P-AMYL Precinorm U plus (10 x 3 ml) Kod Precipath U plus (10 x 3 ml, dla USA) Kod 301

Transkrypt

1 Informacja o zamówieniach Analizatory, w których można używać niniejszych zestawów odczynnikowych Pancreatic α amylase liquid ([1] 6 x 66 ml, [2] 6 x 16 ml) Roche/Hitachi MODULAR P Pancreatic α amylase liquid ([1] 12 x 22 ml, [2] 6 x 10 ml) Roche/Hitachi Calibrator f.a.s. (12 x 3 ml) Kod Calibrator f.a.s. (12 x 3 ml, dla USA) Kod Precinorm U (20 x 5 ml) Kod Precinorm U (4 x 5 ml) Kod Precinorm U plus (10 x 3 ml) Kod Precinorm U plus (10 x 3 ml, dla USA) Kod Precipath U (20 x 5 ml) Kod Precipath U (4 x 5 ml) Kod Precipath U plus (10 x 3 ml) Kod Precipath U plus (10 x 3 ml, dla USA) Kod PreciControl ClinChem Multi 1 (20 x 5 ml) Kod PreciControl ClinChem Multi 1 (4 x 5 ml) Kod PreciControl ClinChem Multi 1 (4 x 5 ml, dla USA) Kod PreciControl ClinChem Multi 2 (20 x 5 ml) Kod PreciControl ClinChem Multi 2 (4 x 5 ml) Kod PreciControl ClinChem Multi 2 (4 x 5 ml, dla USA) Kod 392 Niektóre analizatory i zestawy odczynnikowe mogą być niedostępne w poszczególnych krajach. Aby uzyskać informacje o dostępnych aplikacjach dla innych systemów należy skontaktować się z lokalnym przedstawicielem Roche Diagnostics. Polski Informacja o aplikacjach Analizatory Roche/Hitachi MODULAR P: ACN 571 Zastosowanie Zestaw enzymatyczny do ilościowego oznaczania in vitro stężenia α amylazy trzustkowej w surowicy ludzkiej, osoczu i moczu w automatycznych analizatorach chemii klinicznej firmy Roche. Podsumowanie 1,2,3,4,5,6,7,8,9,10 α Amylaza (1,4 α D glikanohydrolaza, EC ) jest enzymem katalizującym hydrolityczny rozpad wiązań 1,4 α glikozylowych polisacharydów takich jak skrobia, amylopektyny czy glikogen. W polisacharydach i oligosacharydach wiązania glikozylowe są hydrolizowane równocześnie. Maltotrioza, najmniejsza jednostka jest hydrolizowana do maltozy i glukozy, ale bardzo powoli. Występują dwa izoenzymy α amylazy: pochodzenia trzustkowego (P) i śliniankowego (S). Izoenzym (P) jest charakterystyczny dla trzustki, natomiast izoenzym (S) pochodzi z wielu źródeł. Występuje w gruczołach ślinowych, łzach, pocie, mleku ludzkim, płynie owodniowym, płucach, jądrach, nabłonku jajowodów. Z powodu mało charakterystycznych objawów klinicznych oznaczenie aktywności enzymów jest istotne w diagnostyce chorób trzustki. W takich przypadkach korzystne jest, zamiast oznaczania aktywności swoistej α amylazy całkowitej, oznaczanie aktywności α amylazy trzustkowej. Oznaczanie aktywności α amylazy trzustkowej wykorzystuje się głównie w diagnostyce i monitorowaniu: ostrego zapalenia trzustki (OZT), ostrego ataku w przebiegu przewlekłego zapalenia tego narządu. Wartość diagnostyczna α amylazy trzustkowej, jej czułość i specyficzność, jest porównywalna z wartością diagnostyczną lipazy, uważanej powszechnie za enzym swoisty dla trzustki. W diagnostyce OZT czułość α amylazy trzustkowej jest o 38 % wyższa od czułości α amylazy całkowitej, gdy są oznaczane razem. Jako kryterium przyjęto trzykrotny wzrost ponad zakres prawidłowy. Opisano wiele metod oznaczania aktywności α amylazy trzustkowej: radioimmunologiczną i immunoenzymatyczną, jak również metodę częściowej inhibicji α amylazy śliniankowej z użyciem inhibitorów pochodzących z kiełków pszenicy. Aktywność α amylazy trzustkowej wylicza się z różnicy aktywności amylazy całkowitej i aktywności enzymu pozostałego po inhibicji. Zastosowana metoda kinetyczna jest oparta na hamowaniu aktywności α amylazy śliniankowej przez dwa różne przeciwciała monoklonalne oraz sprawdzonej metodzie rozszczepienia wiązań 4,6 etylideno (G 7 ) 1,4 nitrofenylo (G 1 ) α,d maltoheptozy (EPS=substrat chroniony etylidenem) przez α amylazę trzustkową, oraz hydrolizie pośrednich produktów z udziałem α glukozydazy do p nitrofenolu i produktów końcowych (100 % uwolnienie barwnika). Wyniki uzyskane tą metodą korelują z wynikami uzyskanymi metodą HPLC. Zasada metody (w uproszczeniu) 10,11 Metoda enzymatyczno-kolorymetryczna Próbka i dodanie R1 Dodanie R2 i rozpoczęcie reakcji: α amylaza trzustkowa 5 etylideno G 7 PNP + 5 H 2 O 2 etylideno G G 2 PNP + 2 etylideno G G 3 PNP + 2 etylideno G 3 + G 4 PNP Pierwszym etapem oznaczania jest inkubacja. α Amylaza ślinowa jest hamowana przez dwa różne przeciwciała monoklonalne (bez wpływu na α amylazę trzustkową). W drugim etapie reakcji określone oligosacharydy, takie jak 4,6 etylideno (G 7 ) p ntirofenylo (G 1 ) α,d maltoheptoza (etylideno G 7 PNP) są rozszczepiane w obecności α amylazy trzustkowej. Powstałe fragmenty: G 2 PNP, G 3 PNP i G 4 PNP są całkowicie hydrolizowane przez α glukozydazę do p nitrofenolu i glukozy. 2 G 2 PNP + 2 G 3 PNP + G 4 PNP + 14 H 2 O (PNP = P nitrofenol; G = glukoza) α glukozydaza 5 PNP + 14 G Intensywność zabarwienia powstałego p nitrofenolu jest proporcjonalna do aktywności katalitycznej α amylazy trzustkowej i mierzona jest fotometrycznie. Odczynniki roztwory robocze R1 Bufor HEPES a : 52.4 mmol/l, ph 7 (37 C); chlorek sodu: 87 mmol/l; chlorek magnezu: 12.6 mmol/l; chlorek wapnia: mmol/l; α glukozydaza (drobnoustrojowa): 4 ku/l; przeciwciała monoklonalne (mysie): 97 mg/l; konserwanty 1 / 5

2 R2 Bufor HEPES a : 52.4 mmol/l, ph 7 (37 C); 4,6 etylideno G 7 PNP: 22 mmol/l; konserwanty; stabilizator a)hepes = Kwas 2 [4 (2 hydroksyetylo) 1 piperazynoylo] etanosiarkowy acid: Zalecenia i środki ostrożności Przeznaczone wyłącznie do celów diagnostyki in vitro. Należy stosować standardowe procedury postępowania z odczynnikami. Wszelkie odpady należy usuwać zgodnie z lokalnymi przepisami. Karta charakterystyki produktu dostępna na życzenie. Postępowanie z odczynnikami R1: Gotowy do użycia R2: Gotowy do użycia Przechowywanie i trwałość Nieotwierany: w temp. 2 8 C trwały do do daty ważności R1: W analizatorze, otwarty i schłodzony, zachowuje trwałość przez 4 tyg. R2: W analizatorze, otwarty i schłodzony, zachowuje trwałość przez 4 tyg. Pobieranie i przygotowanie materiału 10,12 /osocze W celu pobrania i przygotowania materiału należy stosować jedynie przeznaczone do tego probówki lub pojemniki. Sprawdzono i zaakceptowano możliwość stosowania jedynie materiałów biologicznych wymienionych poniżej. Osocze: Osocze krwi pobranej na heparynę litową, sodową, heparynę NH 4 + lub EDTA. (Wyniki uzyskane w osoczu pobranym na EDTA są o 5 10 % niższe od uzyskiwanych w surowicy). Stabilność: 13 7 dni w temp C 1 mies. w temp. 2 8 C Podane rodzaje próbek oznaczono przy użyciu