Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P
|
|
- Patryk Skiba
- 6 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują one wyłącznie wiązania estrowe tworzone przez kwas fosforowy(v) wg schematu: R P H + H 2 R H + H P H H H Ryc. 1. Schemat reakcji katalizowanej przez fosfatazy Doświadczenia z użyciem wody znakowanej izotopem 18 wykazały, że enzymy te powodują zerwanie wiązania pomiędzy fosforem a tlenem i przeniesienie reszty fosforanowej na cząsteczkę wody. W przypadku organizmów eukariotycznych wyróżnia się trzy rodziny fosfataz kodowanych przez trzy odrębne strukturalnie rodziny genów: dwie rodziny fosfataz serynowo/treoninowych białek PPP i PPM, jedną rodzinę fosfataz tyrozynowych białek PTP. Fosfatazy klasy PPP i PPM należą do grupy metaloproteinaz zawierających w centrum katalitycznym jon/jony metali (Fe 2+ /Fe 3+, Mn 2+, Zn 2+ ) uczestniczące m.in. w aktywacji cząsteczek wody. Fosfatazy klasy PTP wykorzystują tzw. triadę katalityczną (Asp, Cys, Glu). Ryc. 2. Mechanizm hydrolizy wiązania estrowego przy udziale fosfatazy klasy PTP. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 1
2 Fosfatazy uczestniczą m.in. w regulacji metabolizmu glikogenu, skurczu mięśni, cyklu komórkowego, aktywności neuronów i splicingu RNA (PPP), oddychania komórkowego, biosyntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu, sygnalizacji wewnątrzkomórkowej (PPM) oraz sygnalizacji międzykomórkowej (PTP). W osoczu krwi stwierdza się aktywność dwóch podstawowych fosfataz: zasadowej (E.C ) i kwaśnej (E.C ). Enzymy te, zgodnie z brzmieniem przymiotnikowych członów ich nazw, wykazują zasadniczo różne optimum ph. Fosfataza zasadowa wykazuje bowiem mierzalną aktywność w przedziale ph 8,0-11,5 natomiast fosfataza kwaśna w ph 3,8-6,0. Fosfataza zasadowa jest enzymem o szerokim powinowactwie. Jej substratami mogą być: -glicerofosforan, fenylofosforan, glukozo-6-fosforan, p-nitrofenylofosforan, L-naftylofosforan. W organizmie człowieka, podobnie jak w organizmach ssaków, występuje kilka izoenzymów fosfatazy zasadowej o zróżnicowanej lokalizacji narządowej. Znaczne aktywności tego enzymu stwierdza się w cytoplazmie i mikrosomach neuronów istoty szarej centralnego układu nerwowego, enterocytów, osteoblastów, hepatocytów i komórek łożyska. W osoczu krwi oraz limfie stwierdza się obecność zespołu izoenzymów o różnym pochodzeniu tkankowym, z dominacją izoenzymu pochodzącego z wątroby. Fosfataza kwaśna wykazuje, podobnie jak zasadowa, szerokie powinowactwo substartowe, katalizując hydrolizę wiązań fosfoestrowych w fenylofosforanie, p-nitrofenylofosforanie, -glicerofosforanie oraz w glukozoi fruktozofosforanach. Podobnie jak to miało miejsce w przypadku fosfatazy zasadowej, w organizmie występują liczne izoenzymy fosfatazy kwaśnej o zróżnicowanej lokalizacji narządowej. Wysokie aktywności tego enzymu stwierdza się w komórkach gruczołu krokowego, śledziony, wątroby, miąższu nerek, a także w neuronach UN, erytrocytach i trombocytach. W osoczu stwierdza się zespół izoenzymów o zróżnicowanym pochodzeniu tkankowym, z dominacją wariantu wątrobowego, śledzionowego i trombocytarnego. prócz różnic w zakresie optimum ph fosfatazy: zasadową i kwaśną, różni podatność na aktywacyjny i inhibicyjny wpływ jonów metali dwuwartościowych. Doświadczenie 1 Cel: Porównanie aktywności fosfataz: zasadowej i kwaśnej w surowicy krwi oraz ocena wpływu jonów magnezowych na ich aktywność Zasada metody: Fosfatazy w odpowiednio dobranym do ich optimum ph (dla fosfatazy zasadowej ph=10.3; dla fosfatazy kwaśnej ph = 4.8), hydrolizują p-nitrofenylofosforan do p-nitrofenolu i anionu fosforanowego(v). powstający w trakcie reakcji produkt - p-nitrofenol po dodaniu 1mol/l roztworu NaH tworzy sól (p-nitrofenolan sodu) o zabarwieniu żółtym. Związek ten wykazuje maksimum absorpcji przy długości fali = 405 nm. Stopień absorpcji promieniowania o tej długości jest proporcjonalny do ilości uwolnionego p-nitrofenolu. 