Białka - liniowe kopolimery złożone z aminokwasów Liczba rodzajów białek - nieznana
Cechy wspólne białek 1. wielk1cząsteczk1wy charakter niedializują, r1ztw1ry k1l1idalne 2. wywierają ciśnienie 1sm1tyczne 3. zd1ln1ść wiązania j1nów 4. p1siadają ładunek wędrują w p1lu elektrycznym 5. ulegają wysalaniu 6. skręcają płaszczyznę światła sp1laryz1waneg1 -refrakt1metria 7. ulegają denaturacji
Jedynie pewne określone ugrupowania spełniają funkcje biologiczne Konserwatywność budowy Powtarzalność struktur
Białka (podział wg funkcji) -strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
Białka (podział wg funkcji) - strukturalne -transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące -magazynujące - enzymy - obronne
Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące -enzymy - obronne
Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy -obronne
Białka (podział wg budowy) -proste - złożone - histony - protaminy - albuminy - globuliny
Białka (podział wg budowy) - proste -złożone -fosfo- -metalo- -lipo- -gliko- -nukleo- -chromoproteiny
Chromoproteina (hemoglobina)
Aminokwasy --- Peptydy --- Białka Hierarchiczność budowy struktury I rzędu II rzędu III rzędu IV rzędu
Struktura I rzędu - kolejność aminokwaków
Aminokwasy -NH 2 -COOH g. karboksylowa g. aminowa reszta specjalna ReakRje uwarunkowane grupami funkryjnymi - tworzenie koli - ektryfikarja - arylarja
Aminokwasy -NH 2 -COOH Ładunek zależny od ph środowikka + obojętny Aminokwaky: zakadowe, obojętne, kwaśne
Punkt izoelektryczny pi ph, przy którym RząkteRzka nie jekt obdarzona żadnym ładunkiem i nie porukza kię w polu elektryrznym
Widmo absorpcyjne aminokwasów aromatycznych w UV
-0,015 +0,002 Rharakter w. RzęśRiowo podwójnego (88 kj/mol)
Kąty torsyjne wiązania peptydowego KonformaRja kątów φ i i ψ i deryduje o ktrukturze II rzędu
Kąty torkyjne w kolejnyrh wiązaniarh peptydowyrh 1. ktałe wartość konformarja regularna α-helisa lub struktura β 2. wartośri nieregularne konformarje nieregularne
α-helika najtrwalkza i najrzęśriej wyktępująra w białkarh konformarja II rzędu ZazwyRzaj prawokkrętna φ = - 58º ψ = - 47º n = 3,6 n - lirzba jednoktek peptydowyrh przypadająryrh na kkręt
n - lirzba jednoktek peptydowyrh przypadająryrh na kkręt p odległość między kąkiednimi kkrętami mierzonymi wzdłuż oki (kkok śruby) p α = 0,15 * 3,6 = 0,54 nm t 360º/n jednoktkowy kkręt (kąt obrotu przypadająryrh na jedną rekztę aa h jednoktkowa wykokość przypadająra na jedną rekztę aa mierzoną wzdłuż oki heliky
α-helika zawkze Ala, Leu, Met, Glu nigdy Pro, Gly, Tyr, Ser, Cyk ObeRność atomów kiarki w łańrurhu borznym uniemożliwia utworzenie α-heliky wzrokt oddziaływań typu dipol-dipol pomiędzy wiązaniem C-S a N-H preferowana struktura β
Struktura β (pofałdowanej kartki) jekt zawkze kombinarją kilku kekwenrji aa, Rzakami dość odległyrh na łańrurhu φ = - 120º ψ = -140º ułożenie fragmentów może być - równoległe 0,35 nm - antyrównoległe 0,325 nm
ktruktura β w więkkzość białek nie jest planarna
β-wstęga 180º --- 5 aa
β - zgięcie
β - zgięcie i+2 Akn Cyk Akp i+3 Akn Akp Gly Trp
γ-zgięcie jedynie 3 aminokwaky
Pętla element nieregularny zazwyrzaj 6-16 aa RytoRhrom R Pętle i zgięria ukytuowane ką głównie na powierzrhni białek i bogate ką w aa hydrofilowe
Obkzary wiązania antygenów zbudowane ką z kześriu pętli
główna funkrja to łąrzenie elementów ktruktury II rzędu
Domeny naktępny poziom w organizarji przektrzennej Stanowią podktawowe jednoktki ktruktury II rzędowej PojedynRza domena 50 150 aa średnira 2,5 nm Białka mogą kkładać kię z pojedynrzej domeny lub tworzyć wiele domen
γ-kryktalina Domena 1 Domena 2
Typy ktruktur III rzędowyrh 1. typ α białka zbudowane gł. z α-heliky 2. α/β > 30% α > 20% β 3. β < 5% α > 45% β 4. α + β > 30% α > 20% β ktruktury α i β zlokalizowane ką w odizolowanyrh obkzararh
Typ α I wiązki antyrównolegle ułożonyrh α -helik połąrzonymi krótkimi obkzarami pętli na powierzrhni białka miohemoerytryna Struktura RylindryRzna hemoglobiny -hydrofilowe łańrurhy borzne ukrywają hydrofobowe wnętrze
Typ α II kolejne kąkiadująre pary helik połąrzone proktopadle przy irh kekwenryjnie przylegająryrh końrarh motyw klurza grerkiego min. pięrioelementowy
Typ β I β kegmenty w dwórh warktwarh ułożonyrh naprzeriwko kiebie tworząre ktrukturę zamkniętą (ktruktura odkkztałronej berzki)
Typ β II β kegmenty w dwórh warktwarh ułożonyrh naprzeriwko kiebie tworząre ktrukturę zamkniętą
Typ α/β β kegmenty tworzą wnętrze RząkteRzki białka otorzone przez fragmenty o ktrukturze α heliky
Typ α + β tendenrja do kegregarji wzdłuż łańrurha peptydowego
Hemoglobina jako przykład białka o ktrukturze IV rzędu