(13) B1 PL B1. Hoechst Aktiengesellschaft, Frankfurt nad Menem, DE. Gugała Barbara, PATPOL Spółka z o. o.
|
|
- Agata Paulina Nowak
- 6 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) (13) B1 (2 1) Numer zgłoszenia Urząd Patentowy (22) Data zgłoszenia Rzeczypospolitej Polskiej (51) IntCl6 C12N 15/62 C12N 15/17 C12P 21/00 C12R 1:465 (54) Sposób wytwarzania fuzji białkowych (30) Pierwszeństwo: ,DE,P (73) Uprawniony z patentu: Hoechst Aktiengesellschaft, Frankfurt nad Menem, DE (43) Zgłoszenie ogłoszono: BUP 22/91 (72) Twórcy wynalazku: Klaus-Peter Koller, Bad Soden, DE Günther Rieb, Frankfurt nad Menem, DE (45) O udzieleniu patentu ogłoszono: WUP 06/96 (74) Pełnomocnik: Gugała Barbara, PATPOL Spółka z o. o. (57) Sposób wytwarzania fuzji białkowych, znamienny tym, ze gen strukturalny pożądanego białka sprzęga się z kodonami sekwencji sygnałowej i kodonami około dziesięciu pierwszych aminoterminalnych aminokwasów sekwencji łącznikowej, tę strukturę genu wprowadza się do wektora Streptomycetes, ten wektor-hybryd doprowadza się do ekspresji w komórce gospodarza Streptomycetes i wydzielaną fuzję białkową izoluje się z podłoża, przy czym sekwencje genów odcinka łącznikowego (Tendamistat) mogą być modyfikowane. PL B1
2 Sposób wytwarzania fuzji białkowych Zastrzeżenie patentowe Sposób wytwarzania fuzji białkowych, znamienny tym, że gen strukturalny pożądanego białka sprzęga się z kodonami sekwencji sygnałowej i kodonami około dziesięciu pierwszych aminoterminalnych aminokwasów sekwencji łącznikowej, tę strukturę genu wprowadza się do wektora Streptomycetes, ten wektor-hybryd doprowadza się do ekspresji w komórce gospodarza Streptomycetes i wydzielaną fuzję białkową izoluje się z podłoża, przy czym sekwencje genów odcinka łącznikowego (Tendamistat) mogą być modyfikowane. * * * Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania fuzji białkowych. Z europejskiego zgłoszenia patentowego opublikowanego pod numerem (EP-A) wiadomo, że fuzje białkowe wytwarza się w ten sposób, że gen strukturalny pożądanego białka sprzęga się na końcu 3' kodującej nici ewentualnie zmodyfikowanego genu odcinka łącznikowego (Tendamistat-Gen), tę strukturę genową doprowadza się do ekspresji w Streptomycetes jako komórce gospodarza i wydzielaną fuzję białkową izoluje się z podłoża. Wyróżnia się sposób, w którym gen odcinka łącznikowego (Tendam istat-gen) zostaje skrócony na końcu 3'. Celem skrócenia ustala się miejsca cięcia dla enzymów restrykcyjnych w zakresie trypletu 31 i 32 dla BstEII, w zakresie trypletu 43 i 44 dla StuI oraz w zakresie trypletu 52 i 53 dla Sau3A. Rozwijając dalej koncepcję tego wynalazku zakłada się, aby wytwarzać fuzję białkową, w której po części łącznikowej (Tendamistat-Anteil) następuje skrócona proinsulina, której łańcuch C składa się tylko z jednej lub dwu reszt lizyny ( miniproinsulina ). Jako dalsze rozwinięcie założono, ze w tego rodzaju fuzjach białkowych również część łącznikowa (Tendamistat-Anteil) jest skrócona (zgłoszenie patentowe opublikowane , EP-A ). Obecnie stwierdzono nieoczekiwanie, że fuzje białkowe z bardzo krótką częścią łącznikową (Tendamistat-Anteil) w komórkach Streptomycetes są stabilne i są wyrzucane do podłoża. Tak otrzymane fuzje białkowe, z powodu bardzo krótkiego łańcucha łącznikowego (Tendamistat- Kette), zachowują się jak dojrzałe białka i występują w podłożu ogólnie biorąc we właściwej strukturze trzeciorzędowej. Sposób wytwarzania fuzji białkowych według wynalazku charakteryzuje się tym, że gen strukturalny pożądanego białka sprzęga się z kodonami sekwencji sygnałowej i kodonami około dziesięciu pierwszych aminoterminalnych aminokwasów sekwencji łącznikowej (Tendamistat), tę strukturę genu wprowadza się do wektora Streptomycetes, ten wektor-hybryd doprowadza się do ekspresji w komórce gospodarza Streptomycetes i wydzielaną fuzję białkową izoluje się z podłoża, przy czym sekwencje genów odcinka łącznikowego (Tendamistat) mogą być modyfikowane. Ze zgłoszenia patentowego EP-A znana jest syntetytczna sekwencja sygnałowa dla transportu białek w układach ekspresji, która odznacza się, że DNA zasadniczo odpowiada naturalnej sekwencji sygnałowej, ale wykazuje jedno lub więcej miejsc cięcia dla endonukleaz, których nie zawiera naturalny DNA. Jeśli z taką sekwencją DNA sprzęgnie się gen białka, które ma podlegać transportowi, a następnie ten fuzyjny gen wbuduje się do wektora, którym transformuje się komórkę gospodarza i tak wytworzone białko transportuje z cytoplazmy można w komórkach prokariotycznych i eukariotycznych wytwarzać białka eukariotów, prokariotów i wirusów. Na przykładzie penplazmatycznej fosfatazy zasadowej wykazano, że przy ekspresji w E. coli jest korzystne na końcu presekwencji umieścić kodony dla około 40 pierwszych aminokwasów fosfatazy zasadowej, przed genem strukturalnym pożądanego białka. W wielu przypadkach wystarcza jednak mniejsza liczba dodatkowych aminokwasów, na przykład około 10, korzystnie około 5. Odpowiednia fuzja białkowa z proinsuliną małpią jest transportow ana do około 90% do przestrzeni periplazmatycznej.