wybranych probówek do pobierania materiału dostępnych na rynku w czasie wykonywania oznaczeń. Oznacza to, że nie przetestowano probówek od wszystkich producentów. Systemy pobierania próbek pochodzące od różnych producentów mogą zawierać różniące się materiały, co w pewnych przypadkach może mieć wpływ na wynik oznaczeń. W przypadku stosowania probówek pierwotnych (systemów pobierania krwi) należy ściśle przestrzegać zaleceń ich producenta. Mocz Mocz należy zbierać bez środków konserwujących. Stabilność: 14 2 dni w temp C 10 dni w temp. 2 8 C α Amylaza trzustkowa jest niestabilna w kwaśnym moczu. Oznaczenie należy przeprowadzić w jak najkrótszym czasie lub próbki moczu należy doprowadzić do ph 7 i przechowywać w temperaturze lodówki do czasu oznaczenia. 13 Przed oznaczeniem odwirować próbki z widocznym zmętnieniem lub obecnością strątów. Materiały dostarczone w zestawie Patrz "Odczynniki - roztwory robocze" w części o odczynnikach. Niezbędne materiały dodatkowe (niedostarczone w zestawie) Zob. część "Informacje o odczynnikach" 0.9 % NaCl Ogólne wyposażenie laboratoryjne Oznaczenie W celu optymalnego działania testu należy stosować się do zaleceń zawartych w niniejszej ulotce dotyczących konkretnego analizatora. Należy postępować zgodnie z poniższą instrukcją obsługi dla operatora, uwzględniając typ aparatu. Wszelkie zmiany w aplikacji nie zatwierdzone przez firmę Roche nie podlegają gwarancji i muszą być zdefiniowane przez użytkownika. Kalibracja Spójność pomiarowa: metoda standaryzowana wobec odczynników Roche przy zastosowaniu kalibrowanych pipet oraz fotometru, w wyniku której otrzymano wartości absolutne, jak również specyficzny dla substratu molowy współczynnik absorpcji ε. S1: 0.9 % NaCl S2: C.f.a.s. (Kalibrator dla systemów zautomatyzowanych) Częstość wykonywania kalibracji Zalecana jest kalibracja 2. punktowa: po zmianie serii odczynnika jeśli wymagają tego procedury kontroli jakości Kontrola jakości Do kontroli należy używać materiałów wyszczególnionych w części "Informacja o odczynnikach". Można stosować również inny odpowiedni materiał kontrolny. Częstotliwość i zakres przeprowadzania kontroli muszą być dostosowane do indywidualnych wymogów danego laboratorium. Uzyskane wartości winny zawierać się w wyznaczonych granicach. Wskazane jest, by każde laboratorium opracowało procedury naprawcze, które należy wdrożyć, gdy wyniki uzyskane dla materiałów kontrolnych znajdą się poza podanym zakresem. Procedury kontroli jakości należy stosować zgodnie z właściwymi zaleceniami organów państwowych oraz lokalnymi wytycznymi. Wyliczenie Analizator automatycznie oblicza aktywność oznaczanej substancji dla każdej próbki. Współczynniki przeliczeniowe: U/L x = µkat/l µkat/l x 60.0 = U/L Ograniczenia - substancje interferujące 12,15 Szczątkowa aktywność α amylazy śliniankowej wynosi ok. 3 %. W bardzo rzadkich przypadkach, wysoka aktywność α amylazy śliniankowej może prowadzić do podwyższenia wartości α-amylazy trzustkowej. Niewielka zmiana zabarwienia roztworu 2 na kolor żółty nie wpływa na przebieg oznaczenia. Nie pipetować ustami, zabezpieczyć odczynniki przed kontaktem ze skórą. Ślina i pot zawierają α amylazę! Kryterium: Odzysk w granicach ± 10 % wartości początkowej. Żółtaczka: 16 Brak istotnej interferencji do wartości wskaźnika I wynoszącego 60 dla bilirubiny związanej (przybliżone stężenie bilirubiny związanej: 1026 µmol/l lub 60 mg/dl). b Hemoliza: 16 Brak istotnej interferencji do wartości indeksu H 500 (przybliżone stężenie hemoglobiny: 310 µmol/l lub 500 mg/dl). b Lipemia (Intralipid): 16 Brak znaczącej interferencji do wartości indeksu L wynoszącego b Nie ma istotnej zależności pomiędzy indeksem L (związane ze zmętnieniem surowicy) a stężeniem triglicerydów. Analizatory Roche/Hitachi MODULAR P: W rzadkich wypadkach próbki, w których jednocześnie występuje zwiększone zmętnienie (współczynnik L) i duża aktywność amylazy mogą spowodować oflagowanie wyniku alarmem Limt0, Limt1, Limt2 lub ABS?. Próbki silnie lipemiczne i o dużym zmętnieniu mogą spowodować wywołanie znacznika Abs. Antykoagulanty: Wykryto interferencje pochodzące od cytrynianów i fluorków. Glukoza: Brak interferencji z glukozą do 111 mmol/l (2000 mg/dl). b Odzysk niższy o około 10 % występował przy stężeniu glukozy 250 mmol/l (4500 mg/dl). Kwas askorbinowy: Brak wpływu kwasu askorbinowego do poziomu 5.68 mmol/l (100 mg/dl). b W przypadku stężenia kwasu askorbinowego wynoszącego 50 mmol/l (800 mg/dl). obserwuje się zaniżenie odzysku o ok. 10 %. Ikodekstryna, składnik wielu leków może prowadzić do obniżenia wyników oznaczeń amylazy. Przeprowadzono testy in vitro z 31 najczęściej stosowanymi lekami. Nie stwierdzono interferencji. c b) Oznaczono przy aktywności p α amylazy do 2.0 µkat/l (120 U/L). c) Oznaczono przy aktywności p α amylazy do 0.67 µkat/l (40 U/L). 2 / 5

3 W bardzo rzadkich przypadkach gammapatii, szczególnie typu IgM (makroglobulinemia Waldenströma), wyniki mogą być niemiarodajne. 17 U pacjentów, u których występuje makroamylazemia, wyniki oznaczeń p amylazy trzustkowej mogą być podwyższone. Wzrost ten nie jest wynikiem niewystarczającej immunoinhibicji amylazy śliniankowej. Jest spowodowany wyższym niż normalny poziomem p amylazy trzustkowej występującej w kompleksach immunologicznych nie ulegających filtracji kłębkowej. Podwyższony z tego powodu poziom p amylazy trzustkowej nie świadczy o zapaleniu trzustki. Jednakże wysoka aktywność p amylazy w moczu jest potwierdzeniem zapalenia, uszkodzenia lub raka trzustki, ponieważ immunokompleksy amylazy nie ulegają przesączaniu przez nerki i nie pojawiają się w moczu. 18 Dla celów diagnostycznych wyniki powinny być interpretowane z uwzględnieniem historii choroby, badań klinicznych oraz innych danych o pacjencie. WYMAGANA CZYNNOŚĆ Programowanie specjalnego cyklu mycia: W odniesieniu do pewnych kombinacji testów wykonywanych jednocześnie w analizatorach Roche/Hitachi wymaga się stosowania specjalnych cykli mycia. W celu uzyskania dalszych instrukcji należy odnieść się do ostatniej wersji listy dodatkowych cykli mycia i do Podręcznika Operatora. W celu uzyskania instrukcji dotyczących specjalnych cykli mycia, użytkownicy w USA powinni odnieść się do dokumentu dotyczącego programowania specjalnego cyklu mycia (znajdującego się na stronie internetowej usdiagnostics.roche.com) oraz w Podręczniku Użytkownika. Tam, gdzie to niezbędne, przed wykonaniem testu należy wprowadzić specjalne oprogramowanie dotyczące dodatkowego cyklu mycia/efektu przeniesienia. Granice i zakresy Zakres pomiarowy µkat/l ( U/L) Próbki o wartościach przekraczających liniowość reakcji należy rozcieńczać automatycznie przy użyciu funkcji Rerun. Jeśli analizator nie posiada tej funkcji, próbki należy rozcieńczyć manualnie wodą destylowaną, bądź dejonizowaną lub 0.9 % roztworem NaCl (np ). Wynik należy pomnożyć przez odpowiedni współczynnik rozcieńczenia (np. 5). Wyliczony zakres rozszerzony z funkcją automatycznego rozcieńczenia (rerun): Analizatory Roche/Hitachi MODULAR P /osocze: Próbki o wartościach przekraczających liniowość reakcji należy rozcieńczać automatycznie przy użyciu funkcji Rerun. Rozcieńczenie próbek za pomocą funkcji Ponów wynosi 1:3.5. Wyniki próbek rozcieńczonych za pomocą funkcji Rerun są automatycznie mnożone przez współczynnik 3.5. Mocz: Próbki o wartościach przekraczających liniowość reakcji należy rozcieńczać automatycznie przy użyciu funkcji Rerun. Rozcieńczenie próbek za pomocą funkcji Ponów wynosi 1:11. Wyniki próbek rozcieńczonych za pomocą funkcji Ponów są automatycznie mnożone przez współczynnik 11. Dolna granica pomiaru Dolny zakres wykrywalności testu Granica wykrywalności 3 U/L (0.05 µkat/l) Za dolną granicę wykrywalności przyjmuje się najniższe mierzalne stężenie oznaczanej substancji, które można odróżnić od zera. Oblicza się ją jako 3 odchylenia standardowe najniższego standardu (standard OS, powtarzalność, n = 21). Wartości oczekiwane 10 /osocze Mężczyźni/kobiety µkat/l U/L Przypadkowa porcja moczu Współczynnik α amylaza trzustkowa/ kreatynina Mężczyźni Kobiety Mężczyźni Kobiety µkat/l µkat/l µkat/g µkat/g U/L U/L U/g U/g Współczynnik α amylaza trzustkowa/kreatynina Do obserwacji zmian aktywności α amylazy w moczu pomocny jest współczynnik α amylaza trzustkowa/kreatynina. W tym celu należy oznaczyć aktywność α amylazy trzustkowej i stężenie kreatyniny w przypadkowej porcji moczu. Współczynnik [µkat/mmol lub U/g] = α amylaza trzustkowa [µkat/l lub U/L] kreatynina [mmol/l lub g/l] Klirens amylaza/kreatynina (ACCR) 13 Klirens amylaza/kreatynina wylicza się w oparciu o aktywność α-amylazy i stężenie kreatyniny. Obydwie próbki surowicy i moczu, powinny być pobrane w tym samym czasie. klirens (ACCR) [%] = Amylaza w moczu [U/L] x kreatynina w surowicy [mg/l] Amylaza w surowicy [U/L] x kreatynina w moczu [mg/l] ACCR wynosi w przybliżeniu 2 5 %. W oparciu o populację pacjentów każde laboratorium powinno określić poziom wartości oczekiwanych lub wyznaczyć własne zakresy wartości referencyjnych. x 100 Szczegółowe dane o teście Dane uzyskane przy użyciu analizatorów podano poniżej. Wyniki uzyskane w poszczególnych laboratoriach mogą się różnić. Precyzja Precyzję oznaczono w oparciu o próbki materiału pochodzące od ludzi i próbki kontrolne zgodnie z przyjętym protokołem wewnętrznym przy powtarzalności (n = 21) i precyzji pośredniej (3 porcje w oznaczeniu, 1 ozn. na dzień, przez 21 dni). Uzyskano następujące wyniki: Próbka ludzka I ludzka II Powtarzalność Średnia OS WZ U/L µkat/l U/L µkat/l % Precinorm U Próbka ludzka I ludzka II Precyzja pośrednia Średnia OS WZ U/L µkat/l U/L µkat/l % Precinorm U Porównanie metod /osocze A. Porównanie oznaczeń α amylazy trzustkowej przy użyciu testu wartościami przeliczanymi na PNP (x) dało następujące zależności (U/L): y = 0.444x y = 0.445x τ = r = Liczba oznaczanych próbek surowicy ludzkiej: 129 Aktywność w badanych próbkach wahała się w granicach i 42.9 µkat/l (9 i 2574 U/L). 3 / 5

4 B. Użytkownicy w USA Porównanie oznaczeń α amylazy trzustkowej przy użyciu testu wartościami nieprzeliczanymi na PNP (x) dało następujące zależności (U/L): Mocz y = 1.11x y = 1.08x τ = r = Liczba oznaczanych próbek surowicy ludzkiej: 51 Aktywność w badanych próbkach wahała się w granicach i 23.2 µkat/l (7.92 i 1392 U/L). A. Porównanie oznaczeń α amylazy trzustkowej przy użyciu testu wartościami przeliczanymi na PNP (x) dało następujące zależności (U/L): y = 0.429x y = 0.427x τ = 0.98 r = Liczba oznaczonych próbek ludzkiego moczu: 222 Aktywność w badanych próbkach wahała się w granicach 2.04 i 21 µkat/l (122 i 1260 U/L). B. Użytkownicy w USA Porównanie oznaczeń α amylazy trzustkowej przy użyciu testu wartościami nieprzeliczanymi na PNP (x) dało następujące zależności (U/L): y = 1.18x y = 1.18x τ = r = Liczba oznaczonych próbek ludzkiego moczu: 51 Aktywność w badanych próbkach wahała się w granicach i 20 µkat/l (3.12 i 1200 U/L). Literatura 1 Greiling H, Gressner AM, eds. Lehrbuch der Klinischen Chemie und Pathobiochemie, 3rd ed. Stuttgart/New York: Schattauer Verlag Keller H, ed. Klinisch-chemische Labordiagnostik für die Praxis, 2nd ed. Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1991: Tietz NW, Burlina A, Gerhardt W, et al. Multicenter Evaluation of a Specific Pancreatic Isoamylase Assay Based on a Double Monoclonal Antibody Technique. Clin Chem 1988;34: Junge W, Troge B, Klein G, et al. Evaluation of a New Assay for Pancreatic Amylase: Performance Characteristics and Estimation of Reference Intervals. Clin Biochem 1989;22: Rizzotti P, Klein G. Evaluation of a specific immunoinhibition method for the determination of pancreatic α-amylase. Eur J Clin Chem Clin Biochem 1994;32: Jalali MT, Laing I, Gowenlock AH, et al. Specific radioimmunoassays for human pancreatic and salivary isoamylases. Clin Chim Acta 1985;150: Harmoinen A, Jokela H, Koivula T, et al. Evaluation of a new inhibitor test for isoamylase on Hitachi 705 analyzer. J Clin Chem Clin Biochem 1986;24: Gerber M, Wulff K. Fortschritte in der spezifischen Bestimmung der Pankreas-α-amylase. Laboratoriumsmedizin 1988;12: Kruse-Jarres JD, Hafkenscheid JCM, Hohenwallner W, et al. Evaluation of a New α-amylase Assay Using 4,6-Ethylidene- (G7)-1-4-nitrophenyl-(G1)-α-D-maltoheptaoside as Substrate. J Clin Chem Clin Biochem 1989;27: Junge W, Wortmann W, Wilke B, et al. Development and evaluation of assays for the determination of total and pancreatic amylase at 37 C according to the principle recommended by the IFCC. Clin Biochem 2001;34: Kurrle-Weittenhiller A, Hölzel W, Engel D, et al. Method for the determination of total and pancreatic α-amylase based on 100 % cleavage of the protected substrate ethylidiene-4-nitrophenylmaltoheptaoside. Clin Chem 1996;42(S6):S Young DS. Effects of Preclinical Variables on Clinical Laboratory Tests. AACC Press 1997, 2nd edition Tietz NW, ed. Clinical Guide to Laboratory Tests, 3rd ed. Philadelphia PA: WB Saunders Company 1995; Hohenwallner W, Hägele EO, Scholer A, et al. Bestimmung von alpha- Amylase mit p-nitrophenylmaltoheptaosid als Substrat. Ber Öster Ges Klin Chem 1983;6: Gokal R, Moberly J, Lindholm B, et al. Metabolic and laboratory effects of icodextrin. Kidney Int 2002;62(81): Glick MR, Ryder KW, Jackson SA. Graphical Comparisons of Interferences in Clinical Chemistry Instrumentation. Clin Chem 1986;32: Bakker AJ, Mücke M. Gammopathy interference in clinical chemistry assays: mechanisms, detection and prevention. Clin Chem Lab Med 2007;45(9): Lott J. Inflammatory diseases of the pancreas. CRC critical reviews in clinical laboratory sciences 1982;17: Bablok W, Passing H, Bender R, et al. A general regression procedure for method transformation. Application of linear regression procedures for method comparison studies in clinical chemistry, Part III. J Clin Chem Clin Biochem 1988 Nov;26(11): Ustawienia analizatora Dla użytkowników w USA: W celu uzyskania dodatkowych informacji należy odnieść się do ulotki produktowej i instrukcji "Programowanie Specjalnego Cyklu Mycia" (Special Wash Programming) - dostępnej w internecie na stronie usdiagnostics.roche.com. Analizatory Roche/Hitachi MODULAR: Dane aplikacyjne należy wprowadzić za pomocą kodów kreskowych. Analizator Roche/Hitachi 902 Nr <Chemistry> 1 Nazwa testu P AMY 2 Assay Code (Mthd) Rate A 3 Assay Code (2. Test) 0 4 Reaction Time 10 5 Assay Point Assay Point Assay Point Assay Point Wavelength (SUB) Wavelength (MAIN) Sample Volume R1 Volume R1 Pos R1 Bottle Size Small 15 R2 VOLUME 0 4 / 5

5 16 R2 Pos R2 Bottle Size Small 18 R3 Volume R3 Pos R3 Bottle Size Small 21 Calib. Type (Type) Linear 22 Calib. Type (Wght) 0 23 Calib. Conc Calib. Pos Calib. Conc Calib. Pos Calib. Conc Calib. Pos Calib. Conc Calib. Pos Calib. Conc Calib. Pos Calib. Conc Calib. Pos S1 ABS 0 36 K Factor K2 Factor K3 Factor K4 Factor K5 Factor A Factor 0 42 B Factor 0 43 C Factor 0 44 SD Limit Duplicate Limit Sens. Limit S1 Abs. Limit (L) S1 Abs. Limit (H) Abs. Limit Abs. Limit (D/I) Increase 51 Prozone Limit 0 52 Proz. Limit (Upp/Low) Lower 53 Prozone (Endpoint) Expect. Value (L) Expect. Value (H) Instr. Fact. (a) 1 57 Instr. Fact. (b) 0 58 Key setting Dane wprowadzane przez operatora W celu uzyskania dalszych informacji należy zapoznać się z dokumentacją dla danego analizatora; instrukcją obsługi, ulotką aplikacyjną, informacją o produkcie lub ulotkami produktowymi dołączonymi do opakowań. W niniejszej ulotce metodycznej jako separatora dziesiętnego, oddzielającego liczbę całkowitą od części dziesiętnych ułamka dziesiętnego stosuje się zawsze kropkę. Separatorów oddzielających tysiące nie używa się. Symbole Oprócz znaków zawartych w standardzie ISO , firma Roche Diagnostics używa następujących symboli i znaków. GTIN Zawartość zestawu Odczynnik Kalibrator Istotne dodatki oraz zmiany zostały oznaczone na marginesie. 2014, Roche Diagnostics Objętość po rekonstytucji lub wymieszaniu Globalny handlowy numer identyfikacyjny Roche Diagnostics GmbH, Sandhofer Strasse 116, D Mannheim Dystrybucka w USA: Roche Diagnostics, Indianapolis, IN US Customer Technical Support / 5