PRZEWODNIK DYDAKTYCZNY PRZEDMIOTU

Transkrypt

1 PRZEWODNIK DYDAKTYCZNY PRZEDMIOTU (SYLABUS) NAZWA JEDNOSTKI PROWADZĄCEJ KIERUNEK: Zakład Biologii Molekularnej NAZWA KIERUNKU: Biotechnologia PROFIL KSZTAŁCENIA: ogólnoakademicki SPECJALNOŚĆ: Biotechnologia medyczna POZIOM KSZTAŁCENIA: Studia I stopnia 1. Nazwa przedmiotu: Enzymy - struktura i aktywność 2. Kod przedmiotu: /9/19/40/114/4/ Typ przedmiotu: podstawowy 4. Cele przedmiotu: Głównym celem przedmiotu "Enzymy - struktura i aktywność" jest przyswojenie przez studentów szerszej wiedzy o biokatalizatorach (budowa, mechanizmy działania i regulacji aktywności enzymów) odgrywających pierwszoplanowe role w organizmach żywych ze szczególnym uwzględnieniem kinetyki reakcji enzymatycznych. 5. Forma studiów: Stacjonarne 6. Rok studiów: 2 7. Forma zajęć i liczba godzin dla poszczególnych form zajęć: Całość - 30 godzin Wykłady - 5 godzin Ćwiczenia - 15 godzin Seminaria - 10 godzin 8. Liczba punktów ECTS i ich rozkład z uwzględnieniem poszczególnych form pracy studenta: Liczba punktów ECTS Imię i nazwisko osoby prowadzącej /osób prowadzących: dr Tomasz Płoszaj, dr hab. Henryk Witas, profesor UM

2 10. Wymagania wstępne: Wymagane jest wcześniejsze zaliczenie kursów chemii i biochemii. Znajomość podstawowych obliczeń w pracowni chemicznej i biochemicznej. Umiejętności w zakresie podstawowych technik laboratoryjnych. 11. Metody dydaktyczne: Przekaz słowny, prezentacja multimedialna, dyskusja, ćwiczenia praktyczne. 12. Treści programowe przedmiotu: Wykłady Ogólne informacje o enzymach: swoistość, moc katalityczna, działanie w warunkach fizjo-logicznych. Budowa i struktura enzymów. Centrum aktywne. Czynniki decydujące o swoistości. Koenzymy. Metaloenzymy. Etapy katalizy enzymatycznej. Molekularny mechanizm działania enzymów na przykładach. Podstawy kinetyki enzymatycznejpoczątkowa szybkość reakcji. Kinetyka według równania Michaelis a- Menten a, jej uwarunkowania. Metody oznaczania wartości Ks, Km, Vmax. Równanie Lineweavera-Burka i inne rodzaje linearyzacji. 2. Mechanizm reakcji wielosubstratowych oraz ich kinetyczna identyfikacja. Rodzaje inhibi-torów oraz typy inhibicji: kompetycyjny, niekompetycyjny, mieszany. Aspekt praktyczny stosowania inhibitorów. Różne formy regulowania aktywności enzymów. Podstawy struk-turalne oraz przejawy kinetyczne allosterii. Kooperatywność dodatnia oraz ujemna. Mechanizmy działania enzymów allosterycznych. Przykłady enzymów allosterycznych. Mo-dyfikacja kowalencyjna, jako mechanizm regulacji aktywności enzymów. Wykorzystanie enzymów w biotechnologii, przemyśle i medycynie. Seminaria: 1. Przegląd metod izolowania i oczyszczania enzymów. 2. Metody immobilizacji enzymów 3. Ukierunkowana ewolucja enzymów oraz potencjalne wykorzystanie enzymów w medycynie. 4. Organizmy ekstremofilne i ekstremozymy 5. Biokataliza w środowisku niekonwencjonalnym oraz wykorzystanie enzymów jako nowych źródeł energii (biofuel cells, biodiesel) Ćwiczenia laboratoryjne: Zadaniem zajęć jest zapoznanie słuchaczy z podstawowymi technikami: oznaczanie stężenia oraz aktywności enzymów metodą spektrofotometryczną, określanie kinetyki reakcji katalizowanej przez enzymy, przedstawienie graficzne uzyskanych wyników. Po przeprowadzo-nych ćwiczeniach laboratoryjnych student powinien posiadać umiejętność: oceny stężenia i czystości wyizolowanych preparatów enzymów, oznaczania ich aktywności, obliczania wartości Km i Vmax. Ćwiczenia: 1. Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α amylazy 2. Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α amylazy 3. Wyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie początkowej szybkości reakcji

3 ka-talizowanej przez β fruktofuranozydazę 4. Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji enzymatycznej katalizowanej przez β fruktofuranozydazę 5. Wpływ stężenia enzymu na szybkość reakcji enzymatycznej katalizowanej przez β fruktofuranozydazę 13. Efekty kształcenia: Wiedza: Po zakończeniu tego kursu student powinien: - posiadać wiedzę na temat roli enzymów w układach biologicznych i istoty ich funkcjonowania, jako katalizatorów i regulatorów procesów metabolicznych komórek, - posiadać wiedzę na temat możliwości wykorzystania enzymów w biotechnologii, przemyśle i medycynie. Umiejętności: Po zakończeniu tego kursu student powinien: - przeprowadzić prosty projekt badawczy z zastosowaniem podstawowych technik laboratoryjnych; opracować wyniki eksperymentu, przeprowadzić ich analizę i sformułować wnioski. Kompetencje społeczne: Umiejętność przekazywania wiedzy i umiejętności innym osobom, sprawność komunikowania się, umiejętność określenia priorytetów służąca do realizacji zadań. 14. Wykaz literatury: Literatura podstawowa: 1. Witwicki J., Ardelt W. (red.) - Elementy enzymologii. PWN, Warszawa, Bryła J. - Regulacja metabolizmu komórki. PWN, Warszawa, Literatura uzupełniająca: 1. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L.: Biochemia. PWN, Warszawa, Price N.C., Stevens L.: Fundamentals of enzymology. Univ. Press, Oxford, Metody oraz sposoby weryfikacji efektów kształcenia, w tym forma i warunki zaliczenia przedmiotu: Wymagania obecności: Wszystkie zajęcia są obowiązkowe (wykłady, ćwiczenia laboratoryjne, seminaria). Obecność liczona jest odrębnie dla każdego rodzaju zajęć. Nieobecność na więcej niż 25% zajęć skutkuje brakiem zaliczenia tej części kursu. Nieobecność usprawiedliwiona i nieusprawiedliwiona traktowane są jednakowo. Warunki zaliczenia i ocena końcowa:

4 Po zajęciach odbędzie się sprawdzian końcowy. Zajęcia laboratoryjne każdorazowo zaliczane są na podstawie przedstawionego pisemnego sprawozdania, które obejmuje wyniki przeprowadzonej analizy i ich interpretację. Każdy student przychodzi przygotowany z tematyki, która będzie omawiana na zajęciach (materiały niezbędne do zajęć będą publikowane na stronie internetowej WNBiKP i stronie Zakładu Biologii Molekularnej UM). Każde zajęcia zaczynają się od sprawdzenia teoretycznego przygotowania studentów do zajęć. Formy oceny: Po zakończeniu zajęć odbędzie się sprawdzian w formie testu obejmujący całość materiału z wykładów, seminariów i ćwiczeń. Seminaria: Zaliczenia na seminariach będą obejmowały sprawdzian teoretycznego przygotowania studentów do zajęć (prezentacje z wybranych tematów), umiejętność analizy omawianych zagadnień oraz udział w dyskusji. Obowiązuję również opracowanie jednego z 5 tematów w formie eseju. Ćwiczenia laboratoryjne: Każdorazowo sprawdzane i oceniane będzie przygotowanie do zajęć, umiejętność omówienia założeń wykonywanych eksperymentów. Ponadto pod uwagę będzie brane opracowanie wyników, analiza i wnioski końcowe oraz protokoły z przeprowadzanych eksperymentów. Składowe zaliczenia końcowego: - (seminaria) prezentacja 25 pkt, - test końcowy 55 pkt. - ćwiczenia 20 pkt. Zalicza 60 pkt. 16. Informacje dodatkowe: Zajęcia odbywają się w laboratoriach WNBiKP przy ulicy Żeligowskiego 7/9. Każdy student obowiązany jest posiadać fartuch bawełniany, długi, z długimi rękawami, rękawiczki lateksowe lub winylowe i ochraniacze na obuwie. Prowadzący przedmiot: Kurs "Enzymy - struktura i aktywność" prowadzony jest przez Zakład Biologii Molekularnej mieszczący się przy ul. Narutowicza 60. Konsultacje: Godzinne konsultacje po każdym wykładzie. W razie pytań dodatkowych kontakt meilowy: tomasz.ploszaj@umed.lodz.pl Henryk W. Witas dr hab. n med. prof. UM kierownik Zakładu henryk.witas@umed.lodz.pl

5 17. Oświadczenie prowadzącego i jego podpis: Oświadczam, że treści programowe zawarte w niniejszym sylabusie są rezultatem mojej indywidualnej pracy twórczej wykonywanej w ramach stosunku pracy/współpracy wynikającej z umowy cywilnoprawnej oraz że osobom trzecim nie przysługują z tego tytułu autorskie prawa majątkowe. 18. Podpis dziekana: 19. Data: :18:27