EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH
|
|
- Grażyna Mucha
- 7 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH I. AKTYWNOŚĆ ENZYMATYCZNA PLANKTONU JEZIORNEGO Prowadzący ćwiczenia: Mgr Tomasz Kaliński 1
2 Aktywność enzymatyczna mikroplanktonu Uwagi ogólne Aktywność ektoenzymów (m. inn. fosfatazy alkalicznej, aminopeptydazy, β- i α-glukozydazy, N-acetylo-glukozaminazy), enzymów pozakomórkowych (extracellular enzymes) oraz niektórych enzymów wewnątrzkomórkowych (m. inn. esterazy i ureazy) jest, obok szybkości produkcji pierwotnej i wtórnej oraz tempa respiracji, jednym z podstawowych parametrów charakteryzujących aktywność metaboliczną mikroplanktonu. Eksperymentalne określenie aktywności enzymu w wodzie polega na dodaniu do badanej próbki jednego ze standardowych substratów enzymatycznych i pomiarze tempa przyrostu w niej stężenia barwnego lub fluoryzującego produktu reakcji uwalnianego przez badany enzym. Jednakże ze względu na dużą zmienność fizykochemicznych i biologicznych naturalnych środowisk wodnych, ilości i jakości enzymów wytwarzanych przez mikroorganizmy wodne, a także na nie zawsze określone podobieństwo substratu standardowego do substratów naturalnych pomiar rzeczywistej aktywności określonego enzymu in situ jest niezwykle trudny a czasem wręcz niewykonalny. Dlatego też w badaniach ekofizjologicznych rutynowo określa się przede wszystkim tzw. potencjalną aktywność maksymalną enzymu (V max ). Wartość ta charakteryzuje maksymalną aktywność enzymu w badanej próbce wody w określonych warunkach pomiaru i przy całkowitym wysyceniu substratem dodanym do badanej próbki centrum aktywnych enzymu. 2
3 Stężenie substratu wysycające badany enzym w badanej próbce wody jest zwykle nieznane. Jego doświadczalne wyznaczenie, a przynajmniej oszacowanie, jest warunkiem koniecznym dla ustalenia prawidłowych warunków pomiaru V max. Zarówno ilość i jakość enzymu jak również pula jego naturalnych substratów podlegają w środowiskach wodnych ciągłym i dynamicznym zmianom. Dlatego też stężenie substratu konieczne do wysycenia badanego enzymu w próbkach pobranych z różnych środowisk rzadko bywa podobne. W krańcowych przypadkach, może wahać się ono nawet o rząd wielkości. W praktyce więc zbyt mała (niewysycająca) ilość substratu dodanego do badanych próbek przed pomiarem zaniża w sposób istotny wartość V max, zaś duży jego nadmiar może czasami znacząco hamować aktywność niektórych enzymów. Dokładne doświadczalne wyznaczenie stężenia standardowego substratu wysycającego badany enzym umożliwia procedura opisana w rozdziale Kinetyka reakcji enzymatycznej. Na potrzeby ćwiczeń aktywność badanych enzymów zewnątrzkomórkowych zostanie zmierzona w dwóch frakcjach: frakcji < 3.0 µm zawierającej głównie aktywność związaną z bakteriami swobodnie pływającymi i autotroficznym pikoplanktonem oraz frakcji całkowitej zawierającą także aktywność większych organizmów planktonowych i bakterii osiadłych. W celu określenia aktywności we frakcji > 3 µm należy od Vmax enzymu zmierzonego we frakcji całkowitej odjąć Vmax enzymu zmierzonego we frakcji < 3.0 µm. W celu uzyskania frakcji < 3.0 µm należy przesączyć 50 ml próby przez filtr poliwęglanowy o średnicy porów 3.0 µm. 3
4 v (nmol/l/godz) Kinetyka reakcji enzymatycznej Uwagi ogólne Zasada pomiaru Szybkość rozkładu enzymatycznego substratów przez większość enzymów hydrolitycznych (np. fosfatazy, aminopeptydazy, itp.) opisuje równanie Michaelis a-menten: V = Vmax x [S] Km + [S] Zależność opisaną wzorem obrazuje wykres przedstawiony na Rys Vmax 1/2 Vmax Km [s] (µmol/l) Rys. 1. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu. 4
