ĆWICZENIE 1 BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW
|
|
- Martyna Kasprzak
- 7 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 ĆWICZENIE 1 BUDWA I WŁAŚCIWŚCI AMINKWASÓW 1.1. CEL ĆWICZENIA Zapoznanie się z budową i właściwościami aminokwasów i białek. Identyfikacja aminokwasów za pomocą reakcji charakterystycznych AMINKWASY BIAŁKWE Aminokwasy są związkami organicznymi zawierającymi co najmniej jedną grupę karboksylową -C oraz co najmniej jedną grupę aminową -N 2. W zależności od położenia grupy aminowej względem karboksylowej wyróżniamy α-, β- i γ-aminokwasy. W przyrodzie występuje ponad 300 różnych aminokwasów, ale tylko 20 z nich wchodzi w skład białek (tzn. są kodowane w kodzie genetycznym). Wszystkie aminokwasy białkowe są α-aminokwasami, w których grupa aminowa znajduje się przy atomie węgla bezpośrednio są siadującym z grupą karboksylową (tzw. atomie węgla α). Wyjątek stanowi prolina, która posiada grupę aminową wbudowaną w pierścień. Aminokwasy niebiałkowe także często pełnią istotne funkcje biologiczne np. β-alanina wchodzi w skład koenzymu A, a kwas γ-aminomasłowy jest neuroprzekaźnikiem. Ciekawym aminokwasem niebiałkowym, który powstaje w wyniku modyfikacji istniejącego łańcucha polipeptydowego jest hydroksyprolina występująca w niektórych białkach (np. w kolagenie). gólna struktura α-aminokwasów oraz przykładowe β- i γ-aminokwasy zostały przedstawione na rys 1.1. Cα β α 2 N C 2 N C 2 2 N C 2 Cα C 2 C- C 2 C 2 R β γ α-aminokwas β-alanina kwas γ-masłowy (GABA) forma L pracowanie: M.Wielechowska Rys Aminokwasy Wśród białkowych aminokwasów tylko glicyna (R = ) jest achiralna. Wszystkie pozostałe aminokwasy mają cztery różne podstawniki przy węglu α (asymetrycznym), są zatem cząsteczkami chiralnymi, mogącymi występować jako enancjomery określane umownie jako L i D (projekcja Fischera). Wszystkie chiralne aminokwasy białkowe należą do szeregu L (wyjątek stanowi prolina). Z punktu widzenia konfiguracji absolutnej (projekcja Newmana wg zasady Cahna, Ingolda i Preloga) wszystkie aminokwasy na atomie węgla α mają konfigurację (S) (z wyjątkiem (R)-cysteiny) (rys. 1.2). Chiralne aminokwasy wykazują czynność optyczną, czyli skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego o pewien kąt, charakterystyczny dla danego aminokwasu. Znak skręcalności (() lub (-)) jest jedyną wielkością, która pozwala rozróżnić enancjomery danego aminokwasu, ponieważ wszystkie pozostałe właściwości fizyczne i chemiczne są identyczne. 1
2 2 N C C C C N 2 C 3 C C C C C 3 C 3 C 3 N 2 N 2 L-alanina D-alanina (S)-alanina (R)-alanina projekcja Fischera projekcja Newmana Rys Konfiguracja aminokwasów na przykładzie alaniny Niektóre aminokwasy takie jak izoleucyna i treonina, zawierają dodatkowe centrum chiralne i mogą występować jako diastereoizomery. Z białek wyizolować można tylko po jednym z czterech izomerów tych aminokwasów tj. (2S,3S)-izoleucynę i (2S,3R)-treoninę. Te izomery dla uproszczenia nazywa się L-izoleucyną i L-treoniną. Diasteroizomery (2S,3R)-izoleucyny i (2S,3S)-treoniny nazywają się L-alloizoleucyną i L-allotreoniną i nie są aminokwasami białkowymi (Rys. 1.3). Rys Stereoizomery izoleucyny i treoniny L-Aminokwasy, zależnie od zdolności organizmu do syntezy, dzieli się na endogenne oraz egzogenne. Człowiek może syntezować jedynie część podstawowego zestawu aminokwasów, które są nazywane aminokwasami endogennymi. Pozostałe (egzogenne) muszą być dostarczane z pożywieniem. Są to walina, leucyna, izoleucyna (o rozgałęzionych łańcuchach bocznych), fenyloalanina, tryptofan (zawierające pierścień aromatyczny), lizyna, treonina i metionina, a u dzieci także histydyna i arginina. D-Aminokwasy występują w stanie wolnym w ścianie komórkowej bakterii oraz w antybiotykach peptydowych i są nieprzyswajalne dla zwierząt i człowieka. Właściwości chemiczne aminokwasów wynikają z jednoczesnej obecności dwóch grup funkcyjnych aminowej i karboksylowej. Powoduje to, że aminokwasy są związkami amfoterycznymi, czyli mogą reagować zarówno jak kwasy i jak zasady. W roztworach wodnych pracowanie: M.Wielechowska 2
3 cząsteczki aminokwasów występują w formie niezjonizowanej tylko w ilości 0,1%, natomiast reszta cząsteczek to jony. Sumaryczny ładunek cząsteczki aminokwasu zależy od p środowiska. W roztworach wodnych występuje równowaga kwasowo zasadowa pomiędzy kationem i anionem oraz jonem obojnaczym (zwitterionem) powstałym w wyniku oddziaływania grup funkcyjnych w obrębie tej samej cząsteczki (rys. 1.4). Rys Równowaga kwasowo-zasadowa [1] W środowisku silnie kwasowym aminokwasy występują jako kationy, w środowisku silnie zasadowym jako aniony. Stałe równowagi (pk a ) tych przemian są charakterystyczne dla poszczególnych aminokwasów. Dodatkowo dla aminokwasów zasadowych i kwasowych określa się także pk a grup bocznych. Istnieje także takie p roztworu w którym ładunek sumaryczny cząsteczki jest równy zeru, a aminokwas występuje w formie jonu obojnaczego. Takie p nosi nazwę punktu izoelektrycznego (pi). Dla większości aminokwasów białkowych pi jest średnią arytmetyczną pk a1 i pk a2, a wartość pi bliskie jest 6. W przypadku aminokwasów posiadających dodatkowe grupy aminowe lub karboksylowe punkt izoelektryczny ulega przesunięciu z uwagi na dodatkową jonizację tych grup (tabela 1.1), pi dla aminokwasów kwaśnych jest średnią pk a1 i pk ar, dla aminokwasów zasadowych pi jest średnią pk a2 i pk ar. Stałe dysocjacji i wartość punktu izoelektrycznego wyznacza się przez miareczkowanie roztworami silnych kwasów i zasad (Rys i Rys. 1.6.). Tabela 1.1. Przykładowe wartości pi i pk a aminokwasów aminokwas pi pk a1 pk a2 pk ar Ala 6,02 2,35 9,87 Leu 5,98 2,33 9,74 Ser 5,68 2,19 9,21 is 7,74 1,80 9,33 6,04 Arg 10,76 1,82 8,99 12,48 Lys 9,74 2,16 9,06 10,54 Asp 2,87 1,99 9,90 3,90 Glu 3,22 2,10 9,47 4,07 pracowanie: M.Wielechowska 3
4 Rys Krzywa miareczkowania glicyny [2] Rys Krzywe miareczkowania Glu i is [2] pracowanie: M.Wielechowska 4
