Syntezy izotopomerów L-tyrozyny i ich wykorzystanie do badania mechanizmu działania. ania β-tyrozynazy

Podobne dokumenty
Wpływ inhibitorów na wartości kinetycznych efektów izotopowych w reakcji katalizowanej przez enzym fenololiazę tyrozynową

Badanie biotransformacji L-alaniny. i jej pochodnych metodami izotopowymi

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne

EFEKT SOLNY BRÖNSTEDA

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii

Enzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu

3. Badanie kinetyki enzymów

Badane związki 1. Kwas 2-(karboksymetylotio)-bursztynowy [2-CMTSA]

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.

KINETYKA INWERSJI SACHAROZY

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

Wyznaczanie stałej szybkości reakcji wymiany jonowej

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

Synteza związków znakowanych i ich zastosowanie w chemii organicznej, biochemii i medycynie

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Biochemia Ćwiczenie 4

KRYTERIA OCENIANIA ODPOWIEDZI Próbna Matura z OPERONEM. Chemia Poziom rozszerzony

Inżynieria Biomedyczna

Wykład 4. Anna Ptaszek. 27 października Katedra Inżynierii i Aparatury Przemysłu Spożywczego. Chemia fizyczna - wykład 4. Anna Ptaszek 1 / 31

Wykład 4. Anna Ptaszek. 9 października Katedra Inżynierii i Aparatury Przemysłu Spożywczego. Chemia fizyczna - wykład 4. Anna Ptaszek 1 / 29

Dysocjacja kwasów i zasad. ponieważ stężenie wody w rozcieńczonym roztworze jest stałe to:

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

Mechanizmy działania i regulacji enzymów

Ćwiczenie 3 Pomiar równowagi keto-enolowej metodą spektroskopii IR i NMR

PRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1)

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

Kinetyka. Kinetyka. Stawia dwa pytania: 1)Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? energia swobodna, G. postęp reakcji.

Zagadnienia. Budowa atomu a. rozmieszczenie elektronów na orbitalach Z = 1-40; I

Inżynieria Biomedyczna

Enancjoselektywne reakcje addycje do imin katalizowane kompleksami cynku

Reakcje chemiczne. Typ reakcji Schemat Przykłady Reakcja syntezy

ZADANIE 1 W temperaturze 700 K gazowa mieszanina dwutlenku węgla i wodoru reaguje z wytworzeniem pary wodnej i tlenku węgla. Stała równowagi reakcji

fermentacja alkoholowa erozja skał lata dni KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.)

Enzymy katalizatory biologiczne

KRYTERIA OCENIANIA ODPOWIEDZI Próbna Matura z OPERONEM. Chemia Poziom rozszerzony

Kinetyka. energia swobodna, G. postęp reakcji. stan 1 stan 2. kinetyka

Wyznaczanie długości fali świetlnej za pomocą spektrometru siatkowego

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

Kinetyka reakcji chemicznych. Dr Mariola Samsonowicz

GRUPA 1 - POZIOM A1 GRUPA 2 - POZIOM A1

erozja skał lata KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.)

ĆWICZENIE NR 11 KINETYKA WYMIANY IZOTOPOWEJ W UKŁADZIE HOMOGENICZNYM

TEST PRZYROSTU KOMPETENCJI Z CHEMII DLA KLAS II

SPEKTROMETRIA IRMS. (Isotope Ratio Mass Spectrometry) Pomiar stosunków izotopowych (R) pierwiastków lekkich (H, C, O, N, S)

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych

Odwracalność przemiany chemicznej

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

MODEL ODPOWIEDZI I SCHEMAT OCENIANIA ARKUSZA II

Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2

WOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII... DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2011/2012 eliminacje wojewódzkie

EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH

Opracowała: mgr inż. Ewelina Nowak

1 Kinetyka reakcji chemicznych

Wykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

1. Określ, w którą stronę przesunie się równowaga reakcji syntezy pary wodnej z pierwiastków przy zwiększeniu objętości zbiornika reakcyjnego:

Spektrometria mas (1)

1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej?

Slajd 1. Slajd 2. Proteiny. Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas

Elektrochemiczna synteza pochodnych cukrowych 5 -steroidów (streszczenie)

8. Trwałość termodynamiczna i kinetyczna związków kompleksowych

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ

JAK WYZNACZA SIĘ PARAMETRY WALIDACYJNE

Osoba fizyczna Numer i seria mandatu Data nałożenia mandatu Kwota umorzenia

PRZEWODNIK DYDAKTYCZNY PRZEDMIOTU

VIII Podkarpacki Konkurs Chemiczny 2015/2016

PODSTAWY CHEMII INŻYNIERIA BIOMEDYCZNA. Wykład 2

Chemia fizyczna 2 - wykład

Zadanie: 1 (3 pkt) Metanoamina (metyloamina) rozpuszcza się w wodzie, a także reaguje z nią.

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH

Rozwiązania zadań kwalifikacyjnych na warsztaty chemiczne na Wydziale Chemii UW. 1. Równania reakcji: (3 pkt)

a) 1 mol b) 0,5 mola c) 1,7 mola d) potrzebna jest znajomość objętości zbiornika, aby można było przeprowadzić obliczenia

X / \ Y Y Y Z / \ W W ... imię i nazwisko,nazwa szkoły, miasto

CF 3. Praca ma charakter eksperymentalny, powstałe produkty będą analizowane głównie metodami NMR (1D, 2D).

Inżynieria Środowiska

1. 2. Alkohole i fenole powtórzenie wiadomości

Elementy chemii obliczeniowej i bioinformatyki Zagadnienia na egzamin

uczeń opanował wszystkie wymagania podstawowe i ponadpodstawowe

Moduły kształcenia. Efekty kształcenia dla programu kształcenia (kierunku) MK_06 Krystalochemia. MK_01 Chemia fizyczna i jądrowa

SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. RÓWNOWAGA CHEMICZNA

Mechanizm działania buforów *

KRYTERIA OCENIANIA ODPOWIEDZI Próbna Matura z OPERONEM. Chemia Poziom rozszerzony

Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.

Węglowodory poziom podstawowy

Plan dydaktyczny z chemii klasa: 2TRA 1 godzina tygodniowo- zakres podstawowy. Dział Zakres treści

1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym

a) jeżeli przedstawiona reakcja jest reakcją egzotermiczną, to jej prawidłowy przebieg jest przedstawiony na wykresie za pomocą linii...

Roztwory buforowe (bufory) (opracowanie: dr Katarzyna Makyła-Juzak)

Stereochemia Ułożenie atomów w przestrzeni

Kinetyka i równowaga reakcji chemicznej

Transkrypt:

Syntezy izotopomerów Ltyrozyny i ich wykorzystanie do badania mechanizmu działania ania βtyrozynazy Wojciech Augustyniak Promotor: prof. dr hab. Marianna Kańska Pracownia Peptydów Wydział hemii UW

Plan Wstęp ogólna charakterystyka βtyrozynazy Syntezy Ltyrozyny znakowanej: węglem w pozycjach 1, 2, 3 i 1 Ltyrozyny deuterem i trytem we wszystkich nielabilnych pozycjach Ltyrozyny Badania mechanizmu działania βtyrozynazy: mechanizm proponowany w literaturze wyniki i wnioski z badań kinetycznych efektów izotopowych: wodoru 1 / 2 i 1 / 3 na k cat /K m, oraz 1 / 3 na k cat we wszystkich pozycjach w Ltyrozynie węgla 12 / na k cat /K m w pozycjach 2, 3 i 1 Ltyrozyny propozycja kinetycznego mechanizmu działania βtyrozynazy Podsumowanie

βtyrozynaza PL 2 PLP N 3 podczas reakcji ulega rozerwaniu wiązanie pomiędzy alifatycznym i aromatycznym atomem węgla proton z pozycji α jest częściowo przenoszony na atom węgla 1 reszty aromatycznej katalizuje także reakcję syntezy Ltyrozyny z pochodnych fenolu i pirogronianu, racemizację alaniny, wymianę atomu wodoru α w kilku Laminokwasach oraz deaminację atomu węgla α do aktywności katalitycznej konieczne są kationy jednowartościowe (K, Rb, s lub N 4 ); jony Na i Li to inhibitory PL

βtyrozynaza inaczej: fenololiaza tyrozynowa PL, E.. 4.1.99.2. występowanie: Gramujemne Enterobacteriaceae i niektóre stawonogi budowa: białko α/β wymiary 135Å x 60Å x 4Å 4 podjednostki po 51kDa symetria P2 1 2 1 2 1 znana struktura krystalograficzna zastosowanie: biotechnologiczne otrzymywanie dopy oznaczanie PLP w materiale biologicznym utylizacja odpadów fenolowych

Synteza [1 ]Ltyrozyny l Na K N N Na 48% 82% PM PAL 48% 37%

Synteza [2 ]Ltyrozyny 85% 44% PAL 2 N PM 63% 2 N

Synteza [3[ ]Ltyrozyny YAD 22% 63% 5.0% PAL PM 28%

Synteza [1 ]Ltyrozyny AgN 3 Ag EtI Et 2 2 2 80% Ag 60% Et 70% Et 96% Na S PL 12% u 2.4%

Syntezy [2 2 ]Ltyrozyny S PL D 2 D 24% 100% rpaza D 2

Syntezy [2 3 ]Ltyrozyny 61% 77% 40% PAL 82% PM rpaza 98%

Synteza [3R 2 ] i [3R 3 ]Ltyrozyny D PAL D PM D 1.9% PAL PM 20% N 95% 2

Synteza [3S 2 ] i [3S 3 ]Ltyrozyny D PAL D 2 0.46% PAL 5.8% PAL PM 10% 82%

Syntezy [2,6,6 3 2 ]Ltyrozyny K 2 Ptl 4 l l 2 85% 79% 10% S PL PM 58%

Mechanizm dzia Mechanizm działania ania βtyrozynazy tyrozynazy N 3 N N P N K 257 N P N N P N N P N N P N P N 3

Kinetyczne efekty izotopowe Metody wyznaczania KIE: α = v L /v niekonkurencyjna (KIE na V max i na V max /K m ) poprzez bezpośrednie pomiary parametrów kinetycznych dla reakcji z obydwoma izotopologami badanego związku o wzbogaceniu bliskim 100%; KIE oblicza się z bezpośredniego porównania V max i V max /K m dla reakcji z obydwoma izotopologami. Zaleta metody wyznaczenie KIE na V max ; wada duże błędy eksperymentalne konkurencyjna (KIE na V max /K m ) poprzez pomiary względnej zawartości izotopologów w ich mieszaninie w substratach (R 0 ) i produktach reakcji (R p ); KIE oblicza się z równania Bigeleisena: Rp ln(1 f ) R0 α = ln(1 f) Zaleta metody duża precyzja; wada nie można zmierzyć KIE na V max

Metoda niekonkurencyjna wyznaczania KIE w reakcji katalizowanej przez βtyrozynazę 1U/ml PL 50µM PLP p 8.3 0.1M KP i 0.2M Kl 1mM D 2 20U/ml LD 0.4mM NAD N 3 Dodatek NAD i dużego nadmiaru LD czyni reakcję nieodwracalną i umożliwia bezpośredni pomiar kinetyki poprzez spektrofotometryczny pomiar spadku absorpcji przy 340nm v V max 0.5 V max V v = (K max m [S] [S]) Pomiar szybkości reakcji dla różnych stężeń Ltyrozyny umożliwia wyznaczenie V max i K m z równania MichaelisaMenten K m [S]

Metoda konkurencyjna wyznaczania KIE w reakcji katalizowanej przez βtyrozynazę 1U/ml PL 50µM PLP p 8.3 0.1M KP i 0.2M Kl 1mM D 2 20U/ml LD 2eq NAD N 3 W badaniach stosowałem metodę podwójnego znakowania stosując znacznik 1 (podczas określania KIE 1 / 3 ), oraz 3,5 3 2 (KIE 12 / ) jako standardy wewnętrzne NAD i LD przekształcają nietrwały pirogronian w trwały Lmleczan Po rozdziale produktów i substratów za pomocą chromatografii jonowymiennej wyznaczałem radioaktywność właściwą wyjściowych substratów (R 0 ), produktów (R p ) i stopień konwersji (f); KIE obliczałem używając równanie Yankwichaonga: R ln(1 f R α = ln(1 f) 0 p )

1 / 3 KIE w pozycji α R 0 /R p rośnie podczas reakcji od wartości odpowiadającym odwrotnemu KIE do dużych wartości normalnych R 0 /R p nie zależy w prosty sposób od stężeń produktów i substratów reakcji oraz od czasu reakcji Eksperyment 1 NMR wykazał szybką wymianę protonu α z wodą na początku reakcji Początkowa wymiana trytu z wodą powoduje obniżenie wartości R 0 /Rp na początku reakcji, i jej wzrost w miarę zachodzenia reakcji eliminacji Mniej niż 1% trytu z pozycji α jest przenoszone na atom węgla 4 powstającego fenolu R 0 /R p R 0 /R p Reakcja w 2 3,00 2,50 2,00 1,50 1,00 0,50 0,10 0,20 0,30 0,40 f Reakcja w D 2 4,00 3,50 3,00 2,50 2,00 1,50 1,00 0,50 0,10 0,20 0,30 0,40 0,50 f

1 / 2 KIE w pozycji α Kinetyczny efekt izotopowy Rozpuszczalnikowy efekt izotopowy 2 D 2 α V 3.34 ±0.25 3.28 ±0.13 α V/K 2.42 ±0.29 2.24 ±0.61 Ltyrozyna [2 2 ]Ltyrozyna α V 1.49 ±0.06 1.46 ±0.11 α V/K 1.81 ±0.25 1.67 ±0.31 Pierwszorzędowe KIE świadczą o bezpośrednim zaangażowaniu atomu wodoru α podczas reakcji Niezależność KIE α i rozpuszczalnikowego efektu izotopowego świadczy o tym, że atom wodoru α i cząsteczka wody biorą udział w tym samym stanie przejściowym Porównanie KIE α na V max i na V max /K m wskazuje na to, że oderwanie protonu α ma większe znaczenie dla szybkości reakcji, niż jego następcza wymiana z rozpuszczalnikiem

KIE wodoru w pozycjach β α V/K = 1.09 ± 0.03 5,00 α V/K 4,00 3,00 2,00 1,00 0,10 0,20 0,30 0,40 f D α V =1.09±0.04 D α V/K = 0.98 ± 0.10 KIE trytu w pozycji βs jest normalny i rośnie podczas reakcji do wartości typowych dla efektów pierwszorzędowych, podczas gdy KIE trytu w pozycji βr jest drugorzędowy i nie zmienia się podczas reakcji ryt w powstającym pirogronianie ulega szybkiej i całkowitej wymianie z wodą; nie ma wymiany trytu wyjściowej Ltyrozyny z rozpuszczalnikiem

KIE wodoru w pierścieniu aromatycznym α V/K = 0.917 ± 0.015 D α V = 1.04 ± 0.05 D α V/K = 0.99 ± 0.12 α V/K = 1.003 ± 0.007 D α V = 1.26 ± 0.06 D α V/K = 0.99 ± 0.11 dwrotny KIE trytu w pozycji 2,6 Ltyrozyny świadczy o podobieństwie otoczenia tych atomów wodoru pomiędzy stanem przejściowym najwolniejszego etapu a fenolem (produktem reakcji) związanym z enzymem Znaczący KIE deuteru na V max w pozycji 3,5 Ltyrozyny może być wywołany bliskością grupy hydroksylowej zaangażowanej w dearomatyzację i rearomatyzację układu podczas reakcji KIE deuteru na V max w pozycji 3,5 Ltyrozyny w porównaniu do KIE na V max /K m świadczy o istotności tych atomów wodoru dla dysocjacji kompleksu enzymfenol

