a) polimery syntetyczne 3/9
|
|
- Anatol Leśniak
- 7 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Immobilizacja enzymów Enzymy, w porównaniu z katalizatorami chemicznymi, charakteryzują się wysoką aktywnością w relatywnie niskich temperaturach ( o C) oraz unikalną selektywnością substratową, regio- i enancjoselektywnością. Jednakże tylko niewielka część reakcji katalizowanych enzymatycznie znajduje zastosowanie w skali przemysłowej. Związane jest to zazwyczaj z niestabilnością preparatów enzymatycznych, niską produktywnością, wrażliwością na rozpuszczalniki organiczne i ograniczeniem do prowadzenia reakcji w roztworach wodnych. Rys 1. Najczęstsze metody immobilizacji 1/9
2 Problemy te mogą zostać rozwiązane przez stosowanie preparatów immobilizowanych. Enzymy można osadzać na różnych nośnikach, zamykać wewnątrz polimerów, sieciować. Dzięki procesowi immobilizacji rozpuszczalny, homogeniczny biokatalizator przekształcony zostaje w katalizator heterogeniczny. Pozwala to na stosowanie procesów ciągłych i ułatwia izolowanie produktów. Bardzo często rośnie także jego stabilność, maleje wrażliwości na zmiany ph i temperatury (wysoka aktywność nawet w 80 o C). Immobilizacja powoduje też podwyższenie selektywność w porównaniu z enzymem natywnym. Najczęstsze metody immobilizacji zostały przedstawione na Rys Związanie enzymu z powierzchnią nośnika a) Adsorpcja Adsorpcja biokatalizatora na powierzchni nierozpuszczalnego w wodzie nośnika jest jedną z najstarszych i najłatwiejszych metod immobilizacji. Może być stosowana w przypadku izolowanych enzymów, jaki i żywych komórek. Biokatalizator wiąże się z podłożem dzięki siłom Van der Wasala, oddziaływaniom jonowym lub przez wytwarzanie wiązań wodorowych. Oddziaływania te są dosyć słabe i nie powodują zmian konformacyjnych białka. Metoda jest prosta, efektywna, tania i szybka. Jednakże preparaty tego typu maja ograniczone zastosowanie w reakcjach prowadzonych w środowisku wodnym, ponieważ często następuje pogorszenie właściwości katalitycznych związane, nie ze spadkiem aktywności, ale z desorpcją enzymu z nośnika. Natomiast w układach niewodnych sprawdzają się bardzo dobrze. Wyróżnia się kilka procedur wiązania białka przez adsorpcję: Prosta adsorpcja nośnik zawiesza się w roztworze enzymu i po zakończeniu odmywa się niezwiązane białko, Agregacja do roztworu białka, zawierającego nośnik, dodaje się rozpuszczalnik organiczny lub zwiększa siłę jonową w celu wywołania agregacji białka i jego sorpcji na nośniku, Depozycja roztwór białka z nośnikiem poddaje się łagodnemu suszeniu. Agregacja i depozycja powodują zwiększenie ilości zaadsorbowanego białka na powierzchni nośnika. Najczęściej wykorzystywanymi nośnikami są: celit (ziemia okrzemkowa), tlenek glinu, krzemionka, celuloza, skrobia, alginiany, aktywowany węgiel, nośniki syntetyczne (najczęściej żywice jonowymienne). b) Wiązanie z udziałem metali przejściowych Metoda ta wykorzystuje chelatujące właściwości metali przejściowych (tytan, wanad, cynk, żelazo, nikiel, miedź) pozwalające wytworzyć kompleksy z nośnikiem i białkiem. Immobilizację białka poprzedza wytworzenie chelatu z grupami hydroksylowymi nośnika, a następnie, po odmyciu nadmiaru jonów dodaje się białko, w którym jako ligandy wiążące się z metalem wykorzystywane są grupy karboksylowe kwasów asparaginowego i glutaminowego, grupy -OH seryny, tyrozyny i treoniny, 2/9
3 grupa -NH 2 lizyny, grupa SH cystieny i pierścień imidazolowy histydyny. Metoda ta ma ograniczone zastosowanie ze względu na obecność jonów metali przejściowych, co nie jest akceptowane przez przemysł spożywczy, farmaceutyczny i kosmetyczny. c) Wiązanie wykorzystujące specyficzne powinowactwo Jest to bardzo dobrze rokująca metoda wykorzystująca specyficzne powinowactwo biocząsteczek. Pozwala na związanie enzymu z ligandem w sposób trwały, ale odwracalny w specyficznych warunkach. Wiązanie przebiega w łagodnych warunkach ph, temperatury i bez rozpuszczalników organicznych. Możliwość utworzenia korzystnej orientacji enzymu względem nośnika przez najczęściej wielopunktowe wiązanie z ligandem zapewnia usztywnienie konformacji białka i większą stabilność preparatu; immobilizacji można poddawać enzymy w formie częściowo oczyszczonej, lub wręcz homogenaty. Najczęściej stosowanymi ligandami są glikoproteiny i przeciwciała monoklonarne lub