Oznaczanie aktywności enzymów

Wielkość: px
Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Oznaczanie aktywności enzymów"

Transkrypt

1 Oznaczanie aktywności enzymów Instrukcja do zajęć laboratoryjnych z przedmiotu Biotechnologia Enzymatyczna Prowadzący: mgr inż. Anna Byczek

2 CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest oznaczanie aktywności enzymu z grupy hydrolaz na przykładzie α-amylazy zawartej w ślinie, a następnie zbadanie wpływu różnych czynników, takich jak: temperatura, obecność aktywatorów, czy ph środowiska na aktywność tej amylazy. Wstęp PODSTAWY TEORETYCZNE Ilość enzymu w układzie można oznaczyć na podstawie pomiaru szybkości katalizowanej przez niego reakcji. Szybkość reakcji nie zawsze jest jednak proporcjonalna do stężenia enzymu i najczęściej mierząc szybkość reakcji określa się aktywność enzymu w określonych warunkach. Szybkość reakcji, a więc konsekwentnie i aktywność enzymu jest zależna od wielu czynników zarówno fizycznych, jak i chemicznych. Oprócz stężenia enzymu i stężenia substratu, na aktywność enzymu mają wpływ takie czynniki jak: temperatura, ph roztworu w którym zachodzi reakcja, działanie aktywatorów lub inhibitorów oraz efektorów allosterycznych. Szybkość reakcji wzrasta zwykle wraz ze wzrostem temperatury i dla większości enzymów temperatura optymalna zbliżona jest do 40 o C. Nie jest to jednak reguła i znane są enzymy, dla których optymalna temperatura jest wyższa bądź niższa. Nadmierne podwyższenie temperatury prowadzi do ograniczenia lub zahamowania szybkości reakcji na skutek denaturacji termicznej białka enzymatycznego. Termostabilość enzymu określa się podając najwyższą temperaturę, w której nie dochodzi do termicznej inaktywacji enzymu. Równie ważnym czynnikiem jak temperatura jest ph środowiska reakcji. Szybkość reakcji jest maksymalna przy optymalnym ph dla danego enzymu. Rozpiętość optimum ph dla reakcji enzymatycznych jest znaczna i waha się w zakresie od do 9. Małe odchylenia od optymalnej wartości ph dla danego enzymu powodują zwykle nieznaczne zmniejszenie szybkości reakcji, jednak duże odchylenia ph od wartości optymalnej mogą prowadzić nawet do nieodwracalnej denaturacji białka enzymatycznego. Do innych czynników wpływających na szybkość reakcji enzymatycznych należą aktywatory i inhibitory. Mogą to być związki nisko- lub wielkocząsteczkowe zarówno nieorganiczne, jak i organiczne. Wiele enzymów wrażliwych jest nawet na małe stężenia soli metali ciężkich, które mają katalityczny wpływ na utlenianie grup hydrosulfidowych tlenem atmosferycznym. Inhibitorami mogą być również związki kompleksujące metale będące częścią centrum katalitycznego enzymu lub biorące udział w procesie katalitycznym. Do tej grupy związków zaliczane są cyjanki, azydki, H 2 S oraz CO. Za aktywowanie dużej grupy enzymów odpowiada z kolei obecność elektrolitów (Cl -, Br -, NO 3 - ). Do tej grupy enzymów należą amylazy. W ramach ćwiczenia oznaczana jest aktywność α-amylazy hydrolizującej jedynie wiązania α--4-glikozydowe więc jako hydrolizowany substrat zastosowano tzw. skrobię rozpuszczalną stanowiącą liniowy polimer zbudowany z jednostek D-glukozy połączonej wiązaniami α--4-glikozydowymi. Dodatkową zaletą użycia skrobi rozpuszczalnej jest możliwość przygotowania jej wodnego roztworu (podczas gdy frakcje skrobi zawierające amylopektynę są w wodzie nierozpuszczalne). Do oznaczenia aktywności α-amylazy posłużono się metodą bazującą na śledzeniu ubytku substratu w czasie i wyznaczaniu tzw. punktu achromowego.

3 Budowa skrobi Skrobia jest homopolimerem polisacharydowym zbudowanym z cząsteczek D-glukozy, które są połączone wiązaniami α-glikozydowymi. Nie stanowi ona jednak jednorodnego związku lecz jest mieszaniną różnych strukturalnie polimerów: amylozy oraz amylopektyny. Zwykło się przyjmować, że amyloza tworzy proste, długie łańcuchy o masie cząsteczkowej od 4 do kda. Reszty glukozylowe są przyłączane w niej wyłącznie wiązaniami α-,4-glikozydowymi. koniec nieredukujący wiązanie α-,4-glikozydowe koniec redukujący Schemat. Budowa amylozy W rzeczywistości jest to mieszanina liniowych i bardzo słabo rozgałęzionych łańcuchów glukanowych. Łańcuchy amylozy występują w formie lewoskrętnej helisy (każdy zwój takiej helisy zawiera 6 reszt D-glukozy), stabilizowanej wiązaniami wodorowymi, wewnątrz której może ulegać wiązaniu jod dając w efekcie skrobi charakterystyczne ciemnoniebieskie zabarwienie. Amylopektyna jest tworem rozgałęzionym, w którym łańcuch centralny tworzą cząsteczki D-glukozy połączone wiązaniem α-,4-glikozydowym, od którego odchodzą liczne odgałęzienia tworzone przez wiązania α-,6-glikozydowe. Dla przykładu, w skrobi ziemniaczanej wiązania α-,6-glikozydowe stanowią około 4% wszystkich wiązań glikozydowych obecnych w polimerze. Długość łańcuchów bocznych jest zróżnicowana i średnio wynosi od 3 do 4 reszt glukozowych (mogą jednak występować znacznie dłuższe łańcuchy boczne). Wśród łańcuchów bocznych wyróżnia się tzw. łańcuchy typu A (nie posiadające dalszych odgałęzień) oraz łańcuchy typu B (z co najmniej jednym bocznym odgałęzieniem). Masa cząsteczkowa amylopektyny jest znacznie większa niż amylozy i przekracza 00 kda, a sięga nawet do kda. wiązanie α-,6-glikozydowe Schemat 2. Budowa amylopektyny

4 Skrobia występuje w ziemniakach, ziarnie zbóż i w owocach, pestkach, bulwach oraz kłączach wielu innych roślin. Stosunek amylozy i amylopektyny jest zasadniczą cechą poszczególnych gatunków skrobi. Enzymy amylolityczne Enzymy stosowane do hydrolizy skrobi są zaliczane do podklasy hydrolaz (EC 3.2.). Typowymi enzymami trawiennymi, występującymi w ślinie i wydzielinie trzustki kręgowców są amylazy, które katalizują rozkład skrobi i glikogenu. Są one również obecne w roślinach, zwłaszcza w zarodkach ziarna zbóż, gdzie w procesie kiełkowania następuje ich gwałtowna synteza, mająca na celu szybkie uruchomienie energetycznego materiału zapasowego. Podział amylaz Znane są różne rodzaje amylaz, a podzielić je można w różny sposób. Z punktu widzenia możliwości hydrolizy różnych wiązań glikozydowych można je podzielić na: atakujące wiązania α-,4-glikozydowe (α-amylazy, β-amylazy), atakujące wiązania α-,6-glikozydowe (izoamylazy i pullulanazy) oraz hydrolizujące wiązania α-,4-glikozydowe i α-,6-glikozydowe (glukoamylazy i niektóre pullulanazy). Biorąc pod uwagę miejsce cięcia wiązania glikozydowego w cząsteczce skrobi można je podzielić na: endoamylazy (α-amylazy, amylazy znoszące rozgałęzienia) oraz egzoamylazy (glukoamylazy i β-amylazy). Z punktu widzenia zachodzących procesów możemy je podzielić na enzymy: upłynniające (α-amylazy, izoamylazy, pululanazy) i scukrzające (β-amylazy, glukoamylazy i niektóre α-amylazy). Amylazy można tez podzielić z punktu widzenia źródeł ich pochodzenia, a także z punktu widzenia konfiguracji centrum anomerycznego uwalnianych produktów hydrolizy. Spośród licznych znanych amylaz głównymi są: α-amylaza zaliczana do endoamylaz oraz β-amylaza i glukoamylaza zaliczane do grupy egzoamylaz. Wszystkie katalizują hydrolizę wiązań -4-α-glikozydowych. Zgodnie z nazwą endoamylazy, α-amylaza atakuje wiązania znajdujące się wewnątrz łańcucha (prowadząc do upłynniania skrobi i powstawania oligosacharydów), natomiast β-amylaza i glukoamylaza, jako egzoamylazy, rozrywają odpowiednio co drugie (β-amylaza) lub kolejne (glukoamylaza) wiązania glikozydowe, poczynając od nieredukującego końca łańcucha. Skrobia obok stosunkowo prostej do zhydrolizowania frakcji amylozy zawiera również frakcję amylopektyny złożoną z łańcuchów rozgałęzionych. Ponieważ wiązania α--6-glikozydowe, występujące przy rozgałęzieniach w amylopektynie, stanowią barierę dla działania β-amylazy, rozkład tej frakcji skrobi jest inny: boczne łańcuchy są rozkładane przez β-amylazę do maltozy, podobnie jak prosty łańcuch amylozy, po czym reakcja zatrzymuje się w odległości trzech jednostek glukozy od miejsca rozgałęzienia (wiązania α-,6-glikozydowego). Powstaje więc nierozłożona, wielkocząsteczkowa dekstryna graniczna, która stanowi około 40-4% masy amylopektyny i wykazuje znaczną lepkość w roztworze i fioletową barwę kompleksu z jodem.

