Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej. Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny

Transkrypt

1 Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej Zakład Chemii Medycznej Pomorski Uniwersytet Medyczny

2 Układ i otoczenie Układem - część środowiska, która stanowi przedmiot naszych badań pojęcie abstrakcyjne, jak np. mol gazu doskonałego, coś realnie istniejące, np. substancje reagujące w probówce, pojedyncza komórka czy cały organizm człowieka Otoczenie - to, co otacza układ, czyli pozostała część wszechświata Stan układu opisywany jest przez szereg wielkości fizycznych zwanych parametrami lub funkcjami stanu: wartości liczbowe charakterystyczne dla danego układu Stan układu termodynamicznego może być scharakteryzowany przez parametry intensywne i ekstensywne

3 Parametry intensywne parametry intensywne mają charakter lokalny są określone w każdym miejscu układu w różnych miejscach tego układu mogą mieć różne wartości. parametry lokalne: temperatura ciśnienie parametry intensywne jednakowe w każdym miejscu układu układ znajduje się w stanie równowagi najmniejszą liczbę parametrów intensywnych niezbędnych do opisu stanu nazywamy liczbą stopni swobody.

4 Liczba stopni swobody Liczba stopni swobody określa liczbę parametrów intensywnych, które możemy zmieniać (w pewnych granicach), niezależnie od siebie, tak aby nie uległa zmianie liczba faz będących w równowadze w danym układzie.

5 Parametry ekstensywne Parametry ekstensywne są proporcjonalne do masy układu. objętość, liczba moli, energia wewnętrzna entalpia Dzieląc wielkość fizyczną (ekstensywną) przez objętość otrzymujemy gęstość tej wielkości, która, jako że nie zależy od masy jest parametrem intensywnym i ma charakter lokalny.

6 Stan równowagi Układ znajduje się on w stanie równowagi jeżeli jego parametry nie zależą od czasu Zmiana parametrów w czasie oznacza przejście układu z jednego stanu równowagi do innego zjawisko takie nazywa się procesem zachodzącym w danym układzie. Proces jest odwracalny jeżeli może zachodzić w obie strony, nie pozostawiając zmian w otoczeniu Proces nieodwracalny zachodzi tylko w pewnym, określonym kierunku; odwrotny kierunek nie jest możliwy bez wystąpienia zmian w otoczeniu.

7 Funkcje termodynamiczne zdolność układu do przejścia z jednego stanu do innego określają funkcje parametrów stanu, zwane funkcjami termodynamicznymi wartość tych funkcji wiąże się ze stanem energetycznym układu. termodynamika określa pięć funkcji stanu: energię wewnętrzną U, entalpię H, entropię S, energię swobodna F entalpię swobodną G

8 Energia wewnętrzna U suma energii zgromadzonej przez poszczególne cząsteczki oraz energii oddziaływań międzycząsteczkowych w danym układzie energia kinetyczna poszczególnych cząsteczek układu związana z ich nieustającym, chaotycznym ruchem energia potencjalna wynikająca z oddziaływań międzycząsteczkowych energia stanów elektronowych w cząsteczce energia potencjalna oddziaływań między elektronami odpychanie energia potencjalna oddziaływań między elektronami a protonami przyciąganie energia kinetyczna elektronów energia wewnątrz jądrowa (oddziaływania między nukleonami)

9 Zmiany energii układu zmiana energii układu możliwa jest jedynie wówczas, kiedy oddziałuje on z otoczeniem. w zależności od rodzaju możliwych oddziaływań i warunków zachodzenia przemian rozróżniamy układy: otwarte czyli takie, które podczas przemiany mogą wymieniać z otoczeniem zarówno masę jak i energię zamknięte wymieniają z otoczeniem tylko energię, a nie wymieniają masy adiabatyczne takie, które wymieniają energię tylko na sposób pracy izolowane w pełni oddzielone od otoczenia, nie wymieniają z otoczeniem ani masy, ani energii

10 Reakcje endo-i egzoergiczne Analizując kierunek wymiany energii między układem a otoczeniem można wyróżnić: reakcje egzoenergetyczne - powodują przepływ energii z układu do otoczenia; reakcje te mogą przebiegać samorzutnie, po zakończeniu układ jest mniej zasobny w energię niż przed reakcją reakcje endoenergetyczne proces wymuszony, produkty końcowe reakcji są bogatsze energetycznie niż przed reakcją. procesy endoenergetyczne przebiegają tak długo, jak długo dostarczana jest energia z otoczenia

11 Entalpia I zasada termodynamiki - zmiana energii wewnętrznej układu zamkniętego U jest równa sumie algebraicznej ilości energii wymienionej między układem a otoczeniem na sposób pracy i na sposób ciepła. U=W + Q p=const, p= 0 entalpia - suma energii wewnętrznej oraz iloczynu ciśnienia i objętości H = U+pV H= U + V p Entalpia, funkcja stanu zależna głównie od zmiany energii potencjalnej cząsteczek układu, sumy zmian energii oddziaływań międzycząsteczkowych i wiązań chemicznych układu.

12 Entropia pierwsza zasada termodynamiki nie określa kierunku przepływu energii pomiędzy układem a otoczeniem. druga zasada termodynamiki pozwala przewidzieć kierunek procesów. entropia - ilościowy opis przebiegu procesów samorzutnych zmiana entropii towarzysząca procesowi: zależy jedynie od stanu układu przed i po zajściu tego procesu nie zależy natomiast od sposobu w jaki on przebiega entropia układu wzrasta ( S >0) kiedy staje się on bardziej nieuporządkowany druga zasada termodynamiki: proces może zajść spontanicznie tylko wtedy, gdy suma entropii układu i otoczenia wzrasta

13 Entropia nie może maleć w układzie zamkniętym jest stała dla procesów odwracalnych (zmiana entropii jest równa zero) pozwala na określenie stopnia odwracalności przemiany, im większy jest wzrost entropii, tym więcej energii trzeba dostarczyć do układu, aby mógł on powrócić do stanu początkowego. każdy proces nieodwracalny powoduje wzrost entropii pozwala na ocenę stopnia uporządkowania układu

14 Entalpia swobodna (energia swobodna) Najbardziej użyteczna funkcja w biochemii G=H-TS zmiana entalpii swobodnej w procesie izotermiczno-izobarycznym (warunki, w których zachodzi większość reakcji biochemicznych) G = H T S II ZASADA TERMODYNAMIKI H charakteryzuje efekt cieplny reakcji - określa wielkość energii wymienionej z układem na sposób ciepła S charakteryzuje stopień nieuporządkowania (stan o większej entropii tj. nieuporządkowany jest bardziej prawdopodobny niż stan o mniejszej entropii, czyli uporządkowany) T S część entalpii, która zostaje uwięziona w układzie i nie może być wymieniona na sposób pracy ( S energia bezużyteczna np. zmiana energii towarzysząca zmianie stanu skupienia ze stałego na ciekły;energia ta nie może być wykorzystywana) G charakteryzuje tzw. energię użyteczną, czyli energię, którą w wyniku samorzutnych przemian może być wymieniona na sposób pracy użytecznej V 0 G = H T S H = U + p V G U T S

15 Entalpia swobodna G reakcji zależy od: zmiany energii wewnętrznej zmiany entropii układu. Zmiana entalpii swobodnej jest dobrym kryterium spontaniczności. reakcja może zajść spontanicznie tylko wtedy, gdy G ma wartość ujemną, reakcję taką nazywamy egzoergiczną jeżeli G = 0, to układ znajduje się w stanie równowagi, lub nie zachodzą w nim żadne zmiany reakcja nie może zajść spontanicznie, jeżeli G ma wartość dodatnią. Do przebiegu takiej reakcji konieczny jest dopływ energii swobodnej z zewnątrz. Reakcję taką nazywamy endoergiczną

