Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
|
|
- Janusz Pluta
- 6 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu oraz enzymu zastosowanego jako biokatalizatora. Niemniej jednak znaczący wpływ na przebieg takiej reakcji mają również fizyko-chemiczne parametry środowiska tj. temperatura, ph, siła jonowa, potencjał redukcyjno-oksydacyjny oraz obecność rozmaitych związków (aktywatorów, inhibitorów). WPŁYW TEMPERATURY NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością, ponieważ z jednej strony jej wzrost o każde 10 C, zgodnie z regułą van t Hoffa, powoduje przyspieszenie katalizowanej reakcji od 2 do 4 razy, a z drugiej, po przekroczeniu pewnej granicy, powoduje stopniową inaktywację i zanik zdolności katalitycznych, co w rezultacie prowadzi do nieodwracalnej denaturacji termicznej tych białek. Dlatego znajomość wartości optymalnej temperatury działania i zakresu temperatur w którym stabilność konformacyjna danego białka jest największa, jest obligatoryjnie wymagana przed procesowym wykorzystaniem dowolnego enzymu. Nadmierny wzrost temperatury zwiększa prawdopodobieństwo zrywania licznych słabych wiązań stabilizujących strukturę przestrzenną białka, w tym strukturę centrum katalitycznego, kluczowego do prawidłowego działania enzymów. Szybkość inaktywacji zależy w pewnym stopniu od stężenia enzymu, ph środowiska reakcji oraz siły jonowej roztworu. Krzywa zależności aktywności enzymatycznej od temperatury posiada charakterystyczne maksimum, przy którym szybkość katalizowanej reakcji jest największa (Rys. 1). Rysunek 1. Krzywa zależności aktywności katalitycznej enzymu od temperatury. 1
2 W maksimum tym równocześnie zachodzą dwa zjawiska: (1) aktywność badanego enzymu jest najwyższa (lewa strona maksimum); (2) początek inaktywacji termicznej enzymu (prawa strona maksimum). Dlatego też zalecane jest stosowanie temperatury nieco niższej od wartości wyznaczonej w maksimum. Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej C, jednakże są i takie, które wykazują znaczną odporność na inaktywujące działanie podwyższonej temperatury, czyli cechuje je tzw. wysoka termostabilność. Większość enzymów nieodwracalnie traci swoje właściwości katalityczne po przekroczeniu temperatury 65 C i jedynie nieliczne wytrzymują krótką inkubację w 100 C (np. pepsyna w ph 1.0). INAKTYWACJA TERMICZNA ENZYMÓW Kinetykę inaktywacji termicznej enzymów w najprostszy sposób można opisać jednostopniowym nieodwracalnym modelem pierwszorzędowym w którym aktywna forma enzymu (N) ulega przekształceniu do formy zdenaturowanej (I): N k I A kinetyczne równanie opisujące ten mechanizm ma postać: r dc dt gdzie: r szybkość reakcji [g. L -1. h -1 ] CN stężenie enzymu w formie aktywnej [g. L -1 ] Warunki początkowe: CN = CN0 dla t=0. N kc N Celem wyznaczenia kinetyki inaktywacji termicznej enzymu należy zbadać jak zmienia się aktywność takiego biokatalizatora w zależności od czasu jego inkubacji w danej temperaturze. Zazwyczaj taki eksperyment przeprowadza się dla kilku różnych temperatur a zmianę aktywności enzymatycznej w trakcie inaktywacji wyraża się jako stosunek aktywności po danym czasie (At) do początkowej aktywności enzymu wyznaczonej dla czasu t = 0 (A0). Przykładowy przebieg procesu inaktywacji termicznej enzymu dla danej temperatury przedstawia Rysunek 2. 2
3 Rysunek 2. Przykładowy przebieg inaktywacji termicznej enzymu wyrażony jako zależność aktywności enzymu (At/A0) od czasu inkubacji w danej temperaturze. Następnie wyznacza się tą zależność w skali półlogarytmicznej (Rys.3), dzięki czemu w przypadku inaktywacji przebiegającej zgodnie z jednostopniowym nieodwracalnym mechanizmem pierwszorzędowym możliwe jest wyznaczenie stałej szybkości inaktywacji (k) w danej temperaturze. Rysunek 3. Przykładowy przebieg inaktywacji termicznej enzymu w skali półlogarytmicznej. Z kolei, znając stałe szybkości procesu inaktywacji danego enzymu dla kilku temperatur można wyznaczyć energię aktywacji dla tego procesu wykorzystując równanie Arrheniusa, opisujące zależność szybkości danej reakcji od temperatury: ln k ln A Ea RT 3
4 gdzie: k stała szybkości inaktywacji w danej temperaturze [h -1 ] A współczynnik przed wykładniczy [h -1 ] Ea energia aktywacji procesu inaktywacji [J. mol -1 ] R uniwersalna stała gazowa [J. mol -1. K -1 ] T temperatura [K] Zależność ta może być przedstawiona graficznie (Rysunek 4). Rysunek 4. Zależność szybkości reakcji od temperatury. (Równanie Arrheniusa). Do kartkówki obowiązuje materiał umieszczony w instrukcji (zarówno część teoretyczna i praktyczna). 2. CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z eksperymentalną procedurą wyznaczania kinetyki inaktywacji termicznej enzymu w danym zakresie temperatur oraz podstawowymi obliczeniami niezbędnymi do wyznaczenia stałych szybkości oraz energii aktywacji tego procesu. 3. CZĘŚĆ PRAKTYCZNA Przygotować 0,1M bufor fosforanowy ph 7.0 (dla całej grupy 1L) 200 ml laktozy o stężeniu 50 g/l przygotować w 0,1Mbuforze fosforanowym o ph 7.0 Każda podgrupa potrzebuje tzw. łaźnię lodową (zlewka z pokruszonym lodem) Odczynnik I (różowy) do pomiaru aktywności enzymu 4
5 3.1. Przebieg inaktywacji termicznej enzymu (β-galaktozydazy) Do termostatowanego reaktora wprowadzić 20 ml 0,1M buforu fosforanowego o ph 7.0 i inkubować przez 10 min. Po upływie tego czasu do reaktora dodać 0,5 ml roztworu enzymu (przygotowanego przez prowadzącego) i włączyć stoper od tej chwili rozpoczyna się proces inaktywacji enzymu. Do probówek schłodzonych w łaźni lodowej pobrać z reaktora po 1 ml roztworu enzymu po upływie: 0, 1, 5, 10, 20, 30, 60 min od rozpoczęcia procesu inaktywacji termicznej. Próbki enzymu pobrane z reaktora umieścić w łaźni lodowej na 5 min, a następnie we wszystkich zmierzyć aktywność zgodnie z procedurą opisaną w punkcie 3.2. Każda podgrupa wykonuje doświadczenie dla dwóch różnych temperatur Pomiar aktywności katalitycznej enzymu (przypomnienie analityki z Lab 4) W pomiarach aktywności enzymu (β-galaktozydazy) wykorzystywany jest test analityczny na glukozę jednego z produktów reakcji katalizowanej przez ten enzym. Sposób wykonania testu analitycznego na zawartość glukozy: Z odpowiednio rozcieńczonej próbki pobrać 10 µl do 1 ml Odczynnika I (Glukoza OXY DST, Alpha Diagnostics), inkubować przez 5 min w 37 C, a następnie mierzyć absorbancję przy długości fali 500 nm. Przed rozpoczęciem pomiarów spektrofotometr należy wyzerować na 1 ml Odczynnika I. Pomiar aktywności katalitycznej enzymu (β-galaktozydazy) W 0,1M buforze fosforanowym o ph 7.0 przygotować roztwór substratu (laktozy) o stężeniu 50 g/l Następnie do termostatu (37 C) włożyć probówkę zawierającą 5 ml roztworu substratu i inkubować przez około 10 min. W międzyczasie przygotować statyw z 6 probówkami i dodać do nich po 1 ml Odczynnika I (różowego). Po upływie tego czasu do probówki zawierającej preinkubowany substrat dodać 0,5 ml roztworu enzymu (pobranego po danym czasie inaktywacji) i włączyć stoper. Przez 10 min co 2 minuty pobierać próbki z probówki (10 µl), które od razu należy umieścić w 1 ml odczynnika różowego i wstawić dokładnie na 5 min do łaźni wodnej (37 C), a następnie na spektrofotometrze dla wszystkich próbek zmierzyć absorbancję przy 5
6 500 nm. Aparat wyzerować na 1 ml Odczynnika I. Próbki po wyciągnięciu z łaźni (5min, 37 C) mogą czekać na pomiary absorbancji w temperaturze pokojowej do ok. 25 min. Pomiar aktywności wykonać dla wszystkich próbek enzymu pobranych w trakcie przebiegu inaktywacji Opracowanie wyników Każda podgrupa do sporządzenia sprawozdania potrzebuje wyniki całej grupy. W sprawozdaniu procedurę wykonania doświadczenia przedstawić graficznie na schemacie (nie przepisywać instrukcji). Przebieg inaktywacji dla danej temperatury przedstawić na wykresie półlogarytmicznym (ln(at/a0) = -kt) i wyznaczyć stałą szybkości inaktywacji (k). Analogicznie wyznaczyć stałe inaktywacji dla pozostałych temperatur. Następnie wykorzystując równanie Arrheniusa wyznaczyć energię aktywacji dla procesu inaktywacji. Skomentować i podsumować uzyskane wyniki. 6
Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoLaboratorium 6. Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej
Laboratorium 6 Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy uważane są za niezwykle wydajne katalizatory różnorodnych reakcji,
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego
Bardziej szczegółowoĆwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ
Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
ZALEŻNOŚĆ STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI OD TEMPERATURY WSTĘP Szybkość reakcji drugiego rzędu: A + B C (1) zależy od stężenia substratów A oraz B v = k [A][B] (2) Gdy jednym z reagentów jest rozpuszczalnik (np.
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoKinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.
Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana
Bardziej szczegółowoBadanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]
Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowoKINETYKA INWERSJI SACHAROZY
Dorota Warmińska, Maciej Śmiechowski Katedra Chemii Fizycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Gdańska KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Wstęp teoretyczny Kataliza kwasowo-zasadowa Kataliza kwasowo-zasadowa
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowoWpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ]
Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Szybkość katalizowanej przez enzym przemiany danego substratu w określony produkt jest ściśle uzależniona od stężenia
Bardziej szczegółowoBadanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2
Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2 (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z prawami kinetyki chemicznej, sposobem wyznaczenia stałej szybkości i rzędu reakcji
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoHYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE
Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 4
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym
Bardziej szczegółowoWłaściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji
ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony
Bardziej szczegółowod[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoKI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa
Kinetyka chemiczna KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 fermentacja alkoholowa czynniki wpływaj ywające na szybkość reakcji chemicznych stęż ężenie reagentów w (lub ciśnienie gazów w jeżeli eli reakcja przebiega
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina
Bardziej szczegółowoWydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii
Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii Badanie wpływu temperatury, ph, aktywatorów i inhibitorów na aktywność α-amylazy Wstęp Szybkość reakcji enzymatycznej jest
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA
POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią
Bardziej szczegółowoKI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa
Kinetyka chemiczna KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 fermentacja alkoholowa czynniki wpływaj ywające na szybkość reakcji chemicznych stęż ężenie reagentów w (lub ciśnienie gazów w jeżeli eli reakcja przebiega
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące
Bardziej szczegółowoKinetyka. Kinetyka. Stawia dwa pytania: 1)Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? energia swobodna, G. postęp reakcji.
Kinetyka energia swobodna, G termodynamika stan 1 kinetyka termodynamika stan 2 postęp reakcji 1 Kinetyka Stawia dwa pytania: 1)Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? 2 Jak szybko
Bardziej szczegółowoZakład Biologii Sanitarnej i Ekotechniki ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA.
ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA. /Opiekun merytoryczny: dr hab. Teodora M. Traczewska, prof. nadzw. PWr modyfikacja: dr inż. Agnieszka Trusz-Zdybek
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K.
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 27 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Zastosowanie
Bardziej szczegółowo1 X. dx dt. W trakcie hodowli okresowej wyróżnia się 4 główne fazy (Rys. 1) substrat. czas [h]
stężenie [g l -1 ] Ćwiczenie 3: Bioreaktor mikrobiologiczny Cel ćwiczenia: Wyznaczanie równania kinetycznego wzrostu mikroorganizmów oraz współczynników stechiometrycznych w hodowli okresowej szczepu Bacillus
Bardziej szczegółowoKinetyka. energia swobodna, G. postęp reakcji. stan 1 stan 2. kinetyka
Kinetyka postęp reakcji energia swobodna, G termodynamika kinetyka termodynamika stan 1 stan 2 Kinetyka Stawia dwa pytania: 1) Jak szybko biegną reakcje? 2) W jaki sposób przebiegają reakcje? 1) Jak szybko
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowo47 Olimpiada Biologiczna
47 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna zasady oceniania rozwia zan zadan Część A. Identyfikacja zawartości trzech probówek zawierających cukry (0 21 pkt) Zadanie A.1 (0 13 pkt) Tabela 1 (0 7 pkt)
Bardziej szczegółowoBadanie kinetyki inwersji sacharozy
Badanie kinetyki inwersji sacharozy Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej szybkości, energii aktywacji oraz czynnika przedwykładniczego reakcji inwersji sacharozy. Opis metody: Roztwory
Bardziej szczegółowoPrzedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu
Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Ćw. 4 Kinetyka reakcji chemicznych Zagadnienia do przygotowania: Szybkość reakcji chemicznej, zależność szybkości reakcji chemicznej
Bardziej szczegółowoC 6 H 12 O 6 2 C 2 O 5 OH + 2 CO 2 H = -84 kj/mol
OTRZYMYWANIE BIOETANOLU ETAP II (filtracja) i III (destylacja) CEL ĆWICZENIA: Celem ćwiczenia jest przeprowadzenie procesu filtracji brzeczki fermentacyjnej oraz uzyskanie produktu końcowego (bioetanolu)
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoCZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. Projekt zrealizowany w ramach Mazowieckiego programu stypendialnego dla uczniów szczególnie uzdolnionych
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowoPRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1)
PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Kinetyka reakcji chemicznych
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA
ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA 1. Oznaczanie słabych kwasów w sokach i syropach owocowych metodą miareczkowania konduktometrycznego Celem ćwiczenia jest ilościowe oznaczenie zawartości słabych kwasów w sokach
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych
Bardziej szczegółowoPrzemiana materii i energii - Biologia.net.pl
Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg
Bardziej szczegółowoSpektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego
Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną
Bardziej szczegółowoWYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI I ENERGII AKTYWACJI
Ćwiczenie nr 4 WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI I ENERGII AKTYWACJI I. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej szybkości reakcji zmydlania estru etylowego w dwóch różnych temperaturach,
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoHODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW
Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowo46 Olimpiada Biologiczna
46 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna Radosław Mazur 22 kwietnia 2017 r. Biochemia Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 35 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić
Bardziej szczegółowoOdczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu
Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoSZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW SZYBKOŚĆ REAKCI ONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY ONOWE ROZTWORU Opiekun: Krzysztof Kozieł Miejsce ćwiczenia: Czerwona Chemia,
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA TECHNOLOGII POLIMERÓW
POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA TECHNOLOGII POLIMERÓW PRZETWÓRSTWO TWORZYW SZTUCZNYCH I GUMY Lab 8. Wyznaczanie optimum wulkanizacji mieszanek kauczukowych na reometrze Monsanto oraz analiza
Bardziej szczegółowoEnzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu
Enzymologia I Kinetyka - program Gepasi Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu I zasada + II zasada termodynamiki zmiana entalpii i entropii może zostać wyrażona ilościowo
Bardziej szczegółowoTRANSPORT NIEELEKTROLITÓW PRZEZ BŁONY WYZNACZANIE WSPÓŁCZYNNIKA PRZEPUSZCZALNOŚCI
Ćwiczenie nr 7 TRANSPORT NIEELEKTROLITÓW PRZEZ BŁONY WYZNACZANIE WSPÓŁCZYNNIKA PRZEPUSZCZALNOŚCI Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z podstawami teorii procesów transportu nieelektrolitów przez błony.
Bardziej szczegółowoSporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości
Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zbadanie właściwości roztworów buforowych. Przygotujemy dwa roztwory buforowe: octanowy
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoPolarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych
Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych Część podstawowa: Zagadnienia teoretyczne: polarymetria, zjawisko polaryzacji, skręcenie płaszczyzny drgań, skręcalność
Bardziej szczegółowoMateriał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych
Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych I. Reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne 1. Układ i otoczenie Układ - ogół substancji
Bardziej szczegółowoWyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną CZĘŚĆ DOŚWIADCZALNA. Tabela wyników pomiaru
Wyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną. Zakres wymaganych
Bardziej szczegółowoLaboratorium Biofizyczne semestr zimowy 2015/2016
Bezpośredni opiekunowie laboratorium: dr Ewa Banachowicz dr Hanna JurgaNowak Laboratorium Biofizyczne semestr zimowy 2015/2016 Biofizyka molekularna I rok II stopnia Zebranie informacyjne dotyczące zajęć
Bardziej szczegółowoProjektowanie Procesów Biotechnologicznych
Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej
Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi
Bardziej szczegółowofermentacja alkoholowa erozja skał lata dni KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.)
Kinetyka chemiczna lata erozja skał Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.) fermentacja alkoholowa dni min KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 s ms fs http://www2.warwick.ac.uk/fac/sci/chemistry/research/stavros/stavrosgroup/overview/
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
WARTOŚĆ ph ROZTWORÓW WODNYCH WSTĘP 1. Wartość ph wody i roztworów Woda dysocjuje na jon wodorowy i wodorotlenowy: H 2 O H + + OH (1) Stała równowagi tej reakcji, K D : wyraża się wzorem: K D = + [ Η ][
Bardziej szczegółowospektropolarymetrami;
Ćwiczenie 12 Badanie własności uzyskanych białek: pomiary dichroizmu kołowego Niejednakowa absorpcja prawego i lewego, kołowo spolaryzowanego promieniowania nazywa się dichroizmem kołowym (ang. circular
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH
1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej
Bardziej szczegółowoPolitechnika Warszawska. Wydział Budownictwa Mechaniki i Petrochemii w Płocku Laboratorium Chemii Budowlanej
Politechnika Warszawska Wydział Budownictwa Mechaniki i Petrochemii w Płocku Laboratorium Chemii Budowlanej Instrukcja do ćwiczenia: SZYBKOŚĆ PRZEMIAN CHEMICZNYCH Opracowała: dr inŝ. Maria Bukowska Płock,
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoNa tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi.
Pracownia biochemiczna arkusz zadań Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 30 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi. Drodzy uczestnicy!
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
ZLEŻNOŚĆ PRĘŻNOŚCI PRY OD TEMPERTURY - DESTYLCJ WSTĘP Zgodnie z regułą faz w miarę wzrostu liczby składników w układzie, zwiększa się również liczba stopni swobody. Układ utworzony z mieszaniny dwóch cieczy
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny
Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN
ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN CZĘŚĆ TEORETYCZNA Mechanizmy promujące wzrost rośli (PGP) Metody badań PGP CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 1. Mechanizmy promujące wzrost roślin. Odczyt. a) Wytwarzanie
Bardziej szczegółowoWyznaczanie stałej szybkości reakcji wymiany jonowej
Wyznaczanie stałej szybkości reakcji wymiany jonowej Ćwiczenie laboratoryjne nr 4 Elementy termodynamiki i kinetyki procesowej Anna Ptaszek Elementy kinetyki chemicznej Pojęcie szybkości reakcji Pojęcie
Bardziej szczegółowoIR II. 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni
IR II 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni Promieniowanie podczerwone ma naturę elektromagnetyczną i jego absorpcja przez materię podlega tym samym prawom,
Bardziej szczegółowoKATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA
9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1. Farmakokinetyka podania dożylnego i pozanaczyniowego leku w modelu jednokompartmentowym
ĆWICZENIE 1 Farmakokinetyka podania dożylnego i pozanaczyniowego leku w modelu jednokompartmentowym Celem ćwiczenia jest wyznaczenie parametrów farmakokinetycznych leków podanych w jednorazowych dawkach:
Bardziej szczegółowo1 Kinetyka reakcji chemicznych
Podstawy obliczeń chemicznych 1 1 Kinetyka reakcji chemicznych Szybkość reakcji chemicznej definiuje się jako ubytek stężenia substratu lub wzrost stężenia produktu w jednostce czasu. ν = c [ ] 2 c 1 mol
Bardziej szczegółowoĆwiczenie nr 2. Pomiar energii promieniowania gamma metodą absorpcji
Ćwiczenie nr (wersja_05) Pomiar energii gamma metodą absorpcji Student winien wykazać się znajomością następujących zagadnień:. Promieniowanie gamma i jego własności.. Absorpcja gamma. 3. Oddziaływanie
Bardziej szczegółowoZakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA
Zakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA Zakład Biologii Molekularnej Wydział Farmaceutyczny, WUM ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa tel. 22 572 0735, 606448502
Bardziej szczegółowoAdsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu
Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu, wyznaczenie równania izotermy Freundlicha oraz wpływu
Bardziej szczegółowoChemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna
Chemia ogólna nieorganiczna Wykład 10 14 XII 2016 Kinetyka i statyka chemiczna Elementy kinetyki i statyki chemicznej bada drogi przemiany substratów w produkty szybkość(v) reakcji chem. i zależność od
Bardziej szczegółowoBIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU
BIOCHEMICZNE ZAPOTRZEBOWANIE TLENU W procesach samooczyszczania wód zanieczyszczonych związkami organicznymi zachodzą procesy utleniania materii organicznej przy współudziale mikroorganizmów tlenowych.
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp Mianem rozpuszczalności określamy maksymalną ilość danej substancji (w gramach lub molach), jaką w danej temperaturze można rozpuścić w określonej
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoReakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne
Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 7 O R O P
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują
Bardziej szczegółowo