Uniwersytet Medyczny im. Karola Marcinkowskiego w Poznaniu Sylabus Przedmiotu BIOCHEMIA Z ELEMENTAMI DIAGNOSTYKI LABORATORYJNEJ Wydział Kierunek Specjalność Kod przedmiotu Wydział Lekarski I Lekarski - Lek/S/J/1/111 1. Informacje ogólne Nazwa przedmiotu BIOCHEMIA Z ELEMENTAMI DIAGNOSTYKI LABORATORYJNEJ Nazwa przedmotu nadrzędnego/modułu Rok akademicki - 2018 / 2019 Rok studiów Pierwszy - Lekarski (stacjonarne, jednolite magisterskie) 2018 Semestr Rok naboru Profil kształcenia Poziom studiów 1, 2 - Lekarski (stacjonarne, jednolite magisterskie) 2018 \ 2018 / 2019 - Lekarski (stacjonarne, jednolite magisterskie) 2018 - jednolite magisterskie Tryb studiów Język wykładowy Rodzaj przedmiotu Koordynator przedmiotu stacjonarne polski Zajęcia obowiązkowe Jagodziński Paweł prof. dr hab. Koordynator przedmiotu nadrzędnego/modułu Osoba zaliczająca - Jagodziński Paweł prof. dr hab. Osoby prowadzące 2. CELE KSZTAŁCENIA. OGÓLNA CHARAKTERYSTYKA MODUŁU/PRZEDMIOTU Przedmiot Biochemia realizowany w ramach modułu Biochemia z elementami diagnostyki laboratoryjnej, dla studentów I roku kierunku lekarskiego na Wydziale Lekarskim I, obejmuje zagadnienia dotyczące podstawowych procesów przemian biochemicznych, niezbędne dla poznania i zrozumienia procesów metabolicznych zachodzących w organizmie człowieka. Celem nauczania przedmiotu jest umożliwienie studentom medycyny poznania wpływu prawidłowego lub nieprawidłowego funkcjonowania różnych procesów biochemicznych na stan zdrowia człowieka. Szczególny nacisk położony jest na znajomość i zrozumienie zaburzeń biochemicznych leżących u podstaw wielu chorób metabolicznych i dziedzicznych (w tym chorób rzadkich), z którymi studenci medycyny zmierzą się w swojej przyszłej pracy zawodowej. Cele kształcenia przedmiotu "biochemia": CW.1. Poznanie budowy enzymów, mechanizmu ich działania, kinetyki reakcji enzymatycznej oraz sposobów regulacji aktywności katalitycznej enzymów, a także roli witamin jako źródła koenzymów niezbędnych do aktywności enzymów oraz skutków ich niedoboru. CW.2. Poznanie znaczenia oznaczania aktywności wybranych enzymów w diagnostyce laboratoryjnej. CW.2. Poznanie struktury i właściwości mioglobiny i hemoglobiny oraz ich udziału w dostarczaniu tlenu do procesów metabolicznych zachodzących w warunkach tlenowych, mechanizmów adaptacji organizmu do warunków obniżonego stężenia lub ciśnienia tlenu w powietrzu, a także molekularnych podstaw chorób uwarunkowanych genetycznie takich jak anemia sierpowatokrwinkowa, talasemie, porfirie. CW.3. Poznanie szlaków syntezy i katabolizmu zasad azotowych (puryn i pirymidyn) oraz skutków niedoboru lub braku aktywności kluczowych enzymów uczestniczących w tych przemianach. CW. 4. Poznanie podstaw gospodarki azotowej organizmu człowieka, oraz zrozumienie współzależności przemian i końcowego utleniania produktów katabolizmu aminokwasów (szkieletów węglowych oraz jonu amonowego). CU.1. Omówienie podstawowych technik laboratoryjnych stosowanych w pracowni biochemicznej oraz ćwiczenie umiejętności stosowania właściwych technik w analizie biochemicznej. CU.2. Rozwijanie i kształtowanie umiejętności poszukiwania i przekształcania informacji w zakresie procesów biochemicznych. CK.1. Uświadomienie konieczności stałego poszerzania wiedzy dotyczącej biochemicznych podstaw integralności organizmu ludzkiego. CK.2. Wypracowanie umiejętności zespołowego opracowywania zagadnień. Po zakończeniu zająć z "diagnostyki laboratoryjnej" Student powinien: CW.1. Znać rodzaje materiałów biologicznych i techniki ich pobierania. CW.2. Znać panel podstawowych badań laboratoryjnych. CU.1. Dokonać uzasadnionego doboru niezbędnych badań laboratoryjnych w profilaktyce, rozpoznawaniu i monitorowaniu wybranych chorób, w zależności od stanu klinicznego. CU.2. Potrafi dokonać wyboru i zastosować właściwe parametry laboratoryjne sprawdzające skuteczność zmian w stylu życia. 3. WYMAGANIA WSTĘPNE Przedmiot Biochemia realizowany w ramach modułu Biochemia z elementami diagnostyki laboratoryjnej, dla studentów I roku kierunku lekarskiego na Wydziale Lekarskim I, obejmuje zagadnienia dotyczące podstawowych procesów przemian biochemicznych, niezbędne dla poznania i zrozumienia procesów metabolicznych zachodzących w organizmie człowieka. Celem nauczania przedmiotu jest umożliwienie studentom medycyny poznania wpływu prawidłowego lub nieprawidłowego funkcjonowania różnych procesów biochemicznych na stan zdrowia człowieka. Szczególny nacisk położony jest na znajomość i zrozumienie zaburzeń biochemicznych leżących u podstaw wielu chorób metabolicznych i dziedzicznych (w tym chorób rzadkich), z którymi studenci medycyny zmierzą się w swojej przyszłej pracy zawodowej. Cele kształcenia przedmiotu "biochemia": CW.1. Poznanie budowy enzymów, mechanizmu ich działania, kinetyki reakcji enzymatycznej oraz sposobów regulacji aktywności katalitycznej enzymów, a także roli witamin jako źródła koenzymów niezbędnych do aktywności enzymów oraz skutków ich niedoboru. CW.2. Poznanie znaczenia oznaczania aktywności wybranych enzymów w diagnostyce laboratoryjnej. CW.2. Poznanie struktury i właściwości mioglobiny i hemoglobiny oraz ich udziału w dostarczaniu tlenu do procesów metabolicznych zachodzących w warunkach tlenowych, mechanizmów adaptacji organizmu do warunków obniżonego stężenia lub ciśnienia tlenu w powietrzu, a także molekularnych podstaw chorób uwarunkowanych genetycznie takich jak anemia sierpowatokrwinkowa, talasemie, porfirie. CW.3. Poznanie szlaków syntezy i katabolizmu zasad azotowych (puryn i pirymidyn) oraz skutków niedoboru lub braku aktywności kluczowych enzymów Wydrukowano: 28 września 2018, 7:27 strona: 1 z 6
