Biochemia Ćwiczenie 4

Wielkość: px
Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Biochemia Ćwiczenie 4"

Transkrypt

1 Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym jak i zwierzęcym. Zwierzęce tkanki bogate w te enzymy to: leukocyty, płytki krwi, wątroba i inne tkanki metabolizujące eikozanoidy. Peroksydazy są enzymami należącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną jest hem. Enzymy te redukują nadtlenek wodoru lub inne nadtlenki organiczne, np. nadtlenki lipidów, wykorzystując do tego liczne donory elektronów: cytochrom c, askorbinian, hydrochinon, aminy aromatyczne, fenole, indol, kw. moczowy. Są to enzymy pełniące funkcje ochronne, zapobiegające nagromadzaniu się nadtlenków i tworzeniu z nich wolnych rodników. Reakcja katalizowana przez peroksydazy jest trzystopniowa: [Fe(III)] Px + H 2 O 2 [Fe(IV)=O]* + H 2 O kompleks I [Fe(IV)=O]* + AH [Fe(IV)=O] + A kompleks I kompleks II [Fe(IV)=O] + AH [Fe(III)] Px + A + H 2 O kompleks II Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 1

2 Peroksydaza chrzanowa - HRP (EC ) jest glikoproteiną, o masie cząsteczkowej wynoszącej około 42 kda. Zawiera pojedynczy, luźno związany z apoproteiną hem. Najbogatszym jej źródłem jest sok z chrzanu, kapusty, szczawiu, marchwi, ziemniaków. Enzym wykazuje najwyższą aktywności w ph 5,8-7,5. Na enzymu wpływać może obecność w środowisku reakcji innych niż substraty związków, takich jak np. siarczan hydroksyloaminy i azydek sodu, które są inhibitorami enzymu. Inhibitorem określa się każdą substancję, która zmniejsza szybkość reakcji katalizowanej przez dany enzym. Inhibicja kompetycyjna: Związek będący inhibitorem kompetycyjnym wiąże się z białkiem enzymatycznym w centrum aktywnym uniemożliwiając związanie się enzymu z właściwym substratem. Dochodzi zatem do konkurencji o miejsce wiązania pomiędzy inhibitorem, a substratem, przy czym enzym wykazuje zwykle wyższe powinowactwo do inhibitora, niż do substratu. Inhibitor kompetycyjny może być nie tylko analogiem lub pochodną substratu, ale także alternatywnym substratem danej reakcji lub jej produktem. Przykładem inhibicji kompetycyjnej jest hamowanie dehydrogenazy bursztynianowej przez malonian będący analogiem strukturalnym bursztynianu. Inhibicja niekompetycyjna: W przypadku inhibicji niekompetycyjnej zarówno inhibitor, jak i substrat nie wywierają wzajemnego wpływu na wiązanie się z białkiem enzymatycznym. Ich wiązanie się z enzymem przebiega niezależnie od siebie, losowo i zachodzi w odmiennych miejscach w strukturze białka enzymatycznego. Efektem związania się inhibitora z enzymem jest obniżenie wartości szybkości maksymalnej (V max ). Przykładem tego typu inhibicji jest hamowanie dehydrogenazy α-ketoglutaranowej przez kwas acetylosalicylowy. Inhibicja mieszana: Inhibicja mieszana jest jedną z odmian inhibicji niekompetycyjnej. W tym przypadku inhibitor może wiązać się zarówno z wolnym enzymem, jak i kompleksem enzym-substrat. Przykładem tego typu inhibicji jest hamowanie syntazy tymidylanowej przez analogi metylenotetrahydrfolianu. Inhibicja akompetycyjna: W przypadku inhibicji akompetycyjnej inhibitor odwracalnie wiąże się z kompleksem enzym-substrat tworząc nieaktywny kompleks potrójny: enzym-substrat-inhibitor. Równocześnie inhibitor nie ma zdolności wiązania się z wolnym enzymem. Efektem tego typu inhibicji jest równoczesne obniżenie o ten sam współczynnik zarówno wartości K m, jak i V max. Przykładem inhibicji akompetycyjnej jest hamowanie dehydrogenazy inozynomonofosforanu przez kwas mykofenolowy. Inhibicja allosteryczna Rodzaj inhibicji kompetycyjnej wywoływanej przez inhibitory nie będące związkami o podobnej do substratu strukturze chemicznej (tzw. inhibicja zwrotna). Inhibitor wiąże się wówczas w miejscu odmiennym niż substrat, co powoduje pojawienie się zmiany konformacyjnej białka enzymatycznego powodującej zniekształcenie miejsca wiązania substratu, a zatem brak możliwości utworzenia kompleksu enzym-substrat. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 2

