inetya chemiczna ataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 1
Ilościowy opis mechanizm działania atalizatorów Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 2
Ilościowy opis mechanizm działania atalizatorów A d 1 A A dt 2 A A B 3 A A omples atywny P A A AB 0 1 2 3 Szybość zmian stężenia omplesu atywnego jest równa zeru. omples tworzy się i rozpada z tą samą szybością, utrzymując swoje stężenie niezmienne w tracie przebiegu atalizowanej reacji. P d dt 3 A B Wniose: szybość homogenicznej reacji atalitycznej jest wprost proporcjonalna do stężenia atalizatora. (Stężenie to pozostaje jedna stale znacznie mniejsze od stężeń reagentów występujących w równaniu stechiometrycznym atalizowanej reacji.) Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 3
Enzymy i reacje enzymatyczne Nazewnictwo enzymów związane jest z ich atywnością osydoredutazy atalizują procesy redos związów organicznych transferazy atalizują transfer atywnych grup chemicznych pomiędzy związami hydrolazy atalizują procesy hydrolizy izomerazy atalizują procesy przegrupowań wewnętrznych ligazy atalizują syntezę więszych związów z monomerów lub nisocząsteczowych substratów Enzymy są biologicznymi atalizatorami, stymulującymi specyficznie reacje ważne z puntu widzenia funcjonowania omóri. Są one białami najczęściej atywowanymi na żądanie i działającymi w relatywnie wąsim zaresie ph. Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 4
Efetywności enzymów Typowa reacja biochemiczna bez udziału enzymu zachodziłaby w czasie nawet 750 000 000 lat. Z udziałem enzymu zachodzi w 22 miliseundy. Enzymy zwięszają wartość stałej szybości efetywność nieenzymatycznej enzymatycznej 10 10 5 8 10 13 Przyład onwersja curu, na CO2 i H2O stanowiąca podstawowe źródło energii pratycznie nie zachodzi zarówno w ciele stałym ja i w roztworze. Z udziałem enzymu jest prawie natychmiastowa Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 5
Mechanizm atalizy enzymatycznej - specyficzność Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 6
Jaie efety moleularne wywołują enzymy? 1. Efet przybliżania reagenty muszą zostać zbliżone do siebie w celu utworzenia nowych wiązań chemicznych. W reacjach nieenzymatycznych jest to doonywane za pomocą wzrostu temperatury (poprzez zwięszenie średniej energii inetycznej cząstecze - częstsze olizje). 2. Efet orientacyjny 3. Efet energetyczny zmieniając struturę omplesu atywnego wpływają na jego energię 4. Efet atalityczny centrum atywne enzymu może zmieniać polarność i wasowość miro-środowisa, w tórym znajduje się reagent, bez wywoływania widocznych zmian w roztworze. Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 7
Przyład: Złożoność reacji enzymatycznych Dwa stany enzymów czasami enzym wymaga atywacji Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 8
Przyład: Zjawiso inhibicji enzymatycznej Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 9
inetya reacji enzymatycznych E S 1 1 ES 2 E P S subtrat P produt E enzym ES omples de dt ds dt dc dt 1 E S 1 2 1 E S 1 1 E S 1 2 ES ES ES dp dt 2 ES Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 10
Ujęcie Michaelis-Menten E S 1 ES 1 2 zasugerowali, że wartości stałych 1 oraz -1 są duże w porównaniu do 2, dlatego też ustala się stan równowagi pomiędzy E oraz ES [ ES ] [ E ] E total Odpowiada to masimum prędości: E ] 2 [ P total Leonor Michaelis (1875-1949) i i m [S] [S] Maud Menten (1879-1960) Wówczas można udowodnić, że: 2 [E] total m [S]/( m [S]) 1 2 1 Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 11
Uzasadnienie graficzne podejścia Michaelis-Menten
Ujęcie Michaelis-Menten wniosi Sens wartości M M 1 1 2 stała wyrażana w jednostach stężenia małe wartości stałej oznaczają silny efet wiążący substratu, duże wartości słabe wiązanie substratu. wartość liczbowa odpowiada stężeniu substratu, w tórym =0.5 Sens wartości stała wyrażana w jednostach szybości reacji chemicznej teoretyczna, najwięsza wartość szybości reacji (odpowiadająca niesończenie wieliemu stężeniu substratu) asymptota na wyresie inetycznym stan w tórym wszystie cząsteczi enzymu są związane z substratem Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 13
Ujęcie Michaelis-Menten wniosi Miara wydajności reacji cat Liczba moli substratu, tóra przereagowała cat w przeliczeniu na jeden mol enzymu [ Et ] W przypadu, gdy stężenie enzym jest nasycone ze względu na substrat lub gdy [S]>>[Et], Przyładowe wartości cat : 2 v [ E t ] cat Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 14
Parametry Michaelis-Menten dla ilu enzymów M cat cat / M Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 15
Ujęcie Michaelis-Menten wniosi Rząd równania MM nisie stężenie substratu reacja I rzędowa cat[ E [ S ] cat [ E t M t ][ S ] M ][S] cat cat M [ E t M [ E][S] ][S] nisie stężenie substratu oraz [Et] [E] reacja II rzędowa wysoie stężenie substratu reacja zerowego rzędu v [ Et ][ S ] [ S ] M [ E t ] Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 16
Metoda Lineweaver Bure polega na linearyzacji równania Michaelis-Menten 1 i m 1 [ S] 1 x y 1 [ S] mx y b 1 i 1/ m m Przecięcie osi X = - 1 / M Przecięcie osi Y b = 1 / MAX 1 b 0 1 /[S] -1 Wyład z Chemii Fizycznej str. 3.3 / 17