2 N P - Na + 2 N H + H P - Na + Ryc. 3. Schemat reakcji hydrolizy p-nitrofenylofosforanu do p-nitrofenolu i anionu fosforanowego(v) Materiałem do badań są surowice kontrolne w postaci suchej (liofilizaty) przygotowane na bazie surowicy krwi owczej, częściowo wzbogacane i standaryzowane na wartości prawidłowe surowicy ludzkiej SERSTANDARD N lub wartości patologiczne SERSTANDARD P. Liofilizaty zostają rozpuszczone i w gotowej formie wydane. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 2
3 Postępowanie: 1.1. znaczenie aktywności fosfatazy zasadowej w surowicy krwi Przygotuj 5 jednorazowych kuwet akrylowych o wymiarach 10x10x45mm i dodaj do każdej z nich odpowiednie odczynniki zgodnie ze schematem zamieszczonym w poniższej tabeli: składnik 0.05 M bufor glicynowy ph 10,3 z substratem (23 mm r-r p-nitrofenylofosforanu) Numer kuwety cm cm cm cm cm 3 H cm cm cm M roztwór wodny MgCl cm cm 3 surowica prawidłowa cm cm 3 - surowica patologiczna cm cm 3 Zmierz absorbancję próbek nr 2, 3, 4 I 5 względem próbki nr 1 (odnośnik) przy długości fali =405 nm w czasie 0 (A 0 ) Inkubuj kuwety w temperaturze 37 C przez 30 min. Po tym czasie do kuwet natychmiast dodaj: 1 mol/l NaH 0.1 cm cm cm cm cm 3 Zmierz absorbancję próbek nr 2, 3, 4 I 5 względem próbki nr 1 (odnośnik) przy długości fali =405 nm po inkubacji (A 1 ) blicz aktywność fosfatazy zasadowej w jednym mililitrze surowicy prawidłowej i patologicznej w warunkach kontrolnych (bez dodatku MgCl 2 ) oraz w obecności 0.1 M roztworu wodnego MgCl 2 zgodnie z podanym wzorem: K = (A 1 -A 0 ). V k t.. l. V S mol min x ml gdzie: A 0 - absorbancja początkowa próbki; A 1 - absorbancja końcowa próbki; l - grubość warstwy roztworu w kuwecie wyrażona w cm = 1 cm; V k - końcowa objętość próbki w kuwecie = 2 ml; t - czas prowadzenia reakcji enzymatycznej = 30 min.; - współczynnik absorbancji molowej p-nitrofenolu = 18,5x10 6 [M -1 cm -1 ]; V s - objętość surowicy w próbce = 0.1 ml. bliczenia: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 3
4 Wnioski: 1.2. znaczenie aktywności fosfatazy kwaśnej w surowicy krwi Przygotuj 5 jednorazowych kuwet akrylowych o wymiarach 10x10x45mm i dodaj do każdej z nich odpowiednie odczynniki zgodnie ze schematem zamieszczonym w poniższej tabeli: składnik 0.05 M bufor cytrynianowy ph 4,8 z substratem (23 mm r-r p-nitrofenylofosforanu) Numer kuwety cm cm cm cm cm 3 H cm cm cm M roztwór wodny MgCl cm cm 3 surowica prawidłowa cm cm 3 - surowica patologiczna cm cm 3 Zmierz absorbancję próbek nr 2, 3, 4 I 5 względem próbki nr 1 (odnośnik) przy długości fali =405 nm w czasie 0 (A 0 ) Inkubuj kuwety w temperaturze 37 C przez 30 min. Po tym czasie do kuwet natychmiast dodaj: 1 mol/l NaH 0.1 cm cm cm cm cm 3 Zmierz absorbancję próbek nr 2, 3, 4 I 5 względem próbki nr 1 (odnośnik) przy długości fali =405 nm po inkubacji (A 1 ) blicz aktywność fosfatazy kwaśnej w jednym mililitrze surowicy prawidłowej i patologicznej w warunkach kontrolnych (bez dodatku MgCl 2 ) oraz w obecności 0.1 M roztworu wodnego MgCl 2 zgodnie z podanym wzorem: K = (A 1 -A 0 ). V k t.. l. V S mol min x ml gdzie: A 0 - absorbancja początkowa próbki; A 1 - absorbancja końcowa próbki; l - grubość warstwy roztworu w kuwecie wyrażona w cm = 1 cm; V k - końcowa objętość próbki w kuwecie = 2 ml; t - czas prowadzenia reakcji enzymatycznej = 30 min.; - współczynnik absorbancji molowej p-nitrofenolu = 18,5x10 6 [M -1 cm -1 ]; V s - objętość surowicy w próbce = 0.1 ml. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 4
5 bliczenia: Wnioski: 1.3. Porównanie aktywności fosfataz: zasadowej i kwaśnej w surowicy prawidłowej i patologicznej Na podstawie uzyskanych wyników przeprowadzonych oznaczeń aktywności fosfataz zasadowej i kwaśniej porównaj aktywność tych enzymów w surowicy prawidłowej i patologicznej. Wnioski: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 5
6 Doświadczenie 2 Cel: kreślenie stałej Michealisa (K m ) i szybkości maksymalnej reakcji (V max ) katalizowanej przez fosfatazę zasadową. Zasada metody: Fosfataza zasadowa w ph=10.3; katalizuje reakcję hydrolizy p-nitrofenylofosforanu do p-nitrofenolu i anionu kwasu fosforowego(v). Powstający w trakcie reakcji p-nitrofenol po dodaniu 1 mol/l roztworu NaH tworzy sól (p-nitrofenolan sodu) o zabarwieniu żółtym. Związek ten wykazuje maksimum absorpcji przy długości fali = 405 nm. Stopień absorpcji promieniowania o tej długości fali jest proporcjonalny do ilości uwolnionego p-nitrofenolu. Stałą Michealisa (K m ) i szybkość maksymalną reakcji (V max ) katalizowanej przez fosfatazę zasadową można wyznaczyć: matematycznie: na podstawie równania Michaelisa-Menten lub równania Lineweavera-Burka 1/V = K M /Vmax x 1/[S] + 1/Vmax; graficznie: na podstawie krzywej Michaelisa-Menten (wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu) i/lub wykresu Lineweavera-Burka (wykres zależności odwrotności szybkości reakcji od odwrotności stężenia substratu). Ryc. 4. Wykres Michaelisa-Menten Ryc. 5. Wykres Lineweavera-Burka Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 6
7 Postępowanie: 2.1. znaczenie aktywności fosfatazy zasadowej w surowicy krwi w próbkach zawierających różne stężenia substratu (p-nitrofenylofosforanu). Przygotuj 10 jednorazowych kuwet akrylowych o wymiarach 10x10x45mm i dodaj do każdej z nich odpowiednie odczynniki zgodnie ze schematem zamieszczonym w poniższej tabeli: odczynnik c = 0,36 mmol/lw 0,05 mol/l buforze c = 0,72 mmol/lw 0,05 mol/l buforze c = 1,44 mmol/l w 0,05 mol/l buforze c = 2,88 mmol/l w 0,05 mol/l buforze c = 5,75 mmol/l w 0,05 mol/l buforze c = 11,50 mmol/l w 0,05 mol/l buforze c = 23,00 mmol/l w 0,05 mol/l buforze c = 34,50 mmol/l w 0,05 mol/l buforze c = 46,00 mmol/l w 0,05 mol/l buforze Numer kuwety cm cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 Wyzeruj spektrofotometr na kuwetę nr 10 (odnośnik) przy długości fali =405nm; Dodawaj surowicę do kolejnych kuwet stosując za każdym razem 1 min opóźnienie w stosunku do poprzedniej próbki Surowica krwi owczej cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 Bezpośrednio po dodaniu surowicy i wymieszaniu zawartości każdej kolejnej kuwety dokonaj pomiaru absorbancji A o (ekstynkcji) przy długości fali =405nm Inkubuj próbki przez 30 min w temperaturze 37 C. Po upływie czasu inkubacji dodaj do poszczególnych kuwet z zachowaniem 1 minutowego opóźnienia w stosunku do poprzedniej próbki: mol/l roztwór NaH cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 cm 3 Wyzeruj spektrofotometr na kuwetę nr 10 (odnośnik) przy długości fali = 405 nm. Dokonaj pomiaru absorbancji A 1 (ekstynkcji) przy długości fali = 405 nm Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 7
8 blicz aktywność fosfatazy zasadowej w jednym mililitrze surowicy zgodnie z podanym wzorem: K = (A 1 -A 0 ). V k t.. l. V S mol min x ml gdzie: A 0 - absorbancja początkowa próbki; A 1 - absorbancja końcowa próbki; l - grubość warstwy roztworu w kuwecie wyrażona w cm = 1 cm; V k - końcowa objętość próbki w kuwecie = 2 ml; t - czas prowadzenia reakcji enzymatycznej = 30 min.; - współczynnik absorbancji molowej p-nitrofenolu = 18,5x10 6 [M -1 cm -1 ]; V s - objętość surowicy w próbce = 0.1 ml. Na podstawie uzyskanych wyników oblicz wartości 1/V max dla wszystkich stężeń substratu oraz wartości 1/[s] dla poszczególnych próbek. bliczenia: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 8
