Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

Podobne dokumenty
Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Enzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

Enzymy katalizatory biologiczne

PRZEWODNIK DYDAKTYCZNY PRZEDMIOTU

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

3. Badanie kinetyki enzymów

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych.

Mechanizmy działania i regulacji enzymów

KARTA KURSU. Kod Punktacja ECTS* 2

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź

Kinetyka chemiczna kataliza i reakcje enzymatyczne

Wykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Kinetyka reakcji chemicznych Kataliza i reakcje enzymatyczne Kinetyka reakcji enzymatycznych Równanie Michaelis-Menten

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Planowanie Projektów Odnawialnych Źródeł Energii Biomasa (odpady fermentowalne)

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.

Kinetyka reakcji chemicznych. Dr Mariola Samsonowicz

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

1 Kinetyka reakcji chemicznych

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

BIOSYNTEZA ACYLAZY PENICYLINOWEJ. Ćwiczenia z Mikrobiologii Przemysłowej 2011

Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

Biochemia Ćwiczenie 4

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu

1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej?

1. Określ, w którą stronę przesunie się równowaga reakcji syntezy pary wodnej z pierwiastków przy zwiększeniu objętości zbiornika reakcyjnego:

Chemia - laboratorium

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna

Wykład 21 XI 2018 Żywienie

fermentacja alkoholowa erozja skał lata dni KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.)

ĆWICZENIE 3. Farmakokinetyka nieliniowa i jej konsekwencje terapeutyczne na podstawie zmian stężenia fenytoiny w osoczu krwi

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorskiego Uniwersytetu Medycznego

Inżynieria Biomedyczna

ENZYMY W CHEMII. Michał Rachwalski. Uniwersytet Łódzki, Wydział Chemii, Katedra Chemii Organicznej i Stosowanej

Ćwiczenie nr 3 Kinetyka enzymatyczna

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

BIOTECHNOLOGIA OGÓLNA

Odwracalność przemiany chemicznej

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.

Ćwiczenie 14 i 15. zjazd 2 ćwiczenie nr 2 dla e-rolnictwa

Transport przez błony

- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu

KARTA KURSU BIOCHEMISTRY

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Równowaga to stan w którym nie obserwuje się zmian wraz z upływem czasu

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Biochemia Ćwiczenie 7 O R O P

Czynniki wpływające na szybkość reakcji

SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU. Po co nam enzymy?.

erozja skał lata KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.)

data ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny

a) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych

KINETYKA INWERSJI SACHAROZY

Mechanizm działania buforów *

Izoenzymy. Katalizują te same reakcje, ale różnią się właściwościami fizycznymi lub kinetycznymi. Optimum ph. Powinowactwo do substratu

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Inżynieria Biomedyczna

Efektywność pracy dwufazowego reaktora z membraną enzymatyczną w oparciu o model sieciowy

TEST - BIOLOGIA WERONIKA GMURCZYK

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź. Dr Paweł Krzyczmonik

Zakład Biologii Sanitarnej i Ekotechniki ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA.

Spis treści. 1. Wiadomości wstępne Skład chemiczny i funkcje komórki Przedmowa do wydania czternastego... 13

Podstawy biogospodarki. Wykład 7

Inhibicja enzymatyczna

III. OZNACZANIE AKTYWNOŚCI KWAŚNEJ FOSFATAZY W HOMOGENACIE Z KIEŁKÓW ROŚLINNYCH

Podstawy termodynamiki

Biotechnologia w produkcji piwa. Wykłady Samodzielna Katedra Biotechnologii i Biologii Molekularnej dr Sławomir Wierzba

MODEL ODPOWIEDZI I SCHEMAT OCENIANIA ARKUSZA II

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny

SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. RÓWNOWAGA CHEMICZNA

Enzymy. Ogólne właściwości Kinetyka i inhibicja reakcji enzymatycznych Regulacja aktywności enzymatycznej

NZ PROFIL KSZTAŁCENIA praktyczny TYP PRZEDMIOTU obligatoryjny Forma studiów. Wybrane procesy biochemiczne. Selected biochemical processes

Ćwiczenia - II rok Analityki Medycznej i Farmacji

WNIOSEK REKRUTACYJNY NA ZAJĘCIA KÓŁKO OLIMPIJSKIE Z CHEMII - poziom PG

Biotechnologia jest dyscypliną nauk technicznych, która wykorzystuje procesy biologiczne na skalę przemysłową. Inaczej są to wszelkie działania na

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych

TECHNOLOGIA CHEMICZNA JAKO NAUKA STOSOWANA GENEZA NOWEGO PROCESU TECHNOLOGICZNEGO CHEMICZNA KONCEPCJA PROCESU

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

BIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU

BIAŁKA KATALITYCZNE ENZYMY ENZYMOLOGIA

Wykład 3. Zielona chemia (część 2)

EFEKT SOLNY BRÖNSTEDA

WYKAZ NAJWAŻNIEJSZYCH SYMBOLI

Harmonogram Ćwiczeń z Biochemii dla II roku Analityki Medycznej i Farmacji

Transkrypt:

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1

Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany biochemiczne Biokatalizatory białkowe. Kinetyka reakcji enzymatycznych Procesy enzymatyczne Wytwarzane przez żywe komórki organizmów Procesy z zastosowaniem enzymów, zalety: - zwiększają szybkość przemian wielokrotnie o rzędy wielkości. - pozwalają na duże wydajności produktu - nie katalizująreakcji ubocznych - specyficzność substratowa (określony substrat lub grupa substratów wykorzystana w przemianie) - specyficzność funkcyjna, zdolność katalizowania tylko określonej przemiany - reakcje enzymatyczne zachodzą w łagodnych warunkach, ciśnienie atmosferyczne, temperatura 20-40 C, ph neutralne, środowisko wodne. 2

Wady procesów enzymatycznych: - wymagana wysoka czystość substratów, pewne zanieczyszczenia mogą nawet w niewielkich ilościach powodować inhibicję enzymów. - wysoka cena enzymów, ich wydzielanie jest pracochłonne i kosztowne. - mała skala (mikroskala) procesu Kinetyka reakcji enzymatycznych Procesy enzymatyczne Przykłady procesów: 1) produkcja serów - podpuszczka, Christian Hansen (1874), uzyskana z żołądków cieląt. 2) przemysł piwowarski i spirytusowy - amylazy do hydrolizy skrobi na cukry proste. 3

Kinetyka reakcji enzymatycznych Prosta reakcja enzymatyczna Prosta reakcja enzymatyczna, zapisana: gdzie: S - substrat P - produkt E - enzym ES - kompleks aktywny substrat-enzym Dwie przemiany: 1 --> tworzenie kompleksu aktywnego 2 --> rozpad kompleksu na produkt i enzym Dwie przemiany odwrotne: -1 --> rozpad kompleksu na substrat i enzym -2 --> tworzenie kompleksu z produktu i enzymu 4

Kinetyka reakcji enzymatycznych Prosta reakcja enzymatyczna Szybkości reakcji (z lewej na prawą stronę, czyli "dodatnie" 1 i 2): Stała równowagi dla całej przemiany: 5

Stan pseudoustalony zakłada się, Kinetyka reakcji enzymatycznych Prosta reakcja enzymatyczna aby znaleźć rozwiązanie dla r 1 i r 2 wówczas stężenie kompleksu aktywnego przyjmuje się za stałe w czasie, a obie szybkości są sobie równe. Stężenie kompleksu wyrażone jako funkcja całkowitego stężenia enzymu: C E,0 - całkowite stężenie enzymu 6

ogólna szybkość przemiany: Kinetyka reakcji enzymatycznych Prosta reakcja enzymatyczna w wielu przypadkach można uprościć proces, przyjmując, że kompleks nie tworzy się z produktu i enzymu, tzn. proces rozpadu kompleksu na produkt i enzym jest nieodwracalny. Eliminujemy k -2 : 7

mechanizm Michaelis-Menten: Kinetyka reakcji enzymatycznych Mechanizm Michaelis-Menten szybkość przemiany: gdzie: 8

Kinetyka reakcji enzymatycznych Mechanizm Michaelis-Menten zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu: 9

Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych Hamowanie współzawodniczące hamowanie współzawodniczące (competitive inhibition) - substrat i inhibitor na jedno miejsce C EI - stężenie kompleksu enzymu z inhibitorem 10

Stan pseudoustalony: Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych Hamowanie współzawodniczące - przyjęte, że zmiana stężenia kompleksu EI w czasie jest zerowa. C E,0 = C E + C ES + C EI 11

Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych Hamowanie niewspółzawodniczące hamowanie niewspółzawodniczące (noncompetitive inhibition) - brak powinowactwa do miejsca aktywnego - przyłączanie się do kompleksu aktywnego szybkość przemiany (stan pseudoustalony): 12

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych Kartkówka Kartkówka 13

Imię Nazwisko! Nr albumu! Pytanie: Dla punktu A (kolor czerwony) na wykresie, który przedstawia w jakim miejscu znajduje się rozpatrywany proces, podaj: a) wydajność biomasy w % b) co jest wybranym produktem procesu? c) wydajność wybranego produktu w % d) które ograniczenie spośród trzech jest w tym procesie decydujące? e) Czy podane w (a) i (c) wydajności są: - masowe? - molowe? - węglo-molowe? Projektowanie Procesów Biotechnologicznych Kartkówka 14