12 / KIE 1,05 α V/K = 1.045 ± 0.015 α V/K 1,00 0,95 0,90 α V/K = 1.004 ± 0.007 0,85 0,10 0,20 0,30 0,40 f

V max / K m Kinetyczny model reakcji katalizowanej przez βtyrozynazę = k 3 k E Szybkość reakcji: 2 k 1 Ph k 2 k 3 S EQ EA E k 1 k 2 k k 3 3 k k 2 k k 1 [E] k 1 1 2 [Ph] Ph Początkowa szybkość reakcji: k 2 k1 [E] Vmax / K m = k k 2 P 1 Stała inhibicji mieszanej dla fenolu: V (V max max /K /K m m ) i [Ph] k 2 k 1 [Ph] = 1 = 1 K k (k k ) i 3 2 1 K i k = 3 (k k 2 2 k k 1 1 ) substrat Ltyrozyna Ltyrozyna [3 2 2 ]Ltyrozyna rozpuszczalnik 2 D 2 2 K i [µm] 4 ± 28 9 ± 38 96 ± 25

Podsumowanie Wykonałem syntezę czterech izotopomerów Ltyrozyny znakowanych w pozycjach 1, 2, 3 i 1 ; trzech izotopomerów znakowanych deuterem w pozycjach 2, 3R i 3S; oraz czterech izotopomerów znakowanych trytem w pozycjach 2, 3R, 3S i 2,6. W celu otrzymania powyższych związków użyłem nowych podejść syntetycznych, które umożliwiły mi otrzymanie powyższych związków po raz pierwszy trzymane związki użyłem do wyznaczenia kinetycznych efektów izotopowych w reakcji hydrolitycznego rozkładu Ltyrozyny katalizowanego przez fenololiazę tyrozynową. 1 / 2 KIE wyznaczałem metodą niekonkurencyjną używając pomiarów kinetyki, a do badań efektów 1 / 3 i 12 / użyłem metody konkurencyjnej radiochemicznej. Łącznie wyznaczyłem 3 efekty węgla, 16 efektów deuteru i 8 efektów trytu, a także poczyniłem wiele dodatkowych obserwacji Wykonane przez mnie badania pozwoliły zaobserwować istotne i nieznane wcześniej zjawiska (np. względną zmianę szybkości poszczególnych etapów procesu podczas reakcji powodującą zmianę KIE; zaangażowanie protonu α i cząsteczki wody podczas tego samego stanu przejściowego reakcji; oderwanie protonów z pozycji β i ich różne zachowanie się podczas reakcji; istotność atomów wodoru w pozycji 3,5 podczas końcowych etapów reakcji), które rzuciły nowe światło na badany przeze mnie mechanizm

prof. Marianna Kańska dr Ryszard Kański Podziękowania Koleżanki i koledzy z zespołu (w szczególności dr Jacek Jemielity, dr Jarosław Bukowski, mgr Piotr Suchecki, mgr Elżbieta Boroda, mgr Małgorzata Kozłowska, mgr Edyta Panufnik); i uczestnicy programu Krajowego Funduszu na rzecz Dzieci: Radosław Lipiński, Łukasz Jaremko, Mariusz Jaremko, Joanna Sekuła i Jarosław Prus prof. Robert Phillips (University of Georgia) prof. Floris Rutjes, hristien Schortinghuis i pozostali członkowie grupy prof. Rutjesa z University of Nijmegen mgr Agnieszka Brzezińska (IBD PAN) dr Aleksandra Wysłouchieszyńska, mgr Joanna Żuberek, Lilia Żukowa, mgr Jacek lędzki (IBB PAN) mgr Paweł kulski, mgr Grzegorz Wrona (IBD PAN) prof. Piotr Paneth (Politechnika Łódzka) mgr Grzegorz Łach (Pracownia hemii Kwantowej) mgr Marcin Nowogródzki (Ih PAN)