9 Uzyskane wyniki zestaw w poniższej tabeli. Stężenie roztworu wzorcowego p-nitrofenylofosforanu (w 0.05 mol/l buforze glicynowym o ph=10.3) użytego do przygotowania próbki [mmol/l] Stężenie p-nitrofenylofosforanu w próbce (w kuwecie) [s] [mmol/l] 0,36 0,34 0,72 0,68 1,44 1,37 2,88 2,74 5,75 5,46 11,50 10,92 23,00 21,85 34,50 32,77 46,00 43,70 1/[S] [l/mmol] A 0 A 1 v [mol/min] 1/v [min/mol] 2.2. Wyznaczanie stałej Michaelisa (K m ) i szybkości maksymalnej (V max ) reakcji katalizowanej przez fosfatazę zasadową. Na podstawie uzyskanych wartości szybkości reakcji przy różnych stężeniach substratu wykreśl krzywą Michaelisa-Menten i wykres Lineweavera-Burka. Na podstawie uzyskanych wykresów wyznacz wartości V max i K m. Wnioski: Miejsce na wklejenie wykresów. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 9
Biochemia Ćwiczenie 4
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowoWłaściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowoOdczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu
Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Cel: Wyznaczanie klirensu endogennej kreatyniny. Miarą zdolności nerek do usuwania i wydalania
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny
Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoSpektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego
Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną
Bardziej szczegółowoLaboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14 i 15. zjazd 2 ćwiczenie nr 2 dla e-rolnictwa
Ćwiczenie 14 i 15. zjazd 2 ćwiczenie nr 2 dla e-rolnictwa Badanie wpływu róŝnych czynników na szybkość reakcji enzymatycznej. Wyznaczanie wartości stałej Michaelisa-Menten w reakcji katalizowanej przez
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoRozwiązania zadań kwalifikacyjnych na warsztaty chemiczne na Wydziale Chemii UW. 1. Równania reakcji: (3 pkt)
Rozwiązania zadań kwalifikacyjnych na warsztaty chemiczne na Wydziale Chemii UW Zadanie 1. (12 pkt) 1. Równania reakcji: + 2 Fe 3+ + 2 Fe 2+ + 2 + Fe 3+ + EDTA 4- FeEDTA - 2. znaczanie witaminy C (kwasu
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej
Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu
ĆWICZENIE 4 Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu 1. Wprowadzenie Zbyt wysokie stężenia fosforu w wodach powierzchniowych stojących, spiętrzonych lub wolno płynących prowadzą do zwiększonego przyrostu
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA
POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią
Bardziej szczegółowoWŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ
WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WSTĘP Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc
Bardziej szczegółowoCHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C
Ćwiczenie 4 CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C REAKTYWNE FORMY TLENU DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH TWORZENIE ANIONORODNIKA PONADTLENKOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ
Bardziej szczegółowoMechanizmy działania i regulacji enzymów
Mechanizmy działania i regulacji enzymów Enzymy: są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie są wysoce specyficzne ich aktywność może być regulowana m.in. przez modyfikacje
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 3. Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi
ĆWICZENIE 3 Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi Celem ćwiczenia jest wyznaczenie podstawowych parametrów charakteryzujących kinetykę
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowod[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 OZNACZANIE CHLORKÓW METODĄ SPEKTROFOTOMETRYCZNĄ Z TIOCYJANIANEM RTĘCI(II)
Bardziej szczegółowoEKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH
EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH I. AKTYWNOŚĆ ENZYMATYCZNA PLANKTONU JEZIORNEGO Prowadzący ćwiczenia: Mgr Tomasz Kaliński 1 Aktywność enzymatyczna mikroplanktonu Uwagi ogólne Aktywność ektoenzymów
Bardziej szczegółowoBadanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej
Badanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie alkacymetrycznej metody oznaczania aktywności lipazy trzustkowej z użyciem
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoTransport przez błony
Transport przez błony Transport bierny Nie wymaga nakładu energii Transport aktywny Wymaga nakładu energii Dyfuzja prosta Dyfuzja ułatwiona Przenośniki Kanały jonowe Transport przez pory w błonie jądrowej
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoOznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym
Ćwiczenie 6 Oznaczanie SO w powietrzu atmosferycznym Dwutlenek siarki bezwodnik kwasu siarkowego jest najbardziej rozpowszechnionym zanieczyszczeniem gazowym, występującym w powietrzu atmosferycznym. Głównym
Bardziej szczegółowoPrzemiana materii i energii - Biologia.net.pl
Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg
Bardziej szczegółowoHODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW
Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY
OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru
Bardziej szczegółowoZadanie 2. [2 pkt.] Podaj symbole dwóch kationów i dwóch anionów, dobierając wszystkie jony tak, aby zawierały taką samą liczbę elektronów.
2 Zadanie 1. [1 pkt] Pewien pierwiastek X tworzy cząsteczki X 2. Stwierdzono, że cząsteczki te mogą mieć różne masy cząsteczkowe. Wyjaśnij, dlaczego cząsteczki o tym samym wzorze mogą mieć różne masy cząsteczkowe.
Bardziej szczegółowoSZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW SZYBKOŚĆ REAKCI ONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY ONOWE ROZTWORU Opiekun: Krzysztof Kozieł Miejsce ćwiczenia: Czerwona Chemia,
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Spektrofotometryczne oznaczanie stężenia jonów żelaza(iii) opiekun mgr K. Łudzik
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Spektrofotometryczne oznaczanie stężenia jonów żelaza(iii) opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 26 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Prawo Lamberta
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji
ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony
Bardziej szczegółowoBadanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]
Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY)
Ćwiczenie 8 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY) Część doświadczalna obejmuje: - sączenie Ŝelowe ekstraktu uzyskanego z bielma niedojrzałych nasion kukurydzy - oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN
ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN CZĘŚĆ TEORETYCZNA Mechanizmy promujące wzrost rośli (PGP) Metody badań PGP CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 1. Mechanizmy promujące wzrost roślin. Odczyt. a) Wytwarzanie
Bardziej szczegółowoRównowaga kwasowo-zasadowa. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny
Równowaga kwasowozasadowa Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny Krytyka pojęcia ph ph = log [H + ] ph [H+] 1 100 mmol/l D = 90 mmol/l 2 10 mmol/l D = 9 mmol/l 3 1 mmol/l 2 Krytyka pojęcia
Bardziej szczegółowoTemat ćwiczenia: Techniki stosowane w badaniach toksyczności in vitro
Temat ćwiczenia: Techniki stosowane w badaniach toksyczności in vitro Miarą aktywności cytotoksycznej badanej substancji jest określenie stężenia hamującego, IC 50 (ang. inhibitory concentration), dla
Bardziej szczegółowoPracownia biochemiczna arkusz zadań
Pracownia biochemiczna arkusz zadań Drodzy uczestnicy, W trakcie egzaminu wykonacie dwa zadania: Część A jest zadaniem praktycznym, którego celem jest rozdzielanie i identyfikacja aminokwasów (20 punktów),
Bardziej szczegółowoa. Dobierz współczynniki w powyższym schemacie tak, aby stał się równaniem reakcji chemicznej.