3 Doświadczenie 1 Cel: Oznaczanie aktywności peroksydazy chrzanowej (HRP) Należy wyznaczyć stałą Michaelisa i szybkość maksymalną reakcji katalizowanej przez peroksydazę chrzanową w warunkach zmiennych stężeń gwajakolu, przy stałym stężeniu H 2 O 2 oraz określić rodzaj inhibicji enzymu występujący w obecności: 1) siarczanu hydroksyloaminy; 2) 2) azydku sodowego. Zasada metody: Peroksydaza katalizuje reakcje utleniania niektórych zw. organicznych (aminy aromatyczne, fenole, indol, kwas moczowy) z równoczesną redukcją H 2 O 2., zgodnie z ogólnym równaniem: AH 2 + H 2 O 2 2 O W przeprowadzanym doświadczeniu wykorzystywanym substratem będzie gwajakol (2-metoksyfenol), który w obecności H 2 O 2 pod wpływem HRP ulega utlenieniu, a następnie sprzęgnięciu do tetragwajakolu. Zmiany stężenia powstającego tetragwajakolu (związek o barwie rubinowej) oznaczane są spektrofotometrycznie w sposób ciągły (kinetycznie) poprzez pomiar zmian absorbancji przy długości fali =470 nm. Wzrost stężenia tetragwajakolu jest wprost proporcjonalny do aktywności HRP. Schemat przebiegu reakcji katalizowanej przez HRP: Postępowanie: a. Metodą kinetyczną oznacz peroksydazy chrzanowej (HRP) przy różnych stężeniach gwajakolu (w zakresie mm) i stałym stężeniu H 2 O 2. b. Oznacz HRP przy tych samych stężeniach gwajakolu w obecności siarczanu hydroksyloaminy i azydku sodowego. c. Wykreśl krzywą zależności szybkości reakcji (v) od stężenia gwajakolu (s) w układzie Michaelis-Menten bez inhibitorów oraz w ich obecności. d. Wykreśl krzywą zależności 1/v od 1/s (układ Lineweavera-Burka) dla każdego z ww. układów. e. Metodą graficzną wyznacz wartość K M i V max w każdym z wyznaczonych układów i zapisz uzyskane wartości z uwzględnieniem odpowiednich jednostek. f. Przeprowadź analizę zmian wartości K M i V max w układach z siarczanem hydroksyloaminy i azydku sodowego oraz określ typ inhibicji zachodzącej przy udziale badanych związków. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 3

4 1. Ustalenie ilości enzymu niezbędnego do przeprowadzenia pomiarów kinetycznych Przygotuj w kuwecie pomiarowej mieszaninę inkubacyjną zawierającą roztwór peroksydazy chrzanowej (HRP) o stężeniu 1 mg/ml rozcieńczony 250-krotnie (gotowy odczynnik), mol/l bufor fosforanowy o ph 6.8 i 0.1 mol/l gwajakol zgodnie z tabelą zamieszczoną poniżej mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 roztwór HRP 0.1 mol/l gwajakol Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Mieszaninę inkubacyjną umieść w aparacie, wprowadź do niej 0.5 ml roztworu H 2 O 2, zmieszaj i rejestruj zmiany absorbancji przez 2 min. Postaraj się uzyskać w ciągu 1 minuty przyrost absorbancji około 0.4 jednostki przy założeniu, że wykres tej reakcji będzie przez cały ten czas prostoliniowy. Jeżeli prostoliniowość przebiegu tej reakcji zanika przed upływem 1 minuty enzym należy rozcieńczyć. Jeżeli wzrost absorbancji jest mniejszy niż 0.1 jednostki absorbancji, to należy zwiększyć ilość enzymu dodawaną do kuwety. 2. Oznaczanie aktywności peroksydazy w układzie kontrolnym Po dobraniu optymalnego stężenia enzymu w identyczny sposób jak w punkcie 1 oznacz HRP w pozostałych próbkach różniących się stężeniem gwajakolu. W pięciu kuwetach pomiarowych należy przygotować buforowane mieszaniny odpowiednio rozcieńczonego enzymu i różnych stężeń gwajakolu według poniższej tabeli: Uwaga: objętość próbki musi pozostać stała [2ml] - jeżeli konieczne było zwiększenie ilości enzymu, proszę o tę wartość zmniejszyć ilość buforu Nr próbki mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 roztwór HRP 0.1 mol/l gwajakol końcowe stężenie gwajakolu w próbce [mm] Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Mieszaninę inkubacyjną umieść w aparacie, wprowadź do niej 0.5 ml roztworu H 2 O 2, zmieszaj i rejestruj zmiany absorbancji przez 2 min. Odczytane zmiany absorbancji wpisz do tabeli wyników (pkt. 5) Obliczanie aktywności właściwej peroksydazy (K) w warunkach kontrolnych przy różnych stężeniach gwajakolu peroksydazy (K): K = min. v. R. l. V S min x ml gdzie: ΔA/min - wzrost absorbancji w ciągu 1 minuty; v - objętość próbki [2 ml]; l - grubość warstwy roztworu w kuwecie [1cm]; - współczynnik ekstynkcji molarnej dla tetragwajakolu posiada wartość 26.6 mm 1 cm -1 ; Vs - objętość roztworu enzymu w próbce [0.05 ml)]; R - rozcieńczenie enzymu. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 4 mol

