Aminokwasy, peptydy i białka. Związki wielofunkcyjne

Transkrypt

1 Aminokwasy, peptydy i białka Związki wielofunkcyjne

2 Aminokwasy, peptydy i białka Aminokwasy, peptydy i białka: - wiadomości ogólne Aminokwasy: - ogólna charakterystyka - budowa i nazewnictwo - właściwości fizyczne i chemiczne - aminokwasy białkowe: budowa, izomeria optyczna Białka, Peptydy - wiadomości ogólne

3 Aminokwasy, peptydy i białka widadomości ogólne Białka to jedna z najważniejszych grup związków organicznych występujących w przyrodzie. Stanowią one budulec wszystkich organizmów żywych oraz uczestniczą w wielu złożonych procesach biochemicznych. Cząsteczki białek osiągają ogromne rozmiary, sięgające wielu milionów unitów unit- jednostka masy atomowej (u), w przybliżeniu równa masie jednego atomu wodoru, zdefiniowana jako 1/12 masy atomu węgla 12 C. m u =1u 1, kg W przyrodzie występuje tak wiele białek, że stanowią one największą grupę związków chemicznych. Dlatego też są najmniej poznaną grupą, i do tej pory odkryto i poznano funkcje niewielkiej ich liczby.

4 Aminokwasy wiadomości ogólne Pomimo swej ogromnej złożoności białka są tworami złożonymi z niewielkich cząsteczek zwanych aminokwasami. Niemal wszystkie białka pochodzą od dwudziestu kilku aminokwasów które stanowią ich podstawowy budulec. Aminokwasy są to niewielkie cząsteczki, które należą do związków wielofunkcyjnych, charakteryzują się w swej budowie występowaniem dwóch grup funkcyjnych: grupy aminowej i grupy karboksylowej. grupa karboksylowa Alanina grupa aminowa Histydyna

5 Budowa i nazewnictwo aminokwasów Aminokwasy zawierają w swojej budowie dwie grupy funkcyjne AMINOWĄ i KARBOKSYLOWĄ R- oznacza fragment węglowodorowy, który może być dowolny. W tym miejscu mogą znajdować się dowolne fragmenty węglowodorów, a także bardziej rozbudowane cząsteczki, zawierające niejednokrotnie hetero atomy takie jak azot, tlen czy siarka. Nazwę aminokwasu tworzy się podobnie jak w przypadku kwasów karboksylowych, z tym wyjątkiem, że w przedrostku nazwy właściwej (nazwy kwasu karboksylowego) dodaje się nazwę amino. Kwas 3-aminopropanowy Kwas 2-aminobenzoesowy

6 Właściwości fizyczne aminokwasów (kwas aminooctowy) Najprostszym aminokwasem jest pochodna kwasu octowego czyli kwas aminooctowy inaczej zwany glicyną. Właściwości fizyczne glicyny to: - biała, krystaliczna substancja - dobrze rozpuszczalna w wodzie - odczyn wodnego roztworu jest obojętny (ph=7) Temperatura topnienia glicyny wynosi 240 C co świadczy o tym, że glicyna występuje wyłącznie w formie soli wewnętrznej.

7 Właściwości chemiczne aminokwasów (kwas aminoocotwy) Właściwości chemiczne glicyny: Obecność grup o charakterze zasadowym i kwasowym w jednej cząsteczce powoduje, że aminokwasy zachowują się jak związki amfoteryczne. Czyli są w stanie reagować zarówno z kwasem jak i z zasadą

8 Właściwości chemiczne aminokwasów kondensacja - peptydy Jedną z najważniejszych reakcji jest kondensacja która prowadzi do powstawania peptydów a następnie do powstawanie super struktur jakimi są białka. Kondensacja dwóch aminokwasów daje nam związek o nazwie dipeptydu. Wiązanie pomiędzy sąsiednimi aminokwasami nosi nazwę wiązania peptydowego wiązanie peptydowe

9 Właściwości chemiczne aminokwasów kondensacja - peptydy Wiązanie peptydowe można zhydrolizować zarówno w warunkach kwasowych, zasadowych jak i w obojętnych z użyciem odpowiednich enzymów. W wyniku hydrolizy zostaną odtworzone pojedyncze aminokwasy.

10 Aminokwasy białkowe Aminokwasy białkowe to grupa aminokwasów, które stanowią główny budulec wszystkich białek występujących w organizmach żywych. W wyniku badań przeprowadzonych na białkach występujących w przyrodzie stwierdzono, że głównym budulcem tychże białek są 24 aminokwasy. Aminokwasy białkowe różnią się miedzy sobą budową: - są alifatyczne i aromatyczne - obojętne (taka sama ilość grup aminowych i karboksylowych) - kwaśne (więcej grup karboksylowych) - zasadowe (więcej grup aminowych) - dodatkowe grupy funkcyjne np. grupa hydroksylowa - zawierać heteroatom np. siarkę (cysteina)

11 Aminokwasy białkowe prolina (Pro) walina (Val) alanina (Ala) Przykłady kilku aminokwasów białkowych tyrozyna (Tyr) tryptofan (Trp) cysteina (Cys)

12 Czynność optyczna aminokwasów białkowych We wszystkich aminokwasach białkowych (oprócz glicyny) z jednym atomem węgla związaną jest grupa aminowa i karboksylowa. Węgiel ten określamy nazwą α, ponieważ związane z nim są cztery różne podstawniki, związek ten jest czynny optycznie. L- α - aminokwas D α - aminokwas To, że aminokwasy białkowe są optycznie czynne świadczy o tym, że wszystkie procesy w organizmach żywych przebiegają z udziałem związków chiralnych. Należą do nich katalizatory białkowe enzymy będące także białkami. Organizm potrafi wykorzystywać do syntezy swoich białek tylko enancjomery o określonej konfiguracji. W organizmach żywych najczęściej spotykane są L-aminokwasy. Pojęcie izomerii optycznej można prześledzić w lekcji pt. Węglowodany część1

13 Białka, peptydy wiadomości ogólne Polipeptydy zbudowane z więcej niż 100 reszt aminokwasowych nazywane są umownie białkami. Peptydy nawet te najkrótsze mają bardzo duże znaczenie biologiczne. Przykładem może by tripeptyd glutation, którego obecność stwierdzono w większości żywych komórek. Cząsteczka glutationu zbudowany jest z trzech reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego (Glu) cysteiny (Cys) i glicyny (Gly). Stosując popularną w biochemii skrótową symbolikę określonych aminokwasów możemy zapisać wzór tego aminokwasu a następujący sposób: Glu-Cys-Gly Po lewej stronie tego zapisu jest umiejscowiony aminokwas z wolną resztą aminową natomiast po prawej stronie tego zapisu umiejscowiony jest aminokwas z wolną resztą karboksylową.

14 Białka, peptydy wiadomości ogólne glutation Glu-Cys-Gly wiązania peptydowe

15 Struktury białek Kolejność reszt aminokwasowch w łańcuchu bocznym jest nazywana strukturą pierwszorzędową polipeptydu, białka. Jej ustalenie jest pierwszym krokiem na drodze do ustalenia budowy danego białka. Łańcuchy peptydowe przybierają określone kształty przestrzenne. Są one wynikiem oddziaływań pomiędzy łańcuchami bocznymi określonych aminokwasów w różnych częściach tego samego białka. Powstanie w wyniku takich oddziaływań struktury spiralnej noszącej nazwę alfa helisy nosi nazwę struktury drugorzędowej. Inną formą struktury drugorzędowej jest struktura beta czyli powstanie swoistej drabinki utworzonej oddziaływaniami pomiędzy dwoma sąsiednimi łańcuchami białkowymi. Ewentualnie oddziaływanie takie powstaje w wyniku zapętlenia się pojedynczego łańcucha aminokwasowego. Struktura trzeciorzędowa jest to twór powstający w wyniku przestrzennego zapętlenia i skręcania się struktur drugorzędowych. W wyniku czego powstają białka globularne. Mioglobina jest tutaj przykładem takiej struktury. Struktury czwartorzędowe to tfory jakie się kształtują w wyniku łączenia się ze sobą struktur drugo i trzeciorzędowych. Przykładem może być hemoglobina która jest zbudowana z 4 jednostek mioglobiny połączonych ze sobą mostkami.

16 Struktury białek Struktura drugorzędowa w środku

17

18 Właściwości chemiczne i fizyczne białek. Roztwory koloidalene białek. Białka dosyć dobrze rozpuszczają się w wodzie tworząc tzw. roztwory koloidalne. Dzieje się tak dla tego, że cząsteczki białka są stosunkowo duże i potrafią oddziaływać z cząsteczkami wody tworząc wiązania wodorowe. W ten sposób tworzą się otoczki solwatacyjne czyli cząsteczki wody oplatają w całości cząsteczkę białka tworząc w ten sposób roztwór koloidalny. Wysolenie białek otoczkę solwatacyjną białka można zniszczyć dodając do roztworu mocnego elektrolitu, któego jony są silniej solwatowane przez cząsteczki wody. Następuje wówczas strącanie się białka zwane wysalaniem. Proces ten nie narusza struktury przestrzennej białka i dlatego jest w pełni odwracalny. Metodę tą stosuje się do wytrącania osadów białek z roztworów. Denaturacja białek Pod wpływem wielu czynników chemicznych takich jak sole metali ciężkich (Pb, Cd, Hg), mocnych kwasów, reaktywnych związków organicznych (np. aldechyd mrówkowy) oraz wysokiej temperatury. Białka strącają się z roztworów w sposób nie odwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białka. Jest to spowodowane nie odwracalnym rozerwaniem wiązań wodorowych i innych oddziaływań wiążących łańcuchy polipeptydowe.

19 Hydroliza białek - ze względu na swą bardzo zróżnicowaną budowę białka mają bardzo dużo różnych właściwości chemicznych. Jednakże wspólnym procesem dla wszystkich białek reakcja hydrolizy. W środowisku kwaśnym lub zasadowym następuje rozerwanie łańcucha polipeptydowego na poszczególne aminokwasy. Reakcja ta ma praktyczne zastosowanie do otrzymania tzw. hydrolizatu białkowego stosowanego jak składnik zup w proszku i przypraw. Hydroliza białek może zachodzić także pod wpływem wyspecjalizowanych enzymów białkowych tak jak to ma miejsce w przewodzie pokarmowym. Uwolnione aminokwasy wykorzystywane są przez organizm do syntezy własnych białek. Reakcja ksantoproteinowa Pewne reakcje, którym ulegają niektóre aminokwasy wchodzące w skład białek, stosuje się jako próby rozpoznawcze na obecność białek. Jedną z takich prób jest reakcja ksantoproteinowa. Reakcja ta polega na działaniu stężonym kwasem azotowym na roztwór podejrzany o zawieranie białka. W wyniku tego pojawia się żółte zabarwienie roztworu zmieniające się na pomarańczowe pod wpływem działania amoniakiem. Z chemicznego punktu widzenia reakcja ta polega na nitrowaniu pierścienia aromatycznego w aminokwasie tyrozynie. Synteza białek W dzisiejszych czasach synteza białek nie stwarza już większych problemów obecnie stosuje się automaty, które w sposób zaprogramowany są w stanie produkować białka o zadanym ułożeniu reszt aminokwasowych. Proces ten stał się obecnie standardem w laboratoriach zajmujących się badaniem nad właściwościami białek.