16 Entalpia swobodna G<0 reakcja może zajść spontanicznie reakcja egzoergiczna G=0 układ znajduje się w stanie równowagi, lub nie zachodzą w nim żadne zmiany G>0 reakcja nie może zajść spontanicznie do przebiegu takiej reakcji konieczny jest dopływ energii swobodnej z zewnątrz. reakcje endoergiczne

17 Układy biologiczne jako układy otwarte Organizmy żywe: układy otwarte wymieniają z otoczeniem energię i masę Charakteryzują się następującymi właściwościami wyraźną odrębnością od otoczenia, w tym także odrębnością składu chemicznego wysokim stopniem złożoności zarówno na poziomie cząsteczkowym jak i w skali całego organizmu zdolnością do wzrostu i rozmnażania się przemianą materii, jak i towarzyszącą jej przemianą energii zdolnością do precyzyjnej kontroli różnych procesów zdolnością do reagowania na bodźce zewnętrzne zdolnością do adaptacji w danym środowisku

18 Układy biologiczne jako układy otwarte homeostaza - stałość środowiska wewnętrznego, mimo zmieniających się warunków zewnętrznych dynamiczny stan stacjonarny, precyzyjnie kontrolowany co jest niezbędne do prawidłowego funkcjonowania komórek i narządów organizmu. dynamiczny stan stacjonarny jest stanem, w którym w sposób ciągły dopływają do układu substraty i są z niego usuwane produkty rekcji. zużycie substratów jest kompensowane ich dopływem z zewnątrz. dopływ substratów, reakcje, którym one ulegają oraz wydalanie produktów- umożliwiają uzyskanie stanu charakteryzującego się zrównoważeniem się procesów syntezy i rozkładu, czyli procesów zużywających energię i procesów jej dostarczających.

19 Teoria zderzeń energia aktywacji Zgodnie z teorią zderzeń reakcja zachodzi tylko wtedy, gdy dochodzi do zderzenia cząsteczek. zderzenie musi być efektywne - zakończone połączeniem się cząsteczek, końcowym efektem musi być zmiana chemicznej natury reagujących substancji. utworzenie nowych wiązań chemicznych (utworzenie nowego związku) wymaga przemian energetycznych substancje stabilne chemicznie - posiadają niską energię substancje nietrwałe chemicznie - bogatoenergetyczne oddanie części energii zapewnia powstanie nowego, trwalszego produktu. do zerwania starego lub utworzenia nowego wiązania - aby zderzenie było efektywne - musi być dostarczona energia większa od pewnej określonej granicy zwana energią aktywacji.

20 Teoria zderzeń energia aktywacji energia aktywacji jest różna dla różnych reakcji zostaje zużyta między innymi na pokonanie sił odpychania między cząsteczkami, a wynikających z różnych oddziaływań elektrostatycznych jest niezbędna do: rozluźnienia wiązań w reagujących substratach odpowiedniego przegrupowania atomów i elektronów w cząsteczkach produktów pośrednich.

21 Teoria kompleksu aktywnego zgodnie z teorią stanu przejściowego zderzające się efektywnie cząsteczki tworzą w chwili zetknięcia kompleks aktywny, który jest układem wzajemnie na siebie oddziaływujących atomów cechy charakterystyczny kompleksu aktywnego: osiąga stan energetyczny niezbędny do zajścia reakcji; czas życia kompleksu jest bardzo krótki kompleks aktywny może ulegać rozpadowi do substratów reakcji lub przekształć się w produkty.

