ALERGICZNE WŁAŚCIWOŚCI OWOCÓW I WARZYW ORAZ MOŻLIWOŚCI ICH ELIMINOWANIA METODAMI TRADYCYJNYMI I BIOTECHNOLOGICZNYMI1

Acta Sci. Pol., Biotechnologia 13 (2) 2014, 27-34 ISSN 1644 065X (print) ISSN 2083 8654 (on-line) ALERGICZNE WŁAŚCIWOŚCI OWOCÓW I WARZYW ORAZ MOŻLIWOŚCI ICH ELIMINOWANIA METODAMI TRADYCYJNYMI I BIOTECHNOLOGICZNYMI1 Maria Trzcińska Uniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu Streszczenie. Przedstawiono krótki przegląd występujących w owocach i warzywach, wywołujących uczulenia, profilin i białek zapasowych. Zwrócono uwagę na reakcje krzyżowe pomiędzy omawianymi alergenami a homologicznymi białkami obecnymi w pyłkach popularnych roślin. Na koniec omówiono kierunki badań, których celem jest poszukiwanie hipoalergicznych odmian owoców i warzyw. Słowa kluczowe: alergeny owoców i warzyw, profiliny, białka zapasowe, odmiany hipoalergiczne Alergie pokarmowe, których przyczyną są spożywane owoce i warzywa, są poważnym wyzwaniem dla lekarzy i dietetyków. W Europie dolegliwości te występują u 0,1 4,3% populacji. Obserwacje wskazują, że najczęściej uczulają owoce należące do rodziny Rosaceae (np. jabłka, brzoskwinie, wiśnie). Alergie wywoływane przez warzywa są rzadsze, są diagnozowane u 0,1 1,8% ludności. Wśród warzyw najczęściej uczulają przedstawiciele rodziny Apiaceae (np. seler, marchew) i pomidory [Mc Clain i in. 2014]. Charakterystyczną cechą uczuleń wywoływanych przez warzywa i owoce jest częste występowanie reakcji krzyżowych z alergenami pyłków pospolicie rosnących roślin. Organizm alergika uczulony przez kontakt z odpowiednim pyłkiem reaguje alergicznie po spożyciu produktów roślinnych zawierających homologiczne alergeny. Alergeny owoców i warzyw to przede wszystkim białka, najczęściej niskocząsteczkowe, powszechnie występujące w różnych tkankach, także jadalnych części roślin. Wśród uczulających związków roślinnych bardzo ważną grupę stanowią białka, zwane ze względu na swoją rolę białkami stresu roślinnego; ale alergenami są również białka pełniące inne funkcje fizjologiczne, jak np. niektóre enzymy komórkowe, a także białka stanowiące w roślinie materiał zapasowy [Breiteneder i Ebner 2000]. Copyright by Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu Adres do korespondencji Corresponding author: Maria Trzcińska, Katedra Inżynierii Bioprocesowej, Uniwersytet Ekonomiczny we Wrocławiu, ul. Komandorska 118/120, 53-345 Wrocław, e-mail: maria.trzcinska@ue.wroc.pl

28 M. Trzcińska W niniejszej pracy przedstawiono krótki przegląd występujących w owocach i warzywach profilin i białek zapasowych posiadających właściwości uczulające, omówiono kierunki poszukiwań hipoalergicznych odmian owoców i warzyw metodami tradycyjnymi i biotechnologicznymi. Profiliny są niskocząsteczkowymi białkami o masie cząsteczkowej 12 19 kda. Występują we wszystkich komórkach eukariotycznych, a ich podstawową funkcją fizjologiczną jest udział w reorganizacji elementów aktynowych cytoszkieletu. Profiliny są elementem regulującym polimeryzację i depolimeryzację tych struktur. Dzięki tej funkcji pełnią także ważną rolę w