3 Z aproponow ano ju z także (zgłoszenie patentow e US 07/399,874 z ; PCT/US 90/04840 z ) aby wytwarzać fuzje białkowe w ten sposób, ze konstruuje się mieszany oligonukłeotyd kodujący część balastową fuzji białkowej, ten oligonukleotyd wprowadza się do wektora tak, ze jest on funkcjonalnie sprzężony z regionem regulatorowym i genem strukturalnym pożądanego białka, przy pomocy tak otrzymanej populacji plazmidów transformuje się odpowiednie komórki gospodarza i selekcjonuje się ich klony o wysokiej wydajności kodowanej fuzji białkowej. Oligonukleotyd składa się przy tym przeważnie z 4 do 12 trypletów, w szczególności 4 do 8. Zbadano już także wytwarzanie fuzji białkowych z krótką częścią balastową. Na przykład wytworzono fuzję genową kodującą fuzję białkową z 10 pierwszych aminokwasów β -galaktozydazy i somatostatyny. Okazało się jednak, że ten krótki fragment β -galaktozydazy nie wystarczył aby ochronić fuzję białkową przed rozłożeniem przez proteazy gospodarza (zgłoszenie patentowe US-A , kolumna 15, akapit 2). W związku z tym w zgłoszeniu patentowym EP-A i opisano fuzje białkowe których część balastowa fragmentu β -galaktozydazy zawiera więcej niż 250 aminokwasów. Nieoczekiwanie jednak, obecnie stwierdzono, że fuzje białkowe z około 10 pierwszych aminoterminalnych aminokwasów sekwencji łącznikowej (Tendamistat) i pożądanego białka, na przykład proinsuliny, są w komórkach Streptomycetes jako gospodarzu stabilne i są wydzielane do podłoża z którego można je otrzymać z wysoką wydajnością. Niespodziewanie dotyczy to także względnie małych białek jak mini-proinsulina. Około 10 am inokwasów oznacza przy tym, że wchodzi w grę także mniejsza liczba am inokwasów, na przykład pierwszych 7 N-końcowych aminokwasów sekwencji łącznikowej (Tendamistat), ale w szczególności nie więcej niż 10. Szczególnie korzystne są fuzje białkowe, które w swojej części łącznikowej (Tendamistat-Anteil) mają w pozycji 7 i/lu b 9 prolinę (jak w sekwencji naturalnej). Oczywiście jest również możliwe, zgodnie z już znanymi lub proponowanymi sposobami wytwarzania, dobrać większą część balastową sekwencji łącznikowej (Tendamistat), przy czym naturalnie traci się korzyść wynikającą z niewielkiego balastu. Jest możliwe a nawet korzystne zmieniać naturalną kolejność aminokwasów w sekwencji łącznikowej (Tendamistat), także wymieniać i usuwać aminokwasy, albo wprowadzać aminokwasy nie występujące w naturalnej sekwencji. Jest dalej możliwe zmieniać sekwencję aminokwasów w peptydzie sygnałowym. Szczególnie pomyślne konstrukcje fuzji białkowych można, znając myśl wynalazku, łatwo ustalić w doświadczeniach wstępnych. M ożna również zrealizować ideę wynalazku w innych G ram-dodatnich kom órkach bakteryjnych, na przykład w komórkach Bacillus lub Staphylococcus, stosując sekwencje sygnałowe które są rozpoznawane przez tych gospodarzy. Fuzje białkowe otrzymano według wynalazku występują w podłożu w postaci rozpuszczonej, co daje szereg korzyści przy dalszej obróbce i oczyszczaniu. Tak na przykład dalsza obróbka enzymatyczna z odszczepieniem części balastowej może nastąpić bezpośrednio w stosunku od produktu wydzielania, bez konieczności obróbki wstępnej, jak to ma miejsce w przypadku fuzji białkowych nierozpuszczonych. Przed dalszą obróbką może więc nastąpić zatężenie lub oczyszczenie, na przykład przez chrom atografię powinowactwa ale także ultrafiltrację, wytrącanie, chrom a- tografię jonowymienną, chromatografię adsorpcyjną, sączenie molekularne lub wysokociśnieniową chromatografię cieczową. W niżej podanych przykładach wynalazek jest objaśniony bliżej. Materiałem wyjściowym do konstrukcji plazmidów jest plazmid pkk500, podany w opisie patentowym EP-A Plazmid ten różni się od opisanego w zgłoszeniu patentowym EP- A plazmidu pkk400 tym, ze gen proinsuliny jest zastąpiony przez gen analogiczny, który zamiast łańcucha C koduje tylko aminokwas lizynę oraz tym, ze sekwencja term inatora jest włączona na końcu tego genu mini-proinsuliny. Tabele I i II w zgłoszeniu patentowym EP- A , w których gen mini-proinsuliny względnie sekwencja term inatora są podane, są jako uzupełnienie załączone do opisu. Plazmidy pkk400 i pkk500 zawierają w sekwencji sygnałowej genu inhibitora α-amylazy miejsce cięcia XmaIII (w zakresie trypletów -5 do -7).
4 P r z y k ł a d I. Plazmid pk K 500 zostaje otwarty przy pomocy enzymów restrykcyjnych EcoRI i XmaIII i duży fragment oddziela się przez elektroforezę na 0,8% zelu agarozowym, poczem izoluje przez elektroelucję. Ten fragment poddaje się ligacji z fragmentem DNA zsyntetyzowanym metodą fosforaminową (1) (SEQ ID N O :1) i mieszaninę ligacyjną transformuje się w E. coli Ala Gly Pro Ala Ser Ala 5 G GCC GGG CCG GCC TCC GCC 3 CCC GGC CGG AGG CGG (XmaIII) Asp Thr Thr Val Ser Glu Pro GAC ACG ACC GTC TCC GAG CCG 3' CTG TGC TGG CAG AGG CTC GGC TTA A 5' (EcoRI) Otrzymuje się plazmid pkk 510. Koduje on pre-proinsulinę w której po sekwencji sygnałowej odcinka łącznikowego (Tendamistat) następują pierwsze 7 aminokwasów sekwencji łącznikowej (Tendamistat) i łańcuch mini-proinsuliny. P r z y k ł a d II. Analogicznie do opisanego w zgłoszeniu patentowym EP-A sposobu przeprowadzenia plazmidu pkk400 w plazmid ekspresji pg F 1, plazmid pkk 5 10 przeprowadza się w plazmid ekspresji pk F1: DNA izolowany z plazmidu pkk 5 10 tnie się enzymami restrykcyjnymi SphI i SstI i izoluje się mały fragment z genem fuzji. Dostępny handlowo plazmid ekspresji pij 702 (do nabycia w John