Wydział Lekarsko Stomatologiczny SYLABUS DO ĆWICZEŃ 2015-2016 Roztwory wodne, jako środowisko Życia 1h sem + 2h ćw Treści programowe z punktu 1, 2,3 i 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. 1.Pojęcie rozpuszczalności w roztworach wodnych, krzywa rozpuszczalności, iloczyn rozpuszczalności, I R. 2.Czynniki wpływające na rozpuszczalność związków nieorganicznych, organicznych i gazów. 3. Związek między budową chemiczną a rozpuszczalnością 4. Wyrażenie koncentracji substancji w roztworach (wzory matematyczne) i obliczenia stężeń. 5. Pojęcie ph i poh oraz ich wzajemne przeliczanie ze stężenia molowego, procentowego Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: 1. Bilans wodny organizmu i woda ustrojowa. 2. Gospodarka wodno-elektrolityczna: skład elektrolitowy, ph różnych wybranych płynów ustrojowych (ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowo rdzeniowy) 3. Mikro-, makro-składniki i pierwiastki śladowe ustroju. Podaż i transport. Pierwiastki toksyczne. 4. Elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii i izohydrii. 5. Rozcieńczenia proste i geometryczne Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg.. Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej, praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik Prastowskiej, U. Med. Wrocław 2015 1. Sporządzanie roztworów soli z naważki soli. 2. Rozcieńczanie proste roztworu bazowego 3. Rozcieńczanie geometryczne roztworu bazowego 4. Test paskowy oznaczanie poziomu glukozy i ph w roztworze moczu. EFEKTY KSZTAŁCENIA Uzyskane kompetencje W zakresie wiedzy student: 1. Odróżnia budowę związków chemicznych w aspekcie rozpuszczalności 2. Oblicza stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie przelicza 3. Wymienia elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii izohydrii 4. Odróżnia podstawowe mikro-, makropierwiastki i pierwiastki śladowe ustroju. 5. Zna ich podstawowe znaczenie, podaż i transport. 6. Zna podstawowe konsekwencje niedoboru oraz nadmiaru minerałów w organizmie 7. Wymienia toksyczne składniki bionieorganiczne. 8. Wyjaśnia toksyczność wybranych jonów metali rtęć, kadm, ołów 9. Porównuje skład chemiczny i ph wybranych płynów fizjologicznych: ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowordzeniowy. 10. Zna definicje i równania matematyczne konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń chemicznych. W zakresie umiejętności student potrafi: 1. Wykonać roztwór o dowolnym stężeniu a. z naważki substancji b. przez rozcieńczenie roztworu bazowego 2. Obsługiwać proste przyrządy pomiarowe: pipety automatyczne i szklane, szkło pomiarowe, wagi analityczne, ocenia dokładność wykonywanych pomiarów. 3. Zinterpretować wyniki testu paskowego 4. Potrafi wyciągnąć wnioski czy otrzymany wynik mieści się w normie fizjologicznej. 5. Dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjnym. 6. Obliczać stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie je przelicza. 7. Obliczać zawartość substancji w roztworze w molach/dl, mg/ml, ng/ml. 8. Wymienić podstawowe składniki elektrolitowe i ph w płynach ustrojowych (sok żołądkowy, ślina, osocze, żółć 9. Podać najważniejsze elektrolity ustroju, makro- i mikropierwiastki 10. Podać definicje izowolemii, izojonii i