5 v = szybkość reakcji V max = szybkość maksymalna reakcji zachodząca, kiedy wszystkie centra aktywne enzymu zostały wysycone substratem. V max zależy of ilości i aktywności enzymu w badanych próbkach. K m = stężenie substratu, przy którym zachodzi połowiczna szybkość maksymalna reakcji (1/2 V max ). K m charakteryzuje powinowactwo enzymu do substratu (im mniejsza wartość tym większe powinowactwo). K m nie zależy od ilości badanego enzymu w próbce; na jego wartość może wpływać szereg warunków fizykochemicznych środowiska reakcji enzymatycznej (np. obecność stymulatorów i/lub inhibitorów enzymu) [S] = stężenie substratu enzymatycznego Parametry charakteryzujące powyższe równanie wylicza się na podstawie określonej eksperymentalnie zależności szybkości reakcji enzymatycznej (v) od stężenia substratu [S] dodanego do badanych próbek. 5
6 Aktywność L-Leucyno-Aminopeptydazy (AMP) Zasada oznaczania Aktywność L-leucyno-aminopeptydazy może zostać określona z wykorzystaniem sztucznego substratu L-leucyny-7-amido-4-metylkumaryny (LAMK), którego hydroliza przez aminopeptydazę prowadzi do uwolnienia silnie fluorescencyjnego rodnika 7-amino-metylkumaryny (AMK). Fluorescencję mierzy się przy ekscytacji 380 nm i emisji 440 nm. LAMK L-leucyno- aminopeptydaza L-leucyna + 7-amino-metylkumaryna (silnie fluorescencyjna) Odczynniki 1. Substrat: L-Leucyna-7-amido-4-metylkumaryna (LAMK; m.cz ) 2. Produkt reakcji: 7-amino-metylkumaryna (AMK; m.cz ) 3. Etanol 95% (m.cz. 46.0) Przygotowanie odczynników i roztworów Standard 10 nm AMK Rozpuścić mg AMK w 10 ml alkoholu etylowego. Roztwór substratu LAMK Odważyć mg L-leucyno-7-amido-4-metylkumaryny i w kolbce 25 ml rozpuścić w alkoholu etylowym i dopełnić do kreski. 1 ml tak przyrządzonego roztworu zawiera 2 µm substratu. Po dodaniu 0.1ml tego roztworu do 3.9 ml próbki finalna koncentracja będzie 50 µm. 6
7 Oznaczenie Kalibracja Roztwory kalibracyjne sporządza się dodając do 3.9 ml wody destylowanej 0.1 ml odpowiedniego stężenia AMK etanolu tak aby ostatecznie uzyskać stężenia 0.5, 1.0, 2.5, 5, 10, 20, 50, 100, 200 nm. Roztwór wyjściowy 2 mm. Próbki wody Należy przygotować serię 7 9 probówek i napełnić je 3.9 ml badanej wody. Przy spektro-fluorymetrze, z timerem w ręku, dodawać do kolejnych 3 probówek po 0.1 ml kolejnych stężeń (LAMK) tak aby uzyskać ostateczne stężenia substratu w próbkach wynosiły 0.25, 0.5, 1.0, 2.0, 3.0, 5.0, 7.5, 10.0, 12.5, 15.0 µm. Po dodaniu substratu natychmiast wymieszać i mierzyć fluorescencję (ekscytacja 336, emisja 444 nm) w czasie T 0. Po min. inkubacji w ciemności, z timerem w ręku mierzyć fluorescencję próbek ponownie. Wyniki podać jako przyrost stężenia AMK/godz. Blank Blank stanowi fluorescencja AMK (Fb) w badanych próbkach wody, w czasie T 0 inkubacji. 7
8 Obliczenia Aktywność aminopeptydazy przy określonym stężeniu substratu (v) wyliczyć wg wzoru: AMP (nmol/l/godz) = [(Fp Fb) b ] * 60 a * t F p F b a, b t = fluorescencja próbki badanej po inkubacji = fluorescencja próbki badanej w czasie T 0 inkubacji = współczynniki równania regresji liniowej fluorescencji r-rów kalibracyjnych = czas inkubacji (min) Szybkość reakcji enzymatycznej przy określonym stężeniu substratu (v) oraz parametry kinetyczne hydrolizy LAMK przez AMP (K m +S n,v max oraz T t ) określić analogicznie jak w przypadku EST. 8
9 Aktywność alkalicznej fosfatazy (APA) Zasada oznaczenia Fosfataza alkaliczna (APA; fosfohydrolaza monoestrów fosforowych; E.C ) reagując z susbtratem sztucznym fosforanem 4-metylumbelliferonu (MUFP) powoduje jego hydrolizę enzymatyczną uwalniając do środowiska reakcji silnie fluorescencyjny rodnik (7-metylumbelliferon), którego fluorescencję mierzy się fluorometrycznie (ekscytacja 365 nm, emisja 460 nm) w środowisku alkalicznym (ph = 10,2). 4-metylumbelliferyl-PO H 2 O APA 3-4-metylumbelliferon + PO 4 (nie fluorescencyjny) H 2 0 (silnie fluorescencyjny) Odczynniki 1. Substrat: 4-metylumbelliferyl-PO 4 3- (MUFP; m.cz ) 2. Produkt reakcji: 4-metylumbelliferon (MUF; m.cz ) 3. Eter glikolu etylenowego (Cellosolve) Przygotowanie odczynników i roztworów 1. Roztwór substratu 0,4 mm MUFP Rozpuścić 24 mg MUFP w 1-2 ml Cellosolve, po całkowitym rozpuszczeniu roztwór uzupełnić woda destylowaną do objętości końcowej 20 ml. Uzyskany roztwór rozcieńczyć 10x wodą destylowaną. 1ml tak uzyskanego r-ru roboczego zawiera 0,4 µmol MUFP, i po dodaniu 0.1 ml tegoż 9
