Kinetyka reakcji chemicznych

Transkrypt

1 Kinetya reacji chemicznych Metody doświadczalne Reacje powolne (> s) do analizy Reacje szybie ( -3 s) detetor v x x t tx/v Reacje b. szybie ( -4-4 s) (fotochemiczne) wzbudzenie analiza

2 Szybość reacji aa + bb cc + dd d[ A] d[ B] d[ C] v a b c d[ D] Szybość reacji jest funcją temperatury, zależy od atualnych stężeń reagentów i zmienia się z upływem czasu w miarę postępu reacji. Na podstawie równania stechiometrycznego nie zawsze można napisać równania przedstawiające szybość reacji. Chociaż reacje jodu i bromu z wodorem mają identyczną stechiometrię, to ich równania inetyczne są różne: ale: d[] + [][] + Br Br d[br] d '[ ][Br ] [Br] + " [Br ] Wynia to z różnych mechanizmów (stadiów pośrednich) tych pozornie podobnych reacji. Ogólna postać równania inetycznego: α β γ v [A] [ B] [ C]... (*) Sumaryczny rząd reacji suma wyładniów w potęgach stężeń w równaniu inetycznym. n α + β + γ +... Każdy wyładni oreśla rząd reacji dla oddzielnego sładnia. Tworzenie jest pierwszego rzędu względem i, lecz drugiego rzędu względem. Równanie inetyczne dla Br nie ma postaci (*), więc pojęcie rzędu reacji nie ma tu zastosowania. Wielość w r-niu (*) to stała szybości reacji parametr termodynamiczny. Cząsteczowość reacji liczba cząstecze, tóre muszą się spotać, aby zaszła reacja.

3 3 szybość [A] - reacja pierwszego rzędu szybość [A] lub [A][B] - reacja drugiego rzedu szybość [A] 3 lub [A] [B] lub [A][B][C] - reacja trzeciego rzędu Reacje pierwszego rzędu Równanie inetyczne reacji pierwszego rzędu aa xx o postaci: d[a] [A] a ma rozwiązanie: ( ) [ A] [ A] exp at Z równania stechiometrycznego wynia: [ A] A] [X] a x x x [ X ] [ A] [ A] [ A] a a exp at ( ) ( ) ( ) Przyład (C 3 ) 3 CBr + O (C 3 ) 3 CO + Br brome tert-butylu przechodzi w alohol t-butylowy Przy dużym nadmiarze wody reacja (II rzędu) przebiega ja reacja rzędu I: Uwaga: na wyresie logarytm dziesiętny Dane doświadczalne wsazują na inetyę pierwszego rzędu: d[ ( C ) 3 3 CBr] ( C3) CBr] 3 a z nachylenia:.4 5 s.

4 4 Reacje drugiego rzędu d[a] d[a] [A] [A] [A] [A] t Odwrotność stężenia produtu jest proporcjonalna do czasu. t [A] Przyład C 4 9 Br + C 3 C ONa X brome butylu + etanolan sodowy produt A + B X d[ X ] [ A] [ B] ([ A] X ])([ B] ]) X d[ X ] ([ A] X ])([ B] X ]) po scałowaniu: [ A] ([ A] X ]) ([ B] X ) [ B] ln [ B] [ A] ] t Z nachylenia prostej na wyresie:,33 l/(mol min)

5 Teorie szybości reacji chemicznych 5 Teoria Arrheniusa Arrhenius (889) wyazał empirycznie, że stałe szybości reacji rosną wyładniczo wraz z temperaturą, a doładniej, że: E a A exp RT E a energia atywacji Załadając, że waruniem zajścia reacji jest uprzednie powstanie dużej cząsteczi złożonej z substratów (obecnie: omplesu atywnego), mającej energię więszą od energii oddzielnych substratów, można napisać na podstawie rozładu Boltzmanna: liczba czastecze atywnych liczba czastecze reagentów Teoria zderzeń exp E a RT Odnosi się do reacji w fazie gazowej. Szybość reacji powinna być proporcjonalna do liczby zderzeń reagentów w jednostce czasu. Do reacji prowadzą zderzenia, w tórych reagenty mają odpowiednią onfigurację. Obliczenia prowadzą do wzoru Arrheniusa, ale z jawnym wyrażeniem na stałą A czynni zderzeniowy: A 4ρ N 3 A π RT µ µ - masa cząsteczowa, ρ - promień moleuły substratu. Dla µ 5 oraz ρ 3.5 Å otrzymuje się: 9 A 6.6 T /(mol Dla porównania: + 9 T exp( 45 / RT ) T exp( 389 / RT ) NO + O 3 NO + O T exp( 3 / RT ) s)

