OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY)
|
|
- Grzegorz Maciejewski
- 8 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Ćwiczenie 8 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY) Część doświadczalna obejmuje: - sączenie Ŝelowe ekstraktu uzyskanego z bielma niedojrzałych nasion kukurydzy - oznaczanie aktywności alkalicznej difosfatazy w bielmie niedojrzałych nasion kukurydzy w warunkach zróŝnicowanego stęŝenia jonów dwuwartościowych w środowisku reakcyjnym WPROWADZENIE Uniwersalnym środkiem wymiany energii swobodnej w układach biologicznych jest ATP. Adenozynotrifosforan jest cząsteczką bogatą w energię, poniewaŝ jego jednostka trifosforanowa zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe (Ryc. 1). Stosunkowo duŝa ilość energii swobodnej uwalniana jest podczas jego hydrolizy do ADP i fosforanu (-30,5 kj x mol -1 ; -7,3 kcal x mol -1 ) (ryc. 1), a jeszcze większa zmiana energii swobodnej towarzyszy hydrolizie ATP do AMP i difosforanu (pirofosforanu; PPi) (-45,6 kj x mol -1 ; 10,9 kcal x mol -1 ) (Ryc. 2). W komórce, energia swobodna tych reakcji jest jeszcze wyŝsza, gdyŝ przebiega w nieco odmiennych warunkach siły jonowej i stę- Ŝenia jonów Mg 2+ w środowisku. Inne nukleotydy trifosforanowe (GTP, CTP, UTP) równieŝ mają dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe i wykazują właściwości podobne do ATP, lecz spełniają inne funkcje w przemianie materii. Ryc. 1. Wzajemne przekształcanie ATP i ADP (Alberts i wsp. 1999) 1
2 Energetycznie korzystna reakcja hydrolizy ATP do ADP i nieorganicznego fosforanu (HPO -2 4 ) jest sprzęŝona z wieloma reakcjami energetycznie niekorzystnymi. Ponadto, wiele reakcji biosyntezy zaleŝy od alternatywnej drogi hydrolizy ATP, w której uwalniany jest difosforan i AMP (Ryc. 2). Powstający w tym wypadku difosforan (pirofosforan; PPi) jest natychmiast hydrolizowany przez difosfatazę do dwóch cząsteczek ortofosforanu. Cały proces wyzwala całkowitą energię swobodną o wartości około 108 kj/mol, dzięki czemu reakcje biosyntezy stają się nieodwracalne. Ryc. 2. Alternatywna droga hydrolizy ATP. A W dwóch następujących po sobie reakcjach hydrolizy atomy tlenu z cząsteczek wody są wiązane przez produkty, natomiast atomy wodoru oddysocjowują tworząc wolne jony wodorowe H +. B Całkowita reakcja przedstawiona w postaci skróconej (Alberts i wsp. 1999) PoniŜej przedstawione są przykładowe reakcje biosyntezy, których przebieg w prawą stronę zaleŝy od obecności w środowisku difosfatazy (pirofosfatazy). Synteza DNA i RNA (DNA) n reszt + trifosforan deoksyrybonukleozydu (DNA) n+1 reszt + PPi 2
3 (RNA) n reszt + trifosforan rybonukleozydu (RNA) n+1 reszt + PPi Aktywacja aminokwasów: aminokwas + ATP aminoacylo-amp + PPi aminoacylo-amp + trna aminoacylo-trna + AMP Aktywacja kwasów tłuszczowych: kwas tłuszczowy + ATP acylo-amp + PPi acyloadenylan + HS-CoA acylo-coa + AMP Biosynteza di- i oligosacharydów: glukozo-6-fosforan glukozo-1-fosforan glukozo-1-fosforan + UTP UDP-glukoza + PPi UDP-glukoza + fruktozo-6-fosforan fosfosacharoza + UDP fosfosacharoza + H 2 O sacharoza + Pi Biosynteza glikogenu i skrobi: glukozo-6-fosforan glukozo-1-fosforan glukozo-1-fosforan + UTP UDP-glukoza + PPi UDP-glukoza + gliokogen n glikogen n+1 + UDP UDP-glukoza + amyloza n amyloza n+1 + UDP Difosfataza (pirofosfataza) cechuje się wysoką specyficznością względem difosforanu jako substratu (nie hydrolizuje wiązań bezwodnikowych w nukleotydach ani wiązań fosfoestrowych) i wymaga jonów magnezu jako aktywatora. Aktywność difosfatazy moŝna oznaczać na podstawie ilości enzymatycznie uwalnianego ortofosforanu, który moŝna oznaczać m. in. metodą Fiske- Subbarowa. P 2 O H 2 O 2PO 4 + 2H + 3
