Przegląd budowy i funkcji białek

Transkrypt

1 Przegląd budowy i funkcji białek

2 Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios, które oznacza pierwszorzędny. Białko to liniowa sekwencja aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniem peptydowym.

3 Funkcje energetyczne Funkcje komunikacyjne Funkcje mechaniczne i transportowe Funkcje magazynujące i wydalnicze

4 Funkcje białek zależą od ich KSZTAŁTU = KONFORMACJI

5 Funkcje białek Ochronne Hormony Strukturalne Ruchowe Enzymatyczne Transportowe

6 Funkcje białek Ochronne Hormony Strukturalne Ruchowe Enzymatyczne Transportowe

7 Organizacja budowy białek Struktura pierwszorzędowa Struktura drugorzędowa Struktura trzeciorzędowa Struktura czwartorzędowa

8 Struktura pierwszorzędowa >gi : insulin [Homo sapiens] FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKTRREAEDLQVGQVELGGGPGAGSLQPLALEG SLQKRGIVEQCCTSICSLYQLENYCN >sp P11387 DNA topoisomerase 1 [Homo sapiens] MSGDHLHNDSQIEADFRLNDSHKHKDKHKDREHRHKEHKKEKDREKSKHSNSEHKDSEKK HKEKEKTKHKDGSSEKHKDKHKDRDKEKRKEEKVRASGDAKIKKEKENGFSSPPQIKDEP EDDGYFVPPKEDIKPLKRPRDEDDADYKPKKIKTEDTKKEKKRKLEEEEDGKLKKPKNKD KDKKVPEPDNKKKKPKKEEEQKWKWWEEERYPEGIKWKFLEHKGPVFAPPYEPLPENVKF YYDGKVMKLSPKAEEVATFFAKMLDHEYTTKEIFRKNFFKDWRKEMTNEEKNIITNLSKC DFTQMSQYFKAQTEARKQMSKEEKLKIKEENEKLLKEYGFCIMDNHKERIANFKIEPPGL FRGRGNHPKMGMLKRRIMPEDIIINCSKDAKVPSPPPGHKWKEVRHDNKVTWLVSWTENI QGSIKYIMLNPSSRIKGEKDWQKYETARRLKKCVDKIRNQYREDWKSKEMKVRQRAVALY FIDKLALRAGNEKEEGETADTVGCCSLRVEHINLHPELDGQEYVVEFDFLGKDSIRYYNK VPVEKRVFKNLQLFMENKQPEDDLFDRLNTGILNKHLQDLMEGLTAKVFRTYNASITLQQ QLKELTAPDENIPAKILSYNRANRAVAILCNHQRAPPKTFEKSMMNLQTKIDAKKEQLAD ARRDLKSAKADAKVMKDAKTKKVVESKKKAVQRLEEQLMKLEVQATDREENKQIALGTSK LNYLDPRITVAWCKKWGVPIEKIYNKTQREKFAWAIDMADEDYEF

9 Aminokwasy H H2N C R α COOH

10 Optycznie L i D

11 L i D Optycznie czynne i nieczynne

12 L i D

13 Hydrofobowe

14 Hydrofilowe

15 Szczególne Dwie cysteiny mogą tworzyć mostki dwusiarczkowe

16 Jonizacja aminokwasów

17 Endogenne Ala (alanina) Arg (arginina) Asp (kwas asparaginowy) Asn (asparagina) Cys (cysteina) Glu (kwas glutaminowy) Gln (glutamina) Gly (glicyna) Pro (prolina) Egzogenne His (histydyna) Ile (izoleucyna) Leu (leucyna) Lys (lizyna) Met (metionina) Phe (fenyloalanina) Thr (treonina) Trp (tryptofan) Val (walina) Ser (seryna) Tyr (tyrozyna)

18 Wiązanie peptydowe H H H2N C COOH + H2N C COOH R R H H H H2N C C N C COOH + H2O R O R Wiązanie amidowe

19 Wiązanie peptydowe H H H2N C COOH + H2N C COOH R R H H H H2N C C N C COOH + H2O R O R Wiązanie peptydowe

20 Hydroliza H H H H2N C C N C COOH CH2 O CH2 C O C O OH H N H

21 Brak swobody...

22 Rezonans chemiczny

23 Swoboda obrotu Aminokwas - - Wiązanie peptydowe

24 Wykres Ramachandrana +130 o Najczęstsze kombinacje -40 o wartości kątów ψ i ϕ to o -60 o

25 Struktura drugorzędowa α-heliks β-kartka

26 Struktura drugorzędowa Lokalna, powtarzająca się struktura przestrzenna łańcucha głównego białka zbudowana z sąsiadujących ze sobą aminokwasów, która utrzymywana jest wiązaniami wodorowymi

27 α-heliks

28 α-heliks

29 α-keratyna

30 α-keratyna

31 β-kartka

32 Fibroina

33 Struktury Cartoon Patyczkowo-kuleczkowe Czaszowe

34 Model cartoon

35 Model patyczkowy

36 Model czaszowy

37 Struktura trzeciorzędowa Globalna struktura przestrzenna białka Wzajemne relacje położenia struktur drugorzędowych

38 Siły stabilizujące Wiązania wodorowe Oddziaływania jonowe Wiązania kowalencyjne Oddziaływania van der Waalsa Oddziaływania hydrofobowe

39 Krajobraz fałdowania Niestabilne Stabilne

40 Mostki dwusiarczkowe

41 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia!

42 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia! Może powodować mutacje

43 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia! Może powodować mutacje Komórka pracuje nad utrzymaniem środowiska redukującego

44 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia! Może powodować mutacje Komórka pracuje nad utrzymaniem środowiska redukującego -SH HS-

45 Struktura czwartorzędowa Oddziaływania między polipeptydami Kompleksy białkowe

46

47 ADP + Pi ATP

48 ADP + Pi ATP

49

50

51

52

53

54

55 Klasyfikacja białek Liczba polipeptydów (podjednostek) białko jedno- vs wielopodjednostkowe Obecność kofaktora białko proste vs złożone Kształt globularne vs fibrylarne

56 Liczba podjednostek

57 Obecność kofaktora

58 Kształt

59 PrP C PrP Sc konwersja Normalna Patogenna

60 Priony PrP C PrP Sc Rozpuszczalne w środowisku wodnym Podatne na trawienie proteazami Dominująca struktura drugorzędowa Tak Tak α-heliks Nie Nie β-kartka Morfologia Struktura

61 1. 2. PrP C PrP Sc 3.

62 Reszty cukrowe PrP C Reszta lipidowa

63 Reszty cukrowe PrP C Reszta lipidowa

64 Modyfikacje (posttranslacyjne) białek Fosfataza P Białko Kinaza Grupa fosforanowa pochodzi od ATP

65 Właściwości białek

66 Denaturacja i renaturacja

67 Doświadczenie Anfinsena

68 Koagulacja (sery!) Ca Ca Ca 2+ Kazeina Podpuszczka (enzym przeprowadzający hydrolizę białek) Ca Ca Ca 2+ - Ca Ca Ca 2+ - Ca 2+ -