Innes Foundation, Norwich, Anglia) tnie się tymi samymi enzymami i izoluje duży fragment. Oba te izolowane fragmenty poddaje się ligacji, mieszaninę ligacyjną transformuje się w S. lividans TK24, i izoluje się plazmid z transform antów opornych na tiostrepton, białych (to znaczy niezdolnych do wytwarzania melaniny). Klony zawierające wprowadzoną insercję bada się w hodowlach wstrząsanych na wytwarzanie fuzji białkowej. Ekspresja kodowanej fuzji białkowej następuje w znany sposób: transformowany szczep inkubuje się w kolbach wstrząsanych przez 4 dni w temperaturze 25 C i grzybnię oddziela się od podłoża hodowlanego przez wirowanie; wytworzoną fuzję białkową w podłożu po elektroforezie 20 μl przesączu podłoża w 15% żelu poliakrylamidowym uwidacznia się przez wybarwienie błękitem rcoomassie jako dodatkowy prążek białkowy, który nie występuje w doświadczeniu kontrolnym, w którym szczep transformuje się tylko p IJ 702. Jeśli przesącz podłoża potraktować endoproteazą lizylową, można wykazać elektroforezę w zelu Des-(B30)-Thr-insulinę, która weryfikuje się w autentycznej kontroli. Następnie można w przesączu podłoża fuzję białkową wykazać przy pomocy przeciwciał przeciw insulinie albo w immunoblot albo w RIA. P r z y k ł a d III. Postępuje się jak w przykładzie I i II, ale syntetyczny fragment (2) umieszcza się z SEQ ID NO:2 i tak otrzymuje się plazmidy pkk320 względnie pkf Ala Gly Pro Ala Ser Ala 5 ' G GCC GGG CCG GCC TCC GCC 3' CCC GGC CGG AGG CGG (XmaIII) Asp Thr Thr Val Ser Glu Pro Asp Pro GAC ACG ACC GTC TCC GAG CCC GAC CCG CTG TGC TGG CAG AGG CTC GGG CTG GGC TTA A 5' (EcoRI) 3 '
5 Plazmidy te kodują fuzję białkową, która różni się od tej z przykładu I i II tym, że po pierwszych 7 aminokwasach sekwencji łącznikowej (Tendamistat) następuje asparagina (w miejsce naturalnego aminokwasu alaniny) a po niej dziewiąty aminokwas w sekwencji łącznikowej (Tendamistat) - prolina. Przez wymianę alaniny na asparaginę, do części balastowej fuzji białkowej zostaje wprowadzony dodatkowy ładunek dodatni. Niespodziewanie otrzymuje się wydajność o około 20 do 30% wyższą niż w przykładzie II. P r z y k ła d IV. Postępuje się według przykładu I i II, ale syntetyczny fragment (3) umieszcza się z SEQ ID NO:3 i tak otrzymuje się plazmidy pkk330 względnie pkf Ala Gly Pro Ala Ser Ala 5 G GCC GGG CCG GCC TCC GCC 3 CCC GGC CGG AGG CGG (XmaIII) Asp Thr Thr Val Ser Glu Pro Ala Pro GAC ACG ACC GTC TCC GAG CCC GCA CCG 3 CTG TGC TGG CAG AGG CTC GGG CGT GGC TTA A 5 Plazmidy te różnią się od tych według przykładu I i II tym, że kodują pierwszych 9 naturalnych aminokwasów sekwencji łącznikowej (Tendamistat). W porównaniu z przykładem II otrzymuje się wydajność o około 10% wyższą. P r z y k ł a d V. Fuzja białkowa kodowana przez pkk500 zawiera między częścią łącznikową (Tendamistat-Anteil) i łańcuchem B proinsuliny sekwencję łączącą która koduje aminokwasy Asn-Ser-Asn-Gly-Lys. Zastąpienie tej stojącej na końcu Lys oraz Lys reprezentującej łańcuch C, przez Arg następuje jak opisano niżej. Posłużono się przy tym pojedynczym miejscem cięcia StyI w zakresie kodonów B30 do Al w sekwencji proinsuliny. DNA izolowany z plazmidu pkk500 tnie się StyI, trawi się nukleazą S1 dla usunięcia wystających końców i nadm iar nukleazy ekstrahuje się fenolem-chloroformem. Linearny plazmid następnie tnie się EcoRI, duży fragment oddziela się elektroforetycznie i izoluje przez elektroelucję. Ten fragment poddaje się ligacji z syntetycznym fragmentem (4) (SEQ ID NO:4) i mieszaninę ligacyjną transformuje się w E. coli. B1 10 Asn Ser Asn Gly Arg Phe Val Asn Gln His Leu Cys Gly Ser His AAT TCG AAC GGC CGC TTC GTC AAC CAG CAC CTG TGC GGC TCG CAC (EcoRI) GC TTG CCG GCG AAG CAG TTG GTC GTG GAC ACG CCG ABC GTG Leu Val Glu Ala 20 L eu Tyr Leu Val Cys Gly Glu Arg Gly Phe CTC GTG GAG GCC CTC TAC CTG GTG TGC GGG GAG CGC GGC TTC TTC GAG CAC CTC CGG GAG ATG GAC CAC ACG CCC CTC GCG CCG AAG AAG 30 Phe Tyr TAC ATG Thr ACC TGG Pro CCC GGG Lys AAG TTC B30 Thr ACC TGG C(B31) Arg CGC GCG
6 Pożądane klony sprawdza się analizą restrykcyjną zawartych w nich plazmidów, przy czym używa się nowo powstałego miejsca cięcia SstII. Następnie całkowity fragment SphI-SstI poddaje się sekwencjonowaniu. Dla ekspresji kodowanej fuzji białkowej, fragment sprawdzony analizą sekwencyjną poddaje się ligacji z pociętym tymi samymi enzymami wektorem p I J 702, przy czym powstaje wektor ekspresji pg F4. Badanie kodowanej przez pg F 4 i wydzielanej fuzji białkowej z jednej strony można przeprowadzić testem płytkowym inhibitora α-amylazy (zgłoszenie patentowe EP-A , przykład III), a z drugiej strony można wykonać w podłożu hodowli wstrząsanej analogicznie jak w przykładzie II. Przykład VI. Jeśli analogicznie jak w przykładzie V fragment (4) wbuduje się do wektorów pk K 5 10, 520 i 530, otrzymuje się wektory pkk 610, 620 i 630. W budowanie każdorazowo fragmentów SphI-SstI z sekwencją kodującą fuzje białkowe do wektora p IJ 702 daje wektory ekspresji p K F 11, 12 i 13. Ekspresję wydzielanych fuzji białkowych sprawdza się według przykładu II. Przykład VII. Dla zwiększenia ekspresji pochodnych plazmidu pij 702, usuwa się z niego prom otor melaniny przez trawienie PstI i SphI i zastępuje syntetycznym fragmentem (5) (SEQ ID NO:5). PstI B ci CTGCAGTGAICAGGGGGACCCIIGIGCGAATTTCCGTIACGGGTITGGGTGGTAGGG GACGTCACiUAGICCCCCIGGGAACACGCTIAAAGGCAAIGCCCAAACCCACCAICCC SphI ACGCACCCGAAGAGGAGGCCCCAGCATGC TGCGTGGGCTTCTCCTCCGGGGTCGTACG Powstaje w ten sposób