Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne

Transkrypt

1 Enzymologia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Kod Język Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania wstępne Liczba godzin zajęć dydaktycznych z podziałem na formy prowadzenia zajęć Założenia i cele Metody dydaktyczne oraz ogólna forma zaliczenia Uniwersytet w Białymstoku, Wydział Biologiczno-Chemiczny, Instytut Biologii biologia studia drugiego stopnia ogólnoakademicki stacjonarne przedmiot obowiązkowy, moduł specjalnościowy biologia ogólna i molekularna I rok / II semestr Student powinien spełniać ramy kwalifikacji dla studiów I stopnia w dziedzinie nauk biologicznych. wykład 15 godz. laboratoria 15 godz. Zadaniem Enzymologia jest przyswojenie przez studentów rozszerzonej wiedzy o biokatalizatorach odgrywających pierwszoplanowe role w organizmach żywych, w porównaniu z tą, która była podawana w ramach biochemii ogólnej. Dotyczy to zarówno zagadnień teoretycznych jak i umiejętności praktycznych. Przedmiot Enzymologia obejmuje następujące zagadnienia: budowa enzymów, mechanizmy ich działania, kinetyka enzymatyczna, mechanizmy regulacji aktywności enzymów, metody ich izolowania i badania. Metody dydaktyczne: wykład, konsultacje, wykonywanie doświadczeń według instrukcji podczas zajęć laboratoryjnych, analiza wyników Formy zaliczenia : zaliczenie na ocenę laboratoriów, egzamin Efekty kształcenia i Odniesienie do kierunkowych efektów kształcenia 1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów. K_W03 2. Student opisuje mechanizmy regulacji działania enzymów. K_W04, K_U03, 3. Student charakteryzuje rodzaje kinetyki enzymatycznej. K_W04, K_U03 4. Student wykonuje doświadczenia, postępując zgodnie z dostarczonym protokołem. 5. Student posługuje się sprzętem niezbędnym do przeprowadzenia analiz enzymatycznych, zgodnie z zasadami BHP. K_W11, K_U01, K_U02, K_U11, K_K02, K_K04, K_K05 K_W11, K_U01, Punkty ECTS 2 Bilans nakładu pracy studenta ii Wskaźniki ilościowe Ogólny nakład pracy studenta: 50 godz. w tym: udział w wykładach: 15 godz.; udział w zajęciach laboratoryjnych: 15 godz.; przygotowanie się do zajęć, zaliczeń, egzaminów: 16 godz.; udział w konsultacjach, zaliczeniach, egzaminie: 4 godz. Nakład pracy studenta związany z zajęciami iii : Liczba godzin Punkty ECTS wymagającymi bezpośredniego udziału nauczyciela 34 1,4 o charakterze praktycznym 35 1,4 Data opracowania: Koordynator : prof. dr hab. Sławomir Strumiło

2 Elementy składowe sylabusu Nazwa B. Informacje szczegółowe Enzymologia Kod Nazwa kierunku Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Język Rok studiów/ semestr Liczba godzin zajęć dydaktycznych oraz forma prowadzenia zajęć Prowadzący Treści merytoryczne : Efekty kształcenia wraz ze sposobem ich weryfikacji biologia, studia drugiego stopnia Wydział Biologiczno-Chemiczny UwB, Instytut Biologii pierwszy rok, drugi semestr (letni) 15 godz., wykład prof. dr hab. Sławomir Strumiło 1. Ogólne informacje o enzymach: moc katalityczna, swoistość, działanie w warunkach fizjologicznych, regulacja aktywności. Zarys historyczny rozwoju enzymologii. Rola enzymów oraz ich zastosowania. Metody oznaczania aktywności enzymów, jednostki aktywności. 2. Systematyka enzymów. Lokalizacja enzymów w komórce. Izoenzymy. Metody izolowania i oczyszczania enzymów, kryteria jednorodności. Zasady pracy z enzymami. 3. Budowa enzymów, poziomy organizacji strukturalnej ich części białkowej. Centrum aktywne. Strukturalne podstawy swoistości. Koenzymy i kofaktory. Metaloenzymy. Stabilizacja struktury i aktywności enzymów. 4. Termodynamiczny aspekt aktywności enzymów. Etapy katalizy enzymatycznej. Molekularne mechanizmy działania enzymów na przykładzie: lizozymu, chymotrypsyny, karboksypeptydazy A, polimerazy DNA. Rola oraz identyfikacja grup czynnych w centrach aktywnych. 5. Kinetyka enzymatyczna prestacjonarna i stacjonarna. Zależności aktywności enzymów od temperatury, ph, stężenia substratów i kofaktorów. Początkowa szybkość reakcji. Kinetyka według równania Michaelis-Menten, jej uwarunkowania. Metody oznaczania wartości Ks, Km, Vmax. Odchylenia od kinetyki michaelisowskiej. 6. Formalne mechanizmy reakcji wielosubstratowych oraz ich kinetyczna identyfikacja. Hamowanie aktywności enzymów. Rodzaje inhibitorów oraz typy inhibicji: kompetycyjny, niekompetycyjny, mieszany. Metody oznaczania wartości Ki. Aspekt praktyczny stosowania inhibitorów. 7. Mechanizmy regulacji aktywności enzymów. Regulacja izosteryczna, jej przykłady. Regulacja allosteryczna. Podstawy strukturalne oraz przejawy kinetyczne allosterii. Kooperacyjność dodatnia oraz ujemna. Współczynnik Hill a. Mechanizmy działania enzymów allosterycznych: modele MWC, KNF i in. Przykłady enzymów allosterycznych. 8. Modyfikacje kowalencyjne jako mechanizm regulacji aktywności enzymów. Fosforylacja-defosforylacja oraz inne typy modyfikacji. Przykłady enzymów regulowanych w ten sposób. Efekty kształcenia: 1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów. 2. Student opisuje mechanizmy regulacji działania enzymów. 3. Student przedstawia rodzaje kinetyki enzymatycznej. Sposoby weryfikacji: 1. Egzamin pisemny podsumowujący przedmiot (pytania otwarte opisowe).

