Informacje. W sprawach organizacyjnych Slajdy z wykładów

Transkrypt

1 Biochemia

2 Informacje W sprawach organizacyjnych malgorzata.dutkiewicz@wum.edu.pl Slajdy z wykładów W sprawach merytorycznych Takao Ishikawa (takao@biol.uw.edu.pl)

3 Kiedy? Co? Kto? 24 lutego Białka T. Ishikawa 3 marca Kwasy nukleinowe T. Ishikawa 10 marca Enzymy T. Ishikawa 17 marca Węglowodany T. Ishikawa 24 marca Lipidy T. Ishikawa 31 marca Aminokwasy T. Ishikawa 14 kwietnia Oddychanie komórkowe T. Ishikawa 21 kwietnia Przemiany azotowe T. Ishikawa 28 kwietnia Metabolizm zasad azotowych T. Ishikawa 5 maja Regulacja metabolizmu T Ishikawa 12 maja Witaminy M. Dutkiewicz 19 maja Coś ciekawego K. Koziak 26 maja Inżynieria metaboliczna i GMO T. Ishikawa 2 czerwca Metabolizm ksenobiotyków O. Zegrocka-Stendel maja 9 czerwca Biologia nowotworów M. Kowalewska

4 Organizacja wykładów 16:45-19:00 3 x 45 min. = 2 godz. 15 min. Przerwa ok. 15 min. w trakcie wykładu 2 x 1 godz min. przerwy

5 Przegląd budowy i funkcji białek

6 Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios, które oznacza pierwszorzędny. Białko to liniowa sekwencja aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniem peptydowym.

7 Funkcje energetyczne Funkcje komunikacyjne Funkcje mechaniczne i transportowe Funkcje magazynujące i wydalnicze

8 Funkcje białek zależą od ich KSZTAŁTU = KONFORMACJI

9 Funkcje białek Ochronne Hormony Strukturalne Ruchowe Enzymatyczne Transportowe

10 Funkcje białek Ochronne Hormony Strukturalne Ruchowe Enzymatyczne Transportowe

11 Organizacja budowy białek Struktura pierwszorzędowa Struktura drugorzędowa Struktura trzeciorzędowa Struktura czwartorzędowa

12 Struktura pierwszorzędowa >gi : insulin [Homo sapiens] FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKTRREAEDLQVGQVELGGGPGAGSLQPLALEG SLQKRGIVEQCCTSICSLYQLENYCN >sp P11387 DNA topoisomerase 1 [Homo sapiens] MSGDHLHNDSQIEADFRLNDSHKHKDKHKDREHRHKEHKKEKDREKSKHSNSEHKDSEKK HKEKEKTKHKDGSSEKHKDKHKDRDKEKRKEEKVRASGDAKIKKEKENGFSSPPQIKDEP EDDGYFVPPKEDIKPLKRPRDEDDADYKPKKIKTEDTKKEKKRKLEEEEDGKLKKPKNKD KDKKVPEPDNKKKKPKKEEEQKWKWWEEERYPEGIKWKFLEHKGPVFAPPYEPLPENVKF YYDGKVMKLSPKAEEVATFFAKMLDHEYTTKEIFRKNFFKDWRKEMTNEEKNIITNLSKC DFTQMSQYFKAQTEARKQMSKEEKLKIKEENEKLLKEYGFCIMDNHKERIANFKIEPPGL FRGRGNHPKMGMLKRRIMPEDIIINCSKDAKVPSPPPGHKWKEVRHDNKVTWLVSWTENI QGSIKYIMLNPSSRIKGEKDWQKYETARRLKKCVDKIRNQYREDWKSKEMKVRQRAVALY FIDKLALRAGNEKEEGETADTVGCCSLRVEHINLHPELDGQEYVVEFDFLGKDSIRYYNK VPVEKRVFKNLQLFMENKQPEDDLFDRLNTGILNKHLQDLMEGLTAKVFRTYNASITLQQ QLKELTAPDENIPAKILSYNRANRAVAILCNHQRAPPKTFEKSMMNLQTKIDAKKEQLAD ARRDLKSAKADAKVMKDAKTKKVVESKKKAVQRLEEQLMKLEVQATDREENKQIALGTSK LNYLDPRITVAWCKKWGVPIEKIYNKTQREKFAWAIDMADEDYEF

13 Aminokwasy H H2N C R α COOH

14 Optycznie L i D

15 L i D Optycznie czynne i nieczynne

16 L i D

17 Hydrofobowe

18 Hydrofilowe

19 Szczególne Dwie cysteiny mogą tworzyć mostki dwusiarczkowe

20 Endogenne Ala (alanina) Arg (arginina) Asp (kwas asparaginowy) Asn (asparagina) Cys (cysteina) Glu (kwas glutaminowy) Gln (glutamina) Gly (glicyna) Pro (prolina) Egzogenne His (histydyna) Ile (izoleucyna) Leu (leucyna) Lys (lizyna) Met (metionina) Phe (fenyloalanina) Thr (treonina) Trp (tryptofan) Val (walina) Ser (seryna) Tyr (tyrozyna)

21 Wiązanie peptydowe H H H2N C COOH + H2N C COOH R R H H H H2N C C N C COOH + H2O R O R Wiązanie amidowe

22 Wiązanie peptydowe H H H2N C COOH + H2N C COOH R R H H H H2N C C N C COOH + H2O R O R Wiązanie peptydowe

23 Hydroliza H H H H2N C C N C COOH CH2 O CH2 C O C O OH H N H

24 Brak swobody...

25 Rezonans chemiczny

26 Swoboda obrotu Aminokwas - - Wiązanie peptydowe

27 Wykres Ramachandrana +130 o Najczęstsze kombinacje -40 o wartości kątów ψ i ϕ to o -60 o

28 Struktura drugorzędowa α-heliks β-kartka

29 Struktura drugorzędowa Lokalna, powtarzająca się struktura przestrzenna łańcucha głównego białka zbudowana z sąsiadujących ze sobą aminokwasów, która utrzymywana jest wiązaniami wodorowymi

30 α-heliks

31 α-heliks

32 α-keratyna

33 α-keratyna

34 β-kartka

35 Fibroina

36 Struktury Cartoon Patyczkowo-kuleczkowe Czaszowe

37 Model cartoon

38 Model patyczkowy

39 Model czaszowy

40 Struktura trzeciorzędowa Globalna struktura przestrzenna białka Wzajemne relacje położenia struktur drugorzędowych

41 Siły stabilizujące Wiązania wodorowe Oddziaływania jonowe Wiązania kowalencyjne Oddziaływania van der Waalsa Oddziaływania hydrofobowe

42 Krajobraz fałdowania Niestabilne Stabilne

43 Mostki dwusiarczkowe

44 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia!

45 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia! Może powodować mutacje

46 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia! Może powodować mutacje Komórka pracuje nad utrzymaniem środowiska redukującego

47 Mostki dwusiarczkowe Tlen utlenia! Może powodować mutacje Komórka pracuje nad utrzymaniem środowiska redukującego -SH HS-

48 Struktura czwartorzędowa Oddziaływania między polipeptydami Kompleksy białkowe

49

50 ADP + Pi ATP

51 ADP + Pi ATP

52

53

54

55

56 Klasyfikacja białek Liczba polipeptydów (podjednostek) białko jedno- vs wielopodjednostkowe Obecność kofaktora białko proste vs złożone Kształt globularne vs fibrylarne

57 Liczba podjednostek

58 Obecność kofaktora

59 Kształt

60 PrP C PrP Sc konwersja Normalna Patogenna

61 Priony PrP C PrP Sc Rozpuszczalne w środowisku wodnym Podatne na trawienie proteazami Dominująca struktura drugorzędowa Tak Tak α-heliks Nie Nie β-kartka Morfologia Struktura

62 1. 2. PrP C PrP Sc 3.

63 Reszty cukrowe PrP C Reszta lipidowa

64 Reszty cukrowe PrP C Reszta lipidowa

65 Modyfikacje (posttranslacyjne) białek Fosfataza P Białko Kinaza Grupa fosforanowa pochodzi od ATP

66 Właściwości białek

67 Denaturacja i renaturacja

68 Doświadczenie Anfinsena

69 Koagulacja (sery!) Ca Ca Ca 2+ Kazeina Podpuszczka (enzym przeprowadzający hydrolizę białek) Ca Ca Ca 2+ - Ca Ca Ca 2+ - Ca 2+ -

70 Dane kontaktowe Mail WWW (m.in. slajdy z wykładów)