5 Stosuje się różne kryteria klasyfikacji aminokwasów. Biorąc pod uwagę budowę łańcuchów bocznych aminokwasy możemy podzielić na: alifatyczne obojętne, alifatyczne hydroksyaminokwasy, siarkowe, zasadowe, kwasowe i ich monoamidy oraz aminokwasy z pierścieniem aromatycznym. Poza wymienionymi grupami podziału znajduje się pozbawiona łańcucha bocznego glicyna Aminokwasy niepolarne Do tej grupy należą: alanina, walina, leucyna, izoleucyna oraz metionina zawierająca ugrupowanie SC 3. Do tej grupy zaliczana jest także prolina, która jest iminokwasem, a także najprostsza glicyna. Aminokwasy te zawierają alifatyczny, niepolarny, a w przypadku waliny, leucyny, izoleucyny i metioniny hydrofobowy łańcuch boczny, co ma istotne znaczenie w stabilizacji struktury przestrzennej białek. Wzory strukturalne aminokwasów niepolarnych przedstawione są na Rys N 3 C 3 - C 3 N 3 3 C - N 2 - Alanina (Ala, A) Walina (Val, V) Prolina (Pro, P) C 3 3 C - 3 C - S 3 C - C 3 N 3 N 3 N 3 Leucyna (Leu, L) Izoleucyna (Ile, I) Rys Aminokwasy niepolarne Metionina (Met, M) Aminokwasy z pierścieniem aromatycznym Do tej grupy należą aminokwasy zawierające podstawnik aromatyczny (Rys. 1.8) czyli: fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. ydrofobowa fenyloalanina jest pochodną alaniny zawierająca jak nazwa wskazuje podstawnik fenylowy zamiast atomu wodoru. Tyrozyna zawiera dodatkowo grupę hydroksylową w pierścieniu, która jest dosyć reaktywna (właściwości kwasowe fenoli) i zmniejsza właściwości hydrofobowe. Tryptofan jest aminokwasem heteroaromatycznym zawierającym układ indolu, którego ugrupowanie N także osłabia hydrofobowość. becność pierścienia aromatycznego jest niezwykle istotne dla oznaczeń ilościowych, ponieważ warunkuje zdolność do pochłaniania promieniowania UV w zakresie nm (właściwość ta jest wykorzystywana w metodach ilościowego oznaczania białka). pracowanie: M.Wielechowska 5
6 - - N 3 N 3 N 3 N Fenyloalanina (Phe, F) Tyrozyna (Tyr, Y) Tryptofan (Trp, W) Aminokwasy polarne obojętne Rys Aminokwasy aromatyczne Pięć aminokwasów zawiera grupy polarne, które zwiększają hydrofilowość i reaktywność (Rys. 1.9.). Alifatyczne hydroksyaminokwasy to seryna i treonina. Ich łańcuchy boczne są neutralne (pozbawione ładunku) i polarne dzięki obecności grupy hydroksylowej. Do tej grupy zalicza się także glutaminę i asparaginę, amidy aminokwasów kwasowych. Każdy z nich zwiera terminalne polarne ugrupowanie karboksyamidowe (-CN 2 ). Cysteina jest strukturalnie podobna do seryny, zawiera jednak bardziej reaktywną grupę sulfhydrylową (-S). Aminokwas ten łatwo ulega utlenieniu do cystyny (Cys) 2 z wytworzeniem wiązania disiarczowego i jest to bardzo ważna reakcja stabilizująca strukturę niektórych białek. C N 3 N 3 Seryna (Ser, S) Treonina (Thr, T) 2 N N 3-2 N N 3 - Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) N 3 S - - C N 3 S S N 3 C - Cysteina (Cys, C) Cystyna (Cys) Aminokwasy kwasowe pracowanie: M.Wielechowska Rys Aminokwasy polarne Do aminokwasów kwasowych (rys 1.10.) zalicza się kwas asparaginowy i kwas glutaminowy. W łańcuchach bocznych tych aminokwasów znajduje się dodatkowa grupa karboksylowa. 6
7 N 3 N 3 Kwas asparaginowy (Asp, D) Kwas glutaminowy (Glu, E) Rys Aminokwasy kwaśne Aminokwasy te często nazywane są asparaginianem i glutaminianem, ponieważ w fizjologicznym p występują jako sole Aminokwasy zasadowe Aminokwasami zasadowymi (rys. 1.11) są: lizyna (zawierająca na końcu łańcucha bocznego grupę aminową), arginina (zawierająca grupę guanidynową) oraz histydyna (posiadająca silnie zasadowy pierścień imidazolowy). Rys Aminokwasy zasadowe 1.3. WYKNANIE ĆWICZENIA Najbardziej charakterystyczną reakcją barwną α-aminokwasów jest reakcja z ninhydryną. Jest ona uwarunkowana równoczesną obecnością wolnej grupy aminowej i karboksylowej przy tym samym atomie węgla. W reakcjach barwnych uwarunkowanych budową łańcucha bocznego aminokwasu, pozytywne wyniki dają również związki nie będące aminokwasami, których cząsteczki zawierają takie same lub podobne grupy funkcyjne. Białka, zawierające z reguły wszystkie rodzaje aminokwasów, dają również pozytywne odczyny w reakcjach na łańcuchy boczne poszczególnych aminokwasów. Istnieje ponadto szereg reakcji związanych z charakterystycznymi cechami budowy białek. Do reakcji wykorzystujących obecność wiązań peptydowych lub specyficzną budowę przestrzenna cząsteczki należą: reakcja pracowanie: M.Wielechowska 7
8 Laboratorium Biochemii Ćwiczenie 1 biuretowa i reakcje oparte na wytracaniu białka z roztworu za pomocą różnych czynników denaturujących. Schemat postępowania w celu identyfikacji aminokwasów przy wykorzystaniu barwnych reakcji wskaźnikowych przedstawia rysunek Rys Schemat identyfikacji aminokwasów za pomocą reakcji barwnych 8 pracowanie: M.Wielechowska
9 dczynniki: 1. 1% roztwory aminokwasów: glicyny (Gly), cystyny ([Cys] 2 ), fenyloalaniny (Phe), tyrozyny (Tyr), tryptofanu (Trp), histydyny (is), argininy (Arg) 2. 1% roztwór białka (albuminy lub kazeiny) 3. 0,2M bufor fosforanowy p 6,0 4. 6M Na 5. 10% Na 6. 1% α-naftol w etanolu 7. N 3 stężony 8. 2 S 4 stężony 9. 0,5% roztwór CuS % kwas trichlorooctowy (TCA) 11. 2% roztwór octanu ołowiu(ii) (Uwaga! Silna trucizna!) 12. odczynnik Millona: 10 g rtęci metalicznej rozpuścić w 14 ml stężonego N 3 i rozcieńczyć dwukrotną objętością wody (Uwaga! Silna trucizna!) 13. roztwór chloranu(i) sodu % aldehyd mrówkowy % roztwór NaN % roztwór kwasu sulfanilowego w 1M Cl % roztwór Na 2 C % roztwór ninhydryny w etanolu (96%) REAKCJE GÓLNE AMINKWASÓW I BIAŁEK A. Reakcja z ninhydryną Aminokwasy pod wpływem ninhydryny ulegają utlenieniu do amoniaku, dwutlenku węgla i aldehydu uboższego o jeden atom węgla. W przypadku reakcji z α-aminokwasami istotną rolę odgrywa grupa karboksylowa. Kondensacja dwóch cząsteczek ninhydryny (zredukowanej i utlenionej) z amoniakiem w środowisku o p wyższym niż 4 daje związki o barwie fioletowoniebieskiej (purpura Rühemana), której natężenie jest proporcjonalne do zawartości azotu aminowego aminokwasu (rysunek 1.13). Reakcja ta znalazła liczne zastosowania zarówno w próbach jakościowych jak i w metodach ilościowego oznaczania aminokwasów. Dodatni wynik reakcji z ninhydryną (oprócz aminokwasów, peptydów i białek) dają także sole amonowe, aminocukry i amoniak. Z tego względu oznaczana próba musi być wolna od tych związków. Do czterech ponumerowanych próbówek odpipetować po 1 ml buforu fosforanowego o p 6 i dodać po 5 kropli roztworów: 1 badany; 2 dowolny aminokwas; 3 białko; 4 woda. Następnie dodać po 2 krople roztworu ninhydryny i ogrzewać przez kilka minut we wrzącej łaźni wodnej. Zanotować wyniki. pracowanie: M.Wielechowska 9