22 Teoria kompleksu aktywnego teoria kompleksu aktywnego ułatwia ustalenie wielkości energii aktywacji dla danej reakcji chemicznej. zgodnie z teorią zderzeń aktywnych energia powinna mieć duże wartości, gdyż tylko takie zapewniają rozerwanie wiązań. teoria kompleksu aktywnego tłumaczy, dlaczego wartości te nie są aż tak bardzo duże. zapotrzebowanie na energię, związaną z rozrywaniem się wiązań, jest częściowo kompensowane przez uwalnianie się energii podczas powstawania nowych wiązań w wyniku przekształcania się kompleksu aktywnego w produkty reakcji. szybkość reakcji zależy więc od czynników; stężenia kompleksu aktywnego prędkości z jaką on ulega rozpadowi na produkty

23 Teoria kompleksu aktywnego reakcja egzoergiczna - substraty o danej entalpii swobodnej muszą pokonać barierę energetyczną aby powstał kompleks aktywny. wymaga to do zapoczątkowania reakcji poprzez dostarczenie energii zwanej energią aktywacji energia aktywacji jest równa różnicy między entalpią swobodną kompleksu aktywnego a entalpią swobodną substratów Ε = G a G s przejściu kompleksu aktywnego w produkt towarzyszy wydzielanie entalpii swobodnej (entalpia swobodna produktów jest mniejsza od entalpii swobodnej substratów) entalpia swobodna A+B AB* przebieg reakcji AB A+B substraty AB* - produkty przejściowe AB - produkty

24 Teoria kompleksu aktywnego reakcja endoergiczna - substraty o danej entalpii swobodnej muszą pokonać barierę energetyczną aby powstał kompleks aktywny. przy rozpadzie kompleksu aktywnego reakcji endoergicznej wydziela się tylko część dostarczonej energii, i dlatego przebieg tej reakcji kończy się wraz z ustaniem dopływu energii. entalpia swobodna A+B AB* przebieg reakcji AB A+B substraty AB* - produkty przejściowe AB - produkty

25 energia aktywacji, czyli różnica między entalpią w stanie wzbudzonym, a entalpią substratów określa prawdopodobieństwo kinetyczne reakcji E + zmiana entalpii swobodnej, czyli różnica między entalpiami produktów i substratów określa termodynamiczne prawdopodobieństwo reakcji E entalpia swobodna A+B przebieg reakcji AB A+B substraty AB* - produkty przejściowe AB - produkty

26 Kinetyka reakcji chemicznych główne parametry kinetyczne określające przebieg reakcji: stała szybkości reakcji, rzędowość cząsteczkowość reakcji cząsteczkowość reakcji wskazuje na liczbę cząstek biorących udział w danym procesie najczęściej spotykane są reakcje dwucząsteczkowe - - wymagające zderzenia dwóch cząsteczek nie ma reakcji, w których uczestniczyłaby większa liczba cząstek niż 4

27 Kinetyka reakcji chemicznych równanie określające stechiometrię reakcji: a A + b B c C + d D szybkość reakcji możemy określić jako v = - dc/dt = k [A] x [B] y czyli szybkość reakcji jest proporcjonalna do iloczynu stężeń reagujących substancji podniesionych do wyznaczonych doświadczalnie wykładników. współczynnik k nazywamy stałą szybkości reakcji

28 Kinetyka reakcji chemicznych v = - dc/dt = k [A] x [B] y stała szybkości reakcji zależy od: rodzaju rekcji chemicznej, warunków jej przebiegu jest charakterystyczna dla danej temperatury. Im stała szybkości jest większa, tym reakcja ma szybszy przebieg. Liczbowo stała szybkości reakcji równa się takiej szybkości, jaka jest gdy stężenia reagujących składników są równe 1 mol/litr Wykładniki potęgowe w równaniu kinetycznym, oznaczone symbolami x i y noszą nazwę rzędów reakcji. Ich suma określa rząd reakcji chemicznej. Rząd reakcji jest liczbą całkowitą lub ułamkową, ale zawsze mniejszą od liczby 3.

29 Kinetyka reakcji chemicznych reakcja I rzędu A B log c log c v=k[a] reakcje, w których wyznaczona doświadczalnie szybkość zmienia się proporcjonalne do stężenia jednej z reagujących substancji Procesy biologiczne stanowią prawie wyłącznie reakcje pierwszego rzędu. 0 0 t

30 Kinetyka reakcji chemicznych Do reakcji II rzędu należą reakcje, których szybkość doświadczalna jest proporcjonalna do iloczynu stężeń reagujących substancji, lub do kwadratu stężenia jednego substratu 1/c 1/c A + B C + D v=k[a][b] 0 0 t 2 A B + D v=k[a] 2

31 Kinetyka reakcji chemicznych reakcje 0 rzędu reakcje, w których szybkość nie zależy od stężeń substratów. reakcje elektrodowe, fotoelektryczne, enzymatyczne - maksymalna szybkość jest przy całkowitym wysyceniu enzymu substratem. dla 0 rzędu v=k[a] o =k 0 c 0 c t

32 Kinetyka reakcji chemicznych reakcje pseudo-pierwszorzędowe A+B C+D gdy [A]>>[B] minimum [A] =10 [B] v=k[b] przykładem są reakcje hydrolizy, w których woda jest zarówno rozpuszczalnikiem, jak i jednym ze składników reakcji występującym w dużym nadmiarze.

33 Kinetyka reakcji chemicznych reakcje złożone: reakcje następcze zachodzą etapami, poprzez stany pośrednie w ten sposób, że produkt jednej reakcji staje się substratem reakcji następnej są to najczęściej spotykane typy reakcji biochemicznych; specyficzną formą reakcji następczych są reakcje łańcuchowe - zachodzą przy udziale wolnych rodników reakcje równoległe, w których z jednego substratu mogą powstawać różne produkty reakcje mieszane jeżeli mamy do czynienia z reakcją zachodzącą w kilku etapach to prędkość całkowita: jest równa sumie prędkości poszczególnych reakcji cząstkowych zależna jest od prędkości etapu najwolniejszego.

34 Kinetyka reakcji chemicznych charakterystykę kinetyczną reakcji możemy wyznaczyć dwiema metodami: podstawiania do wzoru otrzymane w doświadczeniu wartości zmian stężeń podstawiamy do wzorów na stałą szybkości różnych rzędów i sprawdzamy, dla którego z nich stała szybkości ma rzeczywiście stałą wartość graficznej analizy danych: otrzymane dane doświadczalne dotyczące zmian stężeń w czasie nanosimy na wykres w zależności od czasu, i sprawdzamy, który wykres jest najbardziej zbliżony do linii prostej,

35 Kinetyka reakcji chemicznych szybkość reakcji mierzymy oznaczając: przyrost stężenia produktów ubytek stężenia substratów reakcji w czasie v =dc/dt = -dc s /dt=+dc p /dt szybkość reakcji w dowolnym momencie jest równa tangensowi kąta nachylenia stycznej do krzywej zmiany stężeń substratów (produktów) w czasie w miarę postępu reakcji wartość tgα maleje tgα ο > tgα 1 stężenie α 1 α ο czas v t =tgα

36 Zależność prędkości reakcji od temperatury Zapoczątkowanie zachodzenia reakcji związane jest z dostarczeniem pewnych ilości energii. Wzrost temperatury powoduje zwiększenie liczby cząstek obdarzonych energią kinetyczną wystarczająco wysoką, aby zderzenie było efektywne. Związane jest to ze wzrostem prędkości poruszania się cząstek, przez co zderzenia stają się liczniejsze i bardziej gwałtowne. Jeżeli dochodzi do zderzeń cząstek, których energia kinetyczna jest większa od energii aktywacji, to zderzenie może być efektywne. Wraz ze wzrostem temperatury rośnie też prędkość reakcji.

37 Zależność prędkości reakcji od temperatury Wraz ze wzrostem temperatury rośnie też prędkość reakcji. Jest to wzrost wykładniczy. Empiryczna reguła van t Hoffa dla większości reakcji wzrost temperatury o 10 o C powoduje od 2 do 4 razy wzrost prędkości reakcji. Wzrost prędkości jest bardziej zauważalny w niskich temperaturach, przez co reguła ta spełnia się najwyraźniej w temperaturach bliskich temperaturze pokojowej Liczbę określającą, ile razy wzrośnie prędkość reakcji, po wzroście temperatury o 10 o C nazywamy współczynnikiem temperaturowym reakcji Q = k T+10 k T

38 Zależność prędkości reakcji od temperatury rówanie Arrheniusa k=p Z o e- (E/RT) lg k = lg (p Z o ) E/(2,3RT) p współczynnik steryczny poprawka wynikająca z uwzględnienie wzajemnego oddziaływania przestrzennego cząstek Z- średnia liczba zderzeń w jednostce czasu E energia aktywacji zależność stałej k od temperatury jest wykładnicza - małe zmiany temperatury powodują duże zmiany prędkości reakcji

39 Współczynnik p- poprawka na orientację przestrzenną Zderzające się cząsteczki oprócz dostatecznego zasobu energii muszą być odpowiednio zorientowane geometrycznie w stosunku do siebie. Aby zderzenie było efektywne powinny się zderzyć te części, które mają ulec przegrupowaniu

40 Ustawienia cząsteczek względem siebie podczas różnego rodzaju zderzeń

41 Dla reakcji CO+NO 2 CO 2 +NO lub reakcji rozpadu jodowodoru możliwe są zderzenia wynikające z ustawień efektywnych

42 Ustawienia cząsteczek względem siebie podczas różnego rodzaju zderzeń

43 Katalizatory Zajście reakcji wymaga dostarczenia pewnej ilości energii, zwanej energią aktywacji Aby przyspieszyć zachodzenie reakcji, równocześnie nie zwiększając energii stosujemy substancje zwane katalizatorami katalizator - nie wchodzi do sumarycznego równania reakcji - nie zmienia termodynamicznych warunków reakcji - nie zmienia położenia równowagi reakcji - nie może spowodować przebiegu reakcji dla której G>0.

44 Katalizatory Katalizator zmienia szybkość reakcji Ilość otrzymanych w wyniku reakcji produktów jest taka, jaką określa stan równowagi kompleks aktywny tworzy się nie tylko z substratów reakcji, ale w jego skład wchodzą też cząstki katalizatora

45 Katalizatory Katalizatory łączą się z substancjami reagującymi tworząc produkty pośrednie o niższej energii w stanie wzbudzonym niż substraty bez katalizatora. Reakcje z udziałem katalizatora składają się wprawdzie z kilku etapów, oraz wymagają pokonania wielu barier energetycznych, ale mają one niższe wysokości niż w reakcji zachodzącej bez katalizatora. Rolę katalizatora można porównać do działania temperatury, i jego wydajność liczyć z równania Arrheniusa. wolno A+B AB szybko K+A KA* wolno KA+B KAB* AB+K E n ta lp ia s w o b o d n a Ga Ga' Gs Stan początkowy wzbudzony końcowy Entalpia swobodna Ga A+B Ga' K+A Gp 2 Gs 0 KA* A+B K+A AB* KA+B KAB* przebieg reakcji KA* AB* K AB AB+K KA+B

46 Katalizatory Jeżeli substrat wiąże się z katalizatorem bardzo mocno, to reakcja z jego udziałem może mieć wyższą barierę energetyczną niż reakcja nie katalizowana. Mówimy wtedy o katalizie ujemnej a katalizator opóźniający reakcję nazywamy inhibitorem.

47 Procesy katalizy Podział w zależności od stanu skupienia reagujących substancji i katalizatorów: - kataliza homogeniczna- zachodzi w układach jednorodnych. Katalizator występuje w tej samej fazie co reagujące substancje. Kataliza może zachodzić w roztworach wodnych np.hydroliza sacharozy, i niewodnych lub w fazie gazowej np.komorowa metoda otrzymywania kwasu siarkowego /w obecności tlenków azotu/

48 Procesy katalizy Podział w zależności od stanu skupienia reagujących substancji i katalizatorów: - kataliza heterogeniczna- zachodzi w układach niejednorodnych. Katalizator stanowi odrębna fazę układu najczęsciej jest to substancja stała zwana kontaktem np.tlenek wanadu w kontaktowej metodzie otrzymywania kwasu siarkowego

49 Parametry charakteryzujące jakość katalizatora: Aktywność - katalizator jest tym aktywniejszy im silniej obniża energię aktywacji Selektywność - katalizator obniża energię aktywacji tylko jednej wybranej reakcji spośród kilku termodynamicznie możliwych Starzenie się katalizatora zmiana struktury krystalicznej zmniejsza liczbę centrów aktywnych i powoduje utratę aktywności katalitycznej.

50 Katalizatory Enzymy jako katalizatory Enzymy-białka odpowiedzialne za przyśpieszenie większości procesów przebiegających w organizmie żywym Reakcja osiąga dostateczną szybkość w obecności enzymu jedynie wtedy gdy jest termodynamicznie możliwa, czyli wtedy, gdy towarzyszy jej spadek entalpii swobodnej G<0 Ograniczony zakres działania - optymalna temperatura stopni Celsjusza Zmiany ph nie mogą być duże, wraz ze zmianą stężenia jonów wodorowych zmienia się struktura enzymu i jego zdolności katalityczne

51 Enzymy jako katalizatory

52 Katalizatory Różnice pomiędzy katalizatorami chemicznymi a enzymami 1. Efektywność katalizy -katalizatory chemiczne przyśpieszają reakcje rzędu tyś. razy - enzymy przyśpieszają reakcje kilkadziesiąt tysięcy do kilku miliardów razy 2. Swoistość reakcji - w wyniku reakcji enzymatycznej powstają określone produkty - w wyniku katalizy chemicznej powstaje mieszanina produktów trudnych do przewidzenia

53 Katalizatory 3. Warunki reakcji - łagodne w przypadku enzymów - drastyczne w przypadku katalizatorów chemicznych 4. Możliwość regulacji - możliwa w przypadku enzymów - nie jest możliwa w przypadku katalizatorów chemicznych

54 Inhibitory Substancje zmniejszające szybkość reakcji enzymatycznej - w teoretycznym badaniu mechanizmów reakcji - w praktyce farmakologicznego działania leków np. antybiotyków lub sulfonamidów, opartego na hamowaniu aktywności niektórych enzymów

55

56 Inhibicja kompetycyjna Inhibitor -ma budowę podobną do substratu. -łączy się z enzymem w centrum aktywnym. -tworzy nietrwały kompleks enzym-inhibitor, który nie może ulec reakcji dając produkt.

57 Inhibicja kompetycyjna Hamowanie, w którym inhibitor i substrat współzawodniczą ze sobą o miejsce aktywne w enzymie. Inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząstek enzymu wiążących substrat. Stopień zahamowania zależy od stosunku stężeń inhibitora i substratu.

58 Inhibicja niekompetycyjna

59 Inhibicja niekompetycyjna Inhibitor -nie wykazuje strukturalnego podobieństwa do substratu -łączy się z enzymem poza centrum aktywnym -substrat może łączyć się z centrum aktywnym ale jego przetwarzanie do produktu jest zahamowane

60 Inhibicja niekompetycyjna Inhibitor - może łączyć się z enzymem także w centrum aktywnym Hamowania niekompetycyjnego nie da się uniknąć przez zwiększenie stężenia substratu a jedynie przez usunięcie inhibitora.