Zadanie 1. Nitrogliceryna (C 3 H 5 N 3 O 9 ) jest środkiem wybuchowym. Jej rozkład można opisać następującym schematem: C 3 H 5 N 3 O 9 (c) N 2 (g) + CO 2 (g) + H 2 O (g) + O 2 (g) H rozkładu = - 385 kj/mol
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH
1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej
Bardziej szczegółowoIII. OZNACZANIE AKTYWNOŚCI KWAŚNEJ FOSFATAZY W HOMOGENACIE Z KIEŁKÓW ROŚLINNYCH
III. OZNACZANIE AKTYWNOŚCI KWAŚNEJ FOSFATAZY W HOMOGENACIE Z KIEŁKÓW ROŚLINNYCH I. WSTĘP Enzymy są to katalizatory, które zwiększają szybkość reakcji chemicznej, same nie ulegając zmianie. Przy braku enzymów
Bardziej szczegółowoADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM
ADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest analiza procesu adsorpcji paracetamolu na węglu aktywnym. Zadanie praktyczne polega na spektrofotometrycznym oznaczeniu stężenia
Bardziej szczegółowoZałącznik nr 3 Odczynniki biochemiczne do oznaczania substratów i enzymów na analizator Konelab 30 ise Prime.
Załącznik nr 3 Odczynniki biochemiczne do oznaczania substratów i enzymów na analizator Konelab 30 ise Prime. Nr kat. Opis przedmiotu zamówienia Wielkość opak. (ilość fiolek x ilość ) Odczynniki do kolorymetrycznej
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
WARTOŚĆ ph ROZTWORÓW WODNYCH WSTĘP 1. Wartość ph wody i roztworów Woda dysocjuje na jon wodorowy i wodorotlenowy: H 2 O H + + OH (1) Stała równowagi tej reakcji, K D : wyraża się wzorem: K D = + [ Η ][
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowoImię i nazwisko studenta... nr grupy..
Imię i nazwisk studenta... nr grupy.. Pdpis asystenta... Data... Enzymy Perksydaza chrzanwa: denaturacja i kinetyka enzymatyczna: wyznaczanie stałych katalitycznych (Km, kkat i skutecznści) dla reakcji
Bardziej szczegółowoENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 7 ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Część doświadczalna obejmuje: - wyznaczenie optimum ph dla reakcji katalizowanej przez kwaśną fosfatazę - wyznaczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej
Bardziej szczegółowoInżynieria Środowiska
ROZTWORY BUFOROWE Roztworami buforowymi nazywamy takie roztwory, w których stężenie jonów wodorowych nie ulega większym zmianom ani pod wpływem rozcieńczania wodą, ani pod wpływem dodatku nieznacznych
Bardziej szczegółowoTechnika fluorescencyjnego oznaczania aktywności enzymów. Wstęp:
Technika fluorescencyjnego oznaczania aktywności enzymów Wstęp: Wśród technik biologii molekularnej jedną z najczęściej stosowanych jest technika fluorescencyjna. Stosując technikę fluorescencyjną można
Bardziej szczegółowoEnzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu
Enzymologia I Kinetyka - program Gepasi Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu I zasada + II zasada termodynamiki zmiana entalpii i entropii może zostać wyrażona ilościowo
Bardziej szczegółowo47 Olimpiada Biologiczna
47 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna zasady oceniania rozwia zan zadan Część A. Identyfikacja zawartości trzech probówek zawierających cukry (0 21 pkt) Zadanie A.1 (0 13 pkt) Tabela 1 (0 7 pkt)
Bardziej szczegółowoOpracował dr inż. Tadeusz Janiak
Opracował dr inż. Tadeusz Janiak 1 Uwagi dla wykonujących ilościowe oznaczanie metodami spektrofotometrycznymi 3. 3.1. Ilościowe oznaczanie w metodach spektrofotometrycznych Ilościowe określenie zawartości
Bardziej szczegółowoELEMENTY ANALIZY INSTRUMENTALNEJ. SPEKTROFOTOMETRII podstawy teoretyczne
ELEMENTY ANALZY NSTRUMENTALNEJ Ćwiczenie 3 Temat: Spektrofotometria UV/ViS SPEKTROFOTOMETR podstawy teoretyczne SPEKTROFOTOMETRA jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje
Bardziej szczegółowoWYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII ABSORPCYJNEJ
Ćwiczenie nr 13 WYZNCZNIE STŁEJ DYSOCJCJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII BSORPCYJNEJ I. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie metodą spektrofotometryczną stałej dysocjacji słabego kwasu,
Bardziej szczegółowoWpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ]
Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Szybkość katalizowanej przez enzym przemiany danego substratu w określony produkt jest ściśle uzależniona od stężenia
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych
ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania
Bardziej szczegółowo1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej?
Tematy opisowe 1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej? 2. Omów pomiar potencjału na granicy faz elektroda/roztwór elektrolitu. Podaj przykład, omów skale potencjału i elektrody
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE B: Oznaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych
ĆWICZEIE B: znaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest oznaczenie zawartości rozpuszczalnego w wodzie chromu (VI) w próbce cementu korzystając
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI. Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ
POLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ BŁONĘ KOMÓRKOWĄ I. WSTĘP TEORETYCZNY Każda komórka, zarówno roślinna,
Bardziej szczegółowowiczenie - Oznaczanie stenia magnezu w surowicy krwi metod kolorymetryczn
wiczenie - Oznaczanie stenia magnezu w surowicy krwi metod kolorymetryczn Wprowadzenie Magnez wystpuje we wszystkich tkankach i pynach ustrojowych, a znaczna cz znajduje si w tkance kostnej. Razem z wapniem
Bardziej szczegółowoRSM ROZTWÓR SALETRZANO-MOCZNIKOWY
1. PRZEDMIOT WARUNKÓW TECHNICZNYCH Przedmiotem Warunków Technicznych jest wodny roztwór saletrzano-mocznikowy (typ nawozu C.1.2. wg załącznika I Rozporządzenia 2003/2003), w którym stosunek molowy azotanu
Bardziej szczegółowoRównowaga kwasowo-zasadowa. Zakład Chemii Medycznej PUM
Równowaga kwasowozasadowa Zakład Chemii Medycznej PUM Teorie kwasów i zasad Teoria dysocjacji elektrolitycznej Arheniusa: podczas rozpuszczania w wodzie wodzie kwas: dysocjuje z odszczepieniem kationu
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu metodą miareczkową. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu
Bardziej szczegółowoROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1)
ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1) z dnia 6 listopada 2002 r. w sprawie metodyk referencyjnych badania stopnia biodegradacji substancji powierzchniowoczynnych zawartych w produktach, których stosowanie
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 ZASTOSOWANIE SPEKTROFOTOMETRII W NADFIOLECIE I ŚWIETLE WIDZIALNYM
Bardziej szczegółowoProjektowanie Procesów Biotechnologicznych
Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany
Bardziej szczegółowoZad: 5 Oblicz stężenie niezdysocjowanego kwasu octowego w wodnym roztworze o stężeniu 0,1 mol/dm 3, jeśli ph tego roztworu wynosi 3.
Zad: 1 Oblicz wartość ph dla 0,001 molowego roztworu HCl Zad: 2 Oblicz stężenie jonów wodorowych jeżeli wartość ph wynosi 5 Zad: 3 Oblicz stężenie jonów wodorotlenkowych w 0,05 molowym roztworze H 2 SO
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali
Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali Wymagane wiadomości Podstawy korozji elektrochemicznej, wykresy E-pH. Wprowadzenie Główną przyczyną zniszczeń materiałów metalicznych
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych
Bardziej szczegółowo46 Olimpiada Biologiczna
46 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna Radosław Mazur 22 kwietnia 2017 r. Biochemia Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 35 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić
Bardziej szczegółowoOCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIARÓW PRZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOROTLENKU SODU METODĄ MIARECZKOWANIA KONDUKTOMETRYCZNEGO
OCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIAÓW PZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOOTLENKU SODU METODĄ MIAECZKOWANIA KONDUKTOMETYCZNEGO Instrukcja do ćwiczeń opracowana w Katedrze Chemii Środowiska Uniwersytetu
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE
OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia
Bardziej szczegółowoSpis treści. Wstęp. Twardość wody
Spis treści 1 Wstęp 1.1 Twardość wody 1.2 Oznaczanie twardości wody 1.3 Oznaczanie utlenialności 1.4 Oznaczanie jonów metali 2 Część doświadczalna 2.1 Cel ćwiczenia 2.2 Zagadnienia do przygotowania 2.3
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowo