Biochemia Ćwiczenie 4
|
|
- Patryk Maciejewski
- 5 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym jak i zwierzęcym. Zwierzęce tkanki bogate w te enzymy to: leukocyty, płytki krwi, wątroba i inne tkanki metabolizujące eikozanoidy. Peroksydazy są enzymami należącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną jest hem. Enzymy te redukują nadtlenek wodoru lub inne nadtlenki organiczne, np. nadtlenki lipidów, wykorzystując do tego liczne donory elektronów: cytochrom c, askorbinian, hydrochinon, aminy aromatyczne, fenole, indol, kw. moczowy. Są to enzymy pełniące funkcje ochronne, zapobiegające nagromadzaniu się nadtlenków i tworzeniu z nich wolnych rodników. Reakcja katalizowana przez peroksydazy jest trzystopniowa: [Fe(III)] Px + H 2 O 2 [Fe(IV)=O]* + H 2 O kompleks I [Fe(IV)=O]* + AH [Fe(IV)=O] + A kompleks I kompleks II [Fe(IV)=O] + AH [Fe(III)] Px + A + H 2 O kompleks II Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 1
2 Peroksydaza chrzanowa - HRP (EC ) jest glikoproteiną, o masie cząsteczkowej wynoszącej około 42 kda. Zawiera pojedynczy, luźno związany z apoproteiną hem. Najbogatszym jej źródłem jest sok z chrzanu, kapusty, szczawiu, marchwi, ziemniaków. Enzym wykazuje najwyższą aktywności w ph 5,8-7,5. Na enzymu wpływać może obecność w środowisku reakcji innych niż substraty związków, takich jak np. siarczan hydroksyloaminy i azydek sodu, które są inhibitorami enzymu. Inhibitorem określa się każdą substancję, która zmniejsza szybkość reakcji katalizowanej przez dany enzym. Inhibicja kompetycyjna: Związek będący inhibitorem kompetycyjnym wiąże się z białkiem enzymatycznym w centrum aktywnym uniemożliwiając związanie się enzymu z właściwym substratem. Dochodzi zatem do konkurencji o miejsce wiązania pomiędzy inhibitorem, a substratem, przy czym enzym wykazuje zwykle wyższe powinowactwo do inhibitora, niż do substratu. Inhibitor kompetycyjny może być nie tylko analogiem lub pochodną substratu, ale także alternatywnym substratem danej reakcji lub jej produktem. Przykładem inhibicji kompetycyjnej jest hamowanie dehydrogenazy bursztynianowej przez malonian będący analogiem strukturalnym bursztynianu. Inhibicja niekompetycyjna: W przypadku inhibicji niekompetycyjnej zarówno inhibitor, jak i substrat nie wywierają wzajemnego wpływu na wiązanie się z białkiem enzymatycznym. Ich wiązanie się z enzymem przebiega niezależnie od siebie, losowo i zachodzi w odmiennych miejscach w strukturze białka enzymatycznego. Efektem związania się inhibitora z enzymem jest obniżenie wartości szybkości maksymalnej (V max ). Przykładem tego typu inhibicji jest hamowanie dehydrogenazy α-ketoglutaranowej przez kwas acetylosalicylowy. Inhibicja mieszana: Inhibicja mieszana jest jedną z odmian inhibicji niekompetycyjnej. W tym przypadku inhibitor może wiązać się zarówno z wolnym enzymem, jak i kompleksem enzym-substrat. Przykładem tego typu inhibicji jest hamowanie syntazy tymidylanowej przez analogi metylenotetrahydrfolianu. Inhibicja akompetycyjna: W przypadku inhibicji akompetycyjnej inhibitor odwracalnie wiąże się z kompleksem enzym-substrat tworząc nieaktywny kompleks potrójny: enzym-substrat-inhibitor. Równocześnie inhibitor nie ma zdolności wiązania się z wolnym enzymem. Efektem tego typu inhibicji jest równoczesne obniżenie o ten sam współczynnik zarówno wartości K m, jak i V max. Przykładem inhibicji akompetycyjnej jest hamowanie dehydrogenazy inozynomonofosforanu przez kwas mykofenolowy. Inhibicja allosteryczna Rodzaj inhibicji kompetycyjnej wywoływanej przez inhibitory nie będące związkami o podobnej do substratu strukturze chemicznej (tzw. inhibicja zwrotna). Inhibitor wiąże się wówczas w miejscu odmiennym niż substrat, co powoduje pojawienie się zmiany konformacyjnej białka enzymatycznego powodującej zniekształcenie miejsca wiązania substratu, a zatem brak możliwości utworzenia kompleksu enzym-substrat. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 2
3 Doświadczenie 1 Cel: Oznaczanie aktywności peroksydazy chrzanowej (HRP) Należy wyznaczyć stałą Michaelisa i szybkość maksymalną reakcji katalizowanej przez peroksydazę chrzanową w warunkach zmiennych stężeń gwajakolu, przy stałym stężeniu H 2 O 2 oraz określić rodzaj inhibicji enzymu występujący w obecności: 1) siarczanu hydroksyloaminy; 2) 2) azydku sodowego. Zasada metody: Peroksydaza katalizuje reakcje utleniania niektórych zw. organicznych (aminy aromatyczne, fenole, indol, kwas moczowy) z równoczesną redukcją H 2 O 2., zgodnie z ogólnym równaniem: AH 2 + H 2 O 2 2 O W przeprowadzanym doświadczeniu wykorzystywanym substratem będzie gwajakol (2-metoksyfenol), który w obecności H 2 O 2 pod wpływem HRP ulega utlenieniu, a następnie sprzęgnięciu do tetragwajakolu. Zmiany stężenia powstającego tetragwajakolu (związek o barwie rubinowej) oznaczane są spektrofotometrycznie w sposób ciągły (kinetycznie) poprzez pomiar zmian absorbancji przy długości fali =470 nm. Wzrost stężenia tetragwajakolu jest wprost proporcjonalny do aktywności HRP. Schemat przebiegu reakcji katalizowanej przez HRP: Postępowanie: a. Metodą kinetyczną oznacz peroksydazy chrzanowej (HRP) przy różnych stężeniach gwajakolu (w zakresie mm) i stałym stężeniu H 2 O 2. b. Oznacz HRP przy tych samych stężeniach gwajakolu w obecności siarczanu hydroksyloaminy i azydku sodowego. c. Wykreśl krzywą zależności szybkości reakcji (v) od stężenia gwajakolu (s) w układzie Michaelis-Menten bez inhibitorów oraz w ich obecności. d. Wykreśl krzywą zależności 1/v od 1/s (układ Lineweavera-Burka) dla każdego z ww. układów. e. Metodą graficzną wyznacz wartość K M i V max w każdym z wyznaczonych układów i zapisz uzyskane wartości z uwzględnieniem odpowiednich jednostek. f. Przeprowadź analizę zmian wartości K M i V max w układach z siarczanem hydroksyloaminy i azydku sodowego oraz określ typ inhibicji zachodzącej przy udziale badanych związków. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 3
4 1. Ustalenie ilości enzymu niezbędnego do przeprowadzenia pomiarów kinetycznych Przygotuj w kuwecie pomiarowej mieszaninę inkubacyjną zawierającą roztwór peroksydazy chrzanowej (HRP) o stężeniu 1 mg/ml rozcieńczony 250-krotnie (gotowy odczynnik), mol/l bufor fosforanowy o ph 6.8 i 0.1 mol/l gwajakol zgodnie z tabelą zamieszczoną poniżej mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 roztwór HRP 0.1 mol/l gwajakol Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Mieszaninę inkubacyjną umieść w aparacie, wprowadź do niej 0.5 ml roztworu H 2 O 2, zmieszaj i rejestruj zmiany absorbancji przez 2 min. Postaraj się uzyskać w ciągu 1 minuty przyrost absorbancji około 0.4 jednostki przy założeniu, że wykres tej reakcji będzie przez cały ten czas prostoliniowy. Jeżeli prostoliniowość przebiegu tej reakcji zanika przed upływem 1 minuty enzym należy rozcieńczyć. Jeżeli wzrost absorbancji jest mniejszy niż 0.1 jednostki absorbancji, to należy zwiększyć ilość enzymu dodawaną do kuwety. 2. Oznaczanie aktywności peroksydazy w układzie kontrolnym Po dobraniu optymalnego stężenia enzymu w identyczny sposób jak w punkcie 1 oznacz HRP w pozostałych próbkach różniących się stężeniem gwajakolu. W pięciu kuwetach pomiarowych należy przygotować buforowane mieszaniny odpowiednio rozcieńczonego enzymu i różnych stężeń gwajakolu według poniższej tabeli: Uwaga: objętość próbki musi pozostać stała [2ml] - jeżeli konieczne było zwiększenie ilości enzymu, proszę o tę wartość zmniejszyć ilość buforu Nr próbki mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 roztwór HRP 0.1 mol/l gwajakol końcowe stężenie gwajakolu w próbce [mm] Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Mieszaninę inkubacyjną umieść w aparacie, wprowadź do niej 0.5 ml roztworu H 2 O 2, zmieszaj i rejestruj zmiany absorbancji przez 2 min. Odczytane zmiany absorbancji wpisz do tabeli wyników (pkt. 5) Obliczanie aktywności właściwej peroksydazy (K) w warunkach kontrolnych przy różnych stężeniach gwajakolu peroksydazy (K): K = min. v. R. l. V S min x ml gdzie: ΔA/min - wzrost absorbancji w ciągu 1 minuty; v - objętość próbki [2 ml]; l - grubość warstwy roztworu w kuwecie [1cm]; - współczynnik ekstynkcji molarnej dla tetragwajakolu posiada wartość 26.6 mm 1 cm -1 ; Vs - objętość roztworu enzymu w próbce [0.05 ml)]; R - rozcieńczenie enzymu. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 4 mol
5 Obliczenia: Wnioski: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 5
6 3. Oznaczanie aktywności peroksydazy chrzanowej w obecności inhibitorów 3.1. Oznaczanie aktywności HRP w obecności 0,5 mol/l roztworu azydku sodowego: Nr próbki mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 HRP 0.1 mol/l gwajakol końcowe stężenie gwajakolu w próbce [mm] 0.5 mol/l roztwór azydku sodowego Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Do kolejnych próbek należy dodać 0.5 ml H 2 O 2 i rejestrować zmiany absorbancji w czasie. Jeżeli stopień inhibicji wynosi 100% należy odpowiednio rozcieńczyć inhibitor. Zmiany absorbancji należy wpisać do tabeli wyników Oznaczanie aktywności HRP w obecności 0,5 mol/l roztworu azydku sodowego: Nr próbki mol/l bufor fosforanowy ph 6,8 HRP 0.1 mol/l gwajakol końcowe stężenie gwajakolu w próbce [mm] mol/l roztwór siarczanu hydroksyloaminy Wyzeruj spektrofotometr przy długości fali = 470 nm wobec próbki odnośnikowej (2 ml buforu fosforanowego). Do kolejnych próbek należy dodać 0.5 ml H 2 O 2 i rejestrować zmiany absorbancji w czasie. Jeżeli stopień inhibicji wynosi 100% należy odpowiednio rozcieńczyć inhibitor. Zmiany absorbancji należy wpisać do tabeli wyników Obliczanie aktywności właściwej HRP w obecności inhibitorów peroksydazy (K): K = min. v. R. l. V S mol min x ml gdzie: ΔA/min - wzrost absorbancji w ciągu 1 minuty; v - objętość próbki [2 ml]; l - grubość warstwy roztworu w kuwecie [1cm]; - współczynnik ekstynkcji molarnej dla tetragwajakolu posiada wartość 26.6 mm 1 cm -1 ; Vs - objętość roztworu enzymu w próbce [0.05 ml)]; R - rozcieńczenie enzymu. Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 6
7 Obliczenia: Wnioski: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 7
8 5. Zestawienie wyników końcowe stężenie gwajakolu [mm] /[s] Δ A/min układ kontrolny 1/ układ z azydkiem sodowym Δ A/min 1/ Δ A/min układ z siarczanem hydroksyloaminy 1/ Opracuj wyniki w układzie Michaelisa-Menten i Lineweavera-Burka. Porównaj je ze sobą. Na miejsce szybkości reakcji (v) wstaw wartości aktywności właściwej enzymu (K). Wyznacz wartości: K M i V max i umieść je w poniższej tabeli z uwzględnieniem jednostek, w których się je wyraża: K m. układ kontrolny układ z siarczanem hydroksyloaminy układ z azydkiem sodowym V max typ inhibicji Wnioski: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 8
9 Miejsce na wklejenie wykresów Zakład Biochemii i Farmakogenomiki str. 9
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny
Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 7 O R O P
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoLaboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowoWłaściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoĆwiczenie nr 3 Kinetyka enzymatyczna
Ćwiczenie nr 3 Kinetyka enzymatyczna Celem ćwiczenia jest: omówienie peroksydaz i metod oznaczania katalitycznej aktywności peroksydaz omówienie procesu odwracalnej i nieodwracalnej denaturacji i renaturacji
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowo- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu
Ćwiczenie nr 3 Enzymy klasyfikacja; peroksydaza, reakcja katalizowana; peroksydaza chrzanowa; oznaczanie katalitycznej aktywności; denaturacja/renaturacja, kinetyka reakcji 0- i I- rzędu oraz obliczanie
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoOdczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu
Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowoCHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C
Ćwiczenie 4 CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C REAKTYWNE FORMY TLENU DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH TWORZENIE ANIONORODNIKA PONADTLENKOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowoBadanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C
1 S t r o n a U W A G A!!!!!! Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C A. Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Odczynniki : - 3% roztwór H 2 O 2, - roztwór
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Cel: Wyznaczanie klirensu endogennej kreatyniny. Miarą zdolności nerek do usuwania i wydalania
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy
Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy Cel ćwiczenia: Ćwiczenie poświęcone jest zapoznaniu się z metodą oznaczania aktywności peroksydazy chrzanowej jako jednego z enzymów z klasy
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina
Bardziej szczegółowoRepetytorium z wybranych zagadnień z chemii
Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie
Bardziej szczegółowoMechanizmy działania i regulacji enzymów
Mechanizmy działania i regulacji enzymów Enzymy: są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie są wysoce specyficzne ich aktywność może być regulowana m.in. przez modyfikacje
Bardziej szczegółowoEnzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu
Enzymologia I Kinetyka - program Gepasi Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu I zasada + II zasada termodynamiki zmiana entalpii i entropii może zostać wyrażona ilościowo
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoReakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne
Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoWŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ
WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WSTĘP Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc
Bardziej szczegółowod[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoTEST PRZYROSTU KOMPETENCJI Z CHEMII DLA KLAS II
TEST PRZYROSTU KOMPETENCJI Z CHEMII DLA KLAS II Czas trwania testu 120 minut Informacje 1. Proszę sprawdzić czy arkusz zawiera 10 stron. Ewentualny brak należy zgłosić nauczycielowi. 2. Proszę rozwiązać
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoĆwiczenie nr 5 - Reaktywne formy tlenu
Ćwiczenie nr 5 - Reaktywne formy tlenu I. Oznaczenie ilościowe glutationu (GSH) metodą Ellmana II. Pomiar całkowitej zdolności antyoksydacyjnej substancji metodą redukcji rodnika DPPH Celem ćwiczeń jest:
Bardziej szczegółowoROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1)
ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1) z dnia 6 listopada 2002 r. w sprawie metodyk referencyjnych badania stopnia biodegradacji substancji powierzchniowoczynnych zawartych w produktach, których stosowanie
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoWNIOSEK REKRUTACYJNY NA ZAJĘCIA KÓŁKO OLIMPIJSKIE Z CHEMII - poziom PG
WNIOSEK REKRUTACYJNY NA ZAJĘCIA KÓŁKO OLIMPIJSKIE Z CHEMII - poziom PG Imię i nazwisko: Klasa i szkoła*: Adres e-mail: Nr telefonu: Czy uczeń jest już uczestnikiem projektu Zdolni z Pomorza - Uniwersytet
Bardziej szczegółowoCZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. Projekt zrealizowany w ramach Mazowieckiego programu stypendialnego dla uczniów szczególnie uzdolnionych
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 3. Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi
ĆWICZENIE 3 Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi Celem ćwiczenia jest wyznaczenie podstawowych parametrów charakteryzujących kinetykę
Bardziej szczegółowoSpektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego
Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną
Bardziej szczegółowoPrzemiana materii i energii - Biologia.net.pl
Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA
POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią
Bardziej szczegółowoEnzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne
Enzymologia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Kod Język Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania
Bardziej szczegółowoĆwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ
Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoPrzedmiot: Ćwiczenia laboratoryjne z chemii budowlanej
Politechnika Lubelska WBIA Laboratorium Budownictwa Przedmiot: Ćwiczenia laboratoryjne z chemii budowlanej Nr ćwiczenia 8.1/8.3 BADANIE SZYBKOŚCI UTWARDZANIA MODYFIKOWANYCH TWORZYW POLIESTROWYCH Data Imię
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego
Bardziej szczegółowoZadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O
Test maturalny Chemia ogólna i nieorganiczna Zadanie 1. (1 pkt) Uzupełnij zdania. Pierwiastek chemiczny o liczbie atomowej 16 znajduje się w.... grupie i. okresie układu okresowego pierwiastków chemicznych,
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)
Bardziej szczegółowoProjektowanie Procesów Biotechnologicznych
Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany
Bardziej szczegółowoHODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW
Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY
OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru
Bardziej szczegółowoOdpowiedź:. Oblicz stężenie procentowe tlenu w wodzie deszczowej, wiedząc, że 1 dm 3 tej wody zawiera 0,055g tlenu. (d wody = 1 g/cm 3 )
PRZYKŁADOWE ZADANIA Z DZIAŁÓW 9 14 (stężenia molowe, procentowe, przeliczanie stężeń, rozcieńczanie i zatężanie roztworów, zastosowanie stężeń do obliczeń w oparciu o reakcje chemiczne, rozpuszczalność)
Bardziej szczegółowo46 Olimpiada Biologiczna
46 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna Radosław Mazur 22 kwietnia 2017 r. Biochemia Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 35 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej
Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi
Bardziej szczegółowoBliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki
Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących
Bardziej szczegółowo1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru
1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru Wzór związku chemicznego podaje jakościowy jego skład z jakich pierwiastków jest zbudowany oraz liczbę atomów poszczególnych pierwiastków
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 ZASTOSOWANIE SPEKTROFOTOMETRII W NADFIOLECIE I ŚWIETLE WIDZIALNYM
Bardziej szczegółowoWykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym ĆWICZENIE 9 ZADANIE 1 OTRZYMYWANIE PREPARATU ENZYMATYCZNEGO 1. Umyty ziemniak utrzeć
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali
Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali Wymagane wiadomości Podstawy korozji elektrochemicznej, wykresy E-pH. Wprowadzenie Główną przyczyną zniszczeń materiałów metalicznych
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K.
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 27 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Zastosowanie
Bardziej szczegółowoImię i nazwisko studenta... nr grupy..
Imię i nazwisk studenta... nr grupy.. Pdpis asystenta... Data... Enzymy Perksydaza chrzanwa: denaturacja i kinetyka enzymatyczna: wyznaczanie stałych katalitycznych (Km, kkat i skutecznści) dla reakcji
Bardziej szczegółowoOCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIARÓW PRZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOROTLENKU SODU METODĄ MIARECZKOWANIA KONDUKTOMETRYCZNEGO
OCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIAÓW PZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOOTLENKU SODU METODĄ MIAECZKOWANIA KONDUKTOMETYCZNEGO Instrukcja do ćwiczeń opracowana w Katedrze Chemii Środowiska Uniwersytetu
Bardziej szczegółowo1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym
1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 2. W pewnej chwili szybkość powstawania produktu C w reakcji: 2A + B 4C wynosiła 6 [mol/dm
Bardziej szczegółowoInhibicja enzymatyczna
Inhibicja enzymatyczna Każdą substancję, która zmniejsza szybkość reakcji katalizowanej przez enzym można uważać za inhibitor. Hamowanie aktywności enzymów jest jednym z głównych sposobów regulacji metabolizmu
Bardziej szczegółowoPracownia biochemiczna arkusz zadań
Pracownia biochemiczna arkusz zadań Drodzy uczestnicy, W trakcie egzaminu wykonacie dwa zadania: Część A jest zadaniem praktycznym, którego celem jest rozdzielanie i identyfikacja aminokwasów (20 punktów),
Bardziej szczegółowoWykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej
Wykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej Część 5 ELEMENTY STATYKI CHEMICZNEJ Katedra i Zakład Chemii Fizycznej Collegium Medicum w Bydgoszczy Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu Prof. dr hab. n.chem.
Bardziej szczegółowoPRACOWNIA CHEMII. Równowaga chemiczna (Fiz2)
PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Równowaga chemiczna (Fiz2)
Bardziej szczegółowoZałącznik nr 3 Odczynniki biochemiczne do oznaczania substratów i enzymów na analizator Konelab 30 ise Prime.
Załącznik nr 3 Odczynniki biochemiczne do oznaczania substratów i enzymów na analizator Konelab 30 ise Prime. Nr kat. Opis przedmiotu zamówienia Wielkość opak. (ilość fiolek x ilość ) Odczynniki do kolorymetrycznej
Bardziej szczegółowoZadanie 2. (2 pkt) Roztwór kwasu solnego o ph = 5 rozcieńczono 1000 krotnie wodą. Oblicz ph roztworu po rozcieńczeniu.
Zadanie 1. (2 pkt) Oblicz, z jakiej objętości powietrza odmierzonego w temperaturze 285K i pod ciśnieniem 1029 hpa można usunąć tlen i azot dysponując 14 g magnezu. Magnez w tych warunkach tworzy tlenek
Bardziej szczegółowoa) 1 mol b) 0,5 mola c) 1,7 mola d) potrzebna jest znajomość objętości zbiornika, aby można było przeprowadzić obliczenia
1. Oblicz wartość stałej równowagi reakcji: 2HI H 2 + I 2 w temperaturze 600K, jeśli wiesz, że stężenia reagentów w stanie równowagi wynosiły: [HI]=0,2 mol/dm 3 ; [H 2 ]=0,02 mol/dm 3 ; [I 2 ]=0,024 mol/dm
Bardziej szczegółowoEKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH
EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH I. AKTYWNOŚĆ ENZYMATYCZNA PLANKTONU JEZIORNEGO Prowadzący ćwiczenia: Mgr Tomasz Kaliński 1 Aktywność enzymatyczna mikroplanktonu Uwagi ogólne Aktywność ektoenzymów
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych
Bardziej szczegółowoKatalaza scripted inquiry wersja dla nauczyciela
Katalaza scripted inquiry wersja dla nauczyciela 1. Odniesienie do podstawy programowej 1 a) Cele kształcenia stanowią cele zajęć, możliwe dodatkowe cele wykraczające poza zapisy podstawy (opis umiejętności
Bardziej szczegółowoProgram zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014
Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014 S E M E S T R II Tydzień 1 24.02-28.02 2 03.03-07.03 3 10.03-14.03 Wykłady
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji
ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony
Bardziej szczegółowoKinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.
Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana
Bardziej szczegółowoUtylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska
Utylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska Instrukcja do Ćwiczenia 14 Zastosowanie metod membranowych w oczyszczaniu ścieków Opracowała dr Elżbieta Megiel Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH
1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych
ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowoOdwracalność przemiany chemicznej
Odwracalność przemiany chemicznej Na ogół wszystkie reakcje chemiczne są odwracalne, tzn. z danych substratów tworzą się produkty, a jednocześnie produkty reakcji ulegają rozkładowi na substraty. Fakt
Bardziej szczegółowoa. Dobierz współczynniki w powyższym schemacie tak, aby stał się równaniem reakcji chemicznej.
Zadanie 1. Nitrogliceryna (C 3 H 5 N 3 O 9 ) jest środkiem wybuchowym. Jej rozkład można opisać następującym schematem: C 3 H 5 N 3 O 9 (c) N 2 (g) + CO 2 (g) + H 2 O (g) + O 2 (g) H rozkładu = - 385 kj/mol
Bardziej szczegółowoMateriał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych
Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych I. Reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne 1. Układ i otoczenie Układ - ogół substancji
Bardziej szczegółowoEnzymy katalizatory biologiczne
Enzymy katalizatory biologiczne Kataliza zjawisko polegające na obniżeniu energii aktywacji reakcji i zwiększeniu szybkości reakcji chemicznej i/lub skierowaniu reakcji na jedną z termodynamicznie możliwych
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1. Oznaczanie aktywności trypsyny metodą Ansona
Ćwiczenie 1 Oznaczanie aktywności trypsyny metodą Ansona Trypsyna jest enzymem katalizującym hydrolizę wiązań peptydowych, w których grupy karbonylowe naleŝą do argininy lub lizyny. Efektem działania trypsyny
Bardziej szczegółowoKonkurs przedmiotowy z chemii dla uczniów dotychczasowych gimnazjów 24 stycznia 2018 r. zawody II stopnia (rejonowe)
Konkurs przedmiotowy z chemii dla uczniów dotychczasowych gimnazjów 24 stycznia 2018 r. zawody II stopnia (rejonowe) Kod ucznia Suma punktów Witamy Cię na drugim etapie konkursu chemicznego. Podczas konkursu
Bardziej szczegółowoADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM
ADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest analiza procesu adsorpcji paracetamolu na węglu aktywnym. Zadanie praktyczne polega na spektrofotometrycznym oznaczeniu stężenia
Bardziej szczegółowoOddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7.
Wykład 7. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych Literatura dodatkowa: Oddychanie to wielostopniowy proces utleniania substratów związany z wytwarzaniem w komórce metabolicznie użytecznej
Bardziej szczegółowoWpływ ilości modyfikatora na współczynnik retencji w technice wysokosprawnej chromatografii cieczowej
Wpływ ilości modyfikatora na współczynnik retencji w technice wysokosprawnej chromatografii cieczowej WPROWADZENIE Wysokosprawna chromatografia cieczowa (HPLC) jest uniwersalną techniką analityczną, stosowaną
Bardziej szczegółowo