3 Forma i warunki zaliczenia Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej 1. Obecność na zajęciach (dopuszcza się możliwość opuszczenia jednego wykładu). 2. Pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów. 3. Pozytywna ocena egzaminu. Literatura podstawowa: 1. Witwicki J., Ardelt W. (red.)- Elementy enzymologii. PWN, Warszawa, Bryła J. - Regulacja metabolizmu komórki. PWN, Warszawa, Literatura uzupełniajaca: 1. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L.: Biochemia. PWN, Warszawa, Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ. Press, Oxford, podpis osoby składającej sylabus

4 Elementy składowe sylabusu Nazwa C. Informacje szczegółowe Enzymologia Kod Nazwa kierunku Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Język Rok studiów/ semestr Liczba godzin zajęć dydaktycznych oraz forma prowadzenia zajęć Prowadzący Treści merytoryczne : Efekty kształcenia wraz ze sposobem ich weryfikacji Forma i warunki zaliczenia Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej biologia, studia drugiego stopnia Wydział Biologiczno-Chemiczny UwB, Instytut Biologii pierwszy rok, drugi semestr (letni) 15 godz., laboratoria mgr Urszula Czyżewska 1. Klasy enzymów według typu katalizowanej reakcji. Mechanizm działania enzymów. Etapy katalizy enzymatycznej. Sposoby wyrażania aktywności enzymów ćwiczenia rachunkowe. 2. Dehydrogenaza mleczanowa - budowa i funkcje. Reakcja katalizowana przez dehydrogenazę mleczanową. Izolacja enzymu z tkanki mięśniowej. 3. Metody oczyszczania białek, kontrola i ocena poszczególnych etapów oczyszczania. Sposoby stabilizacji oczyszczonych enzymów. Pomiar zawartości białka metodą biuretową. Frakcjonowanie siarczanem amonu. Oznaczanie aktywności LDH w uzyskanym ekstrakcie. 4. Różnorodne metody elektroforetyczne. Formy molekularne enzymów. Genetyczne podłoże i znaczenie istnienia izoenzymów. Rozdział elektroforetyczny izoenzymów dehydrogenazy mleczanowej. Lokalizacja izoenzymów LDH na żelu przy pomocy metody tetrazolowej. 5. Rodzaje kinetyki reakcji enzymatycznych. Czynniki i procesy wpływające na aktywność enzymów. Aktywatory i inhibitory oraz typy hamowania enzymów. Enzymy allosteryczne. Badanie zależności aktywności LDH od temperatury oraz stężenia substratu. Graficzne przedstawianie danych. Obliczanie wartości K m i V max w oparciu o uzyskane dane eksperymentalne Efekty kształcenia: 1. Student opisuje budowę i mechanizmy działania enzymów. 2. Student przedstawia rodzaje kinetyki enzymatycznej. 3. Student wykonuje doświadczenia postępując zgodnie z dostarczonym protokołem. 4. Student posługuje się sprzętem niezbędnym do przeprowadzenia analiz enzymatycznych, zgodnie z zasadami BHP. Sposoby weryfikacji: 1. Bieżąca kontrola stanu wiedzy studentów przed zajęciami (wejściówki). 2. Jeden przekrojowy sprawdzian pisemny w formie testu zamkniętego. 3. Bieżąca ocena pracy zespołowej podczas analizy uzyskanych w trakcie zajęć wyników. 4. Przygotowanie sprawozdania z wykonanych zadań. 1. Obecność na wszystkich zajęciach. 2. Pozytywna ocena pracy studenta podczas zajęć. 3. Pozytywna ocena sprawozdania z przeprowadzonych doświadczeń. 4. Pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów (pozytywna ocena sprawdzianu testowego). Literatura podstawowa: 1. Witwicki J., Ardelt W. (red.)- Elementy enzymologii. PWN, Warszawa, Bryła J. - Regulacja metabolizmu komórki. PWN, Warszawa, 1989.

5 Literatura uzupełniajaca: 1. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L.: Biochemia. PWN, Warszawa, Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ. Press, Oxford, podpis osoby składającej sylabus i zakładanych efektów kształcenia w zakresie wiedzy, umiejętności i kompetencji społecznych, z uwzględnieniem form zajęć. Uwzględnia się tylko efekty możliwe do sprawdzenia (mierzalne / weryfikowalne). ii Przykładowe rodzaje aktywności: udział w wykładach, ćwiczeniach, przygotowanie do zajęć, udział w konsultacjach, realizacja zadań projektowych, pisanie eseju, przygotowanie do egzaminu. Liczba godzin nakładu pracy studenta powinna być zgodna z przypisanymi do tego punktami ECTS wg przelicznika : 1 ECTS h. iii Zajęcia wymagające bezpośredniego udziału nauczyciela są to tzw. godziny kontaktowe (również te nieujęte w rozkładzie zajęć, np. konsultacje lub zaliczenia/egzaminy). Suma punktów ECTS obu nakładów może być większa od ogólnej liczby punktów ECTS przypisanej temu przedmiotowi.