protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.)

Transkrypt

1 Białka 1

2 protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.) cząsteczki życia materiał budulcowy materii ożywionej oraz wirusów wielkocząsteczkowe biopolimery o masie od kilku tysięcy do kilku milionów jednostek masy zbudowane z aminokwasów cegiełek życia - połączonych wiązaniem peptydowym 2

3 Białka podstawowy składnik wszystkich organizmów zwierzęcych oraz roślinnych; wykorzystywane głównie jako pasze oraz składnik pokarmów i substancje wspomagające leczenie; ich synergiczne działanie znalazło zastosowanie przy produkcji kosmetyków; właściwości funkcjonalne - zastosowanie w różnych gałęziach przemysłu spożywczego. 3

4 from 4

5 Forma α jest tą, która występuje w białkach 5

6 Enancjomery aminokwasy chiralne szereg L - wyjątek prolina konfiguracja absolutna S wyjątek (R)-cysteina 6

7 najmniejsza rozpuszczalność; najmniejsza lepkość; najmniejsze ciśnienie osmotyczne; nie wędruje w polu elektrycznym; 7

8 L-aminokwasy biogenne endogenne glicyna alanina kw. asparaginowy kw. glutaminowy asparagina glutamina seryna cysteina tyrozyna prolina egzogenne walina leucyna izoleucyna fenyloalanina tryptofan lizyna treonina metionina histydyna arginina 8

9 9

10 10

11 11

12 12

13 from 13

14 from 14

15 Peptydy i białka zawierają 2 lub więcej aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym oligopeptydy 2 10 aminokwasów polipeptydy > 10 aminokwasów białka masa cząsteczkowa > 10kDa 15

16 Białka roślinne tańsze w produkcji niepełny skład aminokwasowy niezbędne do produkcji białek zwierzęcych zwierzęce droższe w produkcji zbilansowany skład większe obciążenie dla środowiska 16

17 Podział białek -lokalizacja w organizmie wewnątrz i zewnątrz komórkowe -pełnienie funkcji strukturalne i aktywne biologicznie -forma globularne i fibrylarne -budowa chemiczna proste i złożone 17

18 Proste składają się wyłącznie z aminokwasów protaminy histony albuminy - dobrze rozpuszczalne globuliny - słabo rozpuszczalne prolaminy - roślinne glutaminy - roślinne skleroproteiny kreatyna, kolagen 18

19 Złożone składają się z części białkowej oraz prostetycznej cukrowa glikoproteiny jon metalu metaloproteiny hem chromoproteiny reszta kwasu fosforowego fosfoproteiny kwas nukleinowy nukleoproteiny lipidy lipidoproteiny 19

20 Rodzaj Funkcja Przykład Strukturalne Nadają kształt i strukturę komórce lub organelli Aktyna; Tubulina; Elastyna; Kolagen, Kreatyna Enzymy Katalizują reakcje biologiczne Trypsyna Papaina Przenośnikowe Wiążą inne molekuły i przesyłają sygnał Glutaminan Sterydy Inne funkcje Posiadają specyficzne właściwości Przeciwciała Immunoglobuliny Neuropeptydy 20

21 Rodzaj białek Włókniste Kuliste Mieszane Przykłady Kolagen Kreatyna Enzymy Przeciwciała Hormony Hemoglobina 21

22 22

23 wiązanie peptydowe I II wiązania wodorowe poszczególne części łańcucha polipeptydowego mogą występować w obu formach II rzędowych III wiązania wodorowe; S-S; oddziaływania jonowe (elektrostatyczne); hydrofobowe; van der Waals a IV oddziaływania niekowalencyjne struktury niebiałkowe 23

24 Struktura białek makromolekuły białek, peptydów zawierają w swoim składzie w określonej kolejności i ilości aminokwasy budowa przestrzenna i właściwości funkcjonalne zależne są od rodzaju i sekwencji aminokwasów białka natywne mają biologiczne aktywną konformację 24

25 Fałdowanie białka interakcje pomiędzy aminokwasami o natywnej strukturze białka decyduje sekwencja aminokwasów oraz oddziaływania z innymi białkami i kwasami nukleinowymi tylko takie cząsteczki mogą pełnić właściwą dla danego białka biologiczne funkcje 25

26 26

27 Właściwości fizykochemiczne rozpuszczalność białek zależy od - ich struktury białka globularne rozpuszczalne fibrylarne nierozpuszczalne - ph środowiska Na ogół większość rozpuszczalna jest dobrze. 27

28 Rozpuszczalność - wpływ ph, punkt izoelektryczny 28

29 najmniejsza rozpuszczalność; najmniejsza lepkość; najmniejsze ciśnienie osmotyczne; nie wędruje w polu elektrycznym; 29

30 30

31 WHC zdolność utrzymywania wody zależy od : ogólnej hydrofobowości konformacji białek ph (rys.) najniższa w pi oddziaływań jonowych interakcji z innymi wielkocząsteczkowymi strukturami (rys.) dipole wody łączą się z polarnymi łańcuchami bocznymi oraz N i O z wiązania peptydowego 31

32 32

33 Wysalane z roztworów Dodatek soli do może powodować: -agregację i wysolenie białek -zwiększyć dysocjację i rozpuszczalność białek niedobór dostępnych dipoli wodnych niezbędnych do uwodnienia białka 33

34 Żelowanie tworzenie uporządkowanej, przestrzennej struktury cząstek polimerów, zdolnej do zatrzymania rozpuszczalnika i sustancji rozpuszczonych Trwałość zoli zależy od: zmiany uwodnienia, temperatury i ładunku rozproszonych cząstek białkowych spadek rozpuszczalności koagulacja koagulacja zol żel peptyzacja 34

35 Denaturowanie zniszczenie struktury II, III, IV rzędowej Czynniki: promieniowanie (IR, UV, a, b, g) jony metali ciężkich, ph, rozpuszczalniki organiczne, detergenty 35

36 36

37 37

38 Tworzenie emulsji from: Zależy od: -hydrofobowość -powierzchniowy ładunek -sztywność cząsteczki -lepkość środowiska -rozpuszczalności -ph zapobiegają flokulacji i koalescencji 38

39 Tworzenie i stabilizowanie pian zależy od -rodzaju białka -temperatury tworzenia -lepkości ośrodka -substancji towarzyszących 39

40 Właściwości funkcjonalne białek: - rozpuszczalność - WHC - tworzenie emulsji - zdolność tworzenia i stabilizowania pian -żelowanie - wiązanie tłuszczu i związków aromatycznych 40