5 Tak powstała dekstryna graniczna ulega rozkładowi dopiero przy łącznym działaniu obu enzymów, gdyż α-amylaza jest w stanie przeskakiwać przez wiązania α-,6-glikozydowe (bez ich hydrolizy), tworząc nowe, proste łańcuchy, które mogą już być dalej rozkładane przez β-amylazę. W wyniku łącznego działania α- i β-amylaz skrobia ulega hydrolizie do maltozy i izomaltozy oraz niewielkiej ilości wolnej glukozy. Najlepiej radzi sobie z amylopektyną (i glikogenem) glukoamylaza występująca w grzybach oraz u zwierząt. Rozkłada ona zarówno wiązania α-,4-, jak i α-,6-glikozydowe (o ile te ostatnie znajdują się przy nieredukujacej jednostce glukozy) i dlatego przy jej udziale amylopektyna i glikogen ulegają rozkładowi do glukozy. Zarówno sok jelitowy, jak i ziarna zbóż zawierają również α-,4-glukozydazę i α-,6-glukozydazę (izomaltazę). Enzymy te rozkładają wytworzone w wyniku działania β-amylazy disacharydy do cząsteczek glukozy, która jest końcowym produktem rozkładu enzymatycznego skrobi. Nazwa EC Typ hydrolizowanych wiązań α-amylazy EC α-,4-glikozydowe β-amylazy EC α-,4-glikozydowe glukoamylazy EC α-,4- i α-,6-glikozydowe pululanazy EC α-,6-glikozydowe izoamylazy EC α-,6-glikozydowe Tabela. Wiązania hydrolizowane przez amylazy Metody oznaczania aktywności enzymów amylolitycznych Szybkość reakcji można oznaczać: poprzez określenie szybkości ubytku substratu bądź też poprzez określenie ilości powstałych produktów w jednostce czasu. W przypadku enzymów z grupy amylaz mogą być zastosowane obydwa sposoby oznaczania aktywności. Produktami hydrolizy skrobi wobec α-amylazy są kolejno: amylodekstryny zawierające powyżej 30 reszt D-glukozy połączonej wiązaniami glikozydowymi erytrodekstryny zawierające 8-2 reszt D-glukozy połączonej wiązaniami glikozydowymi oraz achrodekstryny zawierające poniżej 6 reszt D-glukozy połączonej wiązaniami glikozydowymi, a także maltoteraoza, maltotrioza oraz maltoza. Początkowe produkty degradacji skrobi tworzą z jodem barwne kompleksy, jednak achrodekstryny już tych kompleksów barwnych nie tworzą. Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych poprzez mierzenie ubytku substratu w czasie bazuje na zmniejszeniu się zabarwienia hydrolizatu po dodaniu jego porcji do roztworu jodu (aż do uzyskania tzw. punktu achromowego, w którym roztwór jodu nie zmienia zabarwienia po dodaniu próbki hydrolizatu). Do takich metod należy miedzy innymi metoda Heinkela pozwalająca na podanie aktywności α-amylazy w jednostkach Wohlgemutha. Inną metodą pozwalającą na oznaczenie w ten sposób aktywności α-amylazy jest metoda Sandstedta, Kneena i Blisha.

6 Aktywność amylaz możemy również określić na podstawie przyrostu redukcyjności roztworu. Powstające w wyniku reakcji cukry redukujące możemy oznaczać na różne sposoby np.: z wykorzystaniem metody polegającej na pomiarze stopnia osłabienia intensywności zabarwienia alkalicznego roztworu heksascyjanożelazianu(iii) potasu. W metodzie tej cukry redukujące reagują z alkalicznym roztworem heksascyjanożelazianu(iii) potasu (którego roztwór ma barwę intensywnie żółtą) przekształcając go w bezbarwny heksascyjanożelazian(ii) potasu z wykorzystaniem metody Bernfelda, która polega na utlenianiu kwasem 3,-dinitrosalicylowym grup redukujących uwolnionych podczas hydrolizy skrobi w obecności amylaz. W środowisku zasadowym grupa nitrowa soli sodowej kwasu 3,-dinitrosalicylowego (DNS) w pozycji 3 zostaje zredukowana do grupy aowej, a powstałe pochodne aowe mają barwę pomarańczową, silnie absorbują światło przy długości fali 30 nm. Intensywność barwy będącą pochodną ilości powstających produktów oznacza się fotometrycznie z wykorzystaniem metody Somogyi i Nelsona wykorzystującej, podobnie jak w poprzednio opisanych metodach, właściwości redukujące sacharydów, które w środowisku zasadowym redukują jony miedzi(ii) do jonów miedzi(i) w obecności winianu sodowo-potasowego (odczynnik Somogyi) z wytworzeniem tlenku miedzi CuO w postaci ceglastego osadu. Po dodaniu kwasu arsenomolibdenowego (odczynnik Nelsona) do utworzonego tlenku miedzi zachodzi redukcja tego kwasu do odpowiedniego barwnika o kolorze błękitnym, intensywność otrzymanej barwy można mierzyć w zakresie długości fali od nm i jest ona proporcjonalna do ilości utworzonych cukrów redukujących w czasie działania enzymów amylolitycznych. Szybkość reakcji mierzona ilością przereagowanego związku w jednostce czasu w przeliczeniu na określoną ilość materiału badanego jest miarą aktywności enzymu. Aktywność ta jest wyrażana w jednostkach umownych i często różniących się w zależności od ustaleń autorów opracowujących daną metodę analityczną. Porównywanie wyników aktywności uzyskiwanych różnymi metodami może być mylące i dlatego Komisja Enzymowa Międzynarodowej Unii Biochemicznej wprowadziła pojęcie bezwzględnej międzynarodowej jednostki standardowej (U). Jednostką (U) każdego enzymu jest ta jego ilość, która katalizuje przemianę µmola substratu (lub µmola odpowiednich grup chemicznych) w ciągu uty, w temperaturze 30 o C i w optymalnych warunkach ph i temperatury dla danego enzymu.

7 PRZEBIEG ĆWICZENIA Zadanie. Oznaczanie aktywności α-amylazy zawartej w ślinie Odczynniki: roztwór śliny 0.% roztwór skrobi: naważkę 0.g skrobi rozpuszczalnej w kolbce miarowej na 00 ml rozpuścić w 80 ml wody ogrzewając do wrzenia, uzyskany roztwór ochłodzić pod bieżącą wodą i jeśli po ochłodzeniu pozostanie klarowny to uzupełnić wodą do 00 ml bufor fosforanowy ph 6.6 % roztwór NaCl odczynnik Lugola (roztwór I 2 w KI): 2g KI rozpuścić w ml wody i w tym roztworze rozpuścić g jodu, po czym uzupełnić wodą do 00 ml. Podczas ćwiczenia używany jest roztwór macierzysty rozcieńczony 00-krotnie M HCl Szkło i inne materiały oraz potrzebny sprzęt laboratoryjny: cylinder miarowy o poj. 2 ml z korkiem lejek szklany statyw z probówkami pipety szklane (po dwie pipety o poj. ml, 2 ml oraz ml) gruszka do pipet łaźnia wodna ze statywem na probówki ustawiona na 37 o C statyw metalowy wraz z łącznikiem i łapą trójkątną Wykonanie ćwiczenia. W cylindrze miarowym z korkiem () zebrać 2 ml śliny i rozcieńczyć ją wodą do objętości 20 ml, całość wymieszać w celu ujednolicenia stężenia w całej objętości i odstawić do łaźni wodnej o temperaturze 37 o C. 2. Do zwykłej probówki (2) odmierzyć: ml 0.% roztworu skrobi, 2 ml % roztworu NaCl, 2 ml buforu fosforanowego, całość zamieszać i umieścić w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C na co najmniej ut. 3. Przygotować statyw z 0 probówkami zawierającymi po 0. ml odczynnika Lugola i 0. ml M HCl. 4. Po co najmniej utach inkubowania cylindra () oraz probówki (2) w temperaturze 37 o C, do probówki (2) dodać pipetą ml roztworu śliny, zamieszać w celu ujednolicenia stężenia enzymu w całej objętości i zanotować czas rozpoczęcia kontaktu enzymu z substratem skrobiowym (wszystko odbywa się w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C). W krótkich odstępach czasu (od 0. do ) do probówek zawierających płyn Lugola (umieszczonych w statywie na stole), wprowadzać pipetą 2-3 krople próbki hydrolizatu z probówki (2). Obserwować przebieg reakcji barwnej z jodem. Pobór próbek hydrolizatu kontynuować tylko do momentu, w którym nie obserwuje się już zmiany barwy roztworu jodu. Zanotować

8 czas, po którym pobrana próbka nie zmienia barwy roztworu jodu, co znaczy że osiągnięto punkt achromowy.. Wypełnić poniższą tabelkę wstawiając do odpowiednich rubryk czas oraz znak + lub mówiący odpowiednio o zmianie barwy lub braku zmiany barwy w momencie zadozowania hydrolizatu do roztworu płynu Lugola Podać aktywność amylazy w ślinie w jednostkach/ml. W tym ćwiczeniu za jednostkę aktywności amylazy przyjmujemy taką ilość enzymu, która hydrolizuje 2 mg skrobi w czasie 0 ut w temperaturze 37 C, w ph 6.6 w obecności jonów chlorkowych do produktów nie dających barwy z jodem. Przykład obliczenia: Jeśli do oznaczenie pobrano ml dziesięciokrotnie rozcieńczonej śliny, a punkt achromowy osiągnięto po utach to aktywność amylazy wynosi: 0/ x 0 = 20 jednostek/ml. Zadanie 2. Wpływ jonów chlorkowych na aktywność α-amylazy zawartej w ślinie Odczynniki: roztwór śliny 0.% roztwór skrobi bufor fosforanowy ph 6.6 woda destylowana odczynnik Lugola (roztwór I 2 w KI) M HCl Szkło i inne materiały oraz potrzebny sprzęt laboratoryjny: cylinder miarowy o poj. 2 ml z korkiem statyw z probówkami pipety szklane (po dwie pipety o poj. ml, 2 ml oraz ml) gruszka do pipet łaźnia wodna ze statywem na probówki ustawiona na 37 o C statyw metalowy wraz z łącznikiem i łapą trójkątną mała zlewka Wykonanie ćwiczenia. W oznaczeniu tym skorzystać z roztworu śliny przygotowanego w zadaniu w cylindrze miarowym z korkiem () i umieszczonego w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C.

9 2. Do zwykłej probówki (2) odmierzyć: ml 0.% roztworu skrobi, 2 ml wody destylowanej, 2 ml buforu fosforanowego, całość zamieszać i umieścić w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C na co najmniej ut. 3. Przygotować statyw z 0 probówkami zawierającymi po 0. ml odczynnika Lugola i 0. ml M HCl. 4. Po co najmniej utach inkubowania cylindra () oraz probówki (2) w temperaturze 37 o C, do probówki (2) dodać pipetą ml roztworu śliny, zamieszać w celu ujednolicenia stężenia enzymu w całej objętości i zanotować czas rozpoczęcia kontaktu enzymu z substratem skrobiowym (wszystko odbywa się w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C). W krótkich odstępach czasu (od do 2 ) do probówek zawierających płyn Lugola (umieszczonych w statywie na stole), wprowadzać pipetą 2-3 krople próbki hydrolizatu z probówki (2). Obserwować przebieg reakcji barwnej z jodem. Pobór próbek hydrolizatu kontynuować tylko do momentu, w którym nie obserwuje się już zmiany barwy roztworu jodu. Zanotować czas, po którym pobrana próbka nie zmienia barwy roztworu jodu, co znaczy że osiągnięto punkt achromowy.. Wypełnić poniższą tabelkę wstawiając do odpowiednich rubryk czas oraz znak + lub mówiący odpowiednio o zmianie barwy lub braku zmiany barwy w momencie zadozowania hydrolizatu do roztworu płynu Lugola Zadanie 3. Wpływ temperatury na aktywność α-amylazy zawartej w ślinie Odczynniki: roztwór śliny 0.% roztwór skrobi bufor fosforanowy ph 6.6 % roztwór NaCl odczynnik Lugola (roztwór I 2 w KI) M HCl Szkło i inne materiały oraz potrzebny sprzęt laboratoryjny: cylinder miarowy o poj. 2 ml z korkiem 3 statywy z probówkami każdy pipety szklane (po dwie pipety o poj. ml i 2 ml oraz 4 pipety o poj. ml) gruszki do pipet łaźnia wodna ustawiona na 80 o C 2 statywy metalowe wraz z 2 łącznikami i 2 łapami trójkątnymi zlewka lub inne naczynie z lodem, w którym przygotowana zostanie łaźnia lodowa

10 Wykonanie ćwiczenia. W oznaczeniu tym skorzystać z roztworu śliny przygotowanego w zadaniu w cylindrze miarowym z korkiem () i umieszczonego w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C. 2. Do trzech probówek (2) odmierzyć po ml 0.% roztworu skrobi, 2 ml buforu i 2 ml % roztworu NaCl. Każdą probówkę (2) umieścić w innej łaźni (0 o C i 80 o C) oraz w zlewce na blacie (temperatura pokojowa). 3. Przygotować 3 statywy z 0 probówkami zawierającymi po 0. ml odczynnika Lugola i 0. ml M HCl każdy. 4. Po co najmniej utach inkubowania probówki (2) w odpowiedniej temperaturze, do każdej probówki (2) dodać pipetą ml roztworu śliny, zamieszać roztwór pipetą w celu ujednolicenia stężenia enzymu w całej objętości i zanotować czas rozpoczęcia kontaktu enzymu z substratem skrobiowym (wszystko odbywa się w danej łaźni o określonej temperaturze). W krótkich odstępach czasu (od 0. do ) do probówek zawierających płyn Lugola (umieszczonych w statywie na stole), wprowadzać pipetą 2-3 krople próbki hydrolizatu z probówki (2) (postępować w ten sposób z reakcją prowadzoną we wszystkich trzech temperaturach). Obserwować przebieg reakcji barwnej z jodem. Pobór próbek hydrolizatu kontynuować tylko do momentu, w którym nie obserwuje się już zmiany barwy roztworu jodu. Zanotować czas, po którym pobrana próbka nie zmienia barwy roztworu jodu, co znaczy że osiągnięto punkt achromowy.. Wypełnić poniższe tabelki wstawiając do odpowiednich rubryk czas oraz znak + lub mówiący odpowiednio o zmianie barwy lub braku zmiany barwy w momencie zadozowania hydrolizatu do roztworu płynu Lugola Temperatura 0 o C * * Jeśli po utach od rozpoczęcia reakcji hydrolizy skrobi prowadzonej w 0 o C nie uda się osiągnąć punktu achromowego, należy przygotować kolejnych 9 probówek z płynem Lugola i r-rem HCl i kontynuować pobieranie hydrolizatu w odstępach co ut aż do uzyskania punktu achromowego. Temperatura pokojowej

11 Temperatura 80 o C Zadanie 4. Wpływ dodatku silnych kwasów i zasad na aktywność α-amylazy zawartej w ślinie Odczynniki: roztwór śliny 0.% roztwór skrobi bufor fosforanowy ph 6.6 % roztwór NaCl woda destylowana odczynnik Lugola (roztwór I 2 w KI) M HCl M NaOH Szkło i inne materiały oraz potrzebny sprzęt laboratoryjny: cylinder miarowy o poj. 2 ml z korkiem 3 statywy z 2 probówkami każdy pipety szklane (cztery pipety o poj. ml, dwie pipety o poj. 2 ml oraz pipet o poj. ml) gruszki do pipet łaźnia wodna ustawiona na 37 o C statyw metalowy wraz z łącznikiem i łapą trójkątną mała zlewka Wykonanie ćwiczenia. W oznaczeniu tym skorzystać z roztworu śliny przygotowanego w zadaniu w cylindrze miarowym z korkiem () i umieszczonego w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C. 2. Do trzech probówek (2) odmierzyć po 2 ml 0.% roztworu skrobi skrobi, ml % roztworu NaCl, ml buforu fosforanowego Probówki pozostawić w temperaturze pokojowej w trzech różnych statywach na stole. 3. Do trzech następnych probówek (3) odmierzyć po ml roztworu śliny z cylindra (). Do pierwszej z nich dodać ml wody, do drugiej ml M HCl, do trzeciej ml M NaOH, zamieszać i umieścić wszystkie trzy probówki w łaźni wodnej o temperaturze 37 o C na ut. 4. Przygotować 3 statywy z 0 probówkami zawierającymi po 0. ml odczynnika Lugola i 0. ml M HCl każdy.

12 . Po utach inkubacji enzymu z kwasem, ługiem lub wodą, zawartość probówek (3) zobojętnić wobec papierka wskaźnikowego (odpowiednio zasadą sodową lub kwasem solnym) i uzupełnić roztwór buforem fosforanowym do objętości ml. 6. Następnie dodawać do probówek z substratem (2) roztwory enzymu z probówek (3) w następujący sposób: do pierwszej probówki dodać ml śliny traktowanej wodą, do drugiej probówki dodać ml śliny traktowanej kwasem, a do trzeciej probówki dodać ml śliny traktowanej zasadą. Zawartość probówek wymieszać pipetą w całej objętości w celu ujednolicenia stężenia enzymu i zanotować czas rozpoczęcia kontaktu enzymu z substratem skrobiowym (reakcje prowadzone w temperaturze pokojowej, która należy sprawdzić i zanotować). W krótkich odstępach czasu (od do ) do probówek zawierających płyn Lugola (umieszczonych w statywie na stole), wprowadzać pipetą 2-3 krople próbki hydrolizatu z probówki (2) (postępować w ten sposób z reakcją prowadzoną we wszystkich trzech probówkach). Obserwować przebieg reakcji barwnej z jodem. Pobór próbek hydrolizatu kontynuować tylko do momentu, w którym nie obserwuje się już zmiany barwy roztworu jodu. Zanotować czas, po którym pobrana próbka nie zmienia barwy roztworu jodu, co znaczy że osiągnięto punkt achromowy. 7. Wypełnić poniższe tabelki wstawiając do odpowiednich rubryk czas oraz znak + lub mówiący odpowiednio o zmianie barwy lub braku zmiany barwy w momencie zadozowania hydrolizatu do roztworu płynu Lugola. Enzym traktowany wodą * * Jeśli po utach od rozpoczęcia reakcji hydrolizy skrobi prowadzonej w wodzie nie uda się osiągnąć punktu achromowego, należy przygotować kolejnych 9 probówek z płynem Lugola i r-rem HCl i kontynuować pobieranie hydrolizatu w odstępach co ut aż do uzyskania punktu achromowego. Enzym traktowany ługiem Enzym traktowany kwasem

13 PRZYGOTOWANIE DO ZAJĘĆ. Przeczytaj uważnie instrukcję i dokładnie przeanalizuj czynności oraz techniki laboratoryjne opisane w części eksperymentalnej. 2. Zapoznaj się z zagrożeniami związanymi z stosowanymi odczynnikami oraz poszczególnymi czynnościami wykonywanymi na zajęciach (karty charakterystyk). 3. Zwróć uwagę czy znasz następujące pojęcia: enzym, aktywatory i inhibitory enzymów, ph, denaturacja białek, homopolimer, wiązanie α-glikozydowe, amylazy, cukry redukujące. 4. Zastanów się czy wiesz: a) jak jest zbudowana skrobia (różnice w budowie amylozy i amylopektyny), b) do jakiej klasy należą amylazy i jakie reakcje katalizują, c) jaki jest podział amylaz ze względu na mechanizm hydrolizy łańcuchów skrobi i jaka jest pomiędzy nimi różnica w działaniu, d) w jaki sposób możemy oznaczać postęp reakcji hydrolizy skrobi w obecności amylaz i oznaczyć aktywność tych enzymów, e) w jaki sposób tworzy się barwny kompleks skrobi z jodem f) co rozumiemy pod pojęciem jednostki aktywności amylazy. OPRACOWANIE WYNIKÓW W celu opracowania sprawozdania należy: a) Na początku zamieścić dokładny opis przeprowadzonych oznaczeń z uwzględnieniem obserwacji poczynionych w trakcie dokonywania każdego oznaczenia (w sprawozdaniu nie zamieszczamy wstępu teoretycznego) b) Zestawić tabele z wynikami uzyskanymi w poszczególnych punktach wykonywanego ćwiczenia (czas uzyskania punktu chromowego w zależności od warunków prowadzonej reakcji) c) Tam, gdzie to możliwe, wyliczyć aktywność α-amylazy d) Na podstawie uzyskanych wyników podsumować wpływ poszczególnych czynników na aktywność badanego enzymu e) Sprawozdanie zakończyć wnioskami wyciągniętymi na podstawie uzyskanych wyników. W całym sprawozdaniu należy zwracać uwagę aby opis dotyczył faktycznego!!! przebiegu ćwiczenia i nie był kalką instrukcji. LITERATURA T. Kędryna, M. Gałka-Walczak, B. Ostrowska, Wybrane Zagadnienia z Biochemii Ogólnej z Ćwiczeniami, Wyd. Uniwersytetu Jagiellońskiego, Kraków (200). L. Kłyszejko-Stefanowicz, Ćwiczenia z Biochemii, Wyd. Naukowe PWN, Warszawa, (2003). J-L. Reymond, Enzyme Assays, Weinheim: Wiley-VCH (2006) J. M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, PWN, Warszawa (200). J. Kączkowski, Podstawy biochemii, WNT, Warszawa, (993).

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy

Bardziej szczegółowo

Enzymatyczna hydroliza skrobi do produktów małocząsteczkowych

Enzymatyczna hydroliza skrobi do produktów małocząsteczkowych Enzymatyczna hydroliza skrobi do produktów małocząsteczkowych Instrukcja do zajęć laboratoryjnych z przedmiotu Chemia Bioorganiczna i Bionieorganiczna Dla studentów kierunku Chemia specjalność Chemia Bioorganiczna

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych.

Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych. Oznaczanie aktywności enzymów amylolitycznych. Zajęcia 3 godzinne część A, zajęcia 4 godzinne część A i B. Cel ćwiczenia Ćwiczenie poświęcone jest zapoznaniu się z metodami oznaczania aktywności enzymów

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja

Bardziej szczegółowo

Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości

Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości Ilościowe oznaczenie glikogenu oraz badanie niektórych jego właściwości Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z podstawową wiedzą dotyczącą budowy, funkcji i właściwości glikogenu jak również

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie

Bardziej szczegółowo

HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE

HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 4. Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne

Ćwiczenie 4. Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne Klasyczna Analiza Jakościowa Organiczna, Ćw. 4 - Identyfikacja wybranych cukrów Ćwiczenie 4 Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne Zagadnienia teoretyczne: 1. Budowa

Bardziej szczegółowo

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej. ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 4 i 21 (skrypt) ćwiczenie laboratoryjne nr 3 dla e-rolnictwa

Ćwiczenie 4 i 21 (skrypt) ćwiczenie laboratoryjne nr 3 dla e-rolnictwa Ćwiczenie 4 i 21 (skrypt) ćwiczenie laboratoryjne nr 3 dla e-rolnictwa Właściwości i budowa węglowodanów. Sacharydy są podstawową i bardzo zróżnicowaną grupą związków naturalnych występujących we wszystkich

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 1. Zależność szybkości reakcji chemicznych od stężenia reagujących substancji.

Ćwiczenie 1. Zależność szybkości reakcji chemicznych od stężenia reagujących substancji. VIII. Kinetyka i statyka reakcji chemicznych Zagadnienia Czynniki wpływające na szybkość reakcji Rzędowość i cząsteczkowość reakcji Stała szybkości reakcji Teoria zderzeń Teoria stanu przejściowego Reakcje

Bardziej szczegółowo

WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW

WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp W przypadku trudno rozpuszczalnej soli, mimo osiągnięcia stanu nasycenia, jej stężenie w roztworze jest bardzo małe i przyjmuje się, że ta

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 1. Aminokwasy

ĆWICZENIE 1. Aminokwasy ĆWICZENIE 1 Aminokwasy Przygotować 5 (lub więcej) 1% roztworów poszczególnych aminokwasów i białka jaja kurzego i dla każdego z nich wykonać wszystkie reakcje charakterystyczne. Reakcja ksantoproteinowa

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 3. Cukry mono i disacharydy

ĆWICZENIE 3. Cukry mono i disacharydy ĆWICZENIE 3 Cukry mono i disacharydy Reakcja ogólna na węglowodany (Reakcja Molischa) 1 ml 1% roztworu glukozy 1 ml 1% roztworu fruktozy 1 ml 1% roztworu sacharozy 1 ml 1% roztworu skrobi 1 ml wody destylowanej

Bardziej szczegółowo

Otrzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi

Otrzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi Katedra Chemii rganicznej, Bioorganicznej i Biotechnologii trzymywanie 1-fosforanu α-d-glukopiranozy przez fosforolizę skrobi Prowadzący: Miejsce ćwiczeń: sala 102 mgr inż. Marta Grec 1. Cel ćwiczenia

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 3 Toksykologia żywności

Laboratorium 3 Toksykologia żywności Laboratorium 3 Toksykologia żywności Literatura zalecana: Orzeł D., Biernat J. (red.) 2012. Wybrane zagadnienia z toksykologii żywności. Wydawnictwo Uniwersytetu Przyrodniczego we Wrocławiu. Wrocław. Str.:

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE

OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE I - BIAŁKA. Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z właściwościami fizykochemicznymi białek i ich reakcjami charakterystycznymi.

ĆWICZENIE I - BIAŁKA. Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z właściwościami fizykochemicznymi białek i ich reakcjami charakterystycznymi. ĆWICZENIE I - BIAŁKA Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z właściwościami fizykochemicznymi białek i ich reakcjami charakterystycznymi. Odczynniki: - wodny 1% roztwór siarczanu(vi) miedzi(ii), - 10% wodny

Bardziej szczegółowo

STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI

STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI Ćwiczenie 8 Semestr 2 STĘŻENIE JONÓW WODOROWYCH. DYSOCJACJA JONOWA. REAKTYWNOŚĆ METALI Obowiązujące zagadnienia: Stężenie jonów wodorowych: ph, poh, iloczyn jonowy wody, obliczenia rachunkowe, wskaźniki

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym

Oznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym Ćwiczenie 6 Oznaczanie SO w powietrzu atmosferycznym Dwutlenek siarki bezwodnik kwasu siarkowego jest najbardziej rozpowszechnionym zanieczyszczeniem gazowym, występującym w powietrzu atmosferycznym. Głównym

Bardziej szczegółowo

Cz. XXVIII - c Węglowodany - cukry - sacharydy: disacharydy i polisacharydy

Cz. XXVIII - c Węglowodany - cukry - sacharydy: disacharydy i polisacharydy Cz. XXVIII - c Węglowodany - cukry - sacharydy: disacharydy i polisacharydy I. Budowa i właściwości disacharydów Wiązanie między monosacharydami powstaje z udziałem dwóch grup hydroksylowych pochodzących

Bardziej szczegółowo

Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona

Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Ćwiczenie nr 7 Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Celem ćwiczenia jest: zapoznanie z metodami jakościowej

Bardziej szczegółowo

PRZYKŁADOWE ZADANIA WĘGLOWODANY

PRZYKŁADOWE ZADANIA WĘGLOWODANY PRZYKŁADOWE ZADANIA WĘGLOWODANY Zadanie 1216 (2 pkt) Przeczytaj poniższy tekst i zapisz poniżej nazwy cukrów X i Y, o których mowa. Kwasy nukleinowe są długimi łańcuchami poliestrowymi, zbudowanymi z połączonych

Bardziej szczegółowo

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA

KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA 9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego

Bardziej szczegółowo

WYCHOWANIE FIZYCZNE - STUDIA ZAOCZNE 2010/2011

WYCHOWANIE FIZYCZNE - STUDIA ZAOCZNE 2010/2011 WYCHOWANIE FIZYCZNE - STUDIA ZAOCZNE 2010/2011 INSTRUKCJE DO ĆWICZEŃ LABORATORYJNYCH Z BIOCHEMII Zasady postępowania w laboratorium: 1. Do wykonania ćwiczenia moŝna przystąpić dopiero po dokładnym zapoznaniu

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA

ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA 1. Oznaczanie słabych kwasów w sokach i syropach owocowych metodą miareczkowania konduktometrycznego Celem ćwiczenia jest ilościowe oznaczenie zawartości słabych kwasów w sokach

Bardziej szczegółowo

REAKCJE UTLENIAJĄCO-REDUKCYJNE

REAKCJE UTLENIAJĄCO-REDUKCYJNE 7 REAKCJE UTLENIAJĄCO-REDUKCYJNE CEL ĆWICZENIA Zapoznanie się z reakcjami redoks. Zakres obowiązującego materiału Chemia związków manganu. Ich właściwości red-ox. Pojęcie utleniania, redukcji oraz stopnia

Bardziej szczegółowo

Cukry właściwości i funkcje

Cukry właściwości i funkcje Cukry właściwości i funkcje Miejsce cukrów wśród innych składników chemicznych Cukry Z cukrem mamy do czynienia bardzo często - kiedy sięgamy po białe kryształy z cukiernicy. Większość z nas nie uświadamia

Bardziej szczegółowo

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące

Bardziej szczegółowo

HYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco:

HYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco: HYDROLIZA SOLI Hydroliza to reakcja chemiczna zachodząca między jonami słabo zdysocjowanej wody i jonami dobrze zdysocjowanej soli słabego kwasu lub słabej zasady. Reakcji hydrolizy mogą ulegać następujące

Bardziej szczegółowo

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)

Bardziej szczegółowo

MECHANIZMY REAKCJI CHEMICZNYCH. REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE GRUP FUNKCYJNYCH ZWIĄZKÓW ORGANICZNYCH

MECHANIZMY REAKCJI CHEMICZNYCH. REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE GRUP FUNKCYJNYCH ZWIĄZKÓW ORGANICZNYCH Ćwiczenie 2 semestr 2 MECHANIZMY REAKCJI CHEMICZNYCH. REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE GRUP FUNKCYJNYCH ZWIĄZKÓW ORGANICZNYCH Obowiązujące zagadnienia: Związki organiczne klasyfikacja, grupy funkcyjne, reakcje

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru

Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do

Bardziej szczegółowo

WŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW

WŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW Ćwiczenie nr 1 WŁAŚCIWOŚCI KOLIGATYWNE ROZTWORÓW I. Pomiar ciśnienia osmotycznego ĆWICZENIA PRAKTYCZNE Ciśnienie osmotyczne - różnica ciśnień wywieranych na błonę półprzepuszczalną przez dwie ciecze, które

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 1. Badanie wypierania wodoru z wody za pomocą metali

Ćwiczenie 1. Badanie wypierania wodoru z wody za pomocą metali VII. Reakcje utlenienia i redukcji Zagadnienia Szereg napięciowy metali Przewidywanie przebiegu reakcji w oparciu o szereg napięciowy Stopnie utlenienie Utleniacz, reduktor, utlenianie, redukcja Reakcje

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 1. Aminokwasy

ĆWICZENIE 1. Aminokwasy ĆWICZENIE 1 Aminokwasy Przygotować 5 (lub więcej) 1% roztworów poszczególnych aminokwasów i białka jaja kurzego i dla każdego z nich wykonać wszystkie reakcje charakterystyczne. Reakcja ksantoproteinowa

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru

Bardziej szczegółowo

Litowce i berylowce- lekcja powtórzeniowa, doświadczalna.

Litowce i berylowce- lekcja powtórzeniowa, doświadczalna. Doświadczenie 1 Tytuł: Badanie właściwości sodu Odczynnik: Sód metaliczny Szkiełko zegarkowe Metal lekki o srebrzystej barwie Ma metaliczny połysk Jest bardzo miękki, można kroić go nożem Inne właściwości

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY)

OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY) Ćwiczenie 8 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY) Część doświadczalna obejmuje: - sączenie Ŝelowe ekstraktu uzyskanego z bielma niedojrzałych nasion kukurydzy - oznaczanie aktywności

Bardziej szczegółowo

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 1. Technika ważenia oraz wyznaczanie błędów pomiarowych. Ćwiczenie 2. Sprawdzanie pojemności pipety

Ćwiczenie 1. Technika ważenia oraz wyznaczanie błędów pomiarowych. Ćwiczenie 2. Sprawdzanie pojemności pipety II. Wagi i ważenie. Roztwory. Emulsje i koloidy Zagadnienia Rodzaje wag laboratoryjnych i technika ważenia Niepewność pomiarowa. Błąd względny i bezwzględny Roztwory właściwe Stężenie procentowe i molowe.

Bardziej szczegółowo

3. Badanie kinetyki enzymów

3. Badanie kinetyki enzymów 3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE UTLENIALNOŚCI WÓD NATURALNYCH

OZNACZANIE UTLENIALNOŚCI WÓD NATURALNYCH OZNACZANIE UTLENIALNOŚCI WÓD NATURALNYCH WPROWADZENIE Utlenialność wody jest to umowny wskaźnik określający zdolność wody do pobierania tlenu z nadmanganianu potasowego (KMnO4) w roztworze kwaśnym lub

Bardziej szczegółowo

PRAWO DZIAŁANIA MAS I REGUŁA PRZEKORY

PRAWO DZIAŁANIA MAS I REGUŁA PRZEKORY 12 PRAWO DZIAŁANIA MAS I REGUŁA PRZEKORY CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studentów z wpływem zmiany parametrów stanu (temperatura, stężenie, ciśnienie) na położenie równowagi chemicznej w reakcjach odwracalnych.

Bardziej szczegółowo

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów GOSPODARKA ODPADAMI Ćwiczenie nr 5 Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów I. WPROWADZENIE: Nieodpowiednie składowanie odpadków na wysypiskach stwarza możliwość wymywania

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 5. Badanie właściwości chemicznych aldehydów, ketonów i kwasów karboksylowych. Synteza kwasu sulfanilowego.

Ćwiczenie 5. Badanie właściwości chemicznych aldehydów, ketonów i kwasów karboksylowych. Synteza kwasu sulfanilowego. Ćwiczenie 5. Badanie właściwości chemicznych aldehydów, ketonów i kwasów karboksylowych. Synteza kwasu sulfanilowego. Wprowadzenie teoretyczne Cel ćwiczeń: Zapoznanie studentów z właściwościami chemicznymi

Bardziej szczegółowo

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych

ĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS

OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące

Bardziej szczegółowo

OTRZYMYWANIE ZWIĄZKÓW CHEMICZNYCH: PREPARATYKA TLENKÓW MIEDZI

OTRZYMYWANIE ZWIĄZKÓW CHEMICZNYCH: PREPARATYKA TLENKÓW MIEDZI 15 OTRZYMYWANIE ZWIĄZKÓW CHEMICZNYCH: PREPARATYKA TLENKÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z prostymi metodami syntezy związków chemicznych i chemią związków miedzi Zakres obowiązującego materiału

Bardziej szczegółowo

TWARDOŚĆ WODY. Ca(HCO 3 ) HCl = CaCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2. Mg(HCO 3 ) 2 + 2HCl = MgCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2

TWARDOŚĆ WODY. Ca(HCO 3 ) HCl = CaCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2. Mg(HCO 3 ) 2 + 2HCl = MgCl 2 + 2H 2 O + 2CO 2 TWARDOŚĆ WODY Ćwiczenie 1. Oznaczanie twardości przemijającej wody wodociągowej Oznaczenie twardości przemijającej wody polega na miareczkowaniu określonej ilości badanej wody roztworem kwasu solnego o

Bardziej szczegółowo

Reakcje chemiczne. Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn. Kompendium wiedzy. 1. Reakcje chemiczne i ich symboliczny zapis

Reakcje chemiczne. Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn. Kompendium wiedzy. 1. Reakcje chemiczne i ich symboliczny zapis strona 1/6 Reakcje chemiczne Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn Treść podstawy programowej: Reakcje chemiczne i równania reakcji chemicznych. Zagadnienia do powtórki 1. 2. 3. Reakcje chemiczne

Bardziej szczegółowo

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT. Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana

Bardziej szczegółowo

XLVII Olimpiada Chemiczna

XLVII Olimpiada Chemiczna M P IA O L I D A 47 1954 2000 CH N A E M Z I C XLVII Olimpiada Chemiczna Etap III KOMITET GŁÓWNY OLIMPIADY CHEMICZNEJ Zadania laboratoryjne Zadanie 1 Analiza miareczkowa jest użyteczną metodą ilościową,

Bardziej szczegółowo

Amylaza Wykrywanie aktywności enzymatycznej amylazy w ślinie

Amylaza Wykrywanie aktywności enzymatycznej amylazy w ślinie 14367 Takao Ishikawa Szkoła Festiwalu Nauki ul. Ks. Trojdena 4 02-109 Warszawa E-mail: sfn@iimcb.gov.pl Amylaza Wykrywanie aktywności enzymatycznej amylazy w ślinie Wstęp Amylaza (E.C. 3.2.1.1) jest enzymem

Bardziej szczegółowo

UKŁAD OKRESOWY PIERWIASTKÓW, WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE PIERWIASTKÓW 3 OKRESU

UKŁAD OKRESOWY PIERWIASTKÓW, WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE PIERWIASTKÓW 3 OKRESU 5 UKŁAD OKRESOWY PIERWIASTKÓW, WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE PIERWIASTKÓW 3 OKRESU CEL ĆWICZENIA Poznanie zależności między chemicznymi właściwościami pierwiastków, a ich położeniem w układzie okresowym oraz korelacji

Bardziej szczegółowo

Reakcje charakterystyczne aminokwasów

Reakcje charakterystyczne aminokwasów KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Reakcje charakterystyczne aminokwasów BIOCHEMIA STRUKTURALNA ĆWICZENIE 1 REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE AMINOKWASÓW A) REAKCJE OGÓLNE ZADANIE 1 WYKRYWANIE

Bardziej szczegółowo

Chemia nieorganiczna Zadanie Poziom: podstawowy

Chemia nieorganiczna Zadanie Poziom: podstawowy Zadanie 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 (Nazwisko i imię) Punkty Razem pkt % Chemia nieorganiczna Zadanie 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 Poziom: podstawowy Punkty Zadanie 1. (1 pkt.) W podanym

Bardziej szczegółowo

WĘGLOWODANÓW HO H H O H C H C O H O H HC C H O H C H O C C 3 H 2 O. H furfural. H pentoza C H 2 O H O H H C O H HC C C C H.

WĘGLOWODANÓW HO H H O H C H C O H O H HC C H O H C H O C C 3 H 2 O. H furfural. H pentoza C H 2 O H O H H C O H HC C C C H. 7. JAKŚIWA ANALIZA WĘGLWDANÓW Monosacharydy pod wpływem stęŝonych kwasów (octowego, solnego lub siarkowego) i podwyŝszonej temperatury ulegają odwodnieniu. Na działanie rozcieńczonych kwasów w temperaturze

Bardziej szczegółowo

WYMAGANIA EDUKACYJNE

WYMAGANIA EDUKACYJNE GIMNAZJUM NR 2 W RYCZOWIE WYMAGANIA EDUKACYJNE niezbędne do uzyskania poszczególnych śródrocznych i rocznych ocen klasyfikacyjnych z CHEMII w klasie II gimnazjum str. 1 Wymagania edukacyjne niezbędne do

Bardziej szczegółowo

Zmiana barwy wskaźników w roztworach kwaśnych, obojętnych i zasadowych.

Zmiana barwy wskaźników w roztworach kwaśnych, obojętnych i zasadowych. Zmiana barwy wskaźników w roztworach kwaśnych, obojętnych i zasadowych. Doświadczenie1: Poznanie barwy wskaźników w roztworach kwasów, zasad i wody. Wykonanie doświadczenia: Do pięciu probówek wlewamy

Bardziej szczegółowo

Związki nieorganiczne

Związki nieorganiczne strona 1/8 Związki nieorganiczne Dorota Lewandowska, Anna Warchoł, Lidia Wasyłyszyn Treść podstawy programowej: Typy związków nieorganicznych: kwasy, zasady, wodorotlenki, dysocjacja jonowa, odczyn roztworu,

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY. DZIAŁ: Kompleksometria

ĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY. DZIAŁ: Kompleksometria ĆWICZENIE 7 WSPÓŁOZNACZANIE WAPNIA I MAGNEZU I OBLICZANIE TWARDOŚCI WODY DZIAŁ: Kompleksometria ZAGADNIENIA Stała trwałości i nietrwałości kompleksów. Rodzaje kompleksów i przykłady EDTA Wskaźniki w kompleksometrii

Bardziej szczegółowo

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów

GOSPODARKA ODPADAMI. Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów GOSPODARKA ODPADAMI Ćwiczenie nr 5 Oznaczanie metodą kolumnową wskaźników zanieczyszczeń wymywanych z odpadów I. WPROWADZENIE Nieodpowiednie składowanie odpadków na wysypiskach stwarza możliwość wymywania

Bardziej szczegółowo

Polisacharydy skrobia i celuloza

Polisacharydy skrobia i celuloza Polisacharydy skrobia i celuloza 1. Cele lekcji a) Wiadomości Uczeń zna: podział cukrów, właściwości fizyczne skrobi i celulozy, reakcję charakterystyczną służącą do identyfikacji skrobi. b) Umiejętności

Bardziej szczegółowo

OTRZYMYWANIE ZWIĄZKÓW CHEMICZNYCH: PREPARATYKA TLENKÓW MIEDZI

OTRZYMYWANIE ZWIĄZKÓW CHEMICZNYCH: PREPARATYKA TLENKÓW MIEDZI 15 OTRZYMYWANIE ZWIĄZKÓW CHEMICZNYCH: PREPARATYKA TLENKÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z prostymi metodami syntezy związków chemicznych i chemią związków miedzi Zakres obowiązującego materiału

Bardziej szczegółowo

KWASY I WODOROTLENKI. 1. Poprawne nazwy kwasów H 2 S, H 2 SO 4, HNO 3, to:

KWASY I WODOROTLENKI. 1. Poprawne nazwy kwasów H 2 S, H 2 SO 4, HNO 3, to: KWASY I WODOROTLENKI 1. Poprawne nazwy kwasów H 2 S, H 2 SO 4, HNO 3, to: 1. kwas siarkowy (IV), kwas siarkowy (VI), kwas azotowy, 2. kwas siarkowy (VI), kwas siarkowy (IV), kwas azotowy (V), 3. kwas siarkowodorowy,

Bardziej szczegółowo

CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studentów z chemią 14 grupy pierwiastków układu okresowego

CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studentów z chemią 14 grupy pierwiastków układu okresowego 16 SOLE KWASU WĘGLOWEGO CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studentów z chemią 14 grupy pierwiastków układu okresowego Zakres obowiązującego materiału Węgiel i pierwiastki 14 grupy układu okresowego, ich związki

Bardziej szczegółowo

Analiza miareczkowa. Alkalimetryczne oznaczenie kwasu siarkowego (VI) H 2 SO 4 mianowanym roztworem wodorotlenku sodu NaOH

Analiza miareczkowa. Alkalimetryczne oznaczenie kwasu siarkowego (VI) H 2 SO 4 mianowanym roztworem wodorotlenku sodu NaOH ĆWICZENIE 8 Analiza miareczkowa. Alkalimetryczne oznaczenie kwasu siarkowego (VI) H 2 SO 4 mianowanym roztworem wodorotlenku sodu NaOH 1. Zakres materiału Pojęcia: miareczkowanie alkacymetryczne, krzywa

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 5. α-amylaza (cz. II) Enzymatyczna hydroliza skrobi. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 5. α-amylaza (cz. II) Enzymatyczna hydroliza skrobi. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 5 α-amylaza (cz. II) Enzymatyczna

Bardziej szczegółowo

Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę

Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę Ćwiczenie ma na celu poznanie jednej z metod unieruchamiania enzymów oraz przeprowadzenie procesu ciągłej hydrolizy skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę.

Bardziej szczegółowo

MIANOWANE ROZTWORY KWASÓW I ZASAD, MIARECZKOWANIE JEDNA Z PODSTAWOWYCH TECHNIK W CHEMII ANALITYCZNEJ

MIANOWANE ROZTWORY KWASÓW I ZASAD, MIARECZKOWANIE JEDNA Z PODSTAWOWYCH TECHNIK W CHEMII ANALITYCZNEJ 4 MIANOWANE ROZTWORY KWASÓW I ZASAD, MIARECZKOWANIE JEDNA Z PODSTAWOWYCH TECHNIK W CHEMII ANALITYCZNEJ CEL ĆWICZENIA Poznanie podstawowego sprzętu stosowanego w miareczkowaniu, sposoby przygotowywania

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu

ĆWICZENIE 4. Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu ĆWICZENIE 4 Oczyszczanie ścieków ze związków fosforu 1. Wprowadzenie Zbyt wysokie stężenia fosforu w wodach powierzchniowych stojących, spiętrzonych lub wolno płynących prowadzą do zwiększonego przyrostu

Bardziej szczegółowo

Scenariusz lekcji w technikum zakres podstawowy 2 godziny

Scenariusz lekcji w technikum zakres podstawowy 2 godziny Scenariusz lekcji w technikum zakres podstawowy 2 godziny Temat : Hydroliza soli. Cele dydaktyczno wychowawcze: Wyjaśnienie przyczyn różnych odczynów soli Uświadomienie różnej roli wody w procesach dysocjacji

Bardziej szczegółowo

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH

d[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH 1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności

Bardziej szczegółowo

Węglowodany (Cukry) Część 3. Związki wielofunkcyjne

Węglowodany (Cukry) Część 3. Związki wielofunkcyjne Węglowodany (Cukry) Część 3 Związki wielofunkcyjne Glikozydy Monosacharydy Ryboza, Deoksyryboza: - wzory - funkcje biologiczne, pochodne Disacharydy Sacharoza, Celobioza, Maltoza,Laktoza - wzór - właściwości

Bardziej szczegółowo

Zapisz równanie zachodzącej reakcji. Wskaż pierwiastki, związki chemiczne, substraty i produkty reakcji.

Zapisz równanie zachodzącej reakcji. Wskaż pierwiastki, związki chemiczne, substraty i produkty reakcji. test nr 2 Termin zaliczenia zadań: IIIa - 29 października 2015 III b - 28 października 2015 zad.1 Reakcja rozkładu tlenku rtęci(ii) 1. Narysuj schemat doświadczenia, sporządź spis użytych odczynników,

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie

Bardziej szczegółowo

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych

Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Uniwersytet Gdański Wydział Chemii Chemia żywności Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 Węglowodany w żywności: struktura, właściwości, odróżnianie cukrów prostych

Bardziej szczegółowo

Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C

Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C 1 S t r o n a U W A G A!!!!!! Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Oznaczenie witaminy C A. Badanie aktywności enzymów z klasy oksydoreduktaz. Odczynniki : - 3% roztwór H 2 O 2, - roztwór

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenia laboratoryjne 2

Ćwiczenia laboratoryjne 2 Ćwiczenia laboratoryjne 2 Ćwiczenie 5: Wytrącanie siarczków grupy II Uwaga: Ćwiczenie wykonać w dwóch zespołach (grupach). A. Przygotuj w oddzielnych probówkach niewielką ilość roztworów zawierających

Bardziej szczegółowo

RÓWNOWAGA I SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNEJ

RÓWNOWAGA I SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNEJ Ćwiczenie 7 semestr RÓWNOWAGA I SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNEJ Obowiązujące zagadnienia: Kinetyka (szybkość) reakcji, czynniki wpływające na szybkość reakcji chemicznych, reguła van t Hoffa, rzędowość reakcji,

Bardziej szczegółowo

DEZYNFEKCJA WODY CHLOROWANIE DO PUNKTU

DEZYNFEKCJA WODY CHLOROWANIE DO PUNKTU DEZYNFEKCJA WODY CHLOROWANIE DO PUNKTU PRZEŁAMANIA WPROWADZENIE Ostatnim etapem uzdatniania wody w procesie technologicznym dla potrzeb ludności i przemysłu jest dezynfekcja. Proces ten jest niezbędny

Bardziej szczegółowo

Scenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum. Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne

Scenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum. Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne Scenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne Czas trwania lekcji: 2x 45 minut Cele lekcji: 1. Ogólny zapoznanie

Bardziej szczegółowo

ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 7 ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Część doświadczalna obejmuje: - wyznaczenie optimum ph dla reakcji katalizowanej przez kwaśną fosfatazę - wyznaczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej

Bardziej szczegółowo

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów

Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego

Bardziej szczegółowo

III A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych

III A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych III A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych III-A Przygotowywanie roztworów o różnym stężeniu III-A.1. Przygotowanie naważki substancji III-A.2. Przygotowanie 70 g 10% roztworu NaCl III-A.3.

Bardziej szczegółowo

Reakcje charakterystyczne sacharydów

Reakcje charakterystyczne sacharydów Reakcje charakterystyczne sacharydów Cel ćwiczenia Ćwiczenie poświęcone jest budowie i właściwościom sacharydów. Stosowane w doświadczeniach sacharydy (glukoza, fruktoza, arabinoza, sacharoza, maltoza,

Bardziej szczegółowo

Chemia Nowej Ery Wymagania programowe na poszczególne oceny dla klasy II

Chemia Nowej Ery Wymagania programowe na poszczególne oceny dla klasy II Chemia Nowej Ery Wymagania programowe na poszczególne oceny dla klasy II Szczegółowe kryteria oceniania po pierwszym półroczu klasy II: III. Woda i roztwory wodne charakteryzuje rodzaje wód występujących

Bardziej szczegółowo

WYZNACZANIE RÓWNOWAŻNIKA CHEMICZNEGO ORAZ MASY ATOMOWEJ MAGNEZU I CYNY

WYZNACZANIE RÓWNOWAŻNIKA CHEMICZNEGO ORAZ MASY ATOMOWEJ MAGNEZU I CYNY 14 WYZNACZANIE RÓWNOWAŻNIKA CHEMICZNEGO ORAZ MASY ATOMOWEJ MAGNEZU I CYNY CEL ĆWICZENIA: Wyznaczanie równoważnika chemicznego oraz masy atomowej magnezu i cyny na podstawie pomiaru objętości wodoru wydzielonego

Bardziej szczegółowo

1.1 Reakcja trójchlorkiem antymonu

1.1 Reakcja trójchlorkiem antymonu ĆWICZENIE IV - WYKRYWANIE WITAMIN Odczynniki: - chloroform bezwodny, - bezwodnik kwasu octowego, - trójchlorek antymonu roztwór nasycony w chloroformie, - 1,3-dichlorohydryna gliceryny - żelazicyjanek

Bardziej szczegółowo

Wykrywanie obecności enzymów.

Wykrywanie obecności enzymów. ĆWICZENIE 5 Wykrywanie obecności enzymów. Prowadzący: mgr inż. Jadwiga ZAWISZA Miejsce ćwiczenia: sala 104 CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest praktyczne poznanie enzymów z klasy oksydoreduktaz. PODSTAWY

Bardziej szczegółowo

a) proces denaturacji białka następuje w probówce: b) proces zachodzący w probówce nr 1 nazywa się:

a) proces denaturacji białka następuje w probówce: b) proces zachodzący w probówce nr 1 nazywa się: Zadanie 1. (4 pkt) Zaprojektuj doświadczenie chemiczne, za pomocą którego można wykryć siarkę w związkach organicznych. a) opisz przebieg doświadczenia b) zapisz przewidywane spostrzeżenia c) napisz równanie

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali

Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali Ćwiczenie 1: Wyznaczanie warunków odporności, korozji i pasywności metali Wymagane wiadomości Podstawy korozji elektrochemicznej, wykresy E-pH. Wprowadzenie Główną przyczyną zniszczeń materiałów metalicznych

Bardziej szczegółowo

Kierunek Biotechnologia Biotechnologia w utylizacji odpadów stałych od 2014 Enzymatyczna hydroliza skrobi

Kierunek Biotechnologia Biotechnologia w utylizacji odpadów stałych od 2014 Enzymatyczna hydroliza skrobi Enzymy hydrolizujące skrobie Oprócz celulozy skrobia jest głównym polisacharydem pochodzenia roślinnego. Z przemysłowego punktu widzenia istotne znaczenie maja przede wszystkim produkty jej hydrolizy umożliwiające

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego

Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są

Bardziej szczegółowo

SCENARIUSZ ZAJĘĆ SZKOLNEGO KOŁA NAUKOWEGO Z PRZEDMIOTU BIOLOGIA PROWADZONEGO W RAMACH PROJEKTU AKADEMIA UCZNIOWSKA

SCENARIUSZ ZAJĘĆ SZKOLNEGO KOŁA NAUKOWEGO Z PRZEDMIOTU BIOLOGIA PROWADZONEGO W RAMACH PROJEKTU AKADEMIA UCZNIOWSKA SCENARIUSZ ZAJĘĆ SZKOLNEGO KOŁA NAUKOWEGO Z PRZEDMIOTU BIOLOGIA PROWADZONEGO W RAMACH PROJEKTU AKADEMIA UCZNIOWSKA Temat lekcji Jaki wpływ na skrobię ma ślina i proszek do prania? Na podstawie pracy uczniów

Bardziej szczegółowo