konstrukcja tandemowa z prom otora syntetycznego i łącznikowego (Tendamistat). Plazmid jest oznaczony p G R 110. Jeśli do pg R 110, po cięciu SphI i SstI, wprowadzi się syntetyczne fragmenty (1), (2) i (3), powstają w wyniku wektory ekspresji pg R200, 210 i 220. Podobnie z fragmentem (4) otrzymuje się wektory ekspresji pgr250, 260 i 270. Przykład VIII. Przy wytwarzaniu ludzkiej insuliny z prekursorów insuliny przez kombinację trypsyny lub innego tak samo działającego enzymu i karboksylopeptydazy B jest korzystne, w przebiegu reakcji rozszczepiania, szybko odszczepić am inoterm inalną część balastową aby promować reakcję rozszczepienia w kierunku B31 (Arg)-insuliny. Do tego odpowiednia jest modyfikacja aminokwasów przed aminokwasem B 1 (Phe): Postępuje się według przykładu I i otwiera się plazmid pkk500 enzymami restrykcyjnymi EcoRI i D raiii. Pierwotny fragment zostaje następnie zastąpiony fragmentem DNA (6) (SEQ ID NO:6) zsyntetyzowanym m etodą fosforaminową B1 Asn Ser Ala Arg Phe Val Asn Gln His Leu Cys Gly Ser His Leu 5 ' AAT TCG GCC CGC TTC GTC AAC CAG CAC CTG TGC GGC TCG CAC CTC 3' 3 ' GC CGG GCG AAG CAG TTG GTC GTG GAC ACG CCG AGC GTG 5 (EcoRI) (DraIII)
7 Klonowanie w E. coli i ekspresje Streptomycetes li v dans następują według przykładu I względnie II. W wyniku powstają plazmid pkk640 względnie plazmid ekspresji pkf14. Analogicznie można postępować z plazmidem otrzymanym według przykładu V (po wbudowaniu fragmentu (4)). Otrzymuje się plazmidy pkk650 względnie pkf15. Załącznik z opisu patentowego EP-A T a b l i c a I ASN SER ASN GLY LYS B1 PHE VAL ASN GLN 10 H IS LEU CYS GLY SER H IS AAT TCG AAC GGC AAG TTC GTC AAC CAG CAC CTG TGC GGC TCG CAC ( E c o R I ) GC TTG CCG TTC AAG CAG TTG GTC GTG GAC ACG CCG AGC GTG LEU VAL GLU ALA 20 LEU TYR LEU VAL CYS GLY GLU ARG GLY PHE CTC GTG GAG GCC CTC TAC CTG GTG TGC GGG GAG CGC GGC TTC TTC GAG CAC CTC CGG GAG ATG GAC CAC ACG CCC CTC GCG CCG AAG AAG 30 PHE TYR THR PRO LYS THR C LYS A1 GLY IL E VAL 40 GLU GLN CYS CYS THR SER TAC ACC CCC AAG ACC AAG GGC ATC GTG GAG CAG TGC TGT ACG TCC ATG TGG GGG TTC TGG TTC CCG TAG CAC CTC GTC ACG ACA TGC AGG IL E CYS SER LEU 50 TYR GLN LEU GLU ASN TYR CYS ASN STP STP ATC TGC TCC CTC TAC CAG CTC GAG AAC TAC TGC AAC TAG TAA TAG ACG AGG GAG ATG GTC GAG CTC TTG ATG ACG TTG ATC ATT GTC GAC CTG CAG CCA CAG CTG GAC GTC GGT TCG A S a l I ( H in d I I I ) TABLICA I I 5 ' -CGATAAACCGATACAATTAAAGGCTCCTTTTGGAGCCTTTTTTTTTGGAGATTTTCAACGTGGATC GCTATTTGGCTATGTTAATTTCCGAGGAAAACCTCGGAAAAAAAAACCTCTAAa AGTTGCACCTAG-5
8 Departament Wydawnictw UP RP Nakład 90 egz. Cena 2,00 zł
SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU KSZTAŁT BIAŁEK.
SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU KSZTAŁT BIAŁEK. SPIS TREŚCI: I. Wprowadzenie. II. Części lekcji. 1. Część wstępna. 2. Część realizacji. 3. Część podsumowująca. III. Karty pracy. 1. Karta
Bardziej szczegółowoPL B1. SANOFI-AVENTIS DEUTSCHLAND GmbH, Frankfurt nad Menem,DE ,DE, BUP 26/
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 196626 (21) Numer zgłoszenia: 326936 (22) Data zgłoszenia: 20.06.1998 (13) B1 (51) Int.Cl. C12N 15/17 (2006.01)
Bardziej szczegółowoPODSTAWY BIOINFORMATYKI
PODSTAWY BIOINFORMATYKI Dr hab. Marcin Filipecki Katedra Genetyki, Hodowli i Biotechnologii Roślin - SGGW Bioinformatyka to wykorzystanie technologii komputerowych w celu zrozumienia i efektywnego wykorzystania
Bardziej szczegółowowykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki
Genetyka ogólna wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii andw@ibb.waw.pl http://arete.ibb.waw.pl/private/genetyka/ Wykład 4 Jak działają geny?
Bardziej szczegółowoEWOLUCJA GENOMÓW. Bioinformatyka, wykład 6 (22.XI.2010) krzysztof_pawlowski@sggw.pl
EWOLUCJA GENOMÓW Bioinformatyka, wykład 6 (22.XI.2010) krzysztof_pawlowski@sggw.pl Wykład 6 spis treści genomika mapowanie genomów początki ewolucji świat RNA świat wirusów (?) ewolucja genomów GENOMIKA
Bardziej szczegółowoPL B1. MIĘDZYNARODOWY INSTYTUT BIOLOGII MOLEKULARNEJ I KOMÓRKOWEJ W WARSZAWIE, Warszawa, PL BUP 07/06. GRZEGORZ KUDŁA, Zielonka, PL
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 211426 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 370282 (22) Data zgłoszenia: 23.09.2004 (51) Int.Cl. C12N 15/11 (2006.01)
Bardziej szczegółowoPrzegląd budowy i funkcji białek
Przegląd budowy i funkcji białek Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios,
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11)
R Z E C Z PO SPO L IT A PO LSK A (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 167815 (13) B1 Urząd Patentowy R zeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 304960 (22) Data zgłoszenia: 24.10.1990 (5 1 ) IntCl6:
Bardziej szczegółowoChemiczne składniki komórek
Chemiczne składniki komórek Pierwiastki chemiczne w komórkach: - makroelementy (pierwiastki biogenne) H, O, C, N, S, P Ca, Mg, K, Na, Cl >1% suchej masy - mikroelementy Fe, Cu, Mn, Mo, B, Zn, Co, J, F
Bardziej szczegółowo(21) Numer zgłoszenia: (54)Sposób wytwarzania zasadniczo czystej nitrylazy bakteryjnej
RZECZPOSPOLITA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 156394 POLSKA (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 2 63575 (51) Int.Cl.5 : C12N 1 5 /5 2 Urząd Patentowy R zeczypospolitej Polskiej (22) Data zgłoszenia: 07.01.1987
Bardziej szczegółowoKlonowanie molekularne Kurs doskonalący. Zakład Geriatrii i Gerontologii CMKP