4 WYKONANIE Odczynniki: - 50mM bufor Tris HCl, ph 8,6, - 2mM roztwór difosforanu (V) sodu w 50mM buforze Tris-HCl, ph 8,6, - roztwory MgCl 2 w 50mM buforze Tris-HCl, ph 8,6, - 5mM roztwór CaCl 2 w 50mM buforze Tris-HCl, ph 8,6, - 12,5M roztwór EDTA w 50mM buforze Tris-HCl, ph 8,6,, - 5mM roztwór NaF w 50mM buforze Tris-HCl, ph 8,6,, - 10% roztwór TCA, - 10M H 2 SO 4, - roztwór molibdenianu (VI) amonu, - eikonogen, Materiał: ZamroŜone bielmo (endosperm) z niedojrzałych nasion kukurydzy Oznaczanie aktywności difosfatazy (pirofosfatazy) w warunkach zróŝnicowanego stęŝenia jonów dwuwartościowych w środowisku reakcyjnym Przygotowanie ekstraktu białkowego: Z zamroŝonego bielma zdrapać metalową szpatułą 2 g zamroŝonej tkanki i po rozmroŝeniu rozetrzeć w małym moździerzu. Dobrze roztarty materiał przelać do dwóch probówek wirówkowych Eppendorfa i wirować 5 min. przy obr/min. Ściągnięty pipetą z obu probówek nadsącz poddać rozdziałowi na krótkiej (15 cm x 1,5 cm) kolumnie Sephadex G-15 (sączenie Ŝelowe) w celu oddzielenia frakcji białkowej (zawierającej m. in. difosfatazę!) od endogennego fosforanu, jonów magnezu, wapnia i innych związków niskocząsteczkowych, które mogą wpływać na aktywność enzymu. W tym celu, przy zamkniętym wypływie kolumny, nanieść ostroŝnie na powierzchnię Ŝelu całą objętość nadsączu po wirowaniu, a następnie otworzyć wylot kolumny. Po wniknięciu całej próbki do Ŝelu (UWAGA! nie dopuścić do zapowietrzenia kolumny!) pipetą Pasteura nanieść ostroŝnie na powierzchnię Ŝelu ok. 4-5 ml buforu do elucji (50mM Tris-HCl, ph 8,6), a następnie podłączyć butlę z roztworem elucyjnym i prowadzić rozdział, śledząc przesuwanie się wzdłuŝ kolumny Ŝółto zabarwionej frakcji białek. Kiedy białka będą na wysokości ok. 2-3 cm od wylotu 4
5 kolumny rozpocząć zbieranie frakcji o objętości około 1 ml. Frakcję o najintensywniejszym Ŝółtym zabarwieniu zachować do oznaczeń, natomiast pozostałe zebrane frakcje wylać. Przed rozpoczęciem oznaczeń zebraną (odsoloną!) próbę rozcieńczyć 20-krotnie buforem uŝywanym do elucji. Przygotowanie środowiska reakcyjnego: Do prób od 1 do 9 napipetować podane w Tabeli I objętości roztworu substratu (2mM difosforan czterosodowy w 50 mm buforze Tris-HCl, ph 8,6) oraz kolejnych roztworów zawierających jony Mg 2+ o rosnącym stęŝeniu, Mg 2+ + wersenian czterosodowy (EDTA), Ca 2+ oraz fluorku sodu. Wszystkie mieszaniny reakcyjne przygotować w dwóch powtórzeniach! Wszystkie probówki (18 probówek; w kaŝdej po 0,9 ml roztworu) umieścić w łaźni wodnej o temperaturze 30 0 C co najmniej 5 minut przed rozpoczęciem dodawania enzymu. Tabela I. Przygotowanie mieszanin reakcyjnych do oznaczania aktywności difosfatazy w warunkach zróŝnicowanego stęŝenia jonów dwuwartościowych Skład próby mM PP i w 50mM Tris- 0,5 ml 0,5 ml 0,5 ml 0,5 ml 0,5 ml 0,5 ml 0,5 ml 0,5 ml 0,5 ml -HCl, ph 8,6 50mM Tris-HCl, ph 8,6 0,4 ml 2,5 mm MgCl 2 0,4 ml 5 mm MgCl 2 0,4 ml 10 mm MgCl 2 0,4 ml 12,5 mm MgCl 2 0,4 ml 0,2 ml 0,2 ml 0,4 ml 5 mm CaCl 2 0,4 ml 12,5 mm EDTA 0,2 ml 5 mm NaF 0,2 ml 5
