Białka - liniowe kopolimery. złożone z aminokwasów. Liczba rodzajów białek - nieznana

HTML
DOWNLOAD

Wielkość: px

Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Białka - liniowe kopolimery. złożone z aminokwasów. Liczba rodzajów białek - nieznana"

Mateusz Milewski
7 lat temu
Przeglądów:

1 Białka - liniowe kopolimery złożone z aminokwasów Liczba rodzajów białek - nieznana

2 Cechy wspólne białek 1. wielk1cząsteczk1wy charakter niedializują, r1ztw1ry k1l1idalne 2. wywierają ciśnienie 1sm1tyczne 3. zd1ln1ść wiązania j1nów 4. p1siadają ładunek wędrują w p1lu elektrycznym 5. ulegają wysalaniu 6. skręcają płaszczyznę światła sp1laryz1waneg1 -refrakt1metria 7. ulegają denaturacji

3 Jedynie pewne określone ugrupowania spełniają funkcje biologiczne Konserwatywność budowy Powtarzalność struktur

4 Białka (podział wg funkcji) -strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne

5 Białka (podział wg funkcji) - strukturalne -transportujące - magazynujące - enzymy - obronne

6 Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące -magazynujące - enzymy - obronne

7 Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące -enzymy - obronne

8 Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy -obronne

9 Białka (podział wg budowy) -proste - złożone - histony - protaminy - albuminy - globuliny

10 Białka (podział wg budowy) - proste -złożone -fosfo- -metalo- -lipo- -gliko- -nukleo- -chromoproteiny

11 Chromoproteina (hemoglobina)

12 Aminokwasy --- Peptydy --- Białka Hierarchiczność budowy struktury I rzędu II rzędu III rzędu IV rzędu

13 Struktura I rzędu - kolejność aminokwaków

14 Aminokwasy -NH 2 -COOH g. karboksylowa g. aminowa reszta specjalna ReakRje uwarunkowane grupami funkryjnymi - tworzenie koli - ektryfikarja - arylarja

16 Aminokwasy -NH 2 -COOH Ładunek zależny od ph środowikka + obojętny Aminokwaky: zakadowe, obojętne, kwaśne

17 Punkt izoelektryczny pi ph, przy którym RząkteRzka nie jekt obdarzona żadnym ładunkiem i nie porukza kię w polu elektryrznym

22 Widmo absorpcyjne aminokwasów aromatycznych w UV

29 -0,015 +0,002 Rharakter w. RzęśRiowo podwójnego (88 kj/mol)

30 Kąty torsyjne wiązania peptydowego KonformaRja kątów φ i i ψ i deryduje o ktrukturze II rzędu

31 Kąty torkyjne w kolejnyrh wiązaniarh peptydowyrh 1. ktałe wartość konformarja regularna α-helisa lub struktura β 2. wartośri nieregularne konformarje nieregularne

32 α-helika najtrwalkza i najrzęśriej wyktępująra w białkarh konformarja II rzędu ZazwyRzaj prawokkrętna φ = - 58º ψ = - 47º n = 3,6 n - lirzba jednoktek peptydowyrh przypadająryrh na kkręt

34 n - lirzba jednoktek peptydowyrh przypadająryrh na kkręt p odległość między kąkiednimi kkrętami mierzonymi wzdłuż oki (kkok śruby) p α = 0,15 * 3,6 = 0,54 nm t 360º/n jednoktkowy kkręt (kąt obrotu przypadająryrh na jedną rekztę aa h jednoktkowa wykokość przypadająra na jedną rekztę aa mierzoną wzdłuż oki heliky

37 α-helika zawkze Ala, Leu, Met, Glu nigdy Pro, Gly, Tyr, Ser, Cyk ObeRność atomów kiarki w łańrurhu borznym uniemożliwia utworzenie α-heliky wzrokt oddziaływań typu dipol-dipol pomiędzy wiązaniem C-S a N-H preferowana struktura β

38 Struktura β (pofałdowanej kartki) jekt zawkze kombinarją kilku kekwenrji aa, Rzakami dość odległyrh na łańrurhu φ = - 120º ψ = -140º ułożenie fragmentów może być - równoległe 0,35 nm - antyrównoległe 0,325 nm

40 ktruktura β w więkkzość białek nie jest planarna

41 β-wstęga 180º aa

42 β - zgięcie

43 β - zgięcie i+2 Akn Cyk Akp i+3 Akn Akp Gly Trp

44 γ-zgięcie jedynie 3 aminokwaky

46 Pętla element nieregularny zazwyrzaj 6-16 aa RytoRhrom R Pętle i zgięria ukytuowane ką głównie na powierzrhni białek i bogate ką w aa hydrofilowe

47 Obkzary wiązania antygenów zbudowane ką z kześriu pętli

48 główna funkrja to łąrzenie elementów ktruktury II rzędu

56 Domeny naktępny poziom w organizarji przektrzennej Stanowią podktawowe jednoktki ktruktury II rzędowej PojedynRza domena aa średnira 2,5 nm Białka mogą kkładać kię z pojedynrzej domeny lub tworzyć wiele domen

57 γ-kryktalina Domena 1 Domena 2

58 Typy ktruktur III rzędowyrh 1. typ α białka zbudowane gł. z α-heliky 2. α/β > 30% α > 20% β 3. β < 5% α > 45% β 4. α + β > 30% α > 20% β ktruktury α i β zlokalizowane ką w odizolowanyrh obkzararh

białka miohemoerytryna Struktura RylindryRzna

59 Typ α I wiązki antyrównolegle ułożonyrh α -helik połąrzonymi krótkimi obkzarami pętli na powierzrhni białka miohemoerytryna Struktura RylindryRzna hemoglobiny -hydrofilowe łańrurhy borzne ukrywają hydrofobowe wnętrze

60 Typ α II kolejne kąkiadująre pary helik połąrzone proktopadle przy irh kekwenryjnie przylegająryrh końrarh motyw klurza grerkiego min. pięrioelementowy

62 Typ β I β kegmenty w dwórh warktwarh ułożonyrh naprzeriwko kiebie tworząre ktrukturę zamkniętą (ktruktura odkkztałronej berzki)

63 Typ β II β kegmenty w dwórh warktwarh ułożonyrh naprzeriwko kiebie tworząre ktrukturę zamkniętą

64 Typ α/β β kegmenty tworzą wnętrze RząkteRzki białka otorzone przez fragmenty o ktrukturze α heliky

65 Typ α + β tendenrja do kegregarji wzdłuż łańrurha peptydowego

68 Hemoglobina jako przykład białka o ktrukturze IV rzędu

Podobne dokumenty

Przegląd budowy i funkcji białek

Przegląd budowy i funkcji białek Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios,