Rozwiązania zadań kwalifikacyjnych na warsztaty chemiczne na Wydziale Chemii UW. 1. Równania reakcji: (3 pkt)

Podobne dokumenty
3. Badanie kinetyki enzymów

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS

Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI

Laboratorium Podstaw Biofizyki

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

EFEKT SOLNY BRÖNSTEDA

ĆWICZENIE 3. Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi

Biochemia Ćwiczenie 4

1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru

1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

OZNACZENIE JAKOŚCIOWE I ILOŚCIOWE w HPLC

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.

Krew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru

ANALIZA ŚLADOWYCH ZANIECZYSZCZEŃ ŚRODOWISKA I ROK OŚ II

Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego

data ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych

Oznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym

Obliczanie wydajności reakcji

ĆWICZENIE B: Oznaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych

VI Podkarpacki Konkurs Chemiczny 2013/2014

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2

Opracował dr inż. Tadeusz Janiak

Wyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną CZĘŚĆ DOŚWIADCZALNA. Tabela wyników pomiaru

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE

SZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU

1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej?

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.

WYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII ABSORPCYJNEJ

Pracownia biochemiczna arkusz zadań

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej

RÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA

Laboratorium z bionanostruktur. Prowadzący: mgr inż. Jan Procek Konsultacje: WT D- 1 8A

EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH

ĆWICZENIE 3 REZONANS AKUSTYCZNY

ANALIZA OBJĘTOŚCIOWA

II Podkarpacki Konkurs Chemiczny 2009/10. ETAP II r. Godz Zadanie 1 (10 pkt.)

Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

Metoda analityczna oznaczania chlorku winylu uwalnianego z materiałów i wyrobów do żywności

Kolorymetryczne oznaczanie stężenia Fe 3+ metodą rodankową

a) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl

Wpływ ilości modyfikatora na współczynnik retencji w technice wysokosprawnej chromatografii cieczowej

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA

a. Dobierz współczynniki w powyższym schemacie tak, aby stał się równaniem reakcji chemicznej.

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH

8. MANGANOMETRIA. 8. Manganometria

ROZDZIELENIE OD PODSTAW czyli wszystko (?) O KOLUMNIE CHROMATOGRAFICZNEJ

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Odchylenia od deklarowanej zawartości substancji leczniczej dla tabletek o deklarowanej zawartości 100 mg i powyżej ±5%

imię i nazwisko, nazwa szkoły, miejscowość Zadania I etapu Konkursu Chemicznego Trzech Wydziałów PŁ V edycja

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II

Spis treści. Wstęp. Twardość wody

TRANSPORT NIEELEKTROLITÓW PRZEZ BŁONY WYZNACZANIE WSPÓŁCZYNNIKA PRZEPUSZCZALNOŚCI

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Precypitometria przykłady zadań

VIII Podkarpacki Konkurs Chemiczny 2015/2016

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Spektrofotometryczne oznaczanie stężenia jonów żelaza(iii) opiekun mgr K. Łudzik

Wysokosprawna chromatografia cieczowa w analizie jakościowej i ilościowej

OBLICZENIA BIOCHEMICZNE

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

WPŁYW ILOŚCI MODYFIKATORA NA WSPÓŁCZYNNIK RETENCJI W TECHNICE WYSOKOSPRAWNEJ CHROMATOGRAFII CIECZOWEJ

Inżynieria Środowiska

PRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1)

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu

KINETYKA INWERSJI SACHAROZY

XXIII KONKURS CHEMICZNY DLA GIMNAZJALISTÓW ROK SZKOLNY 2015/2016

X / \ Y Y Y Z / \ W W ... imię i nazwisko,nazwa szkoły, miasto

Inżynieria Biomedyczna

Opracowała: mgr inż. Ewelina Nowak

3. Jak zmienią się właściwości żelu krzemionkowego jako fazy stacjonarnej, jeśli zwiążemy go chemicznie z grupą n-oktadecylodimetylosililową?

2. Podczas spalania 2 objętości pewnego gazu z 4 objętościami H 2 otrzymano 1 objętość N 2 i 4 objętości H 2O. Jaki gaz uległ spalaniu?

Zadanie 2. (2 pkt) Roztwór kwasu solnego o ph = 5 rozcieńczono 1000 krotnie wodą. Oblicz ph roztworu po rozcieńczeniu.

1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

8. Trwałość termodynamiczna i kinetyczna związków kompleksowych

HODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW

c. Oblicz wydajność reakcji rozkładu 200 g nitrogliceryny, jeśli otrzymano w niej 6,55 g tlenu.

Transkrypt:

Rozwiązania zadań kwalifikacyjnych na warsztaty chemiczne na Wydziale Chemii UW Zadanie 1. (12 pkt) 1. Równania reakcji: + 2 Fe 3+ + 2 Fe 2+ + 2 + Fe 3+ + EDTA 4- FeEDTA - 2. znaczanie witaminy C (kwasu askorbinowego) polega na utlenianiu analitu za pomocą jonów żelaza (III) a następnie na odmiareczkowaniu nadmiaru tych jonów za pomocą EDTA, które najpierw wiąże jony żelaza (III), a dopiero w nadmiarze kompleksuje jony żelaza (II) ze względu na mniejszą stałą trwałości takiego kompleksu. Uwzględniając stechiometrię reakcji witaminy C z jonami żelaza (III) można obliczyć ilość witaminy C w poszczególnych próbkach. n witc = (c Fe(III) *V Fe(III) -c EDTA *V EDTA )/2 = (10 mm * 25 ml - 10 mm * V EDTA ) / 2 = 125 μmol - 5 mm * V EDTA Zawartość witaminy C w poszczególnych próbkach wyniesie odpowiednio: 29.0, 24.5, 28.0, 29.5 i 26.5 μmol. (1 (+2) pkt) Aby obliczyć masę witaminy C w litrze soku z cytryny należy uwzględnić masę molową kwasu askorbinowego oraz objętość próbek. m witc = n witc * (1 L / 0.01 L) * M witc = n witc * 100 * 176 mg / 1000 μmol = n witc * 17.6 mg/ μmol Po podstawieniu ilości witaminy C oznaczonej w poszczególnych próbkach do tego równania uzyskuje się odpowiednio wartości 510, 431, 493, 519 i 466 mg/l. (1 (+2) pkt) Średnia zawartość witaminy C w soku z cytryny to 484 mg/l. Błąd standardowy średniej (SEM) wyznacza się znając odchylenie standardowe, które w naszym przypadku wynosi 14 mg/l, oraz ilość pomiarów (5). SEM = σ/n 1/2 = 14 mg/l / 2.24 = 3.0 mg/l Zadanie 2. (8 pkt) 1,2. W wyniku addycji Michaela nitrometanu do 3-metylocyklopent-2-enonu powstaje 3-metylo-3-(nitrometylo)cyklopentanon (związek X). bydwa enancjomery narysowano poniżej i podano ich nazwy.

2 (S)-3-metylo-3-(nitrometylo)cyklopentanon 2 (R)-3-metylo-3-(nitrometylo)cyklopentanon 3. Konfrontacja chromatogramów A i B (czasów retencji dla obydwu enancjomerów w połaczeniu z intensywnoscią pików) wyraźnie wskazuje, że enancjomer R jest dominującym produktem. admiar enancjomeryczny opisuje procentowy nadmiar jednego enancjomeru względem drugiego. Względną ilość enanacjomeru odczytuje się z intensywności piku (pole powierzchni pod pikiem). ee = 100%*(n 1 -n 2 )/(n 1 +n 2 ) = 100% * (943055 60529) / (943055 + 60529) = 87.9% Zadanie 3. (12 pkt) 1. Zgodnie z równaniem ernsta, potencjał elektrody szklanej zależy prostoliniowo od p. E = E 0 -(RT/nF)*ln[ + ] = E 0 -(2.303*RT/F)*p Regresja linowa potencjału w zależności od p roztworu daje wartość nachylenia -56.5 mv na jednostkę p. Teoretyczne nachylenie krzywej kalibracyjnej wynika z równania ernsta i jest równe -2.303*RT/F = -2.303 * 8.315 [J/(mol*K)] * 293 K / (96485 C/mol) = -58.1 mv Procentowa różnica pomiędzy teoretycznym a eksperymentalnym nachyleniem: Δ = 100%*(s t -s e )/s t = 100% * [-58.1 mv - (- 56.5 mv)] / (-58.1 mv) = 2.8% 2. czekiwaną wartością p dla wody destylowanej jest 7.0. czekiwany potencjał elektrochemiczny takiego roztworu można obliczyć używając wyznaczoną wartość nachylenia krzywej kalibracyjnej oraz potencjał standardowy elektrody (E 0, wartość przecięcia krzywej z osią odciętych), który wynosi 223 mv. E o = E 0 +s e *p = 223 mv + (-56.5 mv) * 7.0 = - 172 mv ie należy używać potencjału zmierzonego dla buforu o p 7.0, gdyż pojedyncza wartość jest mniej wiarygodna od wartości uzyskanej za pomocą sześciu buforów kalibracyjnych. Różnica pomiędzy potencjałem oczekiwanym a zmierzonym: Δ = E o -E e = -172 mv - (-127 mv) = - 45 mv Za pomocą zmierzonego potencjału wody destylowanej można wyznaczyć jej p korzystając z równania krzywej kalibracyjnej.

p = (E-E 0 )/s e = (-127 mv - 223 mv) / (-56.5 mv) = 6.2 Z tego wynika, że woda destylowana ma p słabo kwaśne zamiast oczekiwanego neutralnego. Przyczyną takiego zjawiska może być pochłanianie dwutlenku węgla z powietrza podczas przechowywania wody destylowanej, co powoduje lekkie zakwaszenie roztworu. Zadanie 4. (21 pkt) 1. W wyniku hydrolizy kaprylanu p-nitrofenylowego powstaje kaprylan i p-nitrofenol. (2pkt) 2 + 2 - + + 2 2 2. Wyznaczenie stężenia enzymu: ProtParam podaje masę molową LipA jako 19362 Da (g/mol) i współczynnik ekstynkcji rozwiniętego białka (w 6 M roztworze silnej soli chaotropowej, chlorowodorku guanidyny) przy długości fali 280 nm jako 24410 M -1 cm -1. Znając prawo Lamberta-Beera można obliczyć stężenie molowe enzymu w roztworze użytym to oznaczania: c = A 280 /(ε 280 *l) = 0.757 / (24.41 mm -1 cm -1 * 1.00 cm) = 0.031 mm Aby obliczyć stężenie enzymu w roztworze źródłowym, należy uwzględnić rozcieńczenie roztworu wykonane przy pomiarze stężenia. c e = 0.031 mm * (900 μl + 100 μl) / 100 μl = 0.31 mm Inaczej wyrażone stężenie: c g = c e *M e = 0.31 μmol/ml * 19.362 mg/μmol = 6.0 mg/ml (1pkt) 3. Wyznaczenie parametrów kinetycznych reakcji. Parametry kinetyczne reakcji są obliczane z użyciem zależności szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu, w związku z tym należy wyznaczyć szybkość reakcji dla każdego stężenia substratu. W podanym przypadku należy oznaczyć szybkość wzrostu absorpcji (lub stężenia produktu) w czasie. Zgodnie z prawem Lamberta-Beera, zmiana absorpcji jest proporcjonalna do zmiany stężenia substancji absorbującej (w tym przypadku produktu reakcji, p-nitrofenolu). Szybkość reakcji wyznacza się dla początkowego, prostoliniowego przebiegu reakcji. ależy wizualnie sprawdzić przebieg reakcji i ewentualnie wyeliminować punkty leżące w zakresie nieprostoliniowym. W naszym przypadku będą to wartości absorpcji powyżej 1-1.1 dla pomiarów przy stężeniach substratu od 1.5 mm i powyżej. astępnie należy obliczyć szybkość reakcji wyrażoną jako nachylenie prostej przedstawiającej zmianę absorpcji

w czasie. Wartości obliczone za pomocą regresji liniowej dla poszczególnych stężeń substratu to: 0.5 mm 0.0688/min, 1.0 mm 0.1035/min, 1.5 mm 0.1244/min, 2.0 mm 0.1413/min oraz 2.5 mm 0.1549 mm. trzymane dane (szybkość reakcji wyrażona jako szybkość zmiany absorpcji) w zależności od stężenia substratu) należy uzyć w celu obliczenia stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej. ajbardziej odpowiednią procedurą jest regresja nieliniowa do równania Michaelisa-Menten, która daje szybkość maksymalną 0.225 jednostki absorpcji na minutę i stałą Michaelisa 1.17 mm. Można także użyć metod liniowych i po odpowiednim przekształceniu równania Michaelisa-Menten do postaci liniowej, użyć regresji liniowej do wyznaczenia parametrów kinetycznych reakcji. Takie podejście oferują metody np. Lineweavera-Burka, Eadie-ofstee czy anesa-woolfa. W naszym przypadku dają one wartości zbliżone do stałych wyznaczonych za pomocą regresji nieliniowej, choć generalnie te metody są mniej wiarygodne od regresji nieliniowej. W celu wyznaczenia szybkości maksymalnej, należy przeliczyć absorpcję na stężenie wytworzonego produktu. Z prawa Lamberta-Beera wiadomo, że obydwie wielkości są do siebie proporcjonalne, a znając absorpcję 50 μm p-nitrofenolu (produktu reakcji) w warunkach reakcji można obliczyć szybkość maksymalną reakcji katalizowanej przez LipA. V max = 0.225 min -1 * 50 μm / 0.52 = 21.6 μm/min Stałą katalityczna wiąże szybkość maksymalną ze stężeniem enzymu. Znając stężenie źródłowego roztworu enzymu i jego rozcieńczenie podczas przygotowywania mieszaniny reakcyjnej, można policzyć końcowe stężenie enzymu w roztworze. [E] = 0.31 mm /(200 * 200 μl / 20 μl) = 0.155 μm Stała katalityczna: k cat = V max /[E] = 21.6 μm/min / 0.155 μm = 139 min -1 = 2.32 s -1 Zadanie 5. (14 pkt) 1. Kolejno: E, B, D, F, C, G, A. (3.5 pkt) 2. D-ryboza 3. β (0.5 pkt) 4. Do puryn. (0.5 pkt)

5. Wiązanie fosfoestrowe jest bardziej trwałe niż pirofosforanowe. Wynika to z faktu, że fosforan (lub pirofosforan) jest dużo lepszą grupą odchodzącą niż jon alkoholanowy, ponieważ jest słabszą zasadą. Z kolei wiązanie pirofosforanowe jest trwalsze od bezwodnikowego. Trwałość ta wnika z obecności ładunków ujemnych na fosforanie utrudniających atak nukleofila (wody, jonu - ) na atom fosforu. W przypadku bezwodnika atak następuje na obojętny atom węgla. Poza tym podczas ataku na tetraedryczny atom fosforu powstaje zatłoczony sterycznie pięciokoordynacyjny stan przejściowy (w przypadku reakcji S 2). Podczas hydrolizy bezwodnika stan przejściowy jest tetraedryczny i w związku z tym łatwiej go wytworzyć. Pirofosforany są trwałe w roztworze wodnym, a bezwodnki łatwo hydrolizują. 6. GTP jest substratem polimerazy RA, ponieważ zawiera on resztę D-rybozy, a nie D-deoksyrybozy. (0.5 pkt) 7. - P - P - P - 5' 4' 3' 8 7 9 1' 2' 5 6 4 3 1 2 2 8. Chromatografia na żelu krzemionkowym jest chromatografią adsorpcyjną, gdzie faza stacjonarna jest polarna, a faza mobilna jest niepolarna. W związku z tym związki bardziej polarne, które silniej adsorbują się na żelu krzemionkowym, będą słabiej wymywane przez fazę ruchomą od związków mniej polarnych. W związku z tym im bardziej polarny związek, tym mniejszy jego współczynnik retencji podczas chromatografii adsorpcyjnej na polarnym nośniku. Ze względu na obecność zjonizowanych grup fosforanowych, GTP jest najbardziej polarnym związkiem, 5 -guanozynomonofosforan jest mniej polarny od GTP, ale bardziej polarny od pozostałych związków. Guanozyna jest bardziej polarna od guaniny ze względu na obecność polarnej reszty cukrowej w cząsteczce. Współczynnik retencji będzie rósł w szeregu GMP < 5 -guanozynomonofosforan < guanozyna < guanina. Jednocześnie im większa polarność związku tym lepsza jego rozpuszczalność w wodzie. W związku z tym rozpuszczalność w wodzie maleje w szeregu GMP > 5 -guanozynomonofosforan > guanozyna > guanina.