Wzór sylabusa przedmiotu

Podobne dokumenty
SYLABUS: BIOCHEMIA. 1. Metryczka. Nazwa Wydziału:

Sylabus - Biochemia. 1. Metryczka FARMACEUTYCZNY Z ODDZIAŁEM MEDYCYNY LABORATORYJNEJ. Nazwa Wydziału:

Analiza instrumentalna

Podkowiańska Wyższa Szkoła Medyczna im. Z. i J. Łyko. Syllabus przedmiotowy 2016/ /2019

Sylabus: Biochemia. 1. Metryczka II WYDZIAŁ LEKARSKI Z ODDZIAŁEM NAUCZANIA W JĘZYKU ANGIELSKIM ORAZ ODDZIAŁEM FIZJOTERAPII.

SYLABUS. DOTYCZY CYKLU KSZTAŁCENIA (skrajne daty)

SYLABUS. DOTYCZY CYKLU KSZTAŁCENIA (skrajne daty)

SYLABUS. DOTYCZY CYKLU KSZTAŁCENIA (skrajne daty)

Wydział Przyrodniczo-Techniczny UO Kierunek studiów: Biotechnologia licencjat Rok akademicki 2009/2010

CHEMIA ANALITYCZNA. Chemia analityczna am_s_s0-1. podstawowy. dr hab. Joanna Giebułtowicz NIE. dr hab. Joanna Giebułtowicz

SYLABUS DOTYCZY CYKLU KSZTAŁCENIA dr inż. n. chem.agnieszka Stępień- ćwiczenia laboratoryjne

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014

Sylabus - Identyfikacja Związków Organicznych

Sylabus - FARMAKOKINETYKA

Chemia bionieorganiczna

Biochemia SYLABUS A. Informacje ogólne

Genomika praktyczna. Genomika praktyczna. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki. prof. dr hab. Grażyna Nowicka. Rok IV. Semestr 8.

S YL AB US MODUŁ U ( PRZEDMIOTU) I nforma cje ogólne. I rok, semestr II

S YL AB US MODUŁ U ( PRZEDMIOTU) I nforma cje ogólne

Diagnostyka toksykologiczna

SYLABUS DOTYCZY CYKLU KSZTAŁCENIA Wykł. Ćw. Konw. Lab. Sem. ZP Prakt. GN Liczba pkt ECTS

Sylabus - Biofarmacja

prof. dr hab. Maciej Ugorski Efekty kształcenia 2 Posiada podstawowe wiadomości z zakresu enzymologii BC_1A_W04

Zastosowania matematyki w analityce medycznej

Sylabus przedmiotu. Wydział Nauki o Zdrowiu. Pielęgniarstwo Studia I stopnia Profil praktyczny Studia stacjonarne. Biofizyka. zimowy.

Język angielski. Analityka medyczna Jednolite magisterskie. Język angielski. Zimowy i letni. Podstawowy. Mgr Jolanta Budzyńska.

Język angielski. Analityka medyczna Jednolite magisterskie. Język angielski. Zimowy i letni. Podstawowy. Mgr Jolanta Budzyńska Mgr Magdalena Dycha

KARTA KURSU. Kod Punktacja ECTS* 2

Sylabus Prawo farmaceutyczne

Sylabus - Biofarmacja

Analityka medyczna Jednolite magisterskie. Język angielski. Zimowy i letni. Podstawowy. Mgr Jolanta Budzyńska. Nie. Mgr Jolanta Budzyńska

Sylabus - Toksykologia

SYLABUS: BIOLOGIA MEDYCZNA

Sylabus Biologia molekularna

Załącznik nr 2 do procedury opracowywania i okresowego przeglądu programów kształcenia. Sylabus. Wydział Nauki o Zdrowiu

SYLABUS: METABOLIZM LEKÓW

Wzór sylabusa przedmiotu

Biologia molekularna

Wzór sylabusa przedmiotu

PROGRAM NAUCZANIA PRZEDMIOTU OBOWIĄZKOWEGO NA WYDZIALE LEKARSKIM I ROK AKADEMICKI 2015/2016 PRZEWODNIK DYDAKTYCZNY dla I ROKU STUDIÓW

dr hab. Lech Romanowicz, dr Marta Bruczko, dr Marta Siergiejuk, lek. Grzegorz Młynarczyk Przedmioty wprowadzające wraz z Nie ma wymagań wstępnych.