poliklonarne. Jednakże szczególnie wysoki koszt tej metody (wytwarzanie ligandów i odpowiednia modyfikacja enzymów) ogranicza w znacznym stopniu jej zastosowanie. d) Wiązanie kowalencyjne z nośnikiem Technika ta polega na wytworzeniu wiązania kowalencyjnego pomiędzy grupami funkcyjnymi nośnika i białka. Metoda ta zapewnia trwałe związanie enzymu z powierzchnią nośnika, ale jednocześnie jej zasadniczą wadą są często dość drastyczne warunki, w jakich przebiegają reakcje. Zawsze obserwuje się więc spadek aktywności enzymu (nawet o 50%) spowodowany zmianami konformacyjnymi i częściową denaturcją. Wybór odpowiedniej metody bywa często przypadkowy, ponieważ prawdopodobieństwo wystąpienia konkretnego aminokwasu na powierzchni białka, jak i jego stabilność w warunkach reakcji, często nie jest znane. Do wytwarzania wiązań najczęściej wykorzystuje się grupy nukleofilowe aminokwasów: imidazolowe (His), fenylowe (Tyr), -SH (Cys), -NH 2 (Lys). Ogólnie immobilizacja tą metodą przebiega w dwóch etapach: aktywacja nośnika przez przyłączenie reaktywnej grupy łączącej, przyłączenie enzymu. Jako nośniki wykorzystuje się nośniki nieorganiczne (porowate szkło), polimery naturalne (celuloza, dekstran, agaroza, skrobia), polimery syntetyczne. Najważniejsze metody immobilizacji: a) polimery syntetyczne 3/9
4 b) nośniki nieorganiczne c) polimery naturalne 2. Sieciowanie (cross-linking) Wytwarzanie wiązań kowalencyjnych między cząsteczkami białka określane jest terminem crosslinking. Otrzymuje się w ten sposób wielkocząsteczkowe nierozpuszczalne agregaty. Cząsteczki enzymu mogą być łączone bezpośrednio między sobą lub z pośrednictwem obojętnych białek np. albumin (Rys. 1). Do sieciowania najczęściej wykorzystuje się związki dwufunkcyjne: aldehyd glutarowy (OHC-(CH 2 ) 3 -CHO), heksametylenodiizocyjanian lub -izotiocyjanian oraz heksanodikarboksyimidynian dimetylu (pochodna kwasu adypinowego: CH 3 OC(=NH)- -CH 2 ) 4 C(=NH)OCH 3 ),. Reakcjom ulegać mogą nie tylko wolne grupy NH 2, ale także grupy SH i OH. Ogromną zaletą tej metody jest prostota i wyeliminowanie znacznego udziału nośnika, ale jednocześnie usieciowanie powoduje ograniczenie dostępu substratów do centrów aktywnych enzymu. Rys 2. Sieciowanie enzymu za pomocą aldehydu glutarowego 4/9
5 Sieciowanie może być prowadzone nie tylko w roztworze białka, ale też w postaci mikrokrystalicznej. Uzyskane w ten sposób cross-linking enzyme crystals (CLEC) wykazują wyjątkową odporność chemiczną (także na działanie proteaz) i mechaniczną, w porównaniu do tradycyjnego sieciowania. Zasadniczą wadą całego procesu jest jednak wysoki koszt, ponieważ enzymy muszą być odpowiednio czyste, a kryształy odpowiedniego rozmiaru. 3. Zamykanie w żelu Biokatalizatory mogą zostać uwięzione w makroskopowej matrycy, przez którą swobodnie mogą przenikać cząsteczki reagentów. W zależności od typu procesu i reaktora preparat może mieć różne formy, np. kulek, włókien itp. Ze względu na łagodne warunki, metoda ta może być stosowana także do immobilizacji żywych komórek. W tym przypadku najczęściej używa się żeli agarowych, alginianów, κ-karaginianów. Formowanie żelu z biokatalizatorem może być przeprowadzone przez zmianę temperatury lub siły jonowej roztworu (Rys 3). Rys 3. Zamykanie biokatalizatora w żelu Zamykanie enzymów w alginianie Alginian sodu jest liniowym polisacharydem izolowanym najczęściej z brązowych morskich alg i wodorostów. Zbudowany jest z dwóch kwasów uronowych: β-d-mannuronowego (M) i α-l-glukuronowego (G) (Rys 4). W zależności od pochodzenia, łańcuchy mogą być homopolierami M lub D, kopolimerami M i D, a także mieszaniną wszystkich typów polimerów. Kwas alginowy tworzy rozpuszczalne w wodzie sole z kationami metali alkalicznych i kationem amonowym, natomiast sole kationów wielowartościowych (np. wapnia) będą tworzyły żele. Dwuwartościowy kation wapnia wiąże się z dwiema grupami karboksylowymi kwasu glukuronowego w obrębie tego samego lub sąsiednich łańcuchów, co prowadzi zmniejszenia rozpuszczalności (Rys 5 a i b). Ponieważ metoda opiera się na obecności reszt kwasu glukuronowego (który występuje w 5/9