procesach cytogenezy i embriogenezy. Profiliny biorą udział w oddziaływaniach pomiędzy cytoszkieletem aktynowym a błoną komórkową, są także zaangażowane w procesy transportu przez błonę komórkową [Sanchez-Salguero 2014, Sun i in. 2013]. Interakcje między profilinami i pochodnymi błonowego fosfatydyloinozytolu warunkują rolę tych białek w ważnych komórkowych szlakach sygnalizacyjnych [Sohn i Goldschmidt-Clermont 1994, Witke 2004]. Już w latach 90. ubiegłego wieku wskazano na profiliny jako bardzo rozpowszechnioną przyczynę alergii i stwierdzono, że wiele przypadków alergii krzyżowych powodowanych przez spożywane produkty roślinne jest wynikiem uczulającego działania omawianych tu białek. Według niektórych źródeł aż 20% przypadków pokarmowych alergii krzyżowych powodowanych jest przez profiliny [Valenta i in. 1992]. Inne źródła szacują udział profilin w alergicznych reakcjach krzyżowych na 12,4% [Panzner i in. 2014]. Ogromne znaczenie ma obecność alergogennych profilin w pyłkach pospolicie występujących roślin drzew, m.in. brzozy (Betula verrucosa), leszczyny (Corylus avellana), olchy (Alnus glutinosa), kasztanów jadalnych (Castanea sativa), oliwek (Olea europaea); traw i zbóż np.: tymotki łąkowej (Phleum pratense), trawy bermudzkiej (Cynodon dactylon), kukurydzy (Zea mays) i pszenicy (Triticum aesitivum) oraz szeroko rozpowszechnionych roślin zielnych, jak np. komosa biała (Chenopodium album) czy bylica pospolita (Artemisia vulgaris). Równolegle alergogenne profiliny zidentyfikowano w wielu jadalnych owocach i warzywach: jabłkach (Mal d 4), brzoskwiniach (Pru p 4), melonach (Cuc m 2), arbuzach, bananach (Mus xp 1), selerze (Api g 4), marchwi (Dau c 4), orzechach laskowych (Cor a 2), orzechach ziemnych (Ara h 5), wiśniach (Prop av 4), gruszkach (Pyr c 4), ananasach (Ana c 1), pomidorach (Lyc e 1), soi (Gly m 3), a także papryce (Cap 2) [Sánchez-Salguero 2014]. Profiliny należą do białek o silnie konserwatywnej budowie, co uzasadnia częste alergiczne reakcje krzyżowe wywoływane przez omawiane białka pochodzące z różnych, zwykle niespokrewnionych roślin. Reakcje alergiczne u osób uczulonych przez pyłki roślinne mogą wystąpić po kontakcie z pyłkami innych roślin lub po spożyciu produktów zawierających homologiczne profiliny [Santos i Van Ree 2011]. Wykazano, że porównanie podobieństwa sekwencji aminokwasowej profilin pochodzących z różnych roślin pozwala przewidzieć wystąpienie reakcji krzyżowych u osób uczulonych. Warto tu jednak przytoczyć wyniki badań krystalograficznych alergogennych profilin z pyłków drzewa kauczukowego (Hev b 8) i brzozy (Bet v 2) oraz z owoców orzeszków ziemnych (Ara h 5). Pod względem budowy sekwencyjnej alergen z orzeszków ziemnych wykazuje większe podobieństwo do białka Hev b 8 niż do Bet v 2, ale przestrzenna budowa cząsteczki omawianego alergenu jest bliższa profilinie z pyłku brzozy. Przytoczone wyniki sugerują, że do prognozowania wystąpienia alergii krzyżowych wyłącznie na podstawie podobieństwa sekwencji aminokwasów w łańcuchach białkowych należy podchodzić ostrożnie [Wang i in. 2013]. Acta Sci. Pol.