10 roztworu do badanej próbki finalne stężenie MUFP w badanej próbce będzie 10.0 µm. Przygotowany roztwór roboczy, rozcieńczony wodą dejonizowaną użyć do sporządzenia pozostałych roztworów roboczych substratu. 2. Standard 20 µm MUF Rozpuścić 19.4 mg MUF w 10 ml Cellosolve. Rozcieńczyć 5 00x (100x a nastepnie 5x) wodą dejonizowaną. 1 ml tak przygotowanego roztworu zawiera 20 µmol MUF. Oznaczenie Kalibracja Roztwory kalibracyjne sporządza się dodając do 3.9 ml zbuforowanej (ph 8) wody destylowanej 0.1 ml odpowiedniego stężenia rozcieńczonego wodą destylowaną standardu MUF tak, aby ostatecznie uzyskać stężenia 0.5, 1.0, 2.5, 5, 10, 20, 50, 100, 500 nm. Po sporządzeniu rozcieńczeń należy zmierzyć ich fluorescencję (ekscytacja 365 nm, emisja 460 nm) i wykreślić zależność: Fluorescencja = f (S) (krzywą wzorcową). Fluorescencja MUF = a * [S MUF ] + b [S MUF ] = (Fluorescencja MUF b)/a [S MUF ] = stężenie MUF w standardize a, b = współczynniki kierunkowe prostej Próbki wody Należy przygotować serię 7-9 probówek i napełnić je 3.9 ml badanej wody. Przy spektrofluorymetrze, z timerem w ręku, każdą z probówek uzupełnić
11 ml kolejnego roztworu roboczego MUFP tak, aby ostateczne stężenia substratu w próbkach wynosiły , 0.5, 1.0, 2.0, 3.0, 5.0, 7.5, 10.0, µm. Po dodaniu substratu każdą z próbek natychmiast wymieszać i zmierzyć fluorescencję (ekscytacja 365, emisja 460 nm) w czasie T 0 (Fb). Po min. inkubacji w ciemności, z timerem w ręku mierzyć fluorescencję próbek ponownie (F p ). Blank Blank stanowi fluorescencja MUF (Fb) w badanych próbkach wody, w czasie T 0 inkubacji. Obliczenia Aktywność APA przy określonym stężeniu substratu (v) wyliczyć wg wzoru: F p F b a, b t v APA (nmol/l/godz) = [(Fp Fb) b ] x 60 a x t = fluorescencja próbki badanej po inkubacji = fluorescencja próbki badanej w czasie T 0 inkubacji = współczynniki równania regresji liniowej fluorescencji r-rów kalibracyjnych = czas inkubacji (min) Ponieważ zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu w badanych próbkach wody ma charakter funkcji hiperboli, aby wyliczyć V max i K m analizuje się równanie regresji nieliniowej zależności v od [S] stosując odpowiedni program komputerowy (np. Origin 6.1 lub Enzfitter, Biosoft). Na podstawie parametrów (V max i K m ) charakteryzujących kinetykę 11
12 enzymatycznej hydrolizy badanych związków organicznych wylicza się czas potrzebny do całkowitego ich rozkładu w próbkach wody, tzw. "turnover time" (T t ): T t = K m /V max 12
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoOdczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu
Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE
OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH
1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowoHODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW
Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoLaboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowoROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1)
ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1) z dnia 6 listopada 2002 r. w sprawie metodyk referencyjnych badania stopnia biodegradacji substancji powierzchniowoczynnych zawartych w produktach, których stosowanie