5 Obliczenia: Wnioski: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 5

6 3. Oznaczanie aktywności peroksydazy chrzanowej w obecności inhibitorów 3.1. Oznaczanie aktywności HRP w obecności 0,5 mol/l roztworu azydku sodowego: Nr próbki mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 HRP 0.1 mol/l gwajakol końcowe stężenie gwajakolu w próbce [mm] 0.5 mol/l roztwór azydku sodowego Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Do kolejnych próbek należy dodać 0.5 ml H 2 O 2 i rejestrować zmiany absorbancji w czasie. Jeżeli stopień inhibicji wynosi 100% należy odpowiednio rozcieńczyć inhibitor. Zmiany absorbancji należy wpisać do tabeli wyników Oznaczanie aktywności HRP w obecności 0,5 mol/l roztworu azydku sodowego: Nr próbki mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 HRP 0.1 mol/l gwajakol końcowe stężenie gwajakolu w próbce [mm] mol/l roztwór siarczanu hydroksyloaminy Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Do kolejnych próbek należy dodać 0.5 ml H 2 O 2 i rejestrować zmiany absorbancji w czasie. Jeżeli stopień inhibicji wynosi 100% należy odpowiednio rozcieńczyć inhibitor. Zmiany absorbancji należy wpisać do tabeli wyników Obliczanie aktywności właściwej HRP w obecności inhibitorów peroksydazy (K): K = min. v. R. l. V S mol min x ml gdzie: ΔA/min - wzrost absorbancji w ciągu 1 minuty; v - objętość próbki [2 ml]; l - grubość warstwy roztworu w kuwecie [1cm]; - współczynnik ekstynkcji molarnej dla tetragwajakolu posiada wartość 26.6 mm 1 cm -1 ; Vs - objętość roztworu enzymu w próbce [0.05 ml)]; R - rozcieńczenie enzymu. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 6

7 Obliczenia: Wnioski: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 7

8 5. Zestawienie wyników końcowe stężenie gwajakolu [mm] /[s] Δ A/min układ kontrolny 1/ układ z azydkiem sodowym Δ A/min 1/ Δ A/min układ z siarczanem hydroksyloaminy 1/ Opracuj wyniki w układzie Michaelisa-Menten i Lineweavera-Burka. Porównaj je ze sobą. Na miejsce szybkości reakcji (v) wstaw wartości aktywności właściwej enzymu (K). Wyznacz wartości: K M i V max i umieść je w poniższej tabeli z uwzględnieniem jednostek, w których się je wyraża: K m. układ kontrolny układ z siarczanem hydroksyloaminy układ z azydkiem sodowym V max typ inhibicji Wnioski: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 8

9 Miejsce na wklejenie wykresów Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 9

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu

Bardziej szczegółowo

data ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny

data ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną

Bardziej szczegółowo

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...