Alergiczne właściwości owoców i warzyw... 29 Objawy uczuleń pokarmowych powodowanych przez profiliny są na ogół łagodne i ograniczają się do tzw. ustnego zespołu uczuleniowego (OAS oral allergy syndrome). W wielu owocach i warzywach alergizujące profiliny są drugorzędnymi, mało istotnymi alergenami. I tak chociaż właściwości uczulające wykrytej w truskawkach profiliny Fra a 3 zostały potwierdzone, jednak znaczenie tego białka w alergologii wydaje się niewielkie [Zuidmeer i in. 2006]. W jabłkach uczulająca profilina Mal d 4 ma wyraźnie mniejsze znaczenie w alergologii od obecnych w jabłkach białek Mal d 1 i Mal d 3 [Fernández- -Rivas i in. 2006]. Wśród rozpoznanych alergenów orzeszków ziemnych profilina oznaczona symbolem Ara h 5 także nie należy do dominujących alergenów tej rośliny [Bublin i Breiteneder 2014]. Jednak są i takie rośliny, których alergiczne właściwości są warunkowane głównie przez profiliny. Są one głównym alergenem melonów [Tordesillas i in. 2010], arbuzów [Pastor i in. 2009] i pomarańczy [López-Torrejón i in. 2005]. Niektóre badania dowodzą, że profiliny są także ważnymi alergenami owoców egzotycznych: ananasów i bananów [Reindl i in. 2002]. Na uwagę też zasługują reakcje krzyżowe występujące po spożyciu owoców zawierających uczulające profiliny u osób uczulonych na profiliny pyłków traw i brzozy [Metz Favre i in. 2014]. Wśród alergenów roślinnych ważną grupą są niektóre białka stanowiące materiał zapasowy nasion spożywanych przez człowieka. Tę grupę związków o właściwościach uczulających reprezentują przede wszystkim białka należące do nadrodzin kupin i prolamin [Breiteneder i Mills 2005]. Kupiny to duża i bardzo zróżnicowana grupa białek, charakteryzująca się obecnością w strukturze cząsteczki domeny w kształcie beczułki [Dunwell i in. 2004]. W tej grupie alergenów są klasyfikowane przede wszystkim białka z rodziny wicilin rozpoznawane jako główne alergeny niektórych roślin strączkowych i orzechów. Wicilinami są główne alergeny grochu (Pisum sativum) [Sanchez-Monge i in. 2002] i soczewicy (Glycine max) Lenc c 1 [López-Torrejón i in. 2005]. Także białka: Ara h 1 z orzeszków ziemnych (Arachis hypogaea), Jug r 2 z orzechów włoskich (Juglans regia), Cor a 11 z orzechów laskowych (Corylus avellana) oraz Ana o 1 z orzechów nerkowca (Anacardium occidentale) należą do wicilin. Nadto wymienione tu białka z różnych orzechów wykazują tak znaczne podobieństwa w budowie, że mogą powodować reakcje krzyżowe. [Barre i in. 2008]. Niewątpliwie istotną cechą wielu uczulających białek zapasowych warzyw jest ich termostabilność. Na przykład dużą odpornością na wysokie temperatury charakteryzują się należące do wicilin alergeny grochu Pis s 1 i Pis 2. Wykazano, że gotowanie zmniejsza uczulające właściwości tych białek o 25 50%. Efektywniej natomiast redukuje ich alergenność hydroliza enzymatyczna [Szymkiewicz i in. 2007]. Wśród innych uczulających kupin można wymienić jeden z głównych alergenów nasion gorczycy (Sinapis alba) Sin a 2 [Palomares i in. 2005] oraz homologiczne względem siebie białka zapasowe z orzechów ziemnych Ara h 3, orzechów włoskich Jug r 4, orzechów laskowych Cor a 9, orzechów nerkowca Zna o 2, a także białka z nasion soi (Glycin max) Gly m 6 [Barre i in. 2008]. Wśród alergennych, należących do nadrodziny prolamin białek zapasowych owoców i warzyw, najważniejszą grupą są białka z rodziny albumin 2S. Są to niskocząsteczkowe, bogate w aminokwasy siarkowe białka (< 15 kda), zbudowane z dwóch podjednostek. Cząsteczka ma charakterystyczną budowę złożoną z 5 α-helis tworzących superhelisę, usztywnioną mostkami cysteinowymi. Taka struktura powoduje dużą termostabilność omawianych białek oraz ich znaczną odporność na działanie enzymów trawiennych [Czarnecka i Koziołkiewicz 2007]. Biotechnologia 13 (2) 2014

30 M. Trzcińska Uczulające albuminy 2S są głównymi alergenami gorczycy (Sinapis alba) Sin a 1, orzechów brazylijskich (Berholletia excelsa) Bre e 1, orzechów włoskich Jug r 1 [Breiteneder i Ebner 2000] i sezamu (Sesamum indicum) Ses i 1 (Moreno i in. 2005), a także orzechów nerkowca Ana o 3 [Robotham i in. 2005]. Białka Ara h 2, Ara h 6, Ara h 7 z orzechów ziemnych należą także do rodziny albumin 2S [Bublin i Breiteneder 2014]. Uczulające są również białka zapasowe soi (Glycine max). W nasionach tej rośliny zidentyfikowano ponad 15 alergenów. Uczulające mogą być wszystkie podjednostki dwóch podstawowych białek zapasowych soi β-konglicyniny i glicyniny [Krishnan i in. 2009]. Wśród alergenów soi opisano białka należące do rodziny wicilin i białek 2S [Sung i in. 2014]. Powszechne występowanie alergizujących białek w żywności pochodzenia roślinnego oraz wyraźny wzrost liczby osób, u których występują reakcje alergiczne, skłania do prac nad uzyskaniem produktów o obniżonej zawartości alergenów. Przy próbach zmniejszenia alergenności żywności pochodzenia roślinnego stosowane są zasadniczo trzy strategie: odpowiednia obróbka technologiczna produktów, selekcja roślin o niskiej alergenności i genetyczne modyfikacje roślin redukujące w nich zawartość alergennych białek. Pierwsza z wymienionych strategii została już wspomniana wcześniej. Przytoczono badania wskazujące, że stosując termiczną lub enzymatyczną obróbkę produktu, można uzyskać degradację uczulających białek [Szymkiewicz i in. 2007]. Odnotowano też, że wiele białek uczulających wykazuje znaczną odporność na działanie wysokich temperatur i działanie enzymów proteolitycznych [Czarnecka i Koziołkiewicz 2007]. Omawiając te zagadnienia, można też wspomnieć badania wykazujące, że 90-minutowa enzymatyczna hydroliza w ph 1,2 zmniejsza alergenne właściwości frakcji białka 2S z soi tylko o 25%, a poddanie badanej próbki następnie trawieniu chymotrypsyną w ph 8 powoduje nawet lekki wzrost alergenności omawianej frakcji [Sung i in. 2014]. Ogawa i in. [2000] opisują zabiegi, dzięki którym udało się prawie całkowicie usunąć z mleka sojowego najsilniej alergizujące białka. Zastosowano do tego celu techniki wysalania i wirowania w odpowiednio dobranych warunkach ph i stężenia jonów lub obróbkę enzymatyczną. Według Bayer i in. [2001] alergenność orzeszków ziemnych można znacznie obniżyć przez popularne w Chinach smażenie lub gotowanie, natomiast stosowane w USA prażenie orzeszków znacznie mniej redukuje ich alergenność. Prawdopodobnie właśnie tradycyjne metody obróbki są przyczyną różnic w częstości występowania alergii na orzeszki ziemne w obu wymienionych krajach. Poszukiwanie odmian roślin o niższych właściwościach alergennych jest przydatne przede wszystkim w przypadkach tych owoców i warzyw, które spożywane są bezpośrednio po zbiorze, bez dodatkowej obróbki. Te strategie są jednak bardzo pracochłonne i wymagają użycia dużego materiału badawczego. Nadto zawartość alergenów w tkankach zależy nie tylko od odmiany, ale także od wielu innych czynników, takich jak: stopień dojrzałości, warunki klimatyczne, warunki hodowli, ewentualna obecność pasożytów i inne. Na przykład badania rozmaitych odmian soi uprawianej na terenie Stanów Zjednoczonych wykazały, że różnice w ilości alergenów w nasionach różnych odmian są mniejsze od różnic spowodowanych warunkami hodowli [Stevenson 2012]. Pomimo tych ograniczeń poszukiwanie odmian o niskiej alergenności jest podejmowane i może być uwieńczone sukcesem. Szczegółowe badania pozwoliły wskazać odmiany hipoalergicznych jabłek, które mogą być spożywane przez większość osób z łagodną alergią [Vlieg-Boerstra i in. 2013]. Acta Sci. Pol.

Alergiczne właściwości owoców i warzyw... 31 Przykładem biotechnologicznych strategii jest modyfikacja genetyczna ograniczająca alergenność owoców i warzyw, która polega na wykorzystaniu interferującego RNA (RNAi). Jeśli w komórce syntetyzowany jest nawet krótki fragment RNA, który na skutek pełnej komplementarności tworzy podwójną strukturę z odpowiednim fragmentem określonego łańcucha mrna, to synteza białka na tej matrycy zostaje zablokowana. Stosując taką technikę, próbowano zmniejszyć alergenność jabłek, gruszek, wiśni i ryżu [Scheurer i Sonnewald 2009]. Również i ta metoda zmniejszania alergenności ma szereg ograniczeń. Wykazano między innymi, że na efektywność wyciszania syntezy białka przez RNAi mogą wpływać warunki zewnętrzne, na przykład niska temperatura [Scheurer i Sonnewald 2009]. Innym ograniczeniem omawianej metody usuwania alergenów jest fakt, że bardzo często alergicy są uczuleni na wiele białek występujących w tej samej roślinie, a wtedy wyciszenie głównego alergenu zmniejsza, ale nie likwiduje jej uczulającego działania. Nadto, wiele białek uczulających pełni w roślinie określone funkcje fizjologiczne i zablokowanie ich syntezy może hamować lub ograniczać rozwój rośliny. Pomidory, w których synteza głównego alergenu profiliny Lyc e 1 została zablokowana przez wprowadzenie do komórek odpowiedniego, interferującego RNA, wprawdzie nie wywoływały reakcji u osób uczulonych na pomidory, ale rośliny zmodyfikowane były mniejsze, słabiej kwitły i owocowały. W tym przypadku udało się jednak ominąć powstały problem, wprowadzając do transgenicznych, pozbawionych profiliny roślin gen kodujący niealergizującą profilinę z drożdży Saccharomyces cerevisiae. Uzyskane w ten sposób pomidory wykazywały lepszy wzrost niż rośliny wyjściowe, a nadal nie miały właściwości alergicznych generowanych przez białko Lyc e 1 [Le i in. 2010]. Ze względu na wagę problemu można nadal oczekiwać podejmowania licznych badań nad możliwością uzyskania pozbawionej alergenów żywności pochodzenia roślinnego. Prace takie będą wykorzystywały zarówno metody tradycyjne, jak i techniki inżynierii genetycznej; będą wspierane przez coraz dokładniejsze poznawanie natury i roli w organizmach alergennych białek. Równolegle alergolodzy będą opracowywać coraz precyzyjniejsze i tańsze metody diagnozowania oraz przewidywania reakcji uczuleniowych. PIŚMIENNICTWO Barre A., Sordet C., Culerrier R., Rance F., Didier A., Rouge P., 2008. Vicilin allergens of peanut and tree nuts ( walnut, hazelnut, and cashew nut) share structurally related IgE-binding epitopes. Mol. Immunol., 45 (5), 1231 1240. Breiteneder H., Ebner C., 2000. Molecular and biochemical classification of plant-derived food allergens. J. Allergy Clin. Immunol., 106, 27 36. Breiteneder H., Mills C.E.N., 2005, Plant food allergens-structural and functional aspects of allergenicity. Biotechnol. Adv., 23 (6), 395 399. Bublin M., Breiteneder H., 2014. Cross-reactivity of peanut allergens. Curr. Allergy Asthma Rep., 14 (4), 426 446. Beyer K., Morrow E., Li X-M., Bardina L., Bannon G.A., Burks A.W., Hugh A. Sampson H.A., 2001. Effects of cooking methods on peanut allergenicity. J. Allergy Clin. Immunol., 107, 1077 1081. Czarnecka J., Koziołkiewicz M., 2007. Albuminy 2S roślinne białka zapasowe o własnościach alergennych. Biotechnologia, 2 (77) 114 127. Dunwell J.M., Purvis A., Khuri S., 2004. Cupins: the most functionally diverse protein superfamily? Phytochemistry, 65 (1), 7 17. Biotechnologia 13 (2) 2014