6 6 Teoria stanu przejściowego (Eyring ~93-35) Reacja A + B (AB)* AB zachodzi poprzez utworzenie omplesu atywnego (AB)* tórego stężenie można wyrazić przez równanie równowagi: [(AB) ] K [A][B] * * sąd wynia: ( AB) K [ A][ B] Komples atywny jest stanem wyjściowym dla ostatecznego produtu reacji: d [ AB] bk * [ A][ B] [ A][ B] gdzie bk * jest stałą szybości reacji drugiego rzędu. Stała b jest czynniiem częstości odwrotnością czasu życia omplesu (~ 3 s - ). + omples atywny Przyjmuje się, że: BT b κ h κ - współczynni transmisji Wyrażając K * przez różnicę entalpii swobodnej omplesu atywnego i substratów otrzymuje się na stałą szybości wzór: T T G* B RT B + ( S ) / R ( ) / RT κ e κ e e h h

7 7 omples atywny (*) - G* G* - entalpia swobodna substraty produty G r Dla reacji I rzędu: S P d[ S] d[ S] S] + [ P] w stanie równowagi jest: sąd wynia stała równowagi: K A exp * ( G ) * ( G ) * ( [ G G ]) Aexp( ) [ P] * r Aexp G r [ S] A exp w zgodności z termodynamią stanu równowagi.

8 Katalizatory i enzymy 8 Katalizator adsorbuje substraty na centrach atywnych, co powoduje obniżenie energii atywacji i zwięsza stałą szybości ja również -. Według powyższych równań nie powoduje to przesunięcia równowagi w stronę produtów ponieważ nie zmienia G r. Katalizatory: homogeniczne i heterogeniczne. Enzymy atalizatory miroheterogeniczne. Biała o masach cząsteczowych do 5. Enzym apoenzym + oenzym. Są wysoce seletywne i efetywne. Odróżniają np. różne formy izomeryczne tej samej substancji. Trypsyna rozszczepia wiązanie peptydowe ale działa seletywnie na wiązania utworzone przez arbonyl lizyny lub argininy; na inne wiązania peptydowe nie działa. Liz Arg O C N.. Michaelis i Menten (93): E + S -, (ES)* produty + E (pomijamy reację odwrotną, tóra jest b. powolna: - ). Równania inetyczne: E enzym d[ S] V ES [( )*] (**) d[( ES)*] [ E][ S] [( ES)*] [( ES)*]

9 9 W stanie stacjonarnym [(ES)*]const., a stąd: [( ES)*] [ E][ S] + Uwzględniając, że [E] [E] + [(ES)*] i biorąc stąd [E] do powyższego r-nia dostajemy: [( ES)*] [ E] + [ S] + [ S] Podstawiając to do (**) oraz upraszczając przez otrzymujemy równanie: V d[ S] [ E] [ S] [ E] [ S] + + [ S] M + [ S] równanie Michaelisa-Menten Odwrotności szybości reacji i stężenia substratu wyazują liniowy związe: M + V [ E] [ E] [ S] Oznaczając: V max [E] możemy zapisać: + M V V V [ S] max max

10 V M V max V max szybość reacji enzymatycznej w zależności od stężenia substratu [S] Szybość reacji enzymatycznych rośnie wraz z temperaturą, ale tylo w zaresie temperatur, w tórym biało enzymu nie ulega denaturacji. est czuła na p (enzym).

11 Mechanizm reacji enzymatycznej Przyład: izomeraza etosteroidowa (etosteroid isomerase KSI) - w etosteroidach atalizuje migrację wiązania podwójnego i atomu wodoru w przeciwnych ierunach: rys. wg: A.. Kirby, F. ollfelder NATURE 456 (8) 45 E S (ES) * E P Główny sładni energii oddziaływania enzymu z substratem stanowi energia dipola CO CO CO substratu ( µ, µ ) w loalnym polu eletrycznym enzymu. S TS praca oryginalna: Fried, Bagchi, Boxer SCIENCE 346 (4) 5 Energetya reacji bez udziału enzymu ( ) i przy jego udziale ( ), wyznaczona z pomiarów momentu dipolowego metodami spetrosopowymi.