Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu

Transkrypt

1 Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu mogą byd wykorzystywane przez jego Użytkowników wyłącznie w zakresie własnego użytku osobistego oraz do użytku w szkołach podczas zajęd dydaktycznych. Kopiowanie, wprowadzanie zmian, przesyłanie, publiczne odtwarzanie i wszelkie wykorzystywanie tych treści do celów komercyjnych jest niedozwolone. Plik można dowolnie modernizowad na potrzeby własne oraz do wykorzystania w szkołach podczas zajęd dydaktycznych.

2 Białka właściwości i funkcje

3 Miejsce białek wśród innych składników chemicznych

4 Białka Związki organiczne ogrywające kluczową rolę w świecie istot żywych Są to wielocząsteczkowe biopolimery, w skład których wchodzą: węgiel, wodór, tlen, azot i często siarka Zbudowane z mniejszych podjednostek monomerów- zwanych aminokwasami

5 Aminokwasy Są to podstawowe jednostki budujące białka. Zbudowane są z grupy aminowej(1), grupy karboksylowej(2), atomu wodoru oraz ze specyficznego dla każdego aminokwasu łańcucha bocznego(4). Wszystkie te elementy są skupione wokół węgla α W białkach powszechnie występuje 20 aminokwasów różna liczba, rodzaj oraz kolejność ułożenia aminokwasów w białku jest przyczyną różnorodności białek występujących w przyrodzie

6 Formy aminokwasów Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel. Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. Jedna z form lustrzanych nosi nazwę L- aminokwasu, druga D-aminokwasu. W organizmach żywych występują prawie wyłącznie L-aminokwasy

7 W roztworze wodnym o ph=7 (obojętnym) aminokwasy występują w formie zjonizowanych cząsteczek. Grupa aminowa (-NH 2 ) przyłącza proton stając się dodatnio naładowaną grupą NH 3+, a grupa karboksylowa(cooh) oddaje proton, tworząc ujemnie naładowaną grupę COO -. Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Gdy ph roztworu ulega zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Gdy ph rośnie(zmniejsza się stężenie jonów H+), zaczyna przeważać forma o niezjonizowanej grupie NH 3. Gdy ph spada (stężenie H+ rośnie), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.

8 Aminokwasy różnią się łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów pozostaje niezmieniona. Biorąc pod uwagę właściwości grupy bocznej aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe np. alanina, leucyna i izoleucyna, metionina hydrofilowe: cysteina, tyrozyna, treonina Aminokwasy z łańcuchem bocznym niepolarnym, wykazują tendencję do unikania kontaktu z wodą (posiadają właściwości hydrofobowe) Aminokwasy, których łańcuch boczny jest polarny cechuje hydrofilowość (wykazują powinowactwo do wody)

9 Podział aminokwasów Bakterie i rośliny potrafią, w większości, same syntetyzować aminokwasy z prostych związków Ludzie i zwierzęta potrafią syntetyzować niektóre aminokwasy np. glicynę, alaninę aminokwasy te nazywamy aminokwasami endogennymi Te aminokwasy, których nie potrafimy sami wytworzyć, które zatem musimy dostarczać z pożywieniem, noszą nazwę aminokwasów egzogennych, np. walina, lizyna Tylko pokarmy pochodzenia zwierzęcego zawierają białka pełnowartościowe, ponieważ zbudowane są ze wszystkich niezbędnych aminokwasów wykorzystywanych przez organizm

10 Jak powstają białka? W wyniku połączenia cząsteczek aminokwasów powstaje białko. Aminokwasy łączą się między sobą wiązaniem peptydowym, w tworzeniu którego uczestniczy grupa karboksylowa (COOH) jednego aminokwasu i grupą aminową (NH 3 ) kolejnego aminokwasu

11 Podział białek ze względu na ilość aminokwasów tworzących dane białko W wyniku połączenia dwóch cząsteczek aminokwasów powstaje dipeptyd Połączenie większej liczby aminokwasów prowadzi do powstania polipeptydu Na jednym końcu każdego łańcucha polipeptydowego znajduje się wolna grupa aminowa, na drugim zaś wolna grupa karboksylowa. Wszystkie pozostałe grupy biorą udział w tworzeniu wiązania peptydowego

12 Struktury białkowe: W strukturze cząsteczek białkowych można wyróżnić cztery poziomy organizacji zwane rzędowością. Wyróżniamy następujące struktury białek: Pierwszorzędową Drugorzędową Trzeciorzędową czwartorzędową

13 Struktura pierwszorzędowa 1-alanina, 2-walina, 3-seryna, 4-glutaminian,5-cysteina, 6-glutamina, 7-fenyloalanina, 8-metionina, 9-histydyna itd Jest to najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki, jest wyznaczona przez sekwencję - kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana genetycznie

14 Struktura drugorzędowa Jest to typ przestrzennego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego na skutek tworzenia się wiązań wodorowych. Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek układają się w kształt α-helisy lub struktury arkusza (harmonijki beta).

15 Struktura trzeciorzędowa Jest efektem pofałdowania i zwinięcia się łańcucha polipeptydowego, mającego już określoną strukturę dwurzędową. Organizację trzeciorzędową białek stabilizują wiązania wodorowe, mostki dwusiarczkowe oraz jonowe i hydrofobowe siły przyciągania pomiędzy grupami bocznymi aminokwasów

16 Struktura czwartorzędowa Określa wzajemne ułożenie dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych, z których każdy ma już określoną strukturę pierwszo-, drugo-, trzeciorzędową. Strukturę czwartorzędową ma cząsteczka hemoglobiny białko czerwonych krwinek, które bierze udział w transporcie tlenu

17 Denaturacja białek To trwałe uszkodzenie struktury drugo-, trzecio- i czwartorzędowej, w wyniku czego białko traci swoje właściwości biologiczne Czynniki denaturacji: Wysoka temperatura (powyżej 50 C) promieniowanie rentgenowskie i jonizujące sole metali ciężkich silne kwasy i zasady rozpuszczalniki organiczne

18 Podział białek Białka proste A)Białka globularne rozpuszczalne w wodzie: - Albuminy - Globuliny - Histony B)Białka fibrylarne włókienkowe - nierozpuszczalne w wodzie: - Kolagen białko tkanki łącznej - Keratyna białko paznokci, włosów - Fibryna powstająca w czasie krzepnięcia krwi Białka złożone(proteidy) Posiadają grupę niebiałkową połączoną z łańcuchem polipeptydowym: - Fosfoproteidy( do łańcucha białkowego dołączona jest reszta kwasu fosforowego) - Glikoproteidy( do łańcucha białkowego dołączone są cukrowce) - Metaloproteidy (do łańcucha białkowego dołączone są metale) - Chromoproteidy (do łańcucha białkowego dołączone są barwniki)

19 Funkcja białek Są podstawowym materiałem budulcowym komórek i tkanek organizmu Jako tzw. enzymy biorą udział w większości reakcji zachodzących w organizmach żywych Biorą udział w transporcie różnych substancji np. hemoglobina transportuje tlen i częściowo dwutlenek węgla Jako przeciwciała dają odporność organizmowi Są również materiałem energetycznym