Biochemia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania wstępne Liczba godzin zajęć dydaktycznych z podziałem na formy prowadzenia zajęć Założenia i cele Metody dydaktyczne oraz ogólna forma zaliczenia Uniwersytet w Białymstoku, Wydział Biologiczno-Chemiczny, Instytut Biologii biologia studia pierwszego stopnia ogólnoakademicki stacjonarne przedmiot obowiązkowy, moduł kierunkowy II rok / III semestr Student powinien mieć zaliczony przedmiot: chemia ogólna, nieorganiczna i organiczna wykład 30 godz. laboratoria 45 godz. Przedmiot Biochemia wprowadza studentów w zagadnienia procesów molekularnych zapewniających wzrost, rozwój, rozmnażanie się i funkcjonowanie żywych organizmów. W ramach tego uzyskuje się wiedzę o strukturze chemicznej związków, którymi posługują się organizmy, o ich przemianach na szlakach katabolicznych głównie w celu uzyskiwania energii, oraz o reakcjach anabolicznych prowadzących do syntezy różnorodnych cząsteczek biologicznych, w tym kwasów nukleinowych i białek. Omówione zostaną także mechanizmy regulacji metabolizmu polegające na kontroli hormonalnej oraz istnieniu wśród licznych enzymów takich, które oprócz funkcji katalitycznej pełnią rolę regulacyjną. W trakcie zajęć laboratoryjnych student nabiera umiejętności praktycznych i kompetencji ugruntowujących wiedzę wykładową, poznając metody i sprzęt, które są wykorzystywane w laboratoriach biochemicznych. Metody dydaktyczne: wykład, konsultacje, wykonywanie doświadczeń według instrukcji podczas zajęć laboratoryjnych, analiza wyników Formy zaliczenia : zaliczenie na ocenę laboratoriów, egzamin Efekty kształcenia i Odniesienie do kierunkowych efektów kształcenia 1. Student charakteryzuje budowę i właściwości podstawowych związków organicznych i głównych biopolimerów. K_W03, K_U06 2. Student opisuje przebieg wybranych szlaków biochemicznych. K_W06, K_K08 3. Student przedstawia powiązania pomiędzy metabolizmem węglowodanów, lipidów, białek, nukleotydów, porfiryn. K_U03, K_U07 4. Student wykonuje doświadczenia, postępując zgodnie z dostarczonym protokołem. K_W10, K_U12, K_K06, K_K09 5. Student sporządza roztwory w stężeniach procentowych i molarnych, oblicza naważki substancji i przygotowuje odpowiednie rozcieńczenia według instrukcji K_U09, K_U15, K_U16, K_K02 prowadzącego. 6. Student posługuje się podstawowym sprzętem znajdującym się w laboratorium K_U01, K_K05, K_K07 biochemicznym zgodnie z zasadami BHP. Punkty ECTS 6 Bilans nakładu pracy studenta ii Wskaźniki ilościowe Ogólny nakład pracy studenta: 150 godz. w tym: udział w wykładach: 30 godz.; udział w zajęciach laboratoryjnych: 45 godz.; przygotowanie się do zajęć, zaliczeń, egzaminów: 65 godz.; udział w konsultacjach, zaliczeniach, egzaminie: 10 godz. Nakład pracy studenta związany z zajęciami iii : Liczba godzin Punkty ECTS wymagającymi bezpośredniego udziału nauczyciela 85 3,4 o charakterze praktycznym 120 4,8 Data opracowania: 28. 09. 2015 Koordynator : prof. dr hab. Sławomir Strumiło
Elementy składowe sylabusu Nazwa B. Informacje szczegółowe Biochemia Nazwa kierunku Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Rok studiów/ semestr Liczba godzin zajęć dydaktycznych oraz forma prowadzenia zajęć Prowadzący Treści merytoryczne : biologia, studia pierwszego stopnia Wydział Biologiczno-Chemiczny UwB, Instytut Biologii drugi rok, trzeci semestr (zimowy) 30 godz., wykład prof. dr hab. Sławomir Strumiło 1. Ogólne zasady molekularnej organizacji i funkcjonowania organizmów. Budowa i właściwości aminokwasów. Aminokwasy jako elementy strukturalne peptydów i białek. Osobliwości wiązania peptydowego. Budowa i funkcje ważniejszych peptydów. Poziomy strukturalnej organizacji białek o różnej funkcji. Wiązania utrwalające struktury II-III-IV- rzędowe. Rola chaperonów w kształtowaniu struktury przestrzennej białek. Procesy denaturacji i proteolizy. 2. Dynamiczność struktury białek, zmiany konformacyjne. Strukturalno-funkcjonalne właściwości mioglobiny i hemoglobiny. Oddziaływania kooperacyjne i allosteryczne. Sens kooperacyjności dodatniej. Efektory allosteryczne hemoglobiny. Molekularne podłoże niedokrwistości sierpowatej. 3. Enzymy jako podstawowe czynniki przemian metabolicznych. Osobliwości katalizy enzymatycznej. Koenzymy i kofaktory. Witaminy jako prekursory licznych koenzymów. Podstawy kinetyki enzymatycznej. Mechanizmy regulacji aktywności enzymów. Izoenzymy. Hormony ich rola, budowa i mechanizmy działania. 4. Bioenergetyczne nośniki (ATP, GTP, fosfokreatyna) oraz inne ważniejsze nukleotydy i koenzymy (NAD, FAD, CoA) zapewniające metabolizm. Węglowodany. Aktywne formy glukozy. Synteza i rozkład glikogenu. Mechanizmy regulacji aktywności syntazy oraz fosforylazy glikogenowej. Hormonalna kontrola metabolizmu glikogenu. 5. Glikoliza. Reakcje zapewniające wytwarzanie ATP podczas glikolizy. Kluczowe regulatorowe enzymy glikolityczne. Rola dehydrogenazy mleczanowej oraz alkoholowej w warunkach niedotlenienia. Glukoneogeneza oraz warunki jej intensyfikacji. Prekursory do biosyntezy glukozy. Nakłady bioenergetyczne oraz regulacja glukoneogenezy. 6. Szlak pentozofosforanowy, rola jego etapu oksydacyjnego i nieoksydacyjnego. Powiązanie szlaku pentozofosforanowego z glikolizą. Proces oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronianu. Struktura wieloenzymowego kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej oraz mechanizmy jego regulacji. Cykl cytrynianowy (Krebsa), jego rola. Funkcjonalne i regulatorowe właściwości poszczególnych enzymów cyklu Krebsa. 7. Transport metabolitów przez błony mitochondrialne. Potencjały oksydoredukcyjne. Mitochondrialny łańcuch oddechowy, jego składniki. Pompy protonowe. Struktura i funkcja syntazy ATP. Zysk ATP z transportu elektronów. Rozprzężenie fosforylacji oksydacyjnej w procesie termogenezy. 8. Powstawanie toksycznych pochodnych tlenu. Enzymy usuwające te wolnorodnikowe pochodne. Monooksygenazy i hydroksylazy, ich rola. Składniki mikrosomalnego kompleksu monooksygenazy. Cytochrom P-450. Związki lipidowe. Etapy
Efekty kształcenia wraz ze sposobem ich weryfikacji Forma i warunki zaliczenia Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej katabolizmu lipidów. Aktywacja kwasów tłuszczowych i translokacja ich do mitochondriów. β-oksydacja kwasów tłuszczowych oraz jej bilans bioenergetyczny. Warunki powstawania ciał ketonowych. 9. Transport acetylo-coa z mitochondriów do cytoplazmy. Biosynteza kwasów tłuszczowych, kluczowe enzymy. Fosfopantoteina w składzie białkowego nośnika grup acylowych. Źródła NADPH do biosyntezy kwasów tłuszczowych oraz jej bioenergetyczne koszty. Modyfikacja łańcuchów kwasów tłuszczowych. 10. Struktura, biosynteza i katabolizm fosfolipidów. Rola fosfolipaz w tworzeniu związków sygnałowych. Kluczowe etapy biosyntezy cholesterolu i jego pochodnych. Struktura i funkcja lipoprotein. 11. Metabolizm aminokwasów. Elementy budulcowe do biosyntezy aminokwasów. Aminokwasy jako prekursory ważnych biocząsteczek (hormonów, NO, neuroprzekaźników). Reakcje rozkładu aminokwasów: transaminacja, deaminacja, dekarboksylacja. Rola fosforanu pirydoksalu. Dehydrogenaza glutaminianowa. 12. Cykl mocznikowy oraz jego bioenergetyczne koszty. Kluczowe etapy biosyntezy nukleotydów purynowych i pirymidynowych. Pochodzenie atomów w pierścieniu purynowym oraz pirymidynowym. Reakcja syntezy deoksyrybonukleotydów. Katabolizm nukleotydów. Rola deaminazy adenylanowej oraz oksydazy ksantynowej w tym procesie. 13. Struktura DNA oraz jego upakowanie w chromosomach. Mechanizm replikacji DNA: działanie helikazy, topoizomeraz, primazy, polimeraz i ligazy. Uszkodzenia DNA oraz ich naprawianie. 14. Czynniki i enzymy zapewniające transkrypcję. Mechanizm reakcji biosyntezy RNA. Etapy dojrzewania RNA. Rybozymy. Rodzaje RNA oraz ich rola. Enzymy degradujące kwasy nukleinowe. Regulacja ekspresji genów na poziomie transkrypcji. 15. Biosynteza białek. Aktywacja aminokwasów. Czynniki i mechanizmy poszczególnych etapów translacji. Bioenergetyczne koszty biosyntezy białek. Potranslacyjne modyfikacje. Kontrola ekspresji genów na poziomie translacji. Efekty kształcenia: 1. Student charakteryzuje budowę i właściwości podstawowych związków organicznych i głównych biopolimerów. 2. Student opisuje przebieg wybranych szlaków biochemicznych. 3. Student przedstawia powiązania pomiędzy metabolizmem węglowodanów, lipidów, białek, nukleotydów, porfiryn. Sposoby weryfikacji: 1. Egzamin pisemny podsumowujący przedmiot (pytania otwarte opisowe). 1. Obecność na zajęciach (dopuszcza się możliwość opuszczenia dwóch wykładów). 2. Pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów. 3. Pozytywna ocena egzaminu. Literatura podstawowa: 1. Hames B.D. et al. Biochemia (krótkie wykłady). PWN, W-wa, 2010 2. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemia. PWN, W-wa, 2009 3. Kączkowski J. Podstawy biochemii. WNT, W-wa, 2005 Literatura uzupełniajaca: 1. Minakowski W. Biochemia kręgowców. PWN, W-wa, 2007 2. Bańkowski E. Biochemia. Urban i part., Wrocław, 2009 3. Koolman J., Rohm K.-H. Biochemia. PZWL, W-wa, 2005. podpis osoby składającej sylabus
Elementy składowe sylabusu Nazwa C. Informacje szczegółowe Biochemia Nazwa kierunku Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Rok studiów/ semestr Liczba godzin zajęć dydaktycznych oraz forma prowadzenia zajęć Prowadzący Treści merytoryczne : Efekty kształcenia wraz ze sposobem ich weryfikacji biologia, studia pierwszego stopnia Wydział Biologiczno-Chemiczny UwB, Instytut Biologii pierwszy rok, drugi semestr (letni) 45 godz., laboratoria mgr Urszula Czyżewska 1. Rodzaje roztworów. Pojęcia stałej dysocjacji, stopnia dysocjacji, ph, buforu, pojemności buforowej. Procesy zachodzące w mieszaninach tworzących bufory. Przygotowywanie roztworów o określonych stężeniach procentowych i molowych, buforów o określonym ph. Rozwiązywanie zadań dotyczących roztworów. 2. Występowanie i rola biologiczna makro- oraz mikroelementów. Wykrywanie pierwiastków i metabolitów w materiale biologicznym. 3. Rodzaje, struktura, właściwości fizyko-chemiczne i aktywność metaboliczna aminokwasów, peptydów i białek. Identyfikacja nieznanego aminokwasu w próbce. 4. Właściwości białek posiadających strukturę IV-rzędową. Przygotowanie homogenatów z wieprzowego mięśnia szkieletowego. Ilościowe oznaczanie zawartości białka metodą biuretową. Przygotowanie krzywej kalibracyjnej 5. Podstawy kinetyki enzymatycznej: etapy katalizy, szybkość początkowa, równanie Michaelisa-Menten, oznaczanie wartości V max i K m. Kinetyka niehiperboliczna, zjawisko allosterii, kooperatywność. Oznaczanie aktywności i parametrów kinetycznych dehydrogenazy mleczanowej (LDH). 6. Rodzaje, budowa i funkcje węglowodanów. Reakcje barwne cukrów - identyfikacja nieznanego cukru w próbce. Ilościowe oznaczanie glukozy metodą o-toluidynową. 7. Budowa, rodzaje tłuszczów. Metabolizm tłuszczów. Właściwości fizyko-chemiczne tłuszczów. Ilościowe oznaczanie lipidów całkowitych metodą wanilinową. 8. Budowa, rodzaje oraz funkcje biochemiczne witamin i porfiryn. Reakcje barwne niektórych witamin (A, D 3, C, B 1, B 2). Ilościowe oznaczanie chlorofili i karotenoidów w materiale biologicznym. 9. Budowa DNA. Upakowanie DNA w jądrze oraz mechanizmy replikacji. Izolacja i oczyszczanie DNA metodą Marmura. 10. Budowa i rodzaje RNA. Ekspresja informacji genetycznej: transkrypcja, translacja. Badanie składu chemicznego kwasów nukleinowych oraz ich ilościowe oznaczanie metodą orcynową. 11. Mechanizmy usuwania wolnych rodników. Oznaczanie aktywności peroksydazy z korzenia chrzanu. 12. Cykl Krebsa w powiązaniu z łańcuchem oddechowym: enzymy, regulacja, bioenergetyka. Oznaczanie aktywności dehydrogenazy bursztynianowej w preparatach mitochondrialnych. 13. Transaminacja, deaminacja oraz dekarboksylacja aminokwasów. Rola fosforanu pirydoksalu w składzie aminotransferaz. Struktura i funkcje dehydrogenazy glutaminianowej. Cykl mocznikowy. Oznaczanie aktywności aminotransferaz oraz stężenia mocznika w surowicy krwi. Efekty kształcenia: 1. Student charakteryzuje budowę i właściwości podstawowych związków organicznych i głównych biopolimerów. 2. Student opisuje przebieg wybranych szlaków biochemicznych.
3. Student wykonuje doświadczenia postępując zgodnie z dostarczonym protokołem. 4. Student sporządza roztwory w stężeniach procentowych i molowych, oblicza naważki związków i przygotowuje odpowiednie rozcieńczenia według instrukcji prowadzącego. 5. Student posługuje się podstawowym sprzętem znajdującym się w laboratorium biochemicznym zgodnie z zasadami BHP. Forma i warunki zaliczenia Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej Sposoby weryfikacji: 1. Bieżąca kontrola stanu wiedzy studentów przed zajęciami (wejściówki). 2. Dwa przekrojowe sprawdziany pisemne w formie testu zamkniętego. 3. Bieżąca ocena pracy zespołowej podczas analizy uzyskanych w trakcie zajęć wyników. 1. Obecność na zajęciach (dopuszczalna nieobecność na 1 zajęciach). 2. Pozytywna ocena pracy studenta podczas zajęć. 3. Pozytywna ocena zaliczenia laboratoriów (pozytywna ocena dwóch sprawdzianów testowych). Literatura podstawowa: 1. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemia. PWN, W-wa, 2009 2. Kłyszejko-Stefanowicz L. Ćwiczenia z biochemii. PWN, W- wa, 2005 3. Zgirski A., Gondko R. Obliczenia biochemiczne. PWN, W-wa, 2010 Literatura uzupełniajaca: 1. Minakowski W. Biochemia kręgowców. PWN, W-wa, 2007 2. Bańkowski E. Biochemia. Urban i part., Wrocław, 2009. podpis osoby składającej sylabus i zakładanych efektów kształcenia w zakresie wiedzy, umiejętności i kompetencji społecznych, z uwzględnieniem form zajęć. Uwzględnia się tylko efekty możliwe do sprawdzenia (mierzalne / weryfikowalne). ii Przykładowe rodzaje aktywności: udział w wykładach, ćwiczeniach, przygotowanie do zajęć, udział w konsultacjach, realizacja zadań projektowych, pisanie eseju, przygotowanie do egzaminu. Liczba godzin nakładu pracy studenta powinna być zgodna z przypisanymi do tego punktami ECTS wg przelicznika : 1 ECTS 25 30 h. iii Zajęcia wymagające bezpośredniego udziału nauczyciela są to tzw. godziny kontaktowe (również te nieujęte w rozkładzie zajęć, np. konsultacje lub zaliczenia/egzaminy). Suma punktów ECTS obu nakładów może być większa od ogólnej liczby punktów ECTS przypisanej temu przedmiotowi.