Bardziej szczegółowo

Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P

Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują

Bardziej szczegółowo

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony

Bardziej szczegółowo

3. Badanie kinetyki enzymów

3. Badanie kinetyki enzymów 3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w

Bardziej szczegółowo

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej. ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie

Bardziej szczegółowo

KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:

KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody: KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek

Bardziej szczegółowo

data ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ

data ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu

Bardziej szczegółowo

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE

Bardziej szczegółowo

Krew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.

Krew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina. Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie nr 3 Kinetyka enzymatyczna

Ćwiczenie nr 3 Kinetyka enzymatyczna Ćwiczenie nr 3 Kinetyka enzymatyczna Celem ćwiczenia jest: omówienie peroksydaz i metod oznaczania katalitycznej aktywności peroksydaz omówienie procesu odwracalnej i nieodwracalnej denaturacji i renaturacji

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie

Bardziej szczegółowo

- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu

- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu Ćwiczenie nr 3 Enzymy klasyfikacja; peroksydaza, reakcja katalizowana; peroksydaza chrzanowa; oznaczanie katalitycznej aktywności; denaturacja/renaturacja, kinetyka reakcji 0- i I- rzędu oraz obliczanie

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,

Bardziej szczegółowo

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie

Bardziej szczegółowo

CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C

CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C Ćwiczenie 4 CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C REAKTYWNE FORMY TLENU DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH TWORZENIE ANIONORODNIKA PONADTLENKOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ

Bardziej szczegółowo

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala

Bardziej szczegółowo

Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C

Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C 1 S t r o n a U W A G A!!!!!! Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C A. Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Odczynniki : - 3% roztwór H 2 O 2, - roztwór

Bardziej szczegółowo

data ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1

data ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Cel: Wyznaczanie klirensu endogennej kreatyniny. Miarą zdolności nerek do usuwania i wydalania

Bardziej szczegółowo

Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy

Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy Cel ćwiczenia: Ćwiczenie poświęcone jest zapoznaniu się z metodą oznaczania aktywności peroksydazy chrzanowej jako jednego z enzymów z klasy

Bardziej szczegółowo

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej. LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową

Bardziej szczegółowo

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina

Bardziej szczegółowo

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie

Bardziej szczegółowo

Mechanizmy działania i regulacji enzymów

Mechanizmy działania i regulacji enzymów Mechanizmy działania i regulacji enzymów Enzymy: są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie są wysoce specyficzne ich aktywność może być regulowana m.in. przez modyfikacje

Bardziej szczegółowo

Enzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu

Enzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu Enzymologia I Kinetyka - program Gepasi Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu I zasada + II zasada termodynamiki zmiana entalpii i entropii może zostać wyrażona ilościowo

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.

Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. 1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności

Bardziej szczegółowo

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg

Bardziej szczegółowo

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WSTĘP Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc

Bardziej szczegółowo

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH 1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności

Bardziej szczegółowo

a) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl

a) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci

Bardziej szczegółowo

TEST PRZYROSTU KOMPETENCJI Z CHEMII DLA KLAS II

TEST PRZYROSTU KOMPETENCJI Z CHEMII DLA KLAS II TEST PRZYROSTU KOMPETENCJI Z CHEMII DLA KLAS II Czas trwania testu 120 minut Informacje 1. Proszę sprawdzić czy arkusz zawiera 10 stron. Ewentualny brak należy zgłosić nauczycielowi. 2. Proszę rozwiązać

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego

Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie nr 5 - Reaktywne formy tlenu

Ćwiczenie nr 5 - Reaktywne formy tlenu Ćwiczenie nr 5 - Reaktywne formy tlenu I. Oznaczenie ilościowe glutationu (GSH) metodą Ellmana II. Pomiar całkowitej zdolności antyoksydacyjnej substancji metodą redukcji rodnika DPPH Celem ćwiczeń jest:

Bardziej szczegółowo

ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1)

ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1) ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1) z dnia 6 listopada 2002 r. w sprawie metodyk referencyjnych badania stopnia biodegradacji substancji powierzchniowoczynnych zawartych w produktach, których stosowanie