6 Wykonanie oznaczenia Do prób umieszczonych w łaźni i podgrzanych do 30 0 C dodawać w odstępach co 30 sekund po 0,1 ml 20-krotnie rozcieńczonego roztworu odsolonych na kolumnie białek w kolejności: 1, 1 ; 2, 2 ; 3, 3 itd., z pominięciem prób 9 i 9 (próby zerowe!). Nie wyłączając stopera, inkubować wszystkie próby 30 min w łaźni wodnej (temp. 30 o C), po czym dokładnie po 30 min rozpocząć hamowanie reakcji dodając co 30 s po 0,5 ml 10% roztworu TCA (denaturacja białek!) w kolejności: 1, 1 ; 2, 2 ; 3,3 itd., tak jak dodawano enzym. Postępując w ten sposób wszystkie próby będą inkubowane z enzymem dokładnie 30 minut. Uwaga! Na końcu, do 9 i 9 (próby kontrolne!) dodać najpierw po 0,5 ml 10% roztworu TCA, a następnie po 0,1 ml enzymu! (dodanie najpierw TCA spowoduje, Ŝe wprowadzony do próby enzym będzie natychmiast denaturowany przez TCA). Wszystkie próby wyjąć z łaźni wodnej, a następnie do kaŝdej dodać kolejno odczynniki potrzebne do oznaczaniu ortofosforanu metodą Fiske-Subbarowa: 0,4 ml mieszaniny zawierającej H 2 SO 4, molibdenian amonu i H 2 O zmieszanych w stosunku 1:2:1, a po dokładnym wytrząśnięciu kaŝdej próby, po 0,1 ml eikonogenu (redukcja kompleksu fosfomolibdenowego). Wszystkie próby ponownie umieścić w łaźni wodnej na 10 min w celu przyspieszenia w 30 0 C reakcji tworzenia barwnego kompleksu błękitu molibdenowego. Po 10 min., próby wyjąć z łaźni i zmierzyć absorbancję przy 660 nm względem próby zerowej (połączone próby 9 i 9 ). Korzystając z przygotowanej uprzednio krzywej kalibracyjnej (ćwiczenie 6) obliczyć ilość uwolnionego enzymatycznie ortofosforanu, (ilość wyrazić w µmolach) w czasie 30 min inkubacji enzymu w środowisku reakcyjnym o odpowiednim składzie. Aktywność difosfatazy, wyraŝona jako ilość µmoli ortofosforanu powstałego w ciągu 1 min inkubacji enzymu z substratem, przedstawić w postaci histogramów. Pod kaŝdym prostokątem podać końcowe stęŝenie substratu (PPi) oraz stęŝenie badanego jonu w środowisku reakcyjnym (0,9 ml mieszaniny reakcyjnej + 0,1 ml enzymu). Zagadnienia do przygotowania: - reakcje produkujące nieorganiczny difosforan (pirofosforan) w komórce - rola enzymu hydrolizującego difosforan - zasada oznaczania aktywności enzymatycznej alkalicznej difosfatazy - aktywatory i inhibitory reakcji enzymatycznej (hamowanie kompetycyjne i niekompetycyjne) Piśmiennictwo: Biochemia JM Berg, JL Tymoczko, L Stryer PWN, Warszawa, 2005 Ćwiczenia z biochemii - (pod redakcją L. Kłyszejko-Stefanowicz) PWN, Warszawa,
WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ
WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WSTĘP Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 7 ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Część doświadczalna obejmuje: - wyznaczenie optimum ph dla reakcji katalizowanej przez kwaśną fosfatazę - wyznaczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1: BUFORY 1. Zapoznanie z Regulaminem BHP 2. Oznaczanie ph 2.1. metoda z zastosowaniem papierków wskaźnikowych
ĆWICZENIE 1: BUFORY 1. Zapoznanie z Regulaminem BHP 2. Oznaczanie ph 2.1. metoda z zastosowaniem papierków wskaźnikowych Zasada metody Wykrywanie stęŝenia jonów wodorowych przy zastosowaniu papierków wskaźnikowych
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące
Bardziej szczegółowoWłaściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoBadanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]
Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp W przypadku trudno rozpuszczalnej soli, mimo osiągnięcia stanu nasycenia, jej stężenie w roztworze jest bardzo małe i przyjmuje się, że ta
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowoZakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA
Zakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA Zakład Biologii Molekularnej Wydział Farmaceutyczny, WUM ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa tel. 22 572 0735, 606448502
Bardziej szczegółowoZakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA
Zakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA Zakład Biologii Molekularnej Wydział Farmaceutyczny, WUM ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa IZOLACJA DNA Z HODOWLI KOMÓRKOWEJ.
Bardziej szczegółowoBliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki
Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących
Bardziej szczegółowoLaboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoWYCHOWANIE FIZYCZNE - STUDIA ZAOCZNE 2010/2011
WYCHOWANIE FIZYCZNE - STUDIA ZAOCZNE 2010/2011 INSTRUKCJE DO ĆWICZEŃ LABORATORYJNYCH Z BIOCHEMII Zasady postępowania w laboratorium: 1. Do wykonania ćwiczenia moŝna przystąpić dopiero po dokładnym zapoznaniu
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 7 O R O P
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Cel: Wyznaczanie klirensu endogennej kreatyniny. Miarą zdolności nerek do usuwania i wydalania
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN
ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN CZĘŚĆ TEORETYCZNA Mechanizmy promujące wzrost rośli (PGP) Metody badań PGP CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 1. Mechanizmy promujące wzrost roślin. Odczyt. a) Wytwarzanie
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp Mianem rozpuszczalności określamy maksymalną ilość danej substancji (w gramach lub molach), jaką w danej temperaturze można rozpuścić w określonej
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY
OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru
Bardziej szczegółowoBadanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C
1 S t r o n a U W A G A!!!!!! Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C A. Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Odczynniki : - 3% roztwór H 2 O 2, - roztwór
Bardziej szczegółowoOdczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu
Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI. Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ
POLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ BŁONĘ KOMÓRKOWĄ I. WSTĘP TEORETYCZNY Każda komórka, zarówno roślinna,
Bardziej szczegółowoOtrzymany w pkt. 8 osad, zawieszony w 2 ml wody destylowanej rozpipetować do 4 szklanych probówek po ok. 0.5 ml do każdej.
Kwasy nukleinowe izolacja DNA, wykrywanie składników. Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Struktura, synteza i degradacja nukleotydów purynowych i pirymidynowych. 2. Regulacja syntezy nukleotydów. Podstawowe
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI W ROZTWORACH ELEKTROLITÓW.
RÓWNOWAGI W ROZTWORACH ELEKTROLITÓW. Zagadnienia: Zjawisko dysocjacji: stała i stopień dysocjacji Elektrolity słabe i mocne Efekt wspólnego jonu Reakcje strącania osadów Iloczyn rozpuszczalności Odczynnik
Bardziej szczegółowoWpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ]
Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Szybkość katalizowanej przez enzym przemiany danego substratu w określony produkt jest ściśle uzależniona od stężenia
Bardziej szczegółowoWyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy
Wyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy W organizmach żywych reakcje chemiczne rzadko zachodzą w nieobecności katalizatora.
