Wzór sylabusa przedmiotu

Transkrypt

1 Wzór sylabusa przedmiotu 1. Metryczka Nazwa Wydziału: Program kształcenia (kierunek studiów, poziom i profil kształcenia, forma studiów, np. Zdrowie publiczne I stopnia profil praktyczny, studia stacjonarne): Wydział Farmaceutyczny z Oddziałem Medycyny Laboratoryjnej Analityka medyczna, jednolite magisterskie, studia stacjonarne Rok akademicki: 2018/19 Nazwa modułu/przedmiotu: Biochemia Kod przedmiotu (z systemu Pensum): Jednostka/i prowadząca/e kształcenie: Kierownik jednostki/jednostek: Rok studiów (rok, na którym realizowany jest przedmiot): Semestr studiów (semestr, na którym realizowany jest przedmiot): Typ modułu/przedmiotu (podstawowy, kierunkowy, fakultatywny): Osoby prowadzące (imiona, nazwiska oraz stopnie naukowe wszystkich wykładowców prowadzących przedmiot): Erasmus TAK/NIE (czy przedmiot dostępny jest dla studentów w ramach programu Erasmus): Osoba odpowiedzialna za sylabus (osoba, do której należy zgłaszać uwagi dotyczące sylabusa): Liczba punktów ECTS: Zakład Biochemii i Farmakogenomiki Prof. dr hab. Grażyna Nowicka drugi III i IV podstawowy Wykładowcy:- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz, dr Zofia Suchocka, dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska Asystenci prowadzący ćwiczenia i seminaria: Dr n. farm. Zofia Suchocka, Dr n. farm. Agnieszka Dominiak, mgr. Beata Chełstowska NIE Dr n. farm. Zofia Suchocka 9 2. Cele kształcenia Strona 1 z 11

2 1. Zapoznanie studenta z chemicznym podłożem procesów metabolicznych zachodzących w organizmie człowieka na poziomie molekularnym, komórkowym, narządowym i ustrojowym, w stopniu, który da podstawy do pełnego zrozumienia zagadnień chemii klinicznej oraz biochemii klinicznej. 2. Wykazanie, że w oparciu o metabolity szlaków biochemicznych przebiegających w organizmie można oceniać stan zdrowia pacjenta oraz monitorować skuteczności terapii. 3. Wpojenie studentowi zasad pracy z enzymami, w tym nabycie przez niego umiejętności wyznaczania parametrów kinetycznych reakcji enzymatycznej, oznaczania białka i określania typu inhibicji enzymatycznej. 3. Wymagania wstępne 1. znajomość podstaw chemii z zakresu szkoły średniej oraz chemii organicznej w zakresie wymaganym na I roku studiów na kierunku analityka medyczna; 2. umiejętność dokonywania podstawowych obliczeń chemicznych niezbędnych do przygotowania określonej objętości roztworu o danym stężeniu lub obliczania stężenia analitu w roztworze (zakres chemii analitycznej I rok studiów); 3. znajomość prawa Lamberta Beera oraz umiejętność jego wykorzystania w oznaczeniach spektrofotometrycznych (zakres biofizyki I rok studiów, analiza instrumentalna). 4. znajomość typów wiązań chemicznych (kowalencyjne, niekowalencyjne) ich rodzaje w obrębie poszczególnych typów oraz zasady tworzenia. 4. Przedmiotowe efekty kształcenia Lista efektów kształcenia Symbol szczegółowych efektów kształcenia A.W7. A.W6. A.W8. A.U4. Treść przedmiotowego efektu kształcenia posiada wiedzę o budowie, właściwościach fizykochemicznych i funkcjach węglowodanów, lipidów, aminokwasów, białek (w tym enzymów), kwasów nukleinowych nukleotydów purynowych i pirymidynowych, hemu, hormonów, witamin oraz podstawową wiedzę o biotransformacji ksenobiotyków; zna mechanizmy działania hormonów oraz konsekwencje zaburzeń regulacji hormonalnej; posiada wiedzę o procesach metabolicznych, mechanizmach ich regulacji oraz ich wzajemnych powiązań na poziomie molekularnym, komórkowym, narządowym i ustrojowym; potrafi wykorzystywać wiedzę biochemiczną do analizy i oceny procesów fizjologicznych i patologicznych, w tym do oceny wpływu leków i substancji toksycznych na te procesy; A.U6. potrafi wykonywać badania kinetyki reakcji enzymatycznych; A.K1. B.U10. B.K1. B.K2. jest świadomy konieczności stałego dokształcania się; potrafi wykonywać wszystkie czynności laboratoryjne z dbałością pozwalającą na zachowanie pełnego bezpieczeństwa swojego i osób współpracujących; potrafi wyciągać i formułować wnioski z własnych pomiarów i obserwacji; dąży do korzystania z obiektywnych źródeł informacji naukowej. Strona 2 z 11