Bardziej szczegółowo

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala

Bardziej szczegółowo

WNIOSEK REKRUTACYJNY NA ZAJĘCIA KÓŁKO OLIMPIJSKIE Z CHEMII - poziom PG

WNIOSEK REKRUTACYJNY NA ZAJĘCIA KÓŁKO OLIMPIJSKIE Z CHEMII - poziom PG WNIOSEK REKRUTACYJNY NA ZAJĘCIA KÓŁKO OLIMPIJSKIE Z CHEMII - poziom PG Imię i nazwisko: Klasa i szkoła*: Adres e-mail: Nr telefonu: Czy uczeń jest już uczestnikiem projektu Zdolni z Pomorza - Uniwersytet

Bardziej szczegółowo

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. Projekt zrealizowany w ramach Mazowieckiego programu stypendialnego dla uczniów szczególnie uzdolnionych

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 3. Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi

ĆWICZENIE 3. Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi ĆWICZENIE 3 Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi Celem ćwiczenia jest wyznaczenie podstawowych parametrów charakteryzujących kinetykę

Bardziej szczegółowo

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną

Bardziej szczegółowo

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności

Bardziej szczegółowo

RÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA

RÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią

Bardziej szczegółowo

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne Enzymologia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Kod Język Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy

Bardziej szczegółowo

Przedmiot: Ćwiczenia laboratoryjne z chemii budowlanej

Przedmiot: Ćwiczenia laboratoryjne z chemii budowlanej Politechnika Lubelska WBIA Laboratorium Budownictwa Przedmiot: Ćwiczenia laboratoryjne z chemii budowlanej Nr ćwiczenia 8.1/8.3 BADANIE SZYBKOŚCI UTWARDZANIA MODYFIKOWANYCH TWORZYW POLIESTROWYCH Data Imię

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego

Bardziej szczegółowo

Zadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O

Zadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O Test maturalny Chemia ogólna i nieorganiczna Zadanie 1. (1 pkt) Uzupełnij zdania. Pierwiastek chemiczny o liczbie atomowej 16 znajduje się w.... grupie i. okresie układu okresowego pierwiastków chemicznych,

Bardziej szczegółowo

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)

Bardziej szczegółowo

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany

Bardziej szczegółowo

HODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW

HODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru

Bardziej szczegółowo

Odpowiedź:. Oblicz stężenie procentowe tlenu w wodzie deszczowej, wiedząc, że 1 dm 3 tej wody zawiera 0,055g tlenu. (d wody = 1 g/cm 3 )

Odpowiedź:. Oblicz stężenie procentowe tlenu w wodzie deszczowej, wiedząc, że 1 dm 3 tej wody zawiera 0,055g tlenu. (d wody = 1 g/cm 3 ) PRZYKŁADOWE ZADANIA Z DZIAŁÓW 9 14 (stężenia molowe, procentowe, przeliczanie stężeń, rozcieńczanie i zatężanie roztworów, zastosowanie stężeń do obliczeń w oparciu o reakcje chemiczne, rozpuszczalność)

Bardziej szczegółowo

46 Olimpiada Biologiczna

46 Olimpiada Biologiczna 46 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna Radosław Mazur 22 kwietnia 2017 r. Biochemia Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 35 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa

Bardziej szczegółowo

Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej

Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących

Bardziej szczegółowo

1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru

1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru 1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru Wzór związku chemicznego podaje jakościowy jego skład z jakich pierwiastków jest zbudowany oraz liczbę atomów poszczególnych pierwiastków

Bardziej szczegółowo

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 ZASTOSOWANIE SPEKTROFOTOMETRII W NADFIOLECIE I ŚWIETLE WIDZIALNYM

Bardziej szczegółowo

Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym

Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym ĆWICZENIE 9 ZADANIE 1 OTRZYMYWANIE PREPARATU ENZYMATYCZNEGO 1. Umyty ziemniak utrzeć

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali

Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali Wymagane wiadomości Podstawy korozji elektrochemicznej, wykresy E-pH. Wprowadzenie Główną przyczyną zniszczeń materiałów metalicznych

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K.

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K. Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 27 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Zastosowanie

Bardziej szczegółowo

Imię i nazwisko studenta... nr grupy..

Imię i nazwisko studenta... nr grupy.. Imię i nazwisk studenta... nr grupy.. Pdpis asystenta... Data... Enzymy Perksydaza chrzanwa: denaturacja i kinetyka enzymatyczna: wyznaczanie stałych katalitycznych (Km, kkat i skutecznści) dla reakcji

Bardziej szczegółowo

OCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIARÓW PRZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOROTLENKU SODU METODĄ MIARECZKOWANIA KONDUKTOMETRYCZNEGO

OCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIARÓW PRZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOROTLENKU SODU METODĄ MIARECZKOWANIA KONDUKTOMETRYCZNEGO OCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIAÓW PZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOOTLENKU SODU METODĄ MIAECZKOWANIA KONDUKTOMETYCZNEGO Instrukcja do ćwiczeń opracowana w Katedrze Chemii Środowiska Uniwersytetu

Bardziej szczegółowo

1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym

1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 2. W pewnej chwili szybkość powstawania produktu C w reakcji: 2A + B 4C wynosiła 6 [mol/dm

Bardziej szczegółowo

Inhibicja enzymatyczna

Inhibicja enzymatyczna Inhibicja enzymatyczna Każdą substancję, która zmniejsza szybkość reakcji katalizowanej przez enzym można uważać za inhibitor. Hamowanie aktywności enzymów jest jednym z głównych sposobów regulacji metabolizmu

Bardziej szczegółowo

Pracownia biochemiczna arkusz zadań

Pracownia biochemiczna arkusz zadań Pracownia biochemiczna arkusz zadań Drodzy uczestnicy, W trakcie egzaminu wykonacie dwa zadania: Część A jest zadaniem praktycznym, którego celem jest rozdzielanie i identyfikacja aminokwasów (20 punktów),

Bardziej szczegółowo

Wykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej

Wykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej Wykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej Część 5 ELEMENTY STATYKI CHEMICZNEJ Katedra i Zakład Chemii Fizycznej Collegium Medicum w Bydgoszczy Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu Prof. dr hab. n.chem.

Bardziej szczegółowo

PRACOWNIA CHEMII. Równowaga chemiczna (Fiz2)

PRACOWNIA CHEMII. Równowaga chemiczna (Fiz2) PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Równowaga chemiczna (Fiz2)

Bardziej szczegółowo

Załącznik nr 3 Odczynniki biochemiczne do oznaczania substratów i enzymów na analizator Konelab 30 ise Prime.

Załącznik nr 3 Odczynniki biochemiczne do oznaczania substratów i enzymów na analizator Konelab 30 ise Prime. Załącznik nr 3 Odczynniki biochemiczne do oznaczania substratów i enzymów na analizator Konelab 30 ise Prime. Nr kat. Opis przedmiotu zamówienia Wielkość opak. (ilość fiolek x ilość ) Odczynniki do kolorymetrycznej

Bardziej szczegółowo

Zadanie 2. (2 pkt) Roztwór kwasu solnego o ph = 5 rozcieńczono 1000 krotnie wodą. Oblicz ph roztworu po rozcieńczeniu.

Zadanie 2. (2 pkt) Roztwór kwasu solnego o ph = 5 rozcieńczono 1000 krotnie wodą. Oblicz ph roztworu po rozcieńczeniu. Zadanie 1. (2 pkt) Oblicz, z jakiej objętości powietrza odmierzonego w temperaturze 285K i pod ciśnieniem 1029 hpa można usunąć tlen i azot dysponując 14 g magnezu. Magnez w tych warunkach tworzy tlenek

Bardziej szczegółowo

a) 1 mol b) 0,5 mola c) 1,7 mola d) potrzebna jest znajomość objętości zbiornika, aby można było przeprowadzić obliczenia

a) 1 mol b) 0,5 mola c) 1,7 mola d) potrzebna jest znajomość objętości zbiornika, aby można było przeprowadzić obliczenia 1. Oblicz wartość stałej równowagi reakcji: 2HI H 2 + I 2 w temperaturze 600K, jeśli wiesz, że stężenia reagentów w stanie równowagi wynosiły: [HI]=0,2 mol/dm 3 ; [H 2 ]=0,02 mol/dm 3 ; [I 2 ]=0,024 mol/dm

Bardziej szczegółowo

EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH

EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH I. AKTYWNOŚĆ ENZYMATYCZNA PLANKTONU JEZIORNEGO Prowadzący ćwiczenia: Mgr Tomasz Kaliński 1 Aktywność enzymatyczna mikroplanktonu Uwagi ogólne Aktywność ektoenzymów