32 M. Trzcińska Fernández-Rivas M., Bolhaar S., González-Mancebo E., Asero R., van Leeuwen A., Bohle B., Ma Y., Ebner C., Rigby N., Sancho A.I., Miles S., Zuidmeer L., Knulst A., Breiteneder H., Mills C., Hoffmann-Sommergruber K., van Ree R., 2006. Apple allergy across Europe: how allergen sensitization profiles determine the clinical expression of allergies to plant foods. J. Allergy Clin. Immunol., 118, 481 488. Krishnan H.B., Kim W.S., Jang S., Kerley M.S., 2009. All three subunits of soybean beta-conglycinin are potential food allergens. J. Agric. Food Chem., 57 (3), 938 943. Le L.Q., Mahler V., Scheurer S., Foetisch K., Braun Y., Weigand D., Enrique E., Lidholm J., Paulus K.E., Sonnewald S., Vieths S., Sonnewald U., 2010. Yeast profilin complements profilin deficiency in transgenic tomato fruits and allows development of hypoallergenic tomato fruits. FASEB J., 24 (12), 4939 4947. López-Torrejón G., Ibáñez M.D., Ahrazem O., Sánchez-Monge R., Sastre J., Lombardero M., Barber D., Salcedo G., 2005, Isolation, cloning and allergenic reactivity of natural profilin Cit s 2, a major orange allergen. Allergy, 60 (11), 1424 1429. Mc Clain S., Bowman C., Fernandez-Rivas M, Ladics G.S., van Ree R., 2014. Allergic sensitization: food-and-protein-related factor. Clin. Transl. Allergy, 4 (1), 11 15. Metz Favre C., Pauli G., Castro L., Valenta R., de Blay F., 2014. Bet v 2 responsibility in birchinduced symptoms. J. Allergy Ther., 5,169. Moreno F.J., Maldonado B.M., Wellner N., Mills E.N., 2005. Thermostability and in vitro digestibility of a purified major allergen 2S albumin (Ses i 1) from white sesame seeds (Sesamum indicum L.). Biochim. Biophys. Acta., 1752 (2), 142 153. Ogawa A., Samoto M., Takahashi K., 2000. Soybean allergens and hypoallergenic soybean products. J. Nutr. Sci. Vitaminol., 46 (6), 271 279. Palomares O., Cuesta-Herranz J., Rodríguez R., Villalba M., 2005. A recombinant precursor of the mustard allergen Sin a 1 retains the biochemical and immunological features of the heterodimeric native protein. Int. Arch Allergy Immunol., 137 (1), 18 26. Pastor C., Cuesta-Herranz J., Cases B., Pérez-Gordo M., Figueredo E., de las Heras M., Vivanco F., 2009. Identification of major allergens in watermelon. Int. Arch. Allergy Immunol., 149 (4), 291 298. Panzner P., Vachová M., Vítovcová P., Brodská P., Vlas T., 2014. A comprehensive analysis of middle-european molecular sensitization profiles to pollen allergens. Int Arch. Allergy Immunol., 164 (1), 74 82. Reindl J., Rihs H.P., Scheurer S., Wangorsch A., Haustein D., Vieths S., 2002. IgE reactivity to profilin in pollen-sensitized subjects with adverse reactions to banana and pineapple. Int. Arch. Allergy Immunol., 128 (2), 105 114. Robotham J.M., Wang F., Seamon V., Teuber S.S., Sathe S.K., Sampson H.A., Beyer K., Seavy M., Roux K.H., 2005. Ana o 3, an important cashew nut (Anacardium occidentale L.) allergen of the 2S albumin family. J. Allergy Clin. Immunol., 115 (6), 1284 1290. Sanchez-Monge R., Lopez-Torrejón G., Pascual C.Y., Varela J., Martin-Esteban M., Salcedo G., 2002. Vicilin and convicilin are potential major allergens from pea. Clin. Exp. Allergy, 34 (11), 1747 1753. Sánchez-Salguero C.A., 2014. Are profilins relevant allergens or confusion allergens? Allergol. Immunopathol. (Madr), 42 (4), 267 268. Santos A., Van Ree R., 2011. Profilins: mimickers of allergy or relevant allergens? Int. Arch. Allergy Immunol., 155 (3), 191 204. Scheurer S., Sonnewald S., 2009. Genetic engineering of plant food with reduced allergenicity. Front. Biosci., 14, 59 71. Sohn R.H., Goldschmidt-Clermont P.J., 1994. Profilin: at the crossroads of signal transduction and the actin cytoskeleton. Bioessays., 16 (7), 465 472. Acta Sci. Pol.

Alergiczne właściwości owoców i warzyw... 33 Stevenson S.E., Woods C.A., Hong B., Kong X., Thelen J.J., Ladics G.S., 2012. Environmental effects on allergen levels in commercially grown non-genetically modified soybeans: assessing variation across North America. Front Plant Sci., 3, 196, PMCID: PMC3427918. Sun T., Li S., Ren H., 2013. Profilin as a regulator of the membrane-actin cytoskeleton interface in plant cells. Front. Plant Sci., 4, 512. PMC3867660. Sung D., Ahn K.M., Lim S.Y., Oh S., 2014. Allergenicity of an enzymatic hydrolysate of soybean 2S protein. J. Sci. Food Agric., 94 (12), 2482 2487. Szymkiewicz A., Jędrychowski L., Wagner A., 2007. Wpływ obróbki termicznej i hydrolizy enzymatycznej na alergenność białek grochu. Żywność, Nauka, Technologia. Jakość, 3 (52), 147 158. Tordesillas L., Pacios L.F, Palacín A., Cuesta-Herranz J., Madero M., Díaz-Perales A., 2010. Characterization of IgE epitopes of Cuc m 2, the major melon allergen, and their role in cross-reactivity with pollenprofilins. Clin. Exp. Allergy, 40 (1), 174 181. Valenta R., Duchene M., Ebener C., Valent P., Sillaber C., Deviller P., Ferreira F., Tejkl M., Edelman H., Kraft D., Scheiner O., 1992, Profilins constitute a novel family of functional plant pan-allergens. J. Exp. Med., 175, 377 385. Vlieg-Boerstra B.J., van de Weg W.E, van der Heide S., Skypala I., Bures P., Ballmer-Weber B.K., Hoffmann-Sommergruber K., Zauli D., Ricci G., Dubois A.E., 2013. Additional indications for the low allergenic properties of the apple cultivars santana and elise. Plant Foods Hum. Nutr., 68, 391 395. Wang Y., Fu T.J., Howard A., Kothary M.H., McHugh T.H., Zhang Y., 2013. Crystal structure of peanut (Arachis hypogaea) allergen Ara h 5. J. Agric. Food Chem., 61 (7), 1573 1578. Witke W., 2004. The role of profilin complexes in cell motility and other cellular processes. Trends Cell Biol., 14 (8), 461 469. Zuidmeer L., Salentijn E., Rivas M.F., Mancebo E.G., Asero R., Matos C.I., Pelgrom K.T., Gilissen L.J., van Ree R., 2006. The role of profilin and lipid transfer protein in strawberry allergy in the Mediterranean area. Clin. Exp. Allergy, 36 (5), 666 675. ALLERGENIC PROPERTIES OF FRUIT AND VEGETABLES AND TRADITIONAL AND BIOTECHNOLOGICAL MEANS OF ELIMINATING THEM Abstract. Presentation reviewed occurrence of allergenic sensitizing prolifins and storage proteins in fruit and vegetables. Cross reactivity between allergens and homologus proteins in polens of commonly occurring plants was noted. Finally, direction of research leading to identification of hypoallergenic cultivars of fruit and vegetables was discussed. Key words: allergens in fruit and vegetables, prolifins, storage proteins, hypoallergenic cultivars Zaakceptowano do druku Accepted for print: 30.06.2014 Do cytowania For citation: Trzcińska M., Alergiczne właściwości owoców i warzyw oraz możliwości ich eliminowania metodami tradycyjnymi i biotechnologicznym. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 13 (2), 27 34. Biotechnologia 13 (2) 2014