Podział reakcji chemicznych ze względu na szybkości przebiegu

Podobne dokumenty
Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych

KINETYKA INWERSJI SACHAROZY

Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS

3. Badanie kinetyki enzymów

WYBRANE TECHNIKI SPEKTROSKOPII LASEROWEJ ROZDZIELCZEJ W CZASIE prof. Halina Abramczyk Laboratory of Laser Molecular Spectroscopy

RÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA

Wykład z Chemii Ogólnej i Nieorganicznej

LABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej

Zagadnienia do pracy klasowej: Kinetyka, równowaga, termochemia, chemia roztworów wodnych

a) 1 mol b) 0,5 mola c) 1,7 mola d) potrzebna jest znajomość objętości zbiornika, aby można było przeprowadzić obliczenia

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

EFEKT SOLNY BRÖNSTEDA

1 Kinetyka reakcji chemicznych

Wpływ ilości modyfikatora na współczynnik retencji w technice wysokosprawnej chromatografii cieczowej

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

PRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1)

Biochemia Ćwiczenie 4

1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej?

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

ZADANIE 1 W temperaturze 700 K gazowa mieszanina dwutlenku węgla i wodoru reaguje z wytworzeniem pary wodnej i tlenku węgla. Stała równowagi reakcji

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ

2. Metody, których podstawą są widma atomowe 32

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorskiego Uniwersytetu Medycznego

Chemia fizyczna 2 - wykład

1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym

46 Olimpiada Biologiczna

Czujniki. Czujniki służą do przetwarzania interesującej nas wielkości fizycznej na wielkość elektryczną łatwą do pomiaru. Najczęściej spotykane są

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Analiza spektralna i pomiary spektrofotometryczne

Laboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych

WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW

Badanie kinetyki inwersji sacharozy

47 Olimpiada Biologiczna

Metody analizy fizykochemicznej związków kompleksowych"

Czynniki wpływające na szybkość reakcji

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K.

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej

Katedra Fizyki i Biofizyki instrukcje do ćwiczeń laboratoryjnych dla kierunku Lekarskiego

PRACOWNIA PODSTAW BIOFIZYKI

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

WPŁYW ILOŚCI MODYFIKATORA NA WSPÓŁCZYNNIK RETENCJI W TECHNICE WYSOKOSPRAWNEJ CHROMATOGRAFII CIECZOWEJ

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

Spis treści. Wstęp. Termodynamika szuka odpowiedzi na pytania: Jaka równowaga została osiągnięta? Jak system doszedł do równowagi?

POLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ

CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.

ĆWICZENIE NR 3 POMIARY SPEKTROFOTOMETRYCZNE

MODEL ODPOWIEDZI I SCHEMAT OCENIANIA ARKUSZA II

WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW

METODY PRZYGOTOWANIA PRÓBEK DO POMIARU STOSUNKÓW IZOTOPOWYCH PIERWIASTKÓW LEKKICH. Spektrometry IRMS akceptują tylko próbki w postaci gazowej!

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna

Ćwiczenie 2 Przejawy wiązań wodorowych w spektroskopii IR i NMR

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

SZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU

Repeta z wykładu nr 11. Detekcja światła. Fluorescencja. Eksperyment optyczny. Sebastian Maćkowski

OZNACZENIE JAKOŚCIOWE I ILOŚCIOWE w HPLC

spektropolarymetrami;

SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. RÓWNOWAGA CHEMICZNA

Wykład 21 XI 2018 Żywienie

Enzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu

PRÓBNY EGZAMIN MATURALNY Z CHEMII

1. Kryształy jonowe omówić oddziaływania w kryształach jonowych oraz typy struktur jonowych.

Pomiary w instalacjach światłowodowych.

Odwracalność przemiany chemicznej

1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH

W celu obliczenia charakterystyki częstotliwościowej zastosujemy wzór 1. charakterystyka amplitudowa 0,

PRODUKTY CHEMICZNE Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie zawartości oksygenatów w paliwach metodą FTIR

Bierne układy różniczkujące i całkujące typu RC

Roztwory elekreolitów

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne

Pomnażaj swoje eksperymentalne możliwości. Spektrofotometr UV-Vis Agilent Cary 3500

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH

(12) TŁUMACZENIE PATENTU EUROPEJSKIEGO (19) PL (11) PL/EP (96) Data i numer zgłoszenia patentu europejskiego:

ODPOWIEDZI I SCHEMAT PUNKTOWANIA POZIOM ROZSZERZONY

dla której jest spełniony warunek równowagi: [H + ] [X ] / [HX] = K

Ćwiczenie 74. Zagadnienia kontrolne. 2. Sposoby otrzymywania światła spolaryzowanego liniowo. Inne rodzaje polaryzacji fali świetlnej.

Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości

WYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI SŁABEGO KWASU ORGANICZNEGO

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego

a) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl

Rozmycie pasma spektralnego

Magnetyczny Rezonans Jądrowy (NMR)

Przewaga klasycznego spektrometru Ramana czyli siatkowego, dyspersyjnego nad przystawką ramanowską FT-Raman

Kwas HA i odpowiadająca mu zasada A stanowią sprzężoną parę (podobnie zasada B i kwas BH + ):

Transkrypt:

Spis treści 1 Podział reakcji chemicznych ze względu na szybkości przebiegu 2 Historia 3 Co możemy mierzyć ultra-szybkimi metodami? 31 Przemiany jednocząsteczkowe 32 Procesy asocjacji jedno- i wieloetapowe 33 Skomplikowane przemiany kinetyczne np dla białek oligomerycznych 34 Jednoetapowe procesy asocjacji 35 Dwuetapowe procesy asocjacji wiązanie i izomeryzacja 4 Przepływowe metody relaksacyjne 41 Metody przepływowe ( -flow) 42 Pomiary relaksacyjne etapy: 43 Techniki eksperymentów 44 Najczęściej spotykane spektroskopowe metody monitorowania reakcji biochemicznych w poznanych technikach 441 Przykład (Biophys Chem 2007 125:260-8) 5 Metody perturbacyjne 51 Błyskowa fotoliza laserowa 52 Skok temperaturowy 53 Skok ph Podział reakcji chemicznych ze względu na szybkości przebiegu Ultra-szybkie Szybkie piko- nano- mikrosekundy sekundy Średnio-szybkie minuty godziny Wolne Bardzo wolne Szybkość zależy od: tygodnie tygodnie lata stężenia reaktantów katalizatorów i inhibitorów temperatury ciśnienia przenikalności dielektrycznej Historia W 1850 roku L Wilhelmy wykonał hydrolizę sacharozy do glukozy i fruktozy inicjowaną dodaniem kwasu Reakcję monitorował mierząc skręcalność optyczną roztworu W 1901 roku doktorant Waltera Nernsta zmierzył prędkość dźwięku min w NO2 i

zaobserwował zmiany koloru z brązowego (monomer) na bezbarwny (dimer) spowodowane zmianami ciśnienia w polu fali akustycznej W 1920 roku A Einstein zasugerował że szybkość reakcji N2O4 2NO2 można określić poprzez pomiar dyspersji dźwięku W 1923 roku H Hartridge i FJW Roughton skonstruowali urządzenie przepływowe do mieszania dwóch roztworów mieszanina przepływa przez długą rurę obserwacyjną wzdłuż której umieszczone są detektory mierzące postęp reakcji W 1940 roku B Chance zbudował podobny przyrząd z zatrzymaniem przepływu i jednym detektorem W 1947 roku RGW Norrish i G Porter skonstruowali spektrometr fotolizy błyskowej w którym poprzez krótki i silny impuls światła inicjowane są reakcje chemiczne W 1953 roku M Eigen opisał zastosowanie metod absorbcji ultradźwięków skoku pola elektrycznego i skoku temperatury do badania reakcji jonowych w roztworach wodnych o czasach połówkowych aż do 1 ns; za co w 1967 roku otrzymał wraz RGW Norrishem i G Porterem Nagrodę Nobla Co możemy mierzyć ultra-szybkimi metodami? Przemiany jednocząsteczkowe Procesy asocjacji jedno- i wieloetapowe Skomplikowane przemiany kinetyczne np dla białek oligomerycznych Celem badań jest powiązanie obserwowanego sygnału z odpowiednim mechanizmem asocjacji wykazanie że wybrany mechanizm w pełni tłumaczy obserwacje doświadczalne i wyznaczeniu parametrów kinetycznych Jednoetapowe procesy asocjacji

Gdy stężenie ligandu jest znacznie większe od stężenia białka mamy do czynienia z reakcją pseudopierwszego rzędu mierzony sygnał można przedstawić w postaci zależności monoeksponencjalnej a obserwowana stała szybkości wiąże się ze stałymi szybkości reakcji elementarnych wzorem: Dwuetapowe procesy asocjacji wiązanie i izomeryzacja Gdy obserwowany sygnał jest dwueksponencjalną funkcją czasu: W warunkach równowagowych dla monoeksponencjalny z obserwowany sygnał jest Gdy

Przepływowe metody relaksacyjne Metody przepływowe ( -flow) Ważne! Kontrola temperatury Czas mieszania reagentów (1-5 ms) musi być zaniedbywalny w porównaniu z czasem reakcji Analiza danych musi być możliwa do wykonania dla skal czasowych odpowiadających przebiegowi reakcji (odpowiedni zestaw danych) Pomiary relaksacyjne etapy: Wybór techniki pomiaru Urzygotowanie próbki Odgazowanie Wybór metody śledzenia reakcji Ew wybór fali wzbudzenia Wybór sposobu obserwacji: Wybrana długość fali Filtry interferencyjne Filtry cut-off Pomiary wstępne Ustalenie wartości czasu martwego Ślepe próby Dobór czasu obserwacji Dobór ilości strzałów potrzebnych do zastąpienia roztworów Dobór uśrednianej liczby prób Uważne monitorowanie reakcji (odrzucenie artefaktów) Analiza danych Wnioski Techniki eksperymentów 1 Zatrzymany przepływ Dwa roztwory są wstrzykiwane do komory mieszania a następnie przepływają przez kuwetę Za kuwetą znajduje się strzykawka stopująca przepływ w określonym czasie Obserwuje się zmiany stężeń reagentów w funkcji czasu w określonej pozycji Potrzebne są szybkie metody detekcji (zazwyczaj spektrofotometryczne) Zaleta: małe zużycie reagentów 2 Ciągły przepływ Po wstrzyknięciu do komory mieszania i wymieszaniu reagenty przepływają w sposób ciągły ze stałą prędkością v a stężenie produktów zwiększa się wraz z odległością od komory mieszania (stężenie i odległość zwiększa się z czasem) Wada: zużycie dużych ilości reagentów 3 Przyspieszony przepływ Odmiana techniki ciągłego przepływu Tłoki strzykawek poruszają się z przyspieszeniem

4 powodując zwiększenie szybkości przepływu reagentów w kuwecie pomiarowej Stężenie produktów w określonym punkcie odpowiada coraz krótszemu czasowi jaki upłynął od czasu rozpoczęcia reakcji Wada: potrzebna bardzo szybka metoda detekcji Wygaszony przepływ Możliwość izolacji intermediatów i produktów reakcji na pewnym jej etapie i identyfikacji odpowiednią metodą analityczną Technika komplementarna do zatrzymanego przepływu gdy w trakcie reakcji nie zachodzą zmiany spektralne Po wymieszaniu reagentów przepływają one przez odpowiednio dobraną pętlę opóźnienia a następnie są mieszane z odczynnikiem blokującym reakcje Zbierane próbki są przekazywane do analizy Czas zatrzymania reakcji zależy od prędkości przepływu reagentów i długości pętli opóźniającej Zaleta: małe zużycie reagentów możliwość zastosowania do substancji nieczynnych optycznie Najczęściej spotykane spektroskopowe metody monitorowania reakcji biochemicznych w poznanych technikach 1 2 3 Zmiany absorpcji np w trakcie tworzenia się absorbujących układów Zmiany fluorescencji związane ze zmianą środowiska tryptofanu Dichroizm kołowy zmiana struktury układu Przykład (Biophys Chem 2007 125:260-8) Opis procesu wiązania analogu obydwu substratów inhibitora PME-6-thio-gua przez enzym PNP Wyjściowo PNP składa się z identycznych podjednostek Rozpatrywane mechanizmy: I Ligand jest wiązany przez każde z aktywnych miejsc w procesie jednoetapowym kompleks białko cząsteczek liganda po związaniu miejsca aktywne nie ulegają reorganizacji konformacyjnej II Ligand jest wiązany przez każde z aktywnych miejsc w procesie dwuetapowym (Schemat Figure 1)

Mechanizm wiązania ligandu w procesie dwuetapowym kompleks białko cząsteczek liganda po związaniu miejsca aktywne nie ulegają reorganizacji konformacyjnej kompleks białko cząsteczek liganda po związaniu miejsca aktywne uległ reorganizacji konformacyjnej kompleks białko z ligandami gdzie miejsc nie uległo a uległo reorganizacji konformacyjnej Najpierw wykonano pomiary stacjonarne na podstawie których wybrano odpowiednie fale dla wzbudzenia i obserwacji emisji Wykonano pomiary kontrolne (bufor-bufor ligand-bufor białko-bufor; ostatni w celu ustalenia początkowego poziomu fluorescencji i oszacowania czasu martwego) Następnie wykonano pomiary stopped-flow przy mieszaniu ligandu z buforem Badano przebieg reakcji w różnym ph 65-82 przy różnym stężeniu białka i i inhibitora Mierzonym sygnałem była fluorescencja Zakładaliśmy że do całkowita fluorescencja jest sumą wkładów od wolnego ligandu białka i wszystkich możliwych kompleksów ligand-białko Otrzymane przebiegi były jednocześnie analizowane numerycznie przy założeniu różnych modeli reakcji Wniosek: obserwowany proces jest dobrze opisany modelem jednoetapowym Stałe asocjacji malały wraz ze wzrostem ph (enzym nie lubi formy anionowej inhibitora) stałe dysocjacji były niezależne od ph Metody perturbacyjne Ominięcie problemu związanego z maksymalnie szybkim mieszaniem reagentów dla ultraszybkich reakcji

W czasie mieszanina reakcyjna jest w równowadze chemicznej Następnie gwałtownie zaburza się warunki stacjonarne i obserwuje sposób dochodzenia mieszaniny do nowej równowagi w zmienionych warunkach Błyskowa fotoliza laserowa (laser flash photolysis) Skok temperatury (T-jump): wymagana zmiana Skok ciśnienia (pressure jump): wymagana zmiana Impuls pola elektrycznego (electric field impulse): w reakcji musi wystąpić jonizacja Skok ph (ph-jump): stan molekuły musi się zmieniać w niewielkim zakresie ph Błyskowa fotoliza laserowa Kondensator jest rozładowany przez lampę błyskową wypełniona kryptonem argonem lub ksenonem co powoduje intensywny błysk światła Ogniskowanie na próbce powoduje lokalne niestabilne wzbudzenie molekuł Molekuły mogą się rozpaść i reagować dalej mogą uwolnić zaabsorbowaną energię różnymi drogami i wrócić do stanu podstawowego Skok temperaturowy Jest osiągany poprzez : Skok ph rozładowanie kondensatora poprzez roztwór w kuwecie intensywny impuls laserowy zmiany temperatury są rzędu 5 10 C Wykorzystuje się związki które pod wpływem intensywnego impulsu laserowego uwalniają protony np 2-NBA (2-Nitrobenzaldehyde) Mieszaninę próbka NBA umieszcza się w kuwecie i oświetla błyskiem światła Możliwe zmiany ph są rzędu 2 Zwykle relaksacyjne powroty do równowagi można opisać równaniem eksponencjalnym τ czas relaksacji Przykładowo dla reakcji: Mamy i W równowadze:

Warunki graniczne: Podstawiając: dla małych odchyleń od równowagi Otrzymujemy: