CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C

Podobne dokumenty
Ćwiczenie VII. Reaktywne formy tlenu (RFT)

Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C

Ćwiczenie nr 5 - Reaktywne formy tlenu

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:

Antyoksydanty pokarmowe a korzyści zdrowotne. dr hab. Agata Wawrzyniak, prof. SGGW Katedra Żywienia Człowieka SGGW

Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego

Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym

Krew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

Biochemia Ćwiczenie 4

data ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej

Wykrywanie obecności enzymów.

CHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ. Ćwiczenie 7

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych

Wolne rodniki w komórkach SYLABUS A. Informacje ogólne

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS

Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy

Zadanie 2. [2 pkt.] Podaj symbole dwóch kationów i dwóch anionów, dobierając wszystkie jony tak, aby zawierały taką samą liczbę elektronów.

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

OKSYDOREDUKTAZY WPROWADZENIE

Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P

HYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco:

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.

ĆWICZENIE 3. I. Analiza miareczkowa mocnych i słabych elektrolitów

Reakcje chemiczne. Typ reakcji Schemat Przykłady Reakcja syntezy

6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Otrzymany w pkt. 8 osad, zawieszony w 2 ml wody destylowanej rozpipetować do 4 szklanych probówek po ok. 0.5 ml do każdej.

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego

Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej

3. Badanie kinetyki enzymów

Chemia - laboratorium

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

Badanie oddziaływania polihistydynowych cyklopeptydów z jonami Cu 2+ i Zn 2+ w aspekcie projektowania mimetyków SOD

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II

Mechanizm działania buforów *

Ćwiczenie II Roztwory Buforowe

8. Trwałość termodynamiczna i kinetyczna związków kompleksowych

SEMINARIUM 8:

data ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny

TYPY REAKCJI CHEMICZNYCH

data ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ

PRACOWNIA CHEMII. Wygaszanie fluorescencji (Fiz4)

Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali

X Konkurs Chemii Nieorganicznej i Ogólnej rok szkolny 2011/12

ANALIZA INSTRUMENTALNA

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Biochemia Oddychanie wewnątrzkomórkowe

Powstawanie żelazianu(vi) sodu przebiega zgodnie z równaniem: Ponieważ termiczny rozkład kwasu borowego(iii) zachodzi zgodnie z równaniem:

Oznaczanie kwasu moczowego kolorymetryczn metod enzymatyczn z urykaz i peroksydaz

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014

OZNACZANIE WŁAŚCIWOŚCI BUFOROWYCH WÓD

Tlen pierwiastek życia i śmierci. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny

Oznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym

Roztwory buforowe (bufory) (opracowanie: dr Katarzyna Makyła-Juzak)

SZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab

Chemia analityczna. Redoksymetria. Zakład Chemii Medycznej Pomorskiego Uniwersytetu Medycznego

Zadanie 1. [ 3 pkt.] Uzupełnij zdania, wpisując brakującą informację z odpowiednimi jednostkami.

Oznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej.

Laboratorium Podstaw Biofizyki

SZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU

wiczenie - Oznaczanie stenia magnezu w surowicy krwi metod kolorymetryczn

Chemia klasa VII Wymagania edukacyjne na poszczególne oceny Semestr II

ZAAWANSOWANE METODY UTLENIANIA ZANIECZYSZCZEŃ ORGANICZNYCH

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

KWASY I WODOROTLENKI. 1. Poprawne nazwy kwasów H 2 S, H 2 SO 4, HNO 3, to:

ĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych

Rola Ŝelaza w organizmach Ŝywych

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna

ĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu

WOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII... DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2011/2012 eliminacje wojewódzkie

Pracownia analizy ilościowej dla studentów II roku Chemii specjalność Chemia podstawowa i stosowana Dobór metody analitycznej

Opracowała: mgr inż. Ewelina Nowak

OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE

REAKCJE UTLENIANIA I REDUKCJI

Wymagania edukacyjne na poszczególne roczne oceny klasyfikacyjne z przedmiotu chemia dla klasy 7 w r. szk. 2019/2020

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Ważne pojęcia. Stopień utlenienia. Utleniacz. Reduktor. Utlenianie (dezelektronacja)

Mechanizmy działania i regulacji enzymów

1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru

STRES OKSYDACYJNY WYSIŁKU FIZYCZNYM

KONKURS CHEMICZNY ROK PRZED MATURĄ

X / \ Y Y Y Z / \ W W ... imię i nazwisko,nazwa szkoły, miasto

REAKCJE UTLENIANIA I REDUKCJI część II

Katedra Fizyki i Biofizyki instrukcje do ćwiczeń laboratoryjnych dla kierunku Lekarskiego

ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1)

Zadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O

Zn + S ZnS Utleniacz:... Reduktor:...

W tej reakcji stopień utleniania żelaza wzrasta od 0 do III. Odwrotnie tlen zmniejszył stopień utlenienia z 0 na II.

Reakcje redoks - aspekt analityczny

Biochemia Ćwiczenie 2

Zastosowanie spektrofotometrii (UV-VIS) do oznaczania Fe(III) i Fe(II) w wodzie

Transkrypt:

Ćwiczenie 4 CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C REAKTYWNE FORMY TLENU DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH TWORZENIE ANIONORODNIKA PONADTLENKOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ OKSYDAZĘ KSANTYNOWĄ ORAZ JEGO WYKRYWANIE I USUWANIE 1

ZMIANY WIDMOWE CYTOCHROMU c Kwas askorbinowy może redukować cyt c (Fe +3 ), czemu towarzyszą zmiany spektralne. W widmie zredukowanego cytochromu c pojawiają się dwa dodatkowe szczyty absorpcji przy 520 nm i 550 nm (ryc. 1). Nie obserwuje się natomiast w obecności tlenu ponownego, spontanicznego utleniania cytochromu c. Może to nastąpić tylko w obecności oksydazy cytochromowej lub w obecności sztucznego akceptora elektronów, takiego jak K 3 [Fe(CN) 6 ], pod wpływem którego zanika absorpcja przy 520 nm i 550 nm w widmie cytochromu c. Ryc. 1. Widma absorpcyjne cytochromu c REDUKCJA I UTLENIANIE CYTOCHROMU C Kwas askorbinowy może redukować cytochrom c (Fe 3+ ) do cytochromu c (Fe 2+ ) ze względu na wartość standardowego potencjału redoks. Natomiast heksacyjanożelazian (III) potasu posiada możliwość utlenienia cytochromu c. Wykonanie Do probówki. odmierzyć 1 ml 40 mg % roztworu cytochromu c i 1 ml 0,1 M buforu fosforanowego ph 7,0. Zmierzyć absorbancję w zakresie od 450 do 600 nm. Dodać 0,1 ml 10 mm roztworu kwasu askorbinowego i po 10 min ponownie zmierzyć absorbancję w powyższym zakresie długości fal. Następnie dodać 0,1 ml 50 mm roztworu K 3 [Fe(CN) 6 ] i po 5 minutach ponownie dokonać pomiaru widma absorpcyjnego w powyższym zakresie fal (450-600 nm). OPRACOWANIE WYNIKÓW Na podstawie widm absorpcyjnych wyznacz maksimum absorbancji formy utlenionej i zredukowanej cytochromu c. Napisz reakcję cytochromu c z askorbinianem i jonami [Fe(CN) 6 ] 3-. 2

REAKTYWNE FORMY TLENU WPROWADZENIE W biologicznych reakcjach utleniania-redukcji, które przebiegają z udziałem flawoprotein, jako produkt uboczny jednoelektronowej redukcji tlenu cząsteczkowego, może powstać anionorodnik ponadtlenkowy (O 2ˉ ). Nukleotyd flawinowy może podczas tych reakcji, przyjmować jeden elektron (rodnik semichinonowy) lub dwa elektrony (forma zredukowana nukleotydu flawinowego): H Zredukowana flawina, w kolejnej reakcji utleniania-redukcji jest zdolna do przekazania, odpowiedniej cząsteczce akceptora, jednego bądź dwu elektronów. Jeżeli akceptorem tym jest tlen cząsteczkowy, to w wyniku jednoelektronowej reakcji powstaje anionorodnik ponadtlenkowy: O 2 e O2 Natomiast dwuelektronowa redukcja tlenu prowadzi do powstania nadtlenku wodoru: O 2 2e 2H H2O2 Zarówno anionorodnik ponadtlenkowy, jak i nadtlenek wodoru ulegają reakcjom dysproporcjonowania (dysmutacji): O 2 O2 2H H2O2 O2 H 2O2 H2O2 2H2O O2. Reakcja dysmutacji nadtlenku wodoru katalizowana jest przez katalazę. Ten zawierający układ hemowy enzym katalizuje reakcję usuwania nadtlenku wodoru powstającego podczas utleniania zredukowanych flawoprotein. Występuje on w niemal we wszystkich tkankach zwierzęcych przede wszystkim w wątrobie, erytrocytach i nerkach. 3

DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH Końcowym produktem degradacji nukleotydów purynowych w organizmach ssaków jest kwas moczowy. Jednym z enzymów prowadzących do jego powstania jest oksydaza ksantynowa [EC 1.2.3.2]. Enzym ten katalizuje reakcję utleniania hipoksantyny do ksantyny, a następnie kwasu moczowego. Występuje w wątrobie i śluzówce jelita. W cząsteczce oksydazy ksantynowej, poza dwiema cząsteczkami FAD, znajdują się dwa jony molibdenu (VI) i osiem jonów żelaza tworzących centra żelazo-siarkowe. W trakcie reakcji katalizowanej przez ten enzym funkcjonuje łańcuch transportu elektronów z utlenianego substratu na tlen: Końcowym produktem redukcji tlenu jest przede wszystkim nadtlenek wodoru. Stąd zasadniczy przebieg reakcji katalizowanej przez oksydazę ksantynową zapisuje się w formie: Jednak kilka procent tlenu ulega redukcji jednoelektronowej. Powstaje wtedy, jako produkt uboczny, anionorodnik ponadtlenkowy: EnzFADH O EnzFADH O2 H 2 2. Niedobór molibdenu w diecie może doprowadzić do obniżenia aktywności oksydazy ksantynowej w wątrobie. Częściej jednak opisywane są schorzenia wynikające z nadmiernej syntezy kwasu moczowego lub upośledzenia wydalania tego związku. Stężenie kwasu moczowego w osoczu krwi kobiet wynosi 150-360 moli/l, w osoczu krwi mężczyzn 200-480 moli/l. Nadmierne wytwarzanie kwasu moczowego w wątrobie może powodować chorobę atakującą stawy i nerki, zwaną skazą lub dną moczanową, albo podagrą. W tym schorzeniu stężenie moczanu w osoczu i moczu wzrasta. Kryształy soli moczanowych osadzają się w stawach i nerkach. W leczeniu dny moczanowej, dla zahamowania aktywności oksydazy ksantynowej, stosuje się analog hipoksantyny allopurynol. Jest on substratem reakcji katalizowanej przez oksydazę ksantynową, lecz produkt jego utlenienia, alloksantyna, wiąże się bardzo silnie z centrum katalitycznym enzymu, hamując jego aktywność. Jest to przykład samobójczego" działania produktu katalizowanej przez hamowany enzym reakcji. 4

EKSPERYMENTALNE TWORZENIE, WYKRYWANIE I USUWANIE ANIONORODNIKA PONADTLENKOWEGO Tworzenie anionorodnika ponadtlenkowego W przedstawionym poniżej modelu doświadczalnym anionorodnik ponadtlenkowy powstaje w trakcie utlenienia ksantyny tlenem cząsteczkowym, w reakcji katalizowanej przez oksydazę ksantynową. Reakcja ta hamowana jest przez allopurynol. Wykrywanie anionorodnika ponadtlenkowego Obecność i stężenie anionorodnika ponadtlenkowego w roztworze można określić na podstawie ilości zredukowanej formy cytochromu c (FeII), która powstaje w reakcji: O 2 cytochromc (FeIII) O 2 cytochrom c (FeII) Redukcji cytochromu c towarzyszą zmiany widma absorpcyjnego w zakresie 500-560 nm. Postać zredukowana cytochromu c charakteryzuje się silną absorbancją przy długości fali 550 nm. Natomiast, stężenie formy zredukowanej cytochromu c zależy od stężenia anionorodnika ponadtlenkowego, który jest dawcą elektronów w przedstawionej powyżej reakcji. Dlatego, pośrednio, na podstawie pomiaru absorbancji w 550 nm, można określić stężenie anionorodnika ponadtlenkowego w roztworze. Jednym z produktów reakcji katalizowanej przez oksydazę ksantynową jest nadtlenek wodoru. Powstaje on również jako produkt spontanicznie przebiegającej reakcji dysmutacji anionorodnika ponadtlenkowego. W naszym modelu doświadczalnym akceptorem elektronów przekazywanych przez anionorodnik ponadtlenkowy powinien być cytochrom c. Jednak, zredukowana forma cytochromu c utlenia się w następnej reakcji, redukując nadtlenek wodoru. W ten sposób, w miarę postępu reakcji katalizowanej przez oksydazę ksantynową następuje reoksydacja cytochromu c i zmniejsza się absorbancja przy 550 nm. Aby zapobiec utlenianu cytochromu c, do układu wytwarzającego anionorodnik ponadtlenkowy wprowadzamy katalazę, która usuwa nadtlenek wodoru z mieszaniny reakcyjnej. Wówczas, cytochrom c jest końcowym akceptorem elektronów przekazywanych z anionorodnika ponadtlenkowego i na podstawie pomiaru stężenia zredukowanej formy cytochromu c można określić zawartość anionorodnika ponadtlenkowego w badanym roztworze. Usuwanie anionorodnika ponadtlenkowego Anionorodnik ponadtlenkowy w badanym układzie modelowym, usuwany jest w reakcji dysmutacji katalizowanej przez dysmutazę ponadtlenkową. 5

PODSUMOWANIE W przeprowadzanych doświadczeniach student obserwuje przebieg następujących reakcji: 2 I. Powstawanie anionorodnika ponadtlenkowego ( O ) jako produktu ubocznego reakcji katalizowanej przez oksydazę ksantynową: II. Hamowanie samobójcze" oksydazy ksantynowej przez allopurynol: III. Reakcja dysmutacji nadtlenku wodoru katalizowana przez katalazę: IV. Reakcja dysmutacji anionorodnika ponadtlenkowego katalizowana przez dysmutazę ponadtlenkową (SOD): V. Reakcja redukcji cytochromu c (FeIII) przez anionorodnik ponadtlenkowy: VI. Reakcja utlenienia cytochromu c (FeII) przez nadtlenek wodoru: 6

WYKONANIE Wytwarzanie i usuwanie anionorodnika ponadtlenkowego 1. W czterech probówkach przygotować, zgodnie z tabelą, roztwory badane. Numer roztworu badanego Roztwór D [ml] Roztwór A [ml] Roztwór F [ml] Roztwór I [ml] Roztwór H [ml] 1 1,8 0,2 - - - 2 1,8 0,1 - - 0,1 3 1,8 - - 0,1 0,1 4 1,8-0,1-0,1 A. 50 mm bufor fosforanowy ph 7,6, zawierający 0,1 mm EDTA (związek kompleksujący jony metali). D. Mieszanina ksantyny i utlenionej formy cytochromu c sporządzona przez zmieszanie roztworów B i C w proporcji 1:10. Roztwór B: 1 mg ksantyny rozpuszczony w 10 ml 1 mm NaOH. Roztwór C: 2,5 mg cytochromu c rozpuszczone w 10 ml roztworu A. E. Roztwór oksydazy ksantynowej. F. Allopurynol (1 mg/ml 1 mm NaOH). H. Roztwór katalazy. I. Roztwór dysmutazy ponadtlenkowej. 2. Wstawić kuwetę z odnośnikiem (próba ślepa 2 ml roztworu A) i wykonać pomiar absorbancji przy długości fali 550 nm. 3. Wstawić kuwetę 1 (zawierającą roztwór badany 1) do komory pomiarowej spektrofotometru, następnie dodać 0,1 ml (100 l) roztworu oksydazy ksantynowej (E) i mierzyć absorbancję co 30 s przez 7 min. 4. Wstawić kuwetę 2 (zawierającą roztwór badany 2) do komory pomiarowej spektrofotometru. Następnie do roztworu w kuwecie 2 dodać 0,1 ml (100 l) roztworu oksydazy ksantynowej (E) i mierzyć co 30 s przez 7 min absorbancję. 5. Wstawić kuwetę 3 (zawierającą roztwór badany 3) do komory pomiarowej spektrofotometru. Następnie, do roztworu w kuwecie 3 dodać 0,1 ml (100 l) roztworu oksydazy ksantynowej (E) i mierzyć co 30 s przez 7 min absorbancję. 6. Wstawić kuwetę 4 (zawierającą roztwór badany 4) do komory pomiarowej spektrofotometru. Następnie do roztworu w kuwecie 4 dodać 0,1 ml (100 l) roztworu oksydazy ksantynowej (E) i mierzyć co 30 s przez 7 min absorbancję. OPRACOWANIE WYNIKÓW 1. Przedstawić zasadę zastosowanej w doświadczeniu metody detekcji anionorodnika ponadtlenkowego. 2. Porównać przebieg krzywych obrazujących ilość anionorodnika ponadtlenkowego w każdym układzie badawczym. 3. Przedstawić wzorami reakcje, które zachodzą w każdym z analizowanych roztworów. 4. Podać przykłady reakcji metabolicznych, w których produktem ubocznym jest anionorodnik ponadtlenkowy. 7

ZAGADNIENIA DO PRZYGOTOWANIA 1. Degradacja nukleozydów purynowych w organizmie człowieka (wzorami). Wzór i pełna nazwa FMN, FMNH 2, FAD i FADH 2 Rodzaje nukleotydów i nukleozydów purynowych (wzorami i nazwami). Dna moczanowa przyczyny i leczenie. 2. Reaktywne formy tlenu (RFT): tlen singletowy; anionorodnik ponadtlenkowy ( O ) i jego forma uprotonowana - rodnik wodoronadtlenkowy (HO 2 ); nadtlenek wodoru (H 2 O 2 ); rodnik wodorotlenowy ( OH). Powstawanie RFT w organizmach żywych. Mechanizmy obrony biologicznej przed reaktywnymi formami tlenu. 2 Literatura 1. Bańkowski E. Biochemia: podręcznik dla studentów uczelni medycznych, Elsevier Urban & Partner, Wrocław 2. Granner D.K., Mayes P.A., Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL 3. Bartosz G. Druga twarz tlenu - wolne rodniki w przyrodzie, Wydawnictwo Naukowe PWN 8