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 11 KWASY NUKLEINOWE
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 11 KWASY NUKLEINOWE Izolacja i oczyszczanie DNA jest kluczowym etapem większości procedur stosowanych w biologii molekularnej,
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 4
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym
Bardziej szczegółowoWYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII ABSORPCYJNEJ
Ćwiczenie nr 13 WYZNCZNIE STŁEJ DYSOCJCJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII BSORPCYJNEJ I. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie metodą spektrofotometryczną stałej dysocjacji słabego kwasu,
Bardziej szczegółowoLaboratorium 3 Toksykologia żywności
Laboratorium 3 Toksykologia żywności Literatura zalecana: Orzeł D., Biernat J. (red.) 2012. Wybrane zagadnienia z toksykologii żywności. Wydawnictwo Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Wrocław. Str.:
Bardziej szczegółowoHYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE
Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,
Bardziej szczegółowo6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA
6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA L-DOPA (L-3,4-dihydroksyfenyloalanina) jest naturalnym prekursorem dopaminy, jednego z najważniejszych
Bardziej szczegółowoWOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII... DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2011/2012 eliminacje wojewódzkie
ŁÓDZKIE CENTRUM DOSKONALENIA NAUCZYCIELI I KSZTAŁCENIA PRAKTYCZNEGO kod Uzyskane punkty..... WOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII... DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2011/2012 eliminacje wojewódzkie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE L12 KWASY NUKLEINOWE - IZOLACJA DNA, HYDROLIZA ATP ORAZ ANALIZA SKŁADU DNA I RNA
ĆWICZENIE L12 KWASY NUKLEINOWE - IZOLACJA DNA, HYDROLIZA ATP ORAZ ANALIZA SKŁADU DNA I RNA Wymagania: Właściwości fizykochemiczne kwasów nukleinowych Metody wykrywania składników strukturalnych kwasów
Bardziej szczegółowoPróba kontrolna (PK) 1000 l 1000 l
Ćwiczenie 10. A. Oznaczanie stężenia bilirubiny całkowitej w surowicy krwi. Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Biosynteza hemu - metabolity pośrednie syntezy hemu. 2. Katabolizm hemu - powstawanie barwników
Bardziej szczegółowoBadanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej
Badanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie alkacymetrycznej metody oznaczania aktywności lipazy trzustkowej z użyciem
Bardziej szczegółowoTWARDOŚĆ WODY. Ca(HCO 3 ) HCl = CaCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2. Mg(HCO 3 ) 2 + 2HCl = MgCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2
TWARDOŚĆ WODY Ćwiczenie 1. Oznaczanie twardości przemijającej wody wodociągowej Oznaczenie twardości przemijającej wody polega na miareczkowaniu określonej ilości badanej wody roztworem kwasu solnego o
Bardziej szczegółowoWydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii
Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii Badanie wpływu temperatury, ph, aktywatorów i inhibitorów na aktywność α-amylazy Wstęp Szybkość reakcji enzymatycznej jest
Bardziej szczegółowoOtrzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi
Katedra Chemii rganicznej, Bioorganicznej i Biotechnologii trzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi Prowadzący: Miejsce ćwiczeń: sala 102 mgr inż. Marta Grec 1. Cel ćwiczenia
Bardziej szczegółowoIDENTYFIKACJA PRODUKTU SYNTEZY IAA-ASPARAGINIANU METODĄ CHROMATOGRAFII CIENKOWARSTWOWEJ
IDENTYFIKACJA PRODUKTU SYNTEZY IAA-ASPARAGINIANU METODĄ CHROMATOGRAFII CIENKOWARSTWOWEJ WSTĘP Synteza koniugatów amidowych auksyn Kwas indolilo-3-octowy (IAA) jest prostą cząsteczką organiczną, pochodną
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoPEHAMETRIA I ROZTWORY BUFOROWE
4. PEHAMETRIA I ROZTWORY BUFOROWE 1. Sporządzanie i oznaczanie buforu octanowego Pehametria jest analizą instrumentalną, słuŝącą do potencjometrycznego bezpośredniego pomiaru wskaźnika stęŝenia jonów H
Bardziej szczegółowoBliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki
Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny
Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną
Bardziej szczegółowoGel-Out. 50 izolacji, 250 izolacji. Nr kat , Zestaw do izolacji DNA z żelu agarozowego. wersja 0617
Gel-Out Zestaw do izolacji DNA z żelu agarozowego. wersja 0617 50 izolacji, 250 izolacji Nr kat. 023-50, 023-250 Pojemność kolumny do izolacji DNA - do 20 µg DNA, minimalna pojemność - 2 µg DNA (przy zawartości
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE NR 3 BADANIE MIKROBIOLOGICZNEGO UTLENIENIA AMONIAKU DO AZOTYNÓW ZA POMOCĄ BAKTERII NITROSOMONAS sp.
ĆWICZENIE NR 3 BADANIE MIKROBIOLOGICZNEGO UTLENIENIA AMONIAKU DO AZOTYNÓW ZA POMOCĄ BAKTERII NITROSOMONAS sp. Uwaga: Ze względu na laboratoryjny charakter zajęć oraz kontakt z materiałem biologicznym,
Bardziej szczegółowoWĘGLOWODANÓW HO H H O H C H C O H O H HC C H O H C H O C C 3 H 2 O. H furfural. H pentoza C H 2 O H O H H C O H HC C C C H.
7. JAKŚIWA ANALIZA WĘGLWDANÓW Monosacharydy pod wpływem stęŝonych kwasów (octowego, solnego lub siarkowego) i podwyŝszonej temperatury ulegają odwodnieniu. Na działanie rozcieńczonych kwasów w temperaturze
Bardziej szczegółowoBliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki
Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących
Bardziej szczegółowoZagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne)
Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne) Aminokwasy, białka, cukry i ich metabolizm 1. Aminokwasy, wzór ogólny i charakterystyczne grupy. 2. Wiązanie peptydowe. 3. Białka, ich struktura.
Bardziej szczegółowoPathogenFree DNA Isolation Kit Zestaw do izolacji DNA Instrukcja użytkownika
PathogenFree DNA Isolation Kit Zestaw do izolacji DNA Instrukcja użytkownika Spis treści 1. Zawartość 2 1.1 Składniki zestawu 2 2. Opis produktu 2 2.1 Założenia metody 2 2.2 Instrukcja 2 2.3 Specyfikacja
Bardziej szczegółowo8. Trwałość termodynamiczna i kinetyczna związków kompleksowych
8. Trwałość termodynamiczna i kinetyczna związków kompleksowych Tworzenie związku kompleksowego w roztworze wodnym następuje poprzez wymianę cząsteczek wody w akwakompleksie [M(H 2 O) n ] m+ na inne ligandy,
Bardziej szczegółowoZadanie 2. [2 pkt.] Podaj symbole dwóch kationów i dwóch anionów, dobierając wszystkie jony tak, aby zawierały taką samą liczbę elektronów.
2 Zadanie 1. [1 pkt] Pewien pierwiastek X tworzy cząsteczki X 2. Stwierdzono, że cząsteczki te mogą mieć różne masy cząsteczkowe. Wyjaśnij, dlaczego cząsteczki o tym samym wzorze mogą mieć różne masy cząsteczkowe.
Bardziej szczegółowoWęglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona
Ćwiczenie nr 7 Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Celem ćwiczenia jest: zapoznanie z metodami jakościowej
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE
OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia
Bardziej szczegółowoZadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O
Test maturalny Chemia ogólna i nieorganiczna Zadanie 1. (1 pkt) Uzupełnij zdania. Pierwiastek chemiczny o liczbie atomowej 16 znajduje się w.... grupie i. okresie układu okresowego pierwiastków chemicznych,
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych
Bardziej szczegółowoWOJEWÓDZKI KONKURS CHEMICZNY DLA UCZNIÓW GIMNAZJUM W ROKU SZKOLNYM 2017/2018 STOPIEŃ WOJEWÓDZKI 9 MARCA 2018 R.
