Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Save this PDF as:

Wielkość: px
Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna"

Transkrypt

1 Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu oraz enzymu zastosowanego jako biokatalizatora. Niemniej jednak znaczący wpływ na przebieg takiej reakcji mają również fizyko-chemiczne parametry środowiska tj. temperatura, ph, siła jonowa, potencjał redukcyjno-oksydacyjny oraz obecność rozmaitych związków (aktywatorów, inhibitorów). WPŁYW TEMPERATURY NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością, ponieważ z jednej strony jej wzrost o każde 10 C, zgodnie z regułą van t Hoffa, powoduje przyspieszenie katalizowanej reakcji od 2 do 4 razy, a z drugiej, po przekroczeniu pewnej granicy, powoduje stopniową inaktywację i zanik zdolności katalitycznych, co w rezultacie prowadzi do nieodwracalnej denaturacji termicznej tych białek. Dlatego znajomość wartości optymalnej temperatury działania i zakresu temperatur w którym stabilność konformacyjna danego białka jest największa, jest obligatoryjnie wymagana przed procesowym wykorzystaniem dowolnego enzymu. Nadmierny wzrost temperatury zwiększa prawdopodobieństwo zrywania licznych słabych wiązań stabilizujących strukturę przestrzenną białka, w tym strukturę centrum katalitycznego, kluczowego do prawidłowego działania enzymów. Szybkość inaktywacji zależy w pewnym stopniu od stężenia enzymu, ph środowiska reakcji oraz siły jonowej roztworu. Krzywa zależności aktywności enzymatycznej od temperatury posiada charakterystyczne maksimum, przy którym szybkość katalizowanej reakcji jest największa (Rys. 1). Rysunek 1. Krzywa zależności aktywności katalitycznej enzymu od temperatury. 1

2 W maksimum tym równocześnie zachodzą dwa zjawiska: (1) aktywność badanego enzymu jest najwyższa (lewa strona maksimum); (2) początek inaktywacji termicznej enzymu (prawa strona maksimum). Dlatego też zalecane jest stosowanie temperatury nieco niższej od wartości wyznaczonej w maksimum. Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej C, jednakże są i takie, które wykazują znaczną odporność na inaktywujące działanie podwyższonej temperatury, czyli cechuje je tzw. wysoka termostabilność. Większość enzymów nieodwracalnie traci swoje właściwości katalityczne po przekroczeniu temperatury 65 C i jedynie nieliczne wytrzymują krótką inkubację w 100 C (np. pepsyna w ph 1.0). INAKTYWACJA TERMICZNA ENZYMÓW Kinetykę inaktywacji termicznej enzymów w najprostszy sposób można opisać jednostopniowym nieodwracalnym modelem pierwszorzędowym w którym aktywna forma enzymu (N) ulega przekształceniu do formy zdenaturowanej (I): N k I A kinetyczne równanie opisujące ten mechanizm ma postać: r dc dt gdzie: r szybkość reakcji [g. L -1. h -1 ] CN stężenie enzymu w formie aktywnej [g. L -1 ] Warunki początkowe: CN = CN0 dla t=0. N kc N Celem wyznaczenia kinetyki inaktywacji termicznej enzymu należy zbadać jak zmienia się aktywność takiego biokatalizatora w zależności od czasu jego inkubacji w danej temperaturze. Zazwyczaj taki eksperyment przeprowadza się dla kilku różnych temperatur a zmianę aktywności enzymatycznej w trakcie inaktywacji wyraża się jako stosunek aktywności po danym czasie (At) do początkowej aktywności enzymu wyznaczonej dla czasu t = 0 (A0). Przykładowy przebieg procesu inaktywacji termicznej enzymu dla danej temperatury przedstawia Rysunek 2. 2

3 Rysunek 2. Przykładowy przebieg inaktywacji termicznej enzymu wyrażony jako zależność aktywności enzymu (At/A0) od czasu inkubacji w danej temperaturze. Następnie wyznacza się tą zależność w skali półlogarytmicznej (Rys.3), dzięki czemu w przypadku inaktywacji przebiegającej zgodnie z jednostopniowym nieodwracalnym mechanizmem pierwszorzędowym możliwe jest wyznaczenie stałej szybkości inaktywacji (k) w danej temperaturze. Rysunek 3. Przykładowy przebieg inaktywacji termicznej enzymu w skali półlogarytmicznej. Z kolei, znając stałe szybkości procesu inaktywacji danego enzymu dla kilku temperatur można wyznaczyć energię aktywacji dla tego procesu wykorzystując równanie Arrheniusa, opisujące zależność szybkości danej reakcji od temperatury: ln k ln A Ea RT 3

4 gdzie: k stała szybkości inaktywacji w danej temperaturze [h -1 ] A współczynnik przed wykładniczy [h -1 ] Ea energia aktywacji procesu inaktywacji [J. mol -1 ] R uniwersalna stała gazowa [J. mol -1. K -1 ] T temperatura [K] Zależność ta może być przedstawiona graficznie (Rysunek 4). Rysunek 4. Zależność szybkości reakcji od temperatury. (Równanie Arrheniusa). Do kartkówki obowiązuje materiał umieszczony w instrukcji (zarówno część teoretyczna i praktyczna). 2. CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z eksperymentalną procedurą wyznaczania kinetyki inaktywacji termicznej enzymu w danym zakresie temperatur oraz podstawowymi obliczeniami niezbędnymi do wyznaczenia stałych szybkości oraz energii aktywacji tego procesu. 3. CZĘŚĆ PRAKTYCZNA Przygotować 0,1M bufor fosforanowy ph 7.0 (dla całej grupy 1L) 200 ml laktozy o stężeniu 50 g/l przygotować w 0,1Mbuforze fosforanowym o ph 7.0 Każda podgrupa potrzebuje tzw. łaźnię lodową (zlewka z pokruszonym lodem) Odczynnik I (różowy) do pomiaru aktywności enzymu 4

5 3.1. Przebieg inaktywacji termicznej enzymu (β-galaktozydazy) Do termostatowanego reaktora wprowadzić 20 ml 0,1M buforu fosforanowego o ph 7.0 i inkubować przez 10 min. Po upływie tego czasu do reaktora dodać 0,5 ml roztworu enzymu (przygotowanego przez prowadzącego) i włączyć stoper od tej chwili rozpoczyna się proces inaktywacji enzymu. Do probówek schłodzonych w łaźni lodowej pobrać z reaktora po 1 ml roztworu enzymu po upływie: 0, 1, 5, 10, 20, 30, 60 min od rozpoczęcia procesu inaktywacji termicznej. Próbki enzymu pobrane z reaktora umieścić w łaźni lodowej na 5 min, a następnie we wszystkich zmierzyć aktywność zgodnie z procedurą opisaną w punkcie 3.2. Każda podgrupa wykonuje doświadczenie dla dwóch różnych temperatur Pomiar aktywności katalitycznej enzymu (przypomnienie analityki z Lab 4) W pomiarach aktywności enzymu (β-galaktozydazy) wykorzystywany jest test analityczny na glukozę jednego z produktów reakcji katalizowanej przez ten enzym. Sposób wykonania testu analitycznego na zawartość glukozy: Z odpowiednio rozcieńczonej próbki pobrać 10 µl do 1 ml Odczynnika I (Glukoza OXY DST, Alpha Diagnostics), inkubować przez 5 min w 37 C, a następnie mierzyć absorbancję przy długości fali 500 nm. Przed rozpoczęciem pomiarów spektrofotometr należy wyzerować na 1 ml Odczynnika I. Pomiar aktywności katalitycznej enzymu (β-galaktozydazy) W 0,1M buforze fosforanowym o ph 7.0 przygotować roztwór substratu (laktozy) o stężeniu 50 g/l Następnie do termostatu (37 C) włożyć probówkę zawierającą 5 ml roztworu substratu i inkubować przez około 10 min. W międzyczasie przygotować statyw z 6 probówkami i dodać do nich po 1 ml Odczynnika I (różowego). Po upływie tego czasu do probówki zawierającej preinkubowany substrat dodać 0,5 ml roztworu enzymu (pobranego po danym czasie inaktywacji) i włączyć stoper. Przez 10 min co 2 minuty pobierać próbki z probówki (10 µl), które od razu należy umieścić w 1 ml odczynnika różowego i wstawić dokładnie na 5 min do łaźni wodnej (37 C), a następnie na spektrofotometrze dla wszystkich próbek zmierzyć absorbancję przy 5

6 500 nm. Aparat wyzerować na 1 ml Odczynnika I. Próbki po wyciągnięciu z łaźni (5min, 37 C) mogą czekać na pomiary absorbancji w temperaturze pokojowej do ok. 25 min. Pomiar aktywności wykonać dla wszystkich próbek enzymu pobranych w trakcie przebiegu inaktywacji Opracowanie wyników Każda podgrupa do sporządzenia sprawozdania potrzebuje wyniki całej grupy. W sprawozdaniu procedurę wykonania doświadczenia przedstawić graficznie na schemacie (nie przepisywać instrukcji). Przebieg inaktywacji dla danej temperatury przedstawić na wykresie półlogarytmicznym (ln(at/a0) = -kt) i wyznaczyć stałą szybkości inaktywacji (k). Analogicznie wyznaczyć stałe inaktywacji dla pozostałych temperatur. Następnie wykorzystując równanie Arrheniusa wyznaczyć energię aktywacji dla procesu inaktywacji. Skomentować i podsumować uzyskane wyniki. 6

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 6. Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej

Laboratorium 6. Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej Laboratorium 6 Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy uważane są za niezwykle wydajne katalizatory różnorodnych reakcji,

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja

Bardziej szczegółowo

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej. LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie

Bardziej szczegółowo

3. Badanie kinetyki enzymów

3. Badanie kinetyki enzymów 3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg

Bardziej szczegółowo

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ ZALEŻNOŚĆ STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI OD TEMPERATURY WSTĘP Szybkość reakcji drugiego rzędu: A + B C (1) zależy od stężenia substratów A oraz B v = k [A][B] (2) Gdy jednym z reagentów jest rozpuszczalnik (np.

Bardziej szczegółowo

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do

Bardziej szczegółowo

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony

Bardziej szczegółowo

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT. Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana

Bardziej szczegółowo

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ] Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej

Bardziej szczegółowo

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...

Bardziej szczegółowo

KINETYKA INWERSJI SACHAROZY

KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Dorota Warmińska, Maciej Śmiechowski Katedra Chemii Fizycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Gdańska KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Wstęp teoretyczny Kataliza kwasowo-zasadowa Kataliza kwasowo-zasadowa

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Podstaw Biofizyki

Laboratorium Podstaw Biofizyki CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,

Bardziej szczegółowo

Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ]

Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ] Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Szybkość katalizowanej przez enzym przemiany danego substratu w określony produkt jest ściśle uzależniona od stężenia

Bardziej szczegółowo

Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2

Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2 Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2 (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z prawami kinetyki chemicznej, sposobem wyznaczenia stałej szybkości i rzędu reakcji

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.

Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. 1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie

Bardziej szczegółowo

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala

Bardziej szczegółowo

HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE

HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,

Bardziej szczegółowo

Biochemia Ćwiczenie 4

Biochemia Ćwiczenie 4 Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym

Bardziej szczegółowo

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji

ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony

Bardziej szczegółowo

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH 1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności

Bardziej szczegółowo

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa Kinetyka chemiczna KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 fermentacja alkoholowa czynniki wpływaj ywające na szybkość reakcji chemicznych stęż ężenie reagentów w (lub ciśnienie gazów w jeżeli eli reakcja przebiega

Bardziej szczegółowo

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina

Bardziej szczegółowo

Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii

Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii Badanie wpływu temperatury, ph, aktywatorów i inhibitorów na aktywność α-amylazy Wstęp Szybkość reakcji enzymatycznej jest

Bardziej szczegółowo

RÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA

RÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią

Bardziej szczegółowo

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa Kinetyka chemiczna KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 fermentacja alkoholowa czynniki wpływaj ywające na szybkość reakcji chemicznych stęż ężenie reagentów w (lub ciśnienie gazów w jeżeli eli reakcja przebiega

Bardziej szczegółowo

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej. ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie

Bardziej szczegółowo

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące

Bardziej szczegółowo

Kinetyka. Kinetyka. Stawia dwa pytania: 1)Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? energia swobodna, G. postęp reakcji.

Kinetyka. Kinetyka. Stawia dwa pytania: 1)Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? energia swobodna, G. postęp reakcji. Kinetyka energia swobodna, G termodynamika stan 1 kinetyka termodynamika stan 2 postęp reakcji 1 Kinetyka Stawia dwa pytania: 1)Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? 2 Jak szybko

Bardziej szczegółowo

Zakład Biologii Sanitarnej i Ekotechniki ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA.