Klonowanie molekularne Kurs doskonalący Zakład Geriatrii i Gerontologii CMKP Etapy klonowania molekularnego 1. Wybór wektora i organizmu gospodarza Po co klonuję (do namnożenia DNA [czy ma być metylowane
Bardziej szczegółowoRZECZPOSPOLITA ( 12) OPIS PATENTOWY (19) PL (18) POLSKA (13) B1. (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/CA94/00144
RZECZPOSPOLITA ( 12) OPIS PATENTOWY (19) PL (18) 182236 POLSKA (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 310617 (22) Data zgłoszenia: 14.03.1994 (86) Data i numer zgłoszenia
Bardziej szczegółowoInformacje. W sprawach organizacyjnych Slajdy z wykładów
Biochemia Informacje W sprawach organizacyjnych malgorzata.dutkiewicz@wum.edu.pl Slajdy z wykładów www.takao.pl W sprawach merytorycznych Takao Ishikawa (takao@biol.uw.edu.pl) Kiedy? Co? Kto? 24 lutego
Bardziej szczegółowoInwestycja w przyszłość czyli znaczenie ochrony własności przemysłowej dla współczesnej biotechnologii
Inwestycja w przyszłość czyli znaczenie ochrony własności przemysłowej dla współczesnej biotechnologii Zdolność patentowa wynalazków biotechnologicznych aspekty praktyczne dr Małgorzata Kozłowska Ekspert
Bardziej szczegółowoWybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna
Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich (lub prawie wszystkich) białek komórkowych Zalety analizy proteomu np. w porównaniu z analizą trankryptomu:
Bardziej szczegółowoProteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych
Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych Zalety w porównaniu z analizą trankryptomu: analiza transkryptomu komórki identyfikacja mrna nie musi jeszcze oznaczać
Bardziej szczegółowoWYNALAZKI BIOTECHNOLOGICZNE W POLSCE. Ewa Waszkowska ekspert UPRP
WYNALAZKI BIOTECHNOLOGICZNE W POLSCE Ewa Waszkowska ekspert UPRP Źródła informacji w biotechnologii projekt SLING Warszawa, 9-10.12.2010 PLAN WYSTĄPIENIA Umocowania prawne Wynalazki biotechnologiczne Statystyka
Bardziej szczegółowo46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów
46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów Chemia rganiczna, dr hab. inż. Mariola Koszytkowska-Stawińska, WChem PW; 2017/2018 1 21.1. Budowa ogólna -aminokwasów i klasyfikacja peptydów H 2 H H 2 R H R R 1 H
Bardziej szczegółowoFilogenetyka. Dr inż. Magdalena Święcicka, dr hab. Marcin Filipecki. Katedra Genetyki, Hodowli i Biotechnologii Roślin, SGGW
Filogenetyka Dr inż. Magdalena Święcicka, dr hab. Marcin Filipecki Katedra Genetyki, Hodowli i Biotechnologii Roślin, SGGW Filogenetyka Cel rekonstrukcja historii ewolucji wszystkich organizmów Klasyczne
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) (72) (74)
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 168597 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 2 8 6 2 0 9 (22) Data zgłoszenia: 2 5. 0 7. 1 9 9 0 (51) IntCl6: C
Bardziej szczegółowo21. Wstęp do chemii a-aminokwasów
21. Wstęp do chemii a-aminokwasów Chemia rganiczna, dr hab. inż. Mariola Koszytkowska-Stawińska, WChem PW; 2016/2017 1 21.1. Budowa ogólna a-aminokwasów i klasyfikacja peptydów H 2 N H kwas 2-aminooctowy
Bardziej szczegółowoKLONOWANIE DNA REKOMBINACJA DNA WEKTORY
KLONOWANIE DNA Klonowanie DNA jest techniką powielania fragmentów DNA DNA można powielać w komórkach (replikacja in vivo) W probówce (PCR) Do przeniesienia fragmentu DNA do komórek gospodarza potrzebny
Bardziej szczegółowoNowoczesne systemy ekspresji genów
Nowoczesne systemy ekspresji genów Ekspresja genów w organizmach żywych GEN - pojęcia podstawowe promotor sekwencja kodująca RNA terminator gen Gen - odcinek DNA zawierający zakodowaną informację wystarczającą
Bardziej szczegółowo(12) O PIS PATENTOWY (19) PL (11) (13) B1
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) O PIS PATENTOWY (19) PL (11) 159844 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 273721 ( 2) Data zgłoszenia: 14.07.1988 (51) IntCl.5: C12N 15/51
Bardziej szczegółowoMACIERZE MUTACYJNE W ANALIZIE GENOMÓW czy możliwa jest rekonstrukcja filogenetyczna? Aleksandra Nowicka
MAIERZE MUTAYJNE W ANALIZIE GENOMÓW czy możliwa jest rekonstrukcja filogenetyczna? Aleksandra Nowicka Zadaniem FILOGENETYKI jest : zrekonstruowanie ewolucyjnej historii wszystkich organizmów odkrycie przodka
Bardziej szczegółowoWłodzimierz Zagórski ROLA MITOCHONDRIALNEJ SYNTEZY LEUCYKLO-TRNA W SKŁADANIU GENOWYM
Włodzimierz Zagórski ROLA MITOCHONDRIALNEJ SYNTEZY LEUCYKLO-TRNA W SKŁADANIU GENOWYM Składanie genowe w mitochondriach jest złożonym procesem zachodzącym w obecności białek kodowych zarówno przez genom
Bardziej szczegółowoTest kwalifikacyjny Lifescience dla licealistów 2015
Test kwalifikacyjny Lifescience dla licealistów 2015 Imię nazwisko (pseudonim): 1. Daltonizm (d) jest cechą recesywną sprzężoną z płcią. Rudy kolor włosów (r) jest cechą autosomalną i recesywną w stosunku
Bardziej szczegółowoWALIDACJA TECHNIKI PCR dr inż. Krystyna Pappelbaum WSSE Bydgoszcz
WALIDACJA TECHNIKI PCR dr inż. Krystyna Pappelbaum WSSE Bydgoszcz ZASADY TECHNIKI PCR Technika PCR (ang. Polymerase Chain Reaction) opiera się na prowadzeniu łańcuchowej reakcji polimerazy DNA (temostabilnego
Bardziej szczegółowo(86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCTA/S94/11837
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19)PL (11)178652 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 314590 (22) Data zgłoszenia: 25.10.1994 (86) Data i numer zgłoszenia
Bardziej szczegółowoProgram Wieloletni Sprawozdanie za okres r.
Program Wieloletni 2015-2020 Sprawozdanie za okres 15.07-31.12.2015 r. Nazwa i nr zadania: 2.8 Poszerzanie puli genetycznej roślin z przeznaczeniem na cele nieżywnościowe Wykonawcy Bydgoszcz - Ogród Botaniczny
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY (19)PL. (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/FR94/00542
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19)PL (21) Numer zgłoszenia: 313445 (22) Data zgłoszenia: 09.05.1994 (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego:
Bardziej szczegółowoBudowa aminokwasów i białek
Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas Budowa aminokwasów i białek E.Banachowicz 1 Ogólna budowa aminokwasów α w neutralnym p α N 2 COO N
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) (13) B1
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 182127 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 321896 (22) Data zgłoszenia: 14.02.1996 (86) Data i numer zgłoszenia
Bardziej szczegółowoĆwiczenia 1 Wirtualne Klonowanie Prowadzący: mgr inż. Joanna Tymeck-Mulik i mgr Lidia Gaffke. Część teoretyczna:
Uniwersytet Gdański, Wydział Biologii Katedra Biologii Molekularnej Przedmiot: Biologia Molekularna z Biotechnologią Biologia II rok ===============================================================================================
Bardziej szczegółowoNowa metoda obliczeniowa porównywania sekwencji białek
Gdański Uniwersytet Medyczny Agata Czerniecka Nowa metoda obliczeniowa porównywania sekwencji białek Rozprawa doktorska Promotor: dr hab. Dorota Bielińska-Wąż Zakład Informatyki Radiologicznej i Statystyki
Bardziej szczegółowoFilogenetyka. Dr Marek D. Koter, dr hab. Marcin Filipecki. Katedra Genetyki, Hodowli i Biotechnologii Roślin, SGGW
Filogenetyka Dr Marek D. Koter, dr hab. Marcin Filipecki Katedra Genetyki, Hodowli i Biotechnologii Roślin, SGGW 1 Twórcy teorii ewolucji Charles Darwin Jean Baptiste de Lamarck Podróż HMS Beagle 2 i zbrodniczy
Bardziej szczegółowoPL B1. UNIWERSYTET JAGIELLOŃSKI, Kraków, PL BIOCENTRUM SPÓŁKA Z OGRANICZONĄ ODPOWIEDZIALNOŚCIĄ, Kraków, PL
PL 213995 B1 RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 213995 (21) Numer zgłoszenia: 394913 (22) Data zgłoszenia: 11.06.2007 (62) Numer zgłoszenia,
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE I BADANIE WRAŻLIWOŚCI BAKTERII NA ANTYBIOTYKI I CHEMIOTERAPEUTYKI
ĆWICZENIE I BADANIE WRAŻLIWOŚCI BAKTERII NA ANTYBIOTYKI I CHEMIOTERAPEUTYKI Autor i główny prowadzący dr Dorota Korsak Wstęp Jednym z najważniejszych etapów rutynowej diagnostyki mikrobiologicznej zakażeń
Bardziej szczegółowowykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki
Genetyka ogólna wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii andw@ibb.waw.pl http://arete.ibb.waw.pl/private/genetyka/ Ekspresja genów jest regulowana
Bardziej szczegółowoWybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna
Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich (lub prawie wszystkich) białek komórkowych Zalety analizy proteomu w porównaniu z analizą trankryptomu:
Bardziej szczegółowoBioinformatyka VI. Przetwarzanie wielkich zbiorów danych
Bioinformatyka VI Przetwarzanie wielkich zbiorów danych Warszawa 08.06.2015 PLAN Źródła danych genomika proteomika *omika ekspresja genów Metody sekwencjonowania Metoda Sangera Metody nowej generacji Rekonstrukcja
Bardziej szczegółowoĆWICZENIA Z BIOCHEMII
ĆWICZENIA Z BIOCHEMII D U STUDENTfiW WYDZIAŁU LEKARSKIEGO Pod redakcją Piotra Laidlera, Barbary Piekarskiej, Marii Wróbel WYDAWNICTWO UNIWERSYTETU JAGIELLOŃSKIEGO ĆWICZENIA Z BIOCHEMII DLA STUDENTÓW WYDZIAŁU
Bardziej szczegółowowykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki
Genetyka ogólna wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii andw@ibb.waw.pl http://arete.ibb.waw.pl/private/genetyka/ 1. Gen to odcinek DNA odpowiedzialny
Bardziej szczegółowoNumer pytania Numer pytania
KONKURS BIOLOGICZNY ZMAGANIA Z GENETYKĄ 2016/2017 ELIMINACJE SZKOLNE I SESJA GENETYKA MOLEKULARNA KOD UCZNIA. IMIĘ i NAZWISKO. DATA... GODZINA.. Test, który otrzymałeś zawiera 20 pytań zamkniętych. W każdym
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY (19)μl
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19)μl (21) Numer zgłoszenia: 313491 ( 2) Data zgłoszenia: 07.09.1994 (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego:
Bardziej szczegółowoPL B1. UNIWERSYTET EKONOMICZNY W POZNANIU, Poznań, PL BUP 21/09. DARIA WIECZOREK, Poznań, PL RYSZARD ZIELIŃSKI, Poznań, PL
PL 215965 B1 RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 215965 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 384841 (51) Int.Cl. C07D 265/30 (2006.01) Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (22) Data zgłoszenia:
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1 i 2 Modyfikacja geu wołowej beta-laktoglobuliny przy użyciu metody Overlap Extension PCR (wydłużania nakładających się odcinków)
ĆWICZENIE 1 i 2 Modyfikacja geu wołowej beta-laktoglobuliny przy użyciu metody Overlap Extension PCR (wydłużania nakładających się odcinków) Celem ćwiczenia jest wprowadzenie mutacji punktowej do genu
Bardziej szczegółowoRZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) (13) B1
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 174002 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 300055 (22) Data zgłoszenia: 12.08.1993 (5 1) IntCl6: H01L21/76 (54)
Bardziej szczegółowoMetody odczytu kolejności nukleotydów - sekwencjonowania DNA
Metody odczytu kolejności nukleotydów - sekwencjonowania DNA 1. Metoda chemicznej degradacji DNA (metoda Maxama i Gilberta 1977) 2. Metoda terminacji syntezy łańcucha DNA - klasyczna metoda Sangera (Sanger
Bardziej szczegółowo(12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego: 18.11.2005 05850211.3
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) PL/EP 1819729 (13) T3 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego: 18.11.0 080211.3
Bardziej szczegółowoPL B1 (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11)
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 188253 (21) Numer zgłoszenia: 335725 (13) B1 (22) Data zgłoszenia: 09.04.1998 (86) Data i numer zgłoszenia
Bardziej szczegółowoetyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Bardziej szczegółowoInwestycja w przyszłość czyli znaczenie ochrony własności przemysłowej dla współczesnej biotechnologii
Inwestycja w przyszłość czyli znaczenie ochrony własności przemysłowej dla współczesnej biotechnologii Zdolność patentowa wynalazków biotechnologicznych dr Małgorzata Kozłowska Ekspert w UPRP dr Ewa Waszkowska
Bardziej szczegółowo(12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) PL/EP (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego:
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) PL/EP 1926749 (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego: 26.08.06 06791678.3 (13) (1) T3 Int.Cl. C07K 14/81 (06.01) Urząd
Bardziej szczegółowospektroskopia elektronowa (UV-vis)
spektroskopia elektronowa (UV-vis) rodzaje przejść elektronowych Energia σ* π* 3 n 3 π σ σ σ* daleki nadfiolet (λ max < 200 nm) π π* bliski nadfiolet jednostki energii atomowa jednostka energii = energia