Kod ucznia Liczba punktów WOJEWÓDZKI KONKURS CHEMICZNY DLA UCZNIÓW GIMNAZJUM W ROKU SZKOLNYM 2017/2018 9 MARCA 2018 R. 1. Test konkursowy zawiera 12 zadań. Na ich rozwiązanie masz 90 minut. Sprawdź, czy
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoPrzemiana materii i energii - Biologia.net.pl
Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg
Bardziej szczegółowoIlościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości
Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z podstawową wiedzą dotyczącą budowy, funkcji i właściwości glikogenu jak również
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoIzolowanie DNA i RNA z komórek hodowlanych. Ocena jakości uzyskanego materiału
II ROK KIERUNEK WETERYNARIA UJCM INSTRUKCJA DO ĆWICZEŃ LABORATORYJNYCH VIII Izolowanie DNA i RNA z komórek hodowlanych. Ocena jakości uzyskanego materiału 2013/2014 2 ĆWICZENIE VIII Preparatyka całkowitego
Bardziej szczegółowoKONKURS CHEMICZNY ROK PRZED MATURĄ
Wydział Chemii UMCS Polskie Towarzystwo Chemiczne Doradca metodyczny ds. nauczania chemii KONKURS CHEMICZNY ROK PRZED MATURĄ ROK SZKOLNY 2006/2007 ETAP SZKOLNY Numer kodowy Suma punktów Podpisy Komisji:
Bardziej szczegółowoGenomic Midi AX Direct zestaw do izolacji genomowego DNA (procedura bez precypitacji) wersja 1215
Genomic Midi AX Direct zestaw do izolacji genomowego DNA (procedura bez precypitacji) wersja 1215 20 izolacji Nr kat. 895-20D Pojemność kolumny do oczyszczania DNA wynosi 100 µg 1 Skład zestawu Składnik
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14 i 15. zjazd 2 ćwiczenie nr 2 dla e-rolnictwa
Ćwiczenie 14 i 15. zjazd 2 ćwiczenie nr 2 dla e-rolnictwa Badanie wpływu róŝnych czynników na szybkość reakcji enzymatycznej. Wyznaczanie wartości stałej Michaelisa-Menten w reakcji katalizowanej przez
Bardziej szczegółowoKONKURS CHEMICZNY ETAP WOJEWÓDZKI 2010/2011
KOD UCZNIA. INSTRUKCJA DLA UCZNIA Czas trwania konkursu 90 minut. 1. Przeczytaj uważnie instrukcje i postaraj się prawidłowo odpowiedzieć na wszystkie pytania. 2. Przed tobą test składający się z 18 zadań:
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 5 Barwniki roślinne. Ekstrakcja barwników asymilacyjnych. Rozpuszczalność chlorofilu
ĆWICZENIE 5 Barwniki roślinne Ekstrakcja barwników asymilacyjnych 400 mg - zhomogenizowany w ciekłym azocie proszek z natki pietruszki 6 ml - etanol 96% 2x probówki plastikowe typu Falcon na 15 ml 5x probówki
Bardziej szczegółowoSTAłA I STOPIEŃ DYSOCJACJI; ph MIX ZADAŃ Czytaj uważnie polecenia. Powodzenia!
STAłA I STOPIEŃ DYSOCJACJI; ph MIX ZADAŃ Czytaj uważnie polecenia. Powodzenia! 001 Obliczyć stężenie molowe jonów Ca 2+ w roztworze zawierającym 2,22g CaCl2 w 100 ml roztworu, przyjmując a = 100%. 002
Bardziej szczegółowo47 Olimpiada Biologiczna
47 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna zasady oceniania rozwia zan zadan Część A. Identyfikacja zawartości trzech probówek zawierających cukry (0 21 pkt) Zadanie A.1 (0 13 pkt) Tabela 1 (0 7 pkt)
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoKWASY I WODOROTLENKI. 1. Poprawne nazwy kwasów H 2 S, H 2 SO 4, HNO 3, to:
KWASY I WODOROTLENKI 1. Poprawne nazwy kwasów H 2 S, H 2 SO 4, HNO 3, to: 1. kwas siarkowy (IV), kwas siarkowy (VI), kwas azotowy, 2. kwas siarkowy (VI), kwas siarkowy (IV), kwas azotowy (V), 3. kwas siarkowodorowy,
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoXXIII KONKURS CHEMICZNY DLA GIMNAZJALISTÓW ROK SZKOLNY 2015/2016
IMIĘ I NAZWISKO PUNKTACJA SZKOŁA KLASA NAZWISKO NAUCZYCIELA CHEMII I LICEUM OGÓLNOKSZTAŁCĄCE Inowrocław 21 maja 2016 Im. Jana Kasprowicza INOWROCŁAW XXIII KONKURS CHEMICZNY DLA GIMNAZJALISTÓW ROK SZKOLNY
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowoZestaw przeznaczony jest do całkowitej izolacji RNA z bakterii, drożdży, hodowli komórkowych, tkanek oraz krwi świeżej (nie mrożonej).
