WPŁYW INHIBITORÓW Z NASION ROŚLIN SPOŻYWANYCH PRZEZ CZŁOWIEKA NA AKTYWNOŚĆ ENTEROPEPTYDAZY I AKTYWACJĘ TRYPSYNOGENU PRZEZ TEN AKTYWATOR

Podobne dokumenty
TERMOSTABILNOŚĆ PEPTYDAZ I INHIBITORÓW PEPTYDAZ NASION ROŚLIN SPOŻYWANYCH PRZEZ CZŁOWIEKA

WPŁYW INHIBITORÓW PEPTYDAZ NASION ROŚLIN SPOŻYWANYCH PRZEZ CZŁOWIEKA NA AKTYWACJĘ PROKARBOKSYPEPTYDAZ I AKTYWNOŚĆ KARBOKSYPEPTYDAZ TRZUSTKOWYCH

AKTYWNOŚĆ PEPTYDAZOWA, ANTYPEPSYNOWA I ANTYTRYPSYNOWA NASION ROŚLIN SPOŻYWANYCH W STANIE SUROWYM PRZEZ CZŁOWIEKA

HAMOWANIE AKTYWNOŚCI KATEPSYNY D I KATEPSYNY E PRZEZ EKSTRAKTY Z NASION

Warszawa, dnia 23 maja 2017 r. Poz ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ROLNICTWA I ROZWOJU WSI 1) z dnia 15 maja 2017 r.

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B

Marek Polcyn Pozostałości roślin uprawnych i chwastów ze stanowiska 1 i 4 w Gieczu. Studia Lednickie 7,

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

Dokument ten służy wyłącznie do celów dokumentacyjnych i instytucje nie ponoszą żadnej odpowiedzialności za jego zawartość

Interpretacja oraz upowszechnianie międzynarodowych przepisów i metod oceny materiału siewnego roślin uprawnych. PW obszar/zdanie 7.

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Technika fluorescencyjnego oznaczania aktywności enzymów. Wstęp:

WPŁYW BIOLOGICZNYCH I CHEMICZNYCH ZAPRAW NASIENNYCH NA PARAMETRY WIGOROWE ZIARNA ZBÓŻ

DOROTA PIASECKA-KWIATKOWSKA, JERZY R. WARCHALEWSKI

1. Pięta D., Pastucha A Grzyby porażające nasiona soi (Glycine max (L.) Merrill) oraz przydatność niektórych fungicydów jako zapraw

WPŁYW RODZAJU PROTEAZY NA PROCES HYDROLIZY BIAŁEK NASION WYBRANYCH ROŚLIN STRĄCZKOWYCH* 1

Charakterystyka izoenzymów aminotransferazy asparaginianowej z siewek pszenicy zwyczajnej (Triticum aestivum L.)

Rośliny strączkowe zamiast poekstrakcyjnej śruty sojowej

(Tekst mający znaczenie dla EOG) (2004/842/WE) a także mając na uwadze, co następuje:

OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY)

Dariusz Kłódka*, Arkadiusz Telesiński*, Justyna Mroczek**, Anita Komsta***

Ćwiczenie laboratoryjne nr 4 dla e-rolnictwa (20 i 22 - skrypt).

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych

ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN

ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ROLNICTWA I ROZWOJU WSI 1) z dnia 14 września 2010 r.

Wszystkie prawa zastrzeżone

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu

(Tekst mający znaczenie dla EOG)

MIĘSO, WĘDLINY, RYBY, JAJKA I NASIONA ROŚLIN STRĄCZKOWYCH W DIECIE DZIECKA

Nawożenie 5.3. Analizy gleb w ekologicznym gospodarstwie rolnym Pobieranie i przygotowanie próbek gleby

Inhibitory trypsyny z rodziny Bowmana-Birka budowa oraz znaczenie w ywieniu ludzi i zwierz¹t

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych.

1. Wstęp. środkami ochrony. prze- Celem. strączkowych. 40 gatunków. sinensis; 12.

KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:

SCENARIUSZ LEKCJI W KLASIE I BIOLOGIA. TEMAT LEKCJI: Etapowość trawienia i wchłaniania białek, węglowodanów i tłuszczowców.

HODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW

Rada Unii Europejskiej Bruksela, 15 lipca 2015 r. (OR. en)

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

Błonnik pokarmowy: właściwości, skład, występowanie w żywności

ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

rośliny białkowe III. Soczewica i lęd wian. Lublin :

ZMIANY ZAWARTOŚCI WYBRANYCH SKŁADNIKÓW ŻYWNOŚCI W PRODUKTACH OTRZYMANYCH Z NASION ROŚLIN STRĄCZKOWYCH POD WPŁYWEM OBRÓBKI BIOTECHNOLOGICZNEJ

Udomowienie roślin. Dr Joanna Piątkowska-Małecka

Zboża na ziarno Pszenica zwyczajna ogółem na ziarno Pszenica zwyczajna jara na ziarno Pszenica zwyczajna ozima na ziarno Żyto ogółem na ziarno Żyto

AKTYWNOŚĆ ANTYOKSYDACYJNA POPULARNYCH GATUNKÓW OWOCÓW, WARZYW, GRZYBÓW I NASION ROŚLIN STRĄCZKOWYCH

OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE

ZNACZENIE ŻYWIENIA W PREWENCJI CHORÓB CYWILIZACYJNYCH

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

OCENA SKŁADU CHEMICZNEGO I JAKOŚCI SENSORYCZNEJ CHRUPEK FASOLOWO-KUKURYDZIANYCH Z WYBRANYMI DODATKAMI SMAKOWYMI

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II

Instytut śywienia Zwierząt, Akademia Rolnicza, ul. Akademicka 13, Lublin

Maciej Kuligowski, Jacek Nowak

Dawne odmiany zbóż i kukurydzy źródłem bioróżnorodności

Badanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej

ZAŁĄCZNIK. Część A W dyrektywie 2002/55/WE wprowadza się następujące zmiany:

KATALOG PRODUKTÓW PRODUCT CATALOGUE

Warsztaty dla Rodziców

VitaMeal -Kaszka z prażonych ziaren kukurydzy i soi-

Zdolność eliminowania wolnych rodników przez ekstrakty uzyskane z frakcji młynarskich ziarna nieoplewionych i oplewionych form jęczmienia i owsa

Stosowanie kiełków ma wielowiekową tradycję. I choć początkowo polecano je wyłącznie w celach medycznych, aby przeciwdziałać wielu chorobom (np.

Najwyższa jakość za rozsądną cenę!

Gromadzenie, charakterystyka, ocena, dokumentacja oraz udostępnianie zasobów genetycznych fasoli i soi. Podsumowanie I Etapu

3. Technologia uprawy pszenicy ozimej Produkcja i plony Odmiany pszenicy Zmianowanie Termin siewu

(Dz.U. L 254 z , str. 11)

Wytyczne Światowej Organizacji Gastroenterologicznej dotyczące celiakii, 2012

Budowa i funkcje komórki roślinnej. 1

Tabela 3. Zawartość składników pokarmowych oraz wartość pokarmowa w wybranych paszach dla przeżuwaczy

Trzustka budowa i funkcje. Techniczne rozwiązania sztucznej trzustki. Dr inż. Marta Kamińska. Leczenie cukrzycy metodą transplantacji komórek.

Sprawozdanie z Konferencji Nasiennej w Turcji w dniach Konferencja Nasienna w Turcji //

WPŁYW BIOREGULATORA KELPAK NA PLONOWANIE ROŚLIN UPRAWNYCH

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.

DYREKTYWY. (Tekst mający znaczenie dla EOG)

3. Badanie kinetyki enzymów

ferbanat NAWÓZ NOWEJ GENERACJI Instrukcja stosowania Ferbanat L

Indywidualny skrócony wynik

SKŁAD CHEMICZNY ROŚLIN UPRAWIANYCH NA GLEBACH POBAGIENNYCH NAWOŻONYCH CYNKIEM I MIEDZIĄ

OBOZOWISKA, OSADY, WSIE. WROCŁAW WIDAWA 17

Oznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej.

Ograniczenie wylegania zbóż i kukurydzy

ANALIZA SPOŻYCIA SUCHYCH NASION ROŚLIN STRĄCZKOWYCH W LATACH W POLSCE

66 Dziennik Urzędowy Unii Europejskiej DZIENNIK URZĘDOWY WSPÓLNOT EUROPEJSKICH

Nowe surowce konsekwencje technologiczne Edyta Kordialik-Bogacka

(Dz.U. L 254 z , str. 7)

Agencja Restrukturyzacji i Modernizacji Rolnictwa

Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych

ROLA NOWEGO REGULATORA WZROSTU SANISAL W WYKORZYSTANIU POTENCJAŁU PLONOTWÓRCZEGO ROŚLIN UPRAWNYCH

ANALIZA ZMIAN W PROFILU SKŁADNIKÓW ODŻYWCZYCH W GOTOWEJ ŻYWNOŚCI PRZEZNACZONEJ DLA NIEMOWLĄT I MAŁYCH DZIECI

WPŁYW WIELOKROTNYCH OBCIĄŻEŃ STATYCZNYCH NA STOPIEŃ ZAGĘSZCZENIA I WŁAŚCIWOŚCI REOLOGICZNE MASY NASION ROŚLIN OLEISTYCH

ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ROLNICTWA I ROZWOJU WSI 1) z dnia 25 października 2012 r.

Biochemia Ćwiczenie 4

Krew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.

Warszawa, dnia 26 marca 2012 r. Poz Rozporządzenie Ministra Rolnictwa i Rozwoju Wsi 1) z dnia 12 marca 2012 r.

data ĆWICZENIE 11 BIOCHEMIA PRZEWODU POKARMOWEGO

Maksymalne dawki nawożenia azotem na OSN wg nowych zasad

Transkrypt:

BROMAT. CHEM. TOKSYKOL. XLI, 2008, 3, str. 265 269 Marta Siergiejuk, Alicja Karwowska 1), Marek Gacko, Anna Worowska WPŁYW INHIBITORÓW Z NASION ROŚLIN SPOŻYWANYCH PRZEZ CZŁOWIEKA NA AKTYWNOŚĆ ENTEROPEPTYDAZY I AKTYWACJĘ TRYPSYNOGENU PRZEZ TEN AKTYWATOR Klinika Chirurgii Naczyń i Transplantacji Akademii Medycznej w Białymstoku Kierownik: dr hab. M Gacko 1) Zakład Analizy Instrumentalnej Akademii Medycznej w Białymstoku Kierownik: prof. dr hab. K. Worowski Ekstrakt z nasion fasoli hamuje aktywność enteropeptydazy. Aktywację trypsynogenu przez trypsynę hamują ekstrakty z nasion wszystkich 14 badanych gatunków roślin. Hasła kluczowe: nasiona roślin, enteropeptydaza, aktywacja trypsynogenu. Key words: plant seeds, enteropeptidase, trypsinogen activation. Podstawowe znaczenie w trawieniu białek w soku dwunastniczym posiada aktywacja trypsynogenu do trypsyny przez enteropeptydazę (1). Trypsyna aktywuje trypsynogen, a także chymotrypsynogen, proelastazę, prekarboksypeptydazę A, prekarboksypeptydazę B i profosfolipazę A (2). Ekstrakty z nasion wielu gatunków roślin hamują aktywność trypsyny, chymotrypsyny i elastazy oraz proteaz wchodzących w skład preparatu Kreon, Neo-Pancreatin i Panzakrat (3, 4). Celem pracy było określenie wpływu ekstraktu z nasion 14 gatunków roślin spożywanych przez człowieka na aktywność enterpeptydazy i aktywację trypsynogenu przez ten aktywator. MATERIAŁ I METODY Enteropeptydaza i trypsynogen firmy Sigma (USA); H-Gly-(Asp) 4 -Lys-βNA i Bz- L-Arg-pNA firmy Bachem (Szwajcaria). Nasiona: bobu właściwego (Vicia faba major), fasoli zwykłej (Phaseolus vulgaris), grochu siewnego (Pisum sativum), gryki zwyczajnej (Fagopyrum sagittatum), jęczmienia zwyczajnego (Hordeum vulgare), kukurydzy zwyczajnej (Zea mays), owsa siewnego (Avena sativae), prosa zwyczajnego (Panicum miliaceum), pszenicy zwyczajnej (Triticum aestivum), ryżu siewnego (Oryza sativae), słonecznika zwyczajnego (Helianthus napus), soczewicy jadalnej (Lens culinaris), soi zwyczajnej (Glycine max) i żyta zwyczajnego (Secales cereale) rozdrabniano w młynku elektrycznym i ekstrahowano 0,15 mol/dm 3 NaCl w stosunku 1:9 w/v w ciągu 2 godz.,

266 M. Siergiejuk i inni Nr 3 stosując ciągłe mieszanie. Płyn nadosadowy otrzymany przez wirowanie (1500 g, 4 C, 30 min.), doprowadzony do ph 8,5 użyto do badań. Wpływ ekstraktu z nasion na aktywność enteropeptydazy oceniano wg Antonowicza i współpr. (5). Do 0,2 cm 3 enteropeptydazy (0,9%) dodawano 0,2 cm 3 ekstraktu z nasion (w kontroli 0,2 cm 3 0,15 mol/dm 3 NaCl, ph 8,5) i próby preinkubowano 30 min. w temp. 37 C. Następnie dodawano 0,6 cm 3 6,25 mmol/dm 3 H-Gly-(Asp) 4 - Lys-βNA inkubowano w tej samej temperaturze w ciągu 2 h. Reakcję przerywano przez dodanie 1 cm 3 2 mol/dm 3 HCl. Po odwirowaniu składników nierozpuszczalnych, uwolniony βna poddawano diazowaniu. Do 0,2 cm 3 płynu nadosadowego dodawano w odstępach 2 min. kolejno: 0,2 cm 3 0,1% azotanu (III) sodu, 0,2 cm 3 0,5% siarczan (IV) amonu i 0,4 cm 3 0,05% N-(1-naftylo)etylenodiaminy. Po 3 min. mierzono absorbancję przy 560 nm. Ilość uwolnionej β-naftyloaminy odczytywano z wykresu kalibracyjnego sporządzonego przy użyciu wzorcowych roztworów tego związku. W badaniach nad wpływem ekstraktów z nasion na aktywację trypsynogenu przez enteropeptydazę posłużono się jako substratem trypsyny Bz-L-Arg-pNA (6). Oceniano ilość produktu reakcji jakim jest p-nitroanilina (pna). W celu ustalenia hamowania aktywacji trypsynogenu, hamowania aktywności trypsyny i hamowania równocześnie obu procesów przez ekstrakty z nasion posłużono się trzema testami (7). Wszystkie testy zawierały 0,2 cm 3 trypsynogenu. Do testu 1 i 3 dawano 0,2 cm 3 enteropeptydazy i 0,2 cm 3 buforu Tris-HCl o ph 8,6 zawierającego 0,01 mol/dm 3 CaCl 2. Do testu 3 dawano 0,2 cm 3 ekstraktu z nasion i 0,2 cm 3 enteropeptydazy. Wszystkie testy preinkubowano 30 min. w temp. 37 C. Do testu 1 i 3 dodawano 0,2 cm 3 buforu, a do testu 2 0,2 cm 3 ekstraktu z nasion. Do wszystkich testów dodawano 0,2 cm 3 4,0 mmol/cm 3 Bz-L-Arg-pNA i inkubowano je 30 min. w temp. 37 C. Reakcję przerywano przez dodanie 1 cm 3 10% kwasu trichlorooctowego. W otrzymanym przez wirowanie płynie nadosadowym mierzono absorbancję przy 410 nm i odczytywano ilość uwolnionej p-nitroaniliny z wykresu kalibracyjnego sporządzonego przy użyciu wzorcowych roztworów tego związku. WYNIKI I ICH OMÓWIENIE Jak wynika z tab. I tylko ekstrakt z nasion fasoli posiada inhibitor hamujący aktywność enteropeptydazy w jej działaniu na specyficzny syntetyczny substrat. Występowanie inhibitora enteropeptydazy w nasionach fasoli opisali wcześniej inni autorzy (8). O hamowaniu aktywacji trypsynogenu decyduje hamujący wpływ ekstraktów nie tylko na aktywność enteropeptydazy ale także na aktywność trypsyny, która dokonuje autoaktywacji tego proenzymu (2). Z porównania wyników uzyskanych w teście, w którym nie dodano ekstraktu z nasion (test 1) i w którym dodano ekstrakt z nasion po preinkubacji (test 2) wynika, że hamują one aktywację trypsynogenu (tab. II). Z porównania wyników uzyskanych w teście, w którym ekstrakty dodano po preinkubacji (test 2) i przed inkubacją (test 3) wynika, że hamowanie aktywacji trypsynogenu przez enteropeptydazę dokonuje jedynie inhibitor występujący w nasionach fasoli. Inhibitory występujące w ekstraktach z nasion pozostałych roślin hamują autoaktywację trypsynogenu przez trypsynę.

Nr 3 Inhibitory z nasion roślin a aktywność enteropeptydazy 267 Tabela I. Wpływ ekstraktu z nasion na aktywność enteropeptydazy Table I. The effect of seed extracts on enteropeptidase activity Ekstrakt z nasion Aktywność enteropeptydazy, βna μmol/cm 3 /1h Hamowanie, % Bób 6,4 1,5 Fasola 3,6 44,6 Groch 6,2 4,6 Gryka 6,5 0,0 Jęczmień 6,6 0,0 Kukurydza 6,5 0,0 Owies 6,7 0,0 Proso 6,3 3,1 Pszenica 6,6 0,0 Ryż 6,6 0,0 Słonecznik 6,2 4,6 Soczewica 6,1 6,2 Soja 6,5 0,0 Żyto 6,3 3,1 Kontrola (bez ekstraktu) 6,5 0,0 Tabela II. Wpływ ekstraktów z nasion na aktywację trypsynogenu przez enteropeptydazę Table II. The effect of seed extracts on tripsinogen activation by enteropeptidase Test 1 Test 2 Test 3 Ekstrakt z nasion pna nmol/cm 3 /30 min (hamowanie, %) Bób 51,2 (20,2) 36,8 (42,7) Fasola 28,2 (56,1) 19,7 (69,3) Groch 38,8 (39,6) 27,3 (57,5) Gryka 47,3 (26,3) 38,0 (40,8) Jęczmień 51,0 (20,6) 46,9 (26,9) Kukurydza 48,3 (24,8) 40,6 (36,8) Owies 54,2 (15,6) 46,2 (28,0) 64,2 (0,0) Proso 39,6 (38,3) 28,6 (55,5) Pszenica 50,3 (21,7) 42,3 (34,1) Ryż 66,7 (0,0) 48,6 (24,3) Słonecznik 42,3 (34,1) 38,6 (39,9) Soczewica 36,4 (43,3) 29,6 (53,9) Soja 52,3 (18,5) 42,7 (33,5) Żyto 35,6 (44,5) 26,4 (55,9)

268 M. Siergiejuk i inni Nr 3 Znaczna oporność inhibitorów proteaz występujących w nasionach na podwyższoną temperaturę, zakwaszenie i działanie pepsyny wskazuje, że mogą one hamować trawienie białek w dwunastnicy zwłaszcza chorych z przewlekłą niewydolnością trzustki (9, 10), a także przyjmujących substytuty tych enzymów (4). Problematyka wpływu inhibitorów proteaz w trawieniu pokarmów białkowych podejmowana jest przez wielu autorów (3, 4, 11, 12). WNIOSKI Ekstrakty z nasion roślin spożywanych przez człowieka hamują aktywność trypsynogenu: 1. Ekstrakt z nasion fasoli hamuje aktywność trypsynogenu przez enteropeptydazę i autoaktywację tego proenzymu. 2. Ekstrakty z nasion innych roślin strączkowych i nasion zbóż hamują wyłącznie autoaktywację trypsynogenu. M. Siergiejuk, A. Karwowska 1), M. Gacko, A. Worowska THE EFFECT OF INHIBITORS FROM THE SEEDS OF PLANTS CONSUMED BY HUMANS ON THE ENTEROPEPTIDASE ACTIVITY AND TRYPSINOGEN ACTIVATION BY THIS ACTIVATOR Summary Extract from the seeds of kidney bean inhibits enteropeptidase activity. Extracts from the seeds of broad bean, pea, buckwheat, barley, mize, oat, millet, wheat, rice, sunflower, lentis, soya bean and rye inhibit trypsinogen autoactivation by tripsin. PIŚMIENNICTWO 1. Sadler J. E.: Enteropeptidase, in: Handbook of proteolytic enzymes, ed. Barret A.J., Rawling N.D., Woessner J.F. Elsevier, Amsterdam, 2004; 2: 1513-1517. 2. Antonow V.K.: Chemistry of proteolysis. Springer Verlag, Berlin, 1993; 215-217. 3. Billings P.C., Longnecker M.P., Keary M., Taylor P.R.: Proteinase inhibitor content of human dietary samples. Nutr. Canc., 1990; 14: 85-93. 4. Bruzgo M., Gacko M., Guzowski A., Chlabicz M., Bańkowska A.: Wpływ inhibitorów z nasion roślin spożywanych przez człowieka na aktywność proteaz preparatów stosowanych w substytucyjnym leczeniu niewydolności zewnątrzwydzielniczej trzustki. Bromat. Chem. Toksykol., 2005; 37 (supl.): 345-347. 5. Antonowicz I., Itesford F.I., Green I.R., Grogg P., Hadorn B.: The application of a new synthetic substrate to the determination of enteropeptidase in rat small intestine and human intestinal biopsies. Clin. Chim. Acta., 1980; 101: 69-76. 6. Somarin O., Tokura S., Nishi N., Noguchi J.: The action of trypsin on synthetic chromogenic arginine substrates. J. Biochem., 1979; 85: 157-162. 7. Worowski K., Gabryelewicz A., Roszkowska W., Bajko K.: The action of potato inhibitors on activation of zymogen forms of digestive system proteases. Acta Hepato-Gastroenterol., 1979; 26: 413-416. 8. Jacob R.T., Bhat P.G., Pattabiraman T.N.: Isolation and characterization of a specific enterokinase inhibitor from kidney bean (Phaseolus vulgaris). Biochem. J., 1983; 209: 91-97. 9. Chlabicz M., Gacko M., Guzowski A., Krupkowska A., Bańkowska A.: Termostabilność roślinnych inhibitorów proteaz przewodu pokarmowego. Bromat. Chem. Toksykol., 2005; 37 (supl.): 337-339. 10. Karwowska A., Gacko M., Guzowski A., Krupkowska A., Chojnacka-Zdrodowska A.: Inaktywacja roślinnych inhibitorów trypsyny i chymotrypsyny przez pepsynę. Bromat. Chem. Toksykol., 2005; 37 (supl.): 349-351.

Nr 3 Inhibitory z nasion roślin a aktywność enteropeptydazy 269 11. Leontowicz H., Kulasek G.: Naturalne pokarmowe inhibitory enzymów trawiennych. Med. Wet., 1998; 54: 159-165. 12. Birk Y.: Protease inhibitors of plant origin and role of protease inhibitors in human nutrition, in: Protease inhibitors as cancer chemopreventive agents, ed. W. Troll, R. Kennedy. Plenum Press, New York, 1993; 97-106. Adres: 15-276 Białystok, ul. M. Skłodowskiej-Curie 24A.