Enzymy. Ogólne właściwości Kinetyka i inhibicja reakcji enzymatycznych Regulacja aktywności enzymatycznej

Save this PDF as:
 WORD  PNG  TXT  JPG

Wielkość: px
Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Enzymy. Ogólne właściwości Kinetyka i inhibicja reakcji enzymatycznych Regulacja aktywności enzymatycznej"

Transkrypt

1 Enzymy Ogólne właściwości Kinetyka i inhibicja reakcji enzymatycznych Regulacja aktywności enzymatycznej

2 Enzymy jako biokatalizatory głównie białka (także RNA rybozymy, DNA DNA-zymy) wytwarzane tylko przez żywe komórki (ale mogą działać pozakomórkowo) przyspieszają reakcje biochemiczne, aby zachodziły z dostateczną wydajnością ( razy) wysoka efektywność nie zużywają się, nie zmieniają się trwale podczas reakcji działają selektywnie regulują procesy metaboliczne wspomagają utrzymanie homeostazy

3 Enzymy jako biokatalizatory nie zmieniają końcowego składu mieszaniny (odtwarzają się po reakcji) nie zmieniają stałej równowagi danej reakcji odwracalnej przyspieszają osiągnięcie równowagi w reakcjach termodynamicznie możliwych zmieniają mechanizm reakcji tworzą związki przejściowe Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez: lokalne zwiększanie stężenia substratu i utrzymania substratów w konformacji, która sprzyja specyficznym reakcjom chemicznym dostarczenie reszt aminokwasowych, których grupy funkcyjne odgrywają specyficzną rolę w katalizie obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych

4 Nazewnictwo enzymów Nazwy powszechnie używane: oksydaza ksantynowa (substrat) lipaza (gr. lípos tłuszcz) rybonukleaza trzustkowa (źródło) lipaza wrażliwa na hormon (regulacja) proteaza cysteinowa (mech. działania) pepsyna (gr. pepsis trawienie) - (funkcja w organizmie) lizozym (od lizujących właściwości wobec bakterii)

5 Nazewnictwo enzymów hydrolaza acetylocholiny katalizowana reakcja przyrostek -aza substrat/y oksydoreduktaza alkohol:nad

6 Nazewnictwo enzymów Numer EC numer przypisany każdemu enzymowi wg zasad klasyfikacji opracowanej przez Komitet Nazewnictwa Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. International Union of Biochemistry and Molecular Biology, IUBMB), 1984 Enzyme Commission (Komisja Enzymatyczna) lub Enzyme Catalogue XX.XX.XX.XX klasa. podklasa. podpodklasa. nr w podpodklasie Transferazy Przenoszące grupy azotowe Transaminazy (aminotransferases) Transaminaza asparaginianowa

7 Klasyfikacja enzymów ze względu na rodzaj katalizowanej reakcji EC 1- Oksydoreduktazy przenoszą ładunki (elektrony i jony H 3 O+ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora (dehydrogenazy, oksydazy) EC 2 Transferazy przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy) EC 3 Hydrolazy powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza) rozczepienie wiązań C-C, C-O, C-N, innych EC 4 Liazy powodują rozpad substratu bez hydrolizy rozszczepienie wiązań (C-C, C-O, C-N,inne) przez eliminację atomu i wytworzenie wiązania podwójnego) EC 5 Izomerazy zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku (geometryczne zmiany w obrębie cząteczki) EC 6 Ligazy (syntetazy) powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne przy udziale energii z ATP

8 Enzymy proste Klasyfikacja enzymów ze względu na budowę chemiczna zbudowane tylko z aminokwasów grupa czynna specyficzne zespoły aminokwasów przykłady: proteazy, amylaza, RNaza Enzymy złożone złożone z części białkowej (apoenzym) i niebiałkowej (kofaktor) cz. niebiałkowa trwale związana z białkową grupa prostetyczna gr. prostetyczna integralna część enzymu przykłady: katalaza, peroksydaza,oksydaza cytochromowa cz. niebiałkowa luźno związana z białkową koenzym obie części dają łatwo się oddzielić żadna z nich nie jest czynna katalitycznie ponowne połączenie przywraca aktywność przykład: dehydrogenazy

9 Budowa enzymu substrat - H 2 O 2 centrum aktywne substrat centrum aktywne Centrum aktywne zgrupowanie wlaściwych reszt aa (często z odległych łańcuchów polipeptydowych) o odpowiednim ułożeniu przestrzennym decyduje o właściwościach katalitycznych enzymu determinuje wysoką sprawność katalityczną odpowiada za specyficzność reakcji

10 Budowa enzymu miejsce wiązania substratu miejsce katalityczne (grupa czynna) metalo-β-laktamaza, MβL (model wstęgowy) centrum aktywne = miejsce wiązania + miejsce katalityczne

11 Specyficzność enzymów Specyficzność substratowa określa, jaki rodzaj substratu ulega przemianie przy udziale danego enzymu zależy od budowy miejsca wiązania Specyficzność działania katalizowanie reakcji tylko jednego typu katalizowanie tylko jednego z wielu możliwych przekształceń danej substancji (cz. białkowa enzymu) zależna od budowy centrum katalitycznego

12 Model "klucza i zamka" (Emil Fisher, 1894) enzym i jego substrat są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują do siebie jak klucz i zamek model wyjaśnia specyficzność enzymów nie wyjaśnia, w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy podczas reakcji enzymatycznej

13 Model indukowanego dopasowania (Daniel Koshland, 1958) pod wpływem przyłączenia substratu enzym przybiera konformację niezbędną do katalizy (jak rękawiczka zakładana na rękę) powoduje to zbliżenie i ustawienie w odpowiedniej pozycji substratu i grup czynnych enzymu, a także niekiedy wzrost naprężeń w substracie, co ułatwia rozerwanie określonych wiązań (kataliza przez odkształcanie substratu)

14 Model "trzypunktowego dołączenia" (Alexander G. Ogston, 1948) enzymy reagują z tylko jedną odmianą stereoizomeryczna danego substratu połaczenie enzymu z substratem musi zachodzić co najmniej w 3 miejscach nawet symetryczna cząsteczka staję się asymetryczną dla centrum aktywnego możliwe jest tylko jedno właściwe położenie substratu STEREOSPECYFICZOŚĆ

15 NO + NO 3 2 NO 2

16 Teoria kinetyczna teoria zderzeń 1. reakcja może zajść tylko wtedy, gdy reagujące cząsteczki się zderzają 2. dla każdej reakcji istnieje bariera energetyczna, która musi być przekroczona, aby zaszła reakcja 3. reagujące cząsteczki muszą mieć dostateczną ilość energii, aby przekroczyć tę barierę Wszystko, co zwiększa energię lub częstość zderzeń substratów, zwiększa szybkość reakcji.

17 Enzymy jako biokatalizatory Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez: lokalne zwiększanie stężenia substratu i utrzymania substratów w konformacji, która sprzyja specyficznym reakcjom chemicznym dostarczenie reszt aminokwasowych, których grupy funkcyjne odgrywają specyficzną rolę w katalizie obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych

18 Enzymy ustawiają substrat w przestrzeni w sposób najbardziej sprzyjający zajściu reakcji Zapewniają ścisłą orientację przestrzenna reagujących cząsteczek (eliminowana jest przypadkowość sposobu ich zetknięcia) Zwiększają bliskość substratów i ich lokalne stężenie

19 Teoria kinetyczna teoria zderzeń Enzymy obniżają energię aktywacji i ułatwiają zajście reakcji.

20 Kinetyka reakcji enzymatcznej opisuje mechanizmy wiązania substratów przez enzymy oraz ich przekształcania w produkty kinetyka Michaelisa-Menten - dwuetapowy przebieg reakcji katalizowanej przez enzymy substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości k1, kompleks enzym-substrat (ES) kompleks ES może się rozpaść na dwa różne sposoby. Może dysocjować do E i S ze stałą szybkości k-1 lub może dojść do chemicznej zmiany substratów i uwolnienia produktów ze stałą szybkości k2, przy czym zakłada się, że produkt reakcji nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat.

21 Model Michaelisa-Menten

22 Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych zwiększają energię kinetyczna reagujących cząsteczek obniżają barierę energetyczną zwiększają częstość zderzeń stężenie substratu stężenie produktu stężenie enzymu temperatura ph obecność inhibitorów i aktywatorów

23 Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji enzymatycznej zwiększenie liczby cząstek mających dostateczną energię zwiększenie prawdopodobieństwa zderzeń ogółem, a przez to zderzeń efektywnych wzrost prędkości reakcji mam miejsce do momentu wysycenia wszystkich cząsteczek enzymu

24 Wpływ temperaurty na szybkość reakcji enzymatycznej zwiększenie energii kinetyczne reagujących cząsteczek zwiększenie ilości cząsteczek o energii wyższej niż bariera energetyczna zwiększenie częstości zderzeń wzrost możliwości wytwarzania połączeń, które są mało prawdopodobne w normalnych warunkach zbyt wysoka temperatura denaturacja białka enzymatycznego gorączka, hipotermia zmiana aktywności enzymów organizmu

25 Wpływ ph na szybkość reakcji enzymatycznej optymalne wartości zwykle w przedziale 5,0 9,0 zmiana ładunków elektrycznych grup dysocjujących lub zwiększenie/zmniejszenie liczby wiązań jonowych wewnąrz- i międzyłańcuchowych zmiana układ łańcucha zmiana ładunków elektrycznych w cząsteczkach substratów denaturacja białka enzymatycznego przy dużych i małych wartościach ph kwasica, zasadowica zmiana aktywności enzymów organizmu

26 Inhibicja Zjawisko hamowania aktywności enzymów przez różnego rodzaju związki (inhibitory) Mechanizm kontrolny dla procesów fizjologicznych! Inhibicja odwracalna: kompetycyjna niekompetycyjna akompetycyjna Inhibicja nieodwracalna - cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymem trwale (np. kowalencyjnie), co doprowadza do sytuacji zablokowania aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe

27 Inhibicja kompetycyjna (współzawodnicząca)

28 Inhibicja kompetycyjna (współzawodnicząca) inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia związanie substratów (i vice versa) maksymalna szybkość reakcji, Vmax, nie zmienia się V max może być osiągnięta poprzez zwiększenie stężenia substratów, które przezwycięży inhibicję wraz ze wzrostem stężenia inhibitora rośnie wartość Km 1/v 0-1/K M 1/V max

29 Inhibicja kompetycyjna (współzawodnicząca) inhibitor jest strukturalnie bardzo podobny do prawdziwego substratu dla danego enzymu przykład: metotreksat inhibitor kompetycyjny reduktazy dihydrofolianu (dihydrofolian tetrahydrofolian) kwas foliowy (koenzym) metotreksat

30 Inhibicja kompetycyjna (współzawodnicząca) Glikol etylenowy składnik płynów niezamarzających do chłodnic silników Etanol inhibitor kompetycyjny dla dehydrogenazy alkoholowej stos. w zatruciach glikolem HO OH Alcohol dehydrogenase HO O ethyleneglycol glycoaldehyde O HO OH glycolicacid O OH O glyoxylicacid HO O O OH oxalicacid

31 Inhibicja niekompetycyjna

32 Inhibicja niekompetycyjna inhibitor wiąże się do wolnego enzymu, jednak nigdy do jego miejsca aktywnego brak konkurencji z substratem kompleksy enzym-inhibitor (EI) i enzym-inhibitor-substrat (EIS) są enzymatycznie nieaktywne wiązanie inhibitora całkowicie niezależne od substratu wartość Km ł pozostaje stała, wartość Vmax maleje 1/v 0-1/K M 1/V max 1/[S]

33 Inhibitory nieodwracalne - trucizny enzymów inhibitor wiąże się kowalencyjnie (a więc nieodwracalnie) do łańcuchów białkowych enzymu lub tak silnie, że dysocjacja kompleksu EI jest bardzo powolna trwałe unieczynnienie enzymu chemiczna modyfikacja aminokwasów w enzymie nie daje się odwrócić ani przez usuniecie inhibitora ze środowiska, ani przez zwiększenie ilości substratu penicylina - inhibitor enzymów zawierających serynę aspiryna inhibitor cyklooksygenazy zw. fosforoorganiczne (insektycydy) inhibitory acetylocholinoesterazy

34 Kontrola (regulacja) aktywności enzymatycznej Wpływ na ilość: regulacja syntezy enzymów (indukcja lub represja genu kodującego białko enzymu) i degradacji (półokres rozpadu białka t ½ ) Wpływ na rozmieszczenie przestrzenne: kompartmentacja Wpływ na aktywność katalityczną: przez sprzężenie zwrotne (hamowanie) przez efektory allosteryczne (enzymy allosteryczne - regulatorowe) przez zmianę struktury enzymu odwracalne modyfikacje kowalencyjne (fosforylacja, defosforylacja), aktywacja proteolityczna (proenzymy = zymogeny) kompleksy (układy) wieloenzymowe

35 Kompartmentacja fizyczne rozdzielenie przeciwstawnych szlaków metabolicznych w obrębie komórki: biosyteza kw. tłuszczowych cytozol utlenianie kw. tłuszczowych mitochodrium w organizmie: niektóre szlaki tylko w wyspecjalizowanych typach komórek kompartmentacja chemiczna przeciwstawne szlaki biegną poprzez inne metabolity pośrednie rozdzielenie molekuł przeznaczonych do szlaku katabolicznego i anabolicznego

36 Regulacja przez sprzężenie zwrotne produkt hamuje proces enzymatyczny, w którym powstał zwykle dotyczy szlaków syntezy (etapu imitującego) hamowany jest początkowy etap syntezy inhibitor: ostatnia mała cząsteczka przed utworzeniem związku wielkocząsteczkowego Hamowanie przez sprzężenie zwrotne produkt powoduje represję genu kodującego dany enzym nie wpływa na jego aktywność katalityczną, ale na jego ilość przykład: cholesterol i reduktaza HMG-CoA

37 Efektory allosteryczne zwykle nie podobne od substratów czy koenzymów danego enzymu łączą się z miejscem allosterycznym ( inna przestrzeń ) powodują zmiany konformacyjne w białku enzymatycznym (podjednostki z którą się łączą) zmiana powinowactwa innych podjednostek do substratu enzymy allosteryczne nie dają się opisać kinetyką M-M krzywa sigmoidalna

38 Efektory allosteryczne inhibitory aktywatory

39 Efektory allosteryczne + ATP Karbamoilotransferaza asparaginianowa (ATCaza) katalizuje pierwszą reakcje na szlaku syntezy pirymidyn złożona z 5 podjednostek 3 regulatorowe i 2 katalityczne no effector - CTP

40 Modyfikacje kowalencyjne odwracalne zmiany struktury cząsteczki enzymu przebiega po zakończeniu translacji modyfikacje kowalencyjne - dodawanie dodatkowych grup funkcyjnych: fosforylacja glikozylacja ADP-rybozylacja metylacja zmiana właściwości funkcjonalnych białek (zmiana konfrmacji, ładunku) zmiana sprawności katalitycznej, powinowactwa do substratu, wewnątrzkomórkowej lokalizacji, regulacji przez ligandy allosteryczne w momencie fizjologicznego zapotrzebowania

41 Ograniczona proteoliza - proenzymy proenzym (zymogen) nieaktywny prekursor enzymu do uaktywnienia wymaga jedno- lub kilkustopniowej proteolizy powstanie centrum katalitycznego (odcięcie fragmentu, przecięcie łańcucha polipeptydowego zmiana konformacji) przykłady: pepsynogen ( pepsyna) trypsynogen ( trypsyna) proinsulina ( insulina) prokolagen ( kolagen) czynniki krzepnięcia i fibrynolizy możliwe szybkie zaktywowanie w momencie zapotrzebowania ochrona tkanek produkujące proenzymy przed samostrawieniem

42 Enzymy wielofunkcyjne i kompleksy wieloenzymowe Enzym wielofuncyjny jeden łańcuch polipeptydowy posiadający co najmniej dwie różne aktywności katalityczne i dwa miejsca aktywne Przykład: syntaza kw. tłuszczowych 3 domeny (1- transferaza acetylowa, syntaza ß- ketoacylowa, transferaza malonylowa; 2- reduktaza ketoacylowa, dehydrataza, reduktaza enoilowa, 3- tioesteraza) Kompleks wieloenzymowy układ kilku białek eznymatycznych o różnych aktywnościach katalitycznych połaczone niekowalencyjnie Przykład: synataza kw. tłuszczowych u E.coli (α6β6) Intemediaty przenoszone bezpośrednio z jednego miejsca aktywnego na drugie bez rozpraszania składników reakcji (reagujące cząsteczki nie ulegają rozcieńczeniu w cytozolu, nie muszą odnajdywać się w przypadkowym procesie dyfuzji) Oddzielenie intermediatów od innych substancji ochrona przed reakcjami współzaodniczącymi

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg

Bardziej szczegółowo

Mechanizmy działania i regulacji enzymów

Mechanizmy działania i regulacji enzymów Mechanizmy działania i regulacji enzymów Enzymy: są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie są wysoce specyficzne ich aktywność może być regulowana m.in. przez modyfikacje

Bardziej szczegółowo

Enzymy katalizatory biologiczne

Enzymy katalizatory biologiczne Enzymy katalizatory biologiczne Kataliza zjawisko polegające na obniżeniu energii aktywacji reakcji i zwiększeniu szybkości reakcji chemicznej i/lub skierowaniu reakcji na jedną z termodynamicznie możliwych

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących

Bardziej szczegółowo

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych.

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych. Wykład 2 Kinetyka reakcji enzymatycznych. Kofaktory enzymów wd_2 2 Ryboflawina witamina B 2 Ryboflawina wit. B 2 FAD dinukleotyd flawinoadeninowy wd_2 3 Niacyna witamina PP (B 3 ) NAD + dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących

Bardziej szczegółowo

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)

Bardziej szczegółowo

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany

Bardziej szczegółowo

Przegląd budowy i funkcji białek - od enzymów do prionów -

Przegląd budowy i funkcji białek - od enzymów do prionów - Przegląd budowy i funkcji białek - od enzymów do prionów - Zakład Biologii Molekularnej Instytut Biochemii, Wydział Biologii UW Takao Ishikawa Kontakt Imię i nazwisko: Takao Ishikawa Mail: takao@biol.uw.edu.pl

Bardziej szczegółowo

BIAŁKA KATALITYCZNE ENZYMY ENZYMOLOGIA

BIAŁKA KATALITYCZNE ENZYMY ENZYMOLOGIA BIAŁKA KATALITYCZNE ENZYMY ENZYMOLOGIA dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny Zamiejscowy Wydział Kultury Fizycznej w Gorzowie Wlkp. Akademii Wychowania Fizycznego w Poznaniu ROBACZKI ŚWIĘTOJAŃSKIE

Bardziej szczegółowo

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014 Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014 S E M E S T R II Tydzień 1 24.02-28.02 2 03.03-07.03 3 10.03-14.03 Wykłady

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych

Bardziej szczegółowo

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne Enzymologia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Kod Język Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania

Bardziej szczegółowo

Wykład 3 Nomenklatura, podział I czynniki regulujące kinetykę procesów enzymatycznych

Wykład 3 Nomenklatura, podział I czynniki regulujące kinetykę procesów enzymatycznych ENZYMOLOGIA Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka semestr I Wykład 3 Nomenklatura, podział I czynniki regulujące kinetykę procesów enzymatycznych WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA CENTRUM

Bardziej szczegółowo

Nukleotydy w układach biologicznych

Nukleotydy w układach biologicznych Nukleotydy w układach biologicznych Schemat 1. Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy Schemat 2. Dinukleotyd NADP + Dinukleotydy NAD +, NADP + i FAD uczestniczą w procesach biochemicznych, w trakcie których

Bardziej szczegółowo

Reakcje zachodzące w komórkach

Reakcje zachodzące w komórkach Reakcje zachodzące w komórkach W każdej sekundzie we wszystkich organizmach żywych zachodzi niezliczona ilość reakcji metabolicznych. Metabolizm (gr. metabole - przemiana) to przemiany materii i energii

Bardziej szczegółowo

Plan działania opracowała Anna Gajos

Plan działania opracowała Anna Gajos Plan działania 15.09-15.10 opracowała Anna Gajos Jakie zagadnienia trzeba opanować z następujących działów: 1. Budowa chemiczna organizmów. 2. Budowa i funkcjonowanie komórki 3. Cykl komórkowy 4. Metabolizm

Bardziej szczegółowo

SEMINARIUM 8:

SEMINARIUM 8: SEMINARIUM 8: 24.11. 2016 Mikroelementy i pierwiastki śladowe, definicje, udział w metabolizmie ustroju reakcje biochemiczne zależne od aktywacji/inhibicji przy udziale mikroelementów i pierwiastków śladowych,

Bardziej szczegółowo

Kinetyka reakcji chemicznych. Dr Mariola Samsonowicz

Kinetyka reakcji chemicznych. Dr Mariola Samsonowicz Kinetyka reakcji chemicznych Dr Mariola Samsonowicz 1 Czym zajmuje się kinetyka chemiczna? Badaniem szybkości reakcji chemicznych poprzez analizę eksperymentalną i teoretyczną. Zdefiniowanie równania kinetycznego

Bardziej szczegółowo

Transport przez błony

Transport przez błony Transport przez błony Transport bierny Nie wymaga nakładu energii Transport aktywny Wymaga nakładu energii Dyfuzja prosta Dyfuzja ułatwiona Przenośniki Kanały jonowe Transport przez pory w błonie jądrowej

Bardziej szczegółowo

PODSTAWOWE PROCESY METABOLICZNE ORGANIZMÓW

PODSTAWOWE PROCESY METABOLICZNE ORGANIZMÓW PODSTAWOWE PROCESY METABOLICZNE ORGANIZMÓW METABOLIZM (gr. metabole = przemiana) - przemiana materii - całość procesów biochemicznych zachodzących w żywych organizmach, warunkujących ich wzrost i funkcjonowanie.

Bardziej szczegółowo

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna Chemia ogólna nieorganiczna Wykład 10 14 XII 2016 Kinetyka i statyka chemiczna Elementy kinetyki i statyki chemicznej bada drogi przemiany substratów w produkty szybkość(v) reakcji chem. i zależność od

Bardziej szczegółowo

Spis treści. 1. Wiadomości wstępne Skład chemiczny i funkcje komórki Przedmowa do wydania czternastego... 13

Spis treści. 1. Wiadomości wstępne Skład chemiczny i funkcje komórki Przedmowa do wydania czternastego... 13 Przedmowa do wydania czternastego... 13 Częściej stosowane skróty... 15 1. Wiadomości wstępne... 19 1.1. Rys historyczny i pojęcia podstawowe... 19 1.2. Znaczenie biochemii w naukach rolniczych... 22 2.

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią. METABOLIZM część II. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW

Bliskie spotkania z biologią. METABOLIZM część II. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM część II dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki METABOLIZM KATABOLIZM - rozkład związków chemicznych

Bardziej szczegółowo

Joanna Bereta, Aleksander Ko j Zarys biochemii. Seria Wydawnicza Wydziału Bio chemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego

Joanna Bereta, Aleksander Ko j Zarys biochemii. Seria Wydawnicza Wydziału Bio chemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego Joanna Bereta, Aleksander Ko j Zarys biochemii Seria Wydawnicza Wydziału Bio chemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego Copyright by Wydział Bio chemii, Biofizyki i Biotechnologii

Bardziej szczegółowo

Substancje o Znaczeniu Biologicznym

Substancje o Znaczeniu Biologicznym Substancje o Znaczeniu Biologicznym Tłuszcze Jadalne są to tłuszcze, które może spożywać człowiek. Stanowią ważny, wysokoenergetyczny składnik diety. Z chemicznego punktu widzenia głównym składnikiem tłuszczów

Bardziej szczegółowo

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

Bardziej szczegółowo

Podstawy biochemii / Jerzy Kączkowski. wyd dodr. (PWN). Warszawa, Spis treści. Przedmowa do wydania czternastego 13

Podstawy biochemii / Jerzy Kączkowski. wyd dodr. (PWN). Warszawa, Spis treści. Przedmowa do wydania czternastego 13 Podstawy biochemii / Jerzy Kączkowski. wyd. 15-1 dodr. (PWN). Warszawa, 2017 Spis treści Przedmowa do wydania czternastego 13 Częściej stosowane skróty 15 1. Wiadomości wstępne 19 1.1. Rys historyczny

Bardziej szczegółowo

Wykład 14 Biosynteza białek

Wykład 14 Biosynteza białek BIOCHEMIA Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka semestr III Wykład 14 Biosynteza białek WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA CENTRUM BIOIMMOBILIZACJI I INNOWACYJNYCH MATERIAŁÓW OPAKOWANIOWYCH

Bardziej szczegółowo

OPTYMALNY POZIOM SPOŻYCIA BIAŁKA ZALECANY CZŁOWIEKOWI JANUSZ KELLER STUDIUM PODYPLOMOWE 2011

OPTYMALNY POZIOM SPOŻYCIA BIAŁKA ZALECANY CZŁOWIEKOWI JANUSZ KELLER STUDIUM PODYPLOMOWE 2011 OPTYMALNY POZIOM SPOŻYCIA BIAŁKA ZALECANY CZŁOWIEKOWI JANUSZ KELLER STUDIUM PODYPLOMOWE 2011 DLACZEGO DOROSŁY CZŁOWIEK (O STAŁEJ MASIE BIAŁKOWEJ CIAŁA) MUSI SPOŻYWAĆ BIAŁKO? NIEUSTAJĄCA WYMIANA BIAŁEK

Bardziej szczegółowo

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków Komputerowe wspomaganie projektowanie leków wykład II Prof. dr hab. Sławomir Filipek Grupa BIOmodelowania Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii oraz Centrum Nauk Biologiczno-Chemicznych Cent-III www.biomodellab.eu

Bardziej szczegółowo

Profil metaboliczny róŝnych organów ciała

Profil metaboliczny róŝnych organów ciała Profil metaboliczny róŝnych organów ciała Uwaga: tkanka tłuszczowa (adipose tissue) NIE wykorzystuje glicerolu do biosyntezy triacylogliceroli Endo-, para-, i autokrynna droga przekazu informacji biologicznej.

Bardziej szczegółowo

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Ćw. 4 Kinetyka reakcji chemicznych Zagadnienia do przygotowania: Szybkość reakcji chemicznej, zależność szybkości reakcji chemicznej

Bardziej szczegółowo

KARTA KURSU. Kod Punktacja ECTS* 2

KARTA KURSU. Kod Punktacja ECTS* 2 KARTA KURSU Nazwa Nazwa w j. ang. BIOCHEMIA BIOCHEMISTRY Kod Punktacja ECTS* 2 Koordynator Prof. dr hab. Maria Filek Zespół dydaktyczny dr Anna Barbasz dr Elżbieta Rudolphi-Skórska dr Apolonia Sieprawska

Bardziej szczegółowo

Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne)

Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne) Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne) Aminokwasy, białka, cukry i ich metabolizm 1. Aminokwasy, wzór ogólny i charakterystyczne grupy. 2. Wiązanie peptydowe. 3. Białka, ich struktura.

Bardziej szczegółowo

ENZYMY W CHEMII. Michał Rachwalski. Uniwersytet Łódzki, Wydział Chemii, Katedra Chemii Organicznej i Stosowanej

ENZYMY W CHEMII. Michał Rachwalski. Uniwersytet Łódzki, Wydział Chemii, Katedra Chemii Organicznej i Stosowanej ENZYMY W CHEMII Michał Rachwalski Uniwersytet Łódzki, Wydział Chemii, Katedra Chemii rganicznej i Stosowanej Czym są enzymy? Enzymy są białkami zawierającymi od 60 do 1000 reszt aminokwasów; Enzymy są

Bardziej szczegółowo

prof. dr hab. Maciej Ugorski Efekty kształcenia 2 Posiada podstawowe wiadomości z zakresu enzymologii BC_1A_W04

prof. dr hab. Maciej Ugorski Efekty kształcenia 2 Posiada podstawowe wiadomości z zakresu enzymologii BC_1A_W04 BIOCHEMIA (BC) Kod przedmiotu Nazwa przedmiotu Kierunek Poziom studiów Profil Rodzaj przedmiotu Semestr studiów 2 ECTS 5 Formy zajęć Osoba odpowiedzialna za przedmiot Język Wymagania wstępne Skrócony opis

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu

Bardziej szczegółowo

- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu

- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu Ćwiczenie nr 3 Enzymy klasyfikacja; peroksydaza, reakcja katalizowana; peroksydaza chrzanowa; oznaczanie katalitycznej aktywności; denaturacja/renaturacja, kinetyka reakcji 0- i I- rzędu oraz obliczanie

Bardziej szczegółowo

Metabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek

Metabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek Metabolizm białek Ogólny schemat metabolizmu bialek Trawienie białek i absorpcja aminokwasów w przewodzie pokarmowym w żołądku (niskie ph ~2, rola HCl)- hydratacja, homogenizacja, denaturacja białek i

Bardziej szczegółowo

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie

Bardziej szczegółowo

Geny, a funkcjonowanie organizmu

Geny, a funkcjonowanie organizmu Geny, a funkcjonowanie organizmu Wprowadzenie do genów letalnych Geny kodują Białka Kwasy rybonukleinowe 1 Geny Występują zwykle w 2 kopiach Kopia pochodząca od matki Kopia pochodząca od ojca Ekspresji

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź Katedra hemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, 91-403 Łódź Dr Paweł Krzyczmonik Łódź, kwiecień 2014 Plan wykładu Biosensory wstęp Metody immobilizacji enzymów i białek Kinetyka

Bardziej szczegółowo

Oddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7.

Oddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7. Wykład 7. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych Literatura dodatkowa: Oddychanie to wielostopniowy proces utleniania substratów związany z wytwarzaniem w komórce metabolicznie użytecznej

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIA Z BIOCHEMII

ĆWICZENIA Z BIOCHEMII ĆWICZENIA Z BIOCHEMII D U STUDENTfiW WYDZIAŁU LEKARSKIEGO Pod redakcją Piotra Laidlera, Barbary Piekarskiej, Marii Wróbel WYDAWNICTWO UNIWERSYTETU JAGIELLOŃSKIEGO ĆWICZENIA Z BIOCHEMII DLA STUDENTÓW WYDZIAŁU

Bardziej szczegółowo

października 2013: Elementarz biologii molekularnej. Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II

października 2013: Elementarz biologii molekularnej. Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II 10 października 2013: Elementarz biologii molekularnej www.bioalgorithms.info Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II Komórka: strukturalna i funkcjonalne jednostka organizmu żywego Jądro komórkowe: chroniona

Bardziej szczegółowo

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny Układ i otoczenie Układem - część środowiska, która stanowi przedmiot naszych badań pojęcie abstrakcyjne,

Bardziej szczegółowo

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny Układ i otoczenie Układem - część środowiska, która stanowi przedmiot naszych badań pojęcie abstrakcyjne,

Bardziej szczegółowo

Spis treści. Od Autora 9. Wprowadzenie 11 CZĘŚĆ A. MOLEKULARNE MENU 13

Spis treści. Od Autora 9. Wprowadzenie 11 CZĘŚĆ A. MOLEKULARNE MENU 13 Spis treści Od Autora 9 Wprowadzenie 11 CZĘŚĆ A. MOLEKULARNE MENU 13 1. Białka 13 1.1. Budowa białek 13 1.1.1. Peptydy 15 1.1.2. Struktury przestrzenne łańcuchów polipeptydowych 16 1.1.2.1. Bioróżnorodność

Bardziej szczegółowo

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków Komputerowe wspomaganie projektowanie leków wykład VI Prof. dr hab. Sławomir Filipek Grupa BIOmodelowania Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii oraz Centrum Nauk Biologiczno-Chemicznych Cent-III www.biomodellab.eu

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie

Bardziej szczegółowo

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ] Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej

Bardziej szczegółowo

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej. ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie

Bardziej szczegółowo

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa Kinetyka chemiczna KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 fermentacja alkoholowa czynniki wpływaj ywające na szybkość reakcji chemicznych stęż ężenie reagentów w (lub ciśnienie gazów w jeżeli eli reakcja przebiega

Bardziej szczegółowo

Zadanie 5. (2 pkt) Schemat procesu biologicznego utleniania glukozy.

Zadanie 5. (2 pkt) Schemat procesu biologicznego utleniania glukozy. Metabolizm Zadanie 1 (1 pkt) Oddychanie jest przykładem procesu katabolicznego. Uzasadnij to stwierdzenie jednym argumentem. Zadanie 2 (2 pkt.) Napełniono termos kiełkującymi nasionami grochu, włożono

Bardziej szczegółowo

Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych

Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych Człowiek, aby mógł się rozwijać, wzrastać i wykonywać podstawowe funkcje życiowe musi się odżywiać. Poprzez ten proces każda komórka organizmu otrzymuje niezbędne

Bardziej szczegółowo

TATA box. Enhancery. CGCG ekson intron ekson intron ekson CZĘŚĆ KODUJĄCA GENU TERMINATOR. Elementy regulatorowe

TATA box. Enhancery. CGCG ekson intron ekson intron ekson CZĘŚĆ KODUJĄCA GENU TERMINATOR. Elementy regulatorowe Promotory genu Promotor bliski leży w odległości do 40 pz od miejsca startu transkrypcji, zawiera kasetę TATA. Kaseta TATA to silnie konserwowana sekwencja TATAAAA, występująca w większości promotorów

Bardziej szczegółowo

SPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5

SPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5 SPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5 BIAŁKA 1. Wprowadzenie... 7 2. Aminokwasy jednostki strukturalne białek... 7 2.1. Klasyfikacja aminokwasów... 9 2.1.1. Aminokwasy białkowe i niebiałkowe... 9 2.1.2. Zdolność

Bardziej szczegółowo

Podziały. ze względu na budowę: - proste - złożone z grupą prostetyczną - z koenzymem

Podziały. ze względu na budowę: - proste - złożone z grupą prostetyczną - z koenzymem Enzymy Definicja Swoiste biokatalizatory o budowie białkowej, które obniżają energię aktywacji substratu umożliwiając lub przyspieszając tym samym przebieg reakcji Podziały ze względu na budowę: - proste

Bardziej szczegółowo

Podziały. ze względu na budowę: - proste - złożone z grupą prostetyczną - z koenzymem

Podziały. ze względu na budowę: - proste - złożone z grupą prostetyczną - z koenzymem Enzymy Definicja Swoiste biokatalizatory o budowie białkowej, które obniżają energię aktywacji substratu umożliwiając lub przyspieszając tym samym przebieg reakcji Podziały ze względu na budowę: - proste

Bardziej szczegółowo

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu

Odczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia

Bardziej szczegółowo

3. Badanie kinetyki enzymów

3. Badanie kinetyki enzymów 3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w

Bardziej szczegółowo

Przegląd budowy i funkcji białek

Przegląd budowy i funkcji białek Przegląd budowy i funkcji białek Co piszą o białkach? Wyraz wprowadzony przez Jönsa J. Berzeliusa w 1883 r. w celu podkreślenia znaczenia tej grupy związków. Termin pochodzi od greckiego słowa proteios,

Bardziej szczegółowo

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorskiego Uniwersytetu Medycznego

Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorskiego Uniwersytetu Medycznego Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej Zakład Chemii Medycznej Pomorskiego Uniwersytetu Medycznego Termodynamika chemiczna i kinetyka reakcji chemicznych Termodynamika - odpowiada na pytanie czy

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja

Bardziej szczegółowo

BIOENERGETYKA cz. I METABOLIZM WĘGLOWODANÓW I LIPIDÓW. dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny

BIOENERGETYKA cz. I METABOLIZM WĘGLOWODANÓW I LIPIDÓW. dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny BIOENERGETYKA cz. I METABOLIZM WĘGLOWODANÓW I LIPIDÓW dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny METABOLIZM/ENERGIA WĘGLOWODANY i LIPIDY WYKŁAD 6 Trawienie i wchłanianie WĘGLOWODANY TŁUSZCZE BIAŁKA Katabolizm

Bardziej szczegółowo

(węglowodanów i tłuszczów) Podstawowym produktem (nośnikiem energii) - ATP

(węglowodanów i tłuszczów) Podstawowym produktem (nośnikiem energii) - ATP śycie - wymaga nakładu energii źródłem - promienie świetlne - wykorzystywane do fotosyntezy - magazynowanie energii w wiązaniach chemicznych Wszystkie organizmy (a zwierzęce wyłącznie) pozyskują energię

Bardziej szczegółowo

Dr. habil. Anna Salek International Bio-Consulting 1 Germany

Dr. habil. Anna Salek International Bio-Consulting 1 Germany 1 2 3 Drożdże są najprostszymi Eukariontami 4 Eucaryota Procaryota 5 6 Informacja genetyczna dla każdej komórki drożdży jest identyczna A zatem każda komórka koduje w DNA wszystkie swoje substancje 7 Przy

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu

Bardziej szczegółowo

Biochemia SYLABUS A. Informacje ogólne

Biochemia SYLABUS A. Informacje ogólne Biochemia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Kod Język Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania

Bardziej szczegółowo

Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna

Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich (lub prawie wszystkich) białek komórkowych Zalety analizy proteomu w porównaniu z analizą trankryptomu:

Bardziej szczegółowo

1 Kinetyka reakcji chemicznych

1 Kinetyka reakcji chemicznych Podstawy obliczeń chemicznych 1 1 Kinetyka reakcji chemicznych Szybkość reakcji chemicznej definiuje się jako ubytek stężenia substratu lub wzrost stężenia produktu w jednostce czasu. ν = c [ ] 2 c 1 mol

Bardziej szczegółowo

Odwracalność przemiany chemicznej

Odwracalność przemiany chemicznej Odwracalność przemiany chemicznej Na ogół wszystkie reakcje chemiczne są odwracalne, tzn. z danych substratów tworzą się produkty, a jednocześnie produkty reakcji ulegają rozkładowi na substraty. Fakt

Bardziej szczegółowo

TEORIA KOMÓRKI (dlaczego istnieją osobniki?)

TEORIA KOMÓRKI (dlaczego istnieją osobniki?) Wstęp do biologii 2. TEORIA KOMÓRKI (dlaczego istnieją osobniki?) Jerzy Dzik Instytut Paleobiologii PAN Instytut Zoologii UW 2015 WSPÓLNE WŁAŚCIWOŚCI dzisiejszych organizmów procesy życiowe katalizowane

Bardziej szczegółowo

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE

Bardziej szczegółowo

TRANSKRYPCJA - I etap ekspresji genów

TRANSKRYPCJA - I etap ekspresji genów Eksparesja genów TRANSKRYPCJA - I etap ekspresji genów Przepisywanie informacji genetycznej z makrocząsteczki DNA na mniejsze i bardziej funkcjonalne cząsteczki pre-mrna Polimeraza RNA ETAP I Inicjacja

Bardziej szczegółowo

Wydział Przyrodniczo-Techniczny UO Kierunek studiów: Biotechnologia licencjat Rok akademicki 2009/2010

Wydział Przyrodniczo-Techniczny UO Kierunek studiów: Biotechnologia licencjat Rok akademicki 2009/2010 Kierunek studiów: Biotechnologia licencjat 6.15 BCH2 II Typ studiów: stacjonarne Semestr: IV Liczba punktow ECTS: 5 Jednostka organizacyjna prowadząca przedmiot: Samodzielna Katedra Biotechnologii i Biologii

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B znaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B el ćwiczenia elem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą oznaczania aktywności endopeptydaz na przykładzie

Bardziej szczegółowo

Tłuszcze jako główny zapasowy substrat energetyczny

Tłuszcze jako główny zapasowy substrat energetyczny Tłuszcze jako główny zapasowy substrat energetyczny Utlenienie 1 g tłuszczy pozwala na wyprodukowanie 37 kj (9 kcal) energii, podczas gdy utlenienie 1 g węglowodanów lub białek dostarcza tylko 17 kj (4

Bardziej szczegółowo

TEORIA KOMÓRKI (dlaczego istnieją osobniki?)

TEORIA KOMÓRKI (dlaczego istnieją osobniki?) Wstęp do biologii 2. TEORIA KOMÓRKI (dlaczego istnieją osobniki?) Jerzy Dzik Instytut Paleobiologii PAN Instytut Zoologii UW 2017 WSPÓLNE WŁAŚCIWOŚCI dzisiejszych organizmów procesy życiowe katalizowane

Bardziej szczegółowo

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach 1 STECHIOMETRIA INTERPRETACJA ILOŚCIOWA ZJAWISK CHEMICZNYCH relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

Bardziej szczegółowo

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl mogą byd wykorzystywane przez jego Użytkowników

Bardziej szczegółowo

Metody fosforylacji. Schemat 1. Powstawanie trifosforanu nukleozydu

Metody fosforylacji. Schemat 1. Powstawanie trifosforanu nukleozydu Metody fosforylacji Fosforylacja jest procesem przenoszenia reszty fosforanowej do nukleofilowego atomu dowolnego związku chemicznego. Najczęściej fosforylację przeprowadza się na atomie tlenu grupy hydroksylowej

Bardziej szczegółowo

PRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1)

PRACOWNIA CHEMII. Kinetyka reakcji chemicznych (Fiz1) PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Kinetyka reakcji chemicznych

Bardziej szczegółowo

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala

Bardziej szczegółowo

Oksydoreduktazy i transferazy.

Oksydoreduktazy i transferazy. ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 1 Oksydoreduktazy i transferazy. Ogólne

Bardziej szczegółowo

Inhibicja enzymatyczna

Inhibicja enzymatyczna Inhibicja enzymatyczna Każdą substancję, która zmniejsza szybkość reakcji katalizowanej przez enzym można uważać za inhibitor. Hamowanie aktywności enzymów jest jednym z głównych sposobów regulacji metabolizmu

Bardziej szczegółowo

Generator testów 1.3.1 Biochemia wer. 1.0.5 / 14883078 Strona: 1

Generator testów 1.3.1 Biochemia wer. 1.0.5 / 14883078 Strona: 1 Przedmiot: Biochemia Nazwa testu: Biochemia wer. 1.0.5 Nr testu 14883078 Klasa: zaoczni_2007 IBOS Odpowiedzi zaznaczamy TYLKO w tabeli! 1. Do aminokwasów aromatycznych zalicza się A) G, P oraz S B) L,

Bardziej szczegółowo

Antyoksydanty pokarmowe a korzyści zdrowotne. dr hab. Agata Wawrzyniak, prof. SGGW Katedra Żywienia Człowieka SGGW

Antyoksydanty pokarmowe a korzyści zdrowotne. dr hab. Agata Wawrzyniak, prof. SGGW Katedra Żywienia Człowieka SGGW Antyoksydanty pokarmowe a korzyści zdrowotne dr hab. Agata Wawrzyniak, prof. SGGW Katedra Żywienia Człowieka SGGW Warszawa, dn. 14.12.2016 wolne rodniki uszkodzone cząsteczki chemiczne w postaci wysoce

Bardziej szczegółowo

WSPÓŁCZESNE TECHNIKI ZAMRAŻANIA

WSPÓŁCZESNE TECHNIKI ZAMRAŻANIA WSPÓŁCZESNE TECHNIKI ZAMRAŻANIA Temat: Denaturacja białek oraz przemiany tłuszczów i węglowodorów, jako typowe przemiany chemiczne i biochemiczne zachodzące w żywności mrożonej. Łukasz Tryc SUChiKL Sem.

Bardziej szczegółowo

Inżynieria Biomedyczna

Inżynieria Biomedyczna 1.Obliczyć przy jakim stężeniu kwasu octowego stopień dysocjacji osiągnie wartość 3.%, jeżeli wiadomo, że stopień dysocjacji 15.%-wego roztworu (d=1.2 g/cm 3 ) w 2. Do 1 cm 3 2% (d=1.2 g/cm 3 ) roztworu

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIE 29. BIOKATALIZATORY I ICH ZASTOSOWANIE W PRZEMYŚLE OSOBY PROWADZĄCE:

ĆWICZENIE 29. BIOKATALIZATORY I ICH ZASTOSOWANIE W PRZEMYŚLE OSOBY PROWADZĄCE: ĆWICZENIE 29. BIOKATALIZATORY I ICH ZASTOSOWANIE W PRZEMYŚLE OSOBY PROWADZĄCE: dr Elżbieta Megiel (pok.134, konsultacje: czwartki 13 00-14 00 ) dr hab. Grzegorz Litwinienko (pok. 132, konsultacje: czwartki

Bardziej szczegółowo

1. Określ, w którą stronę przesunie się równowaga reakcji syntezy pary wodnej z pierwiastków przy zwiększeniu objętości zbiornika reakcyjnego:

1. Określ, w którą stronę przesunie się równowaga reakcji syntezy pary wodnej z pierwiastków przy zwiększeniu objętości zbiornika reakcyjnego: 1. Określ, w którą stronę przesunie się równowaga reakcji syntezy pary wodnej z pierwiastków przy zwiększeniu objętości zbiornika reakcyjnego: 2. Określ w którą stronę przesunie się równowaga reakcji rozkładu

Bardziej szczegółowo

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT. Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana

Bardziej szczegółowo

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków Komputerowe wspomaganie projektowanie leków wykład V Prof. dr hab. Sławomir Filipek Grupa BIOmodelowania Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii oraz Centrum Nauk Biologiczno-Chemicznych Cent-III www.biomodellab.eu

Bardziej szczegółowo

erozja skał lata KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.)

erozja skał lata KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 min Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.) Kinetyka chemiczna erozja skał Karkonosze Pielgrzymy (1204 m n.p.m.) fermentacja alkoholowa lata min KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 s ms fs http://www2.warwick.ac.uk/fac/sci/chemistry/research/stavros/stavrosgroup/overview/

Bardziej szczegółowo

Podstawy projektowania leków wykład 12

Podstawy projektowania leków wykład 12 Podstawy projektowania leków wykład 12 Łukasz Berlicki Projektowanie wspomagane komputerowo Ligand-based design QSAR i 3D-QSAR Structure-based design projektowanie oparte na strukturze celu molekularnego

Bardziej szczegółowo

Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych

Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych Zalety w porównaniu z analizą trankryptomu: analiza transkryptomu komórki identyfikacja mrna nie musi jeszcze oznaczać

Bardziej szczegółowo

U grzybów i zwierząt synteza kwasów tłuszczowych zachodzi w multienzymatycznym kompleksie syntazy kwasów tłuszczowych (FAS)

U grzybów i zwierząt synteza kwasów tłuszczowych zachodzi w multienzymatycznym kompleksie syntazy kwasów tłuszczowych (FAS) U grzybów i zwierząt synteza kwasów tłuszczowych zachodzi w multienzymatycznym kompleksie syntazy kwasów tłuszczowych (FAS) U drożdży FAS (2.4x10 6 D) składa się z dwóch typów podjednostek (α - 213 kd,

Bardziej szczegółowo