3 5. Formy prowadzonych zajęć Forma Liczba godzin Liczba grup Minimalna liczba osób w grupie Wykład 30 1 (cały rok razem) - Seminarium Ćwiczenia ćwiczenia w grupach 8-osobowych, pozostałe w grupach 10-osobowych 6. Tematy zajęć i treści kształcenia W1-Wykład 1- Temat: W1-Wykład 1- Temat: Aminokwasy, peptydy i białka (2 godz.). Treści kształcenia: budowa i właściwości aminokwasów białkowych (stereoizomeria, stan zjonizowania jako funkcja ph, punkt izoelektryczny); podział aminokwasów; wiązanie peptydowe; hierarchiczna struktura białek (cztery poziomy opisujące strukturę białek); zależność struktura : funkcja biologiczna; czynniki stabilizujące strukturę białek (powstawanie i rola wiązań disiarczkowych); kryteria podziału białek i ich główne klasy; proces denaturacji, funkcje biologiczne wybranych białek o kluczowym znaczeniu fizjologicznym (hemoglobina; mioglobina); podstawowe metody izolacji i badania białek. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.. Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. W2-Wykład 2- Temat: Enzymy. (2 godz.). Treści kształcenia: nomenklatura i klasyfikacja enzymów; struktura enzymów (koenzym a grupa prostetyczna); mechanizm działania enzymów; termodynamika działania enzymów; kinetyka reakcji enzymatycznych (teoria Michaelisa i Menten); czynniki wpływające na aktywność enzymu; mechanizmy działania inhibitorów i aktywatorów reakcji enzymatycznych; mechanizmy regulacji aktywności enzymów (modyfikacje kowalencyjne, aktywacja proteolityczna, allosteria); oznaczanie aktywności enzymatycznej. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. W3-Wykład 3- Utlenianie biologiczne. (4 godz.). Treści kształcenia: - molekularna struktura błon mitochondrialnych, definicja oraz cechy utleniania biologicznego; ATP jako nośnik energii; biogeneza mitochondriów, kompartmenty mitochondriów; łańcuch oddechowy; kompleksy oksydoredukcyjne mitochondriów; oksydacyjna fosforylacja - molekularne mechanizmy, mitochondrialny łańcuch oddechowy i związane z nim pompy protonowe; syntaza ATP; konformacyjny mechanizm działania syntazy ATP; inhibitory łańcucha oddechowego, procesu oksydacyjnej fosforylacji oraz czynniki rozprzęgające; mitochondrialne białka rozprzęgające (UCP) - mechanizm działania i rola fizjologiczna; udział łańcucha oddechowego w wytwarzaniu reaktywnych form tlenu (stres oksydacyjny); transport przez błony mitochondriów (przenośniki mitochondrialne i wahadłowce substratowe; genom mitochondrialny; choroby mitochondrialne; główne szlaki metaboliczne w mitochondriach: cykl cytrynianowy (Krebsa) rola i mechanizmy regulacji; efekt energetyczny cyku Krebsa. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.. Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. Strona 3 z 11