uczestniczących w tych przemianach. CW. 4. Poznanie podstaw gospodarki azotowej organizmu człowieka, oraz zrozumienie współzależności przemian i końcowego utleniania produktów katabolizmu aminokwasów (szkieletów węglowych oraz jonu amonowego). CU.1. Omówienie podstawowych technik laboratoryjnych stosowanych w pracowni biochemicznej oraz ćwiczenie umiejętności stosowania właściwych technik w analizie biochemicznej. CU.2. Rozwijanie i kształtowanie umiejętności poszukiwania i przekształcania informacji w zakresie procesów biochemicznych. CK.1. Uświadomienie konieczności stałego poszerzania wiedzy dotyczącej biochemicznych podstaw integralności organizmu ludzkiego. CK.2. Wypracowanie umiejętności zespołowego opracowywania zagadnień. Po zakończeniu zająć z "diagnostyki laboratoryjnej" Student powinien: CW.1. Znać rodzaje materiałów biologicznych i techniki ich pobierania. CW.2. Znać panel podstawowych badań laboratoryjnych. CU.1. Dokonać uzasadnionego doboru niezbędnych badań laboratoryjnych w profilaktyce, rozpoznawaniu i monitorowaniu wybranych chorób, w zależności od stanu klinicznego. CU.2. Potrafi dokonać wyboru i zastosować właściwe parametry laboratoryjne sprawdzające skuteczność zmian w stylu życia. 4. TREŚCI PROGRAMOWE BIOCHEMIA WYKŁADY: 1. Metabolizm triacylogliceroli i lipoprotein. 1.1. Lipoproteiny (budowa, klasyfikacja, funkcja). 1.2. Transport triacylogliceroli (chylomikrony, VLDL). Rola lipazy lipoproteinowej. 1.3. Metabolizm lipoprotein o małej gęstości (LDL). 1.4. Metabolizm lipoprotein o dużej gęstości (HDL). Odwrócony transport cholestrolu. 1.5. Aspekty kliniczne (hiperlipidemie, miażdżyca naczyń krwionośnych). 2. Metabolizm cholesterolu. 2.1. Cholesterol: metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, wewnątrzkomórkowy transport cholesterolu, drogi estryfikacji cholesterolu, transport cholesterolu z wątroby do tkanek obwodowych i z tkanek obwodowych do wątroby (rola lipoprotein osocza krwi). 2.2. Metabolizm kwasu arachidonowego. - Biosynteza eikozanoidów: rola cyklooksygenazy i lipoksygenazy, synteza i rola biologiczna prostaglandyn, prostacyklin, tromboksanów, leukotrienów, lipoksyn. - Inhibitory syntazy prostaglandyny H (PGHS), steroidowe i niesteroidowe leki przeciwzapalne (NLPZ). 3. Budowa i funkcja hormonów steroidowych 3.1. Cholesterol jako substrat dla syntezy hormonów steroidowych: źródła substratu (cholesterol LDL, synteza de novo, hydroliza estrów cholesterolu), wewnątrzkomórkowy transport cholesterolu: rola białek wiążących. 3.2. Hormony steroidowe kory nadnerczy (mineralokortykoidy, glukokortykoidy i androgeny nadnerczowe): metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, transport w osoczu krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy. 3.3. Hormony płciowe (androgeny i estrogeny): metaboliy i enzymy biosyntezy, lokalizacja enzymów syntetyzujących hormony płciowe w komórkach, regulacja biosyntezy, transport w osoczu krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy. 3.4. Hormony ciałka żółtego (progestyny): metabolity i enzymy biosyntezy, lokalizacja enzymów syntetyzujących progestyny w komórkach, regulacja biosyntezy, transport w osoczu krwi: białka wiążące. 3.5. Mechanizm działania hormonów steroidowych w komórkach docelowych: receptory hormonów steroidowych, hormony steroidowe jako regulatory transkrypcji genów, efekty biologiczne działania hormonów steroidowych. 3.6. Genetycznie uwarunkowane nieprawidłowości przemian i mechanizmu działania hormonów steroidowych. 4. Sygnalizacja komórkowa 4.1. Receptory błonowe i śródkomórkowe. 4.2. Białka G. 4.3. Elementy (sekwencje) odpowiedzi hormonalnej HRE. 4.4. Wtórne przekaźniki wewnątrzkomórkowe: camp, cgmp, Ca2+, DAG, IP3. 4.5. Kaskady kinaz białek (MAPK, JAK/STAT) 5. Substancja pozakomórkowa. 5.1. Budowa, biosynteza i funkcja kolagenu. 5.2. Choroby dziedziczne wynikające z nieprawidłowej syntezy kolagenu. 5.3. Budowa, biosynteza i funkcja elastyny. 5.4. Budowa i funkcja fibryliny. Zespół Marfana. 5.5. Budowa i funkcja fibronektyny. 5.6. Budowa i funkcja lamininy. 5.7. Budowa i funkcja fibronektyny. 5.8. Proteoglikany i glikozoaminoglikany. Biochemiczne podstawy mukopolisacharydoz. 5.9. Choroby metaboliczne kości i chrząstki. SEMINARIA I ĆWICZENIA: 1. Budowa i funkcja enzymów. 1.1. Budowa enzymów: (a) centrum katalityczne, (b) miejsca allosteryczne, (c) swoistość substratowa enzymów, (d) enzymy wielofunkcyjne i kompleksy enzymatyczne, (e) koenzymy. 1.2. Zasady klasyfikacji i nazewnictwa enzymów. 1.3. Kinetyka reakcji enzymatycznych: (a) zależność szybkości reakcji od stężenia substratu (równanie Michaelisa-Menten i jego przedstawienie za pomocą metod graficznych wykres Lineweavera-Burka), oddziaływania kooperacyjne i równanie Hill a, (c) wpływ temperatury, ph i stężenia enzymu na szybkość reakcji. 1.4. Aktywatory i inhibitory enzymów: (a) rola jonów metali w katalizie enzymatycznej, (b) inhibitory nieodwracalne, (c) inhibitory odwracalne kompetycyjne i niekompetycyjne. 1.5. Metody oznaczania aktywności enzymów. Jednostki aktywności enzymatycznej. 1.6. Regulacja aktywności enzymatycznej: (a) przez modyfikacje kowalencyjne, (b) przez modyfikacje allosteryczne. 1.7. Wewnątrzkomórkowe rozmieszczenie enzymów. 1.8. Znaczenie enzymów w diagnostyce medycznej: (a) enzymy sekrecyjne i wskaźnikowe, (b) izoenzymy. 1.9. Enzymy i białka w diagnostyce chorób układu sercowo-naczyniowego. 1.10. Enzymy w diagnostyce chorób wątroby i trzustki. 2. Hemoglobina 2.1. Hemoglobina jako białko allosteryczne: (a) konformacja cząsteczki hemoglobiny wiązania stabilizujące jej strukturę, (b) struktura mioglobiny, (c) hemoglobiny prawidłowe. 2.2. Udział hemoglobiny w transporcie tlenu i dwutlenku węgla: (a) krzywa powinowactwa hemoglobiny i mioglobiny do tlenu, (b) wpływ efektorów allosterycznych na powinowactwo hemoglobiny i mioglobiny do tlenu (2,3-BPG, CO2, ph, efekty homotropowe i heterotropowe), (c) zmiany konformacyjne cząsteczki hemoglobiny towarzyszące jej utlenowaniu, (d) mechanizm transportu dwutlenku węgla z tkanek do płuc. Rola dehydratazy węglanowej (anhydraza węglanowa). 2.3. Zaburzenia syntezy części białkowej hemoglobiny. Hemoglobiny nieprawidłowe (talasemie, HbS, HbM, HbC) oraz mechanizmy leżące u podstaw hemoglobinopatii. 2.4. Biosynteza hemu i jej regulacja. Zaburzenia biosyntezy hemu (porfirie). 2.5 Katabolizm hemu i wydalanie produktów jego przemiany. 2.6 Hiperbilirubinemie podział, główne przyczyny. 3. Synteza i katabolizm nukleotydów purynowych i pirymidynowych. 4. Gospodarka azotowa. 4.1. Przemiany białek i aminokwasów, a gospodarka azotowa organizmu. 