Zakład Biologii Sanitarnej i Ekotechniki ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA. ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA. /Opiekun merytoryczny: dr hab. Teodora M. Traczewska, prof. nadzw. PWr modyfikacja: dr inż. Agnieszka Trusz-Zdybek

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K.

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K. Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 27 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Zastosowanie

Bardziej szczegółowo

1 X. dx dt. W trakcie hodowli okresowej wyróżnia się 4 główne fazy (Rys. 1) substrat. czas [h]

1 X. dx dt. W trakcie hodowli okresowej wyróżnia się 4 główne fazy (Rys. 1) substrat. czas [h] stężenie [g l -1 ] Ćwiczenie 3: Bioreaktor mikrobiologiczny Cel ćwiczenia: Wyznaczanie równania kinetycznego wzrostu mikroorganizmów oraz współczynników stechiometrycznych w hodowli okresowej szczepu Bacillus

Bardziej szczegółowo

Kinetyka. energia swobodna, G. postęp reakcji. stan 1 stan 2. kinetyka

Kinetyka. energia swobodna, G. postęp reakcji. stan 1 stan 2. kinetyka Kinetyka postęp reakcji energia swobodna, G termodynamika kinetyka termodynamika stan 1 stan 2 Kinetyka Stawia dwa pytania: 1) Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? 1) Jak szybko

Bardziej szczegółowo

KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI

KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI 6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego

Bardziej szczegółowo

47 Olimpiada Biologiczna

47 Olimpiada Biologiczna 47 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna zasady oceniania rozwia zan zadan Część A. Identyfikacja zawartości trzech probówek zawierających cukry (0 21 pkt) Zadanie A.1 (0 13 pkt) Tabela 1 (0 7 pkt)

Bardziej szczegółowo

Badanie kinetyki inwersji sacharozy

Badanie kinetyki inwersji sacharozy Badanie kinetyki inwersji sacharozy Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej szybkości, energii aktywacji oraz czynnika przedwykładniczego reakcji inwersji sacharozy. Opis metody: Roztwory

Bardziej szczegółowo

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Ćw. 4 Kinetyka reakcji chemicznych Zagadnienia do przygotowania: Szybkość reakcji chemicznej, zależność szybkości reakcji chemicznej

Bardziej szczegółowo

C 6 H 12 O 6 2 C 2 O 5 OH + 2 CO 2 H = -84 kj/mol

C 6 H 12 O 6 2 C 2 O 5 OH + 2 CO 2 H = -84 kj/mol OTRZYMYWANIE BIOETANOLU ETAP II (filtracja) i III (destylacja) CEL ĆWICZENIA: Celem ćwiczenia jest przeprowadzenie procesu filtracji brzeczki fermentacyjnej oraz uzyskanie produktu końcowego (bioetanolu)

Bardziej szczegółowo

data ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ

data ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie

Bardziej szczegółowo

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. Projekt zrealizowany w ramach Mazowieckiego programu stypendialnego dla uczniów szczególnie uzdolnionych

Bardziej szczegółowo

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu

Bardziej szczegółowo

PRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1)

PRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1) PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Kinetyka reakcji chemicznych

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA

ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA 1. Oznaczanie słabych kwasów w sokach i syropach owocowych metodą miareczkowania konduktometrycznego Celem ćwiczenia jest ilościowe oznaczenie zawartości słabych kwasów w sokach

Bardziej szczegółowo

KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:

KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody: KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych

Bardziej szczegółowo

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg

Bardziej szczegółowo

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną

Bardziej szczegółowo

WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI I ENERGII AKTYWACJI

WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI I ENERGII AKTYWACJI Ćwiczenie nr 4 WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI I ENERGII AKTYWACJI I. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej szybkości reakcji zmydlania estru etylowego w dwóch różnych temperaturach,

Bardziej szczegółowo

a) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl

a) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci

Bardziej szczegółowo

HODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW

HODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy

Bardziej szczegółowo

46 Olimpiada Biologiczna

46 Olimpiada Biologiczna 46 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna Radosław Mazur 22 kwietnia 2017 r. Biochemia Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 35 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić

Bardziej szczegółowo

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia

Bardziej szczegółowo

SZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU

SZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW SZYBKOŚĆ REAKCI ONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY ONOWE ROZTWORU Opiekun: Krzysztof Kozieł Miejsce ćwiczenia: Czerwona Chemia,

Bardziej szczegółowo

POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA TECHNOLOGII POLIMERÓW

POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA TECHNOLOGII POLIMERÓW POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA TECHNOLOGII POLIMERÓW PRZETWÓRSTWO TWORZYW SZTUCZNYCH I GUMY Lab 8. Wyznaczanie optimum wulkanizacji mieszanek kauczukowych na reometrze Monsanto oraz analiza

Bardziej szczegółowo

Enzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu

Enzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu Enzymologia I Kinetyka - program Gepasi Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu I zasada + II zasada termodynamiki zmiana entalpii i entropii może zostać wyrażona ilościowo

Bardziej szczegółowo

TRANSPORT NIEELEKTROLITÓW PRZEZ BŁONY WYZNACZANIE WSPÓŁCZYNNIKA PRZEPUSZCZALNOŚCI

TRANSPORT NIEELEKTROLITÓW PRZEZ BŁONY WYZNACZANIE WSPÓŁCZYNNIKA PRZEPUSZCZALNOŚCI Ćwiczenie nr 7 TRANSPORT NIEELEKTROLITÓW PRZEZ BŁONY WYZNACZANIE WSPÓŁCZYNNIKA PRZEPUSZCZALNOŚCI Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z podstawami teorii procesów transportu nieelektrolitów przez błony.

Bardziej szczegółowo

Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości

Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zbadanie właściwości roztworów buforowych. Przygotujemy dwa roztwory buforowe: octanowy

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa

Bardziej szczegółowo

Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych

Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych Część podstawowa: Zagadnienia teoretyczne: polarymetria, zjawisko polaryzacji, skręcenie płaszczyzny drgań, skręcalność

Bardziej szczegółowo

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych I. Reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne 1. Układ i otoczenie Układ - ogół substancji

Bardziej szczegółowo

Wyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną CZĘŚĆ DOŚWIADCZALNA. Tabela wyników pomiaru

Wyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną CZĘŚĆ DOŚWIADCZALNA. Tabela wyników pomiaru Wyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną. Zakres wymaganych

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Biofizyczne semestr zimowy 2015/2016

Laboratorium Biofizyczne semestr zimowy 2015/2016 Bezpośredni opiekunowie laboratorium: dr Ewa Banachowicz dr Hanna JurgaNowak Laboratorium Biofizyczne semestr zimowy 2015/2016 Biofizyka molekularna I rok II stopnia Zebranie informacyjne dotyczące zajęć

Bardziej szczegółowo

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany

Bardziej szczegółowo

Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej

Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi

Bardziej szczegółowo

fermentacja alkoholowa erozja skał lata dni KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.)

fermentacja alkoholowa erozja skał lata dni KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.) Kinetyka chemiczna lata erozja skał Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.) fermentacja alkoholowa dni min KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 s ms fs http://www2.warwick.ac.uk/fac/sci/chemistry/research/stavros/stavrosgroup/overview/

Bardziej szczegółowo

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ WARTOŚĆ ph ROZTWORÓW WODNYCH WSTĘP 1. Wartość ph wody i roztworów Woda dysocjuje na jon wodorowy i wodorotlenowy: H 2 O H + + OH (1) Stała równowagi tej reakcji, K D : wyraża się wzorem: K D = + [ Η ][

Bardziej szczegółowo

spektropolarymetrami;

spektropolarymetrami; Ćwiczenie 12 Badanie własności uzyskanych białek: pomiary dichroizmu kołowego Niejednakowa absorpcja prawego i lewego, kołowo spolaryzowanego promieniowania nazywa się dichroizmem kołowym (ang. circular

Bardziej szczegółowo

1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH

1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej

Bardziej szczegółowo

Politechnika Warszawska. Wydział Budownictwa Mechaniki i Petrochemii w Płocku Laboratorium Chemii Budowlanej

Politechnika Warszawska. Wydział Budownictwa Mechaniki i Petrochemii w Płocku Laboratorium Chemii Budowlanej Politechnika Warszawska Wydział Budownictwa Mechaniki i Petrochemii w Płocku Laboratorium Chemii Budowlanej Instrukcja do ćwiczenia: SZYBKOŚĆ PRZEMIAN CHEMICZNYCH Opracowała: dr inŝ. Maria Bukowska Płock,

Bardziej szczegółowo

Krew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.

Krew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina. Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące

Bardziej szczegółowo

Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi.

Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi. Pracownia biochemiczna arkusz zadań Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 30 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi. Drodzy uczestnicy!

Bardziej szczegółowo

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ ZLEŻNOŚĆ PRĘŻNOŚCI PRY OD TEMPERTURY - DESTYLCJ WSTĘP Zgodnie z regułą faz w miarę wzrostu liczby składników w układzie, zwiększa się również liczba stopni swobody. Układ utworzony z mieszaniny dwóch cieczy

Bardziej szczegółowo

data ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny

data ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN

ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN CZĘŚĆ TEORETYCZNA Mechanizmy promujące wzrost rośli (PGP) Metody badań PGP CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 1. Mechanizmy promujące wzrost roślin. Odczyt. a) Wytwarzanie

Bardziej szczegółowo

Wyznaczanie stałej szybkości reakcji wymiany jonowej

Wyznaczanie stałej szybkości reakcji wymiany jonowej Wyznaczanie stałej szybkości reakcji wymiany jonowej Ćwiczenie laboratoryjne nr 4 Elementy termodynamiki i kinetyki procesowej Anna Ptaszek Elementy kinetyki chemicznej Pojęcie szybkości reakcji Pojęcie

Bardziej szczegółowo

IR II. 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni

IR II. 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni IR II 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni Promieniowanie podczerwone ma naturę elektromagnetyczną i jego absorpcja przez materię podlega tym samym prawom,

Bardziej szczegółowo

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA 9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 1. Farmakokinetyka podania dożylnego i pozanaczyniowego leku w modelu jednokompartmentowym

ĆWICZENIE 1. Farmakokinetyka podania dożylnego i pozanaczyniowego leku w modelu jednokompartmentowym ĆWICZENIE 1 Farmakokinetyka podania dożylnego i pozanaczyniowego leku w modelu jednokompartmentowym Celem ćwiczenia jest wyznaczenie parametrów farmakokinetycznych leków podanych w jednorazowych dawkach:

Bardziej szczegółowo

1 Kinetyka reakcji chemicznych

1 Kinetyka reakcji chemicznych Podstawy obliczeń chemicznych 1 1 Kinetyka reakcji chemicznych Szybkość reakcji chemicznej definiuje się jako ubytek stężenia substratu lub wzrost stężenia produktu w jednostce czasu. ν = c [ ] 2 c 1 mol

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie nr 2. Pomiar energii promieniowania gamma metodą absorpcji

Ćwiczenie nr 2. Pomiar energii promieniowania gamma metodą absorpcji Ćwiczenie nr (wersja_05) Pomiar energii gamma metodą absorpcji Student winien wykazać się znajomością następujących zagadnień:. Promieniowanie gamma i jego własności.. Absorpcja gamma. 3. Oddziaływanie

Bardziej szczegółowo

Zakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA

Zakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA Zakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA Zakład Biologii Molekularnej Wydział Farmaceutyczny, WUM ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa tel. 22 572 0735, 606448502

Bardziej szczegółowo

Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu

Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu, wyznaczenie równania izotermy Freundlicha oraz wpływu

Bardziej szczegółowo

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna Chemia ogólna nieorganiczna Wykład 10 14 XII 2016 Kinetyka i statyka chemiczna Elementy kinetyki i statyki chemicznej bada drogi przemiany substratów w produkty szybkość(v) reakcji chem. i zależność od

Bardziej szczegółowo

BIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU

BIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU BIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU W procesach samooczyszczania wód zanieczyszczonych związkami organicznymi zachodzą procesy utleniania materii organicznej przy współudziale mikroorganizmów tlenowych.

Bardziej szczegółowo

WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW

WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp Mianem rozpuszczalności określamy maksymalną ilość danej substancji (w gramach lub molach), jaką w danej temperaturze można rozpuścić w określonej

Bardziej szczegółowo

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności

Bardziej szczegółowo

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)

Bardziej szczegółowo

Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P

Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują

Bardziej szczegółowo