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowoWysokosprawna chromatografia cieczowa w analizie jakościowej i ilościowej
Wysokosprawna chromatografia cieczowa w analizie jakościowej i ilościowej W analizie ilościowej z zastosowaniem techniki HPLC wykorzystuje się dwa możliwe schematy postępowania: kalibracja zewnętrzna sporządzenie
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowoEFEKT SOLNY BRÖNSTEDA
EFEKT SLNY RÖNSTED Pojęcie eektu solnego zostało wprowadzone przez rönsteda w celu wytłumaczenia wpływu obojętnego elektrolitu na szybkość reakcji zachodzących między jonami. Założył on, że reakcja pomiędzy
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych
ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania
Bardziej szczegółowod[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoEnzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu
Enzymologia I Kinetyka - program Gepasi Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu I zasada + II zasada termodynamiki zmiana entalpii i entropii może zostać wyrażona ilościowo
Bardziej szczegółowoOpracował dr inż. Tadeusz Janiak
Opracował dr inż. Tadeusz Janiak 1 Uwagi dla wykonujących ilościowe oznaczanie metodami spektrofotometrycznymi 3. 3.1. Ilościowe oznaczanie w metodach spektrofotometrycznych Ilościowe określenie zawartości
Bardziej szczegółowoKALIBRACJA. ważny etap procedury analitycznej. Dr hab. inż. Piotr KONIECZKA
KALIBRAJA ważny etap procedury analitycznej 1 Dr hab. inż. Piotr KONIEZKA Katedra hemii Analitycznej Wydział hemiczny Politechnika Gdańska ul. G. Narutowicza 11/12 8-233 GDAŃK e-mail: piotr.konieczka@pg.gda.pl
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoSporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości
Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zbadanie właściwości roztworów buforowych. Przygotujemy dwa roztwory buforowe: octanowy
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp W przypadku trudno rozpuszczalnej soli, mimo osiągnięcia stanu nasycenia, jej stężenie w roztworze jest bardzo małe i przyjmuje się, że ta
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego
Bardziej szczegółowoOznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym
Ćwiczenie 6 Oznaczanie SO w powietrzu atmosferycznym Dwutlenek siarki bezwodnik kwasu siarkowego jest najbardziej rozpowszechnionym zanieczyszczeniem gazowym, występującym w powietrzu atmosferycznym. Głównym
Bardziej szczegółowoBadanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2
Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2 (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z prawami kinetyki chemicznej, sposobem wyznaczenia stałej szybkości i rzędu reakcji
Bardziej szczegółowoKINETYKA INWERSJI SACHAROZY
Dorota Warmińska, Maciej Śmiechowski Katedra Chemii Fizycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Gdańska KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Wstęp teoretyczny Kataliza kwasowo-zasadowa Kataliza kwasowo-zasadowa
Bardziej szczegółowoPolarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych
Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych Część podstawowa: Zagadnienia teoretyczne: polarymetria, zjawisko polaryzacji, skręcenie płaszczyzny drgań, skręcalność
Bardziej szczegółowoALGALTOXKIT F Procedura testu
ALGALTOXKIT F Procedura testu 1 PRZYGOTOWANIE STANDARDOWEJ POŻYWKI A B C D - KOLBKA MIAROWA (1 litr) - FIOLKI Z ROZTWORAMI POŻYWEK A (2 fiolki), B, C, D - DESTYLOWANA (lub dejonizowana) WODA 2 A PRZENIEŚĆ
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoTechnika fluorescencyjnego oznaczania aktywności enzymów. Wstęp:
Technika fluorescencyjnego oznaczania aktywności enzymów Wstęp: Wśród technik biologii molekularnej jedną z najczęściej stosowanych jest technika fluorescencyjna. Stosując technikę fluorescencyjną można