4.2. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów: (a) degradacja białek pokarmowych, wewnątrzkomórkowych i pozakomórkowych, (b) biosynteza aminokwasów. 4.3. Międzynarządowa wymiana aminokwasów w stanie resorpcyjnym i poresorpcyjnym. 4.4. Metabolizm grup aminowych aminokwasów jako główne źródło amoniaku: (a) transaminacja, (b) deaminacja (deaminazy L- i D-aminokwasów i dehydrogenaza glutaminianowa). 4.5. Inne źródła amoniaku: deaminacja zasad purynowych i cytozyny. 4.6. Toksyczność amoniaku i jego detoksykacja w organizmie: (a) synteza mocznika, (b) udział jonu amonowego w syntezie glutaminianu, glutaminy i asparaginy. 4.7. Cykl mocznikowy: (a) lokalizacja wewnątrzkomórkowa, (b) metabolity i enzymy, (c) regulacja, (d) defekty enzymatyczne i ich następstwa. 4.8. Rola nerek w wiązaniu i wytwarzaniu kationu amonowego: kwasica i zasadowica metaboliczne. 4.9. Hormonalna regulacja gospodarki azotowej. 4.10. Bilans azotowy. 5. Biochemiczne podstawy zaburzeń przemian związków azotowych. 5.1. Hiperamonemie pierwotne (zaburzenia funkcjonowania cyklu mocznikowego). 5.2. Hiperamonemie wtórne (encefalopatia wątrobowa, przewlekła niewydolność nerek). 5.3. Etiologia i podział żółtaczek. 5.4. Anemia (sierpowatokrwinkowa, hemolityczna, mikrocytarna, makrocytarna). 6. Biochemiczne podstawy zaburzeń metabolizmu nukleotydów purynowych i pirymidynowych 6.1. Puryny (dna moczanowa, zespół Lescha-Nyhana, hiperurykemia związana z chorobą von Gierkiego, SCID, CID, hipourykemia (ksantynuria, kamica ksantynowa), kamica nerkowa 2,8-dihydroksyadeninowa) 6.2. Pirymidyny (orotoacyduria typu 1 i 2, orotoacyduria Wydrukowano: 28 września 2018, 7:27 strona: 2 z 6
związana z defektem transkarbamoilazy ornitynowej, orotidynuria indukowana allopurynolem). 6.3. Znaczenie farmakologiczne inhibitorów syntezy i katabolizmu puryn i pirymidyn 7. Metody rozdziału białek i oznaczania aktywności enzymów. 7.1. Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy w żelu agarozowym. 7.2. Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy. 8. Analiza związków azotowych. 8.1. Porównanie aktywności glutaminazy w nerce, wątrobie i mięśniu szkieletowym. 8.2. Oznaczenie mocznika i białka całkowitego w surowicy metodą kolorymetryczną. 8.3. Oznaczenie kreatyniny w surowicy metodą kinetyczną. DIAGNOSTYKA LABORATORYJNA WYKŁADY 1. Od biochemii do diagnostyki laboratoryjnej (pojęcie normy, wartości referencyjnej, cechy testów, czynniki wpływające na wynik testu) - 2h SEMINARIA Badania laboratoryjne jako obiektywne źródło informacji. Zasady współpracy lekarza z laboratorium diagnostycznym - 2h Zasady przygotowania pacjenta do podstawowych badań laboratoryjnych Zadania diagnostyki laboratoryjnej Zasady właściwej komunikacji z laboratorium Źródła błędów przedlaboratoryjnych, laboratoryjnych i pozalaboratoryjnych Zapobieganie błędom niezależnym. ĆWICZENIA 1. Techniki pobierania materiału do badań laboratoryjnych.cz.i 2h 2. Techniki pobierania materiału do badań laboratoryjnych. cz.ii 2h Techniki pobierania materiału do badań laboratoryjnych cz. I i cz. II Rodzaje materiałów biologicznych wykorzystywanych do badań laboratoryjnych Czynniki wpływające na wartość diagnostyczną wyniku Zasady pobierania materiału do badań hematologicznych, biochemicznych, hemostazy zasady prawidłowego pobierania krwi żylnej i włośniczkowej, Sposoby pobierania, przechowywania i transportu materiału do badań. 3. Analizy laboratoryjne sprawdzające skuteczność zmian w stylu życia. Pomiary antropometryczne 2h Zasady zdrowego żywienia piramida żywienia wg Instytutu Żywności i Żywienia w Warszawie. Umiejętność interpretacji wyników badań laboratoryjnych i antropometrycznych służących do monitorowania zmian w stylu życia, w tym zmian odżywiania. Wpływ składowych stylu życia na wyniki wybranych badań laboratoryjnych i antropometrycznych. 4.Parametry morfologii krwi obwodowej. Analiza przypadków klinicznych.2h Badania parametrów krwi obwodowej, Parametry czerwonokrwinkowe Retikulocyty Płytki krwi 5.Parametry opisujące homeostazę kwasowo-zasadową. Analiza przypadków klinicznych.- 2h Wartości prawidłowe homeostazy kwasowo-zasadowej krwi i moczu. Sposoby pobierania, przechowywania i transportu materiału do badań RKZ Rodzaje błędów laboratoryjnych. 5. OPIS ZAKŁADANYCH EFEKTÓW KSZTAŁCENIA MODUŁU/PRZEDMIOTU ORAZ WERYFIKACJA EFEKTÓW KSZTAŁCENIA EFEKTY KSZTAŁCENIA PO ZAKOŃCZENIU ZAJĘĆ STUDENT OSIĄGNIE W ZAKRESIE: Numer standardu kształcenia lub kierunkowego efektu kształcenia WIEDZY Odniesienie do charakterystyki drugiego stopnia Polskiej Ramy Kwalifikacji Sposób oceny/metoda weryfikacji zakładanych efektów kształcenia Metody realizacji zna mechanizm działania hormonów oraz konsekwencje zaburzeń regulacji hormonalnej B.W26. egzamin, zna budowę prostych związków organicznych wchodzących w skład makrocząsteczek obecnych w komórkach, macierzy zewnątrzkomórkowej i płynów ustrojowych B.W10. opisuje podstawowe szlaki kataboliczne i anaboliczne, sposoby ich regulacji oraz wpływ czynników genetycznych i środowiskowych; B.W15. zna profile metaboliczne podstawowych narządów i układów B.W16. zna pojęcia: potencjał oksydacyjny organizmu i stres oksydacyjny B.W17. P7S_WK egzamin wykłady zna konsekwencje niewłaściwego odżywiania, w tym długotrwałego głodowania, przyjmowania zbyt obfitych posiłków oraz stosowania niezbilansowanej diety B.W19. P7S_WK zna konsekwencje niedoboru witamin lub minerałów oraz ich nadmiaru w organizmie B.W20. wykłady zna sposoby komunikacji między komórkami, a także między komórką a macierzą zewnątrzkomórkową oraz szlaki przekazywania sygnałów w komórce i przykłady zaburzeń w tych procesach prowadzące do rozwoju nowotworów i innych chorób B.W21. egzamin wykłady zna rodzaje materiałów biologicznych wykorzystywanych w diagnostyce laboratoryjnej oraz zasady pobierania materiału do badań E.W37. zna podstawy teoretyczne i praktyczne diagnostyki laboratoryjnej E.W38. Wydrukowano: 28 września 2018, 7:27 strona: 3 z 6