6 mniejszych ilościach niż kwas mannuronowy), wielkość porów w żelu (decydująca o szybkości dyfuzji reagentów) nie zależy od warunków immobilizacji, ale od materiału wyjściowego. 2 Na(Alginian) + Ca 2+ Ca(Alginian) Na + Żele alginianowe są termostabilne w zakresie o C, a ogrzewanie nie powoduje upłynniania. Jednakże żel można łatwo przeprowadzić w zol przez dodanie wysokich stężeń soli sodowych, potasowych lub amonowych. Rys 4. Struktura składników kwasu alginowego a) b) Rys 5. Struktura przestrzenna alginianu wapnia 6/9
7 4. Zamykanie w membranach Nie jest to ściśle metoda immobilizacji, ale zapewnia ona umieszczenie enzymu w ograniczonej przestrzeni, izolując go w ten sposób od środowiska reakcyjnego. Małe cząsteczki mogą swobodnie przenikać przez membranę, natomiast enzym pozostaje w niej uwięziony. Podzielenie przestrzeni reakcyjnej na kompartmenty przez membrany imituje biologiczna immobilizację w komórce, ponieważ wiele enzymów działa w powiązaniu z błonami biologicznymi. Enzymy mogą być zamykane w micelach lub lipozomach tworzących się w obecności odpowiednich środków powierzchniowo-czynnych (Rys 6). Woda uwięziona wewnątrz tego typu struktur zapewnia wysoką aktywność enzymu. Micele zderzają się ze sobą i dzięki temu następuje wymiana zawartości i reakcja może przebiegać wydajnie i szybko. Wadą tego typu immobilizacji są problemy podczas izolacji produktów (związki powierzchniowo-czynne w tym momencie przeszkadzają). Rys 6. Zamykanie enzymu w micelach i lipozomach Bardziej przydatnymi układami są reaktory zawierające membrany syntetyczne. Produkuje się je w różnych typach o określonej wielkości porów w zależności od zapotrzebowania. Membrany takie długo były wykorzystywane w oczyszczaniu białek np. za pomocą dializy, czyli małe cząsteczki mogą swobodnie dyfundować przez membranę. Na Rys 7 przedstawiono przykładowy schemat reaktora. Rys 7. Reaktor membranowy 7/9
8 Literatura 1. Ćwiczenia z biochemii, praca zbiorowa red. L. Kłyszejko-Stefanowicz, PWN K. Faber, Biotransformation in Organic Chemistry, Sprinter, J. Bryjak, Immobilizacja enzymów. Część 1: Metody konwencjonalne, Wiadomości Chemiczne, 2004, 58, 9-10 Część doświadczalna W trakcie ćwiczeń należy wyznaczyć zawartość białka w surowym i wysolonym PLE oraz przygotować dwa preparaty: PLE i lipazę Amano PS immobilizowane w 2% roztworze alginianu sodu. Następnie zbadać aktywność otrzymanych preparatów w reakcji z maślanem p-nitrofenylu i wyciągnąć wnioski. Wyznaczenie ilości białka w preparatach PLE (metoda Lowry ego) W oznaczeniu wykorzystuje się reakcje barwne: biuretową (jonów miedzi (II) z wiązaniami peptydowymi) oraz reakcje zachodzące pomiędzy resztami tyrozyny, tryptofanu i histydyny (prawdopodobnie) a odczynnikiem Folina-Ciocalteu (FC). Aminokwasy te redukują jony Mo 6+ /W 6+ zawarte w odczynniku FC, a stężenie produktów o barwie niebieskiej mierzy się spektrofotometrycznie przy λ=750nm. Odczynniki: roztwór wzorcowy BSA 150µg/ml białka; bufor fosforanowy ph 7,20; odczynnik Lowry ego, odczynnik Folina-Ciocalteu. Sprzęt: próbówki szklane i wirówkowe, kolby miarowe, pipety, zlewki, bagietka, kolorymetr. Wykonanie: Do dwóch próbówek wirówkowych odważyć 300 mg PLE surowego i 50 mg PLE wysolonego, dodać odpowiednio 4 ml i 1,5 ml buforu i dokładnie mieszać przez kilka minut i wstawić na 3 min na płuczkę ultradźwiękową.. Następnie odwirować przez 10 min (10000 obr/min). Każdy supernatant zlać do zlewki, zmierzyć jego objętość i do kolby miarowej o poj. 100 ml (dla PLE surowego) i 25 ml (dla PLE wysolonego) odpipetować po 1 ml. Dopełnić wodą destylowaną do kreski, dokładnie wymieszać. Przygotować 21 próbówek szklanych. Postępując zgodnie z tabelą 1 odpipetować odpowiednie roztwory. Zmierzyć absorbancję, obliczyć stężenia BSA w roztworach wzorcowych i na ich podstawie wykreślić krzywą wzorcową (A=f(mg/ml)). Oszacować ilość mg białka na 1 g preparatu (pamiętać o rozcieńczeniach!). 8/9
9 Tabela 1. Roztwór Białko O. Ozn. Woda BSA badane Lowry Zero - 1,000-5 Czekać O. CF Czekać 0,5 S1; S2-0,500 0, ,5 S3; S4-0,250 0, ,5 S5; S , ,5 W1; W , ,5 W3; W4-0,500 0, min 0,5 1; 2 0,200 0, ,5 30 min 3; 4 0,400 0, ,5 5; 6 0,600 0, ,5 7; 8 0,800 0, ,5 9; 10 1, ,5 Wszystkie objętości podano w ml. S1-S6 PLE surowa; W1-W4 PLE wysolona Immobilizacja PLE Odczynniki: preparat enzymatyczny PLE, lipaza Amano PS, alginian sodu, 0,3 mol/l roztwór chlorku wapnia. Sprzęt: zlewki 25, 100 ml, lejek Schotta, kolba ssawkowa, mieszadło magnetyczne, strzykawka, bagietka, pipety 1 i 5 ml, cylinder miarowy. Wykonanie: Do zlewki 25 ml odważyć odpowiednią ilość alginianu sodu i dodać 10 ml wody. Zawartość delikatnie mieszać bagietką do całkowitego rozpuszczenia alginianu i odstawić na 30 min. Następnie dodać 1 ml otrzymanego wcześniej supernatantu. Po wymieszaniu otrzymaną zawiesiną napełnić strzykawkę. W zlewce o poj. 100 ml umieścić 50 ml 0,3-molowego roztworu chlorku wapnia i postawić na mieszadle magnetycznym. Następnie pojedynczymi kroplami wstrzykiwać roztwór alginianu (1 kropla/sek.). Po zakończeniu zawiesinę mieszać jeszcze 15 min, a potem na lejku Schotta odsączyć otrzymany preparat i przemyć go 10 ml wody. Analogicznie przygotować preparat Amano PS, tylko w próbówce wirówkowej odważyć 150 mg lipazy i rozpuścić ją w 1,5 ml buforu fosforanowego ph 7,20. Następnie należy zbadać i porównać aktywność hydrolityczną otrzymanych preparatów natywnych i immobilizowanych. 9/9
Immobilizacja enzymów
Immobilizacja enzymów Enzymy odznaczają się wysoką aktywnością w relatywnie niskich temperaturach (30-110 o C) oraz unikalną selektywnością substratową, regio- i enancjoselektywnością. Jednakże tylko niewielka
Bardziej szczegółowoPodstawy biogospodarki. Wykład 7
Podstawy biogospodarki Wykład 7 Prowadzący: Krzysztof Makowski Kierunek Wyróżniony przez PKA Immobilizowane białka Kierunek Wyróżniony przez PKA Krzysztof Makowski Instytut Biochemii Technicznej Politechniki
Bardziej szczegółowoDefinicja immobilizacji
Definicja immobilizacji Immobilizacja technika unieruchamiania biokatalizatorów / enzymów na nośnikach, stosowana powszechnie w badaniach naukowych i przemyśle (chemicznym, spożywczym) Problemy związane
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoZastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym
Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym Dr inż. Bożena Wnuk Mgr inż. Anna Wysocka Seminarium Aktualne zagadnienia dotyczące jakości w przemyśle cukrowniczym Łódź 10 11 czerwca
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE
OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp W przypadku trudno rozpuszczalnej soli, mimo osiągnięcia stanu nasycenia, jej stężenie w roztworze jest bardzo małe i przyjmuje się, że ta
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu
ĆWICZENIE 4 Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu 1. Wprowadzenie Zbyt wysokie stężenia fosforu w wodach powierzchniowych stojących, spiętrzonych lub wolno płynących prowadzą do zwiększonego przyrostu
Bardziej szczegółowoHYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE
Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp Mianem rozpuszczalności określamy maksymalną ilość danej substancji (w gramach lub molach), jaką w danej temperaturze można rozpuścić w określonej
Bardziej szczegółowoKATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA
9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoSTĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI
Ćwiczenie 8 Semestr 2 STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI Obowiązujące zagadnienia: Stężenie jonów wodorowych: ph, poh, iloczyn jonowy wody, obliczenia rachunkowe, wskaźniki
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI W ROZTWORACH ELEKTROLITÓW.
RÓWNOWAGI W ROZTWORACH ELEKTROLITÓW. Zagadnienia: Zjawisko dysocjacji: stała i stopień dysocjacji Elektrolity słabe i mocne Efekt wspólnego jonu Reakcje strącania osadów Iloczyn rozpuszczalności Odczynnik
Bardziej szczegółowoSpis treści. Wstęp... 9
Spis treści Wstęp... 9 1. Szkło i sprzęt laboratoryjny 1.1. Szkła laboratoryjne własności, skład chemiczny, podział, zastosowanie.. 11 1.2. Wybrane szkło laboratoryjne... 13 1.3. Szkło miarowe... 14 1.4.
Bardziej szczegółowoLaboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowoOznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym
Ćwiczenie 6 Oznaczanie SO w powietrzu atmosferycznym Dwutlenek siarki bezwodnik kwasu siarkowego jest najbardziej rozpowszechnionym zanieczyszczeniem gazowym, występującym w powietrzu atmosferycznym. Głównym
Bardziej szczegółowoCHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ. Ćwiczenie 5
CHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ Ćwiczenie 5 Kompleksometryczne oznaczanie twardości wody w próbce rzeczywistej oraz mleczanu wapnia w preparacie farmaceutycznym Ćwiczenie
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1. Zależność szybkości reakcji chemicznych od stężenia reagujących substancji.
VIII. Kinetyka i statyka reakcji chemicznych Zagadnienia Czynniki wpływające na szybkość reakcji Rzędowość i cząsteczkowość reakcji Stała szybkości reakcji Teoria zderzeń Teoria stanu przejściowego Reakcje
Bardziej szczegółowoCHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ. Ćwiczenie 7
CHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ Ćwiczenie 7 Wykorzystanie metod jodometrycznych do miedzi (II) oraz substancji biologicznie aktywnych kwas askorbinowy, woda utleniona.
Bardziej szczegółowoKINETYKA INWERSJI SACHAROZY
Dorota Warmińska, Maciej Śmiechowski Katedra Chemii Fizycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Gdańska KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Wstęp teoretyczny Kataliza kwasowo-zasadowa Kataliza kwasowo-zasadowa
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych
ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 6 IZOLACJA BIAŁEK I ANALIZA WPŁYWU WYBRANYCH CZYNNIKÓW NA BIAŁKA Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 IZOLACJA BIAŁEK I ANALIZA WPŁYWU WYBRANYCH CZYNNIKÓW NA BIAŁKA Doświadczenie 1 Cel: Frakcjonowanie białek mleka metodą wysalania
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoImmobilizacja drożdży
ĆWICZENIE 3 Immobilizacja drożdży Prowadzący: mgr inż. Sebastian Budniok mgr inż. Przemysław Hahn mgr inż. Jadwiga Paszkowska CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest immobilizacja drożdży piekarskich w alginianie
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 6 Aminokwasy
Ćwiczenie 6 Aminokwasy Aminokwasy są to związki dwufunkcyjne, których cząsteczki zawierają grupy karboksylowe i aminowe: grupa aminowa:nh 2 grupa karboksylowa COOH Nomenklatura aminokwasów: Naturalne aminokwasy
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoSporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości
Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zbadanie właściwości roztworów buforowych. Przygotujemy dwa roztwory buforowe: octanowy
Bardziej szczegółowoOtrzymany w pkt. 8 osad, zawieszony w 2 ml wody destylowanej rozpipetować do 4 szklanych probówek po ok. 0.5 ml do każdej.
Kwasy nukleinowe izolacja DNA, wykrywanie składników. Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Struktura, synteza i degradacja nukleotydów purynowych i pirymidynowych. 2. Regulacja syntezy nukleotydów. Podstawowe
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoLaboratorium 6. Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej
Laboratorium 6 Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy uważane są za niezwykle wydajne katalizatory różnorodnych reakcji,
Bardziej szczegółowoWYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI SŁABEGO KWASU ORGANICZNEGO
10 WYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI SŁABEGO KWASU ORGANICZNEGO CEL ĆWICZENIA Poznanie podstawowych zagadnień teorii dysocjacji elektrolitycznej i problemów związanych z właściwościami kwasów i zasad oraz
Bardziej szczegółowoLaboratorium 3 Toksykologia żywności
Laboratorium 3 Toksykologia żywności Literatura zalecana: Orzeł D., Biernat J. (red.) 2012. Wybrane zagadnienia z toksykologii żywności. Wydawnictwo Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Wrocław. Str.:
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1. Technika ważenia oraz wyznaczanie błędów pomiarowych. Ćwiczenie 2. Sprawdzanie pojemności pipety
II. Wagi i ważenie. Roztwory. Emulsje i koloidy Zagadnienia Rodzaje wag laboratoryjnych i technika ważenia Niepewność pomiarowa. Błąd względny i bezwzględny Roztwory właściwe Stężenie procentowe i molowe.
Bardziej szczegółowoScenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum. Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne
Scenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne Czas trwania lekcji: 2x 45 minut Cele lekcji: 1. Ogólny zapoznanie
Bardziej szczegółowoZanieczyszczenia organiczne takie jak WWA czy pestycydy są dużym zagrożeniem zarówno dla środowiska jak i zdrowia i życia człowieka.
Projekt współfinansowany ze środków Narodowego Centrum Nauki (NCN) oraz Narodowego Centrum Badań i Rozwoju (NCBIR) w ramach projektu (TANGO1/266740/NCBR/2015) Mgr Dariusz Włóka Autor jest stypendystą programu
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1. Aminokwasy
ĆWICZENIE 1 Aminokwasy Przygotować 5 (lub więcej) 1% roztworów poszczególnych aminokwasów i białka jaja kurzego i dla każdego z nich wykonać wszystkie reakcje charakterystyczne. Reakcja ksantoproteinowa
Bardziej szczegółowoK05 Instrukcja wykonania ćwiczenia
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego K05 Instrukcja wykonania ćwiczenia Wyznaczanie punktu izoelektrycznego żelatyny metodą wiskozymetryczną Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Układy
Bardziej szczegółowoChemiczne składniki komórek
Chemiczne składniki komórek Pierwiastki chemiczne w komórkach: - makroelementy (pierwiastki biogenne) H, O, C, N, S, P Ca, Mg, K, Na, Cl >1% suchej masy - mikroelementy Fe, Cu, Mn, Mo, B, Zn, Co, J, F
Bardziej szczegółowoIII A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych
III A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych III-A Przygotowywanie roztworów o różnym stężeniu III-A.1. Przygotowanie naważki substancji III-A.2. Przygotowanie 70 g 10% roztworu NaCl III-A.3.
Bardziej szczegółowoPotencjometryczna metoda oznaczania chlorków w wodach i ściekach z zastosowaniem elektrody jonoselektywnej
Potencjometryczna metoda oznaczania chlorków w wodach i ściekach z zastosowaniem elektrody jonoselektywnej opracowanie: dr Jadwiga Zawada Cel ćwiczenia: poznanie podstaw teoretycznych i praktycznych metody
Bardziej szczegółowoTWARDOŚĆ WODY. Ca(HCO 3 ) HCl = CaCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2. Mg(HCO 3 ) 2 + 2HCl = MgCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2
TWARDOŚĆ WODY Ćwiczenie 1. Oznaczanie twardości przemijającej wody wodociągowej Oznaczenie twardości przemijającej wody polega na miareczkowaniu określonej ilości badanej wody roztworem kwasu solnego o
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN
ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN CZĘŚĆ TEORETYCZNA Mechanizmy promujące wzrost rośli (PGP) Metody badań PGP CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 1. Mechanizmy promujące wzrost roślin. Odczyt. a) Wytwarzanie
Bardziej szczegółowoSynteza nanocząstek magnetycznych pokrytych modyfikowaną skrobią dla zastosowań biomedycznych
Synteza nanocząstek magnetycznych pokrytych modyfikowaną skrobią dla zastosowań biomedycznych mgr Katarzyna Węgrzynowska-Drzymalska Katedra Chemii i Fotochemii Polimerów Wydział Chemii Uniwersytet Mikołaja
Bardziej szczegółowoMechanizm działania buforów *
Mechanizm działania buforów * UNIWERSYTET PRZYRODNICZY Z doświadczenia nabytego w laboratorium wiemy, że dodanie kropli stężonego kwasu do 10 ml wody powoduje gwałtowny spadek ph o kilka jednostek. Tymczasem
Bardziej szczegółowoUKŁAD OKRESOWY PIERWIASTKÓW, WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE PIERWIASTKÓW 3 OKRESU
5 UKŁAD OKRESOWY PIERWIASTKÓW, WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE PIERWIASTKÓW 3 OKRESU CEL ĆWICZENIA Poznanie zależności między chemicznymi właściwościami pierwiastków, a ich położeniem w układzie okresowym oraz korelacji
Bardziej szczegółowoEDTA (roztwór 0,02 mol/l) Zgodnie z rozporządzeniem (WE) 1272/2008 związek nie jest. substancją niebezpieczną.
Chemizne metody analizy ilośiowej (laboratorium) Kompleksometria. Przygotowanie roztworu o stężeniu 0,0 mol/l Wersenian disodu (, NaH Y H O ) krystalizuje z dwoma ząstezkami wody. Można go otrzymać w bardzo
Bardziej szczegółowoWŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW
Ćwiczenie nr 1 WŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW I. Pomiar ciśnienia osmotycznego ĆWICZENIA PRAKTYCZNE Ciśnienie osmotyczne - różnica ciśnień wywieranych na błonę półprzepuszczalną przez dwie ciecze, które
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE NR 4 OTRZYMYWANIE PREPARATÓW RADIOCHEMICZNIE CZYSTYCH.
ĆWICZENIE NR 4 OTRZYMYWANIE PREPARATÓW RADIOCHEMICZNIE CZYSTYCH. Nośnikowe metody wydzielania izotopów promieniotwórczych W badaniach radiochemicznych ma się zwykle do czynienia z bardzo małymi ilościami
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY. DZIAŁ: Kompleksometria
ĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY DZIAŁ: Kompleksometria ZAGADNIENIA Stała trwałości i nietrwałości kompleksów. Rodzaje kompleksów i przykłady EDTA Wskaźniki w kompleksometrii
Bardziej szczegółowoBadanie procesu starzenia się kwasu ortokrzemowego w roztworach wodnych
ĆWICZENIE 3 Badanie procesu starzenia się kwasu ortokrzemowego w roztworach wodnych Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą otrzymywania polikwasów na przykładzie procesu kondensacji kwasu ortokrzemowego
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI. Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ
POLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ BŁONĘ KOMÓRKOWĄ I. WSTĘP TEORETYCZNY Każda komórka, zarówno roślinna,
Bardziej szczegółowoPrzegląd budowy i funkcji białek
Przegląd budowy i funkcji białek Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios,
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 (studenci biotechnologii) Potencjometria Potencjometryczne wyznaczanie PK miareczkowania słabego kwasu
Ćwiczenie 8 (studenci biotechnologii) Potencjometria Potencjometryczne wyznaczanie PK miareczkowania słabego kwasu Potencjometria Klasyczne miareczkowanie od miareczkowania potencjometrycznego różni się
Bardziej szczegółowoetyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Bardziej szczegółowoDeproteinizacja jako niezbędny etap przygotowania próbek biologicznych
Deproteinizacja jako niezbędny etap przygotowania próbek biologicznych Instrukcja do ćwiczeń opracowana w Katedrze Chemii Środowiska Uniwersytetu Łódzkiego. 1. Wstęp Określenie próbka biologiczna jest
Bardziej szczegółowoOTRZYMYWANIE KARBOKSYMETYLOCELULOZY
Katedra Chemii Organicznej, Bioorganicznej i Biotechnologii OTRZYMYWANIE KARBOKSYMETYLOCELULOZY Prowadzący: mgr inż. Marta Grec Miejsce ćwiczeń: sala 102 1. Cel ćwiczenia Celem doświadczenia jest zapoznanie
Bardziej szczegółowoRepetytorium z wybranych zagadnień z chemii
Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie
Bardziej szczegółowoPracownia analizy ilościowej dla studentów II roku Chemii specjalność Chemia podstawowa i stosowana Wyznaczanie parametrów kolektywnych układu
Pracownia analizy ilościowej dla studentów II roku Chemii specjalność Chemia podstawowa i stosowana Wyznaczanie parametrów kolektywnych układu Oznaczanie twardości wody metodą kompleksometryczną Wstęp
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGA I SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNEJ
Ćwiczenie 7 semestr RÓWNOWAGA I SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNEJ Obowiązujące zagadnienia: Kinetyka (szybkość) reakcji, czynniki wpływające na szybkość reakcji chemicznych, reguła van t Hoffa, rzędowość reakcji,
Bardziej szczegółowoMECHANIZMY REAKCJI CHEMICZNYCH. REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE GRUP FUNKCYJNYCH ZWIĄZKÓW ORGANICZNYCH
Ćwiczenie 2 semestr 2 MECHANIZMY REAKCJI CHEMICZNYCH. REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE GRUP FUNKCYJNYCH ZWIĄZKÓW ORGANICZNYCH Obowiązujące zagadnienia: Związki organiczne klasyfikacja, grupy funkcyjne, reakcje
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoWOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2016/2017 eliminacje rejonowe
kod ŁÓDZKIE CENTRUM DOSKONALENIA NAUCZYCIELI I KSZTAŁCENIA PRAKTYCZNEGO Uzyskane punkty.. WOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2016/2017 eliminacje rejonowe Zadanie
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ PREPARATYKA KATALIZATORA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW PREPARATYKA KATALIZATORA Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala 109 LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1. Sporządzanie roztworów, rozcieńczanie i określanie stężeń
Ćwiczenie 1 Sporządzanie roztworów, rozcieńczanie i określanie stężeń Stężenie roztworu określa ilość substancji (wyrażoną w jednostkach masy lub objętości) zawartą w określonej jednostce objętości lub
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE B: Oznaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych
ĆWICZEIE B: znaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest oznaczenie zawartości rozpuszczalnego w wodzie chromu (VI) w próbce cementu korzystając
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE I - BIAŁKA. Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z właściwościami fizykochemicznymi białek i ich reakcjami charakterystycznymi.
ĆWICZENIE I - BIAŁKA Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z właściwościami fizykochemicznymi białek i ich reakcjami charakterystycznymi. Odczynniki: - wodny 1% roztwór siarczanu(vi) miedzi(ii), - 10% wodny
Bardziej szczegółowoSpis treści. Właściwości fizyczne. Wodorki berylowców. Berylowce
Berylowce Spis treści 1 Właściwości fizyczne 2 Wodorki berylowców 3 Tlenki berylowców 4 Nadtlenki 5 Wodorotlenki 6 Iloczyn rozpuszczalności 7 Chlorki, fluorki, węglany 8 Siarczany 9 Twardość wody 10 Analiza
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA
ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA 1. Oznaczanie słabych kwasów w sokach i syropach owocowych metodą miareczkowania konduktometrycznego Celem ćwiczenia jest ilościowe oznaczenie zawartości słabych kwasów w sokach
Bardziej szczegółowo6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA
6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA L-DOPA (L-3,4-dihydroksyfenyloalanina) jest naturalnym prekursorem dopaminy, jednego z najważniejszych
Bardziej szczegółowoInżynieria Środowiska
ROZTWORY BUFOROWE Roztworami buforowymi nazywamy takie roztwory, w których stężenie jonów wodorowych nie ulega większym zmianom ani pod wpływem rozcieńczania wodą, ani pod wpływem dodatku nieznacznych
Bardziej szczegółowoIlościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości
Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z podstawową wiedzą dotyczącą budowy, funkcji i właściwości glikogenu jak również
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 ZASTOSOWANIE SPEKTROFOTOMETRII W NADFIOLECIE I ŚWIETLE WIDZIALNYM
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
WARTOŚĆ ph ROZTWORÓW WODNYCH WSTĘP 1. Wartość ph wody i roztworów Woda dysocjuje na jon wodorowy i wodorotlenowy: H 2 O H + + OH (1) Stała równowagi tej reakcji, K D : wyraża się wzorem: K D = + [ Η ][
Bardziej szczegółowoZadanie 1. [ 3 pkt.] Uzupełnij zdania, wpisując brakującą informację z odpowiednimi jednostkami.
Zadanie 1. [ 3 pkt.] Uzupełnij zdania, wpisując brakującą informację z odpowiednimi jednostkami. I. Gęstość propanu w warunkach normalnych wynosi II. Jeżeli stężenie procentowe nasyconego roztworu pewnej
Bardziej szczegółowoTreść podstawy programowej
CHEMIA ZR Ramowy rozkład materiału w kolejnych tomach podręczników I. Atomy, cząsteczki i stechiometria chemiczna Tom I 1. Masa atomowa I.2. 2. Izotopy I.1., I.3. 3. Reakcje jądrowe I.4. 4. Okres półtrwania
Bardziej szczegółowoRoztwory buforowe (bufory) (opracowanie: dr Katarzyna Makyła-Juzak)
Roztwory buforowe (bufory) (opracowanie: dr Katarzyna Makyła-Juzak) 1. Właściwości roztworów buforowych Dodatek nieznacznej ilości mocnego kwasu lub mocnej zasady do czystej wody powoduje stosunkowo dużą
Bardziej szczegółowo2.1. Charakterystyka badanego sorbentu oraz ekstrahentów
BADANIA PROCESU SORPCJI JONÓW ZŁOTA(III), PLATYNY(IV) I PALLADU(II) Z ROZTWORÓW CHLORKOWYCH ORAZ MIESZANINY JONÓW NA SORBENCIE DOWEX OPTIPORE L493 IMPREGNOWANYM CYANEXEM 31 Grzegorz Wójcik, Zbigniew Hubicki,
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 29. ENZYMATYCZNA INWERSJA SACHAROZY II
ĆWICZENIE 29. ENZYMATYCZNA INWERSJA SACHAROZY II INSTRUKCJA WYKONANIA Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie procesu ciągłej produkcji cukru inwertowanego będącego mieszaniną glukozy i fruktozy. Proces
Bardziej szczegółowoOtrzymywanie i badanie właściwości chemicznych związków wanadu na różnych stopniach utlenienia.
ĆWICZENIE 6 Otrzymywanie i badanie właściwości chemicznych związków wanadu na różnych stopniach utlenienia. Celem ćwiczenia jest obserwacja barwnych produktów redukcji metawanadanu(v) sodu, NaVO 3 oraz
Bardziej szczegółowoSZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab
SZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab CZĄSTECZKA I RÓWNANIE REKCJI CHEMICZNEJ potrafi powiedzieć co to jest: wiązanie chemiczne, wiązanie jonowe, wiązanie
Bardziej szczegółowoSynteza Cu(CH 3 COO) 2 H 2 O oraz (NH 4 ) 2 Ni(SO 4 ) 2 6H 2 O
ĆWICZENIE 2 Synteza Cu(CH 3 COO) 2 H 2 O oraz (NH 4 ) 2 Ni(SO 4 ) 2 6H 2 O 1. Zakres materiału Podstawowe czynności w laboratorium chemicznym (ogrzewanie substancji, filtracja, ważenie substancji, itp.).
Bardziej szczegółowoĆwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ
Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu
Bardziej szczegółowoBadanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]
Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej
Bardziej szczegółowoPODSTAWY STECHIOMETRII
PODSTAWY STECHIOMETRII 1. Obliczyć bezwzględne masy atomów, których względne masy atomowe wynoszą: a) 7, b) 35. 2. Obliczyć masę próbki wody zawierającej 3,01 10 24 cząsteczek. 3. Która z wymienionych
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA WROCŁAWSKA INSTYTUT TECHNOLOGII NIEORGANICZNEJ I NAWOZÓW MINERALNYCH. Ćwiczenie nr 6. Adam Pawełczyk
POLITECHNIKA WROCŁAWSKA INSTYTUT TECHNOLOGII NIEORGANICZNEJ I NAWOZÓW MINERALNYCH Ćwiczenie nr 6 Adam Pawełczyk Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych USUWANIE SUBSTANCJI POŻYWKOWYCH ZE ŚCIEKÓW PRZEMYSŁOWYCH
Bardziej szczegółowoTECHNOLOGIA OCZYSZCZANIA WÓD I ŚCIEKÓW. laboratorium Wydział Chemiczny, Studia Niestacjonarne II
TECHNOLOGIA OCZYSZCZANIA WÓD I ŚCIEKÓW. laboratorium Wydział Chemiczny, Studia Niestacjonarne II opracowała dr inż. Dorota Jermakowicz-Bartkowiak Wymiana jonowa w podstawowych procesach technologicznych
Bardziej szczegółowoZakład Chemii Organicznej, Wydział Chemii UMCS Strona 1
PREPARAT NR 20 KWAS 2JODOBENZOESOWY NH 2 NaNO 2, HCl Woda, < 5 o C, 15 min N 2 Cl KI Woda, < 5 o C, potem 50 o C, 20 min I Stechiometria reakcji Kwas antranilowy Azotyn sodu Kwas solny stężony 1 ekwiwalent
Bardziej szczegółowoZwiązki nieorganiczne
strona 1/8 Związki nieorganiczne Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn Treść podstawy programowej: Typy związków nieorganicznych: kwasy, zasady, wodorotlenki, dysocjacja jonowa, odczyn roztworu,
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH
1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowo