Created by Neevia Document Converter trial version

Podobne dokumenty
Aminotransferazy. Dehydrogenaza glutaminianowa. Szczawiooctan. Argininobursztynian. Inne aminokwasy. asparaginian. fumaran. Arginina.

Metabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek

Białka Aminokwasy Przemiany

Miarą zwiększenia lub utraty zasobu białek organizmu jest BILANS AZOTOWY:

Integracja metabolizmu

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Biochemia Oddychanie wewnątrzkomórkowe

Bliskie spotkania z biologią. METABOLIZM część II. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW

Metabolizm wysiłkowy białek. Zajęcia nr 2

Oddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7.

ODDYCHANIE KOMÓRKOWE

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

BIOENERGETYKA cz. II cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

Nukleotydy w układach biologicznych

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

ATP. Slajd 1. Slajd rok Nagroda Nobla: P.D. Boyer (USA), J.E. Walker (GB) i J.C. Skou (D) Slajd 3. BIOENERGETYKA KOMÓRKI oddychanie i energia

Związki biologicznie czynne

Rozdział 7 PRZEMIANA BIAŁEK

Spis treści. 1. Wiadomości wstępne Skład chemiczny i funkcje komórki Przedmowa do wydania czternastego... 13

Aminokwasy, peptydy, białka

Reakcje zachodzące w komórkach

Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne)

Informacje. W sprawach organizacyjnych Slajdy z wykładów

Tłuszcze jako główny zapasowy substrat energetyczny

Źródła energii dla mięśni. mgr. Joanna Misiorowska

Przegląd budowy i funkcji białek

46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ

21. Wstęp do chemii a-aminokwasów

Created by Neevia Document Converter trial version

SZCZEGÓŁOWY PROGRAM NAUCZANIA BIOCHEMII NA KIERUNKU TiR (spec. DiS) W AWFiS GDAŃSK

BIOENERGETYKA cz. I METABOLIZM WĘGLOWODANÓW I LIPIDÓW. dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych.

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Ćwiczenie 4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną. Opisz typy reakcji przebiegających w tym procesie i zaznacz ich miejsca przebiegu.

FIZJOLOGIA WYSIŁKU FIZYCZNEGO ENERGETYKA WYSIŁKU, ROLA KRĄŻENIA I UKŁADU ODDECHOWEGO

WYKŁAD 4: MOLEKULARNE MECHANIZMY BIOSYNTEZY BIAŁEK. Prof. dr hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej.

protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.)

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu

SEMINARIUM 8:

ETYKIETA. Fitmax Easy GainMass proszek

Metabolizm aminokwasów (2) Losy grupy aminowej i inne sprawy związane z azotem

spektroskopia elektronowa (UV-vis)

Azot pozabiałkowy Mocznik

AMINOKWASY. I. Wprowadzenie teoretyczne. Aminokwasy są to związki, które w łańcuchu węglowym zawierają zarówno grupę aminową jak i grupę karboksylową.

BCAA Core pozwala zabezpieczyć białka mięśniowe przed rozpadem

Od aminokwasów do białek złożonych. Wykład 2

FitMax Slim Diet wspomagający odchudzanie zamiennik posiłku. Dostępny na ETYKIETA DO OPAKOWANIA smak waniliowy

B) podział (aldolowy) na 2 triozy. 2) izomeryzacja do fruktozo-6-p (aldoza w ketozę, dla umoŝliwienia kolejnych przemian)

Ćwiczenie nr 7. Aminokwasy i peptydy. Repetytorium. Repetytorium

LIPIDY. Slajd 1 WYKŁAD 5. Slajd 2. Slajd 3. LIPIDY: budowa lecytyny (fosfatydylocholina) AGNIESZKA ZEMBROŃ-ŁACNY. Struktura kwasów tłuszczowych

UNS Reloader Uns Reloader Znaczenie aminokwasów esencjonalnych EAA dla osób ciężko ćwiczących na siłowni.

Charakterystyka izoenzymów aminotransferazy asparaginianowej z siewek pszenicy zwyczajnej (Triticum aestivum L.)

Ćwiczenie 6 Aminokwasy

WHEY CORE BCAA Amino Mega Strong - 2,3kg + 500ml

IZOMERIA Izomery - związki o takim samym składzie lecz różniące się budową

znak sprawy: IF/ZP-01/2018 Załącznik 1 opis składu oraz parametrów paszy Pasza hodowlana i bytowa

Oznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej.

Mechanizmy działania i regulacji enzymów

1 porcji (30 % RDA 100 g odżywcza* Wartość energetyczna kj / 384 kcal

Ćwiczenie nr 4 Bioenergetyka Oznaczanie aktywności dehydrogenazy bursztynianowej

Biochemia zwierząt - A. Malinowska

Whey C6-1000g (Whey C-6) + Creatine Powder - 250g + Tribulus Terrestris Professional kaps.

BIOSTYMULATORY DO OPRYSKÓW DOLISTNYCH, OPARTE NA AMINOKWASACH I EKSTRAKTACH ROŚLINNYCH

Związki biologicznie aktywne

Aminokwasy, peptydy i białka. Związki wielofunkcyjne

Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym

OPTYMALNY POZIOM SPOŻYCIA BIAŁKA ZALECANY CZŁOWIEKOWI JANUSZ KELLER STUDIUM PODYPLOMOWE 2011

Bioenergetyka badania przemian energii zachodzących w żywych organizmach. Żywy organizm - otwarty układ termodynamiczny, - może

Slajd 1. Slajd 2. Proteiny. Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas

17. DODATKI Tabela 1. Symbole okre laj ce wielokrotno ci i podwielokrotno ci ułamków dziesi tnych Symbol Okre lenie Wielokrotno Tabela 2.

oksydacyjna ADP + Pi + (energia z utleniania zredukowanych nukleotydów ) ATP

MAZURENKO ARMWRESTLING PROMOTION Sp. z o.o. Gdynia ETYKIETA. FITMAX MASS ACTIVE 20 proszek

Reakcje charakterystyczne aminokwasów

Model : - SCITEC 100% Whey Protein Professional 920g

AMINO MAX kaps - Trec Nutrition

AMINOKWASY I POCHODNE

CORAZ BLIŻEJ ISTOTY ŻYCIA WERSJA A. imię i nazwisko :. klasa :.. ilość punktów :.

Enzymy katalizatory biologiczne

Wątroba, serce i mięśnie w spoczynku (zasobne w tlen) wykorzystują kwasy tłuszczowe jako źródło energii. Mięśnie pracujące korzystają z glikolizy.

Najsmaczniejsze białko na rynku Bardzo dobry profil aminokwasowy Doskonała rozpuszczalność i jakość Zawiera nienaruszone frakcje białkowe.

Właściwości aminokwasów i białek

Budowa aminokwasów i białek

Wydział Przyrodniczo-Techniczny UO Kierunek studiów: Biotechnologia licencjat Rok akademicki 2009/2010

Spis treści. Fotosynteza. 1 Fotosynteza 1.1 WĘGLOWODANY 2 Cykl Krebsa 2.1 Acetylokoenzym A

Pasze Totally Pathogen Free

MEGABOL GAINER 737-9KG

Rewolucja kolagenowa

Joanna Bereta, Aleksander Ko j Zarys biochemii. Seria Wydawnicza Wydziału Bio chemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego

Ćwiczenie 1. Właściwości aminokwasów i białek

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014

Koenzymy oksydoreduktaz

AMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI

1.1. AMINOKWASY BIAŁKOWE

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

Fizjologia człowieka

(Tekst mający znaczenie dla EOG)

Budowa i funkcje białek

Chlorella Sorokiniana Cryptomonadales Ever Green

Transkrypt:

TEST VII PRZEMIANA AMINOKWASÓW 1. Aminokwasy egzogenne (niezbędne) dla człowieka to: c) trzy d) cztery (+) (1, 2, 3, 5) e) pięć: 1 Leu 2 Met 3 Trp 4 Cys 5 Phe 6 Asp 2. Aminokwasami niezbędnymi dla człowieka jest: c) trzy (+) (1, 2, 5) d) cztery e) pięć aminokwasów 1 walina 2 fenyloalanina 3 tyrozyna 4 prolina 5 lizyna 6 glicyna 3. Treonina powstaje w organizmie człowieka z: a) uracylu b) lizny c) metioniny d) kaŝdego aminokwasu niezbędnego e) w ogóle nie jest syntetyzowana w organizmie człowieka (+) 4. Charakterystycznymi dla fenyloalaniny jest: a) jedno c) trzy d) cztery e) pięć określeń (+) (1, 2, 3, 4, 5) Jest aminokwasem: 1 aromatycznym 2 egzogennym 3 glukogennym 4 ketogennym 5 obojętnym 6 nie niezbędnym 5. Który z aminokwasów jest scharakteryzowany prawidłowo: a) walina nie niezbędny, glukogenny b) leucyna ketogenny, niezbędny (+) c) tryptofan heterocykliczny, zasadowy d) metionina glukogenny, nie niezbędny e) prolina bez pierwszorzędowej grupy aminowej, ketogenny 6. Który z aminokwasów jest scharakteryzowany poprawnie: a) tyrozyna nie niezbędny, glukogenny i ketogenny (+) b) kwas glutaminowy niezbędny, glukogenny c) walina nie niezbędny, glukogenny

d) leucyna niezbędny, glukogenny e) fenyloalanina niezbędny, wyłącznie glukogenny 7. Aminokwasami wyłącznie glukogennymi jest: (+) (4) c) trzy d) cztery e) pięć aminokwasów: 1 tyrozyna 2 leucyna 3 izoleucyna 4 prolina 5 fenyloalanina 8. MoŜe być źródłem kwasu acetooctowego: c) trzy (+) (1, 4, 5) d) cztery e) pięć aminokwasów: 1 leucyna 2 histydyna 3 kwas asparaginowy 4 tyrozyna 5 fenyloalanina 6 seryna 9. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Dodatni bilans azotowy wystepuje zawsze u zdrowych, rosnących osobników. 2 Azot grup aminowych pochodzący z dezaminacji aminokwasów jest wydalany w postaci mocznika i jonów amonowych. 3 Mocznik jest dla organizmu zwierzęcego związkiem wysoce toksycznym. 10. Prawdziwe są zdania: (+) Ujemny bilans azotowy: 1 moŝe powstawać przy diecie bogatej w białko roślinne 2 wystąpi przy nasileniu procesów zapalnych, martwicy lub zaniku mięsni 3 wystąpi, gdy w diecie brak będzie metioniny 11. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Przeniesienie grup α-aminowych z aminokwasu na α-ketokwas katalizują aminotransferazy. 2 Reakcje katalizowane przez te enzymy są nieodwracalne. 3 Grupą prostetyczną aminotransferaz jest fosforan pirydoksalu.

12. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Centralną rolę w dezaminacji aminokwasów odgrywa oksydaza L-aminokwasowa. 2 Dekarboksylacja aminokwasów prowadzi do powstania amin biogennych. 3 Koenzymem dekarboksylaz aminokwasowych jest fosforan pirydoksalu. 13. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Podczas dezaminacji oksydacyjnej aminokwasów powstają α-ketokwasy krótsze o jeden atom węgla niŝ wyjściowe aminokwasy. 2 Koenzymem tego procesu jest tetrahydrofolian. 3 W wyniku transaminacji z aminokwasów powstają α-ketokwasy o tej samej liczbie atomów węgla co wyjściowy aminokwas. 14. Prawdziwe są zdania: (+) 1 W procesie dezaminacji oksydacyjnej glutaminianu uwalniane ją jony amonowe. 2 Reakcję tę katalizuje dehydrogenaza glutaminianowa wykorzystująca jako akceptory wodoru zarówno NAD + jak i NADP +. 3 Dehydrogenaza glutaminianowa jest enzymem allosterycznym, aktywowanym przez GDP i ADP. 15. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Dezaminacja oksydacyjna aminokwasów odbywa się przy udziale dehydogenaz i oksydaz. 2 Końcowymi produktami dezaminacji są: α-ketokwas i NH 4 +. 3 Jony NH 4 + mogą być wykorzystywane w syntezie glutaminy. 16. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Jednym z produktów dezaminacji oksydacyjnej aminokwasów jest H 2 O 2. 2 W dezaminacji oksydacyjnej atomy wodoru oderwane od aminokwasu łączą się z FMN, grupą prostetyczną oksydazy α-aminokwasowej. 3 Aminokwasy niezbędne mogą powstawać w ustroju z odpowiednich α-ketokwasów przez transaminację. 17. Reakcja: R-CH(NH 3 + )-COO - + FAD + H 2 O ---> R-CO-COO - + NH 4 + + FADH 2 katalizowana jest przez: a) dehydrogenazę b) oksydazę (+) c) hydroksylazę (monooksydazę) d) hydratazę e) transaminazę

18. Który z enzymów odpowiedzialny jest za tworzenie większości jonów NH 4 + : a) oksydaza L-aminokwasowa b) oksydaza D-aminokwasowa c) dehydrogenaza glutaminianowa (+) d) aminotransferaza asparaginianowa e) hydrataza serynowa 19. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Uwalnianie grup aminowych z aminokwasów odbywa się głównie drogą transdezaminacji. 2 NajwaŜniejszym akceptorem grup aminowych jest α-ketoglutaran. 3 Koenzymem aminotransferaz jest difosfotiamina. 20. Biorą udział w procesie transdezaminacji: a) FAD i NAD + b) fosforan pirydoksalu i NAD + (+) c) fosforan pirydoksalu i tetrahydrofolian d) difosfotiamina i koenzym A e) FAD i FMN 21. Fałszywe jest zdanie: Jony amonowe: a) powstają w procesie transdezaminacji, b) powstają w mitochondriach w wyniku działania dehydrogenazy glutaminianowej, c) mogą być wykorzystane do syntezy glutaminianu, glutaminy, asparaginy i karbamoilofosforanu, d) powstają w wyniku działania aminotransferaz, (+) e) są wysoce toksyczne. 22. W detoksykacji jonów NH 4 + bierze udział: c) trzy (+) (2, 4, 5) d) cztery e) pięć enzymów: 1 aminotransferaza asparaginianowa 2 dehydrogenaza glutaminianowa 3 glutaminaza 4 syntetaza glutaminowa 5 syntetaza asparaginowa 23. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Komórki większości tkanek bronią się przed zatruciem jonami NH 4 + głównie poprzez syntezę glutaminy. 2 Mózg i mięśnie produkują znaczne ilości mocznika w cyklu ornitynowym. 3 DuŜe stęŝenie jonów NH 4 + w Ŝyle wrotnej wątroby spowodowane jest hydrolizą glutaminy w komórkach nabłonka jelitowego. 24. NH 4 + moŝe bezpośrednio przechodzić w: a) asparaginian i alaninę b) karbamoilofosforan, glutaminę i glutaminian (+) c) argininę, cytrulinę i ornitynę

d) leucynę, lizynę i fenyloalaninę e) kreatynę, cholinę i dopaminę 25. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Grupy aminowe większości aminokwasów są, w wyniku transaminacji, ostatecznie przenoszone na α- ketoglutaran. 2 NH 4 + uwalniane w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową mogą zostać wykorzystane do syntezy mocznika. 3 Synteza mocznika rozpoczyna się w cytoplazmie komórek wątroby przez wytworzenie karbamoilofosforanu. 26. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Jony NH 4 + mogą być bezpośrednim substratem do biosyntezy glutaminianu i glutaminy. 2 Glutaminian moŝe powstawać z histydyny, proliny i glutaminy. 3 Arginina nie moŝe przekształcić się w glutaminian. 27. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Glutamina syntetyzowana jest z glutaminianu. 2 Enzymem katalizującym tę reakcję jest syntetaza glutaminy. 3 Substratami w tej reakcji są takŝe ATP i NH 4 +. 28. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Synteza glutaminy jest podstawowym mechanizmem wiązania amoniaku w tkance nerwowej. 2 Syntez mocznika zachodzi w wątrobie. 3 Jony NH 4 + potrzebne do wytworzenia karbamoilofosforanu w wątrobie pochodzą głównie z hydrolizy glutaminy w nabłonku jelita. 29. Prawdziwe są zdania: (+) Glutamina: 1 powstaje z glutaminianu pod działaniem syntetazy glutaminowej, 2 rozkłada się do glutaminianu pod wpływem enzymu naleŝącego do klasy liaz, 3 stanowi formę transportową kwasu glutaminowego. 30. Prawdziwe są zdania: (+)

1 W wątrobie znajdują się dwie syntetazy karbamoilofosforanowe. 2 Jedna z nich bierze udział w ureogenezie. 3 Obydwa te enzymy występują w cytoplazmie komórkowej. 31. Prawdziwe są zdania: (+) Związkiem, który podczas syntezy mocznika powstaje w cytoplazmie jest: 1 cytrulina 2 arginina 3 mocznik 32. Bezpośrednimi donatorami grup aminowych do syntezy mocznika są: a) glutaminian i karbamoilofosforan b) karbamoilofosforan i ornityna c) ornityna i cytrulina d) karbamoilofosforan i cytrulina e) karbamoilofosforan i asparaginian (+) 33. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Cytrulina powstaje z ornityny i karbamoilofosforanu. 2 Enzym katalizujący te przeminę naleŝy do klasy transferaz. 3 Cytrulina jest aminokwasem nie występującym w białkach. 34. W reakcji syntezy karbamoilofosforanu w ureogenezie bierze udział: c) trzy d) cztery (+) (1, 2, 4, 5) e) pięć czynników: 1 NH4+ 2 ATP 3 NADP+ 4 CO2 5 N-acetyloglutaminian 6 glutamina 35. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Biosynteza mocznika wymaga zuŝycia ATP. 2 Ureogeneza zabezpiecza ustrój człowieka przed trującym działaniem amoniaku. 3 Izomocznik powstaje z α-argininy przy udziale arginazy. 36. Prawdziwe są zdania:

(+) 1 Biosynteza 1 cząsteczki mocznika z NH4+ i CO2 wymaga zuŝycia 1 cząsteczki ATP. 2 Ureogeneza w komórkach wątroby rozpoczyna się w cytoplazmie, kończy się w mitochondriach. 3 Allosterycznym aktywatorem syntetazy karbamoilofosforanowej biorącej udział w ureogenezie jest N- acetyloglutaminian. 37. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Enzymy biorące udział w powstawaniu mocznika zlokalizowane są w komórce w cytoplazmie i mitochondriach. 2 Synteza 1 cząsteczki mocznika związana jest z wykorzystaniem 3 cząsteczek ATP. 3 Jedną z reakcji cyklu mocznikowego jest powstanie argininy. 38. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Bezpośrednim prekursorem mocznika jest arginina. 2 Ulega ona rozpadowi przy udziale arginazy. 3 Arginaza naleŝy do klasy hydrolaz. 39. Prawdziwe są zdania: (+) Nieodwracalne reakcje ureogenezy są katalizowane przez: 1 syntetazę karbamoilofosforanową 2 syntetazę argininobursztynianową 3 liazę argininobursztynianową 40. Prawdziwe są zdania: (+) Syntetaza karbamoilofosforanowa mitochondrialna: 1 jest enzymem allosterycznym, 2 aktywowana jest przez ornitynę 3 hamowana jest przez N-acetyloglutaminian 41. Prawdziwe są zdania: (+) 1 U ssaków jony NH 4 + przekształcane są głównie w mocznik. 2 Organizmy takie nazywamy ureotelicznymi.

3 Synteza mocznika wymaga znacznego nakładu energii. 42. Prawdziwe są zdania: (+) 1 W dekarboksylacji aminokwasów bierze udział biotyna. 2 W dezaminacji oksydacyjnej aminokwasów moŝe brać udział enzym, w skład którego wchodzi witamina B 2. 3 W transdezaminacji biorą udział enzymy, w skład których wchodzą witaminy B 6 i PP. 43. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Dekarboksylazy aminokwasowe naleŝą do klasy hydrolaz. 2 Grupa prostetyczna dekarboksylaz aminokwasowych zawiera witaminę B 6. 3 W wyniku dekarboksylacji aminokwasów powstają pierwszorzędowe aminy, które m. in. wchodzą w skład koenzymu A. 44. Proces powstawania kwasu γ-aminomasłowego wymaga: a) ATP b) seryny c) fosforanu pirydoksalu (+) d) CO 2 e) biotyny 45. W przekształcaniu histydyny w histaminę bierze udział: a) koenzym A b) fosforan pirydoksalu (+) c) difosfotiamina d) tetrahydrofolian e) biotyna 46. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Aminokwasy ulegające rozkładowi do związków, które mogą być przekształcane w fosfoenolopirogronian nazywamy glukogennymi. 2 Aminokwasy, których rozkład prowadzi do acetylo-coa, ale nie przez pirogronian, nazywamy ketogennymi. 3 Aminokwasem glukogennym jest glutaminian. 47. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Z leucyny nie moŝe powstać glukoza. 2 Wszystkie atomy węgla fenyloalaniny i tyrozyny mogą znaleźć się w cząsteczce glukozy. 3 Acetylo-CoA nie moŝe przekształcić się w glukozę. 48. Prawdziwe są zdania:

(+) 1 Substratami w procesie glukoneogenezy mogą być alanina i tyrozyna. 2 Aminokwasami dostarczającymi reszt jednowęglowych są glicyna i seryna. 3 Leucyna przekształca się w β-hydroksy-β-metyloglutaryl-coa. 49. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Glukoneogeneza jest to synteza glukozy z róŝnych prekursorów fosfoenolopirogronianu. 2 Aminokwasy, które mogą słuŝyć jako prekursory fosfoenolopirogronianu są aminokwasami glukogennymi. 3 Typowym aminokwasem glukogennym jest leucyna. 50. Do syntezy β-hydroksymaślanu przez acetylo-coa moŝe być wykorzystywanych: c) trzy d) cztery (+) (1, 2, 3, 4) e) pięć związków: 1 acetooctan 2 tyrozyna 3 fenyloalanina 4 leucyna 5 walina 51. Glicyna uczestniczy w syntezie: a) jednego b) dwóch c) trzech d) czterech e) pięciu związków (+): 1 seryny 2 kreatyny 3 hemu 4 glutationu 5 IMP 52. Asparaginian uczestniczy w syntezie: a) jednego b) dwóch c) trzech d) czterech e) pięciu związków (+): 1 UMP 2 AMP 3 mocznika 4 β-alaniny 5 asparaginy 53. Asparaginian moŝe bezpośrednio przejść w: a) jabłczan b) kreatynę c) mocznik d) asparaginę (+) e) α-ketoglutaran

54. Fałszywe jest zdanie: Arginina: a) wchodzi w skład histonów wiąŝących DNA b) bierze udział w syntezie kreatyny c) jest aminokwasem glukogennym d) musi być dostarczana z poŝywieniem, aby mógł funkcjonować cykl mocznikowy (+) e) w cyklu mocznikowym powstaje bezpośrednio pod wpływem enzymu z klasy liaz 55. Bezpośrednim substratem w syntezie aminokwasów jest: a) cytrynian b) fumaran c) α-ketoglutaran (+) d) bursztynylo-coa e) jabłczan 56. W przemianie alaniny do pirogronianu grupa prostetyczna enzymu ulega przemianie do: a) karboksybiotyny b) metylofolianu c) fosforanu pirydoksaminy (+) d) acylo-coa e) pirofosforanu tiaminy 57. 3-fosfoglicerynian, metabolit glikolizy, moŝe być wykorzystywany do syntezy: a) alaniny b) treoniny c) seryny (+) d) asparaginianu e) glutaminy 58. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Donorem grupy aminowej w syntezie seryny z glicyny jest glutamina. 2 Substratem wyjściowym do syntezy seryny moŝe być 3-fosfoglicerynian. 3 Pierwszym etapem w syntezie seryny jest wtedy utleniania grupy alkoholowej 3-fosforglicerynianu. 59. Prawdziwe są zdania: (+) Seryna bierze udział w syntezie: 1 glicyny 2 etanoloaminy 3 choliny 60. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Kreatyna jest związkiem wysokoenergetycznym. 2 Jest ona fosfagenem kręgowców. 3 Prekursorem kreatyny są arginina i glicyna.

61. Do syntezy fosfokreatyny wykorzystywanych jest: c) trzy d) cztery (+) (1, 2, 3, 5) e) pięć związków: 1 ATP 2 glicyna 3 metionina 4 koenzym A 5 arginina 62. Prawdziwe są zdania: (+) 1 W organizmie osób chorych na fenyloketonurię występuje deficyt lub brak hydroksylazy fenyloalaninowej. 2 Wskutek tego fenyloalanina nie moŝe być przekształcana w tyrozynę. 3 Przekształca się wówczas w fenylopirogronian. 63. Z poniŝszych zdań o fenyloalaninie fałszywe jest: a) jej brak w diecie spowoduje ujemny bilans azotowy b) ulega hydroksylacji do tyrozyny c) w wyniku jej przemiany moŝe powstać glukoza, ale i ciała ketonowe d) nie moŝe ulec spaleniu do CO 2 i H 2 O (+) e) powstawać z niej mogą: adrenalina, trijodotyronina i melaniny 64. Która z substancji biologicznie czynnych powstaje w wyniku przemian fenyloalaniny: a) histamina b) dopamina (+) c) cholina d) tryptamina e) serotonina 65. Aktywny metyl (S-adenozynometionina) moŝe brać udział w przekształcaniu: a) histydyny w histaminę b) noradrenaliny w adrenalinę (+) c) choliny w acetylocholinę d) dopaminy w noradrenalinę e) fenyloalaniny w tyrozynę 66. Prawdziwe są zdania: (+) 1 Związkiem pośrednim w syntezie noradrenaliny jest adrenalina. 2 Dopamina przekształca się w dihydroksyfenyloalaninę przy udziale dekarboksylazy. 3 Aminokwasem wyjściowym do syntezy adrenaliny moŝe być fenyloalanina. 67. Prawdziwe są zdania: (+)

Izoleucyna moŝe ulec rozłoŝeniu do CO 2 i H 2 O włączając się do cyklu Krebsa poprzez: 1 acetylo-coa 2 bursztynylo-coa 3 szczawiooctan 68. Walina moŝe ulec rozłoŝeniu do CO 2 i H 2 O włączając się do cyklu Krebsa poprzez: a) szczawiooctan b) bursztynian c) bursztynylo-coa (+) d) α-ketoglutaran e) fumaran 69. Przemiana alaniny w węglowodany jest określana jako: a) glikoliza b) dekarboksylacja oksydacyjna c) glukoneogeneza (+) d) glikogenoliza e) dezaminacja 70. Powstawanie szczawiooctanu w komórce odbywa się odbywa się przy bezpośrednim udziale: a) dehydrogenazy pirogronianowej b) transaminazy alaninowej c) tranaminazy asparaginianowej (+) d) syntazy cytrynianowej e) dehydrogenazy bursztynianowej 71. Szczawiooctan nie jest bezpośrednim produktem przemiany: a) pirogronianu b) asparaginianu c) jabłczanu d) glutaminianu (+) e) cytrynianu