Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych.

Wielkość: px
Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych."

Transkrypt

1 Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych. Zajęcia 3 godzinne część A, zajęcia 4 godzinne część A i B. Cel ćwiczenia Ćwiczenie poświęcone jest zapoznaniu się z metodami oznaczania aktywności enzymów amylolitycznych, na podstawie pomiaru przyrostu redukcyjności mieszaniny reakcyjnej metoda z heksacyjanożelazianem (III) potasu oraz na podstawie zmiany zabarwienia skrobi z jodem metoda SKB (Sandstedta, Kneena i Blisha). Wprowadzenie Enzymy amylolityczne występują powszechnie w roślinach, drobnoustrojach, zwierzętach oraz w organizmie człowieka. Rozkładają one skrobię, glikogen oraz pokrewne im oligo- i polisacharydy. Są jednymi z najwcześniej poznanych enzymów zaliczanych do klasy hydrolaz, podklasy α-glukanaz. Najważniejsze z nich to: α-amylaza (EC ), β- amylaza (EC ) oraz glukoamylaza (EC ). Szczególnie duże ilości α- i β-amylazy znajdują się w skiełkowanych ziarniakach zbóż (słód pszenny lub jęczmienny), natomiast sok z ssaczej trzustki składa się głównie z α-amylazy, niewielkiej ilości glukoamylazy, natomiast nie występuje w nim β-amylaza. Wykorzystywany na ćwiczeniach substrat - skrobia jest polisacharydem zbudowanym z reszt sześciowęglowego, redukującego cukru α-d-glukozy. Cząsteczki glukozy połączone są wiązaniami α-1,4- i α-1,6-glikozydowymi. Wskutek polimeryzacji glukozy w cząsteczce skrobi dochodzi do wytworzenia jej dwóch frakcji: amylozy i amylopektyny. Amyloza zbudowana jest z nierozgałęzionych łańcuchów połączonych wiązaniami α-1,4- glikozydowymi, podczas gdy cząsteczki amylopektyny są rozgałęzione, a rozgałęzienia w łańcuchach utworzone są przez wiązania α-1,6-glikozydowe. α-amylaza katalizuje rozrywanie wyłącznie wiązań α-1,4-glikozydowych wewnątrz cząsteczki substratu (endoamylaza). Produktami jej aktywności są dekstryny, maltotrioza, izomaltoza, maltoza i glukoza. Uwalniane reszty glukozylowe mają konfigurację α i stąd pochodzi symbol α przy nazwie enzymu. W wyniku działania α-amylazy następuje początkowo szybki spadek lepkości substratu, zmiana zabarwienia kompleksu z jodem i stosunkowo powolny przyrost redukcyjności w mieszaninie reakcyjnej. α-amylazy różnego pochodzenia wykazują optimum aktywności w zakresie ph 4,5-7,0, chociaż znane są enzymy pochodzenia bakteryjnego, dla których wartość ta wynosi 10,0-10,5. Dla α-amylazy trzustkowej optimum ph wynosi 6,7-7,0. Optymalna temperatura działania α-amylaz mieści się w granicach C, a tylko dla niektórych enzymów bakteryjnych (np. wyizolowanych z Bacillus licheniformis) jest wyższa i wynosi C. β-amylaza działa na substrat od strony nieredukującego końca łańcucha i dlatego nazywana jest egzoamylazą. Hydrolizuje co drugie wiązanie α-1,4-glikozydowe, odrywając jednostki β-maltozy. Podczas hydrolizy występuje przegrupowanie Waldena i dlatego uwalniana maltoza jest w formie β. Enzym ten nie działa na wiązanie α-1,6-glikozydowe i nie jest w stanie go ominąć jak α-amylaza. Działanie jej zatrzymuje się więc po dojściu do tego wiązania w cząsteczce substratu. W wyniku aktywności β-amylazy z substratami rozgałęzionymi (zawierającymi wiązania α-1,6-glikozydowe np. skrobia) produktami będą β- maltoza i wysokocząsteczkowa dekstryna graniczna. W mieszaninie reakcyjnej β-amylazy ze skrobią obserwuje się szybki przyrost redukcyjności, natomiast nie występuje szybki spadek lepkości. Wolno zmienia się pod wpływem β-amylazy zabarwienie skrobi z jodem, gdyż 1

2 jednym z produktów jest wyżej wspomniana wysokocząsteczkowa dekstryna graniczna. Tej hydrolazie przypisuje się kluczową rolę w degradacji skrobi zarówno asymilacyjnej w chloroplastach jak i zapasowej w bulwach ziemniaka czy też w ziarniakach zbóż. Zakres temperatur optymalnych dla działania β-amylaz bakteryjnych obejmuje C, a optymalne ph dla ich działania wynosi 6,0-7,0. β-amylazy pochodzenia roślinnego wykazują najwyższą aktywność w zakresie ph 4,0-5,5. Glukoamylaza nazywana także amyloglukozydazą lub γ-amylazą jest wytwarzana głównie przez drobnoustroje oraz grzyby, występuje także we krwi, mięśniach, trzustce i wątrobie u zwierząt. Końcowym produktem działania glukoamylazy na substrat (skrobia, dekstryny, oligosacharydy) jest glukoza, a preparaty techniczne tego enzymu wykorzystywane są do produkcji glukozy w przemyśle spożywczym. Enzym ten katalizuje głównie hydrolizę wiązań α-1,4-glikozydowych w skrobi, odrywając kolejno jednostki glukozy od nieredukującego końca cząsteczek polisacharydu. Znacznie wolniej niż wiązania α-1,4-glikozydowe hydrolizuje wiązania α-1,6-glikozydowe, obecne w amylopektynie. Ze względu na sposób działania glukoamylaza należy do egzoamylaz. W początkowej fazie działania glukoamylazy na skrobię obserwuje się szybki przyrost redukcyjności oraz powolną zmianę barwy z jodem, a także powolny spadek lepkości w mieszaninie reakcyjnej. Optymalne ph dla działania tego enzymu mieści się w zakresie od 4,0 do 4,5. Mechanizm i sposób działania amylaz. Amylazy działając na substrat rozrywają wiązanie glikozydowe pomiędzy węglem glikozydowym, a tlenem z wiązania glikozydowego (Rys. 1.). Rys. 1. Schemat działania amylaz na amylopektynę. Sposób działania amylaz uwarunkowany jest budową ich centrum aktywnego i substratu, a także zależy od ph, temperatury, obecności inhibitorów oraz aktywatorów. W budowie centrum aktywnego amylaz wyróżnia się region katalityczny i region wiążący substrat. Pierwszy z nich bierze bezpośredni udział w rozrywaniu wiązania glikozydowego. Natomiast region wiążący jest to odcinek łańcucha polipetydowego białka, który musi połączyć się z określoną liczbą reszt glukozy w łańcuchu substratu, aby centrum katalityczne mogło spełnić swoją funkcję, tzn. aby nastąpiło rozerwanie wiązania. Metody oznaczania aktywności enzymów amylolitycznych. Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych można przeprowadzić na podstawie pomiaru: 2