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych

Bardziej szczegółowo

Katalaza scripted inquiry wersja dla nauczyciela

Katalaza scripted inquiry wersja dla nauczyciela Katalaza scripted inquiry wersja dla nauczyciela 1. Odniesienie do podstawy programowej 1 a) Cele kształcenia stanowią cele zajęć, możliwe dodatkowe cele wykraczające poza zapisy podstawy (opis umiejętności

Bardziej szczegółowo

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014 Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014 S E M E S T R II Tydzień 1 24.02-28.02 2 03.03-07.03 3 10.03-14.03 Wykłady

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji

ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony

Bardziej szczegółowo

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT. Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana

Bardziej szczegółowo

Utylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska

Utylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska Utylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska Instrukcja do Ćwiczenia 14 Zastosowanie metod membranowych w oczyszczaniu ścieków Opracowała dr Elżbieta Megiel Celem ćwiczenia

Bardziej szczegółowo

1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH

1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych

ĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Podstaw Biofizyki

Laboratorium Podstaw Biofizyki CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,

Bardziej szczegółowo

Odwracalność przemiany chemicznej

Odwracalność przemiany chemicznej Odwracalność przemiany chemicznej Na ogół wszystkie reakcje chemiczne są odwracalne, tzn. z danych substratów tworzą się produkty, a jednocześnie produkty reakcji ulegają rozkładowi na substraty. Fakt

Bardziej szczegółowo

a. Dobierz współczynniki w powyższym schemacie tak, aby stał się równaniem reakcji chemicznej.

a. Dobierz współczynniki w powyższym schemacie tak, aby stał się równaniem reakcji chemicznej. Zadanie 1. Nitrogliceryna (C 3 H 5 N 3 O 9 ) jest środkiem wybuchowym. Jej rozkład można opisać następującym schematem: C 3 H 5 N 3 O 9 (c) N 2 (g) + CO 2 (g) + H 2 O (g) + O 2 (g) H rozkładu = - 385 kj/mol

Bardziej szczegółowo

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych I. Reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne 1. Układ i otoczenie Układ - ogół substancji

Bardziej szczegółowo

Enzymy katalizatory biologiczne

Enzymy katalizatory biologiczne Enzymy katalizatory biologiczne Kataliza zjawisko polegające na obniżeniu energii aktywacji reakcji i zwiększeniu szybkości reakcji chemicznej i/lub skierowaniu reakcji na jedną z termodynamicznie możliwych

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 1. Oznaczanie aktywności trypsyny metodą Ansona

Ćwiczenie 1. Oznaczanie aktywności trypsyny metodą Ansona Ćwiczenie 1 Oznaczanie aktywności trypsyny metodą Ansona Trypsyna jest enzymem katalizującym hydrolizę wiązań peptydowych, w których grupy karbonylowe naleŝą do argininy lub lizyny. Efektem działania trypsyny

Bardziej szczegółowo

Konkurs przedmiotowy z chemii dla uczniów dotychczasowych gimnazjów 24 stycznia 2018 r. zawody II stopnia (rejonowe)

Konkurs przedmiotowy z chemii dla uczniów dotychczasowych gimnazjów 24 stycznia 2018 r. zawody II stopnia (rejonowe) Konkurs przedmiotowy z chemii dla uczniów dotychczasowych gimnazjów 24 stycznia 2018 r. zawody II stopnia (rejonowe) Kod ucznia Suma punktów Witamy Cię na drugim etapie konkursu chemicznego. Podczas konkursu

Bardziej szczegółowo

ADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM

ADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM ADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest analiza procesu adsorpcji paracetamolu na węglu aktywnym. Zadanie praktyczne polega na spektrofotometrycznym oznaczeniu stężenia

Bardziej szczegółowo

Oddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7.

Oddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7. Wykład 7. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych Literatura dodatkowa: Oddychanie to wielostopniowy proces utleniania substratów związany z wytwarzaniem w komórce metabolicznie użytecznej

Bardziej szczegółowo

Wpływ ilości modyfikatora na współczynnik retencji w technice wysokosprawnej chromatografii cieczowej

Wpływ ilości modyfikatora na współczynnik retencji w technice wysokosprawnej chromatografii cieczowej Wpływ ilości modyfikatora na współczynnik retencji w technice wysokosprawnej chromatografii cieczowej WPROWADZENIE Wysokosprawna chromatografia cieczowa (HPLC) jest uniwersalną techniką analityczną, stosowaną

Bardziej szczegółowo