Państwowa Wyższa Szkoła Zawodowa w Suwałkach Instytut Ochrony Zdrowia

KARTA PRZEDMIOTU / SYLABUS

WARSZAWSKI UNIWERSYTET MEDYCZNY WYDZIAŁ FARMACJI Z ODDZIAŁEM MEDYCYNY LABORATORYJNEJ

Sylabus Biologia molekularna

S YL AB US MODUŁ U ( PRZEDMIOTU) I nforma cje ogólne

KARTA PRZEDMIOTU CECHA

WARSZAWSKI UNIWERSYTET MEDYCZNY WYDZIAŁ FARMACJI Z ODDZIAŁEM MEDYCYNY LABORATORYJNEJ

SYLABUS: DIAGNOSTYKA ENDOKRYNOLOGICZNA

Sylabus- Farmacja praktyczna w aptece

NZ PROFIL KSZTAŁCENIA praktyczny TYP PRZEDMIOTU obligatoryjny Forma studiów. Wybrane procesy biochemiczne. Selected biochemical processes

SYLABUS: BIOLOGIA I GENETYKA

Sylabus z modułu. [10] Biochemia

Nazwa jednostki prowadzącej kierunek: Wyższa Szkoła Medyczna w Białymstoku Wydział Ogólnomedyczny

Technologia postaci leku III - Przemysłowa technologia postaci leku

CHEMIA ORGANICZNA. Chemia Organiczna. Zakład Chemii Organicznej. Prof. dr hab. Dorota Maciejewska. pierwszy. drugi. podstawowy TAK.

Wydział Farmaceutyczny. Analityka Medyczna. Chemia ogólna i nieorganiczna. Prof. dr hab. Piotr Wroczyński. I rok. I semestr. Przedmiot podstawowy

Wydział Rehabilitacji Katedra Nauk Przyrodniczych Kierownik: Prof. dr hab. Andrzej Wit BIOCHEMIA. Obowiązkowy

Nazwa przedmiotu. Kod przedmiotu

Wzór sylabusa przedmiotu

S YLABUS MODUŁU (PRZEDMIOTU) I nformacje ogólne. Biochemia kliniczna

Higiena i epidemiologia - sylabus

S YLABUS MODUŁU (PRZEDMIOTU) I nformacje ogólne. Nie dotyczy

Wolne rodniki w komórkach SYLABUS A. Informacje ogólne

Sylabus - Medycyna Katastrof

Wzór sylabusa przedmiotu

Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne)

Data wydruku: Dla rocznika: 2015/2016. Opis przedmiotu

S YLABUS MODUŁU (PRZEDMIOTU) I nformacje ogólne. Nie dotyczy

II Wydział Lekarski III. V zimowy. kierunkowy. nie. dr n. med. Iwona Rudnicka

Biofizyka. II wydział Lekarski. Biofizyka. Prof dr hab. n. med. Jacek Przybylski. drugi, letni. Podstawowy. nie

KARTA PRZEDMIOTU / SYLABUS Wydział Nauk o Zdrowiu

S YL AB US MODUŁ U ( PRZEDMIOTU) I nforma cje ogólne. Lekarsko-Stomatologiczny (WLS)

Sylabus Etyka zawodu

Warszawski Uniwersytet Medyczny Dziekanat II Wydziału Lekarskiego

PROGRAM NAUCZANIA PRZEDMIOTU OBOWIĄZKOWEGO NA WYDZIALE LEKARSKIM I ROK AKADEMICKI 2017/2018 PRZEWODNIK DYDAKTYCZNY dla STUDENTÓW I ROKU STUDIÓW

S YL AB US MODUŁ U ( PRZEDMIOTU) I nforma cje ogólne. jednolite magisterskie * I stopnia X II stopnia stacjonarne/niestacjonarne (wybrać)

S YL AB US MODUŁ U ( PRZEDMIOTU) I nforma cje ogólne. Lekarsko - Stomatologiczny (WLS)

Przetwarzanie danych z wykorzystaniem arkusza kalkulacyjnego

PAŃSTWOWA WYŻSZA SZKOŁA ZAWODOWA W KONINIE. WYDZIAŁ Kultury Fizycznej i Ochrony Zdrowia

Sylabus - Toksykologia

Podstawy biologii molekularnej

Sylabus przedmiotu. Fizjoterapia Studia I stopnia Profil praktyczny Studia stacjonarne 2016/2017. Fizjologia wysiłku fizycznego. II rok.

Sylabus przedmiotu: Finansowanie w ochronie zdrowia

Genetyka medyczna. Genetyka medyczna. 4 (czwarty) 8 (ósmy) kierunkowy

Podstawy biologii molekularnej

Podstawy biologii molekularnej

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne

Prawo medyczne. Prawo medyczne. Prof. dr hab. Maciej Małecki. Kierunkowy. Mgr Krzysztof Jop radca prawny. Nie. Mgr Agnieszka Zajkowska

Wzór sylabusa przedmiotu

PRZEWODNIK PO PRZEDMIOCIE

BIOCHEMIA. 1. Informacje o przedmiocie (zajęciach), jednostce koordynującej przedmiot, osobie prowadzącej

Sylabus przedmiotu: Data wydruku: Dla rocznika: 2015/2016. Kierunek: Opis przedmiotu. witamin. Dane podstawowe. Efekty i cele. Opis.

Sylabus - Matematyka

PROGRAM NAUCZANIA PRZEDMIOTU OBOWIĄZKOWEGO NA WYDZIALE LEKARSKIM I ROK AKADEMICKI 2016/2017 PRZEWODNIK DYDAKTYCZNY dla I ROKU STUDIÓW

Patomorfologia. 1. Metryczka. 2. Cele kształcenia. WYDZIAŁ FARMACEUTYCZNY z Oddziałem Medycyny Laboratoryjnej

S YLABUS MODUŁU (PRZEDMIOTU) Informacje ogólne. Biotechnologie ochrony środowiska. Prof. dr hab. Elżbieta Kalisińska

Diagnostyka hematologiczna

Serologia grup krwi i transfuzjologia

Transkrypt:

Wzór sylabusa przedmiotu 1. Metryczka Nazwa Wydziału: Program kształcenia (kierunek studiów, poziom i profil kształcenia, forma studiów, np. Zdrowie publiczne I stopnia profil praktyczny, studia stacjonarne): Wydział Farmaceutyczny z Oddziałem Medycyny Laboratoryjnej Analityka medyczna, jednolite magisterskie, studia stacjonarne Rok akademicki: 2018/19 Nazwa modułu/przedmiotu: Biochemia Kod przedmiotu (z systemu Pensum): 41731 Jednostka/i prowadząca/e kształcenie: Kierownik jednostki/jednostek: Rok studiów (rok, na którym realizowany jest przedmiot): Semestr studiów (semestr, na którym realizowany jest przedmiot): Typ modułu/przedmiotu (podstawowy, kierunkowy, fakultatywny): Osoby prowadzące (imiona, nazwiska oraz stopnie naukowe wszystkich wykładowców prowadzących przedmiot): Erasmus TAK/NIE (czy przedmiot dostępny jest dla studentów w ramach programu Erasmus): Osoba odpowiedzialna za sylabus (osoba, do której należy zgłaszać uwagi dotyczące sylabusa): Liczba punktów ECTS: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki Prof. dr hab. Grażyna Nowicka drugi III i IV podstawowy Wykładowcy:- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz, dr Zofia Suchocka, dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska Asystenci prowadzący ćwiczenia i seminaria: Dr n. farm. Zofia Suchocka, Dr n. farm. Agnieszka Dominiak, mgr. Beata Chełstowska NIE Dr n. farm. Zofia Suchocka 9 2. Cele kształcenia Strona 1 z 11

1. Zapoznanie studenta z chemicznym podłożem procesów metabolicznych zachodzących w organizmie człowieka na poziomie molekularnym, komórkowym, narządowym i ustrojowym, w stopniu, który da podstawy do pełnego zrozumienia zagadnień chemii klinicznej oraz biochemii klinicznej. 2. Wykazanie, że w oparciu o metabolity szlaków biochemicznych przebiegających w organizmie można oceniać stan zdrowia pacjenta oraz monitorować skuteczności terapii. 3. Wpojenie studentowi zasad pracy z enzymami, w tym nabycie przez niego umiejętności wyznaczania parametrów kinetycznych reakcji enzymatycznej, oznaczania białka i określania typu inhibicji enzymatycznej. 3. Wymagania wstępne 1. znajomość podstaw chemii z zakresu szkoły średniej oraz chemii organicznej w zakresie wymaganym na I roku studiów na kierunku analityka medyczna; 2. umiejętność dokonywania podstawowych obliczeń chemicznych niezbędnych do przygotowania określonej objętości roztworu o danym stężeniu lub obliczania stężenia analitu w roztworze (zakres chemii analitycznej I rok studiów); 3. znajomość prawa Lamberta Beera oraz umiejętność jego wykorzystania w oznaczeniach spektrofotometrycznych (zakres biofizyki I rok studiów, analiza instrumentalna). 4. znajomość typów wiązań chemicznych (kowalencyjne, niekowalencyjne) ich rodzaje w obrębie poszczególnych typów oraz zasady tworzenia. 4. Przedmiotowe efekty kształcenia Lista efektów kształcenia Symbol szczegółowych efektów kształcenia A.W7. A.W6. A.W8. A.U4. Treść przedmiotowego efektu kształcenia posiada wiedzę o budowie, właściwościach fizykochemicznych i funkcjach węglowodanów, lipidów, aminokwasów, białek (w tym enzymów), kwasów nukleinowych nukleotydów purynowych i pirymidynowych, hemu, hormonów, witamin oraz podstawową wiedzę o biotransformacji ksenobiotyków; zna mechanizmy działania hormonów oraz konsekwencje zaburzeń regulacji hormonalnej; posiada wiedzę o procesach metabolicznych, mechanizmach ich regulacji oraz ich wzajemnych powiązań na poziomie molekularnym, komórkowym, narządowym i ustrojowym; potrafi wykorzystywać wiedzę biochemiczną do analizy i oceny procesów fizjologicznych i patologicznych, w tym do oceny wpływu leków i substancji toksycznych na te procesy; A.U6. potrafi wykonywać badania kinetyki reakcji enzymatycznych; A.K1. B.U10. B.K1. B.K2. jest świadomy konieczności stałego dokształcania się; potrafi wykonywać wszystkie czynności laboratoryjne z dbałością pozwalającą na zachowanie pełnego bezpieczeństwa swojego i osób współpracujących; potrafi wyciągać i formułować wnioski z własnych pomiarów i obserwacji; dąży do korzystania z obiektywnych źródeł informacji naukowej. Strona 2 z 11

5. Formy prowadzonych zajęć Forma Liczba godzin Liczba grup Minimalna liczba osób w grupie Wykład 30 1 (cały rok razem) - Seminarium 30 2 20 Ćwiczenia 75 4 4 ćwiczenia w grupach 8-osobowych, pozostałe w grupach 10-osobowych 6. Tematy zajęć i treści kształcenia W1-Wykład 1- Temat: W1-Wykład 1- Temat: Aminokwasy, peptydy i białka (2 godz.). Treści kształcenia: budowa i właściwości aminokwasów białkowych (stereoizomeria, stan zjonizowania jako funkcja ph, punkt izoelektryczny); podział aminokwasów; wiązanie peptydowe; hierarchiczna struktura białek (cztery poziomy opisujące strukturę białek); zależność struktura : funkcja biologiczna; czynniki stabilizujące strukturę białek (powstawanie i rola wiązań disiarczkowych); kryteria podziału białek i ich główne klasy; proces denaturacji, funkcje biologiczne wybranych białek o kluczowym znaczeniu fizjologicznym (hemoglobina; mioglobina); podstawowe metody izolacji i badania białek. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.. Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. W2-Wykład 2- Temat: Enzymy. (2 godz.). Treści kształcenia: nomenklatura i klasyfikacja enzymów; struktura enzymów (koenzym a grupa prostetyczna); mechanizm działania enzymów; termodynamika działania enzymów; kinetyka reakcji enzymatycznych (teoria Michaelisa i Menten); czynniki wpływające na aktywność enzymu; mechanizmy działania inhibitorów i aktywatorów reakcji enzymatycznych; mechanizmy regulacji aktywności enzymów (modyfikacje kowalencyjne, aktywacja proteolityczna, allosteria); oznaczanie aktywności enzymatycznej. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. W3-Wykład 3- Utlenianie biologiczne. (4 godz.). Treści kształcenia: - molekularna struktura błon mitochondrialnych, definicja oraz cechy utleniania biologicznego; ATP jako nośnik energii; biogeneza mitochondriów, kompartmenty mitochondriów; łańcuch oddechowy; kompleksy oksydoredukcyjne mitochondriów; oksydacyjna fosforylacja - molekularne mechanizmy, mitochondrialny łańcuch oddechowy i związane z nim pompy protonowe; syntaza ATP; konformacyjny mechanizm działania syntazy ATP; inhibitory łańcucha oddechowego, procesu oksydacyjnej fosforylacji oraz czynniki rozprzęgające; mitochondrialne białka rozprzęgające (UCP) - mechanizm działania i rola fizjologiczna; udział łańcucha oddechowego w wytwarzaniu reaktywnych form tlenu (stres oksydacyjny); transport przez błony mitochondriów (przenośniki mitochondrialne i wahadłowce substratowe; genom mitochondrialny; choroby mitochondrialne; główne szlaki metaboliczne w mitochondriach: cykl cytrynianowy (Krebsa) rola i mechanizmy regulacji; efekt energetyczny cyku Krebsa. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.. Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. Strona 3 z 11

W4-Wykład 4 - Metabolizm węglowodanów (4 godz.). Treści kształcenia: węglowodany jako ważny składnik strukturalny i energetyczny organizmu człowieka; rodzaje węglowodanów pokarmowych oraz wpływ ich struktury na zdrowotność diety; trawienie węglowodanów przy udziale egzo- i endoglikozydaz; formy transportu cukrów przez ścianę jelita oraz błony komórkowe; pierwotne i wtórne zaburzenia trawienia i wchłaniania węglowodanów; wpływ indeksu glikemicznego pokarmów na wydzielanie insuliny; dlaczego utrzymanie stałego stężenia glukozy w osoczu krwi jest priorytetem w jej metabolizmie? definicja normo-, hiper- i hipoglikemii; mechanizmy utrzymujące normoglikemię; skutki hiperglikemii (glikacja i szlak poliolowy); kierunki przemian węglowodanów w komórce, glikoliza - znaczenie, regulacja i inhibitory; podstawy biochemiczne szkodliwości nadmiaru fruktozy w diecie; cykl pentozofosforanowy znaczenie, przebieg w warunkach zwiększonego zapotrzebowania na ATP, pentozy oraz NADPH, inhibitory dehydrogenazy G-6-P; kierunki metabolizmu UDPglukozy; metabolizm glikogenu - przebieg, znaczenie i regulacja; glukoneogeneza substraty, przebieg, znaczenie i regulacja). Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.Wykładowca- dr Zofia Suchocka. W5-Wykład 5 - Metabolizm lipidów (4 godz.). Treści kształcenia: trawienie i wchłanianie lipidów egzogennych; transport lipidów; kierunki metabolizmu wolnych kwasów tłuszczowych: biosynteza, utlenianie, ketogeneza, przemiany kwasu arachidonowego; metabolizm cholesterolu: biosynteza, kwasów żółciowych, witaminy D 3, hormonów steroidowych; znaczenie diagnostyczne wybranych lipidów; metabolizm lipoprotein egzo- i endogennych w warunkach prawidłowych; rodzaje oraz fizjologiczne znaczenie nienasyconych kwasów tłuszczowych (n-3, n-6, n-9, izomery cis- i trans). Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7., A.W8.Wykładowca- dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska. W6-Wykład 6 - Katabolizm białek (2 godz.). Treści kształcenia: proteoliza zewnątrz- i wewnątrzkomórkowa, enzymy proteolityczne; ogólne przemiany aminokwasów (transaminacja, dezaminacja bezpośrednia i oksydacyjna, dekarboksylacja, modyfikacja łańcucha bocznego aminokwasów);synteza i funkcje amin biogennych; katabolizm azotu alfa-aminowego oraz szkieletów węglowych aminokwasów. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7. A.W8. Wykładowca- dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska. W7-Wykład 7- Metabolizm leków (2 godz.). Treści kształcenia: fazy biotransformacji leków i innych ksenobiotyków; podstawowe układy enzymatyczne uczestniczące w biotransformacji substancji leczniczych; regulacja procesów metabolizmu leków; budowa, kinetyka i mechanizm reakcji enzymatycznej katalizowanej przez CYP, wpływ interakcji lek-lek, lek-metabolit etc. na procesy metabolizmu ksenobiotyków. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W8. Wykładowca - dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska Strona 4 z 11

W8-Wykład 8- Integracja i regulacja metabolizmu. Hormony (4 godz.). Treści kształcenia: przekaźniki chemiczne: neurotransmitery, hormony, cytokiny; endokrynne, parakrynne i autokrynne działanie hormonów i/lub przekaźników chemicznych; budowa chemiczna hormonów; hormony podział fizjologiczny; klasyfikacja hormonów oparta na mechanizmie ich działania; molekularny mechanizm działania hormonów; etapy działania hormonów; swoistość i selektywność receptorów hormonalnych; receptory błonowe vs receptory wewnątrzkomórkowe; typy receptorów błonowych: receptory związane z białkiem G; receptory będące lub związane z kinazami; składowe układu receptor hormonalny białko G, cyklaza adenylanowa, synteza i rozpad camp; choroby spowodowane zmianą aktywności białka G; homeostaza komórkowa; procesy anaboliczne i kataboliczne; etapy katabolizmu lipidów, węglowodanów i białek; mechanizmy transferu energii w systemach biologicznych; współdziałanie szlaków metabolicznych w wytwarzaniu ATP; potencjał redukcyjny; bloki budulcowe; mechanizmy regulacji metabolizmu: sprzężenie zwrotne; mechanizmy regulacji syntezy cholesterolu; główne sygnały metaboliczne; reakcje kluczowe ; narządowe odmienności metaboliczne. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia:a.w6 i A.W8 Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. W9-Wykład 9-Zasady hierarchicznej regulacji metabolizmu (4 godz.). Treści kształcenia: regulacja na poziomie całego organizmu (nerwowa, neurohormonalna, hormonalna); regulacja na poziomie komórkowym (przez: kompartmentację enzymów i substratów, kontrolę oddechową, ładunek energetyczny, potencjał redukcyjny indukcję lub represję białek enzymatycznych); regulacja na poziomie molekularnym (przez zmianę ilości substratu lub koenzymu, zmianę ilości czynnych cząsteczek enzymów, nieodwracalna i odwracalna zmiana właściwości kinetycznych enzymów); główne etapy regulacji poszczególnych szlaków metabolicznych na poziomie molekularnym. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W8. Wykładowca - dr Zofia Suchocka W10-Wykład 10 - Biochemia a medycyna i farmacja (2 godz.).. Treści kształcenia: rola nauk podstawowych (biochemii) w rozwoju praktyki klinicznej (postępowania diagnostycznego) i poszukiwaniu nowych skutecznych leków modulujących metabolizm komórkowy w stanach patologicznych; znaczenie markerów biochemicznych w rozpoznawaniu chorób; molekularny mechanizm działania niektórych leków (nitrogliceryna, aspiryna, statyny, inhibitory ACE) wpływających na stężenie fizjologicznych metabolitów oraz aktywność enzymów. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W14.. Wykładowca - prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz.) Ćwiczenia Laboratoryjne (C) C1-Ćwiczenie 1 Część 1. Wprowadzenie do nauki biochemii ( cel nauczania biochemii, formy nauczania podstaw teoretycznych przedmiotu, zalecane podręczniki i uzupełniające źródła wiedzy, zasady oceny postępów nauczania, określenie umiejętności praktycznych, których nabycie jest celem ćwiczeń laboratoryjnych). Część 2. Zasady bezpieczeństwa i higieny pracy w laboratorium biochemicznym. Część 3. Dobór i obsługa pipet automatycznych do oznaczeń biochemicznych oraz praktyczna nauka pipetowania. Strona 5 z 11

C2-Ćwiczenie 2 - Temat: Metody oznaczania białka całkowitego w surowicy krwi. Oznaczanie białka metodą biuretową Treści kształcenia: sporządzanie widma absorpcyjnego produktu reakcji biuretowej; dobór pomiarowej długości fali; wykonanie krzywej wzorcowej dla metody biuretowej;statystyczne opracowanie wyników powtórzonych krzywych wzorcowych i ocena ich liniowości; wykorzystanie równania krzywej wzorcowej do obliczania zawartości białka w próbce o określonej objętości oraz stężenia białka w roztworze z uwzględnieniem rozcieńczenia próbki). - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C3 - Ćwiczenie 3 - Temat: Metody oznaczania białka całkowitego w surowicy krwi cd. 1. Oznaczanie białka w świetle UV. Treści kształcenia: wykonanie krzywej zależności absorbancji od stężenia białka; dobór zakresu pomiarowego; statystyczne opracowanie wyników powtórzonych krzywych wzorcowych i ocena ich liniowości; wykorzystanie równania krzywej wzorcowej do obliczania zawartości białka w próbce o określonej objętości oraz stężenia białka w surowicy krwi z uwzględnieniem rozcieńczenia próbki. 2. Zasady doboru buforu do oznaczeń biochemicznych oraz praktyczne wykonanie buforu o określonym ph. - Symbol przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C4 - Ćwiczenia 4 - Temat: Kinetyka reakcji enzymatycznej na przykładzie paraoksonazy 1. Treści kształcenia: oznaczanie aktywności paraoksonazy 1 jako esterazy arylowej, wyznaczanie K M i V max, dobór temperatury, stężenia substratu oraz ilości enzymu do oznaczenia aktywności enzymu w surowicy krwi. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U6. C5 - Ćwiczenia 5 - Temat: Wpływ leków jako inhibitorów na aktywność esterazy acetylocholinowej. Treści kształcenia: wyznaczanie typu inhibicji enzymatycznej dla badanych inhibitorów, porównanie siły działania inhibitorów, paradoksalny efekt działania inhibitorów w bardzo niskich stężeniach. Sporządzanie krzywej wzorcowej dla produktu reakcji z zastosowaniem jego analogu. Jakie cechy powinien posiadać analog substratu lub produktu? - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C6 - Ćwiczenie 6. Temat 1: Repetytorium z zakresu ćwiczeń 2-5 oraz sprawdzian umiejętności praktycznych nabytych podczas w/w ćwiczeń. Temat 2: Sprawdzian praktycznego wykorzystania umiejętności nabytych w trakcie ćwiczeń z biochemii do wykonania indywidualnych zadań laboratoryjnych zleconych przez asystenta. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C7 - Ćwiczenie 7. Temat: Sprawdzian teoretyczny z zakresu podstawowych zasady pracy z enzymami (przechowywanie enzymu, dobór pomiarowej długości fali do oznaczania analitu, dobór odpowiednich buforów i temperatury do oznaczenia aktywności enzymu; wymogi niezbędne do zastosowania analogu substratu lub produktu Strona 6 z 11

w oznaczaniu aktywności enzymu; kiedy do oznaczenia można zastosować pomiar punktowy a kiedy kinetyczny). Jak można wyznaczyć: pomiarową długość fali oraz dobrać rodzaj kuwet do oznaczenia w zakresie UV i VIS? Zastosowanie krzywej wzorcowej lub molowego współczynnika absorpcji w obliczeniach aktywności enzymu monitorowanej spektrofotometrycznie. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C8 - Ćwiczenie 8. Temat: Monitorowanie metabolizmu leków z wykorzystaniem metody HPLC - na przykładzie benzodiazepin - część 1 Wykorzystanie rozdziału chromatograficznego do oznaczania stężenia substratu lub produktu reakcji enzymatycznej kiedy widmo substratu i produktu są takie same. Treści kształcenia: wykonanie krzywych wzorcowych dla diazepamu oraz demetylodiazepamu po uprzedniej ekstrakcji analitów z surowicy krwi i rozdziale metodą HPLC z wykorzystaniem faz odwróconych i detekcji spektrofotometrycznej. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C9 - Ćwiczenia 9 - Temat: Monitorowanie metabolizmu leków z wykorzystaniem metody HPLC - na przykładzie benzodiazepin - część 2 Wyznaczanie podstawowych parametrów farmakokinetycznych dla diazepamu i jego metabolitów. Treści kształcenia: ekstrakcja diazepamu i jego metabolitów z surowicy krwi pacjenta, wymrażanie fazy wodnej, dekantacja i odparowanie fazy organicznej, rozdział metodą HPLC na fazach odwróconych, obliczanie stężeń diazepamu i demetylodiazepamu w surowicy krwi pacjenta oraz podstawowych parametrów farmakokinetycznych: (AUC, C maks, t maks). -Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C10.Pisemny sprawdzian wiedzy teoretycznej z zakresu metabolizmu leków oraz zasad jego monitorowania omawianych podczas ćwiczenia 8 i 9. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. Ćwiczenia audytoryjne (CA) 1 i 2. Metabolizm węglowodanów Treści kształcenia: przebieg i regulacja metabolizm węglowodanów w warunkach fizjologicznych. Metabolizm glukozy w warunkach wysokiego stężenia glukozy we krwi, stresu oksydacyjnego, niedotlenienia i niedoboru witamin. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.; A.W8. CA 3. Metabolizm lipidów cz. 1 Treści kształcenia: trawienie tłuszczów, przemiany podstawowe triglicerydów, fosfolipidów oraz kwasów tłuszczowych. Synteza i regulacja oraz wykorzystanie cholesterolu. CA 4: Metabolizm lipidów cz. 2 Treści kształcenia: Lipoliza w tkance tłuszczowej przebieg i regulacja hormonalna i substratowa. Metabolizm lipoprotein. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.; A.W8. Strona 7 z 11

Seminaria(S): S 1. Struktura i funkcja białek -Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7. S 2. Budowa, klasyfikacja, mechanizm działania oraz funkcje enzymów i ich kofaktorów. Inhibitory reakcji enzymatycznych. -Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7. S 3. Utlenianie biologiczne. Zasady bioenergetyki komórki -Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W8. S 4. Metabolizm hemu. Metabolizm barwników żółciowych - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7., A.W8. S 5. Metabolizm leków S 6. Metabolizm aminokwasów cz 1. i 2 S 7. Metabolizm nukleotydów purynowych i pirymidynowych. S 8. Współzależność przemian metabolicznych S 9. Udział witamin w regulacji metabolizmu S 10. Zasady hierarchicznej regulacji metabolizmu. S 11. Regulacja hormonalna metabolizmu węglowodanów oraz lipidów jako podstawa homeostazy energetycznej. Strona 8 z 11

7. Sposoby weryfikacji efektów kształcenia Symbol przedmiotowego efektu kształcenia Symbole form prowadzonych zajęć Sposoby weryfikacji efektu kształcenia Kryterium zaliczenia A.W6. A.W7.; A.W8. W 4 kolokwia testowe oceniają wiadomości z wykładów łączne z efektami ukierunkowanego samokształcenia; minimum 40 pkt. max 60 pkt z 11 seminariów A.W7. C 4 kartkówki z wzorów: peptydów, witamin, kofaktorów enzymów, węglowodanów i lipidów; minimum 4,0 pkt, max 8 pkt. z 4 kartkówek (możliwość wielokrotnej poprawy); A.W6.A.W7.; A.W8. C 11 seminariów; 0,5-4 pkt./seminarium (minimum 12 pkt., max 44 pkt.); A.W7.; A.W8. C 4 ćwiczenia audytoryjne; 0,5 4, 0 pkt../ ćwiczenie minimum 4 pkt, max. 16 pkt A.U4. ; A.U6. C 6 kartkówek z podstaw teoretycznych wykonywanych ćwiczeń; 0-2 pkt /kartkówkę (minimum 7 pkt., max 14 pkt. ) A.U4. ; A.U6. C testowy sprawdzian wiedzy z zakresu podstaw teoretycznych wykonywanych ćwiczeń laboratoryjnych ; minimum 60% poprawnych odpowiedzi zalicza test (minimum 12 pkt., max 19 pkt.) A.U4. ; A.U6.; A.U12. C ćwiczenia laboratoryjne: ocena sprawności i poprawności wykonywania poszczególnych ćwiczeń odbywa się na podstawie obserwacji pracy manualnej studenta,dokładności wyników analiz, oceny raportów z ćwiczeń oraz sprawdzianu praktycznego. Wynik sprawdzianu teoretycznego pozwala ocenić umiejętność wykorzystywania poznanych uprzednio zasad i metod do rozwiązywania konkretnych problemów analitycznych; 0-2 pkt./ćwiczenie ( minimum 10 pkt, max14 pkt.) Zaliczenie: a) w części laboratoryjnej odbywa się na podstawie uzyskanej sumy punktów ze znajomości zagadnień związanych z tematyką i wykonaniem bieżącego ćwiczenia ( kartkówka przed ćwiczeniem oraz dyskusja uzyskanych wyników);właściwego wykonania ćwiczenia, zgodnie z dostarczoną instrukcją, zawartą w skrypcie pt. Instrukcje z komentarzem do ćwiczeń laboratoryjnych z biochemii skrypt dla studentów II roku studiów kierunku analityki medycznej WUM; opisu wyników i znajomości praktycznego wykorzystania oznaczanego parametru. W semestrze III po zakończeniu pierwszego cyklu 4 ćwiczeń laboratoryjnych (ćw. 2-5) przeprowadza się egzamin praktyczny (ćw. 6) oraz testowy sprawdzian wiadomości z zakresu zagadnień objętych programem ćwiczeń laboratoryjnych w tym umiejętność dokonywania obliczeń z uwzględnieniem rozcieńczenia próbki podczas oznaczenia. W semestrze IV odbywają się ćwiczenia z cyklu Monitorowanie metabolizmu leków z wykorzystaniem metody HPLC, które kończą się zaliczeniem pisemnym (0-4 pkt); b) w części teoretycznej dotyczące budowy i funkcji białek oraz procesów metabolicznych zaliczenia dokonuje się na podstawie sumy punktów uzyskanych za udział w dyskusji na seminariach i ćwiczeniach audytoryjnych, znajomości wzorów podstawowych struktur biochemicznych (4 kartkówki),4 kolokwiów testowych oceniających wiadomości z wykładów oraz efekty ukierunkowanego samokształcenia wg zagadnień hasłowo ujętych w tematyce forów dyskusyjnych. Strona 9 z 11

8. Kryteria oceniania Forma zaliczenia przedmiotu: 4 kolokwia testowe oraz egzamin testowy) I i II termin 60 pytań. Uzyskanie łącznie 120 pkt. w trakcie całego toku zajęć z biochemii podwyższa ocenę z egzaminu o 0,5 stopnia. Egzamin komisyjny ustny. Ocena kolokwiów i egzaminu kryteria 2,0 (ndst) < 60% odpowiedzi poprawnych 3,0 (dost) 60 67% (36 40 poprawnych/ 60 możliwych) 3,5 (ddb) 68 75% (41-45 poprawnych/ 60 możliwych) 4,0 (db) 76-84% (46-50 poprawnych/ 60 możliwych) 4,5 (pdb) 85 92% (51 55 poprawnych/ 60 możliwych) 5,0 (bdb) 93 100% (56 60 poprawnych/ 60 możliwych) 9. Literatura Literatura obowiązkowa: 1. Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera, PZWL Warszawa 2012, wydanie 6 lub nowsze. 2. Zofia Suchocka, Jadwiga Piwowarska: Instrukcje z komentarzem do ćwiczeń laboratoryjnych z biochemii skrypt dla studentów II roku studiów kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM wydanie rok 2017 lub 2018. 3. Zofia Suchocka: Biochemia w pytaniach Skrypt dla studentów II roku kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM 2017 r. (lub nowsze). 4. Zofia Suchocka: Biochemia w pytaniach cz. 1. Skrypt dla studentów II roku kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM 2017 r. (lub nowsze). 5. Zofia Suchocka: Biochemia w pytaniach cz. 2. Skrypt dla studentów II roku kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM 2017 r. (lub nowsze). Literatura uzupełniająca: 1. B.D. Hames, N.M. Hooper, J.D. Houghton: Krótkie wykłady Biochemia. PWN Warszawa 2010 (lub nowsze do zagadnień związanych z białkami 2. Jeremy M. Berg, John L.Tymoczko, Lubert Stryer Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN Warszawa 2013 (lub nowsze). 10. Kalkulacja punktów ECTS (1 ECTS = od 25 do 30 godzin pracy studenta) Forma aktywności Liczba godzin Liczba punktów ECTS Godziny kontaktowe z nauczycielem akademickim: Wykład 30 Seminarium 30 Ćwiczenia 75 Samodzielna praca studenta (przykładowe formy pracy): Przygotowanie studenta do zajęć 70 Przygotowanie studenta do zaliczeń 35 Razem 240 8 Strona 10 z 11

11. Informacje dodatkowe Dane kontaktowe do osoby odpowiedzialnej za dydaktykę: dr Zofia Suchocka, e-mail: zofia.suchocka@wum.edu.pl tel. (022)5720766; Sekretariat Zakładu Biochemii I Farmakogenomiki tel. (022)5720735. WYKŁADY: zgodnie z planem ustalonym przez Dziekanat. ĆWICZENIA i SEMINARIA: zgodnie z planem ustalonym przez Dziekanat. Student powinien zaopatrzyć się w Oficynie Wydawniczej WUM w skrypty: Instrukcje z komentarzem do ćwiczeń laboratoryjnych z biochemii oraz Biochemia w pytaniach cz. 1 i 2 a także fartuch laboratoryjny (niezbędne do ćwiczeń od drugiego tygodnia zajęć). Niezbędne informacje dotyczące przedmiotu zamieszczone są na stronie Zakładu Biochemii i Farmakogenomiki link do strony internetowej Zakładu : http://biochemia-i-farmakogenomika.wum.edu.pl/content/biochemia-dlastudentow-ii-roku Podpis Kierownika Jednostki Podpis osoby odpowiedzialnej za sylabus Strona 11 z 11