3 1) przyrostu redukcyjności w mieszaninie reakcyjnej, 2) zmian zabarwienia skrobi z jodem, 3) szybkości rozkładu substratów syntetycznych p-nitrofenylomaltotriozy PNPβ- G3 - substrat specyficzny dla β-amylazy, zbyt mała ilość reszt glukozy dla α-amylazy oraz zablokowanej nitrofenylomaltoheptaozy - BPNPG7 - substrat specyficzny dla α-amylazy, blokada uniemożliwia działanie β-amylazie (Megazyme), 4) zmian natężenia barwy mierzonej przy długości fali 595 nm, po reakcji ze zmodyfikowaną skrobią (Starch Azure, Sigma). Ze względu na niską specyficzność substratową enzymów amylolitycznych w stosunku do skrobi, w nieoczyszczonych homogenatach (np. wyciągu słodowym) występuje współdziałanie różnych amylaz i efekt końcowy tj. powstawanie dekstryn, oligosacharydów oraz glukozy jest wypadkową działania poszczególnych enzymów. A. Metody wykorzystujące przyrost redukcyjności w mieszaninie reakcyjnej. A-1. Metoda z heksascyjanożelazianem (III) potasu. W tej metodzie wykorzystuje się właściwości redukujące cukrów powstałych w trakcie enzymatycznej hydrolizy polisacharydów. Te uwolnione mono-, di- i oligosacharydy reagują z alkalicznym roztworem heksascyjanożelazianu (III) potasu- K 3 Fe(CN) 6 (Robyt i wsp. 1972, Kidder i wsp. 1972). Roztwór heksascyjanożelazianu (III) potasu posiada żółty kolor, który po zredukowaniu przez uwalniane w trakcie hydrolizy skrobi cukry redukujące przekształca się w bezbarwny heksascyjanożelazian (II) potasu K 4 Fe(CN) 6. Stopień osłabienia intensywności zabarwienia alkalicznego roztworu heksascyjanożelazianu (III) potasu jest zależny od ilości uwalnianych cukrów redukujących i może być miarą aktywności enzymów amylolitycznych. Odczynniki. 1. Wyciąg enzymu z trzustki wieprzowej. 2. 0,9% NaCl. 3. 1% skrobia w 0,05 M buforze Tris-HCl o ph 7, ,35% heksascyjanożelazian (III) potasu w 0,2% NaCO 3. Wykonanie. Otrzymany w kolbie miarowej na 10 ml wyciąg z trzustki wieprzowej (1) uzupełnić 0,9% NaCl (2) do kreski i wymieszać. Zawartość kolby przelać do czystej próbówki, w celu pobrania wyciągu enzymu pipetą automatyczną do oznaczeń. Do 3 enzymatycznie czystych probówek pobrać po 0,3 ml 1% zbuforowanego skrobi (3) i wstawić na 5 minut do łaźni wodnej o temperaturze 37 C (preinkubacja). Po 5 minutach do 2 probówek dodać po 0,2 ml wyciągu enzymu (próby pełne - P) i przeprowadzić reakcję hydrolizy skrobi w ciągu 15 minut w temperaturze 37 C. Następnie do wszystkich 3 probówek dodać po 1,5 ml heksascyjanożelazianu (III) potasu (4), a do trzeciej probówki zawierającej substrat i 1,5 ml heksascyjanożelazianu (III) potasu dodać dodatkowo 0,2 ml enzymu (próba materiałowa - M). Po dokładnym wymieszaniu wszystkie 3 probówki wstawić do wrzącej łaźni wodnej na 10 minut. Po ogrzaniu probówki schłodzić do temperatury pokojowej. Następnie do każdej probówki dodać po 10 ml wody destylowanej, dobrze wymieszać. Odczytu wartości absorbancji dokonać w fotometrze przy długości fali 420 nm, zerując fotometr względem wody destylowanej. 3

4 Opracowanie wyników. 1. Obliczyć różnicę pomiędzy wartością absorbacji dla próby materiałowej, a średnią wartością absorbacji z równoległych prób pełnych i podać ją prowadzącemu ćwiczenia. 2. Posługując się obliczoną różnicą absorbancji odczytać z krzywej wzorcowej odpowiednią wartość maltozy w μg. Krzywą wzorcową dla maltozy z alkalicznym roztworem heksascyjanożelazianu (III) potasu przygotowano stosując roztwór maltozy o stężeniach od 0 do 1600 µg na 1 ml. 3. Obliczyć aktywność amylaz z trzustki i wyrazić ją w mmolach uwolnionej maltozy w przeliczeniu na 1 gram trzustki i na 1 minutę [mmole uwolnionej maltozy x g -1 x min. -1 ] uwzględniając: a. schemat rozcieńczeń podany przez prowadzącego zajęcia, b. czas trwania enzymatycznej hydrolizy substratu. Przykładowe obliczenia. 1 2 Średnia absorbancja prób pełnych - P próby materiałowej - M Różnica absorbancji próby materiałowej i średniej absorbancji prób pełnych 1,078 1,122 1,100 1,374 0,274 Od absorbancji dla próby materiałowej (M) odejmujemy średnią absorbancję dla prób pełnych (P): 1,374 1,100 = 0,274 Z różnicy tak obliczonych absorbancji: M P = 0,274 możemy wnioskować o aktywności amylolitycznej użytego do doświadczenia ekstraktu z trzustki. Dla obliczonej różnicy odczytujemy z krzywej wzorcowej, w której użyto wzorcowych roztworów maltozy, stężenie maltozy - dla różnicy absorbancji 0,274 odpowiadało to 350 µg maltozy/1 ml. Co oznacza, że w 0,5 ml mieszaniny reakcyjnej znajdowało się 175 µg maltozy. 0,2 ml enzymu uwalnia zatem 175 μg maltozy Enzym w 10 ml, (w kolbce) uwolniłby 8750 µg maltozy, czyli 8,75 mg maltozy Do kolbki, przed dopełnieniem jej roztworem NaCl do objętości 10 ml wlano np. 1 ml wyciągu z trzustki (wartość tą poda prowadzący ćwiczenie, po zanotowaniu różnicy absorbancji próby materiałowej i średniej absorbancji dla prób pełnych). 1 ml wyciągu z trzustki umożliwiłoby uwolnienie 8,75 mg maltozy, zatem 1000 ml enzymu: 17,5 mg maltozy x 1000= 8750 mg maltozy, czyli 8,75 g maltozy, masa cząsteczkowa maltozy wynosi 342, stąd aktywność enzymów amylolitycznych wyrażona w μmolach uwolnionej maltozy na 1 gram trzustki i na 1 minutę w tym wypadku wynosi: 8,75 g maltozy/ 342 g/mol= 0,0256 mola maltozy = 25,6 mmola 25,6/ 15 min = 1,71 mmola maltozy x 1 min -1 1,71/ 1 gram = 1,71 mmola maltozy x 1 min -1 x g -1 Aktywność końcowa preparatu: 1,71 mmola uwolnionej maltozy x 1 min -1 x 1 g -1 trzustki. Inne metody wykorzystujące przyrost redukcyjności w mieszaninie reakcyjnej. A-2. Metoda Bernfelda. W metodzie Bernfelda (1958), zmodyfikowanej przez Jamiesona i współpracowników (1968) wykorzystuje się właściwości redukujące maltozy i innych cukrów, które w środowisku zasadowym redukują grupę nitrową soli sodowej kwasu 4

5 3,5-dinitrosalicylowego (DNS) w pozycji 3 do grupy aminowej (Rys. 2.). Powstałe pochodne aminowe mają barwę pomarańczową, silnie absorbują świtało przy długości fali w zakresie od nm. Intensywność powstałej barwy zależy od ilości w próbie cukrów redukujących uwalnianych podczas działania enzymów, dlatego reakcja ta może stanowić podstawę do ich oznaczenia fotometrycznego. Rys. 2. Wzory kwasu 3,5-dinitrosalicylowego (DNS) oraz kwasu 3-amino-5- nitrosalicylowego. A-3. Metoda Somogyi i Nelsona. W tej metodzie (Somogyi, 1952) podobnie jak w poprzednio opisanych metodach, wykorzystuje się właściwości redukujące sacharydów (głównie mono- i disacharydów), które w środowisku zasadowym redukują jony miedzi (II) do jonów miedzi (I) w obecności winianu sodowopotasowego (odczynnik Somogyi) z wytworzeniem tlenku miedzi CuO w postaci ceglastego osadu. Po dodaniu kwasu arsenomolibdenowego (odczynnik Nelsona) do utworzonego tlenku miedzi zachodzi redukcja tego kwasu do odpowiedniego barwnika o kolorze błękitnym, intensywność otrzymanej barwy można mierzyć w zakresie długości fali od nm i jest ona proporcjonalna do ilości utworzonych cukrów redukujących w czasie działania enzymów amylolitycznych. Metoda Somogyi i Nelsona stosowana jest najczęściej do oznaczania aktywności egzoamylaz. B. Metoda wykorzystująca zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem. Cząsteczki skrobi zależnie od ilości zawartej w nich amylozy i amylopektyny adsorbują jod na swojej powierzchni, dając zabarwienie niebieskie lub niebieskofioletowe (Rys. 3). Natomiast produkty częściowej degradacji skrobi zależnie od wielkości ich cząsteczek dają zabarwienie fioletowe (dekstryny wysokocząsteczkowe), czerwone i czerwonobrunatne (dekstryny o średniej masie cząsteczkowej). Z kolei dekstryny niskocząsteczkowe nie dają zabarwienia z jodem. Rys. 3. Tworzenie się kompleksu amylozy z jodem. 5

6 Metoda Sandstedta, Kneena i Blisha (SKB, 1939) oznaczania aktywności amylaz polega na pomiarze ilości rozłożonej skrobi, na podstawie zmiany intensywności zabarwienia w mieszaninie reakcyjnej z jodem po określonym czasie działania enzymu w optymalnym ph i temperaturze. Stosowana w ćwiczeniu jako substrat skrobia ziemniaczana barwi się z jodem na niebiesko (ze względu na znaczną ok. 20% zawartość amylozy). Po przerwaniu reakcji enzymatycznej i wprowadzeniu jodu w próbie materiałowej (bez enzymu) oznacza się pochłanianie barwnego kompleksu powstałego z całą ilością skrobi wprowadzonej do reakcji, natomiast w próbie z udziałem enzymu oznacza się absorbancję kompleksu skrobi nie rozłożonej i dekstryn. Ilość rozłożonej skrobi znajduje się z różnicy pomiarów tych dwóch prób. Odczynniki. 1. Wyciąg enzymu z trzustki wieprzowej. 2. 0,9% (w/o) NaCl. 3. 1% (w/o) skrobia w 0,05 M buforze Tris-HCl o ph 7, ,5M HCl. 6. 0,006% roztwór jodu w jodku potasu. Wykonanie. Otrzymany w kolbie miarowej na 10 ml wyciąg enzymów (1) amylolitycznych trzustki uzupełnić do kreski 0,9% NaCl (2) i wymieszać. Do 3 enzymatycznie czystych probówek pobrać po 1 ml 1% zbuforowanej skrobi (3), wstawić na 5 minut do łaźni wodnej o temperaturze 37 C, następnie do dwu z nich dodać po 1 ml roztworu enzymu z kolby na 10 ml (próby pełne - P), a do trzeciej 1 ml wody destylowanej (próba odczynnikowa - O). Po dokładnym wymieszaniu próby inkubować przez 15 minut w temperaturze 37 C. Reakcję enzymatyczną przerwać w łaźni dodając 5 ml 0,5M HCl (5). Następnie przygotować 3 czyste probówki z 5ml roztworu jodu w jodku potasu (6) i dodać do nich po 0,25 ml z poszczególnych mieszanin reakcyjnych (z 2 prób P oraz 1 O). Po dokładnym wymieszaniu dokonać odczytu dla prób pełnych i próby odczynnikowej przy długości fali 670 nm w fotometrze nastawionym na zero wobec wody destylowanej. Opracowanie wyników. 1. Obliczyć różnicę pomiędzy wartością absorbacji dla próby odczynnikowej, a średnią wartością absorbacji z równoległych prób pełnych i podać ją prowadzącemu ćwiczenia. próby odczynnikowej odpowiada tej ilości skrobi, która została wprowadzona do reakcji (1 ml 1% roztworu skrobi = 10 mg skrobi). próby pełnej jest miarą ilości skrobi pozostałej po hydrolizie enzymami amylolitycznymi. Z różnicy między absorbancją próby odczynnikowej i pełnej wnioskujemy o ilości rozłożonej skrobi przez amylazy. 2. Obliczyć aktywność enzymów amylolitycznych w g rozłożonej skrobi w czasie 1 minuty w przeliczeniu na enzym wyekstrahowany z 1 grama trzustki [g rozłożonej skrobi x g -1 trzustki x min -1 ] uwzględniając: a. schemat rozcieńczeń podany przez prowadzącego zajęcia, b. czas trwania enzymatycznej hydrolizy substratu. 6

7 Przykładowe obliczenia. 1 2 Średnia absorbancja próby odczynnikowej Różnica absorbancji próby odczynnikowej i średniej absorbancji prób pełnych 0,416 0,424 0,420 0,746 0,326 Różnica absorbancji 0,326 Abs 670 dla próby odczynnikowej wynosiła 0,746 co odpowiadało 10 mg skrobi wprowadzonym do środowiska reakcji, Spadek Abs 670 średnio o 0,326 w próbach pełnych oznacza rozłożenie 4,37 mg skrobi przez 1 ml roztworu enzymu. Przeliczając ilość rozłożonej skrobi przez objętość enzymu w kolbce otrzymujemy odpowiednio 43,70 mg, Do kolbki, przed dopełnieniem jej 0,9% NaCl do objętości 10 ml wlano np. 1 ml wyciągu z trzustki (wartość tą poda prowadzący ćwiczenie, po zanotowaniu różnicy absorbancji dla próby odczynnikowej i średniej absorbancji prób pełnych). 1 ml wyciągu z trzustki umożliwiłaby rozłożenie 43,70 mg skrobi, zatem 1000 ml: 43,70 x 1000 = mg skrobi, czyli 43,7 g skrobi, zatem aktywność enzymów amylolitycznych wyrażona w gramach rozłożonej skrobi na 1 gram trzustki i na 1 minutę w tym wypadku wynosi: 43,7 g skrobi/ 15 min = 2,91 g skrobi x 1 min -1 2,91 g skrobi/ 1 gram trzustki = 2,91 g skrobi x 1 min -1 g -1 trzustki Aktywność końcowa preparatu: 2,91 g rozłożonej skrobi x 1 min -1 x 1 g -1 trzustki. Pytania. 1. Do jakiej klasy enzymatycznej należą amylazy? Jakie reakcje katalizują? 2. Narysować schemat łańcucha amylopektyny i wskazać na nim miejsca działania poszczególnych amylaz. 3. Na czym polega różnica w sposobie działania na skrobię pomiędzy α-, β-amylazą i glukoamylazą? Które enzymy określa się jako endoamylazy, a które jako egzoamylazy? 4. Na czym polegają metody oznaczania aktywności amylaz? 5. Wymienić typy organizmów, w których występują α-, β- i glukoamylazy. Jakie funkcje pełnią w nich te enzymy? 6. Uzasadnić celowość wykonywania prób materiałowych w metodzie wykorzystującej przyrost redukcyjności w mieszaninie reakcyjnej. Czy odczyty absorbancji będą w nich większe czy mniejsze niż w próbach pełnych (z działającymi enzymami amylolitycznymi), uzasadnij odpowiedź. 7. Podaj nazwę i napisz wzór produktu reakcji cukrów redukujących z DNS (kwasem 3,5-dinitrosalicylowym). W jakiej metodzie wykorzystywany jest DNS? Aktywności których amylaz (egzo-, czy endoamylaz) częściej oznaczane są z wykorzystaniem DNS, odpowiedź uzasadnij. 8. Wyjaśnić, na czym polega zasada metody SKB oznaczania aktywności enzymów amylolitycznych? 9. Wyjaśnić, na czym polega zasada metody z wykorzystaniem alkalicznego roztworu heksascyjanożelazianu (III) potasu do oznaczania aktywności enzymów amylolitycznych? 7

8 Literatura. 1. Bernfeld, P. (1955) Amylases, alpha and beta. Methods in enzymology I: , 2. Jamieson A. D., Pruitt K. M. Caldwell R. C. (1969) An Improved Amylase Assay J Dent Res; 48; Kidder, D. E., Hill F.W.G., Stevens J. A. (1972) Automatic measurement of some mucosal carbohydrases. Clin. Chim. Acta 37: Robyt, J. F., Ackerman R. J., Keng J. G. (1972) Reducing value methods for maltodextrins: II. Automated methods and chainlength independence of alkaline ferricyanide. Anal.Biochem. 45: Sanstedt, R. M., Kneen, E., Blish, M. J. (1939) A standardized Wohlgemuth procedure for alpha-amylase activity. Cereal Chem., 16, Somogyi, M., (1952) Determination of reducing sugars by Nelson-Somogyi method. J. Biol. Chem., 200:

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 4 i 21 (skrypt) ćwiczenie laboratoryjne nr 3 dla e-rolnictwa

Ćwiczenie 4 i 21 (skrypt) ćwiczenie laboratoryjne nr 3 dla e-rolnictwa Ćwiczenie 4 i 21 (skrypt) ćwiczenie laboratoryjne nr 3 dla e-rolnictwa Właściwości i budowa węglowodanów. Sacharydy są podstawową i bardzo zróżnicowaną grupą związków naturalnych występujących we wszystkich

Bardziej szczegółowo

Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości

Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z podstawową wiedzą dotyczącą budowy, funkcji i właściwości glikogenu jak również

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności enzymów

Oznaczanie aktywności enzymów Oznaczanie aktywności enzymów Instrukcja do zajęć laboratoryjnych z przedmiotu Biotechnologia Enzymatyczna Prowadzący: mgr inż. Anna Byczek CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest oznaczanie aktywności enzymu

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie

Bardziej szczegółowo

Kierunek Biotechnologia Biotechnologia w utylizacji odpadów stałych od 2014 Enzymatyczna hydroliza skrobi

Kierunek Biotechnologia Biotechnologia w utylizacji odpadów stałych od 2014 Enzymatyczna hydroliza skrobi Enzymy hydrolizujące skrobie Oprócz celulozy skrobia jest głównym polisacharydem pochodzenia roślinnego. Z przemysłowego punktu widzenia istotne znaczenie maja przede wszystkim produkty jej hydrolizy umożliwiające

Bardziej szczegółowo

Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona

Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Ćwiczenie nr 7 Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Celem ćwiczenia jest: zapoznanie z metodami jakościowej

Bardziej szczegółowo

Cz. XXVIII - c Węglowodany - cukry - sacharydy: disacharydy i polisacharydy

Cz. XXVIII - c Węglowodany - cukry - sacharydy: disacharydy i polisacharydy Cz. XXVIII - c Węglowodany - cukry - sacharydy: disacharydy i polisacharydy I. Budowa i właściwości disacharydów Wiązanie między monosacharydami powstaje z udziałem dwóch grup hydroksylowych pochodzących

Bardziej szczegółowo

Enzymatyczna hydroliza skrobi do produktów małocząsteczkowych

Enzymatyczna hydroliza skrobi do produktów małocząsteczkowych Enzymatyczna hydroliza skrobi do produktów małocząsteczkowych Instrukcja do zajęć laboratoryjnych z przedmiotu Chemia Bioorganiczna i Bionieorganiczna Dla studentów kierunku Chemia specjalność Chemia Bioorganiczna

Bardziej szczegółowo

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE

OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia

Bardziej szczegółowo

Reakcje charakterystyczne sacharydów

Reakcje charakterystyczne sacharydów Reakcje charakterystyczne sacharydów Cel ćwiczenia Ćwiczenie poświęcone jest budowie i właściwościom sacharydów. Stosowane w doświadczeniach sacharydy (glukoza, fruktoza, arabinoza, sacharoza, maltoza,

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa

Bardziej szczegółowo

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące

Bardziej szczegółowo

Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C

Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C 1 S t r o n a U W A G A!!!!!! Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C A. Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Odczynniki : - 3% roztwór H 2 O 2, - roztwór

Bardziej szczegółowo

Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę

Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę Ćwiczenie ma na celu poznanie jednej z metod unieruchamiania enzymów oraz przeprowadzenie procesu ciągłej hydrolizy skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę.

Bardziej szczegółowo

Otrzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi

Otrzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi Katedra Chemii rganicznej, Bioorganicznej i Biotechnologii trzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi Prowadzący: Miejsce ćwiczeń: sala 102 mgr inż. Marta Grec 1. Cel ćwiczenia

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 3 Toksykologia żywności

Laboratorium 3 Toksykologia żywności Laboratorium 3 Toksykologia żywności Literatura zalecana: Orzeł D., Biernat J. (red.) 2012. Wybrane zagadnienia z toksykologii żywności. Wydawnictwo Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Wrocław. Str.:

Bardziej szczegółowo

Badanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej

Badanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej Badanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie alkacymetrycznej metody oznaczania aktywności lipazy trzustkowej z użyciem

Bardziej szczegółowo

HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE

HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 5. α-amylaza (cz. II) Enzymatyczna hydroliza skrobi. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 5. α-amylaza (cz. II) Enzymatyczna hydroliza skrobi. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 5 α-amylaza (cz. II) Enzymatyczna

Bardziej szczegółowo

Oznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej.

Oznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej. Oznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej. Zajęcia 3 godzinne w parach, zajęcia 4 godzinne indywidualnie. Cel ćwiczenia Ćwiczenie ma na celu zapoznanie się z metodą oznaczenia aktywności aminotransferazy

Bardziej szczegółowo

3. Badanie kinetyki enzymów

3. Badanie kinetyki enzymów 3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w

Bardziej szczegółowo

Zastosowanie enzymów amylolitycznych do produkcji syropów glukozowych, maltozowych i skonwertowanych

Zastosowanie enzymów amylolitycznych do produkcji syropów glukozowych, maltozowych i skonwertowanych Zastosowanie enzymów amylolitycznych do produkcji syropów glukozowych, maltozowych i skonwertowanych Część teoretyczna Charakterystyka najważniejszych enzymów amylolitycznych Endoamylaza αamylaza (dekstrynotwórcza)

Bardziej szczegółowo

Cukry właściwości i funkcje

Cukry właściwości i funkcje Cukry właściwości i funkcje Miejsce cukrów wśród innych składników chemicznych Cukry Z cukrem mamy do czynienia bardzo często - kiedy sięgamy po białe kryształy z cukiernicy. Większość z nas nie uświadamia

Bardziej szczegółowo

Rys. 1 Mechanizm katalizy hydrolizy skrobi z udziałem glukoamylazy (A Glu179, B Glu400)

Rys. 1 Mechanizm katalizy hydrolizy skrobi z udziałem glukoamylazy (A Glu179, B Glu400) Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę Ćwiczenie ma na celu poznanie jednej z metod unieruchamiania enzymów oraz przeprowadzenie procesu ciągłej hydrolizy skrobi przez unieruchomiony enzym

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 4. Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne

Ćwiczenie 4. Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne Klasyczna Analiza Jakościowa Organiczna, Ćw. 4 - Identyfikacja wybranych cukrów Ćwiczenie 4 Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne Zagadnienia teoretyczne: 1. Budowa

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru

Bardziej szczegółowo

BADANIE WŁAŚCIWOŚCI FIZYKOCHEMICZNYCH AMINOKWASÓW

BADANIE WŁAŚCIWOŚCI FIZYKOCHEMICZNYCH AMINOKWASÓW BADANIE WŁAŚIWŚI FIZYKEMIZNY AMINKWASÓW IDENTYFIKAJA AMINKWASÓW BIAŁKA, JAK I WLNE AMINKWASY REAGUJĄ ZA PŚREDNITWEM GRUP: -N 2 I Z NINYDRYNĄ, DINITRFLURBENZENEM I KWASEM AZTWYM (III). WYSTĘPWANIE W STRUKTURZE

Bardziej szczegółowo

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina

Bardziej szczegółowo

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH 1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej

Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY)

OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY) Ćwiczenie 8 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY) Część doświadczalna obejmuje: - sączenie Ŝelowe ekstraktu uzyskanego z bielma niedojrzałych nasion kukurydzy - oznaczanie aktywności

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 3. I. Analiza miareczkowa mocnych i słabych elektrolitów

ĆWICZENIE 3. I. Analiza miareczkowa mocnych i słabych elektrolitów ĆWICZENIE 3 I. Analiza miareczkowa mocnych i słabych elektrolitów Alkacymetria jest metodą opartą na reakcji zobojętniania jonów hydroniowych jonami wodorotlenowymi lub odwrotnie. H 3 O+ _ + OH 2 O Metody

Bardziej szczegółowo

Amylaza Wykrywanie aktywności enzymatycznej amylazy w ślinie

Amylaza Wykrywanie aktywności enzymatycznej amylazy w ślinie 14367 Takao Ishikawa Szkoła Festiwalu Nauki ul. Ks. Trojdena 4 02-109 Warszawa E-mail: sfn@iimcb.gov.pl Amylaza Wykrywanie aktywności enzymatycznej amylazy w ślinie Wstęp Amylaza (E.C. 3.2.1.1) jest enzymem

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B znaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B el ćwiczenia elem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą oznaczania aktywności endopeptydaz na przykładzie

Bardziej szczegółowo

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące

Bardziej szczegółowo

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów GOSPODARKA ODPADAMI Ćwiczenie nr 5 Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów I. WPROWADZENIE: Nieodpowiednie składowanie odpadków na wysypiskach stwarza możliwość wymywania

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych

ĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania

Bardziej szczegółowo

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów GOSPODARKA ODPADAMI Ćwiczenie nr 5 Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów I. WPROWADZENIE Nieodpowiednie składowanie odpadków na wysypiskach stwarza możliwość wymywania

Bardziej szczegółowo

PRZYKŁADOWE ZADANIA WĘGLOWODANY

PRZYKŁADOWE ZADANIA WĘGLOWODANY PRZYKŁADOWE ZADANIA WĘGLOWODANY Zadanie 1216 (2 pkt) Przeczytaj poniższy tekst i zapisz poniżej nazwy cukrów X i Y, o których mowa. Kwasy nukleinowe są długimi łańcuchami poliestrowymi, zbudowanymi z połączonych

Bardziej szczegółowo

Wykrywanie obecności enzymów.

Wykrywanie obecności enzymów. ĆWICZENIE 5 Wykrywanie obecności enzymów. Prowadzący: mgr inż. Jadwiga ZAWISZA Miejsce ćwiczenia: sala 104 CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest praktyczne poznanie enzymów z klasy oksydoreduktaz. PODSTAWY

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 3. Cukry mono i disacharydy

ĆWICZENIE 3. Cukry mono i disacharydy ĆWICZENIE 3 Cukry mono i disacharydy Reakcja ogólna na węglowodany (Reakcja Molischa) 1 ml 1% roztworu glukozy 1 ml 1% roztworu fruktozy 1 ml 1% roztworu sacharozy 1 ml 1% roztworu skrobi 1 ml wody destylowanej

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu

ĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu ĆWICZENIE 4 Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu 1. Wprowadzenie Zbyt wysokie stężenia fosforu w wodach powierzchniowych stojących, spiętrzonych lub wolno płynących prowadzą do zwiększonego przyrostu

Bardziej szczegółowo

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)

Bardziej szczegółowo

Wodorotlenki. n to liczba grup wodorotlenowych w cząsteczce wodorotlenku (równa wartościowości M)

Wodorotlenki. n to liczba grup wodorotlenowych w cząsteczce wodorotlenku (równa wartościowości M) Wodorotlenki Definicja - Wodorotlenkami nazywamy związki chemiczne, zbudowane z kationu metalu (zazwyczaj) (M) i anionu wodorotlenowego (OH - ) Ogólny wzór wodorotlenków: M(OH) n M oznacza symbol metalu.

Bardziej szczegółowo

Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym

Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym Dr inż. Bożena Wnuk Mgr inż. Anna Wysocka Seminarium Aktualne zagadnienia dotyczące jakości w przemyśle cukrowniczym Łódź 10 11 czerwca

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA

ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA 1. Oznaczanie słabych kwasów w sokach i syropach owocowych metodą miareczkowania konduktometrycznego Celem ćwiczenia jest ilościowe oznaczenie zawartości słabych kwasów w sokach

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE NR 3 BADANIE MIKROBIOLOGICZNEGO UTLENIENIA AMONIAKU DO AZOTYNÓW ZA POMOCĄ BAKTERII NITROSOMONAS sp.

ĆWICZENIE NR 3 BADANIE MIKROBIOLOGICZNEGO UTLENIENIA AMONIAKU DO AZOTYNÓW ZA POMOCĄ BAKTERII NITROSOMONAS sp. ĆWICZENIE NR 3 BADANIE MIKROBIOLOGICZNEGO UTLENIENIA AMONIAKU DO AZOTYNÓW ZA POMOCĄ BAKTERII NITROSOMONAS sp. Uwaga: Ze względu na laboratoryjny charakter zajęć oraz kontakt z materiałem biologicznym,

Bardziej szczegółowo

Zadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O

Zadanie 2. (1 pkt) Uzupełnij tabelę, wpisując wzory sumaryczne tlenków w odpowiednie kolumny. CrO CO 2 Fe 2 O 3 BaO SO 3 NO Cu 2 O Test maturalny Chemia ogólna i nieorganiczna Zadanie 1. (1 pkt) Uzupełnij zdania. Pierwiastek chemiczny o liczbie atomowej 16 znajduje się w.... grupie i. okresie układu okresowego pierwiastków chemicznych,

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie dekstranu w sokach cukrowniczych

Oznaczanie dekstranu w sokach cukrowniczych Oznaczanie dekstranu w sokach cukrowniczych mgr inż. Aneta Antczak Instytut Chemicznej Technologii Żywności Specjalistyczne Laboratorium Analityki Cukrowniczej Instytut Chemicznej Technologii Żywności

Bardziej szczegółowo

STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI

STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI Ćwiczenie 8 Semestr 2 STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI Obowiązujące zagadnienia: Stężenie jonów wodorowych: ph, poh, iloczyn jonowy wody, obliczenia rachunkowe, wskaźniki

Bardziej szczegółowo

Węglowodany (Cukry) Część 3. Związki wielofunkcyjne

Węglowodany (Cukry) Część 3. Związki wielofunkcyjne Węglowodany (Cukry) Część 3 Związki wielofunkcyjne Glikozydy Monosacharydy Ryboza, Deoksyryboza: - wzory - funkcje biologiczne, pochodne Disacharydy Sacharoza, Celobioza, Maltoza,Laktoza - wzór - właściwości

Bardziej szczegółowo

13. TERMODYNAMIKA WYZNACZANIE ENTALPII REAKCJI ZOBOJĘTNIANIA MOCNEJ ZASADY MOCNYMI KWASAMI I ENTALPII PROCESU ROZPUSZCZANIA SOLI

13. TERMODYNAMIKA WYZNACZANIE ENTALPII REAKCJI ZOBOJĘTNIANIA MOCNEJ ZASADY MOCNYMI KWASAMI I ENTALPII PROCESU ROZPUSZCZANIA SOLI Wykonanie ćwiczenia 13. TERMODYNAMIKA WYZNACZANIE ENTALPII REAKCJI ZOBOJĘTNIANIA MOCNEJ ZASADY MOCNYMI KWASAMI I ENTALPII PROCESU ROZPUSZCZANIA SOLI Zadania do wykonania: 1. Wykonać pomiar temperatury

Bardziej szczegółowo

Scenariusz lekcji z biologii w szkole ponadgimnazjalnej

Scenariusz lekcji z biologii w szkole ponadgimnazjalnej Scenariusz lekcji z biologii w szkole ponadgimnazjalnej Temat lekcji: Planowanie doświadczeń biologicznych jak rozróżnić próbę badawczą od kontrolnej? Cele kształcenia IV etap edukacyjny: 1. Wymagania

Bardziej szczegółowo

ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 7 ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Część doświadczalna obejmuje: - wyznaczenie optimum ph dla reakcji katalizowanej przez kwaśną fosfatazę - wyznaczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu metodą miareczkową. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu metodą miareczkową. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu

Bardziej szczegółowo

REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE CUKRÓW

REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE CUKRÓW REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE CUKRÓW Grupa związków organicznych nazywanych węglowodanami, cukrami lub sacharydami obejmuje polihydroksylowe aldehydy i ketony oraz ich pochodne. Nazwa węglowodany pochodzi

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY. DZIAŁ: Kompleksometria

ĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY. DZIAŁ: Kompleksometria ĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY DZIAŁ: Kompleksometria ZAGADNIENIA Stała trwałości i nietrwałości kompleksów. Rodzaje kompleksów i przykłady EDTA Wskaźniki w kompleksometrii

Bardziej szczegółowo

1.1 Reakcja trójchlorkiem antymonu

1.1 Reakcja trójchlorkiem antymonu ĆWICZENIE IV - WYKRYWANIE WITAMIN Odczynniki: - chloroform bezwodny, - bezwodnik kwasu octowego, - trójchlorek antymonu roztwór nasycony w chloroformie, - 1,3-dichlorohydryna gliceryny - żelazicyjanek

Bardziej szczegółowo

DEZYNFEKCJA WODY CHLOROWANIE DO PUNKTU

DEZYNFEKCJA WODY CHLOROWANIE DO PUNKTU DEZYNFEKCJA WODY CHLOROWANIE DO PUNKTU PRZEŁAMANIA WPROWADZENIE Ostatnim etapem uzdatniania wody w procesie technologicznym dla potrzeb ludności i przemysłu jest dezynfekcja. Proces ten jest niezbędny

Bardziej szczegółowo

6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA

6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA 6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA L-DOPA (L-3,4-dihydroksyfenyloalanina) jest naturalnym prekursorem dopaminy, jednego z najważniejszych

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie nr 12 Lipidy - tłuszcze nasycone i nienasycone. Liczba jodowa, metoda Hanusa ilościowego oznaczania stopnia nienasycenia tłuszczu

Ćwiczenie nr 12 Lipidy - tłuszcze nasycone i nienasycone. Liczba jodowa, metoda Hanusa ilościowego oznaczania stopnia nienasycenia tłuszczu Ćwiczenie nr 12 Lipidy - tłuszcze nasycone i nienasycone. Liczba jodowa, metoda Hanusa ilościowego oznaczania stopnia nienasycenia tłuszczu Celem ćwiczenia jest: wykrywanie nienasyconych kwasów tłuszczowych

Bardziej szczegółowo

Zmiana barwy wskaźników w roztworach kwaśnych, obojętnych i zasadowych.

Zmiana barwy wskaźników w roztworach kwaśnych, obojętnych i zasadowych. Zmiana barwy wskaźników w roztworach kwaśnych, obojętnych i zasadowych. Doświadczenie1: Poznanie barwy wskaźników w roztworach kwasów, zasad i wody. Wykonanie doświadczenia: Do pięciu probówek wlewamy

Bardziej szczegółowo

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Uniwersytet Gdański Wydział Chemii Chemia żywności Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 Węglowodany w żywności: struktura, właściwości, odróżnianie cukrów prostych

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie laboratoryjne nr 4 dla e-rolnictwa (20 i 22 - skrypt).

Ćwiczenie laboratoryjne nr 4 dla e-rolnictwa (20 i 22 - skrypt). Ćwiczenie laboratoryjne nr 4 dla e-rolnictwa (20 i 22 - skrypt). Oznaczanie aktywności proteolitycznej metodą Ansona na przykładzie trypsyny. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie metody oznaczania

Bardziej szczegółowo

Fascynujący świat chemii

Fascynujący świat chemii Opracowanie pochodzi ze strony www.materiaienergia.pisz.pl Zeskakuj telefonem kod QR i odwiedź nas w Internecie Fascynujący świat chemii Szybkość reakcji chemicznych i katalizatory Wstęp Celem prowadzenia

Bardziej szczegółowo

OBLICZENIA BIOCHEMICZNE

OBLICZENIA BIOCHEMICZNE OBLICZENIA BIOCHEMICZNE Praca w laboratorium biochemicznym wymaga umiejętności obliczania stężeń i rozcieńczeń odczynników stosowanych do doświadczeń. W podstawowym kursie biochemii nie ma czasu na przygotowywanie

Bardziej szczegółowo

SZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab

SZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab SZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab CZĄSTECZKA I RÓWNANIE REKCJI CHEMICZNEJ potrafi powiedzieć co to jest: wiązanie chemiczne, wiązanie jonowe, wiązanie

Bardziej szczegółowo

Badanie składników kwasów nukleinowych

Badanie składników kwasów nukleinowych Badanie składników kwasów nukleinowych Cel ćwiczenia Ćwiczenie ma na celu poznanie niektórych reakcji barwnych charakterystycznych dla kwasów nukleinowych. Na ćwiczeniu zostaną wykonane reakcje pozwalające

Bardziej szczegółowo

A = log (I o /I) = ε c d

A = log (I o /I) = ε c d Fotometryczne oznaczanie zawartości białka Zajęcia 3 godzinne część A, zajęcia 4 godzinne część A i B. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie zasad, na których oparte są najczęściej stosowane metody

Bardziej szczegółowo

Wojewódzki Konkurs Przedmiotowy z Chemii dla uczniów gimnazjów województwa śląskiego w roku szkolnym 2014/2015

Wojewódzki Konkurs Przedmiotowy z Chemii dla uczniów gimnazjów województwa śląskiego w roku szkolnym 2014/2015 Wojewódzki Konkurs Przedmiotowy z Chemii dla uczniów gimnazjów województwa śląskiego w roku szkolnym 2014/2015 PRZYKŁADOWE ROZWIĄZANIA WRAZ Z PUNKTACJĄ Maksymalna liczba punktów możliwa do uzyskania po

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE INDEKSU FENOLOWEGO W WODZIE

OZNACZANIE INDEKSU FENOLOWEGO W WODZIE OZNACZANIE INDEKSU FENOLOWEGO W WODZIE WPROWADZENIE Fenole lotne są to wodorotlenowe pochodne benzenu i inne aromatyczne hydroksyzwiązki, które destylują z parą wodną z roztworu kwaśnego i w określonych

Bardziej szczegółowo

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA 9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego

Bardziej szczegółowo

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA 9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego

Bardziej szczegółowo

Kuratorium Oświaty w Lublinie

Kuratorium Oświaty w Lublinie Kuratorium Oświaty w Lublinie KOD UCZNIA ZESTAW ZADAŃ KONKURSOWYCH Z CHEMII DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW ROK SZKOLNY 2015/2016 ETAP WOJEWÓDZKI Instrukcja dla ucznia 1. Zestaw konkursowy zawiera 12 zadań. 2. Przed

Bardziej szczegółowo

Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy

Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy Spektrofotometryczna metoda oznaczania aktywności peroksydazy Cel ćwiczenia: Ćwiczenie poświęcone jest zapoznaniu się z metodą oznaczania aktywności peroksydazy chrzanowej jako jednego z enzymów z klasy

Bardziej szczegółowo

II. ODŻELAZIANIE LITERATURA. Zakres wiadomości obowiązujących do zaliczenia przed przystąpieniem do wykonania. ćwiczenia:

II. ODŻELAZIANIE LITERATURA. Zakres wiadomości obowiązujących do zaliczenia przed przystąpieniem do wykonania. ćwiczenia: II. ODŻELAZIANIE LITERATURA 1. Akty prawne: Aktualne rozporządzenie dotyczące jakości wody do picia i na potrzeby gospodarcze. 2. Chojnacki A.: Technologia wody i ścieków. PWN, Warszawa 1972. 3. Hermanowicz

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE UTLENIALNOŚCI WÓD NATURALNYCH

OZNACZANIE UTLENIALNOŚCI WÓD NATURALNYCH OZNACZANIE UTLENIALNOŚCI WÓD NATURALNYCH WPROWADZENIE Utlenialność wody jest to umowny wskaźnik określający zdolność wody do pobierania tlenu z nadmanganianu potasowego (KMnO4) w roztworze kwaśnym lub

Bardziej szczegółowo

Opracował dr inż. Tadeusz Janiak

Opracował dr inż. Tadeusz Janiak Opracował dr inż. Tadeusz Janiak 1 Uwagi dla wykonujących ilościowe oznaczanie metodami spektrofotometrycznymi 3. 3.1. Ilościowe oznaczanie w metodach spektrofotometrycznych Ilościowe określenie zawartości

Bardziej szczegółowo

Pierwiastki bloku d. Zadanie 1.

Pierwiastki bloku d. Zadanie 1. Zadanie 1. Zapisz równania reakcji tlenków chromu (II), (III), (VI) z kwasem solnym i zasadą sodową lub zaznacz, że reakcja nie zachodzi. Określ charakter chemiczny tlenków. Charakter chemiczny tlenków:

Bardziej szczegółowo

REDOKSYMETRIA ZADANIA

REDOKSYMETRIA ZADANIA REDOKSYMETRIA ZADANIA 1. Na zmiareczkowanie 0,1952 g kwasu szczawiowego H 2 C 2 O 4 2H 2 O zużyto 31,24 cm 3 mianowanego roztworu KMnO 4. Oblicz miano KMnO 4. m.m. H 2 C 2 O 4 2H 2 O=126,068 g/mol Odp.

Bardziej szczegółowo

1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru

1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru 1. Stechiometria 1.1. Obliczenia składu substancji na podstawie wzoru Wzór związku chemicznego podaje jakościowy jego skład z jakich pierwiastków jest zbudowany oraz liczbę atomów poszczególnych pierwiastków

Bardziej szczegółowo

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach 1 STECHIOMETRIA INTERPRETACJA ILOŚCIOWA ZJAWISK CHEMICZNYCH relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

Bardziej szczegółowo

Reakcje chemiczne. Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn. Kompendium wiedzy. 1. Reakcje chemiczne i ich symboliczny zapis

Reakcje chemiczne. Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn. Kompendium wiedzy. 1. Reakcje chemiczne i ich symboliczny zapis strona 1/6 Reakcje chemiczne Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn Treść podstawy programowej: Reakcje chemiczne i równania reakcji chemicznych. Zagadnienia do powtórki 1. 2. 3. Reakcje chemiczne

Bardziej szczegółowo

HYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco:

HYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco: HYDROLIZA SOLI Hydroliza to reakcja chemiczna zachodząca między jonami słabo zdysocjowanej wody i jonami dobrze zdysocjowanej soli słabego kwasu lub słabej zasady. Reakcji hydrolizy mogą ulegać następujące

Bardziej szczegółowo

Wielofunkcyjne związki organiczne poziom rozszerzony

Wielofunkcyjne związki organiczne poziom rozszerzony Wielofunkcyjne związki organiczne poziom rozszerzony Zadanie 1. (2 pkt) Źródło: KE 2010 (PR), zad. 29. Pewien dwufunkcyjny związek organiczny ma masę molową równą 90 g/mol. W jego cząsteczce stosunek liczby

Bardziej szczegółowo

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

Bardziej szczegółowo

ELEMENTY ANALIZY INSTRUMENTALNEJ. SPEKTROFOTOMETRII podstawy teoretyczne

ELEMENTY ANALIZY INSTRUMENTALNEJ. SPEKTROFOTOMETRII podstawy teoretyczne ELEMENTY ANALZY NSTRUMENTALNEJ Ćwiczenie 3 Temat: Spektrofotometria UV/ViS SPEKTROFOTOMETR podstawy teoretyczne SPEKTROFOTOMETRA jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje

Bardziej szczegółowo

pobrano z

pobrano z ODPOWIEDZI Zadanie 1. (2 pkt) 1. promienia atomowego, promienia jonowego 2. najwyższego stopnia utlenienia Zadanie 2. (1 pkt) 1. Pierwiastek I jest aktywnym metalem. Tworzy wodorek, w którym wodór przyjmuje

Bardziej szczegółowo

ANALIZA MIARECZKOWA. ALKACYMERIA

ANALIZA MIARECZKOWA. ALKACYMERIA Grażyna Gryglewicz ANALIZA MIARECZKOWA. ALKACYMERIA l. Wiadomości ogólne Analiza miareczkowa jest jedną z ważniejszych metod analizy ilościowej. Metody analizy miareczkowej polegają na oznaczeniu ilości

Bardziej szczegółowo

C 6 H 12 O 6 2 C 2 O 5 OH + 2 CO 2 H = -84 kj/mol

C 6 H 12 O 6 2 C 2 O 5 OH + 2 CO 2 H = -84 kj/mol OTRZYMYWANIE BIOETANOLU ETAP II (filtracja) i III (destylacja) CEL ĆWICZENIA: Celem ćwiczenia jest przeprowadzenie procesu filtracji brzeczki fermentacyjnej oraz uzyskanie produktu końcowego (bioetanolu)

Bardziej szczegółowo

Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych

Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych Człowiek, aby mógł się rozwijać, wzrastać i wykonywać podstawowe funkcje życiowe musi się odżywiać. Poprzez ten proces każda komórka organizmu otrzymuje niezbędne

Bardziej szczegółowo

Badanie procesu starzenia się kwasu ortokrzemowego w roztworach wodnych

Badanie procesu starzenia się kwasu ortokrzemowego w roztworach wodnych ĆWICZENIE 3 Badanie procesu starzenia się kwasu ortokrzemowego w roztworach wodnych Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą otrzymywania polikwasów na przykładzie procesu kondensacji kwasu ortokrzemowego

Bardziej szczegółowo

POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY

POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA TECHNOLOGII CHEMICZNEJ INSTRUKCJA DO ĆWICZEŃ LABORATORYJNYCH METODY BIOTECHNOLOGICZNE W OCHRONIE ŚRODOWISKA BADANIE AKTYWNOŚCI DEHYDROGENAZ MIKROORGANIZMÓW

Bardziej szczegółowo

WŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW

WŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW Ćwiczenie nr 1 WŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW I. Pomiar ciśnienia osmotycznego ĆWICZENIA PRAKTYCZNE Ciśnienie osmotyczne - różnica ciśnień wywieranych na błonę półprzepuszczalną przez dwie ciecze, które

Bardziej szczegółowo

Grzyby Zasada oznaczania zdolności antyoksydacyjnej

Grzyby Zasada oznaczania zdolności antyoksydacyjnej Przygotowanie ekstraktów z herbat (zielonej, czarnej, aroniowej) oraz suszonych grzybów. Sporządzenie krzywej wzorcowej z kationorodnikiem ABTS na glutation Zdolność antyoksydacyjna ekstraktów z herbat

Bardziej szczegółowo