Inhibicja enzymatyczna
|
|
- Dagmara Markowska
- 8 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Inhibicja enzymatyczna Każdą substancję, która zmniejsza szybkość reakcji katalizowanej przez enzym można uważać za inhibitor. Hamowanie aktywności enzymów jest jednym z głównych sposobów regulacji metabolizmu komórki i jedną z najważniejszych procedur diagnostycznych stosowanych przez enzymologów. Analiza inhibicji enzymatycznej daje sugestie co do specyficzności enzymów, budowy centrum aktywnego enzymu i kinetyki reakcji. W życiu codziennym inhibitory enzymów spotykamy w postaci leków, antybiotyków, środków konserwujących, toksyn i trucizn. Inhibitory działają na różne sposoby, poniżej omówimy najprostsze przykłady mechanizmów inhibicji. Inhibicja kompetycyjna Inhibitor kompetycyjny (współzawodniczy) to substancja, która łączy się z wolnym enzymem w sposób, który nie pozwala na związanie substratu przez cząsteczkę enzymu. Oznacza to, że inhibitor i substrat wyłączają się wzajemnie, najczęściej z powodu współzawodnictwa o to samo miejsce w cząsteczce enzymu. Inhibitor kompetycyjny może być niemetabolizowalnym analogiem lub pochodną substratu, alternatywnym substratem lub produktem reakcji. Klasycznym przykładem inhibitora współzawodniczego jest kwas malonowy, który hamuje aktywność dehydrogenazy bursztynianowej (oksydoreduktaza występująca w cykl Krebsa). Ponieważ kwas malonowy ma tylko jedną grupę metylenową to nie może ulec reakcji utlenienia jak bursztynian. Może tylko połączyć się z enzymem w kompleks EI, a kompleks może zdysocjować do wolnych E i I. Innym klasycznym przykładem tego rodzaju inhibicji jest hamowanie przez amid kwasu sulfanilowego biosyntezy kwasu foliowego z jego prekursora kwasu p-aminobezoesowego. Istnieją przykłady inhibicji współzawodniczej powodowanej przez związki niepodobne strukturalnie do substratów, jest to inhibicja zwrotna. Inhibitor (efektor, modulator, regulator) łączy się z enzymem w miejscu innym niż centrum (miejsce aktywne). To połączenie indukuje zmiany konformacji enzymu (w trzecio- lub czwartorzędowej jego strukturze) co zniekształca miejsce wiązania substratu, a zatem uniemożliwia jego wiązanie. Heksokinaza katalizuje powstawanie glukozo-6-fosforanu z glukozy i ATP. Hamowanie tej reakcji przez fruktozę lub mannozę jest przykładem inhibicji kompetycyjnej przez substraty alternatywne. Glukoza, fruktoza i mannoza są wszystkie substratami heksokinazy i mogą przyłączać się do tego samego centrum aktywnego i być przemieniane w produkt (heksozo-6-fosforan). W rezultacie fosforylacja każdej z tych heksoz jest hamowana przez każdą z pozostałych dwóch. Równanie na szybkość reakcji w obecności inhibitora kompetycyjnego na podstawie założenia szybkiej równowagi ma postać przedstawioną poniżej: Taką samą postać równania otrzymamy na podstawie założenia stanu stacjonarnego, tylko że K m zastąpi K s. Równanie na szybkości reakcji w obecności inhibitora kompetycyjnego w formie odwrotnościowej (wykres Lineweavera-Burka) wygląda następująco (K m w miejscu K s ): 1
2 Z postaci równania widać, że nachylenie wykresu zwiększa się o współczynnik [1+([I]/ K i )], który powiększa wartość K m, ale przecięcie na osi 1/v pozostaje 1/V max. Segal IH (1976) Ta prawidłowość jest widoczna na powyższym wykresie. Każdemu stężeniu inhibitora odpowiada inna prosta. W miarę jak rośnie stężenie inhibitora, przecięcie z osią 1/[S] przesuwa się w stronę początku układu współrzędnych co znaczy, że K m app stale wzrasta. Stałą inhibicji K i można obliczyć albo z nachylenia wykresu albo z przecięcia z osią 1/[S]. Gdy 1/v = 0, to przecięcie z osią 1/[S] wynosi 1/K m app, gdzie K m app = K m (1+ [I]/K i ). Nachylenie wykresu w obecności inhibitora kompetycyjnego wynosi: nachylenie 1/S = K m /V max [1+ ([I]/K i )]. Inhibicja niekompetycyjna Spośród przykładów tego typu inhibitorów warto zwrócić uwagę na kwas acetylosalicylowy (aspiryna). Kwas acetylosalicylowy hamuje niekompetycyjnie dehydrogenazę 2-oksoglutaranową (kompleks enzymatyczny działający w cyklu Krebsa), natomiast kwas salicylowy hamuje ten enzym kompetycyjnie. Wpływ obydwu tych związków badano na oddychanie mitochondriów serca, poszukując przyczyn ochronnego działania aspiryny na układ sercowo-naczyniowy. Innym przykładem inhibicji niekompetycyjnej jest hamowanie aktywności niektórych izoform cyklazy adenylowej (AC5 i AC6) przez jony wapnia w stężeniach mniejszych od 1 µm. Substratem cyklazy adenylowej jest ATP, a produktem obok pirofosforanu jest cykliczny AMP, wtórny przekaźnik sygnałów w komórkach. Wspomniane izoformy występują w sercu i naczyniach krwionośnych i uważa się je za regulatory rytmu serca. Klasyczny inhibitor niekompetycyjny nie ma wpływu na wiązanie substratu, zaś wiązanie substratu nie ma wpływu na wiązanie inhibitora. Substrat i inhibitor wiążą się odwracalnie, losowo i niezależnie, w różnych miejscach. Powstały kompleks jest katalitycznie nieaktywny. 2
3 Klasyczną inhibicję niekompetycyjną można opisać tylko w warunkach szybkiej równowagi. Wówczas K m = K S. jest pozorną V max przy danym [I]. Ze wzoru widać, że skutkiem działania inhibitora niekompetycyjnego jest obniżenie V max. W warunkach kinetyki stanu stacjonarnego gdy K m K S, równanie na szybkość maksymalną reakcji zawierałoby składniki występujące w potęgach. konsekwencji czego wykres odwrotnościowy (stosowany do wyznaczenia typu inhibicji) byłby nieliniowy. Równanie odwrotnościowe przedstawia się następująco: Z postaci równania widać, że zarówno nachylenie jak i przecięcie z osią 1/v na wykresie odwrotnościowym są zwiększone o współczynnik (1+[I]/ K i ) w porównaniu do wykresu kontrolnego. Jeśli nachylenie jak i przecięcie z osią 1/v zwiększają się o ten sam współczynnik to przecięcie z osią 1/[S] pozostanie niezmienione, równe 1/K m. Segal IH (1976) Dla każdego stężenia inhibitora można wykreślić nową prostą. W miarę jak rośnie [I] zwiększa się nachylenie kolejnych prostych, a także punkt przecięcia z osią 1/v. Zatem, wraz 3
4 ze wzrostem stężenia inhibitora V max i stale obniża się. K i można obliczyć z nachylenia albo z przecięcia z osią 1/v. Inhibicja akompetycyjna Jako przykład inhibitora akompetycyjnego można wymienić lit, który jest stosowany w leczeniu depresji maniakalnej. Lit hamuje monofosfatazę inozytolową, która katalizuje hydrolizę fosforanu inozytolu. Hamowanie rozkładu monofosforanu inozytolu powoduje wzrost jego stężenia w komórce kosztem wolnego inozytolu, potrzebnego do resyntezy fosfatydyloinozytolu, pierwszego związku kaskady fosfoinozytolowej. Uważa się, że nadmierna aktywność kaskady fosfoinozytolowej jest istotną przyczyną depresji maniakalnej. Inny inhibitor akompetycyjny, kwas mykofenolowy hamuje reakcję katalizowaną przez dehydrogenazę inozynomonofosforanu, co powoduje zmniejszenie puli nukleotydów guaninowych i niewielkie podniesienie poziomu nukleotydów adeninowych. W rezultacie takiej nierównowagi w dostarczaniu składników do syntezy kwasów nukleinowych, cykl komórkowy zostaje zahamowany. Kwas mykofenolowy jest lekiem cytostatycznym i immunosupresyjnym. Kwas mykofenolowy Klasyczny inhibitor akompetycyjny to taki, który wiąże się odwracalnie do kompleksu enzym-substrat tworząc nieaktywny kompleks ESI. Inhibitor nie wiąże się do wolnego enzymu. Ten sposób inhibicji jest rzadko spotykany w reakcjach jednosubstratowych. Warto o nim wspomnieć, bo jest prostym przykładem sekwencyjnego dodawania dwóch ligandów w ustalonym porządku. Akompetycyjna inhibicja jest powszechna w reakcjach wielosubstratowych z powodu wspomnianego wyżej. Zarówno kinetyka szybkiej równowagi jak i stanu stacjonarnego dają takie samo równanie szybkości reakcji, więc K S może być zastąpione przez K m. Równanie szybkości reakcji w obecności inhibitora kompetycyjnego wygląda następująco: 4
5 Innymi słowy inhibitor akompetycyjny obniża V max i K m o ten sam współczynnik. Równanie odwrotnościowe szybkości reakcji hamowanej inhibitorem akompetycyjnym wygląda tak jak poniżej: Nachylenie wykresu wynosi K m / V max, ale punkt przecięcia z osią 1/v jest podniesiony o współczynnik (1+[I]/ K i ). W rezultacie krzywe plus inhibitor i kontrolna są równoległe. W miarę jak rośnie [I], przecięcie z osią 1/v podnosi się dając serię równoległych prostych. Inhibicja mieszana Segal IH (1976) Jest formą inhibicji niekompetycyjnej. Taką inhibicję obserwuje się w przypadku hamowania przez jony kadmu arginazy z nerek i wątroby szczura (inhibicja mieszana niekompetycyjna), czy hamowania syntazy tymidylanowej przez analogi metylenotetrahydrofolianu. Proste na wykresie odwrotnościowym przecinają się po lewej stronie osi 1/v, a nie jak w przypadku inhibicji niekompetycyjnej na osi 1/v. Odczynniki i materiały 0,04 M bufor octanowy ph 4,7 0,2 M (200 mm) roztwór sacharozy w 0,04 M buforze octanowym ph 4,7 0,1 M (100mM) roztwór CuSO 4 1,0 % kwas 3,5-dinitrosalicylowy Odpowiednio rozcieńczona inwertaza o aktywności dającej w reakcji z kwasem 3,5- dinitrosalicylowym po 10 min inkubacji z 50 mm sacharozą absorbancję 0,4 0,6. 5
6 Wykonanie ćwiczenia W celu zbadania z jakim typem inhibicji enzymatycznej mamy do czynienia, gdy jony Cu 2+ hamują aktywność inwertazy, należy sporządzić wykres odwrotności szybkości reakcji (1/v) od odwrotności stężenia substratu (1/s) przy braku inhibitora i przy rosnących stężeniach inhibitora. W rezultacie na wykresie będziemy mieć 4 proste. Żeby przygotować dane do wykresu należy przeprowadzić doświadczenie, w którym szybkość reakcji hydrolizy sacharozy będzie mierzona w warunkach kontrolnych i w obecności kilku stężeń inhibitora. Ilość zhydrolizowanej sacharozy będziemy oznaczać przy użyciu kwasu 3,5-dinitrosalicylowego, który nie reaguje z jonami miedzi. Do 20 probówek ponumerowanych A1, A2, A3, A4; B1, B2, B3, B4; C1, C2, C3, C4; D1, D2, D3, D4; A0, B0, C0, D0, odmierzyć składniki mieszaniny reakcyjnej według podanego schematu: probówki stężenie sacharozy 200 mm sacharoza (ml) bufor octanowy ph 4,7 (ml) stężenie CuSO 4 (mm) 100 mm CuSO 4 (μl) A1 8,0 mm 0,080 ml 0,920 ml A2 0,890 ml 1,5 mm 30 μl A3 0,860 ml 3,0 mm 60 μl A4 0,830 ml 4,5 mm 90 μl B1 12,5 mm 0,125 ml 0,875 ml B2 0,845 ml 1,5 mm 30 μl B3 0,815 ml 3,0 mm 60 μl B4 0,785 ml 4,5 mm 90 μl C1 25,0 mm 0,250 ml 0,750 ml C2 0,720 ml 1,5 mm 30 μl C3 0,690 ml 3,0 mm 60 μl C4 0,660 ml 4,5 mm 90 μl D1 50,0 mm 0,500 ml 0,500 ml D2 0,470 ml 1,5 mm 30 μl D3 0,440 ml 3,0 mm 60 μl D4 0,410 ml 4,5 mm 90 μl A0 8,0 mm 0,080 ml 0,920 ml B0 12,5 mm 0,125 ml 0,875 ml C0 25,0 mm 0,250 ml 0,750 ml D0 50,0 mm 0,500 ml 0,500 ml Po odmierzeniu, wszystkie składniki mieszaniny reakcyjnej należy wymieszać i wstawić probówki na 5 min do łaźni wodnej (30 C) w celu wyrównania temperatury. Po tym czasie kolejno w odstępach 20 lub 30 sekundowych, do każdej probówki z wyjątkiem probówek kontrolnych (A0, B0, C0, D0), dodać po 1 ml odpowiednio rozcieńczonego roztworu inwertazy i dalej inkubować. Po 10 minutach od dodania enzymu do pierwszej probówki, rozpocząć przerywanie reakcji dodając kolejno po 2 ml kwasu 3,5-dwunitrosalicylowego w 6
7 odstępach czasowych takich samych jak przy rozpoczęciu reakcji. Do probówek kontrolnych (A0, B0, C0, D0) po 10 minutowej inkubacji również dodać kwas 3,5-dwunitrosalicylowy, a dopiero potem po 1 ml roztworu enzymu. Wszystkie probówki umieścić we wrzącej łaźni wodnej i ogrzewać przez 10 min. Wyjąć probówki, ochłodzić, a następnie do każdej dodać 20 ml wody destylowanej i wymieszać. Mierzyć absorbancję prób przy λ = 540 nm zerując aparat na próbę kontrolną A0 dla szeregu A1, A2, A3, A4, B0 dla szeregu B itd. Opracowanie wyników Odczytać z krzywej wzorcowej liczbę μg cukrów redukujących powstałych w każdej probówce w wyniku hydrolizy sacharozy przez inwertazę. Obliczyć jakiej ilości μmoli sacharozy odpowiadają te wartości. Wyrazić szybkość początkową (v 0 ) reakcji hydrolizy sacharozy w μmolach sacharozy/min. Wyniki pomiaru absorbancji i znalezione wartości wpisać do poniższej tabeli: absorbancja prób stężenie substratu (S) odwrotność stężenia - 1/S A1 8,0 mm 0,125 B1 12,5 mm 0,080 C1 25,0 mm 0,040 D1 50,0 mm 0,020 A2 8,0 mm 0,125 B2 12,5 mm 0,080 C2 25,0 mm 0,040 D2 50,0 mm 0,020 A3 8,0 mm 0,125 B3 12,5 mm 0,080 C3 25,0 mm 0,040 D3 50,0 mm 0,020 A4 8,0 mm 0,125 B4 12,5 mm 0,080 C4 25,0 mm 0,040 D4 50,0 mm 0,020 μg cukrów redukujących (v 0 ) μmole sacharozy/min odwrotność szybkości - 1/v 0 Na podstawie tabeli przygotować wykres przedstawiający zależność odwrotności szybkości reakcji (1/v 0 ) katalizowanej przez inwertazę (bez inhibitora i przy różnych jego stężeniach) od odwrotności stężenia substratu 1/ S. Na podstawie przebiegu prostych określić rodzaj inhibicji, jaki powodują jony Cu 2+ gdy oddziałują z inwertazą. W celu wyznaczenia wartości K i dla hamowania aktywności enzymu przez Cu 2+ przygotować wykres zależności 1/v 0 od stężenia inhibitora. Przecięcie otrzymanej prostej z osią X daje wartość -K i. Literatura Cieśla J, Gołos B, Dzik JM, Pawełczak K, Kempny M, Makowski M, Bretner M, Kulikowski T, Machnicka B, Rzeszotarska B, Rode W (1995) Thymidylate synthases from Hymenolepis diminuta and regenerating rat liver: purification, properties, and inhibition by substrate and cofactor analogues. Biochim Biophys Acta 1249:
8 Fauroux CM, Freeman S (1999) Inhibitors of inositol monophosphatase. J Enzyme Inhib 14: Halloran PF (1996) Molecular mechanisms of new immunosuppressants. Clin Transplant 10: Mou TC, Masada N, Cooper DM, Sprang SR (2009) Structural basis for inhibition of mammalian adenylyl cyclase by calcium. Biochemistry 48: Nulton-Persson AC, Szweda LI, Sadek HA (2004) Inhibition of cardiac mitochondrial respiration by salicylic acid and acetylsalicylate. J Cardiovasc Pharmacol 44: Segal IH (1976) Biochemical Calculations str John Wiley & Sons Tormanen CD (2006) Inhibition of rat liver and kidney arginase by cadmium ion. J Enzyme Inhib Med Chem 21:
KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 4
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny
Imię i nazwisko Uzyskane punkty albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 8 KINETYKA RERAKCJI ENZYMATYCZNEJ Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami naleŝącymi do klasy oksydoreduktaz. Ich grupą prostetyczną
Bardziej szczegółowoOdczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu
Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowoWłaściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowoLaboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowod[a] = dt gdzie: [A] - stężenie aspiryny [OH - ] - stężenie jonów hydroksylowych - ] K[A][OH
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny.
1 Ćwiczenie 7. Wyznaczanie stałej szybkości oraz parametrów termodynamicznych reakcji hydrolizy aspiryny. Chemiczna stabilność leków jest ważnym terapeutycznym problemem W przypadku chemicznej niestabilności
Bardziej szczegółowoReakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne
Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)
Bardziej szczegółowoMechanizmy działania i regulacji enzymów
Mechanizmy działania i regulacji enzymów Enzymy: są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie są wysoce specyficzne ich aktywność może być regulowana m.in. przez modyfikacje
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY
OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru
Bardziej szczegółowoProjektowanie Procesów Biotechnologicznych
Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany
Bardziej szczegółowoANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoPrzemiana materii i energii - Biologia.net.pl
Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg
Bardziej szczegółowoKINETYKA INWERSJI SACHAROZY
Dorota Warmińska, Maciej Śmiechowski Katedra Chemii Fizycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Gdańska KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Wstęp teoretyczny Kataliza kwasowo-zasadowa Kataliza kwasowo-zasadowa
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoĆwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ
Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu
Bardziej szczegółowoEnzymologia I. Kinetyka - program Gepasi. Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu
Enzymologia I Kinetyka - program Gepasi Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Zakład Regulacji Metabolizmu I zasada + II zasada termodynamiki zmiana entalpii i entropii może zostać wyrażona ilościowo
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY)
Ćwiczenie 8 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI ALKALICZNEJ DIFOSFATAZY (PIROFOSFATAZY) Część doświadczalna obejmuje: - sączenie Ŝelowe ekstraktu uzyskanego z bielma niedojrzałych nasion kukurydzy - oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoBadanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]
Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych
Bardziej szczegółowoEFEKT SOLNY BRÖNSTEDA
EFEKT SLNY RÖNSTED Pojęcie eektu solnego zostało wprowadzone przez rönsteda w celu wytłumaczenia wpływu obojętnego elektrolitu na szybkość reakcji zachodzących między jonami. Założył on, że reakcja pomiędzy
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA
POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoOddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7.
Wykład 7. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych Literatura dodatkowa: Oddychanie to wielostopniowy proces utleniania substratów związany z wytwarzaniem w komórce metabolicznie użytecznej
Bardziej szczegółowoNukleotydy w układach biologicznych
Nukleotydy w układach biologicznych Schemat 1. Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy Schemat 2. Dinukleotyd NADP + Dinukleotydy NAD +, NADP + i FAD uczestniczą w procesach biochemicznych, w trakcie których
Bardziej szczegółowoWŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ
WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WSTĘP Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc
Bardziej szczegółowoWyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy
Wyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy W organizmach żywych reakcje chemiczne rzadko zachodzą w nieobecności katalizatora.
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 7 O R O P
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 FSFATAZY SCZA KRWI Wstęp merytoryczny Fosfatazy są enzymami należącymi do klasy hydrolaz, podklasy fosfomonoesteraz. Hydrolizują
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 4. Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne
Klasyczna Analiza Jakościowa Organiczna, Ćw. 4 - Identyfikacja wybranych cukrów Ćwiczenie 4 Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne Zagadnienia teoretyczne: 1. Budowa
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego
Bardziej szczegółowoEKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH
EKOFIZJOLOGIA MIKROORGANIZMÓW WODNYCH I. AKTYWNOŚĆ ENZYMATYCZNA PLANKTONU JEZIORNEGO Prowadzący ćwiczenia: Mgr Tomasz Kaliński 1 Aktywność enzymatyczna mikroplanktonu Uwagi ogólne Aktywność ektoenzymów
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Cel: Wyznaczanie klirensu endogennej kreatyniny. Miarą zdolności nerek do usuwania i wydalania
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie
Bardziej szczegółowoBadanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2
Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2 (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z prawami kinetyki chemicznej, sposobem wyznaczenia stałej szybkości i rzędu reakcji
Bardziej szczegółowoHODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW
Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli
Bardziej szczegółowoOznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej.
Oznaczenie aktywności aminotransferazy alaninowej. Zajęcia 3 godzinne w parach, zajęcia 4 godzinne indywidualnie. Cel ćwiczenia Ćwiczenie ma na celu zapoznanie się z metodą oznaczenia aktywności aminotransferazy
Bardziej szczegółowoPolarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych
Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych Część podstawowa: Zagadnienia teoretyczne: polarymetria, zjawisko polaryzacji, skręcenie płaszczyzny drgań, skręcalność
Bardziej szczegółowoWydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii
Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej Katedra Technologii Leków i Biochemii Badanie wpływu temperatury, ph, aktywatorów i inhibitorów na aktywność α-amylazy Wstęp Szybkość reakcji enzymatycznej jest
Bardziej szczegółowoZagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne)
Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne) Aminokwasy, białka, cukry i ich metabolizm 1. Aminokwasy, wzór ogólny i charakterystyczne grupy. 2. Wiązanie peptydowe. 3. Białka, ich struktura.
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoWyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną CZĘŚĆ DOŚWIADCZALNA. Tabela wyników pomiaru
Wyznaczanie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie stałej dysocjacji pk a słabego kwasu metodą konduktometryczną. Zakres wymaganych
Bardziej szczegółowoEnzymy katalizatory biologiczne
Enzymy katalizatory biologiczne Kataliza zjawisko polegające na obniżeniu energii aktywacji reakcji i zwiększeniu szybkości reakcji chemicznej i/lub skierowaniu reakcji na jedną z termodynamicznie możliwych
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji
ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14 i 15. zjazd 2 ćwiczenie nr 2 dla e-rolnictwa
Ćwiczenie 14 i 15. zjazd 2 ćwiczenie nr 2 dla e-rolnictwa Badanie wpływu róŝnych czynników na szybkość reakcji enzymatycznej. Wyznaczanie wartości stałej Michaelisa-Menten w reakcji katalizowanej przez
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowo1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym
1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 2. W pewnej chwili szybkość powstawania produktu C w reakcji: 2A + B 4C wynosiła 6 [mol/dm
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoKATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA
9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp W przypadku trudno rozpuszczalnej soli, mimo osiągnięcia stanu nasycenia, jej stężenie w roztworze jest bardzo małe i przyjmuje się, że ta
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoTransport przez błony
Transport przez błony Transport bierny Nie wymaga nakładu energii Transport aktywny Wymaga nakładu energii Dyfuzja prosta Dyfuzja ułatwiona Przenośniki Kanały jonowe Transport przez pory w błonie jądrowej
Bardziej szczegółowoBliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki
Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoWYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI SŁABEGO KWASU ORGANICZNEGO
10 WYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI SŁABEGO KWASU ORGANICZNEGO CEL ĆWICZENIA Poznanie podstawowych zagadnień teorii dysocjacji elektrolitycznej i problemów związanych z właściwościami kwasów i zasad oraz
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowoOtrzymany w pkt. 8 osad, zawieszony w 2 ml wody destylowanej rozpipetować do 4 szklanych probówek po ok. 0.5 ml do każdej.
Kwasy nukleinowe izolacja DNA, wykrywanie składników. Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Struktura, synteza i degradacja nukleotydów purynowych i pirymidynowych. 2. Regulacja syntezy nukleotydów. Podstawowe
Bardziej szczegółowoWykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych.
Wykład 2 Kinetyka reakcji enzymatycznych. Kofaktory enzymów wd_2 2 Ryboflawina witamina B 2 Ryboflawina wit. B 2 FAD dinukleotyd flawinoadeninowy wd_2 3 Niacyna witamina PP (B 3 ) NAD + dinukleotyd nikotynamidoadeninowy
Bardziej szczegółowoSporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości
Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zbadanie właściwości roztworów buforowych. Przygotujemy dwa roztwory buforowe: octanowy
Bardziej szczegółowo1 X. dx dt. W trakcie hodowli okresowej wyróżnia się 4 główne fazy (Rys. 1) substrat. czas [h]
stężenie [g l -1 ] Ćwiczenie 3: Bioreaktor mikrobiologiczny Cel ćwiczenia: Wyznaczanie równania kinetycznego wzrostu mikroorganizmów oraz współczynników stechiometrycznych w hodowli okresowej szczepu Bacillus
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 3. Cukry mono i disacharydy
ĆWICZENIE 3 Cukry mono i disacharydy Reakcja ogólna na węglowodany (Reakcja Molischa) 1 ml 1% roztworu glukozy 1 ml 1% roztworu fruktozy 1 ml 1% roztworu sacharozy 1 ml 1% roztworu skrobi 1 ml wody destylowanej
Bardziej szczegółowoKinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.
Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp Mianem rozpuszczalności określamy maksymalną ilość danej substancji (w gramach lub molach), jaką w danej temperaturze można rozpuścić w określonej
Bardziej szczegółowo47 Olimpiada Biologiczna
47 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna zasady oceniania rozwia zan zadan Część A. Identyfikacja zawartości trzech probówek zawierających cukry (0 21 pkt) Zadanie A.1 (0 13 pkt) Tabela 1 (0 7 pkt)
Bardziej szczegółowoADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM
ADSORPCJA PARACETAMOLU NA WĘGLU AKTYWNYM CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest analiza procesu adsorpcji paracetamolu na węglu aktywnym. Zadanie praktyczne polega na spektrofotometrycznym oznaczeniu stężenia
Bardziej szczegółowoWpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ]
Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Szybkość katalizowanej przez enzym przemiany danego substratu w określony produkt jest ściśle uzależniona od stężenia
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej
Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
ZALEŻNOŚĆ STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI OD TEMPERATURY WSTĘP Szybkość reakcji drugiego rzędu: A + B C (1) zależy od stężenia substratów A oraz B v = k [A][B] (2) Gdy jednym z reagentów jest rozpuszczalnik (np.
Bardziej szczegółowoProtokół: Reakcje charakterystyczne cukrowców
Protokół: Reakcje charakterystyczne cukrowców 1. Rekcja na obecność cukrów: próba Molischa z -naftolem Jest to najbardziej ogólna reakcja na cukrowce, tak wolne jak i związane. Ujemny jej wynik wyklucza
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE
OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia
Bardziej szczegółowo1 Hydroliza soli. Hydroliza soli 1
Hydroliza soli 1 1 Hydroliza soli Niektóre sole, rozpuszczone w wodzie, reagują z cząsteczkami rozpuszczalnika. Reakcja ta nosi miano hydrolizy. Reakcję hydrolizy soli o wzorze BA, można schematycznie
Bardziej szczegółowoRepetytorium z wybranych zagadnień z chemii
Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1: BUFORY 1. Zapoznanie z Regulaminem BHP 2. Oznaczanie ph 2.1. metoda z zastosowaniem papierków wskaźnikowych
ĆWICZENIE 1: BUFORY 1. Zapoznanie z Regulaminem BHP 2. Oznaczanie ph 2.1. metoda z zastosowaniem papierków wskaźnikowych Zasada metody Wykrywanie stęŝenia jonów wodorowych przy zastosowaniu papierków wskaźnikowych
Bardziej szczegółowoOznaczenie polimorfizmu genetycznego cytochromu CYP2D6: wykrywanie liczby kopii genu
Ćwiczenie 4 Oznaczenie polimorfizmu genetycznego cytochromu CYP2D6: wykrywanie liczby kopii genu Wstęp CYP2D6 kodowany przez gen występujący w co najmniej w 78 allelicznych formach związanych ze zmniejszoną
Bardziej szczegółowoInżynieria Środowiska
ROZTWORY BUFOROWE Roztworami buforowymi nazywamy takie roztwory, w których stężenie jonów wodorowych nie ulega większym zmianom ani pod wpływem rozcieńczania wodą, ani pod wpływem dodatku nieznacznych
Bardziej szczegółowo1 Kinetyka reakcji chemicznych
Podstawy obliczeń chemicznych 1 1 Kinetyka reakcji chemicznych Szybkość reakcji chemicznej definiuje się jako ubytek stężenia substratu lub wzrost stężenia produktu w jednostce czasu. ν = c [ ] 2 c 1 mol
Bardziej szczegółowoBadanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej
Badanie szybkości hydrolizy lipidów mleka i oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie alkacymetrycznej metody oznaczania aktywności lipazy trzustkowej z użyciem
Bardziej szczegółowoCzynniki wpływające na szybkość reakcji
Czynniki wpływające na szybkość reakcji 1. Cele lekcji a) Wiadomości Uczeń zna: pojęcia: szybkość reakcji, katalizator, inhibitor, kontakt, energia aktywacji, biokatalizator, kataliza homogeniczna, kataliza
Bardziej szczegółowo... imię i nazwisko,nazwa szkoły, miasto
Zadanie 1. (3 pkt) Aspirynę czyli kwas acetylosalicylowy można otrzymać w reakcji kwasu salicylowego z bezwodnikiem kwasu etanowego (octowego). a. Zapisz równanie reakcji, o której mowa w informacji wstępnej
Bardziej szczegółowoCHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C
Ćwiczenie 4 CHARAKTERYSTYKI SPEKTRALNE UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ FORMY CYTOCHROMU C REAKTYWNE FORMY TLENU DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH TWORZENIE ANIONORODNIKA PONADTLENKOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ
Bardziej szczegółowo1. Określ, w którą stronę przesunie się równowaga reakcji syntezy pary wodnej z pierwiastków przy zwiększeniu objętości zbiornika reakcyjnego:
1. Określ, w którą stronę przesunie się równowaga reakcji syntezy pary wodnej z pierwiastków przy zwiększeniu objętości zbiornika reakcyjnego: 2. Określ w którą stronę przesunie się równowaga reakcji rozkładu
Bardziej szczegółowo