zna i rozumie możliwości i ograniczenia badań laboratoryjnych w stanach nagłych; E.W39. wymienia wskazania do wdrożenia terapii monitorowanej; E.W40. zna uwarunkowania środowiskowe i epidemiologiczne najczęstszych chorób E.W1. zna zasady pracy w grupie; zna podstawy medycyny opartej na dowodach D.W15. P7S_WK D.W20. P7S_WK ćwiczenia-b, ćwiczenia-b, opisuje równowagę kwasowo-zasadową oraz mechanizm działania buforów i ich znaczenie w homeostazie ustrojowej B.W2., egzamin ćwiczenia-b opisuje gospodarkę wodno-elektrolitową w układach biologicznych B.W1. ćwiczenia-b UMIEJĘTNOŚCI przewiduje kierunek procesów biochemicznych w zależności od stanu energetycznego komórek B.U6. P7S_UW wykonanie zadania posługuje się podstawowymi technikami laboratoryjnymi, takimi jak: analiza jakościowa, miareczkowanie, kolorymetria, pehametria, chromatografia, elektroforeza białek i kwasów nukleinowych B.U9. P7S_UW wykonanie zadania interpretuje badania laboratoryjne i identyfikuje przyczyny odchyleń; E.U24. P7S_UW wykonanie zadania pobiera materiał do badań wykorzystywanych w diagnostyce laboratoryjnej E.U28. P7S_UW wykonanie zadania wykonuje podstawowe procedury i zabiegi lekarskie E.U29. P7S_UW wykonanie zadania krytycznie analizuje piśmiennictwo medyczne, w tym w języku angielskim, oraz wyciąga wnioski w oparciu o dostępną literaturę D.U17. P7S_UW wykonanie zadania KOMPETENCJI Posiada świadomość własnych ograniczeń i wie kiedy zwrócić się do innych specjalistów. K01 P7S_KK wykonanie zadania Posiada umiejętność stałego dokształcania się. Efektywnie prezentuje własne pomysły, wątpliwości i sugestie, popierając je argumentacją w kontekście wybranych perspektyw teoretycznych, poglądów różnych autorów, kierując się przy tym zasadami etycznymi. K03 P7S_KK wykonanie zadania K10 P7S_UK wykonanie zadania Przestrzega zasad etyki zawodowej. K04 P7S_KK wykonanie zadania Wydrukowano: 28 września 2018, 7:27 strona: 4 z 6
6. METODY DYDAKTYCZNE I NAKŁAD PRACY STUDENTA FORMA ZAJĘĆ CAŁKOWITY NAKŁAD PRACY STUDENTA LICZBA GODZIN LICZBA GODZIN SAMODZIELNEJ KONTAKTOWYCH PRACY STUDENTA LICZBA GODZIN ELEARNING PUNKTY ECTS SEMINARIA 11 14 0 1,0 ĆWICZENIA-A 22 28 0 2,0 ĆWICZENIA-B 10 15 0 1,0 METODY DYDAKTYCZNE prelekcja dyskusje konwersatoria dyskusje warsztaty warsztaty dyskusje WYKŁADY 12 13 0 1,0 wykład ŁĄCZNY NAKŁAD PRACY STUDENTA 55 70 0 5,0 / 5,00 7. KRYTERIA OCENY BIOCHEMIA W celu ciągłej i obiektywnej oceny postępów w nauce stosowany jest system punktowy. Ocena postępów w nauce jest podawana do wiadomości zainteresowanych studentów. Punktowane są następujące elementy procesu dydaktycznego: Ćwiczenia laboratoryjne: za przygotowanie teoretyczne, wykonanie ćwiczenia i opracowanie protokołu od 0 do 5 pkt. za każde ćwiczenie. Student nieprzygotowany teoretycznie nie może być dopuszczony do zajęć i nie otrzymuje punktów. Ćwiczenia konwersatoryjne: za przygotowanie i przedstawienie prezentacji multimedialnej można uzyskać od 0 do 10 pkt. Sprawdzian zaliczeniowy: od 0 do 40 pkt. Łącznie student może uzyskać 60 pkt co stanowi 100% całkowitej puli punktów. Student, który zgromadzi min. 36 pkt (60%) uzyskuje zaliczenie zajęć z biochemii. DIAGNOSTYKA Warunkiem zaliczenia jest uzyskanie 60% (tj. 6 pkt.) z testu końcowego (maks. 10 pkt.). Do testu, który odbędzie się w ostatnim dniu zajęć mogą przystąpić tylko studenci, którzy uczestniczyli we wszystkich zajęciach. ZALICZENIE MODUŁU 1. Warunkiem uzyskania zaliczenia zajęć realizowanych w ramach modułu Biochemia z elementami diagnostyki laboratoryjnej z jest uzyskanie zaliczeń obu bloków wchodzących w skład modułu. 2. Warunkiem uzyskania zaliczenia zajęć w poszczególnych blokach jest uzyskanie minimum 60% punktów przewidzianych programem bloku. Student, który uzyskał mniej niż 60% punktów może ubiegać się o zaliczenie zajęć na podstawie zaliczeniowego z całości materiału obowiązującego w danym bloku, w formie określonej przez Kierownika jednostki prowadzącej zajęcia. 6. W ciągu całego modułu student może uzyskać łącznie 70 punktów, co stanowi 100% punktów możliwych do zdobycia z obu bloków (60+10). 7. Wszystkie punkty zgromadzone w module powyżej progu zaliczenia (60% = 42 pkt.) zostaną przeliczone na punkty egzaminacyjne według następującego wzoru: punkty egzaminacyjne = (suma punktów 42 pkt.) x 0,1 (czyli po 0,1 pkt. egz. za każdy cały punkt powyżej progu zaliczenia, maksymalnie 2,8 pkt.) i jako premia za systematyczne i dobre postępy w nauce zostaną doliczone do uzyskanego wyniku egzaminu (dotyczy egzaminu w pierwszym terminie). 8. LITERATURA PODSTAWOWA 1. Dembińska-Kieć A., Naskalski J.W. Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej, Urban &Partner, 2017. 2. Victor W. Rodwell, David A. Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Anthony P. Weil Biochemia Harpera. Ilustrowana., PZWL, 2018. 9. LITERATURA UZUPEŁNIAJĄCA 1. Solnica B. Diagnostyka laboratoryjna, PZWL, 2013. 2. Edward Bańkowski Biochemia. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych, Edra Urban & Partner, 2016. 10. REGULAMIN ZAJĘĆ Dodano w formie załącznika plikowego. 11. PLAN ORGANIZACJI ZAJĘĆ Dodano w formie załącznika plikowego. 12. KOŁA NAUKOWE Koło Biochemiczne Koło Naukowe Diagnostyki Laboratoryjnej 13. INFORMACJE KOŃCOWE ul. Święcickiego 6, 60-781 Poznań 14. SYSTEM OCENIANIA Wydrukowano: 28 września 2018, 7:27 strona: 5 z 6
OCENA LOKALNA DEFINICJA LOKALNA OCENA ECTS DEFINICJA ECTS 5 bardzo dobry - znakomita wiedza, umiejętności i komptencje A celujący - wybitne osiągnięcia 4,5 ponad dobry - bardzo dobra wiedza, umiejętności i kompetencje B bardzo dobry - powyżej średniego standardu z pewnymi błędami 4 dobry - opanowanie wiedzy, umiejętności i kompetencji na dobrym poziomie C dobry - generalnie solidna praca z szeregiem zauważalnych błędów 3,5 dość dobry - zadowalająca wiedza, umiejętności i kompetencje, ale ze znacznymi niedociągnięciami D zadowalający - zadowalający, ale ze znaczącymi błędami 3 dostateczny - zadowalająca wiedza, umiejętności i kompetencje z licznymi błędami E dostateczny - wyniki spełniają minimalne kryteria 2 niedostateczny - niezadowalające osiągnięcie wiedzy, umiejętności i kompetencji FX,F niedostateczny - podstawowe braki w opanowaniu materiału Wydrukowano: 28 września 2018, 7:27 strona: 6 z 6