Wykład 3 Nomenklatura, podział I czynniki regulujące kinetykę procesów enzymatycznych

Save this PDF as:
 WORD  PNG  TXT  JPG

Wielkość: px
Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Wykład 3 Nomenklatura, podział I czynniki regulujące kinetykę procesów enzymatycznych"

Transkrypt

1 ENZYMOLOGIA Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka semestr I Wykład 3 Nomenklatura, podział I czynniki regulujące kinetykę procesów enzymatycznych WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA CENTRUM BIOIMMOBILIZACJI I INNOWACYJNYCH MATERIAŁÓW OPAKOWANIOWYCH

2 Zakres materiału ENZYMOLOGIA 1. Biochemia, Autor: Jeremy Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko, PWN Warszawa (2005) Rozdziały: 8. Enzymy:: podstawowe pojęcia i kinetyka 9. Strategie katalityczne 10. Strategie regulacyjne:: enzymy i hemoglobina 2. Ćwiczenia z enzymologii i technik biochemicznych. Bartoszewska, Niziołek, Paszowski, Wydawnictwo SGGW 3. Handbook of Food Enzymology ed. John R. Whitaker et al., CRC Press; (2002) 4. Enzymes in Food Technology - ROBERT J. WHITEHURST, BARRY A. LAW, Editors Sheffield Academic Press CRC Press (2002) 3. Food chemistry - Hans- Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle, Springer (2004)

3 Nazewnictwo enzymów Nomenklatura i systematyka enzymów 1961 pierwsze podstawowe zasady nomenklatury i klasyfikacji enzymów przez Komisję Enzymatyczną powołaną przez Międzynarodową Unię Biochemiczną i Biologii Molekularnej (IUBMB) w 1955r 1972 Komitet Nazewnictwa (ang. Nomenclature Commihee) Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej w latach opracował dla enzymów nomenklaturę naukową numer EC Nomenklatura enzymów wydana przez Komitet Enzymowy (NC) IUBMB pozycja książkowa Nomenklatura EC: Każdy enzym jest opisany przez ciąg czterech segmentów cyfr, oddzielonych od siebie kropką, poprzedzonych literami "EC" (Enzyme Commission lub Enzyme Catalogue): EC x.xx.xx.xx. Pierwsza cyfra dzieli enzymy, według mechanizmu reakcji przez nie katalizowanych Następne liczby numeru EC oddzielone kropkami klasyfikują dany enzym odpowiednio do podklasy i podpodklasy, natomiast ostatnia liczba określa miejsce enzymu w podpodklasie. Nazewnictwo zwyczajowe W nazewnictwie enzymów zaleca się stosowanie numeru EC, jednak dopuszcza się stosowanie nazw zwyczajowych z przyrostkiem - aza, gdzie pierwszy człon określa reakcję, a drugi jej substrat

4 Nazewnictwo/klasyfikacja enzymów EC Enzymy dzieli się na 6 grup (mechanizm reakcji ): EC 1 oksydoreduktazy: katalizują reakcje utleniania i redukcji, EC 2 transferazy: przenoszą grupy funkcyjne, EC 3 hydrolazy: katalizują hydrolizę różnych wiązań, EC 4 liazy: rozcinają różne wiązania na drodze innej niż hydroliza czy utlenianie, EC 5 izomerazy: katalizują zmiany izomeracyjne cząsteczek, EC 6 ligazy: łączą cząsteczki wiązaniami kowalencyjnymi. EC1 oksydoreduktazy - AH 2 + B A + BH 2 ; EC2 transferazy - AB + C A + BC; EC3 hydrolazy - AB + H 2 O A + B; EC4 liazy - AB A + B; EC5 izomerazy - AB BA; EC6 ligazy - A + B AB;

5 Enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne, polegające na przenoszeniu elektronów, protonów lub polegające na bezpośrednim włączaniu tlenu do substratu. Klasa ta obejmuje następujące grupy enzymów Dehydrogenazy odwodorowanie, utlenianie przenośniki e - i H + - NAD +, FAD Reduktazy redukcja przenośniki e- i H+ - NADP+, FAD, ferredoksyna, cytochromy Oksydazy Peroksydazy Oksygenazy (a) i hydroksylazy (b) Oksydoreduktaza β- D- glukoza: tlen nazwa systematyczna Oksydaza glukozy nazwa potoczna EC numer klasyfikacyjny 4- kolejność w podklasie 3- akceptor: tlen 1- utleniana grupa w donorze: CH- OH 1- klasa enzymu (oksydoreduktaza) 1. OKSYDOREDUKTAZY Zastosowanie oksydoreduktaz: Do usuwania glukozy i tlenu z opakowań Do stabilizacji piwa, win, soków Do odcukrzania masy jajowej przed suszeniem Do oznaczania ilościowej glukozy

6 1. Klasa ta obejmuje enzymy katalizujące przeniesienie grup chemicznych pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle przy udziale specyficznych koenzymów. 2. W zależności od rodzaju przenoszonych grup lub rodników wyróżniamy m.in.: - Aminotransferazy: przenoszą grupą aminową- NH 2 - Fosfotransferazy (kinazy): przenoszą grupy fosforanowe z udziałem ATP - Metylotransferazy: przenoszą grupę- CH 3 - Glikozylotransferazy: przenoszą grupy cukrowe - Acylotransferazy: przenoszą grupy acylowe 2,4,6- węglowe 6- fosfotransferaza ATP - enzym katalizujący przeniesienie fosforanu z ATP na grupę hydroksylową przy 6 at. węgla D- heksoza nazwa systematyczna Heksokinaza nazwa potoczna 2. TRANSFERAZY EC numer klasyfikacyjny 1- kolejność w podklasie 1- grupa akceptorowa: grupa alkoholowa 7- przenoszona grupa: grupa zawierająca fosfor 2- klasa enzymu

7 3. HYDROLAZY 1. Enzymy katalizujące reakcję hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem cząsteczki wody. 2. Jest to jedna klasa enzymów, która nie wymaga obecności koenzymów 3. W zależności od rodzaju atakowanych wiązań rozróżniamy hydrolazy m.in.: - Etsterazy - rozkładające wiązania estrowe - Lipazy (hydrolazy estrów karboksylowych) - Fosfatazy (hydrolazy monoestrów fosforanowych) - Glikozydazy - hydrolizujące wiązania glikozydowe - np. amylazy, celulazy - Peptydazy - Hydrolizujące wiązania peptydowe np. trypsyna, pepsyna, chymotrypsyna - Amidohydrolazy - rozkładające wiązanie C- N inne niż peptydowe np. w amidach Galaktohydrolaza β-d-galaktozydu nazwa systematyczna β-d-galaktozydaza, laktaza nazwa potoczna EC kolejność w podklasie 1- hydrolizowane wiązanie dokładniej O- lub S- glikozylowe 2- hydrolizowane wiązanie: wiązanie glikozydowi 3- klasa enzymu

8 LAKATAZA produkcja mleka przy nietolerancji laktozy, hydroliza laktozy do glukozy i galaktozy polepsza rozpuszczalność, zmniejsza koncentrację sacharydów w produktach koncentratów z mleka i serwatki (łatwa produkcja lodów, deserów) glukoza słodsza od laktozy 3. HYDROLAZY (cz. II) rozkład glukozy przyspiesza fermentację mleka w technologii napojów fermentowanych, twarogów, serów SACHARAZA inwertaza (sacharaza, β- fruktofuranozydaza) hydrolizuje wiązanie α- 1,4- glikozydowe i powstaje α- D- glukoza i β- D- fruktoza produkcja cukru inwertowanego otrzymywanie fruktozy Fruktoza: najlepiej rozpuszczalna w wodzie słodzenie soków (nie krystalizuje w czasie przechowywania) higroskopijna zapobiega utracie wilgoci z żywności, np. owoce kandyzowane syropy fruktozowe (dla diabetyków)

9 Enzymy katalizujące odwracalne lub nieodwracalne rozerwanie różnych wiązań bez udziału wody, przy czym z substratu, na który działa enzym, odłączane są pewne grupy (np. CO 2, H 2 O, NH 3, aldehydy). Ze względu na rodzaj rozszczepianych wiązań wyróżniamy m.in. liazy: - dekarboksylazy - rozrywające wiązanie C- C - uwalniają CO 2 z substratów - aldolazy uwalniają aldehydy z substratu - dehydratazy - działające na wiązanie C- O odłączają cząsteczkę wody - hydratazy przyłączają i odłączają cząsteczkę wody - deaminazy - rozszczepiające wiązanie C- N odłączają NH 3 Do klasy tej należą SYNTAZY, które nie wymagają nakładu energii do syntezy wiązań. PRZYKŁAD: karboksyliaza 2- oksokwasów dekarboksylaza pirogronianowa 4. LIAZY EC numer klasyfikacyjny 1 - kolejność w podklasie 1 - odszczepiana grupa: grupa COO rozszczepiane wiązanie: wiązanie C- C 4 - klasa enzymu!

10 1. Klasa enzymów katalizujących przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe. 2. Może to być przegrupowanie atomów bądź grup. 3. Skład chemiczny związku nie ulega zmianie. Należą tutaj enzymy katalizujące różne reakcje izomeryzacji, m.in.: - racemazy i epimerazy odpowiedzialne za zmianę konfiguracji przy węglu asymetrycznym (wzajemne przekształcenia konfiguracji L i D lub formy α i β) - mutazy odpowiedzialne za przemieszczenie grup wewnątrz cząsteczki - izomerazy cis- trans izomeria geometryczna (cis- trans) - izomerazy odpowiedzialne za wewnątrzcząsteczkowe przemiany oksydoredukcyjne (przesunięcie atomów H+) PRZYKŁAD: ketolo- izomeraza D- ksylozy izomeraza ksylozowa (glukozowa) 5. IZOMERAZY EC numer klasyfikacyjny 5 - kolejność w podpodklasie 1 - przekształcenie: przemiana aldoza ketoza 3 - typ przekształcenia: przegrupowanie atomów H 5 - klasa enzymu!

11 6. LIGAZY 1. Enzymy (pot. syntetazy) katalizujące syntezę powstanie nowych wiązań: C- O, C- S, C- N, C- C. 2. Wszystkie reakcje katalizowane przez ligazy zachodzą z udziałem ATP lub innego związku makroergicznego. Syntetazy katalizujące dołączenie do substratu CO 2 nazywamy potocznie karboksylazami. PRZYKŁAD: ligaza octan: CoA (AMP) syntetaza acetylo- CoA EC numer klasyfikacyjny 1 - kolejność w podklasie 1- substraty syntezy: kwas - vol 2 - powstające wiązanie: C- S 6 - klasa enzymu Ligaza DNA!

12 PORÓWNANIE KATALIZY I BIOKATALIZY PORÓWNYWANY CZYNNIK temperatura ph wrażliwość na zatrucia BIOKATALIZA Duże ograniczenie, potrzeba ścisłego kontrolowania warunków mniejsza (trucizny, inhibitory) KATALIZA Duży zakres temperatur stosowanych, mniej wrażliwe na zmiany warunków duża ( zatrucia) specyficzność duża w zależności od procesu selektywność duża w zależności od procesu żywotność duża mniejsza w porównaniu do biokatalizatorów możliwość aktywacji koenzymy, aktywatory promotory zakres stężeń reagentów nieduże różne

13 Czynniki regulujące szybkość działania enzymów 1. kinetyczne: temperatura, ph, dyfuzja, kształt, lepkość roztworu stężenie substratów obecność enzymatycznych aktywatorów i enzymatycznych inhibitorów czynniki pośrednie: czynniki allosteryczne, sprzężenie zwrotne, przemiana proenzymu w enzym 2. strukturalne: powiązanie enzymów z określonymi strukturami i ich rozgraniczenie błonami wewnątrzkomórkowymi regulowany transport przez błony komórkowe i cytoplazmatyczne szybkość odprowadzania produktów

14 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH 1. Kinetyka badanie szybkości, z jaką przebiega reakcja oraz czynników wpływających na tą czynność reakcji. Nie zajmuje się naturą chemiczną zmian. 2. Kinetyczny opis aktywności enzymów jest konieczny do zrozumienia działania enzymów. Czynniki: - stężenie enzymów i substratu - występowanie i stężenie kofaktorów, inhibitorów i aktywatorów - temperatura - stężenie H + (ph) - oddziaływania allosteryczne, modyfikacje kowalencyjne, aktywacja proteolityczna Wpływ stężenia enzymu na szybkość reakcji enzymatycznej V Zależność wprost proporcjonalna 2x większe stężenie E => 2x szybsza reakcje ALE Substrat w nadmiarze! [E]

15 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH 1. Oznaczanie aktywności enzymatycznej wykonuje się na początku reakcji enzymatycznej, ponieważ może dojść do: - hamowania aktywności enzymatycznej produktem na drodze hamowania zwrotnego, - enaturacji białka enzymatycznego. Wpływ temperatury V Działa na cząsteczki S i E. temp. => en. kinetycznej cz. S Cząsteczki substratu szybciej się poruszają, zderzają się częściej, więcej z nich może osiągnąć stan przejściowy. [ C] 1. W pewnym momencie osiągnięta zostaje temp. optymalna dla działania enzymu. 2. Temperatura optymalna temperatura, przy której szybkość reakcji enzymatycznej biegnie z maksymalną szybkością, a nie ma miejsca jeszcze denaturacja białka enzymatycznego. 3. Zbyt wysoka temperatura powoduje drgania w cząsteczkach enzymu i dochodzi do rozerwania wiązań w enzymie.

16 Reguła van Hoffa Wzrost temperatury o 10 C powoduje: krotny wzrost szybkości reakcji nieenzymatycznej krotny wzrost szybkości reakcji enzymatycznej Równanie Arrheniusa KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Opvmum temperatury zależy od czasu przyjętego do obliczenia szybkości reakcji. Termostabilność enzymu możemy określić podając najwyższą temperaturę, w której jeszcze nie dochodzi do termicznej inaktywacji enzymu. Badanie wpływu temperatury na aktywność enzymu: - przygotowuje się mieszaninę reakcyjną S + E, ph, bufor; mieszaninę przenosi się do określonej temperatury i reakcja enzymatyczna zachodzi właśnie w takiej określonej temperaturze, następnie zatrzymujemy reakcję i mierzymy szybkość reakcji enzymatycznej.

17 Badanie termostabilności białka: KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH - Badanie temperatury, w której enzym zachowuje aktywność. - Białko enzymatyczne poddaje się traktowaniu różnymi temperaturami badamy, jak ten enzym zachowuje się w różnych temperaturach. - Białko enzymatyczne przenosi się do temperatury optymalnej i dodaje pozostałe składniki reakcyjne. - Reakcja enzymatyczna biegnie w temperaturze optymalnej. Termostabilność celulaz różne mikroorganizmy

18 Kinetyka reakcji enzymatycznych - wpływ ph ph środowiska wpływa na: wiązanie substratu przez E, aktywność katalityczną E, stan jonizacji substratu, zmiany w strukturze przestrzennej E. ph wpływa na stopień zdysocjowania (uprotonowania): - grup funkcyjnych centrum aktywnego, - grup funkcyjnych, które uczestniczą w katalizie, - grup funkcyjnych substratu, które uczestniczą w wiązaniu do enzymu, - grup funkcyjnych leżących w pobliżu centrum aktywnego, które decydują o konformacji tego centrum aktywnego. Optymalne ph działania wartość ph, przy której szybkość katalizowanej reakcji jest maksymalna. Krzywe zależności v/ph mogą być też prostoliniowe. Niewielkie odchylenie ph od wartości optymalnych powoduje nagły spadek szybkości reakcji enzymatycznej.

19 Kinetyka reakcji enzymatycznych optymalne ph Optymalne ph reakcji jest różne dla różnych enzymów. Dla większości mieści się w granicach odczynu obojętnego (ph 6-9). pepsyna 1,8 proteinaza kwaśna 3,5 trypsyna 8 arginaza 10

20 Kinetyka reakcji enzymatycznych - wpływ ph

21 Kinetyka reakcji enzymatycznych wpływ podstawowych czynników

22 WPŁYW ŚRODOWISKA NA SZYBKOŚĆ REAKCJI

23 STĘŻENIE SOLI

24 Kinetyka reakcji enzymatycznych wpływ innych czynników Inne czynniki szybkość dyfuzji jest odwrotnie proporcjonalna od wielkości cząsteczek (dla wody w temp C wynosi 2, cm/s), kształt i wielkość cząsteczek, lepkość roztworu. Działanie czynników regulujących potencjał oksydoredukcyjny środowiska - aktywacja enzymów zawierających w centrum katalitycznym wolne grupy hydrosulfidowe SH - aktywatory: substancje o niskim potencjale oksydoredukcyjnym (reduktory) zwykle zawierające grupy SH, np.: cysteina, glutavon, merkaptoetanol - enzymy: papaina, dehydrogenaza alkoholowa i inne

Mechanizmy działania i regulacji enzymów

Mechanizmy działania i regulacji enzymów Mechanizmy działania i regulacji enzymów Enzymy: są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie są wysoce specyficzne ich aktywność może być regulowana m.in. przez modyfikacje

Bardziej szczegółowo

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg

Bardziej szczegółowo

Enzymy katalizatory biologiczne

Enzymy katalizatory biologiczne Enzymy katalizatory biologiczne Kataliza zjawisko polegające na obniżeniu energii aktywacji reakcji i zwiększeniu szybkości reakcji chemicznej i/lub skierowaniu reakcji na jedną z termodynamicznie możliwych

Bardziej szczegółowo

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych.

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych. Wykład 2 Kinetyka reakcji enzymatycznych. Kofaktory enzymów wd_2 2 Ryboflawina witamina B 2 Ryboflawina wit. B 2 FAD dinukleotyd flawinoadeninowy wd_2 3 Niacyna witamina PP (B 3 ) NAD + dinukleotyd nikotynamidoadeninowy

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie

Bardziej szczegółowo

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY

KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja

Bardziej szczegółowo

Spis treści. 1. Wiadomości wstępne Skład chemiczny i funkcje komórki Przedmowa do wydania czternastego... 13

Spis treści. 1. Wiadomości wstępne Skład chemiczny i funkcje komórki Przedmowa do wydania czternastego... 13 Przedmowa do wydania czternastego... 13 Częściej stosowane skróty... 15 1. Wiadomości wstępne... 19 1.1. Rys historyczny i pojęcia podstawowe... 19 1.2. Znaczenie biochemii w naukach rolniczych... 22 2.

Bardziej szczegółowo

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne

Enzymologia SYLABUS A. Informacje ogólne Enzymologia A. Informacje ogólne Elementy sylabusu Nazwa jednostki prowadzącej kierunek Nazwa kierunku studiów Poziom kształcenia Profil studiów Forma studiów Kod Język Rodzaj Rok studiów /semestr Wymagania

Bardziej szczegółowo

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii Mol jest to liczebność materii występująca, gdy liczba cząstek (elementów) układu jest równa liczbie atomów zawartych w masie 12 g węgla 12 C (równa liczbie

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących

Bardziej szczegółowo

Przegląd budowy i funkcji białek - od enzymów do prionów -

Przegląd budowy i funkcji białek - od enzymów do prionów - Przegląd budowy i funkcji białek - od enzymów do prionów - Zakład Biologii Molekularnej Instytut Biochemii, Wydział Biologii UW Takao Ishikawa Kontakt Imię i nazwisko: Takao Ishikawa Mail: takao@biol.uw.edu.pl

Bardziej szczegółowo

Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych

Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych Trawienie i wchłanianie substancji odżywczych Człowiek, aby mógł się rozwijać, wzrastać i wykonywać podstawowe funkcje życiowe musi się odżywiać. Poprzez ten proces każda komórka organizmu otrzymuje niezbędne

Bardziej szczegółowo

Podstawy biochemii / Jerzy Kączkowski. wyd dodr. (PWN). Warszawa, Spis treści. Przedmowa do wydania czternastego 13

Podstawy biochemii / Jerzy Kączkowski. wyd dodr. (PWN). Warszawa, Spis treści. Przedmowa do wydania czternastego 13 Podstawy biochemii / Jerzy Kączkowski. wyd. 15-1 dodr. (PWN). Warszawa, 2017 Spis treści Przedmowa do wydania czternastego 13 Częściej stosowane skróty 15 1. Wiadomości wstępne 19 1.1. Rys historyczny

Bardziej szczegółowo

Oddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7.

Oddychanie komórkowe. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych. Oddychanie zachodzi w mitochondriach Wykład 7. Wykład 7. Pozyskiwanie i przetwarzanie energii w komórkach roślinnych Literatura dodatkowa: Oddychanie to wielostopniowy proces utleniania substratów związany z wytwarzaniem w komórce metabolicznie użytecznej

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna

Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu

Bardziej szczegółowo

Wykład 1 Enzymologia a technlogia żywności.

Wykład 1 Enzymologia a technlogia żywności. ENZYMOLOGIA Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka semestr I Wykład 1 Enzymologia a technlogia żywności. WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA CENTRUM BIOIMMOBILIZACJI I INNOWACYJNYCH MATERIAŁÓW

Bardziej szczegółowo

Enzymy. Ogólne właściwości Kinetyka i inhibicja reakcji enzymatycznych Regulacja aktywności enzymatycznej

Enzymy. Ogólne właściwości Kinetyka i inhibicja reakcji enzymatycznych Regulacja aktywności enzymatycznej Enzymy Ogólne właściwości Kinetyka i inhibicja reakcji enzymatycznych Regulacja aktywności enzymatycznej Enzymy jako biokatalizatory głównie białka (także RNA rybozymy, DNA DNA-zymy) wytwarzane tylko przez

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki

Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW. Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki Metabolizm całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących

Bardziej szczegółowo

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014

Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014 Program zajęć z biochemii dla studentów kierunku weterynaria I roku studiów na Wydziale Lekarskim UJ CM w roku akademickim 2013/2014 S E M E S T R II Tydzień 1 24.02-28.02 2 03.03-07.03 3 10.03-14.03 Wykłady

Bardziej szczegółowo

Wykład 14 Biosynteza białek

Wykład 14 Biosynteza białek BIOCHEMIA Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka semestr III Wykład 14 Biosynteza białek WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA CENTRUM BIOIMMOBILIZACJI I INNOWACYJNYCH MATERIAŁÓW OPAKOWANIOWYCH

Bardziej szczegółowo

BIAŁKA KATALITYCZNE ENZYMY ENZYMOLOGIA

BIAŁKA KATALITYCZNE ENZYMY ENZYMOLOGIA BIAŁKA KATALITYCZNE ENZYMY ENZYMOLOGIA dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny Zamiejscowy Wydział Kultury Fizycznej w Gorzowie Wlkp. Akademii Wychowania Fizycznego w Poznaniu ROBACZKI ŚWIĘTOJAŃSKIE

Bardziej szczegółowo

ENZYMY W CHEMII. Michał Rachwalski. Uniwersytet Łódzki, Wydział Chemii, Katedra Chemii Organicznej i Stosowanej

ENZYMY W CHEMII. Michał Rachwalski. Uniwersytet Łódzki, Wydział Chemii, Katedra Chemii Organicznej i Stosowanej ENZYMY W CHEMII Michał Rachwalski Uniwersytet Łódzki, Wydział Chemii, Katedra Chemii rganicznej i Stosowanej Czym są enzymy? Enzymy są białkami zawierającymi od 60 do 1000 reszt aminokwasów; Enzymy są

Bardziej szczegółowo

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne

Reakcje enzymatyczne. Co to jest enzym? Grupy katalityczne enzymu. Model Michaelisa-Mentena. Hamowanie reakcji enzymatycznych. Reakcje enzymatyczne Reakcje enzymatyczne Enzym białko katalizujące reakcje chemiczne w układach biologicznych (przyśpieszają reakcje przynajmniej 0 6 raza) 878, Wilhelm uehne, użył po raz pierwszy określenia enzym (w zaczynie)

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 2. Hydrolazy. Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 2. Hydrolazy. Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 2 Hydrolazy. Czynniki wpływające na

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności

Bardziej szczegółowo

Metody fosforylacji. Schemat 1. Powstawanie trifosforanu nukleozydu

Metody fosforylacji. Schemat 1. Powstawanie trifosforanu nukleozydu Metody fosforylacji Fosforylacja jest procesem przenoszenia reszty fosforanowej do nukleofilowego atomu dowolnego związku chemicznego. Najczęściej fosforylację przeprowadza się na atomie tlenu grupy hydroksylowej

Bardziej szczegółowo

Nukleotydy w układach biologicznych

Nukleotydy w układach biologicznych Nukleotydy w układach biologicznych Schemat 1. Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy Schemat 2. Dinukleotyd NADP + Dinukleotydy NAD +, NADP + i FAD uczestniczą w procesach biochemicznych, w trakcie których

Bardziej szczegółowo

prof. dr hab. Maciej Ugorski Efekty kształcenia 2 Posiada podstawowe wiadomości z zakresu enzymologii BC_1A_W04

prof. dr hab. Maciej Ugorski Efekty kształcenia 2 Posiada podstawowe wiadomości z zakresu enzymologii BC_1A_W04 BIOCHEMIA (BC) Kod przedmiotu Nazwa przedmiotu Kierunek Poziom studiów Profil Rodzaj przedmiotu Semestr studiów 2 ECTS 5 Formy zajęć Osoba odpowiedzialna za przedmiot Język Wymagania wstępne Skrócony opis

Bardziej szczegółowo

Kinetyka reakcji chemicznych. Dr Mariola Samsonowicz

Kinetyka reakcji chemicznych. Dr Mariola Samsonowicz Kinetyka reakcji chemicznych Dr Mariola Samsonowicz 1 Czym zajmuje się kinetyka chemiczna? Badaniem szybkości reakcji chemicznych poprzez analizę eksperymentalną i teoretyczną. Zdefiniowanie równania kinetycznego

Bardziej szczegółowo

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna

Chemia ogólna nieorganiczna Wykład XII Kinetyka i statyka chemiczna Chemia ogólna nieorganiczna Wykład 10 14 XII 2016 Kinetyka i statyka chemiczna Elementy kinetyki i statyki chemicznej bada drogi przemiany substratów w produkty szybkość(v) reakcji chem. i zależność od

Bardziej szczegółowo

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA

Laboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ

Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu

Bardziej szczegółowo

ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 7 ENZYMY. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Część doświadczalna obejmuje: - wyznaczenie optimum ph dla reakcji katalizowanej przez kwaśną fosfatazę - wyznaczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej

Bardziej szczegółowo

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]

Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ] Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej

Bardziej szczegółowo

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych

Projektowanie Procesów Biotechnologicznych Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany

Bardziej szczegółowo

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT.

Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. a RT. Ćwiczenie 12, 13. Kinetyka chemiczna. Kinetyka chemiczna jest działem fizykochemii zajmującym się szybkością i mechanizmem reakcji chemicznych w różnych warunkach. Szybkość reakcji chemicznej jest związana

Bardziej szczegółowo

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

Bardziej szczegółowo

SPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5

SPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5 SPIS TREŚCI OD AUTORÓW... 5 BIAŁKA 1. Wprowadzenie... 7 2. Aminokwasy jednostki strukturalne białek... 7 2.1. Klasyfikacja aminokwasów... 9 2.1.1. Aminokwasy białkowe i niebiałkowe... 9 2.1.2. Zdolność

Bardziej szczegółowo

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa

KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3. fermentacja alkoholowa Kinetyka chemiczna KI + Pb(NO 3 ) 2 PbI 2 + KNO 3 fermentacja alkoholowa czynniki wpływaj ywające na szybkość reakcji chemicznych stęż ężenie reagentów w (lub ciśnienie gazów w jeżeli eli reakcja przebiega

Bardziej szczegółowo

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych

Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych Materiał powtórzeniowy do sprawdzianu - reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne, szybkość reakcji chemicznych I. Reakcje egzoenergetyczne i endoenergetyczne 1. Układ i otoczenie Układ - ogół substancji

Bardziej szczegółowo

pobrano z

pobrano z ODPOWIEDZI Zadanie 1. (2 pkt) 1. promienia atomowego, promienia jonowego 2. najwyższego stopnia utlenienia Zadanie 2. (1 pkt) 1. Pierwiastek I jest aktywnym metalem. Tworzy wodorek, w którym wodór przyjmuje

Bardziej szczegółowo

Oksydoreduktazy i transferazy.

Oksydoreduktazy i transferazy. ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 1 Oksydoreduktazy i transferazy. Ogólne

Bardziej szczegółowo

Projekt Era inżyniera pewna lokata na przyszłość jest współfinansowany przez Unię Europejską w ramach Europejskiego Funduszu Społecznego

Projekt Era inżyniera pewna lokata na przyszłość jest współfinansowany przez Unię Europejską w ramach Europejskiego Funduszu Społecznego TEMAT I WYBRANE WŁAŚCIWOŚCI ZWIĄZKÓW NIEORGANICZNYCH. STOPNIE UTLENIENIA. WIĄZANIA CHEMICZNE. WZORY SUMARYCZNE I STRUKTURALNE. TYPY REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWA INTERPRETACJA WZORÓW I RÓWNAŃ CHEMICZNYCH

Bardziej szczegółowo

Co to jest FERMENTACJA?

Co to jest FERMENTACJA? Co to jest FERMENTACJA? FERMENTACJA - rozkład niektórych monosacharydów, np. glukozy, pod wpływem enzymów wydzielanych przez drożdże lub bakterie. czyli tzw. biokatalizatorów. Enzymy (biokatalizatory)

Bardziej szczegółowo

Zagadnienia. Budowa atomu a. rozmieszczenie elektronów na orbitalach Z = 1-40; I

Zagadnienia. Budowa atomu a. rozmieszczenie elektronów na orbitalach Z = 1-40; I Nr zajęć Data Zagadnienia Budowa atomu a. rozmieszczenie elektronów na orbitalach Z = 1-40; I 9.10.2012. b. określenie liczby cząstek elementarnych na podstawie zapisu A z E, również dla jonów; c. określenie

Bardziej szczegółowo

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków

Komputerowe wspomaganie projektowanie leków Komputerowe wspomaganie projektowanie leków wykład II Prof. dr hab. Sławomir Filipek Grupa BIOmodelowania Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii oraz Centrum Nauk Biologiczno-Chemicznych Cent-III www.biomodellab.eu

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 6 Aminokwasy

Ćwiczenie 6 Aminokwasy Ćwiczenie 6 Aminokwasy Aminokwasy są to związki dwufunkcyjne, których cząsteczki zawierają grupy karboksylowe i aminowe: grupa aminowa:nh 2 grupa karboksylowa COOH Nomenklatura aminokwasów: Naturalne aminokwasy

Bardziej szczegółowo

PODSTAWOWE PROCESY METABOLICZNE ORGANIZMÓW

PODSTAWOWE PROCESY METABOLICZNE ORGANIZMÓW PODSTAWOWE PROCESY METABOLICZNE ORGANIZMÓW METABOLIZM (gr. metabole = przemiana) - przemiana materii - całość procesów biochemicznych zachodzących w żywych organizmach, warunkujących ich wzrost i funkcjonowanie.

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną

Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy

Bardziej szczegółowo

Transport przez błony

Transport przez błony Transport przez błony Transport bierny Nie wymaga nakładu energii Transport aktywny Wymaga nakładu energii Dyfuzja prosta Dyfuzja ułatwiona Przenośniki Kanały jonowe Transport przez pory w błonie jądrowej

Bardziej szczegółowo

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.

1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej. ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie

Bardziej szczegółowo

METODY PRZECHOWYWANIA I UTRWALANIA BIOPRODUKTÓW SUSZENIE PODSTAWY TEORETYCZNE CZ.1

METODY PRZECHOWYWANIA I UTRWALANIA BIOPRODUKTÓW SUSZENIE PODSTAWY TEORETYCZNE CZ.1 METODY PRZECHOWYWANIA I UTRWALANIA BIOPRODUKTÓW SUSZENIE PODSTAWY TEORETYCZNE CZ.1 Opracował: dr S. Wierzba Katedra Biotechnologii i Biologii Molekularnej Uniwersytetu Opolskiego Suszenie mikroorganizmów

Bardziej szczegółowo

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu

Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Ćw. 4 Kinetyka reakcji chemicznych Zagadnienia do przygotowania: Szybkość reakcji chemicznej, zależność szybkości reakcji chemicznej

Bardziej szczegółowo

Spis treści. Od Autora 9. Wprowadzenie 11 CZĘŚĆ A. MOLEKULARNE MENU 13

Spis treści. Od Autora 9. Wprowadzenie 11 CZĘŚĆ A. MOLEKULARNE MENU 13 Spis treści Od Autora 9 Wprowadzenie 11 CZĘŚĆ A. MOLEKULARNE MENU 13 1. Białka 13 1.1. Budowa białek 13 1.1.1. Peptydy 15 1.1.2. Struktury przestrzenne łańcuchów polipeptydowych 16 1.1.2.1. Bioróżnorodność

Bardziej szczegółowo

ZMIANY CECH PRODUKTÓW PODCZAS ZAMRAŻANIA

ZMIANY CECH PRODUKTÓW PODCZAS ZAMRAŻANIA METODY PRZECHOWYWANIA I UTRWALANIA BIOPRODUKTÓW ZMIANY CECH PRODUKTÓW PODCZAS ZAMRAŻANIA Opracował: dr S. Wierzba Katedra Biotechnologii i Biologii Molekularnej Uniwersytetu Opolskiego Nietrwałość produktów

Bardziej szczegółowo

Czy produkcja żywności to procesy fizyczne i reakcje chemiczne?

Czy produkcja żywności to procesy fizyczne i reakcje chemiczne? Czy produkcja żywności to procesy fizyczne i reakcje chemiczne? Co to jest przemiana fizyczna? Podaj przykład przemiany fizycznej? Co to jest przemiana chemiczna? Podaj przykład przemiany chemicznej? Doświadczenie

Bardziej szczegółowo

- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu

- substancja, której mała ilość przyspiesza reakcję chemiczną i która nie ulega przy tym zużyciu Ćwiczenie nr 3 Enzymy klasyfikacja; peroksydaza, reakcja katalizowana; peroksydaza chrzanowa; oznaczanie katalitycznej aktywności; denaturacja/renaturacja, kinetyka reakcji 0- i I- rzędu oraz obliczanie

Bardziej szczegółowo

Inżynieria Biomedyczna

Inżynieria Biomedyczna 1.Obliczyć przy jakim stężeniu kwasu octowego stopień dysocjacji osiągnie wartość 3.%, jeżeli wiadomo, że stopień dysocjacji 15.%-wego roztworu (d=1.2 g/cm 3 ) w 2. Do 1 cm 3 2% (d=1.2 g/cm 3 ) roztworu

Bardziej szczegółowo

Izoenzymy. Katalizują te same reakcje, ale różnią się właściwościami fizycznymi lub kinetycznymi. Optimum ph. Powinowactwo do substratu

Izoenzymy. Katalizują te same reakcje, ale różnią się właściwościami fizycznymi lub kinetycznymi. Optimum ph. Powinowactwo do substratu Izoenzymy Katalizują te same reakcje, ale różnią się właściwościami fizycznymi lub kinetycznymi Optimum ph Powinowactwo do substratu Wrażliwość na inhibitory Badanie LDH H4 (serce) H3M1 H2M2 H1M3 M4 (wątroba)

Bardziej szczegółowo

KARTA KURSU. Kod Punktacja ECTS* 2

KARTA KURSU. Kod Punktacja ECTS* 2 KARTA KURSU Nazwa Nazwa w j. ang. BIOCHEMIA BIOCHEMISTRY Kod Punktacja ECTS* 2 Koordynator Prof. dr hab. Maria Filek Zespół dydaktyczny dr Anna Barbasz dr Elżbieta Rudolphi-Skórska dr Apolonia Sieprawska

Bardziej szczegółowo

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ

WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WŁASNOŚCI SPEKTRALNE NUKLEOTYDÓW PIRYDYNOWYCH (NAD +, NADP + ) OZNACZANIE AKTYWNOŚCI TRANSAMINAZY ALANINOWEJ WSTĘP Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc

Bardziej szczegółowo

ODDYCHANIE KOMÓRKOWE

ODDYCHANIE KOMÓRKOWE NM Gera ODDYCHANIE KOMÓRKOWE 1 A) ODDYCHANIE TLENOWE B) PROCESY BEZTLENOWEGO UZYSKIWANIA ENERGII ZADANIE DOMOWE W FORMIE REFERATU OPRACUJ ZAGADNIENIA DOTYCZĄCE PRZEBIEGU CHEMOSYNTEZY ORAZ BEZTLENOWEGO

Bardziej szczegółowo

Bliskie spotkania z biologią. METABOLIZM część II. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW

Bliskie spotkania z biologią. METABOLIZM część II. dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Bliskie spotkania z biologią METABOLIZM część II dr hab. Joanna Moraczewska, prof. UKW Instytut Biologii Eksperymetalnej, Zakład Biochemii i Biologii Komórki METABOLIZM KATABOLIZM - rozkład związków chemicznych

Bardziej szczegółowo

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach 1 STECHIOMETRIA INTERPRETACJA ILOŚCIOWA ZJAWISK CHEMICZNYCH relacje ilościowe ( masowe,objętościowe i molowe ) dotyczące połączeń 1. pierwiastków w związkach chemicznych 2. związków chemicznych w reakcjach

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź. Dr Paweł Krzyczmonik

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź. Dr Paweł Krzyczmonik Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, 91-403 Łódź Dr Paweł Krzyczmonik Łódź, kwiecień 2015 Plan wykładu Detekcja optyczna w biosensorach Biosensory optyczne - przykłady

Bardziej szczegółowo

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu metodą miareczkową. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych

ENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu metodą miareczkową. Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 3 Lipaza. Oznaczanie aktywności enzymu

Bardziej szczegółowo

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ

BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony

Bardziej szczegółowo

Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ]

Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ] Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Szybkość katalizowanej przez enzym przemiany danego substratu w określony produkt jest ściśle uzależniona od stężenia

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych

Bardziej szczegółowo

3. Badanie kinetyki enzymów

3. Badanie kinetyki enzymów 3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w

Bardziej szczegółowo

Wykrywanie obecności enzymów.

Wykrywanie obecności enzymów. ĆWICZENIE 5 Wykrywanie obecności enzymów. Prowadzący: mgr inż. Jadwiga ZAWISZA Miejsce ćwiczenia: sala 104 CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest praktyczne poznanie enzymów z klasy oksydoreduktaz. PODSTAWY

Bardziej szczegółowo

Reakcje chemiczne. Typ reakcji Schemat Przykłady Reakcja syntezy

Reakcje chemiczne. Typ reakcji Schemat Przykłady Reakcja syntezy Reakcje chemiczne Literatura: L. Jones, P. Atkins Chemia ogólna. Cząsteczki, materia, reakcje. Lesław Huppenthal, Alicja Kościelecka, Zbigniew Wojtczak Chemia ogólna i analityczna dla studentów biologii.

Bardziej szczegółowo

BIOCHEMIA. Enzymy. Oznaczanie aktywności wybranych enzymów. Ćwiczenie 8 Trypsyna. Ćwiczenie 9 Lipaza

BIOCHEMIA. Enzymy. Oznaczanie aktywności wybranych enzymów. Ćwiczenie 8 Trypsyna. Ćwiczenie 9 Lipaza BIOCHEMIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Enzymy. Oznaczanie aktywności wybranych enzymów

Bardziej szczegółowo

Plan dydaktyczny z chemii klasa: 2TRA 1 godzina tygodniowo- zakres podstawowy. Dział Zakres treści

Plan dydaktyczny z chemii klasa: 2TRA 1 godzina tygodniowo- zakres podstawowy. Dział Zakres treści Anna Kulaszewicz Plan dydaktyczny z chemii klasa: 2TRA 1 godzina tygodniowo- zakres podstawowy lp. Dział Temat Zakres treści 1 Zapoznanie z przedmiotowym systemem oceniania i wymaganiami edukacyjnymi z

Bardziej szczegółowo

1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym

1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 1. Zaproponuj doświadczenie pozwalające oszacować szybkość reakcji hydrolizy octanu etylu w środowisku obojętnym 2. W pewnej chwili szybkość powstawania produktu C w reakcji: 2A + B 4C wynosiła 6 [mol/dm

Bardziej szczegółowo

BIOENERGETYKA cz. I METABOLIZM WĘGLOWODANÓW I LIPIDÓW. dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny

BIOENERGETYKA cz. I METABOLIZM WĘGLOWODANÓW I LIPIDÓW. dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny BIOENERGETYKA cz. I METABOLIZM WĘGLOWODANÓW I LIPIDÓW dr hab. prof. AWF Agnieszka Zembroń-Łacny METABOLIZM/ENERGIA WĘGLOWODANY i LIPIDY WYKŁAD 6 Trawienie i wchłanianie WĘGLOWODANY TŁUSZCZE BIAŁKA Katabolizm

Bardziej szczegółowo

Podziały. ze względu na budowę: - proste - złożone z grupą prostetyczną - z koenzymem

Podziały. ze względu na budowę: - proste - złożone z grupą prostetyczną - z koenzymem Enzymy Definicja Swoiste biokatalizatory o budowie białkowej, które obniżają energię aktywacji substratu umożliwiając lub przyspieszając tym samym przebieg reakcji Podziały ze względu na budowę: - proste

Bardziej szczegółowo

Przedmiot CHEMIA Kierunek: Transport (studia stacjonarne) I rok TEMATY WYKŁADÓW 15 godzin Warunek zaliczenia wykłady: TEMATY LABORATORIÓW 15 godzin

Przedmiot CHEMIA Kierunek: Transport (studia stacjonarne) I rok TEMATY WYKŁADÓW 15 godzin Warunek zaliczenia wykłady: TEMATY LABORATORIÓW 15 godzin Program zajęć: Przedmiot CHEMIA Kierunek: Transport (studia stacjonarne) I rok Wykładowca: dr Jolanta Piekut, mgr Marta Matusiewicz Zaliczenie przedmiotu: zaliczenie z oceną TEMATY WYKŁADÓW 15 godzin 1.

Bardziej szczegółowo

Dysocjacja kwasów i zasad. ponieważ stężenie wody w rozcieńczonym roztworze jest stałe to:

Dysocjacja kwasów i zasad. ponieważ stężenie wody w rozcieńczonym roztworze jest stałe to: Stała równowagi dysocjacji: Dysocjacja kwasów i zasad HX H 2 O H 3 O X - K a [ H 3O [ X [ HX [ H O 2 ponieważ stężenie wody w rozcieńczonym roztworze jest stałe to: K a [ H 3 O [ X [ HX Dla słabych kwasów

Bardziej szczegółowo

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II

ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące

Bardziej szczegółowo

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź

Katedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź Katedra hemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, 91-403 Łódź Dr Paweł Krzyczmonik Łódź, kwiecień 2014 Plan wykładu Biosensory wstęp Metody immobilizacji enzymów i białek Kinetyka

Bardziej szczegółowo

Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona

Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Ćwiczenie nr 7 Węglowodany metody jakościowe oznaczania cukrów reakcja Molisha, Fehlinga, Selivanowa; ilościowe oznaczanie glukozy metodą Somogyi Nelsona Celem ćwiczenia jest: zapoznanie z metodami jakościowej

Bardziej szczegółowo

Zagadnienia z chemii na egzamin wstępny kierunek Technik Farmaceutyczny Szkoła Policealna im. J. Romanowskiej

Zagadnienia z chemii na egzamin wstępny kierunek Technik Farmaceutyczny Szkoła Policealna im. J. Romanowskiej Zagadnienia z chemii na egzamin wstępny kierunek Technik Farmaceutyczny Szkoła Policealna im. J. Romanowskiej 1) Podstawowe prawa i pojęcia chemiczne 2) Roztwory (zadania rachunkowe zbiór zadań Pazdro

Bardziej szczegółowo

dla której jest spełniony warunek równowagi: [H + ] [X ] / [HX] = K

dla której jest spełniony warunek równowagi: [H + ] [X ] / [HX] = K RÓWNOWAGI W ROZTWORACH Szwedzki chemik Svante Arrhenius w 1887 roku jako pierwszy wykazał, że procesowi rozpuszczania wielu substancji towarzyszy dysocjacja, czyli rozpad cząsteczek na jony naładowane

Bardziej szczegółowo

Odwracalność przemiany chemicznej

Odwracalność przemiany chemicznej Odwracalność przemiany chemicznej Na ogół wszystkie reakcje chemiczne są odwracalne, tzn. z danych substratów tworzą się produkty, a jednocześnie produkty reakcji ulegają rozkładowi na substraty. Fakt

Bardziej szczegółowo

Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym

Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Wykazanie obecności oksydoreduktaz w materiale biologicznym ĆWICZENIE 9 ZADANIE 1 OTRZYMYWANIE PREPARATU ENZYMATYCZNEGO 1. Umyty ziemniak utrzeć

Bardziej szczegółowo

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI METODĄ ENZYMATYCZNĄ-OXY ZASADA OZNACZENIA Glukoza pod wpływem oksydazy glukozowej utlenia się do kwasu glukonowego z wytworzeniem nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru

Bardziej szczegółowo

3b 2. przedstawione na poniższych schematach. Uzupełnij obserwacje i wnioski z nich wynikające oraz równanie zachodzącej reakcji.

3b 2. przedstawione na poniższych schematach. Uzupełnij obserwacje i wnioski z nich wynikające oraz równanie zachodzącej reakcji. 3b 2 PAWEŁ ZYCH IMIĘ I NAZWISKO: KLASA: GRUPA A 1. W celu zbadania właściwości sacharozy wykonano dwa doświadczenia, które zostały przedstawione na poniższych schematach. Uzupełnij obserwacje i wnioski

Bardziej szczegółowo

Makrocząsteczki. Przykłady makrocząsteczek naturalnych: -Polisacharydy skrobia, celuloza -Białka -Kwasy nukleinowe

Makrocząsteczki. Przykłady makrocząsteczek naturalnych: -Polisacharydy skrobia, celuloza -Białka -Kwasy nukleinowe Makrocząsteczki Przykłady makrocząsteczek naturalnych: -Polisacharydy skrobia, celuloza -Białka -Kwasy nukleinowe Syntetyczne: -Elastomery bardzo duża elastyczność charakterystyczna dla gumy -Włókna długie,

Bardziej szczegółowo

Metabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek

Metabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek Metabolizm białek Ogólny schemat metabolizmu bialek Trawienie białek i absorpcja aminokwasów w przewodzie pokarmowym w żołądku (niskie ph ~2, rola HCl)- hydratacja, homogenizacja, denaturacja białek i

Bardziej szczegółowo

1 Kinetyka reakcji chemicznych

1 Kinetyka reakcji chemicznych Podstawy obliczeń chemicznych 1 1 Kinetyka reakcji chemicznych Szybkość reakcji chemicznej definiuje się jako ubytek stężenia substratu lub wzrost stężenia produktu w jednostce czasu. ν = c [ ] 2 c 1 mol

Bardziej szczegółowo

HYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco:

HYDROLIZA SOLI. 1. Hydroliza soli mocnej zasady i słabego kwasu. Przykładem jest octan sodu, dla którego reakcja hydrolizy przebiega następująco: HYDROLIZA SOLI Hydroliza to reakcja chemiczna zachodząca między jonami słabo zdysocjowanej wody i jonami dobrze zdysocjowanej soli słabego kwasu lub słabej zasady. Reakcji hydrolizy mogą ulegać następujące

Bardziej szczegółowo

Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne)

Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne) Zagadnienia do egzaminu z biochemii (studia niestacjonarne) Aminokwasy, białka, cukry i ich metabolizm 1. Aminokwasy, wzór ogólny i charakterystyczne grupy. 2. Wiązanie peptydowe. 3. Białka, ich struktura.

Bardziej szczegółowo

ĆWICZENIA Z BIOCHEMII

ĆWICZENIA Z BIOCHEMII ĆWICZENIA Z BIOCHEMII D U STUDENTfiW WYDZIAŁU LEKARSKIEGO Pod redakcją Piotra Laidlera, Barbary Piekarskiej, Marii Wróbel WYDAWNICTWO UNIWERSYTETU JAGIELLOŃSKIEGO ĆWICZENIA Z BIOCHEMII DLA STUDENTÓW WYDZIAŁU

Bardziej szczegółowo

Podstawy biogospodarki. Wykład 5

Podstawy biogospodarki. Wykład 5 Podstawy biogospodarki Wykład 5 Prowadzący: Krzysztof Makowski Kierunek Wyróżniony przez PKA Enzymy Katalizatory pochodzenia biologicznego. Koenzym niewielka cząsteczka organiczna współpracująca z cząsteczką

Bardziej szczegółowo

Tematy i zakres treści z chemii - zakres rozszerzony, dla klas 2 LO2 i 3 TZA/archt. kraj.

Tematy i zakres treści z chemii - zakres rozszerzony, dla klas 2 LO2 i 3 TZA/archt. kraj. Tematy i zakres treści z chemii - zakres rozszerzony, dla klas 2 LO2 i 3 TZA/archt. kraj. Tytuł i numer rozdziału w podręczniku Nr lekcji Temat lekcji Szkło i sprzęt laboratoryjny 1. Pracownia chemiczna.

Bardziej szczegółowo

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka

Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE

Bardziej szczegółowo

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę

Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala

Bardziej szczegółowo

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B znaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B el ćwiczenia elem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą oznaczania aktywności endopeptydaz na przykładzie

Bardziej szczegółowo