izohydrii, bilansu wodnego w odniesieniu do elementów równowagi ustroju 11. Podać skład elektrolitowy płynu pozakomórkowego i wewnątrzkomórkowego 12. Podać sumaryczne wartości stężeń kationów i anionów w tych przestrzeniach 13. Wymienić najważniejsze aniony i kationy płynu pozakomórkowego i wewnątrzkomórkowego 14. Podać podstawowe objawy niedoboru lub nadmiaru minerałów w organizmie 15. Podać podstawowe objawy zatrucia metalami ciężkimi Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych. 4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym. Roztwory buforowe 1h sem + 2h ćw Treści programowe z punktu 1, 2,3 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. Definicje: 1. kwasów i zasad wg Lewisa oraz Brønsteda i Lowry ego; 2. stałej i stopnia dysocjacji, 3. iloczynu jonowego wody, ph, poh i czynników wpływających na wartość ph/poh roztworu. 4. Podstawowe wzory matematyczne stosowane do obliczeń Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: Bufory: rodzaje, skład i właściwości 1. Równanie Hendersona-Hasselbalcha dla buforów kwaśnych i zasadowych. 2. Pojęcie pojemności buforowej oraz wpływ mocnych kwasów i zasad na pojemność buforową. 3. Wpływ rozcieńczenia na ph buforu oraz jego pojemność buforową. Bufory płynów ustrojowych jako elementy utrzymania homeostazy 4. Bufor białczanowy, hemoglobinowy, fosforanowy i wodorowęglanowy. 5. Udział krwi, płuc i nerek w utrzymaniu fizjologicznego ph w organizmie ludzkim. 6. Transport tlenu i dwutlenku węgla w ustroju. 7. Wartości parametrów równowagi kwasowo-zasadowej w stanie fizjologicznym. Pojęcie kwasicy i alkalozy. Obliczenia chemiczne 1. Obliczanie wartości ph i poh roztworów jednoskładnikowych i buforów. 2. Obliczanie pojemności buforowej roztworów buforowych. 3. Obliczanie zmian wartości ph/poh buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady. Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. 2. Ćwiczenia realizowane wg.. Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej, praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik Prastowskiej, U. Med. Wrocław 2015
Wydział Lekarsko Stomatologiczny SYLABUS DO ĆWICZEŃ 2014-2015 Roztwory wodne, jako środowisko Życia 1h sem + 2h ć Treści programowe z punktu 1, 2,3 i 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. 1.Pojęcie rozpuszczalności w roztworach wodnych, krzywa rozpuszczalności, iloczyn rozpuszczalności, I R. 2.Czynniki wpływające na rozpuszczalność związków nieorganicznych, organicznych i gazów. 3. Związek między budową chemiczną a rozpuszczalnością 4. Wyrażenie koncentracji substancji w roztworach (wzory matematyczne) i obliczenia stężeń. 5. Pojęcie ph i poh oraz ich wzajemne przeliczanie ze stężenia molowego, procentowego Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: 1. Bilans wodny organizmu i woda ustrojowa. 2. Gospodarka wodno-elektrolityczna: skład elektrolitowy, ph różnych wybranych płynów ustrojowych (ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowo rdzeniowy) 3. Mikro-, makro-składniki i pierwiastki śladowe ustroju. Podaż i transport. Pierwiastki toksyczne. 4. Elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii i izohydrii. 5. Rozcieńczenia proste i geometryczne Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg.. Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej, praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik Prastowskiej, U. Med. Wrocław 2015 1. Sporządzanie roztworów soli z naważki soli. 2. Rozcieńczanie proste roztworu bazowego 3. Rozcieńczanie geometryczne roztworu bazowego 4. Test paskowy oznaczanie poziomu glukozy i ph w roztworze moczu. EFEKTY KSZTAŁCENIA Uzyskane kompetencje W zakresie wiedzy student: 1. Odróżnia budowę związków chemicznych w aspekcie rozpuszczalności 2. Oblicza stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie przelicza 3. Wymienia elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii izohydrii 4. Odróżnia podstawowe mikro-, makropierwiastki i pierwiastki śladowe ustroju. 5. Zna ich podstawowe znaczenie, podaż i transport. 6. Zna podstawowe konsekwencje niedoboru oraz nadmiaru minerałów w organizmie 7. Wymienia toksyczne składniki bionieorganiczne. 