4 W4-Wykład 4 - Metabolizm węglowodanów (4 godz.). Treści kształcenia: węglowodany jako ważny składnik strukturalny i energetyczny organizmu człowieka; rodzaje węglowodanów pokarmowych oraz wpływ ich struktury na zdrowotność diety; trawienie węglowodanów przy udziale egzo- i endoglikozydaz; formy transportu cukrów przez ścianę jelita oraz błony komórkowe; pierwotne i wtórne zaburzenia trawienia i wchłaniania węglowodanów; wpływ indeksu glikemicznego pokarmów na wydzielanie insuliny; dlaczego utrzymanie stałego stężenia glukozy w osoczu krwi jest priorytetem w jej metabolizmie? definicja normo-, hiper- i hipoglikemii; mechanizmy utrzymujące normoglikemię; skutki hiperglikemii (glikacja i szlak poliolowy); kierunki przemian węglowodanów w komórce, glikoliza - znaczenie, regulacja i inhibitory; podstawy biochemiczne szkodliwości nadmiaru fruktozy w diecie; cykl pentozofosforanowy znaczenie, przebieg w warunkach zwiększonego zapotrzebowania na ATP, pentozy oraz NADPH, inhibitory dehydrogenazy G-6-P; kierunki metabolizmu UDPglukozy; metabolizm glikogenu - przebieg, znaczenie i regulacja; glukoneogeneza substraty, przebieg, znaczenie i regulacja). Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.Wykładowca- dr Zofia Suchocka. W5-Wykład 5 - Metabolizm lipidów (4 godz.). Treści kształcenia: trawienie i wchłanianie lipidów egzogennych; transport lipidów; kierunki metabolizmu wolnych kwasów tłuszczowych: biosynteza, utlenianie, ketogeneza, przemiany kwasu arachidonowego; metabolizm cholesterolu: biosynteza, kwasów żółciowych, witaminy D 3, hormonów steroidowych; znaczenie diagnostyczne wybranych lipidów; metabolizm lipoprotein egzo- i endogennych w warunkach prawidłowych; rodzaje oraz fizjologiczne znaczenie nienasyconych kwasów tłuszczowych (n-3, n-6, n-9, izomery cis- i trans). Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7., A.W8.Wykładowca- dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska. W6-Wykład 6 - Katabolizm białek (2 godz.). Treści kształcenia: proteoliza zewnątrz- i wewnątrzkomórkowa, enzymy proteolityczne; ogólne przemiany aminokwasów (transaminacja, dezaminacja bezpośrednia i oksydacyjna, dekarboksylacja, modyfikacja łańcucha bocznego aminokwasów);synteza i funkcje amin biogennych; katabolizm azotu alfa-aminowego oraz szkieletów węglowych aminokwasów. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7. A.W8. Wykładowca- dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska. W7-Wykład 7- Metabolizm leków (2 godz.). Treści kształcenia: fazy biotransformacji leków i innych ksenobiotyków; podstawowe układy enzymatyczne uczestniczące w biotransformacji substancji leczniczych; regulacja procesów metabolizmu leków; budowa, kinetyka i mechanizm reakcji enzymatycznej katalizowanej przez CYP, wpływ interakcji lek-lek, lek-metabolit etc. na procesy metabolizmu ksenobiotyków. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W8. Wykładowca - dr Grażyna Kubiak-Tomaszewska Strona 4 z 11

5 W8-Wykład 8- Integracja i regulacja metabolizmu. Hormony (4 godz.). Treści kształcenia: przekaźniki chemiczne: neurotransmitery, hormony, cytokiny; endokrynne, parakrynne i autokrynne działanie hormonów i/lub przekaźników chemicznych; budowa chemiczna hormonów; hormony podział fizjologiczny; klasyfikacja hormonów oparta na mechanizmie ich działania; molekularny mechanizm działania hormonów; etapy działania hormonów; swoistość i selektywność receptorów hormonalnych; receptory błonowe vs receptory wewnątrzkomórkowe; typy receptorów błonowych: receptory związane z białkiem G; receptory będące lub związane z kinazami; składowe układu receptor hormonalny białko G, cyklaza adenylanowa, synteza i rozpad camp; choroby spowodowane zmianą aktywności białka G; homeostaza komórkowa; procesy anaboliczne i kataboliczne; etapy katabolizmu lipidów, węglowodanów i białek; mechanizmy transferu energii w systemach biologicznych; współdziałanie szlaków metabolicznych w wytwarzaniu ATP; potencjał redukcyjny; bloki budulcowe; mechanizmy regulacji metabolizmu: sprzężenie zwrotne; mechanizmy regulacji syntezy cholesterolu; główne sygnały metaboliczne; reakcje kluczowe ; narządowe odmienności metaboliczne. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia:a.w6 i A.W8 Wykładowca- prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz. W9-Wykład 9-Zasady hierarchicznej regulacji metabolizmu (4 godz.). Treści kształcenia: regulacja na poziomie całego organizmu (nerwowa, neurohormonalna, hormonalna); regulacja na poziomie komórkowym (przez: kompartmentację enzymów i substratów, kontrolę oddechową, ładunek energetyczny, potencjał redukcyjny indukcję lub represję białek enzymatycznych); regulacja na poziomie molekularnym (przez zmianę ilości substratu lub koenzymu, zmianę ilości czynnych cząsteczek enzymów, nieodwracalna i odwracalna zmiana właściwości kinetycznych enzymów); główne etapy regulacji poszczególnych szlaków metabolicznych na poziomie molekularnym. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W8. Wykładowca - dr Zofia Suchocka W10-Wykład 10 - Biochemia a medycyna i farmacja (2 godz.).. Treści kształcenia: rola nauk podstawowych (biochemii) w rozwoju praktyki klinicznej (postępowania diagnostycznego) i poszukiwaniu nowych skutecznych leków modulujących metabolizm komórkowy w stanach patologicznych; znaczenie markerów biochemicznych w rozpoznawaniu chorób; molekularny mechanizm działania niektórych leków (nitrogliceryna, aspiryna, statyny, inhibitory ACE) wpływających na stężenie fizjologicznych metabolitów oraz aktywność enzymów. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W14.. Wykładowca - prof. dr hab. Dariusz Sitkiewicz.) Ćwiczenia Laboratoryjne (C) C1-Ćwiczenie 1 Część 1. Wprowadzenie do nauki biochemii ( cel nauczania biochemii, formy nauczania podstaw teoretycznych przedmiotu, zalecane podręczniki i uzupełniające źródła wiedzy, zasady oceny postępów nauczania, określenie umiejętności praktycznych, których nabycie jest celem ćwiczeń laboratoryjnych). Część 2. Zasady bezpieczeństwa i higieny pracy w laboratorium biochemicznym. Część 3. Dobór i obsługa pipet automatycznych do oznaczeń biochemicznych oraz praktyczna nauka pipetowania. Strona 5 z 11

6 C2-Ćwiczenie 2 - Temat: Metody oznaczania białka całkowitego w surowicy krwi. Oznaczanie białka metodą biuretową Treści kształcenia: sporządzanie widma absorpcyjnego produktu reakcji biuretowej; dobór pomiarowej długości fali; wykonanie krzywej wzorcowej dla metody biuretowej;statystyczne opracowanie wyników powtórzonych krzywych wzorcowych i ocena ich liniowości; wykorzystanie równania krzywej wzorcowej do obliczania zawartości białka w próbce o określonej objętości oraz stężenia białka w roztworze z uwzględnieniem rozcieńczenia próbki). - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C3 - Ćwiczenie 3 - Temat: Metody oznaczania białka całkowitego w surowicy krwi cd. 1. Oznaczanie białka w świetle UV. Treści kształcenia: wykonanie krzywej zależności absorbancji od stężenia białka; dobór zakresu pomiarowego; statystyczne opracowanie wyników powtórzonych krzywych wzorcowych i ocena ich liniowości; wykorzystanie równania krzywej wzorcowej do obliczania zawartości białka w próbce o określonej objętości oraz stężenia białka w surowicy krwi z uwzględnieniem rozcieńczenia próbki. 2. Zasady doboru buforu do oznaczeń biochemicznych oraz praktyczne wykonanie buforu o określonym ph. - Symbol przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C4 - Ćwiczenia 4 - Temat: Kinetyka reakcji enzymatycznej na przykładzie paraoksonazy 1. Treści kształcenia: oznaczanie aktywności paraoksonazy 1 jako esterazy arylowej, wyznaczanie K M i V max, dobór temperatury, stężenia substratu oraz ilości enzymu do oznaczenia aktywności enzymu w surowicy krwi. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U6. C5 - Ćwiczenia 5 - Temat: Wpływ leków jako inhibitorów na aktywność esterazy acetylocholinowej. Treści kształcenia: wyznaczanie typu inhibicji enzymatycznej dla badanych inhibitorów, porównanie siły działania inhibitorów, paradoksalny efekt działania inhibitorów w bardzo niskich stężeniach. Sporządzanie krzywej wzorcowej dla produktu reakcji z zastosowaniem jego analogu. Jakie cechy powinien posiadać analog substratu lub produktu? - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C6 - Ćwiczenie 6. Temat 1: Repetytorium z zakresu ćwiczeń 2-5 oraz sprawdzian umiejętności praktycznych nabytych podczas w/w ćwiczeń. Temat 2: Sprawdzian praktycznego wykorzystania umiejętności nabytych w trakcie ćwiczeń z biochemii do wykonania indywidualnych zadań laboratoryjnych zleconych przez asystenta. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C7 - Ćwiczenie 7. Temat: Sprawdzian teoretyczny z zakresu podstawowych zasady pracy z enzymami (przechowywanie enzymu, dobór pomiarowej długości fali do oznaczania analitu, dobór odpowiednich buforów i temperatury do oznaczenia aktywności enzymu; wymogi niezbędne do zastosowania analogu substratu lub produktu Strona 6 z 11

7 w oznaczaniu aktywności enzymu; kiedy do oznaczenia można zastosować pomiar punktowy a kiedy kinetyczny). Jak można wyznaczyć: pomiarową długość fali oraz dobrać rodzaj kuwet do oznaczenia w zakresie UV i VIS? Zastosowanie krzywej wzorcowej lub molowego współczynnika absorpcji w obliczeniach aktywności enzymu monitorowanej spektrofotometrycznie. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C8 - Ćwiczenie 8. Temat: Monitorowanie metabolizmu leków z wykorzystaniem metody HPLC - na przykładzie benzodiazepin - część 1 Wykorzystanie rozdziału chromatograficznego do oznaczania stężenia substratu lub produktu reakcji enzymatycznej kiedy widmo substratu i produktu są takie same. Treści kształcenia: wykonanie krzywych wzorcowych dla diazepamu oraz demetylodiazepamu po uprzedniej ekstrakcji analitów z surowicy krwi i rozdziale metodą HPLC z wykorzystaniem faz odwróconych i detekcji spektrofotometrycznej. - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C9 - Ćwiczenia 9 - Temat: Monitorowanie metabolizmu leków z wykorzystaniem metody HPLC - na przykładzie benzodiazepin - część 2 Wyznaczanie podstawowych parametrów farmakokinetycznych dla diazepamu i jego metabolitów. Treści kształcenia: ekstrakcja diazepamu i jego metabolitów z surowicy krwi pacjenta, wymrażanie fazy wodnej, dekantacja i odparowanie fazy organicznej, rozdział metodą HPLC na fazach odwróconych, obliczanie stężeń diazepamu i demetylodiazepamu w surowicy krwi pacjenta oraz podstawowych parametrów farmakokinetycznych: (AUC, C maks, t maks). -Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. C10.Pisemny sprawdzian wiedzy teoretycznej z zakresu metabolizmu leków oraz zasad jego monitorowania omawianych podczas ćwiczenia 8 i 9. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.U4. Ćwiczenia audytoryjne (CA) 1 i 2. Metabolizm węglowodanów Treści kształcenia: przebieg i regulacja metabolizm węglowodanów w warunkach fizjologicznych. Metabolizm glukozy w warunkach wysokiego stężenia glukozy we krwi, stresu oksydacyjnego, niedotlenienia i niedoboru witamin. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.; A.W8. CA 3. Metabolizm lipidów cz. 1 Treści kształcenia: trawienie tłuszczów, przemiany podstawowe triglicerydów, fosfolipidów oraz kwasów tłuszczowych. Synteza i regulacja oraz wykorzystanie cholesterolu. CA 4: Metabolizm lipidów cz. 2 Treści kształcenia: Lipoliza w tkance tłuszczowej przebieg i regulacja hormonalna i substratowa. Metabolizm lipoprotein. Symbol/ przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7.; A.W8. Strona 7 z 11

8 Seminaria(S): S 1. Struktura i funkcja białek -Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7. S 2. Budowa, klasyfikacja, mechanizm działania oraz funkcje enzymów i ich kofaktorów. Inhibitory reakcji enzymatycznych. -Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7. S 3. Utlenianie biologiczne. Zasady bioenergetyki komórki -Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W8. S 4. Metabolizm hemu. Metabolizm barwników żółciowych - Symbol/e przedmiotowego efektu kształcenia: A.W7., A.W8. S 5. Metabolizm leków S 6. Metabolizm aminokwasów cz 1. i 2 S 7. Metabolizm nukleotydów purynowych i pirymidynowych. S 8. Współzależność przemian metabolicznych S 9. Udział witamin w regulacji metabolizmu S 10. Zasady hierarchicznej regulacji metabolizmu. S 11. Regulacja hormonalna metabolizmu węglowodanów oraz lipidów jako podstawa homeostazy energetycznej. Strona 8 z 11

9 7. Sposoby weryfikacji efektów kształcenia Symbol przedmiotowego efektu kształcenia Symbole form prowadzonych zajęć Sposoby weryfikacji efektu kształcenia Kryterium zaliczenia A.W6. A.W7.; A.W8. W 4 kolokwia testowe oceniają wiadomości z wykładów łączne z efektami ukierunkowanego samokształcenia; minimum 40 pkt. max 60 pkt z 11 seminariów A.W7. C 4 kartkówki z wzorów: peptydów, witamin, kofaktorów enzymów, węglowodanów i lipidów; minimum 4,0 pkt, max 8 pkt. z 4 kartkówek (możliwość wielokrotnej poprawy); A.W6.A.W7.; A.W8. C 11 seminariów; 0,5-4 pkt./seminarium (minimum 12 pkt., max 44 pkt.); A.W7.; A.W8. C 4 ćwiczenia audytoryjne; 0,5 4, 0 pkt../ ćwiczenie minimum 4 pkt, max. 16 pkt A.U4. ; A.U6. C 6 kartkówek z podstaw teoretycznych wykonywanych ćwiczeń; 0-2 pkt /kartkówkę (minimum 7 pkt., max 14 pkt. ) A.U4. ; A.U6. C testowy sprawdzian wiedzy z zakresu podstaw teoretycznych wykonywanych ćwiczeń laboratoryjnych ; minimum 60% poprawnych odpowiedzi zalicza test (minimum 12 pkt., max 19 pkt.) A.U4. ; A.U6.; A.U12. C ćwiczenia laboratoryjne: ocena sprawności i poprawności wykonywania poszczególnych ćwiczeń odbywa się na podstawie obserwacji pracy manualnej studenta,dokładności wyników analiz, oceny raportów z ćwiczeń oraz sprawdzianu praktycznego. Wynik sprawdzianu teoretycznego pozwala ocenić umiejętność wykorzystywania poznanych uprzednio zasad i metod do rozwiązywania konkretnych problemów analitycznych; 0-2 pkt./ćwiczenie ( minimum 10 pkt, max14 pkt.) Zaliczenie: a) w części laboratoryjnej odbywa się na podstawie uzyskanej sumy punktów ze znajomości zagadnień związanych z tematyką i wykonaniem bieżącego ćwiczenia ( kartkówka przed ćwiczeniem oraz dyskusja uzyskanych wyników);właściwego wykonania ćwiczenia, zgodnie z dostarczoną instrukcją, zawartą w skrypcie pt. Instrukcje z komentarzem do ćwiczeń laboratoryjnych z biochemii skrypt dla studentów II roku studiów kierunku analityki medycznej WUM; opisu wyników i znajomości praktycznego wykorzystania oznaczanego parametru. W semestrze III po zakończeniu pierwszego cyklu 4 ćwiczeń laboratoryjnych (ćw. 2-5) przeprowadza się egzamin praktyczny (ćw. 6) oraz testowy sprawdzian wiadomości z zakresu zagadnień objętych programem ćwiczeń laboratoryjnych w tym umiejętność dokonywania obliczeń z uwzględnieniem rozcieńczenia próbki podczas oznaczenia. W semestrze IV odbywają się ćwiczenia z cyklu Monitorowanie metabolizmu leków z wykorzystaniem metody HPLC, które kończą się zaliczeniem pisemnym (0-4 pkt); b) w części teoretycznej dotyczące budowy i funkcji białek oraz procesów metabolicznych zaliczenia dokonuje się na podstawie sumy punktów uzyskanych za udział w dyskusji na seminariach i ćwiczeniach audytoryjnych, znajomości wzorów podstawowych struktur biochemicznych (4 kartkówki),4 kolokwiów testowych oceniających wiadomości z wykładów oraz efekty ukierunkowanego samokształcenia wg zagadnień hasłowo ujętych w tematyce forów dyskusyjnych. Strona 9 z 11

10 8. Kryteria oceniania Forma zaliczenia przedmiotu: 4 kolokwia testowe oraz egzamin testowy) I i II termin 60 pytań. Uzyskanie łącznie 120 pkt. w trakcie całego toku zajęć z biochemii podwyższa ocenę z egzaminu o 0,5 stopnia. Egzamin komisyjny ustny. Ocena kolokwiów i egzaminu kryteria 2,0 (ndst) < 60% odpowiedzi poprawnych 3,0 (dost) 60 67% (36 40 poprawnych/ 60 możliwych) 3,5 (ddb) 68 75% (41-45 poprawnych/ 60 możliwych) 4,0 (db) 76-84% (46-50 poprawnych/ 60 możliwych) 4,5 (pdb) 85 92% (51 55 poprawnych/ 60 możliwych) 5,0 (bdb) % (56 60 poprawnych/ 60 możliwych) 9. Literatura Literatura obowiązkowa: 1. Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera, PZWL Warszawa 2012, wydanie 6 lub nowsze. 2. Zofia Suchocka, Jadwiga Piwowarska: Instrukcje z komentarzem do ćwiczeń laboratoryjnych z biochemii skrypt dla studentów II roku studiów kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM wydanie rok 2017 lub Zofia Suchocka: Biochemia w pytaniach Skrypt dla studentów II roku kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM 2017 r. (lub nowsze). 4. Zofia Suchocka: Biochemia w pytaniach cz. 1. Skrypt dla studentów II roku kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM 2017 r. (lub nowsze). 5. Zofia Suchocka: Biochemia w pytaniach cz. 2. Skrypt dla studentów II roku kierunku analityki medycznej WUM. Wyd. Oficyna Wydawnicza WUM 2017 r. (lub nowsze). Literatura uzupełniająca: 1. B.D. Hames, N.M. Hooper, J.D. Houghton: Krótkie wykłady Biochemia. PWN Warszawa 2010 (lub nowsze do zagadnień związanych z białkami 2. Jeremy M. Berg, John L.Tymoczko, Lubert Stryer Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN Warszawa 2013 (lub nowsze). 10. Kalkulacja punktów ECTS (1 ECTS = od 25 do 30 godzin pracy studenta) Forma aktywności Liczba godzin Liczba punktów ECTS Godziny kontaktowe z nauczycielem akademickim: Wykład 30 Seminarium 30 Ćwiczenia 75 Samodzielna praca studenta (przykładowe formy pracy): Przygotowanie studenta do zajęć 70 Przygotowanie studenta do zaliczeń 35 Razem Strona 10 z 11

11 11. Informacje dodatkowe Dane kontaktowe do osoby odpowiedzialnej za dydaktykę: dr Zofia Suchocka, tel. (022) ; Sekretariat Zakładu Biochemii I Farmakogenomiki tel. (022) WYKŁADY: zgodnie z planem ustalonym przez Dziekanat. ĆWICZENIA i SEMINARIA: zgodnie z planem ustalonym przez Dziekanat. Student powinien zaopatrzyć się w Oficynie Wydawniczej WUM w skrypty: Instrukcje z komentarzem do ćwiczeń laboratoryjnych z biochemii oraz Biochemia w pytaniach cz. 1 i 2 a także fartuch laboratoryjny (niezbędne do ćwiczeń od drugiego tygodnia zajęć). Niezbędne informacje dotyczące przedmiotu zamieszczone są na stronie Zakładu Biochemii i Farmakogenomiki link do strony internetowej Zakładu : Podpis Kierownika Jednostki Podpis osoby odpowiedzialnej za sylabus Strona 11 z 11