10 R N 3 C - R N 3 C 2 ninhydryna zredukowana ninhydryna p>4 N 3 N 2 N Rys Reakcja aminokwasu z ninhydryną - B. Reakcja z kwasem azotowym(iii) Aminokwasy wydzielają azot cząsteczkowy w reakcji z kwasem azotowym(iii) w wyniku deaminacji (rysunek 1.14). Reakcję tę wykorzystuje się w gazometrycznej metodzie ilościowego oznaczania α-aminokwasów metodą Van Slyke a. 3 N C - R N C - Rys Schemat reakcji aminokwasów z kwasem azotowym(iii) R N 2 2 Do trzech ponumerowanych próbówek odpipetować po 2 ml 10% NaN 2 i 1 ml 2M C 3 C. Następnie dodać po 0,5 ml roztworów: 1 badanego, 2 glicyny, 3 wody. Dokładnie zamieszać. Wydzielanie się pęcherzyków gazu świadczy o powstawaniu azotu cząsteczkowego. C. Reakcja biuretowa (reakcja Piotrowskiego) Białka i peptydy zawierające co najmniej 2 wiązania peptydowe tworzą z jonami miedzi(ii) w środowisku zasadowym połączenia kompleksowe o barwie fioletowej (Rys.1.15.), natomiast produkty kompleksowego powiązania jonów miedzi(ii) z aminokwasami są niebieskie. Wyjątkiem jest histydyna, która ze względu na budowę swego łańcucha bocznego, daje produkt o barwie fioletowo-niebieskiej. Reakcja biuretowa znalazła zastosowanie w wielu metodach ilościowego oznaczania białek. Nazwa reakcji pochodzi od biuretu najmniejszego związku dającego pozytywny wynik w tej próbie (rys ). Rys Kompleks jonów miedzi z białkami pracowanie: M.Wielechowska Rys Biuret 10
11 Do 0,5 ml badanego roztworu dodać 10 kropli 6 M Na i 2 krople 0,5% roztworu CuS 4. Przeprowadzić próby z wodą oraz roztworami histydyny, glicyny i albuminy. Zanotować wyniki. D. Wytrącanie białka za pomocą kwasu trichlorooctowego Jednym z powszechniej stosowanych odczynników odbiałczających jest kwas trichlorooctowy (TCA), który w stężeniu 2-10% powoduje wytrącenie większości białek z roztworu. Do 0,5 ml badanego roztworu dodać 3 krople 20% roztworu TCA. Przeprowadzić próby z roztworem albuminy i dowolnego aminokwasu. Zanotować wyniki REAKCJE CARAKTERYSTYCZNE NIEKTÓRYC AMINKWASÓW A. Reakcja na obecność aminokwasów siarkowych Związki posiadające grupy sulfhydrylowe (utlenione lub zredukowane), jak cysteina i cystyna, ogrzewane w środowisku zasadowym ulegają rozkładowi, a powstały anion siarczkowy daje z solami ołowiu(ii) czarny lub szary osad siarczku ołowiu(ii). Metionina, której atom siarki uczestniczy w utworzeniu wiązania tioeterowego, nie daje tej reakcji. Schematyczny przebieg reakcji cysteiny z jonami ołowiu(ii) przedstawia rysunek Do czterech ponumerowanych próbówek odmierzyć po 10 kropli roztworów: 1 badanego, 2 cystyny, 3 dowolnego aminokwasu, 4 białka. Następnie dodać po15 kropli 6M Na i 5 kropliroztworu (C 3 C) 2 Pb. Próbkę ogrzewać przez kilka minut we wrzącej łaźni wodnej. Zanotować wyniki. 3 N C - Pb 2-3 N C - PbS S Rys Schemat przebiegu reakcji cysteiny z jonami ołowiu(ii) B. Reakcja ksantoproteinowa na obecność pierścienia benzenowego Pierścienie benzenowe różnych związków ulegają nitrowaniu (rysunek 1.18) pod wpływem tzw. mieszaniny nitrującej (stężony kwas azotowy i stężony kwas siarkowy w stosunku 1:3). Produkty nitrowania mają barwę od jasnożółtej do brązowej, znacznie intensywniejszą po zalkalizowaniu próby. Reakcja zachodzi z różną szybkością i wydajnością w zależności od budowy związku i warunków reakcji. Tyrozyna, tryptofan i białka zawierające te aminokwasy nitrują się łatwo, natomiast do nitrowania fenyloalaniny niezbędne jest intensywne ogrzewanie próbki. pracowanie: M.Wielechowska 11
12 3 N C - 3 N C - 3 N C - N 3 / 2 S 4 N 2 N 2 N 2 Rys Schemat reakcji ksantoproteinowej z udziałem tyrozyny Ponumerować 6 próbówek i odpipetować po 0,5 ml roztworów: 1 badanego, 2 tyrozyny, 3 tryptofanu, 4 fenyloalaniny, 5 histydyny, 6 białka, 7 glicyny. Dodać 2 krople stężonego kwasu azotowego i 6 kropli stężonego kwasu siarkowego. Mieszaninę ogrzewać przez kilka minut we wrzącej łaźni wodnej, a następnie ostudzić i ostrożnie dodać 2 ml 6M roztworu Na (wlot probówki skierować pod wyciąg). Gdyby zabarwienie nie wystąpiło, reakcję powtórzyć, ogrzewając próbę w płomieniu mikropalnika do momentu pojawienia się brązowych par tlenków azotu (kilka minut). Zanotować wyniki. C. Reakcja Millona na obecność fenoli Związki zawierające grupy fenolowe tworzą w środowisku kwasu azotowego w temperaturze 40 C czerwone kompleksy nitrofenoli z jonami rtęci(ii) i rtęci(i). Jest to reakcja charakterystyczna dla monofenoli, a więc spośród aminokwasów tylko dla tyrozyny. Służy do ilościowego oznaczania tyrozyny metodą fotometryczną. Ponumerować cztery próbówki i dodać po 10 kropli roztworów: 1 badanego, 2 tyrozyny, 3 dowolnego aminokwasu, 4 białka. Następnie dodać po 5 kropli odczynnika Millona i ogrzać kilka minut we wrzącej łaźni wodnej. Zanotować wyniki. D. Wykrywanie układu indolowego w tryptofanie W środowisku kwaśnym tryptofan reaguje z aldehydami, między innymi z kwasem glioksalowym C-C (rekcja Adamkiewicza-opkinsa (inna nazwa reakcja opkinsa-colé)) lub aldehydem mrówkowym (reakcja Voisseneta), dając barwne produkty kondensacji (Rys.1.19). Ponumerować cztery próbówki i dodać po 10 kropli roztworów: 1 badanego, 2 tryptofanu, 3 dowolnego aminokwasu, 4 białka oraz po 4 krople roztworu kwasu glioksalowego lub aldehydu mrówkowego. Następnie wprowadzić ostrożnie po wewnętrznej ściance probówki około 0,5 ml stężonego kwasu siarkowego tak, aby nie wymieszać kwasu z roztworem wodnym. W obecności pochodnych indolu na granicy faz powstanie fioletowe zabarwienie. Zanotować wyniki. pracowanie: M.Wielechowska 12
13 3 N C - N 2 S 4 3 N C - 3 N C N N C - 3 N C - N 2 S 4 3 N C - N N 3 N C - Rys Schemat kondensacji tryptofanu z kwasem glioksalowym i aldehydem mrówkowym E. Reakcja Pauly ego na obecność histydyny Pochodne imidazolu, jak również fenole i aminy aromatyczne, dają z solami diazoniowymi w środowisku zasadowym barwne produkty sprzęgania. Pauly zastosował w tym celu kwas diazobenzenosulfonowy, który przygotowuje się bezpośrednio przed użyciem przez diazowanie kwasu sulfanilowego kwasem azotowym(iii) na zimno. istydyna, tyrozyna i białka dają w reakcji Pauly ego jednakowe, krwistoczerwone zabarwienie. Zmieszać w probówce po 2 ml roztworów kwasu sulfanilowego i azotanu(iii) sodu i zawartość probówki wytrząsać przez kilka minut chłodząc ją jednocześnie pod bieżącą wodą. Następnie ponumerować pięć próbówek i odmierzyć do każdej po 5 kropli odczynnika diazowanego i kolejno po 5 kropli roztworów: 1 badanego, 2 histydyny, 3 tyrozyny, 4 dowolnego aminokwasu, 5 białka oraz po 10 kropli roztworu Na 2 C 3. Zanotować wyniki. F. Reakcja na obecność argininy (Sakaguchi) Grupa guanidynowa argininy z α-naftolem w obecności utleniacza chloranu(i) sodu w środowisku zasadowym tworzy czerwono-pomarańczowy kompleks (Rys. 1.20). W razie dłuższego działania chloranu(i) sodu następuje odbarwienie roztworu, ponieważ barwny produkt ulega dalszym przemianom. Dodatek mocznika może stabilizować utworzony barwnik. Ponumerować 4 próbówki i odpipetować po 1 ml roztworów: 1 badanego, 2 argininy, 3- dowolnego aminokwasu, 4 białka. Następnie dodać kolejno po 0,5 ml 10% Na, 2 krople 1% etanolowego roztworu α-naftolu oraz 2 krople roztworu NaCl. Wymieszać zawartość i zanotować pracowanie: M.Wielechowska 13
14 wyniki. 2 N N N N 3 C - NaBr 2 N N N 3 C - NaBr N PRZEDSTAWIENIE WYNIKÓW Rys Schemat reakcji argininy z α-naftolem Uzyskane podczas wykonanych doświadczeń wyniki należy przedstawić w formie zestawienia (tabela 1.2). Uwaga! Wszystkie reakcje należy wykonywać dla roztworu badanego (otrzymanego od prowadzących zajęcia) oraz dla odpowiednich roztworów wzorcowych. Tabela 1.2 Reakcja Gly (Cys) 2 Phe Z ninhydryną Badana próbka 1.5. PYTANIA I ZADANIA 1. Dokonaj klasyfikacji aminokwasów w oparciu o różne kryteria ich podziału: (np. białkowe/niebiałkowe, egzogenne/endogenne, budowa łańcucha bocznego). 2. Narysuj formę L i D wskazanego aminokwasu. 3. Wyjaśnij co to jest punkt izoelektryczny. Podaj przykłady aminokwasów znacznie różniących się od siebie wartościami pi. 4. Narysuj wzory aminokwasów: chiralnego i achiralnego. Podaj ich nazwy i skróty trzyliterowe. 5. pisz reakcję wykorzystywaną w ilościowym oznaczaniu aminokwasów metodą Van Slyke a. 6. Wyjaśnij na czym polega reakcja Pauly ego i jakie aminokwasy można przy jej użyciu wykrywać. 7. Zaproponuj schemat postępowania służący do wykrycia tryptofanu w próbie badanej. 8. Ile gram CuS 4 *5 2 należy odważyć aby przygotować 100 ml roztworu 1%? 9. Ile gram Na należy odważyć aby przygotować 150 ml roztworu 6 M? 10. Ile gram kwasu sulfanilowego i ile ml stężonego kwasu solnego należy użyć do przygotowania 150 ml 1% w/v roztworu w 1M Cl? Gęstość stężonego (36%) kwasu solnego wynosi 1,18 g/ml LITERATURA [1] Berg, J.M.; Stryer, L.; Tymoczko, J.L. Biochemia, 6 edycja, PWN 2011 [2] Garrett, R..; Grisham, C.M. Biochemistry, 5 th edition, 2012 pracowanie: M.Wielechowska 14
1.1. AMINOKWASY BIAŁKOWE
1 ĆWICZENIE 1 BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW 1.1. AMINOKWASY BIAŁKOWE Aminokwasy są związkami organicznymi zawierającymi co najmniej jedną grupę karboksylową -COOH oraz co najmniej jedną grupę aminową
Bardziej szczegółowoBUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW. 1.1. Aminokwasy białkowe
BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW 1.1. Aminokwasy białkowe Aminokwasy są związkami organicznymi, zawierającymi co najmniej jedną grupę karboksylową COOH oraz co najmniej jedną grupę aminową NH 2. W zależności
Bardziej szczegółowoReakcje charakterystyczne aminokwasów
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Reakcje charakterystyczne aminokwasów BIOCHEMIA STRUKTURALNA ĆWICZENIE 1 REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE AMINOKWASÓW A) REAKCJE OGÓLNE ZADANIE 1 WYKRYWANIE
Bardziej szczegółowoReakcje charakterystyczne aminokwasów
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Reakcje charakterystyczne aminokwasów BIOCHEMIA STRUKTURALNA ĆWICZENIE 1 REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE AMINOKWASÓW A) REAKCJE OGÓLNE ZADANIE 1 WYKRYWANIE
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁAŚCIWOŚCI FIZYKOCHEMICZNYCH AMINOKWASÓW
BADANIE WŁAŚIWŚI FIZYKEMIZNY AMINKWASÓW IDENTYFIKAJA AMINKWASÓW BIAŁKA, JAK I WLNE AMINKWASY REAGUJĄ ZA PŚREDNITWEM GRUP: -N 2 I Z NINYDRYNĄ, DINITRFLURBENZENEM I KWASEM AZTWYM (III). WYSTĘPWANIE W STRUKTURZE
Bardziej szczegółowoAnaliza jakościowa wybranych aminokwasów
Ćwiczenie 14 Analiza jakościowa wybranych aminokwasów I. Aminokwasy Aminokwasy są jednostkami strukturalnymi peptydów i białek. W swojej cząsteczce mają co najmniej 2 grupy funkcyjne: grupę aminową NH
Bardziej szczegółowodata Wstęp merytoryczny
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 ANALIZA JAKOŚCIOWA AMINOKWASÓW Wstęp merytoryczny Aminokwasy (kwasy aminowe) to grupa organicznych związków zawierających
Bardziej szczegółowoWłaściwości aminokwasów i białek
Właściwości aminokwasów i białek el ćwiczenia Ćwiczenie ma na celu poznanie niektórych typowych reakcji aminokwasów i białek. Reakcje te pozwalają odróżnić wolne aminokwasy od białek i innych związków
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY. I. Wprowadzenie teoretyczne. Aminokwasy są to związki, które w łańcuchu węglowym zawierają zarówno grupę aminową jak i grupę karboksylową.
AMIKWASY I. Wprowadzenie teoretyczne Aminokwasy są to związki, które w łańcuchu węglowym zawierają zarówno grupę aminową jak i grupę karboksylową. 2 3 WZY GÓLE ATUALY AMIKWASÓW WYSTĘPUJĄY W BIAŁKA Zalicza
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁAŚCIWOŚCI FIZYKOCHEMICZNYCH AMINOKWASÓW
BADAIE WŁAŚIWŚI FIZYKEMIZY AMIKWASÓW IDETYFIKAJA AMIKWASÓW BIAŁKA, JAK I WLE AMIKWASY EAGUJĄ ZA PŚEDITWEM GUP: - 2 I Z IYDYĄ, DIITFLUBEZEEM I KWASEM AZTWYM (III). WYSTĘPWAIE W STUKTUZE AMIKWASÓW IY GUP
Bardziej szczegółowo46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów
46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów Chemia rganiczna, dr hab. inż. Mariola Koszytkowska-Stawińska, WChem PW; 2017/2018 1 21.1. Budowa ogólna -aminokwasów i klasyfikacja peptydów H 2 H H 2 R H R R 1 H
Bardziej szczegółowoREAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE AMINOKWASÓW. 1. Deaminacja aminokwasów kwasem azotowym (III)
11. REAKJE ARAKTERYSTYZE AMIKWASÓW 1. Deaminacja aminokwasów kwasem azotowym (III) Aminokwasy pod wpływem kwasu azotowego (III), tworzącego się wg reakcji pierwszej, ulegają reakcji deaminacji, której
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną. Opisz typy reakcji przebiegających w tym procesie i zaznacz ich miejsca przebiegu.
azwisko i imię grupa data Protokół z ćwiczenia: eakcje chemiczne związków biologicznych: aminokwasy i peptydy. Definicja punktu izoelektrycznego pi. Formy jonowe aminokwasów w różnym ph. ph < pi ph = pi
Bardziej szczegółowo21. Wstęp do chemii a-aminokwasów
21. Wstęp do chemii a-aminokwasów Chemia rganiczna, dr hab. inż. Mariola Koszytkowska-Stawińska, WChem PW; 2016/2017 1 21.1. Budowa ogólna a-aminokwasów i klasyfikacja peptydów H 2 N H kwas 2-aminooctowy
Bardziej szczegółowoAminokwasy, peptydy i białka. Związki wielofunkcyjne
Aminokwasy, peptydy i białka Związki wielofunkcyjne Aminokwasy, peptydy i białka Aminokwasy, peptydy i białka: - wiadomości ogólne Aminokwasy: - ogólna charakterystyka - budowa i nazewnictwo - właściwości
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 6 Aminokwasy
Ćwiczenie 6 Aminokwasy Aminokwasy są to związki dwufunkcyjne, których cząsteczki zawierają grupy karboksylowe i aminowe: grupa aminowa:nh 2 grupa karboksylowa COOH Nomenklatura aminokwasów: Naturalne aminokwasy
Bardziej szczegółowoetyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy
Bardziej szczegółowoPrzegląd budowy i funkcji białek
Przegląd budowy i funkcji białek Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios,
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1. Aminokwasy
ĆWICZENIE 1 Aminokwasy Przygotować 5 (lub więcej) 1% roztworów poszczególnych aminokwasów i białka jaja kurzego i dla każdego z nich wykonać wszystkie reakcje charakterystyczne. Reakcja ksantoproteinowa
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1. Aminokwasy
ĆWICZENIE 1 Aminokwasy Przygotować 5 (lub więcej) 1% roztworów poszczególnych aminokwasów i białka jaja kurzego i dla każdego z nich wykonać wszystkie reakcje charakterystyczne. Reakcja ksantoproteinowa
Bardziej szczegółowoMateriały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl
Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl mogą byd wykorzystywane przez jego Użytkowników
Bardziej szczegółowoIZOMERIA Izomery - związki o takim samym składzie lecz różniące się budową
IZMERIA Izomery - związki o takim samym składzie lecz różniące się budową TAK zy atomy są tak samo połączone? NIE izomery konstytucyjne stereoizomery zy odbicie lustrzane daje się nałożyć na cząsteczkę?
Bardziej szczegółowoInformacje. W sprawach organizacyjnych Slajdy z wykładów
Biochemia Informacje W sprawach organizacyjnych malgorzata.dutkiewicz@wum.edu.pl Slajdy z wykładów www.takao.pl W sprawach merytorycznych Takao Ishikawa (takao@biol.uw.edu.pl) Kiedy? Co? Kto? 24 lutego
Bardziej szczegółowoAminokwasy, peptydy, białka
Aminokwasy, peptydy, białka Aminokwasy KWAS 1-AMINOCYKLOPROPANOKARBOKSYLOWY α AMINOKWAS KWAS 3-AMINOPROPANOWY β AMINOKWAS KWAS 4-AMINOPROPANOWY γ AMINOKWAS KWAS 2-AMINOETANOSULFONOWY β AMINOKWAS Aminokwasy
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI
Ćwiczenie 1 AMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI Część doświadczalna obejmuje: rozdział aminokwasów metodą chromatografii podziałowej (technika chromatografii bibułowej wstępującej) wykonanie reakcji charakterystycznych
Bardziej szczegółowoReakcje charakterystyczne dla aminokwasów oraz wykrywanie białek
Ćwiczenie 2 eakcje charakterystyczne dla aminokwasów oraz wykrywanie białek Wyciąg z kart charakterystyki substancji niebezpiecznych Sodu azotan (III), T, Kwas octowy Kwas siarkowy Kwas azotowy (V) Kwas
Bardziej szczegółowoZastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym
Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym Dr inż. Bożena Wnuk Mgr inż. Anna Wysocka Seminarium Aktualne zagadnienia dotyczące jakości w przemyśle cukrowniczym Łódź 10 11 czerwca
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1. Właściwości aminokwasów i białek
Ćwiczenie 1. Właściwości aminokwasów i białek el ćwiczenia elem ćwiczenia jest poznanie niektórych reakcji charakterystycznych stosowanych przy wykrywaniu aminokwasów i białek. eakcje te umoŝliwiają odróŝnienie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE I - BIAŁKA. Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z właściwościami fizykochemicznymi białek i ich reakcjami charakterystycznymi.
ĆWICZENIE I - BIAŁKA Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z właściwościami fizykochemicznymi białek i ich reakcjami charakterystycznymi. Odczynniki: - wodny 1% roztwór siarczanu(vi) miedzi(ii), - 10% wodny
Bardziej szczegółowoProtokół: Reakcje charakterystyczne cukrowców
Protokół: Reakcje charakterystyczne cukrowców 1. Rekcja na obecność cukrów: próba Molischa z -naftolem Jest to najbardziej ogólna reakcja na cukrowce, tak wolne jak i związane. Ujemny jej wynik wyklucza
Bardziej szczegółowospektroskopia elektronowa (UV-vis)
spektroskopia elektronowa (UV-vis) rodzaje przejść elektronowych Energia σ* π* 3 n 3 π σ σ σ* daleki nadfiolet (λ max < 200 nm) π π* bliski nadfiolet jednostki energii atomowa jednostka energii = energia
Bardziej szczegółowoPRZYKŁADOWE ZADANIA ORGANICZNE ZWIĄZKI ZAWIERAJĄCE AZOT
PRZYKŁADOWE ZADANIA ORGANICZNE ZWIĄZKI ZAWIERAJĄCE AZOT Zadanie 1127 (1 pkt) Uszereguj podane związki według rosnącego ph w roztworze wodnym. Właściwy porządek podaj zapisując go wzorami półstrukturalnymi.
Bardziej szczegółowoprotos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.)
Białka 1 protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.) cząsteczki życia materiał budulcowy materii ożywionej oraz wirusów wielkocząsteczkowe biopolimery o masie od kilku tysięcy do kilku milionów jednostek
Bardziej szczegółowoALDEHYDY, KETONY. I. Wprowadzenie teoretyczne
ALDEYDY, KETNY I. Wprowadzenie teoretyczne Aldehydy i ketony są produktami utlenienia alkoholi. Aldehydy są produktami utlenienia alkoholi pierwszorzędowych, a ketony produktami utlenienia alkoholi drugorzędowych.
Bardziej szczegółowoSlajd 1. Slajd 2. Proteiny. Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas
Slajd 1 Proteiny Slajd 2 Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) wiązanie amidowe Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas Slajd 3 Aminokwasy z alifatycznym łańcuchem
Bardziej szczegółowoRepetytorium z wybranych zagadnień z chemii
Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie
Bardziej szczegółowoa) proces denaturacji białka następuje w probówce: b) proces zachodzący w probówce nr 1 nazywa się:
Zadanie 1. (4 pkt) Zaprojektuj doświadczenie chemiczne, za pomocą którego można wykryć siarkę w związkach organicznych. a) opisz przebieg doświadczenia b) zapisz przewidywane spostrzeżenia c) napisz równanie
Bardziej szczegółowoBudowa aminokwasów i białek
Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas Budowa aminokwasów i białek E.Banachowicz 1 Ogólna budowa aminokwasów α w neutralnym p α N 2 COO N
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI
Ćwiczenie 1 AMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI Część doświadczalna obejmuje: - rozdział aminokwasów metodą chromatografii podziałowej (technika chromatografii bibułowej wstępującej) - miareczkowanie alaniny
Bardziej szczegółowoBudowa i funkcje białek
Budowa i funkcje białek Białka Wszystkie organizmy zawierają białko Każdy organizm wytwarza własne białka Podstawowe składniki białek - aminokwasy Roślinne mogą wytwarzać aminokwasy ze związków nieorganicznych
Bardziej szczegółowofenol ninhydryna difenyloamina kwas octowy Określ ph amin: n-butyloamina dietyloamina difenyloamina anilina N,N-dimetyloanilina
REAKCJE PROBÓWKOWE 5. Aminy, aminokwasy, białka imię i nazwisko data nr str. Rubryki oznaczone po prawej stronie ciemnym prostokątem należy wypełniać przed zajęciami. W reakcjach obowiązują wzory strukturalne
Bardziej szczegółowoAMINOKWASY BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI BIAŁKA BUDOWA I FUNKCJE
Ćwiczenie 1 AMINOKWASY BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI BIAŁKA BUDOWA I FUNKCJE Część doświadczalna obejmuje: rozdział aminokwasów metodą chromatografii podziałowej (technika chromatografii bibułowej wstępującej)
Bardziej szczegółowoWYKŁAD 4: MOLEKULARNE MECHANIZMY BIOSYNTEZY BIAŁEK. Prof. dr hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej.
Pierwsza litera Trzecia litera 2018-10-26 WYKŁAD 4: MOLEKULARNE MECHANIZMY BIOSYNTEZY BIAŁEK Prof. dr hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej Druga litera 1 Enancjomery para nienakładalnych
Bardziej szczegółowoChemiczne składniki komórek
Chemiczne składniki komórek Pierwiastki chemiczne w komórkach: - makroelementy (pierwiastki biogenne) H, O, C, N, S, P Ca, Mg, K, Na, Cl >1% suchej masy - mikroelementy Fe, Cu, Mn, Mo, B, Zn, Co, J, F
Bardziej szczegółowoReakcje charakterystyczne amin i aminokwasów
eakcje charakterystyczne amin i aminokwasów Maria Jamrozik Zastąpienie atomów wodoru w amoniaku grupami alkilowymi lub arylowymi prowadzi do powstania związków, zawierających jedno, dwa lub trzy wiązania
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 4. Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne
Klasyczna Analiza Jakościowa Organiczna, Ćw. 4 - Identyfikacja wybranych cukrów Ćwiczenie 4 Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne Zagadnienia teoretyczne: 1. Budowa
Bardziej szczegółowoKARTA PRACY DO ZADANIA 1. Pomiar widma aminokwasu na spektrometrze FTIR, model 6700.
KARTA PRACY D ZADANIA 1 Pomiar widma aminokwasu na spektrometrze FTIR, model 6700. Wykonaj zadanie zgodnie z instrukcją nr 1 i wypełnij tabelę (w odpowiednich komórkach wstaw "X"). ZAKRES SPEKTRALNY ZMIERZNEG
Bardziej szczegółowoKWASY KARBOKSYLOWE I ICH POCHODNE. R-COOH lub R C gdzie R = H, CH 3 -, C 6 H 5 -, itp.
KWASY KARBKSYLWE I IH PHDNE I. Wprowadzenie teoretyczne Kwasy karboksylowe Kwasami organicznymi nazywamy związki, w których grupa funkcyjna H zwana grupą karboksylową jest związana z rodnikiem węglowodorowym
Bardziej szczegółowoGlicyna budowa cząsteczki i właściwości
Waldemar Plewiński Glicyna budowa cząsteczki i właściwości Waldemar Plewiński 252 Cele ogólne lekcji Uczeń: planuje i przeprowadza eksperymenty chemiczne, planuje proces badawczy określonego problemu naukowego,
Bardziej szczegółowoLCH 1 Zajęcia nr 60 Diagnoza końcowa. Zaprojektuj jedno doświadczenie pozwalające na odróżnienie dwóch węglowodorów o wzorach:
LCH 1 Zajęcia nr 60 Diagnoza końcowa Zadanie 1 (3 pkt) Zaprojektuj jedno doświadczenie pozwalające na odróżnienie dwóch węglowodorów o wzorach: H 3 C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 a) b) W tym celu: a) wybierz odpowiedni
Bardziej szczegółowoWłaściwości elektrolityczne i buforowe wodnych roztworów aminokwasów
Anna Jakubowska Właściwości elektrolityczne i buforowe wodnych roztworów aminokwasów Podstawowe pojęcia: aminokwasy, hydroliza, jonizacja, jon obojnaczy, amfotery, elektrolit, protoliza, ph, stała dysocjacji,
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoMetabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek
Metabolizm białek Ogólny schemat metabolizmu bialek Trawienie białek i absorpcja aminokwasów w przewodzie pokarmowym w żołądku (niskie ph ~2, rola HCl)- hydratacja, homogenizacja, denaturacja białek i
Bardziej szczegółowoScenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum. Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne
Scenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne Czas trwania lekcji: 2x 45 minut Cele lekcji: 1. Ogólny zapoznanie
Bardziej szczegółowoREAKCJE W CHEMII ORGANICZNEJ
Katedra Biochemii ul. Akademicka 12, 20-033 Lublin tel. 081 445 66 08 www.biochwet.up.lublin.pl REAKCJE W CHEMII ORGANICZNEJ I. Reakcje utleniania na przykładzie różnych związków organicznych. 1. Utlenienie
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B
znaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B el ćwiczenia elem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą oznaczania aktywności endopeptydaz na przykładzie
Bardziej szczegółowoWOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2016/2017 eliminacje rejonowe
kod ŁÓDZKIE CENTRUM DOSKONALENIA NAUCZYCIELI I KSZTAŁCENIA PRAKTYCZNEGO Uzyskane punkty.. WOJEWÓDZKI KONKURS PRZEDMIOTOWY Z CHEMII DLA UCZNIÓW GIMNAZJÓW - rok szkolny 2016/2017 eliminacje rejonowe Zadanie
Bardziej szczegółowoPiotr Chojnacki 1. Cel: Celem ćwiczenia jest wykrycie jonu Cl -- za pomocą reakcji charakterystycznych.
SPRAWOZDANIE: REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE WYBRANYCH ANIONÓW. Imię Nazwisko Klasa Data Uwagi prowadzącego 1.Wykrywanie obecności jonu chlorkowego Cl - : Cel: Celem ćwiczenia jest wykrycie jonu Cl -- za pomocą
Bardziej szczegółowoREAKCJE PROBÓWKOWE 5. Aminy, aminokwasy, białka
REAKCJE PROBÓWKOWE 5. Aminy, aminokwasy, białka imię i nazwisko data nr str. Rubryki oznaczone po prawej stronie ciemnym prostokątem należy wypełniać przed zajęciami. W reakcjach obowiązują wzory strukturalne
Bardziej szczegółowoĆwiczenie nr 7. Aminokwasy i peptydy. Repetytorium. Repetytorium
Repetytorium Ćwiczenie nr 7 dr Mariola Krawiecka Aminokwasy i peptydy 1. Podział aminokwasów. 2. Właściwości aminokwasów-aminokwasy jako jony obojnacze. 3. Reaktywność aminokwasów. 4. Biologicznie ważne
Bardziej szczegółowo3b 2. przedstawione na poniższych schematach. Uzupełnij obserwacje i wnioski z nich wynikające oraz równanie zachodzącej reakcji.
3b 2 PAWEŁ ZYCH IMIĘ I NAZWISKO: KLASA: GRUPA A 1. W celu zbadania właściwości sacharozy wykonano dwa doświadczenia, które zostały przedstawione na poniższych schematach. Uzupełnij obserwacje i wnioski
Bardziej szczegółowoZwiązki biologicznie aktywne
Związki biologicznie aktywne Tematyka wykładów 1. Chemia związków biologicznie aktywnych pojęcia ogólne, klasyfikacja leków. 2. Związki biologicznie aktywne jako związki pochodzenia naturalnego, półsyntetycznego
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoZadanie 1. [ 3 pkt.] Uzupełnij zdania, wpisując brakującą informację z odpowiednimi jednostkami.
Zadanie 1. [ 3 pkt.] Uzupełnij zdania, wpisując brakującą informację z odpowiednimi jednostkami. I. Gęstość propanu w warunkach normalnych wynosi II. Jeżeli stężenie procentowe nasyconego roztworu pewnej
Bardziej szczegółowoWielofunkcyjne związki organiczne poziom rozszerzony
Wielofunkcyjne związki organiczne poziom rozszerzony Zadanie 1. (2 pkt) Źródło: KE 2010 (PR), zad. 29. Pewien dwufunkcyjny związek organiczny ma masę molową równą 90 g/mol. W jego cząsteczce stosunek liczby
Bardziej szczegółowoSprawdzian 2. CHEMIA. Przed próbną maturą. (poziom rozszerzony) Czas pracy: 90 minut Maksymalna liczba punktów: 34. Imię i nazwisko ...
CHEMIA Przed próbną maturą Sprawdzian 2. (poziom rozszerzony) Czas pracy: 90 minut Maksymalna liczba punktów: 34 Imię i nazwisko... Liczba punktów Procent 2 Informacja do zadań 1 i 2. Naturalny chlor występuje
Bardziej szczegółowoBioinformatyka. z sylabusu... (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz. Wykład monograficzny Bioinformatyka.
Bioinformatyka (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM http://www.amu.edu.pl/~ewas z sylabusu... Wykład 1, 2006 1 Co to jest Bioinformatyka? Zastosowanie technologii
Bardziej szczegółowo7-9. Stereoizomeria. izomery. konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych
7-9. Stereoizomeria izomery konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych stereoizomery zbudowane z takich samych atomów atomy połączone w takiej samej sekwencji
Bardziej szczegółowoHYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco:
HYDROLIZA SOLI Hydroliza to reakcja chemiczna zachodząca między jonami słabo zdysocjowanej wody i jonami dobrze zdysocjowanej soli słabego kwasu lub słabej zasady. Reakcji hydrolizy mogą ulegać następujące
Bardziej szczegółowoBIAŁKA. 1. Właściwości fizykochemiczne białek
BIAŁKA 1. Właściwości fizykochemiczne białek Białka, czyli proteiny, są podstawowymi składnikami strukturalnymi wszystkich organizmów żywych, zarówno zwierzęcych, jak i roślinnych. Są to związki wielkocząsteczkowe,
Bardziej szczegółowoII Podkarpacki Konkurs Chemiczny 2009/10. ETAP II r. Godz Zadanie 1 (10 pkt.)
II Podkarpacki Konkurs Chemiczny 2009/10 ETAP II 19.12.2009 r. Godz. 10.00-12.00 KPKCh Zadanie 1 (10 pkt.) 1. Gęstość 22% roztworu kwasu chlorowodorowego o stężeniu 6,69 mol/dm 3 wynosi: a) 1,19 g/cm 3
Bardziej szczegółowoIdentyfikacja wybranych kationów i anionów
Identyfikacja wybranych kationów i anionów ZACHOWAĆ SZCZEGÓLNĄ OSTRORZNOŚĆ NIE ZATYKAĆ PROBÓWKI PALCEM Zadanie 1 Celem zadania jest wykrycie jonów Ca 2+ a. Próba z jonami C 2 O 4 ZACHOWAĆ SZCZEGÓLNĄ OSTRORZNOŚĆ
Bardziej szczegółowoSpis treści. CZĘŚĆ I: Budowa i funkcja białek. CZĘŚĆ II: Bioenergetyka i metabolizm weglowodanów. CZĘŚĆ IV: Metabolizm azotu
Spis treści ZĘŚĆ I: Budowa i funkcja białek Rozdział 1: Aminokwasy.....................................................................1 Rozdział 2: Struktura białek.................................................................15
Bardziej szczegółowoWęglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona
Ćwiczenie nr 7 Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Celem ćwiczenia jest: zapoznanie z metodami jakościowej
Bardziej szczegółowoWHEY CORE BCAA Amino Mega Strong - 2,3kg + 500ml
Utworzono: 2017-01-20 19:50:01 WHEY CORE 100 + BCAA Amino Mega Strong - 2,3kg + 500ml Cena produktu: 198,90 PLN 157,00 PLN Wyjątkowy w smaku koktajl proteinowy ze 100% białkiem serwatkowym (WPC, WPI) o
Bardziej szczegółowoWYKRYWANIE WIĄZAŃ WIELOKROTNYCH WYKRYWANIE WIĄZAŃ WIELOKROTNYCH
WYKRYWANIE WIĄZAŃ WIELOKROTNYCH Odbarwienie wody bromowej Woda bromowa roztwór Br 2 w wodzie - Br 2 (aq): brunatna, brązowa lub ciemnoczerwona ciecz. Gdy brom przyłącza się związku nienasyconego barwa
Bardziej szczegółowo1. Właściwości białek
1. Właściwości białek a. 1. Cele lekcji i. a) Wiadomości Uczeń zna: Uczeń: właściwości białek, proces denaturacji białek, reakcje charakterystyczne dla białek. ii. b) Umiejętności rozróżnia reakcje charakterystyczne
Bardziej szczegółowoCHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ. Ćwiczenie 7
CHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ Ćwiczenie 7 Wykorzystanie metod jodometrycznych do miedzi (II) oraz substancji biologicznie aktywnych kwas askorbinowy, woda utleniona.
Bardziej szczegółowoZapisz za pomocą symboli i wzorów następujące ilości substancji :
ZESTAW I Zadanie 1. Zapisz za pomocą symboli i wzorów następujące ilości substancji : a) dwa atomy wapnia... b) cztery cząsteczki wodoru... c) trzy cząsteczki siarczku żelaza... d) atom magnezu... e) dwie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE III. Reakcje charakterystyczne na węglowodory (alifatyczne, aromatyczne), alkohole, aldehydy i ketony
ĆWIZENIE III eakcje charakterystyczne na węglowodory (alifatyczne, aromatyczne), alkohole, aldehydy i ketony I. eakcje charakterystyczne odróżniające węglowodory alifatyczne nasycone od nienasyconych 1.
Bardziej szczegółowo4. Stereoizomeria. izomery. konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych
4. Stereoizomeria izomery konstytucyjne różne szkielety węglowe, różne grupy funkcyjne różne położenia gr. funkcyjnych stereoizomery zbudowane z takich samych atomów atomy połączone w takiej samej sekwencji
Bardziej szczegółowoWysalanie i denaturacja białek jaja kurzego oraz żelatyny
Wysalanie i denaturacja białek jaja kurzego oraz żelatyny Instrukcja do zajęć laboratoryjnych z przedmiotu hemia Bioorganiczna i Bionieorganiczna Dla studentów kierunku hemia specjalność hemia Bioorganiczna
Bardziej szczegółowoOtrzymany w pkt. 8 osad, zawieszony w 2 ml wody destylowanej rozpipetować do 4 szklanych probówek po ok. 0.5 ml do każdej.
Kwasy nukleinowe izolacja DNA, wykrywanie składników. Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Struktura, synteza i degradacja nukleotydów purynowych i pirymidynowych. 2. Regulacja syntezy nukleotydów. Podstawowe
Bardziej szczegółowoWĘGLOWODORY. Uczeń: Przykłady wymagań nadobowiązkowych Uczeń:
WĘGLOWODORY Wymagania na ocenę dopuszczającą dostateczną dobrą bardzo dobrą pisze wzory sumaryczne, zna nazwy czterech początkowych węglowodorów nasyconych; zna pojęcie: szereg homologiczny; zna ogólny
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 6 IZOLACJA BIAŁEK I ANALIZA WPŁYWU WYBRANYCH CZYNNIKÓW NA BIAŁKA Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 IZOLACJA BIAŁEK I ANALIZA WPŁYWU WYBRANYCH CZYNNIKÓW NA BIAŁKA Doświadczenie 1 Cel: Frakcjonowanie białek mleka metodą wysalania
Bardziej szczegółowoEGZAMIN MATURALNY Z CHEMII
Miejsce na naklejkę z kodem (Wpisuje zdający przed rozpoczęciem pracy) KOD ZDAJĄCEGO MCH-W1D1P-021 EGZAMIN MATURALNY Z CHEMII Instrukcja dla zdającego Czas pracy 90 minut 1. Proszę sprawdzić, czy arkusz
Bardziej szczegółowoSPRAWOZDANIE 2. Data:... Kierunek studiów i nr grupy...
SPRAWOZDANIE 2 Imię i nazwisko:... Data:.... Kierunek studiów i nr grupy..... Doświadczenie 1.1. Wskaźniki ph stosowane w laboratorium chemicznym. Zanotować obserwowane barwy roztworów w obecności badanych
Bardziej szczegółowoPierwiastki bloku d. Zadanie 1.
Zadanie 1. Zapisz równania reakcji tlenków chromu (II), (III), (VI) z kwasem solnym i zasadą sodową lub zaznacz, że reakcja nie zachodzi. Określ charakter chemiczny tlenków. Charakter chemiczny tlenków:
Bardziej szczegółowoTEST NA EGZAMIN POPRAWKOWY Z CHEMII DLA UCZNIA KLASY II GIMNAZJUM
TEST NA EGZAMIN PPRAWKWY Z CHEMII DLA UCZNIA KLASY II GIMNAZJUM I. Część pisemna: 1. Które z poniższych stwierdzeń jest fałszywe? a.) Kwasy są to związki chemiczne zbudowane z wodoru i reszty kwasowej.
Bardziej szczegółowoZadanie: 2 (4 pkt) Napisz, uzgodnij i opisz równania reakcji, które zaszły w probówkach:
Zadanie: 1 (1 pkt) Aby otrzymać ester o wzorze CH 3 CH 2 COOCH 3 należy jako substratów użyć: a) Kwasu etanowego i metanolu b) Kwasu etanowego i etanolu c) Kwasu metanowego i etanolu d) Kwasu propanowego
Bardziej szczegółowoSZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab
SZCZEGÓŁOWE KRYTERIA OCENIANIA Z CHEMII DLA KLASY II GIMNAZJUM Nauczyciel Katarzyna Kurczab CZĄSTECZKA I RÓWNANIE REKCJI CHEMICZNEJ potrafi powiedzieć co to jest: wiązanie chemiczne, wiązanie jonowe, wiązanie
Bardziej szczegółowopobrano z
ODPOWIEDZI Zadanie 1. (2 pkt) 1. promienia atomowego, promienia jonowego 2. najwyższego stopnia utlenienia Zadanie 2. (1 pkt) 1. Pierwiastek I jest aktywnym metalem. Tworzy wodorek, w którym wodór przyjmuje
Bardziej szczegółowoĆWICZENIA LABORATORYJNE WYKRYWANIE WYBRANYCH ANIONÓW I KATIONÓW.
ĆWICZENIA LABORATORYJNE WYKRYWANIE WYBRANYCH ANIONÓW I KATIONÓW. Chemia analityczna jest działem chemii zajmującym się ustalaniem składu jakościowego i ilościowego badanych substancji chemicznych. Analiza
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoR 2 III-rzędowe R 1 N R 3
ZWIĄZKI ZAWIERAJĄE AZT W GRUPA FUKYJY I. Wprowadzenie teoretyczne Ważniejsze związki organiczne zawierające azot w grupie funkcyjnej to aminy, aminokwasy, związki nitrowe oraz hydrazyna i jej pochodne.
Bardziej szczegółowoWłaściwości białek. 1. Cele lekcji. 2. Metoda i forma pracy. a) Wiadomości. b) Umiejętności. c) Postawy
Właściwości białek 1. Cele lekcji a) Wiadomości Uczeń: zna pojęcia: peptyd, wiązanie peptydowe, białko, wysalanie, koagulacja, peptyzacja, denaturacja, roztwór koloidalny, zol, żel. wie, jakie czynniki
Bardziej szczegółowoPodstawowe pojęcia i prawa chemiczne
Podstawowe pojęcia i prawa chemiczne Pierwiastki, nazewnictwo i symbole. Budowa atomu, izotopy. Przemiany promieniotwórcze, okres półtrwania. Układ okresowy. Właściwości pierwiastków a ich położenie w
Bardziej szczegółowoOznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym
Ćwiczenie 6 Oznaczanie SO w powietrzu atmosferycznym Dwutlenek siarki bezwodnik kwasu siarkowego jest najbardziej rozpowszechnionym zanieczyszczeniem gazowym, występującym w powietrzu atmosferycznym. Głównym
Bardziej szczegółowoĆwiczenia laboratoryjne 2
Ćwiczenia laboratoryjne 2 Ćwiczenie 5: Wytrącanie siarczków grupy II Uwaga: Ćwiczenie wykonać w dwóch zespołach (grupach). A. Przygotuj w oddzielnych probówkach niewielką ilość roztworów zawierających
Bardziej szczegółowo