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 OZNACZANIE CHLORKÓW METODĄ SPEKTROFOTOMETRYCZNĄ Z TIOCYJANIANEM RTĘCI(II)
Bardziej szczegółowoDOKUMENTACJA SYSTEMU ZARZĄDZANIA LABORATORIUM. Procedura szacowania niepewności
DOKUMENTACJA SYSTEMU ZARZĄDZANIA LABORATORIUM Procedura szacowania niepewności Szacowanie niepewności oznaczania / pomiaru zawartości... metodą... Data Imię i Nazwisko Podpis Opracował Sprawdził Zatwierdził
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 4
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 7 O R O P
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują
Bardziej szczegółowoOCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIARÓW PRZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOROTLENKU SODU METODĄ MIARECZKOWANIA KONDUKTOMETRYCZNEGO
OCENA CZYSTOŚCI WODY NA PODSTAWIE POMIAÓW PZEWODNICTWA. OZNACZANIE STĘŻENIA WODOOTLENKU SODU METODĄ MIAECZKOWANIA KONDUKTOMETYCZNEGO Instrukcja do ćwiczeń opracowana w Katedrze Chemii Środowiska Uniwersytetu
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp Mianem rozpuszczalności określamy maksymalną ilość danej substancji (w gramach lub molach), jaką w danej temperaturze można rozpuścić w określonej
Bardziej szczegółowoUtylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska
Utylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska Instrukcja do Ćwiczenia 14 Zastosowanie metod membranowych w oczyszczaniu ścieków Opracowała dr Elżbieta Megiel Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoProcedura szacowania niepewności
DOKUMENTACJA SYSTEMU ZARZĄDZANIA LABORATORIUM Procedura szacowania niepewności Stron 7 Załączniki Nr 1 Nr Nr 3 Stron Symbol procedury PN//xyz Data Imię i Nazwisko Podpis Opracował Sprawdził Zatwierdził
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoTransport przez błony
Transport przez błony Transport bierny Nie wymaga nakładu energii Transport aktywny Wymaga nakładu energii Dyfuzja prosta Dyfuzja ułatwiona Przenośniki Kanały jonowe Transport przez pory w błonie jądrowej
Bardziej szczegółowoAdsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu
Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu, wyznaczenie równania izotermy Freundlicha oraz wpływu
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 3. Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi
ĆWICZENIE 3 Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi Celem ćwiczenia jest wyznaczenie podstawowych parametrów charakteryzujących kinetykę
Bardziej szczegółowoPROCESY JEDNOSTKOWE W TECHNOLOGIACH ŚRODOWISKOWYCH WYMIANA JONOWA
KIiChŚ PROCESY JEDNOSTKOWE W TECHNOLOGIACH ŚRODOWISKOWYCH Ćwiczenie nr 2 WYMIANA JONOWA Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest określenie roboczej zdolności wymiennej jonitu na podstawie eksperymentalnie wyznaczonej
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu
ĆWICZENIE 4 Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu 1. Wprowadzenie Zbyt wysokie stężenia fosforu w wodach powierzchniowych stojących, spiętrzonych lub wolno płynących prowadzą do zwiększonego przyrostu
Bardziej szczegółowoRSM ROZTWÓR SALETRZANO-MOCZNIKOWY
1. PRZEDMIOT WARUNKÓW TECHNICZNYCH Przedmiotem Warunków Technicznych jest wodny roztwór saletrzano-mocznikowy (typ nawozu C.1.2. wg załącznika I Rozporządzenia 2003/2003), w którym stosunek molowy azotanu
Bardziej szczegółowo1 X. dx dt. W trakcie hodowli okresowej wyróżnia się 4 główne fazy (Rys. 1) substrat. czas [h]
stężenie [g l -1 ] Ćwiczenie 3: Bioreaktor mikrobiologiczny Cel ćwiczenia: Wyznaczanie równania kinetycznego wzrostu mikroorganizmów oraz współczynników stechiometrycznych w hodowli okresowej szczepu Bacillus
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 ZASTOSOWANIE SPEKTROFOTOMETRII W NADFIOLECIE I ŚWIETLE WIDZIALNYM
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoRozwiązania zadań kwalifikacyjnych na warsztaty chemiczne na Wydziale Chemii UW. 1. Równania reakcji: (3 pkt)
Rozwiązania zadań kwalifikacyjnych na warsztaty chemiczne na Wydziale Chemii UW Zadanie 1. (12 pkt) 1. Równania reakcji: + 2 Fe 3+ + 2 Fe 2+ + 2 + Fe 3+ + EDTA 4- FeEDTA - 2. znaczanie witaminy C (kwasu
Bardziej szczegółowoGOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów
GOSPODARKA ODPADAMI Ćwiczenie nr 5 Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów I. WPROWADZENIE: Nieodpowiednie składowanie odpadków na wysypiskach stwarza możliwość wymywania
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA
POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią
Bardziej szczegółowoSPRAWOZDANIE Z ĆWICZEŃ Z HIGIENY, TOKSYKOLOGII I BEZPIECZEŃSTWA ŻYWNOŚCI
Data.. Imię, nazwisko, kierunek, grupa SPRAWOZDANIE Z ĆWICZEŃ Z HIGIENY, TOKSYKOLOGII I BEZPIECZEŃSTWA ŻYWNOŚCI OCENA JAKOŚCI WODY DO PICIA Ćwiczenie 1. Badanie właściwości fizykochemicznych wody Ćwiczenie
Bardziej szczegółowoGOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów
GOSPODARKA ODPADAMI Ćwiczenie nr 5 Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów I. WPROWADZENIE Nieodpowiednie składowanie odpadków na wysypiskach stwarza możliwość wymywania
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 Oznaczanie benzoesanu denatonium w skażonym alkoholu etylowym metodą wysokosprawnej
Bardziej szczegółowoKlasa czystości I II III IV V
Oznaczanie azotanów(iii) i azotanów(v) w wodzie 17 XI 014.Łaptaś, M.Kot naliza instrumentalna w ochronie środowiska, III rok OŚ Wprowadzenie W wodach naturalnych może znajdować się azot zawarty w różnych
Bardziej szczegółowogdzie m w określa masę węglowodoru, a m r masę całego roztworu. Wyniki zanotować w tabeli. cpods
Oznaczanie węglowodorów ropopochodnych w wodach i ściekach z zastosowanie techniki analizy fazy nadpowierzchniowej i chroatografii gazowej (Headspace-CG-MS) Wykonanie ćwiczenia Materiały, przyrządy i odczynniki:
Bardziej szczegółowoProjektowanie Procesów Biotechnologicznych
Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowoPracownia biochemiczna arkusz zadań
Pracownia biochemiczna arkusz zadań Drodzy uczestnicy, W trakcie egzaminu wykonacie dwa zadania: Część A jest zadaniem praktycznym, którego celem jest rozdzielanie i identyfikacja aminokwasów (20 punktów),
Bardziej szczegółowoLaboratorium 3 Toksykologia żywności
Laboratorium 3 Toksykologia żywności Literatura zalecana: Orzeł D., Biernat J. (red.) 2012. Wybrane zagadnienia z toksykologii żywności. Wydawnictwo Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Wrocław. Str.:
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoBadanie kinetyki inwersji sacharozy
Badanie kinetyki inwersji sacharozy Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej szybkości, energii aktywacji oraz czynnika przedwykładniczego reakcji inwersji sacharozy. Opis metody: Roztwory
Bardziej szczegółowoĆwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ
Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu
Bardziej szczegółowoPrzemiana materii i energii - Biologia.net.pl
Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg
Bardziej szczegółowoHYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE
Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,
Bardziej szczegółowoOsteoarthritis & Cartilage (1)
Osteoarthritis & Cartilage (1) "Badanie porównawcze właściwości fizykochemicznych dostawowych Kwasów Hialuronowych" Odpowiedzialny naukowiec: Dr.Julio Gabriel Prieto Fernandez Uniwersytet León,Hiszpania
Bardziej szczegółowoMetoda analityczna oznaczania chlorku winylu uwalnianego z materiałów i wyrobów do żywności
Załącznik nr 4 Metoda analityczna oznaczania chlorku winylu uwalnianego z materiałów i wyrobów do żywności 1. Zakres i obszar stosowania Metoda służy do urzędowej kontroli zawartości chlorku winylu uwalnianego
Bardziej szczegółowoRecykling surowcowy odpadowego PET (politereftalanu etylenu)
Laboratorium: Powstawanie i utylizacja zanieczyszczeń i odpadów Makrokierunek Zarządzanie Środowiskiem INSTRUKCJA DO ĆWICZENIA 24 Recykling surowcowy odpadowego PET (politereftalanu etylenu) 1 I. Cel ćwiczenia
Bardziej szczegółowoKALIBRACJA BEZ TAJEMNIC
KALIBRACJA BEZ TAJEMNIC 1 Piotr KONIECZKA Katedra Chemii Analitycznej Wydział Chemiczny Politechnika Gdańska e-mail: piotr.konieczka@pg.gda.pl 2 S w S x C x -? C w 3 Sygnał wyjściowy detektora funkcja
Bardziej szczegółowoADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM
ADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest analiza procesu adsorpcji paracetamolu na węglu aktywnym. Zadanie praktyczne polega na spektrofotometrycznym oznaczeniu stężenia
Bardziej szczegółowoKatedra Fizyki i Biofizyki instrukcje do ćwiczeń laboratoryjnych dla kierunku Lekarskiego
Ćw. M8 Zjawisko absorpcji i emisji światła w analityce. Pomiar widm absorpcji i stężenia ryboflawiny w roztworach wodnych za pomocą spektrofotometru. Wyznaczanie stężeń substancji w roztworze metodą fluorescencyjną.
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE PRÓB KORYGUJĄCYCH
NANOCOLOR UV / VIS Instrukcja Obsługi 1 1. PRZYGOTOWANIE PRÓB KORYGUJĄCYCH Przedstawione poniŝej informacje dotyczą wyłącznie wykonywania oznaczeń za pomocą odczynników NANOCOLOR zgodnie z dołączonymi
Bardziej szczegółowoWyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy
Wyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy W organizmach żywych reakcje chemiczne rzadko zachodzą w nieobecności katalizatora.
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN
ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN CZĘŚĆ TEORETYCZNA Mechanizmy promujące wzrost rośli (PGP) Metody badań PGP CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 1. Mechanizmy promujące wzrost roślin. Odczyt. a) Wytwarzanie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE B: Oznaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych
ĆWICZEIE B: znaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest oznaczenie zawartości rozpuszczalnego w wodzie chromu (VI) w próbce cementu korzystając
Bardziej szczegółowo1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym
1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 2. W pewnej chwili szybkość powstawania produktu C w reakcji: 2A + B 4C wynosiła 6 [mol/dm
Bardziej szczegółowoBIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU
BIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU W procesach samooczyszczania wód zanieczyszczonych związkami organicznymi zachodzą procesy utleniania materii organicznej przy współudziale mikroorganizmów tlenowych.
Bardziej szczegółowoIII A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych
III A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych III-A Przygotowywanie roztworów o różnym stężeniu III-A.1. Przygotowanie naważki substancji III-A.2. Przygotowanie 70 g 10% roztworu NaCl III-A.3.
Bardziej szczegółowoReakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne
Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)
Bardziej szczegółowoCHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ. Ćwiczenie 8. Argentometryczne oznaczanie chlorków metodą Fajansa
CHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ Ćwiczenie 8 Argentometryczne oznaczanie chlorków metodą Fajansa Ćwiczenie obejmuje: 1. Oznaczenie miana roztworu AgNO 3 2. Oznaczenie
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowo