Kinetyka reakcji chemicznych Kataliza i reakcje enzymatyczne Kinetyka reakcji enzymatycznych Równanie Michaelis-Menten

Transkrypt

1 Kinetya reacji chemicznych Kataliza i reacje enzymatyczne Kinetya reacji enzymatycznych Równanie Michaelis-Menten

2 Ilościowy opis mechanizm działania atalizatorów Kinetya chemiczna

3 Ilościowy opis mechanizm działania atalizatorów A d K 1 A AK dt 2 K AK AK B 3 P AK AK omples atywny AK AK AK B Szybość zmian stężenia omplesu atywnego jest równa zeru. Komples tworzy się i rozpada z tą samą szybością, utrzymując swoje stężenie niezmienne w tracie przebiegu atalizowanej reacji. K P d dt 3 AK B Wniose: szybość homogenicznej reacji atalitycznej jest wprost proporcjonalna do stężenia atalizatora. (Stężenie to pozostaje jedna stale znacznie mniejsze od stężeń reagentów występujących w równaniu stechiometrycznym atalizowanej reacji.) 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 3

4 Enzymy i reacje enzymatyczne Nazewnictwo enzymów związane jest z ich atywnością osydoredutazy atalizują procesy redos związów organicznych transferazy atalizują transfer atywnych grup chemicznych pomiędzy związami hydrolazy atalizują procesy hydrolizy izomerazy atalizują procesy przegrupowań wewnętrznych ligazy atalizują syntezę więszych związów z monomerów lub nisocząsteczowych substratów Enzymy są biologicznymi atalizatorami, stymulującymi specyficznie reacje ważne z puntu widzenia funcjonowania omóri. Są one białami najczęściej atywowanymi na żądanie i działającymi w relatywnie wąsim zaresie ph Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 4

5 Efetywności enzymów Typowa reacja biochemiczna bez udziału enzymu zachodziłaby w czasie nawet lat. Z udziałem enzymu zachodzi w 22 miliseundy. Enzymy zwięszają wartość stałej szybości efetywność nieenzymatycznej enzymatycznej Przyład onwersja curu, na CO 2 i H 2 O stanowiąca podstawowe źródło energii pratycznie nie zachodzi zarówno w ciele stałym ja i w roztworze. Z udziałem enzymu jest prawie natychmiastowa 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 5

6 Mechanizm atalizy enzymatycznej - specyficzność 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 6

7 Jaie efety moleularne wywołują enzymy? 1. Efet przybliżania reagenty muszą zostać zbliżone do siebie w celu utworzenia nowych wiązań chemicznych. W reacjach nieenzymatycznych jest to doonywane za pomocą wzrostu temperatury (poprzez zwięszenie średniej energii inetycznej cząstecze - częstsze olizje). 2. Efet orientacyjny 3. Efet energetyczny zmieniając struturę omplesu atywnego wpływają na jego energię 4. Efet atalityczny centrum atywne enzymu może zmieniać polarność i wasowość miro-środowisa, w tórym znajduje się reagent, bez wywoływania widocznych zmian w roztworze Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 7

8 Jaie efety moleularne wywołują enzymy? Komples atywny nie może być zbyt trwały

9 Przyład: Złożoność reacji enzymatycznych Dwa stany enzymów czasami enzym wymaga atywacji 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Kinetya chemiczna Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 9

10 Przyład: Zjawiso inhibicji enzymatycznej 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 10

11 Kinetya reacji enzymatycznych E S 1 1 ES 2 E P S subtrat P produt E enzym ES omples de dt ds dt dc dt 1 E S E S 1 1 E S 1 2 ES ES ES dp dt 2 ES 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 11

12 Ujęcie Michaelis-Menten E S 1 ES 1 2 E zasugerowali, że wartości stałych 1 oraz -1 są małe w porównaniu do 2, dlatego też ustala się stan równowagi pomiędzy E oraz ES [ ES ] [ E] total Odpowiada to masimum prędości: E] max 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne 2 [ P total Leonor Michaelis ( ) i i K max M [S] [S] Maud Menten ( ) Wówczas można udowodnić, że: 2 [E] total K M [S]/(K M [S]) Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 12

13 Uzasadnienie graficzne podejścia Michaelis-Menten 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 13

14 Ujęcie Michaelis-Menten wniosi Sens wartości K M K M stała wyrażana w jednostach stężenia małe wartości stałej oznaczają silny efet wiążący substratu, duże wartości słabe wiązanie substratu. wartość liczbowa odpowiada stężeniu substratu, w tórym =0.5 max Sens wartości max stała wyrażana w jednostach szybości reacji chemicznej teoretyczna, najwięsza wartość szybości reacji (odpowiadająca niesończenie wieliemu stężeniu substratu) asymptota na wyresie inetycznym stan w tórym wszystie cząsteczi enzymu są związane z substratem 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 14

15 Ujęcie Michaelis-Menten wniosi max Liczba moli substratu, tóra przereagowała cat [ E ] w przeliczeniu na jeden mol enzymu Miara wydajności reacji cat t W przypadu, gdy stężenie enzym jest nasycone ze względu na substrat lub gdy [S]>>[Et], Przyładowe wartości cat : 2 [ E max t ] cat 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 15

16 Ujęcie Michaelis-Menten wniosi Rząd równania MM nisie stężenie substratu reacja I rzędowa cat[ E [ S] cat [ E K t M t ][ S] K M ][S] cat cat M [ E K t M [ E][S] K ][S] nisie stężenie substratu oraz [Et] [E] reacja II rzędowa wysoie stężenie substratu reacja zerowego rzędu vmax [ Et ][ S] [ S] K M max [ E t ] 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 16

17 Metoda Lineweaver Bure polega na linearyzacji równania Michaelis-Menten 1 i K M max 1 1 [ S] max x y 1 [ S] mx y b 1 i 1/ K M max m Przecięcie osi X = - 1 / K M Przecięcie osi Y b = 1 / MAX 1 max b 0 1 / [S] 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 17

18 Parametry Michaelis-Menten dla ilu enzymów K M cat cat /K M 4.3. Kataliza i reacje enzymatyczne Wyład z Chemii Fizycznej str. 4.3 / 18