Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
|
|
- Angelika Olejniczak
- 7 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Większość reakcji enzymatycznych przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Niemniej jednak znacznie różnią się od zwykłych katalizatorów, ponieważ charakteryzują się zwykle dużą specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, jak również konwertowanych substratów (tzw. specyficzność substratowa). Za wysoką specyficzność odpowiada kształt cząsteczki enzymu dopasowany do substratów geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych. Enzymy wykazują także wysoki poziom stereospecyficzności, regioselektywności i chemoselektywności. Od wielu lat obserwowany jest ciągły wzrost zainteresowania efektywnym wykorzystaniem reakcji enzymatycznych, zarówno w przemyśle spożywczym, chemicznym, farmaceutycznym, jak również w medycynie i ochronie środowiska. Z głównych zalet wykorzystania biokatalizy, jako alternatywy do konwencjonalnych procesów chemicznych, należy wymienić m. in. wielokrotny wzrost szybkości reakcji katalizowanych przez enzymy, ich wysoką specyficzność substratową, regio- i stereoelektywność, jak również możliwość prowadzenia procesów w szerokim zakresie stężeń substratów oraz w łagodnych wartościach ph i temperatury. W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci homogenicznej (czystej) z materiału biologicznego wiąże się z dużym nakładem pracy i wysokimi kosztami. Dlatego też ilość enzymu w preparacie określa się najczęściej na podstawie szybkości reakcji, którą katalizuje, a nie poprzez jego masę. W określonych warunkach szybkość ta jest proporcjonalna do stężenia enzymu i można przedstawić ją w jednostkach definiowanych jako taką ilość enzymu, która wywołuje określoną szybkość reakcji (zwykle określoną przez ubytek substratu lub pojawienie się produktu). Ważnym punktem w określaniu aktywności enzymów jest wybór odpowiedniej metody analitycznej. Do większości katalizowanych enzymatycznie reakcji można zastosować bezpośredni pomiar zmian stężeń produktów lub substratów stosując klasyczne metody chemii analitycznej, 1
2 czyli analizę miareczkową, kolorymetrię, spektrofotometrię, chromatografię, ale także metody fizyczne, np. pomiary lepkości, zmętnienia, polarymetrię. Jednak niektóre enzymy wymagają pośredniej metody oznaczenia aktywności, najczęściej przez dodanie reagentów, które nie są substratami dla enzymu, a są niezbędne do wizualizacji efektu reakcji. Podziału metod można dokonać również na podstawie ilości punktów pomiarowych. Mówi się wtedy o metodach statycznych i kinetycznych: metoda statyczna np. dwupunktowa - zakłada porównanie ilości substratu i produktu w 2 punktach czasowych - w czasie zero i po zakończeniu inkubacji. Wymaga ona zapewniania odpowiednich warunków reakcji tak, aby jej szybkość była stała przez cały czas inkubacji. metoda kinetyczna zakłada pomiar stężenia substratu lub produktu w jednostce czasu najczęściej w początkowym etapie procesu przeprowadza się pomiar ciągły zmian stężenia wybranego składnika w krótkich odstępach czasu. Jednostki aktywności enzymów konwencjonalne ustalane przez autorów metod jednostka aktywności enzymatycznej (katal = kat) jest to taka ilość enzymu, która przekształca 1 mol substratu w czasie 1 sekundy międzynarodowa standardowa jednostka aktywności enzymu (U lub IU) jest to taka ilość enzymu, która przekształca 1 µmol substratu (lub 1 µmol odpowiednich grup chemicznych) w ciągu 1 minuty, w danej temperaturze i w optymalnych warunkach (szczególnie ph i stężenia substratu) 1 kat = U 1 U = 16, kat = 16,67 nkat w przypadku takich substratów jak białko, wielocukier lub inna substancja, w której więcej niż jedno wiązanie ulega reakcji określenie 1 µmol substratu zastępuje się wyrażeniem 1 µmol odpowiednich grup miarą szybkości tej reakcji jest liczba rozłożonych wiązań peptydowych czy glikozydowych, a nie liczba całkowicie zhydrolizowanych cząsteczek aktywność enzymów w płynach biologicznych wyraża się w ilości jednostek standardowych (U) na objętość zastosowanego enzymu wyrażoną w ml. Do najczęściej stosowanych metod pomiaru aktywności enzymów należy spektrofotometria UV-VIS, której głównymi zaletami są: duża czułość, precyzja oraz selektywność oznaczeń. Analiza ilościowa tą metodą polega na pomiarze absorbancji A badanego roztworu przy określonej długości fali przy równoczesnym wykorzystaniu prawa Lambera-Beera. Jest to drugie z trzech praw absorpcji, które zostało sformułowane w następujący sposób: 2
3 Jeżeli współczynnik absorpcji rozpuszczalnika jest równy zeru to absorbancja (A) wiązki promieniowania monochormatycznego przechodzącego przez jednorodny roztwór jest wprost proporcjonalna do stężenia roztworu C i do grubości warstwy absorbującej l., A = ε*c*l gdzie: ε molowy współczynnik absorpcji przy określonej długości fali [mol/(dm 3 *cm)] C stężenie [mol/dm 3 ] l grubość warstwy [cm] Metodą spektrofotometrii UV-VIS można oznaczać: Bezbarwne związki organiczne i nieorganiczne, w których występują wiązania π lub elektrony n pochodzące od wolnych par elektronowych (węglowodory aromatyczne, aldehydy, ketony, kwasy i aminy oraz pierwiastki ziem rzadkich, ozon, SO 2 ) Barwne związki organiczne i barwne sole metali (KMnO 4, CuSO 4 ) Substancje, których formy absorbujące promieniowanie uzyskuje się na drodze przemian chemicznych (np. w reakcjach kompleksowania metali z ligandami organicznymi) Do kartkówki obowiązuje materiał umieszczony w instrukcji (zarówno część teoretyczna i praktyczna). 2. CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 2.1. Pomiar aktywności katalitycznej enzymu pośrednią metodą spektrofotometryczną W pomiarach aktywności enzymu (β-galaktozydazy) wykorzystywany będzie test analityczny na glukozę, która jest jednym z produktów reakcji katalizowanej przez ten enzym (Rys. 1) galactose glucose Rys. 1. Hydroliza laktozy do glukozy i galaktozy katalizowana przez β-galaktozydazę. 3
4 Zasada tej metody analitycznej jest następująca: glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej (zawartej w Odczynniku I) utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Ten ostatni reaguje w obecności peroksydazy z kwasem hydroksybenzoesowym (HBA) i 4-aminoantypiryną (AAP) tworząc czerwony barwnik chinonoiminę, którego intensywność zabarwienia mierzona na spektrofotometrze przy długości fali 500 nm jest wprost proporcjonalna do stężenia glukozy w badanej próbce. Odczynnik I: (składniki aktywne: oksydaza glukozowa, peroksydaza, AAP, HBA, bufor fosforanowy). Sposób wykonania testu analitycznego na zawartość glukozy: Z odpowiednio rozcieńczonej próbki pobrać 10 µl do 1 ml Odczynnika I (Glukoza OXY DST, Alpha Diagnostics), inkubować przez 5 min w 37 C, a następnie mierzyć absorbancję przy długości fali 500 nm. Przed rozpoczęciem pomiarów spektrofotometr należy wyzerować na 1 ml Odczynnika I. Etapy wykonania doświadczenia: I wyznaczenie krzywej standardowej na glukozę Przygotować roztwory glukozy o zadanym stężeniu (0.05, 0.1, 0.25, 0.5, 0.75, 1.0, 1.5, 2.0, 3.0 i 4.0 g/l) w 0,1M buforze fosforanowym o ph 7.0 Dla wszystkich przygotowanych stężeń glukozy w dwóch powtórzeniach wykonać test analityczny na obecność glukozy zgodnie z powyższą procedurą: Do 1 ml odczynnika I dodać 10 µl próbki o znanym stężeniu glukozy Inkubować dokładnie 5 min w 37 C Po upływie tego czasu zmierzyć abosrbancję przy 500 nm 4
5 Na podstawie uzyskanych wyników sporządzić wykres C GLUKOZY =f(abs500) z uwzględnieniem punktu (0,0). II pomiar aktywności katalitycznej enzymu (β-galaktozydazy) W 0,1M buforze fosforanowym o ph 7.0 przygotować roztwór substratu (laktozy) o stężeniu 50 g/l Następnie do termostatowanego reaktora (40 C) wprowadzić 20 ml roztworu substratu i inkubować przez około 10 min. W międzyczasie przygotować statyw z 20 probówkami i dodać do nich po 1 ml Odczynnika I (różowego). Po upływie tego czasu do reaktora dodać 2 ml roztworu enzymu o zadanym stężeniu (przygotowany przez prowadzącego zajęcia) i włączyć stoper. Przez 20 min co 2 minuty pobierać próbkę z reaktora (10 µl), którą od razu należy umieścić w 1 ml odczynnika różowego i wstawić dokładnie na 5 min do łaźni wodnej (37 C), a następnie na spektrofotometrze zmierzyć absorbancję przy 500 nm. Aparat wyzerować na 1 ml Odczynnika I. Pomiar aktywności wykonać dla trzech różnych stężeń enzymu Opracowanie wyników Na podstawie wyników absorbancji dla różnych stężeń glukozy sporządzić wykres zależności C GLUKOZA = f(abs500). Wyznaczyć równanie krzywej wzorcowej (z uwzględnieniem punktu [0,0]), które w dalszej kolejności posłuży do oznaczania ilości glukozy powstałej w wyniku reakcji enzymatycznej Wyniki absorbancji (500 nm) uzyskane dla próbek pobieranych z reaktora podczas reakcji enzymatycznej przeliczyć z krzywej wzorcowej na stężenie glukozy [g/l], a następnie sporządzić wykres zależności C GLUKOZA = f(t). Na jego podstawie wyznaczyć szybkość powstawania glukozy w czasie i uzyskane wartości wyrazić w przyjętych dla enzymów jednostkach aktywności [U] oraz [kat] Na jednym wykresie zależności C GLUKOZA = f(t) umieścić wyniki uzyskane dla trzech różnych stężeń badanego enzymu. 5
Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoC 6 H 12 O 6 2 C 2 O 5 OH + 2 CO 2 H = -84 kj/mol
OTRZYMYWANIE BIOETANOLU ETAP II (filtracja) i III (destylacja) CEL ĆWICZENIA: Celem ćwiczenia jest przeprowadzenie procesu filtracji brzeczki fermentacyjnej oraz uzyskanie produktu końcowego (bioetanolu)
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoELEMENTY ANALIZY INSTRUMENTALNEJ. SPEKTROFOTOMETRII podstawy teoretyczne
ELEMENTY ANALZY NSTRUMENTALNEJ Ćwiczenie 3 Temat: Spektrofotometria UV/ViS SPEKTROFOTOMETR podstawy teoretyczne SPEKTROFOTOMETRA jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 4
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym
Bardziej szczegółowoSpektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego
Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowo1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym
1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 2. W pewnej chwili szybkość powstawania produktu C w reakcji: 2A + B 4C wynosiła 6 [mol/dm
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowoKINETYKA INWERSJI SACHAROZY
Dorota Warmińska, Maciej Śmiechowski Katedra Chemii Fizycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Gdańska KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Wstęp teoretyczny Kataliza kwasowo-zasadowa Kataliza kwasowo-zasadowa
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA
POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią
Bardziej szczegółowoĆwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ
Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 OZNACZANIE CHLORKÓW METODĄ SPEKTROFOTOMETRYCZNĄ Z TIOCYJANIANEM RTĘCI(II)
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowoLaboratorium 6. Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej
Laboratorium 6 Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy uważane są za niezwykle wydajne katalizatory różnorodnych reakcji,
Bardziej szczegółowoCZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. Projekt zrealizowany w ramach Mazowieckiego programu stypendialnego dla uczniów szczególnie uzdolnionych
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowoWYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII ABSORPCYJNEJ
Ćwiczenie nr 13 WYZNCZNIE STŁEJ DYSOCJCJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII BSORPCYJNEJ I. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie metodą spektrofotometryczną stałej dysocjacji słabego kwasu,
Bardziej szczegółowoIR II. 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni
IR II 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni Promieniowanie podczerwone ma naturę elektromagnetyczną i jego absorpcja przez materię podlega tym samym prawom,
Bardziej szczegółowoKinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.
Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoOpracował dr inż. Tadeusz Janiak
Opracował dr inż. Tadeusz Janiak 1 Uwagi dla wykonujących ilościowe oznaczanie metodami spektrofotometrycznymi 3. 3.1. Ilościowe oznaczanie w metodach spektrofotometrycznych Ilościowe określenie zawartości
Bardziej szczegółowo46 Olimpiada Biologiczna
46 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna Radosław Mazur 22 kwietnia 2017 r. Biochemia Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 35 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie
Bardziej szczegółowoPrzedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu
Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Ćw. 4 Kinetyka reakcji chemicznych Zagadnienia do przygotowania: Szybkość reakcji chemicznej, zależność szybkości reakcji chemicznej
Bardziej szczegółowoANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 7 O R O P
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY
OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej
Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Cel: Wyznaczanie klirensu endogennej kreatyniny. Miarą zdolności nerek do usuwania i wydalania
Bardziej szczegółowoSZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW SZYBKOŚĆ REAKCI ONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY ONOWE ROZTWORU Opiekun: Krzysztof Kozieł Miejsce ćwiczenia: Czerwona Chemia,
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH
1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 ZASTOSOWANIE SPEKTROFOTOMETRII W NADFIOLECIE I ŚWIETLE WIDZIALNYM
Bardziej szczegółowoĆw. 5 Absorpcjometria I
Ćw. 5 Absorpcjometria I Absorpcja promieniowania elektromagnetycznego z obszaru widzialnego i nadfioletowego przez atomy i cząsteczki powoduje zmianę ich stanu elektronowego. Zjawiska te moŝna badać za
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji
ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony
Bardziej szczegółowoPolarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych
Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych Część podstawowa: Zagadnienia teoretyczne: polarymetria, zjawisko polaryzacji, skręcenie płaszczyzny drgań, skręcalność
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoSpis treści. Wstęp. Twardość wody
Spis treści 1 Wstęp 1.1 Twardość wody 1.2 Oznaczanie twardości wody 1.3 Oznaczanie utlenialności 1.4 Oznaczanie jonów metali 2 Część doświadczalna 2.1 Cel ćwiczenia 2.2 Zagadnienia do przygotowania 2.3
Bardziej szczegółowoKonkurs przedmiotowy z chemii dla uczniów gimnazjów 6 marca 2015 r. zawody III stopnia (wojewódzkie)
Konkurs przedmiotowy z chemii dla uczniów gimnazjów 6 marca 2015 r. zawody III stopnia (wojewódzkie) Kod ucznia Suma punktów Witamy Cię na trzecim etapie konkursu chemicznego. Podczas konkursu możesz korzystać
Bardziej szczegółowoBadanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2
Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2 (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z prawami kinetyki chemicznej, sposobem wyznaczenia stałej szybkości i rzędu reakcji
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowoRepetytorium z wybranych zagadnień z chemii
Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie
Bardziej szczegółowoCHEMIA. Wymagania szczegółowe. Wymagania ogólne
CHEMIA Wymagania ogólne Wymagania szczegółowe Uczeń: zapisuje konfiguracje elektronowe atomów pierwiastków do Z = 36 i jonów o podanym ładunku, uwzględniając rozmieszczenie elektronów na podpowłokach [
Bardziej szczegółowoAdsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu
Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu, wyznaczenie równania izotermy Freundlicha oraz wpływu
Bardziej szczegółowoPRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1)
PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Kinetyka reakcji chemicznych
Bardziej szczegółowoNa tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi.
Pracownia biochemiczna arkusz zadań Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 30 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi. Drodzy uczestnicy!
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoHYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE
Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,
Bardziej szczegółowoimię i nazwisko, nazwa szkoły, miejscowość Zadania I etapu Konkursu Chemicznego Trzech Wydziałów PŁ V edycja
Zadanie 1 (2 pkt.) Zmieszano 80 cm 3 roztworu CH3COOH o stężeniu 5% wag. i gęstości 1,006 g/cm 3 oraz 70 cm 3 roztworu CH3COOK o stężeniu 0,5 mol/dm 3. Obliczyć ph powstałego roztworu. Jak zmieni się ph
Bardziej szczegółowoWęglowodory poziom podstawowy
Węglowodory poziom podstawowy Zadanie 1. (2 pkt) Źródło: CKE 2010 (PP), zad. 19. W wyniku całkowitego spalenia 1 mola cząsteczek węglowodoru X powstały 2 mole cząsteczek wody i 3 mole cząsteczek tlenku
Bardziej szczegółowoPRACOWNIA CHEMII. Równowaga chemiczna (Fiz2)
PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Równowaga chemiczna (Fiz2)
Bardziej szczegółowoZadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O
Test maturalny Chemia ogólna i nieorganiczna Zadanie 1. (1 pkt) Uzupełnij zdania. Pierwiastek chemiczny o liczbie atomowej 16 znajduje się w.... grupie i. okresie układu okresowego pierwiastków chemicznych,
Bardziej szczegółowoWOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2016/2017 eliminacje rejonowe
kod ŁÓDZKIE CENTRUM DOSKONALENIA NAUCZYCIELI I KSZTAŁCENIA PRAKTYCZNEGO Uzyskane punkty.. WOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2016/2017 eliminacje rejonowe Zadanie
Bardziej szczegółowoTechniki analityczne. Podział technik analitycznych. Metody spektroskopowe. Spektroskopia elektronowa
Podział technik analitycznych Techniki analityczne Techniki elektrochemiczne: pehametria, selektywne elektrody membranowe, polarografia i metody pokrewne (woltamperometria, chronowoltamperometria inwersyjna
Bardziej szczegółowo1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru
1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru Wzór związku chemicznego podaje jakościowy jego skład z jakich pierwiastków jest zbudowany oraz liczbę atomów poszczególnych pierwiastków
Bardziej szczegółowoSPRAWOZDANIE 2. Data:... Kierunek studiów i nr grupy...
SPRAWOZDANIE 2 Imię i nazwisko:... Data:.... Kierunek studiów i nr grupy..... Doświadczenie 1.1. Wskaźniki ph stosowane w laboratorium chemicznym. Zanotować obserwowane barwy roztworów w obecności badanych
Bardziej szczegółowoSzkoła Letnia STC Łódź 2013 Oznaczanie zabarwienia cukru białego, cukrów surowych i specjalnych w roztworze wodnym i metodą MOPS przy ph 7,0
Oznaczanie zabarwienia cukru białego, cukrów surowych i specjalnych w roztworze wodnym i metodą MOPS przy ph 7,0 1 Dr inż. Krystyna Lisik Inż. Maciej Sidziako Wstęp Zabarwienie jest jednym z najważniejszych
Bardziej szczegółowoHODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW
Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli
Bardziej szczegółowoPracownia biochemiczna arkusz zadań
Pracownia biochemiczna arkusz zadań Drodzy uczestnicy, W trakcie egzaminu wykonacie dwa zadania: Część A jest zadaniem praktycznym, którego celem jest rozdzielanie i identyfikacja aminokwasów (20 punktów),
Bardziej szczegółowoa) 1 mol b) 0,5 mola c) 1,7 mola d) potrzebna jest znajomość objętości zbiornika, aby można było przeprowadzić obliczenia
1. Oblicz wartość stałej równowagi reakcji: 2HI H 2 + I 2 w temperaturze 600K, jeśli wiesz, że stężenia reagentów w stanie równowagi wynosiły: [HI]=0,2 mol/dm 3 ; [H 2 ]=0,02 mol/dm 3 ; [I 2 ]=0,024 mol/dm
Bardziej szczegółowoWyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy
Wyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy W organizmach żywych reakcje chemiczne rzadko zachodzą w nieobecności katalizatora.
Bardziej szczegółowoPracownia analizy ilościowej dla studentów II roku Chemii specjalność Chemia podstawowa i stosowana Dobór metody analitycznej
Pracownia analizy ilościowej dla studentów II roku Chemii specjalność Chemia podstawowa i stosowana Dobór metody analitycznej Oznaczanie żelaza metodą spektrofotometryczną Wstęp Żelazo jest pospolitym
Bardziej szczegółowoModuł: Chemia. Fundamenty. Liczba godzin. Nr rozdziału Tytuł. Temat lekcji. Rozdział 1. Przewodnik po chemii (12 godzin)
Rozkład materiału z chemii w klasie II LO zakres rozszerzony Chemia. Fundamenty. Krzysztof Pazdro, wyd. Oficyna Edukacyjna Krzysztof Pazdro Sp. z o.o.. nr dopuszczenia 565//0 Chemia. i związki nieorganiczne.
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K.
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 27 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Zastosowanie
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny
Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną
Bardziej szczegółowoPRODUKTY CHEMICZNE Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie zawartości oksygenatów w paliwach metodą FTIR
PRODUKTY CHEMICZNE Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie zawartości oksygenatów w paliwach metodą FTIR WSTĘP Metody spektroskopowe Spektroskopia bada i teoretycznie wyjaśnia oddziaływania pomiędzy materią będącą zbiorowiskiem
Bardziej szczegółowoX Konkurs Chemii Nieorganicznej i Ogólnej rok szkolny 2011/12
ŁÓDZKIE CENTRUM DOSKONALENIA NAUCZYCIELI I KSZTAŁCENIA PRAKTYCZNEGO X Konkurs Chemii Nieorganicznej i Ogólnej rok szkolny 2011/12 Imię i nazwisko Szkoła Klasa Nauczyciel Uzyskane punkty Zadanie 1. (10
Bardziej szczegółowoANALIZA INSTRUMENTALNA
ANALIZA INSTRUMENTALNA TECHNOLOGIA CHEMICZNA STUDIA NIESTACJONARNE Sala 522 ul. Piotrowo 3 Studenci podzieleni są na cztery zespoły laboratoryjne. Zjazd 5 przeznaczony jest na ewentualne poprawy! Możliwe
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE
OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia
Bardziej szczegółowoZagadnienia z chemii na egzamin wstępny kierunek Technik Farmaceutyczny Szkoła Policealna im. J. Romanowskiej
Zagadnienia z chemii na egzamin wstępny kierunek Technik Farmaceutyczny Szkoła Policealna im. J. Romanowskiej 1) Podstawowe prawa i pojęcia chemiczne 2) Roztwory (zadania rachunkowe zbiór zadań Pazdro
Bardziej szczegółowoFascynujący świat chemii
Opracowanie pochodzi ze strony www.materiaienergia.pisz.pl Zeskakuj telefonem kod QR i odwiedź nas w Internecie Fascynujący świat chemii Szybkość reakcji chemicznych i katalizatory Wstęp Celem prowadzenia
Bardziej szczegółoworelacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach
1 STECHIOMETRIA INTERPRETACJA ILOŚCIOWA ZJAWISK CHEMICZNYCH relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE NR 3 POMIARY SPEKTROFOTOMETRYCZNE
ĆWICZENIE NR 3 POMIARY SPEKTROFOTOMETRYCZNE Cel ćwiczenia Poznanie podstawowej metody określania biochemicznych parametrów płynów ustrojowych oraz wymagań technicznych stawianych urządzeniu pomiarowemu.
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu
ĆWICZENIE 4 Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu 1. Wprowadzenie Zbyt wysokie stężenia fosforu w wodach powierzchniowych stojących, spiętrzonych lub wolno płynących prowadzą do zwiększonego przyrostu
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE B: Oznaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych
ĆWICZEIE B: znaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest oznaczenie zawartości rozpuszczalnego w wodzie chromu (VI) w próbce cementu korzystając
Bardziej szczegółowoInżynieria Środowiska
ROZTWORY BUFOROWE Roztworami buforowymi nazywamy takie roztwory, w których stężenie jonów wodorowych nie ulega większym zmianom ani pod wpływem rozcieńczania wodą, ani pod wpływem dodatku nieznacznych
Bardziej szczegółowo1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej?
Tematy opisowe 1. Od czego i w jaki sposób zależy szybkość reakcji chemicznej? 2. Omów pomiar potencjału na granicy faz elektroda/roztwór elektrolitu. Podaj przykład, omów skale potencjału i elektrody
Bardziej szczegółowoMechanizmy działania i regulacji enzymów
Mechanizmy działania i regulacji enzymów Enzymy: są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie są wysoce specyficzne ich aktywność może być regulowana m.in. przez modyfikacje
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych
ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania
Bardziej szczegółowo