Bardziej szczegółowoBiologia Molekularna z Biotechnologią ===============================================================================================
Uniwersytet Gdański, Wydział Biologii Biologia i Biologia Medyczna II rok Katedra Genetyki Molekularnej Bakterii Katedra Biologii i Genetyki Medycznej Przedmiot: Katedra Biologii Molekularnej Biologia
Bardziej szczegółowo(13) B1 (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) PL B1 G06F 12/16 G06F 1/30 H04M 1/64. (57)1. Układ podtrzymywania danych przy
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 175315 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 307287 (22) Data zgłoszenia: 15.02.1995 (51) IntCl6: H04M 1/64 G06F
Bardziej szczegółowoAlgorytmy kombinatoryczne w bioinformatyce
Algorytmy kombinatoryczne w bioinformatyce wykład 2: sekwencjonowanie cz. 1 prof. dr hab. inż. Marta Kasprzak Instytut Informatyki, Politechnika Poznańska Poznawanie sekwencji genomowej Poznawanie sekwencji
Bardziej szczegółowoEkologia molekularna. wykład 1
Ekologia molekularna wykład 1 Podręczniki Agnieszka Kloch Zakład Ekologii akloch@biol.uw.edu.pl CNBiCh, IV p, pok. 4.37 Egzamin: 31 stycznia,12:30, w tej sali wykład 1/2 Podręczniki DL Hartl, AG Clark
Bardziej szczegółowo(86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/EP00/05666 (87) Data i numer publikacji zgłoszenia międzynarodowego:
RZECZPOSPOLITA POLSKA () OPIS PATENTOWY (9) PL () 005 () Numer zgłoszenia: 35360 (3) B Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej () Data zgłoszenia: 0.06.000 (6) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego:
Bardziej szczegółowoPL B1. Kwasy α-hydroksymetylofosfonowe pochodne 2-azanorbornanu i sposób ich wytwarzania. POLITECHNIKA WROCŁAWSKA, Wrocław, PL
PL 223370 B1 RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 223370 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 407598 (51) Int.Cl. C07D 471/08 (2006.01) Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (22) Data zgłoszenia:
Bardziej szczegółowoPRÓBNY EGZAMIN MATURALNY Z BIOLOGII
Miejsce na naklejkę z kodem szkoły dysleksja PRÓBNY EGZAMIN MATURALNY Z BIOLOGII POZIOM PODSTAWOWY Instrukcja dla zdającego Czas pracy 120 minut 1. Sprawdź, czy arkusz egzaminacyjny zawiera 16 stron (zadania
Bardziej szczegółowoENZYMY RESTRYKCYJNE ENZYMY RESTRYKCYJNE CZYM RÓŻNIĄ SIĘ POSZCZEGÓLNE ENZYMY? nazewnictwo: EcoRV
ENZYMY RESTRYKCYJNE Enzymy z klasy endonukleaz (hydrolaz), wykazujące powinowactwo do specyficznych fragmentów dwuniciowych cząsteczek DNA i hydrolizujące wiązania fosfodiestrowe w obu niciach Naturalnie
Bardziej szczegółowoBiopaliwo do silników z zapłonem samoczynnym i sposób otrzymywania biopaliwa do silników z zapłonem samoczynnym. (74) Pełnomocnik:
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 197375 (21) Numer zgłoszenia: 356573 (22) Data zgłoszenia: 10.10.2002 (13) B1 (51) Int.Cl. C10L 1/14 (2006.01)
Bardziej szczegółowoZasady oceniania rozwiązań zadań 48 Olimpiada Biologiczna Etap centralny
Zasady oceniania rozwiązań zadań 48 Olimpiada Biologiczna Etap centralny Zadanie 1 1 pkt. za prawidłowe podanie typów dla obydwu zwierząt oznaczonych literami A oraz B. A. ramienionogi, B. mięczaki A.
Bardziej szczegółowoPL B1 (12) O P I S P A T E N T O W Y (19) P L (11) (13) B 1 A61K 9/20. (22) Data zgłoszenia:
R Z E C Z PO SPO L IT A PO LSK A (12) O P I S P A T E N T O W Y (19) P L (11) 1 7 7 6 0 7 (21) Numer zgłoszenia: 316196 (13) B 1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (22) Data zgłoszenia: 13.03.1995
Bardziej szczegółowoRZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) (13) B1
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 165810 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 290029 (22) Data zgłoszenia: 25.04.1991 (51) Int.Cl.5: A23L 1/32 A23L
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY PL B1. (21 ) Numer zgłoszenia: BUP 06/ WUP 07/04 RZECZPOSPOLITA POLSKA (19) PL (11)
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (21 ) Numer zgłoszenia: 335590 (22) Data zgłoszenia: 22.09.1999 (19) PL (11) 187478 (13) B1 (51) IntCl7 A01K 69/00 (54)
Bardziej szczegółowoMetody analizy genomu
Metody analizy genomu 1. Mapowanie restrykcyjne. 2. Sondy do rozpoznawania DNA 3. FISH 4. Odczytanie sekwencji DNA 5. Interpretacja sekwencji DNA genomu 6. Transkryptom 7. Proteom 1. Mapy restrykcyjne
Bardziej szczegółowoScreening, klonowanie, ekspresja i oczyszczanie białek
Screening, klonowanie, ekspresja i oczyszczanie białek Kiedy gen jest znany Dostępna sekwencja DNA sekwencjonowanie genomu, biblioteki Dostępna sekwencja białka sekwencjonowanie białka Techniki pozyskania
Bardziej szczegółowoBioinformatyka. z sylabusu... (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz. Wykład monograficzny Bioinformatyka.
Bioinformatyka (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas z sylabusu... Wykład 1, 2006 1 Co to jest Bioinformatyka? Zastosowanie technologii
Bardziej szczegółowoprof. dr hab. inż. Marta Kasprzak Instytut Informatyki, Politechnika Poznańska Poznawanie sekwencji genomowej
Bioinformatyka wykład 2: sekwencjonowanie cz. 1 prof. dr hab. inż. Marta Kasprzak Instytut Informatyki, Politechnika Poznańska Poznawanie sekwencji genomowej Poznawanie sekwencji genomów na trzech poziomach
Bardziej szczegółowoSYLABUS. Wydział Biologiczno-Rolniczy. Katedra Biochemii i Biologii Komórki
SYLABUS 1.1. PODSTAWOWE INFORMACJE O PRZEDMIOCIE/MODULE Nazwa przedmiotu/ modułu Biologia molekularna z elementami inżynierii genetycznej Kod przedmiotu/ modułu* Wydział (nazwa jednostki prowadzącej kierunek)
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) (13) B1
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 170013 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 297079 (22) Data zgłoszenia: 17.12.1992 (51) IntCl6: H01L 29/792 (
Bardziej szczegółowoStruktura biomakromolekuł chemia biologiczna III rok
truktura biomakromolekuł chemia biologiczna III rok jak są zbudowane białka? dlaczego białka są tak zbudowane? co z tego wynika? 508 13 604 liczba struktur dostępnych w Protein Data Bank wynosi aktualnie
Bardziej szczegółowo(12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego:
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) PL/EP 1802536 (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego: 20.09.2004 04774954.4 (13) T3 (51) Int. Cl. B65D77/20 B65D85/72
Bardziej szczegółowoEWOLUCJA GENOMÓW. Bioinformatyka, wykład 4 (28.X.2008)
EWOLUCJA GENOMÓW Bioinformatyka, wykład 4 (28.X.2008) krzysztof_pawlowski@sggwaw.pl Wykład 4 spis treści początki ewolucji świat RNA świat wirusów (?) ewolucja genomów Początek życia Ok. 14 miliardów lat
Bardziej szczegółowo(21) Numer zgłoszenia: (54) Sposób wytwarzania preparatu barwników czerwonych buraka ćwikłowego
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19)PL (11)167526 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 292733 (22) Data zgłoszenia: 10.12.1991 (51) IntCl6: C12P 1/00 C12N
Bardziej szczegółowoPL B1. Sposób i układ do modyfikacji widma sygnału ultraszerokopasmowego radia impulsowego. POLITECHNIKA GDAŃSKA, Gdańsk, PL
PL 219313 B1 RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 219313 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 391153 (51) Int.Cl. H04B 7/00 (2006.01) H04B 7/005 (2006.01) Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej
Bardziej szczegółowoPL B1. BIURO PROJEKTÓW "KOKSOPROJEKT" SPÓŁKA Z OGRANICZONĄ ODPOWIEDZIALNOŚCIĄ, Zabrze, PL BUP 24/04
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 208766 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 360187 (51) Int.Cl. C10B 57/12 (2006.01) Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (22) Data zgłoszenia: 16.05.2003
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY. (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/DE96/02405
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (21 ) Numer zgłoszenia: 321888 (22) Data zgłoszenia: 15.12.1996 (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: 15.12.1996,
Bardziej szczegółowoĆwiczenia 1 Wirtualne Klonowanie. Prowadzący: mgr Anna Pawlik i mgr Maciej Dylewski. Część teoretyczna:
Uniwersytet Gdański, Wydział Biologii Biologia i Biologia Medyczna II rok Katedra Biologii Molekularnej Przedmiot: Biologia Molekularna z Biotechnologią ===============================================================================================
Bardziej szczegółowo(86)Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: 29.12.1994,PCT/US94/13268
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19)PL (11)180818 (13) B1 (21 ) Numer zgłoszenia: 321039 (22) Data zgłoszenia: 29.12.1994 (86)Data i numer zgłoszenia
Bardziej szczegółowopaździernika 2013: Elementarz biologii molekularnej. Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II
10 października 2013: Elementarz biologii molekularnej www.bioalgorithms.info Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II Komórka: strukturalna i funkcjonalne jednostka organizmu żywego Jądro komórkowe: chroniona
Bardziej szczegółowo(86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/DE03/ (87) Data i numer publikacji zgłoszenia międzynarodowego:
RZECZPOSPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 207732 (21) Numer zgłoszenia: 378818 (22) Data zgłoszenia: 18.12.2003 (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego:
Bardziej szczegółowoWykład 14 Biosynteza białek
BIOCHEMIA Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka semestr III Wykład 14 Biosynteza białek WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA CENTRUM BIOIMMOBILIZACJI I INNOWACYJNYCH MATERIAŁÓW OPAKOWANIOWYCH
Bardziej szczegółowoPL B1. B & P ENGINEERING Spółka z o.o. Spółka Komandytowa,Przeworsk,PL BUP 18/08
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 202012 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 382712 (22) Data zgłoszenia: 21.06.2007 (51) Int.Cl. A23N 1/00 (2006.01)
Bardziej szczegółowoEWOLUCJA GENOMÓW. Bioinformatyka, wykład 7 (29.XI.2010) krzysztof_pawlowski@sggw.pl
EWOLUCJA GENOMÓW Bioinformatyka, wykład 7 (29.XI.2010) krzysztof_pawlowski@sggw.pl Wykład 7 spis treści świat wirusów (?) ewolucja genomów GENOMIKA badanie struktury i funkcjonowania genomów GENOMIKA STRUKTURALNA
Bardziej szczegółowo(54) Sposób wydzielania zanieczyszczeń organicznych z wody
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 175992 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 305151 (22) Data zgłoszenia: 23.09.1994 (51) IntCl6: C02F 1/26 (54)
Bardziej szczegółowo(12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) (13) T3 (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego:
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) PL/EP 1730054 (13) T3 (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego: 22.03.2005 05731932.9 (51) Int. Cl. B65G17/06 (2006.01)
Bardziej szczegółowoDefinicje. Białka rekombinowane (ang. recombinant proteins, r-proteins) Ukierunkowana mutageneza (ang. site-directed/site-specific mutagenesis)
Definicje Białka rekombinowane (ang. recombinant proteins, r-proteins) Białka, które powstały w żywych organizmach (lub liniach komórkowych) w wyniku ekspresji rekombinowanego DNA. Rekombinowany DNA jest
Bardziej szczegółowoPL B1. GALISZ WOJCIECH OBRÓBKA I MONTAŻ URZĄDZEŃ DO CELÓW SPORTOWYCH, Jastrzębie Zdrój, PL BUP 08/11
PL 215021 B1 RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 215021 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 389150 (22) Data zgłoszenia: 30.09.2009 (51) Int.Cl.
Bardziej szczegółowo(86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/US99/21960 (87) Data i numer publikacji zgłoszenia międzynarodowego:
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 197408 (21) Numer zgłoszenia: 346772 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (22) Data zgłoszenia: 21.09.1999 (86) Data i numer zgłoszenia
Bardziej szczegółowoPL 198457 B1. ABB Sp. z o.o.,warszawa,pl 17.12.2001 BUP 26/01. Michał Orkisz,Kraków,PL Mirosław Bistroń,Jarosław,PL 30.06.
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 198457 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 340813 (51) Int.Cl. G06F 17/21 (2006.01) G06Q 10/00 (2006.01) Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (22)
Bardziej szczegółowo(11) PL B1 (12) OPIS PATENTOWY (19)PL (13)B1. Fig.3 B60R 11/02 H01Q 1/32. (54) Zespół sprzęgający anteny samochodowej
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19)PL (11)166714 (13)B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 290469 (22) Data zgłoszenia: 29.05.1991 (51) IntCl6: B60R 11/02 H01Q
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY. (21) Numer zgłoszenia: (22) Data zgłoszenia: (61) Patent dodatkowy do patentu:
R ZECZPO SPOLITA POLSKA Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (12) OPIS PATENTOWY (21) Numer zgłoszenia: 306329 (22) Data zgłoszenia: 16.12.1994 (61) Patent dodatkowy do patentu: 175504 04.11.1994
Bardziej szczegółowoAgenda: Wynalazek jako własnośd intelektualna. Co może byd wynalazkiem. Wynalazek biotechnologiczny. Ochrona patentowa
dr Bartosz Walter Agenda: Wynalazek jako własnośd intelektualna Co może byd wynalazkiem Wynalazek biotechnologiczny Ochrona patentowa Procedura zgłoszenia patentowego Gdzie, kiedy i jak warto patentowad
Bardziej szczegółowo(12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) (13) B1
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 171065 (13) B1 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 299277 (22) Data zgłoszenia: 11.06.1993 (51) IntCl6: G01R 35/02 (54)
Bardziej szczegółowo-1- Preparat o właściwościach immunoregulatorowych
-1- Preparat o właściwościach immunoregulatorowych Przedmiotem wynalazku jest preparat o właściwościach immunoregulatorowych. Wynalazek może znaleźć zastosowanie w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym,
Bardziej szczegółowo(86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/EP96/05837
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12)OPIS PATENTOWY (19)PL (11)186469 Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (21) Numer zgłoszenia: 327637 (22) Data zgłoszenia: 24.12.1996 (86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego:
Bardziej szczegółowo