BIAŁKA 1. Funkcja białek w organizmie Budulcowa mięśnie (miozyna), krew (hemoglobina, fibrynogen), włosy (keratyna), skóra, chrząstki, ścięgna (kolagen), białka współtworzą wszystkie organelle komórkowe Tworzą hormony (insulina hormon trzustki) Tworzą enzymy (pepsyna trawi inne białka) Tworzą toksyny Stanowią materiał energetyczny w wyjątkowych przypadkach Funkcja lokomotoryczna (białka kurczliwe w mięśniach: aktyna i miozyna) Funkcja transportowa (hemoglobina przenosi tlen) 2. Produkty żywnościowe zawierające białka Mięso, nabiał (mleko, twarogi, sery), jaja, fasola, bób (rośliny strączkowe) 3. Informacje na temat białek Białka zbudowane są z aminokwasów. Białka naturalne powstają w rybosomach komórek (w każdej komórce może być do 30 tys. rybosomów) Najprostszym aminokwasem jest glicyna (kwas aminooctowy) W przyrodzie występuje kilkadziesiąt aminokwasów Tylko dwadzieścia aminokwasów tworzy białka Aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą wiązania peptydowego tworzą łańcuchy polipeptydowe Z tego powodu białka nazywa się nieprawidłowo polipeptydami (11 100 aminokwasów) O kolejności wiązania różnych aminokwasów w łańcuch decyduje kod genetyczny zawarty w DNA przekazywany do rybosomu za pośrednictwem RNA 4. Struktury białek Budowę cząsteczek białek opisał w 1954 roku Linus Carl Pauling (amerykański fizyk i chemik, otrzymał dwie Nagrody Nobla) Struktura pierwszorzędowa Struktura ta określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu. Jest to struktura trwała, determinuje struktury wyższego rzędu Hydrolizę wiązań peptydowych i podział łańcucha na poszczególne aminokwasy mogą spowodować enzymy i kwasy. Przykład fragmentu łańcucha białkowego: NH 2 Lys Glu Ala Phe Cys Val...
Struktura drugorzędowa Struktura ta wskazuje jaki układ przestrzenny tworzą łańcuchy polipeptydowe. Na tworzenie specyficznego układu przestrzennego białek wpływa fakt, że ugrupowanie peptydowe jest sztywnym, płaskim elementem konstrukcyjnym, natomiast wiązania po obu stronach wiązania peptydowego mają możliwość obrotu Łańcuch białkowy jest zbudowany z płaskich elementów peptydowych, które mogą swobodnie układać się w przestrzeniu ze względu na możliwość rotacji wokół wiązań tworzonych przez atom węgla Rozróżniamy dwie struktury drugorzędowe białek zaproponowane przez Paulinga: Struktura α struktura helisy Każdy łańcuch polipeptydowy jest spiralnie zwinięty (sprężyna) Sąsiednie zwoje tego samego łańcucha są połączone mostkami wodorowymi, które usztywniają tę strukturę Wiązanie wodorowe w strukturze helisy tworzy się pomiędzy grupami N H oraz C=O oddalonymi od siebie o około 4 elementy peptydowe Występuje w keratynie (wełna, włosy, paznokcie, rogi), hemoglobinie Struktura β struktura pofałdowanej kartki Struktura ta, w przeciwieństwie do struktury helisy, dotyczy oddziaływania pomiędzy co najmniej dwoma łańcuchami polipeptydowymi Łańcuchy polipeptydowe ułożone są równolegle Układ tej struktury stabilizują wiązania wodorowe między łańcuchami Występuje w białku jedwabiu Białka tworzone przez strukturę β harmonijki są nierozciągliwe i nierozpuszczalne w wodzie Struktura trzeciorzędowa struktura kłębka Każde białko posiada charakterystyczną dla siebie strukturę trzeciorzędową decydującą o jego właściwościach Polega na dodatkowym zwijaniu się stworzonych łańcuchów aminokwasów Ułożenie poszczególnych odcinków łańcucha w przestrzeni względem siebie stabilizowane jest oddziaływaniami elektrostatycznymi, wiązaniami wodorowymi czy mostkami disulfidowymi: S S Zniszczenie tej struktury powoduje utratę właściwości białka, które przestaje pełnić swoją funkcję
Najczęściej spotykane typy oddziaływań między łańcuchami bocznymi aminokwasów: Schemat III rzędowej struktury białek stabilizowany oddziaływaniami pomiędzy łańcuchami:
Struktura czwartorzędowa Tworzy ją kilka lub kilkadziesiąt tysięcy zwojów łańcuchów aminokwasów Każdy z łańcuchów tworzy swój kłębek struktury trzeciorzędowej Kilka lub kilkanaście kłębków łączy się ze sobą tworząc podjednostki Zespoły podjednostek tworzą strukturę czwartorzędową Przykład: hemoglobina (składa się z 4 podjednostek) W cząsteczkach białek znajdują się głównie następujące pierwiastki: C H O N S P Dodatkowo w cząsteczkach białek mogą znajdować się następujące pierwiastki: Mn Fe Zn Mg Mo I Cu 5. Podział białek Ze względu na budowę, skład łańcucha polipeptydowego: Proste proteiny zbudowane z samych aminokwasów Albuminy: białko jaja, surowica krwi Globuliny: glicynina w soi, fibrynogen we krwi, miozyna w mięśniach, keratyny (włosy, skóra) Histony: białka zasadowe (posiadają dużo aminokwasów zasadowych), dobrze rozpuszczalne w wodzie Złożone proteidy zawierające inne, dodatkowe pierwiastki, dodatkowe grupy niebiałkowe 3 Fosforoproteidy zawierają PO 4 Lipoproteidy zawierają glicerydy, cholesterol i jego estry, kwasy tłuszczowe Nukleoproteidy zawierają kwasy nukleinowe Chromoproteidy zawierają barwniki Glikoproteidy zawierają reszty węglowodanowe Metaloproteidy zawierają jony metali: Fe 2+ Mg 2+ Cu 2+. Ze względu na rozpuszczalność w wodzie Białka włókniste rozpuszczalne w wodzie. Tworzą włókniste łańcuchy, ich struktura jest spiralna lub pofałdowana. Występują we włosach, paznokciach, rogach, piórach, mięśniach, ścięgnach i naturalnym jedwabiu Białka kuliste, globularne rozpuszczalne w wodzie. Tworzą łańcuchy zwinięte w kłębek. Wchodzą w skład enzymów i hormonów. 6. Denaturacja białek Nieodwracalny proces ścinania się białek Polega na zniszczeniu struktur: drugo, trzecio i czwartorzędowych Denaturacja następuje pod wpływem różnych czynników: Temperatury Kwasów Zasad Alkoholu: etanolu Metali ciężkich: np. soli: CuSO 4 Pb(NO 3 ) 2
7. Koagulacja białek Odwracalny proces ścinania się białka np. pod wpływem soli metali lekkich (NaCl) wysalanie Jest to proces odwracalny, nie narusza struktury przestrzennej cząsteczki białka peptyzacja Białka to roztwory koloidalne, rozpraszają promień światła, który przez nie przechodzi efekt Tyndalla (Białko) ZOL koagulacja (NaCl) ŻEL peptyzacja (H 2 O) ZOL (Białko) Proces ten wykorzystano podczas konserwacji śledzi. Podczas solenia śledzi w celu ich dłuższego przechowywania następuje wysalanie białka. Z procesem odwrotnym spotykamy się, mocząc śledzie w wodzie przy przygotowywaniu ich do konsumpcji. W roztworze cząsteczki białek otoczone są cząsteczkami wody, które rozdzielają cząsteczki białek i uniemożliwiają ich złączenie się. Po dodaniu soli do roztworu białka, jej jony, powstające w wyniku dysocjacji, otaczają się cząsteczkami wody, które odciągają od cząsteczek białek. Pozbawione ochronnej warstwy cząsteczki białka przyciągają się i skupiają w duże aglomeraty następuje wysalanie i tworzy się żel. Po dodaniu wody jej cząsteczki znów otaczają cząsteczki białka. Przechodzi ono do roztworu i powstaje zol. 8. Wykrywanie białek Reakcja ksantoproteinowa Białko pod wpływem stężonego kwasu azotowego ulega denaturacji, żółknie Pod wpływem stężonego kwasu azotowego (V) następuje nitrowanie pierścieni aromatycznych występujących w niektórych aminokwasach. Powstałe pochodne nitrowe posiadają żółte zabarwienie Gr. Ksanthos żółty Reakcja biuretowa Białko pod wpływem roztworu wodorotlenku miedzi (II) Cu(OH) 2 ulega denaturacji i zmienia barwę na ciemnofioletową. (można delikatnie ogrzać) Jest to reakcja charakterystyczna dla związków zawierających wiązanie peptydowe Obecnie reakcja biuretowa i ksantoproteinowa mają niewielkie znaczenie w analizie białek, które bada się głównie metodami spektroskopowymi Wykrywanie siarki w białku Po dodaniu do probówki z roztworem białka roztworu azotanu (V) ołowiu: Pb(NO 3 ) 2 i ogrzaniu powstaje czarny osad od powstającego siarczku ołowiu: PbS Ciekawostki: PROTEINY: Dawna, nie zalecana nazwa białek prostych zbudowanych z samych aminokwasów