Total RNA Mini Plus Zestaw do izolacji całkowitego RNA. Procedura izolacji nie wymaga użycia chloroformu wersja 0517 25 izolacji, 100 izolacji Nr kat. 036-25, 036-100 Zestaw przeznaczony jest do całkowitej
Bardziej szczegółowoSPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5
SPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5 BIAŁKA 1. Wprowadzenie... 7 2. Aminokwasy jednostki strukturalne białek... 7 2.1. Klasyfikacja aminokwasów... 9 2.1.1. Aminokwasy białkowe i niebiałkowe... 9 2.1.2. Zdolność
Bardziej szczegółowoGłówne zagadnienia: - mol, stechiometria reakcji, pisanie równań reakcji w sposób jonowy - stężenia, przygotowywanie roztworów - ph - reakcje redoks
Główne zagadnienia: - mol, stechiometria reakcji, pisanie równań reakcji w sposób jonowy - stężenia, przygotowywanie roztworów - ph - reakcje redoks 1. Która z próbek o takich samych masach zawiera najwięcej
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 2
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 2 IZOLACJA BIAŁEK NA PRZYKŁADZIE KATALAZY Wstęp merytoryczny Katalaza (oksydoreduktaza nadtlenek wodoru: nadtlenek wodoru, EC
Bardziej szczegółowoSposób otrzymywania białek o właściwościach immunoregulatorowych. Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywania fragmentów witellogeniny.
1 Sposób otrzymywania białek o właściwościach immunoregulatorowych Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywania fragmentów witellogeniny. Wynalazek może znaleźć zastosowanie w przemyśle spożywczym i
Bardziej szczegółowoZestaw do oczyszczania DNA po reakcjach enzymatycznych. Nr kat. EM03 Wersja zestawu:
Zestaw do oczyszczania DNA po reakcjach enzymatycznych Nr kat. EM03 Wersja zestawu: 1.2012 I. PRZEZNACZENIE ZESTAWU Zestaw EXTRACTME DNA CLEAN-UP przeznaczony jest do szybkiego i wydajnego oczyszczania
Bardziej szczegółowoCHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ. Ćwiczenie 7
CHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ Ćwiczenie 7 Wykorzystanie metod jodometrycznych do miedzi (II) oraz substancji biologicznie aktywnych kwas askorbinowy, woda utleniona.
Bardziej szczegółowoV KONKURS CHEMICZNY 23.X. 2007r. DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW WOJEWÓDZTWA ŚWIĘTOKRZYSKIEGO Etap I ... ... czas trwania: 90 min Nazwa szkoły
V KONKURS CHEMICZNY 23.X. 2007r. DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW WOJEWÓDZTWA ŚWIĘTOKRZYSKIEGO Etap I...... Imię i nazwisko ucznia ilość pkt.... czas trwania: 90 min Nazwa szkoły... maksymalna ilość punk. 33 Imię
Bardziej szczegółowoNukleotydy w układach biologicznych
Nukleotydy w układach biologicznych Schemat 1. Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy Schemat 2. Dinukleotyd NADP + Dinukleotydy NAD +, NADP + i FAD uczestniczą w procesach biochemicznych, w trakcie których
Bardziej szczegółowoZakład Biologii Sanitarnej i Ekotechniki ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA.
ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA. /Opiekun merytoryczny: dr hab. Teodora M. Traczewska, prof. nadzw. PWr modyfikacja: dr inż. Agnieszka Trusz-Zdybek
Bardziej szczegółowoBiochemia SYLABUS A. Informacje ogólne
Biochemia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Kod Język Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania
Bardziej szczegółowo