8. Wyjaśnia toksyczność wybranych jonów metali rtęć, kadm, ołów 9. Porównuje skład chemiczny i ph wybranych płynów fizjologicznych: ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowordzeniowy. 10. Zna definicje i równania matematyczne konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń chemicznych. W zakresie umiejętności student potrafi: 1. Wykonać roztwór o dowolnym stężeniu a. z naważki substancji b. przez rozcieńczenie roztworu bazowego 2. Obsługiwać proste przyrządy pomiarowe: pipety automatyczne i szklane, szkło pomiarow wagi analityczne, ocenia dokładność wykonywanych pomiarów. 3. Zinterpretować wyniki testu paskowego 4. Potrafi wyciągnąć wnioski czy otrzymany wynik mieści się w normie fizjologicznej. 5. Dokumentować wyniki swoich doświadczeń dzienniku laboratoryjnym. 6. Obliczać stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie je przelicza. 7. Obliczać zawartość substancji w roztworze w molach/dl, mg/ml, ng/ml. 8. Wymienić podstawowe składniki elektrolitow i ph w płynach ustrojowych (sok żołądkowy, ślina, osocze, żółć 9. Podać najważniejsze elektrolity ustroju, makro- i mikropierwiastki 10. Podać definicje izowolemii, izojonii i
1. Sporządzanie roztworów buforowych 2. Wyznaczanie pojemności buforowej przez miareczkowanie roztworu buforowego mocna zasadą i mocnym kwasem 3. Badanie właściwości buforujących białka jaja kurzego 4. Wpływ rozcieńczenia na wartość ph buforu 5. Sporządzanie krzywej miareczkowania z otrzymanych wyników EFEKTY KSZTAŁCENIA W zakresie wiedzy Student zna: 1. zakresy wartości ph i poh dla buforów kwaśnych i zasadowych, 2. pojęcie pojemności buforowej; 3. podstawowe typy buforów (kwasowy, zasadowy, mieszanina soli kwasów wieloprotonowych); 4. właściwości roztworów buforowych; 5. zależność pomiędzy stężeniem buforu a jego pojemnością buforową; 6. wpływ rozcieńczenia na wartość ph i pojemność buforową buforu; 7. typy krzywych miareczkowania oraz zasady miareczkowania kwasów i zasad. 8. parametry równowagi kwasowo-zasadowej, mechanizm działania buforów płynów ustrojowych oraz ich znaczenie w homeostazie organizmu; 9. parametry równowagi kwasowo-zasadowej w roztworach wodnych; 10. czynniki wpływające na wartość ph/poh roztworu buforowego. 11. zna definicje i równania matematyczne konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń chemicznych. Uzyskane kompetencje W zakresie umiejętności student potrafi: 1. odróżnić typ buforu na podstawie jego składu (kwasowy, zasadowy, mieszanina soli kwasów wieloprotonowych); 2. sporządzić roztwór buforowy; 3. zmierzyć wartość ph roztworu buforowego; 4. narysować i zinterpretować krzywą miareczkowania buforu kwasem i zasadą; 5. obliczyć pojemność buforową roztworu buforowego; 6. wykazać wpływ rozcieńczenia na wartość ph roztworu buforowego 7. wykazać buforujące właściwości buforu białczanowego; 8. wyjaśnić sposób działania i rolę buforów płynów ustrojowych w utrzymaniu homeostazy organizmu człowieka; 9. odróżnić stan fizjologiczny od patologicznego na podstawie stosunku wartości komponenty metabolicznej do oddechowej w równaniu Hendersona-Hasselbalcha dla buforu węglanowego; 10. opisać objawy zaburzenia równowagi kwasowo zasadowej w organizmie ludzkim. 11. obliczyć wartość ph i poh roztworów jednoskładnikowych i roztworów buforowych 12. obliczyć pojemność buforową buforu 13. obliczyć zmianę wartości ph buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady; 14. ocenić krytycznie uzyskane wyniki obliczeń. 15. posługuje się podstawowymi technikami laboratoryjnymi, takimi jak miareczkowanie, pehametria; 16. obsługuje proste przyrządy pomiarowe (pehametry, pipety automatyczne, mieszadła magnetyczne) oraz ocenia dokładność wykonywanych pomiarów Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych. 4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.
Własności kwasowo-zasadowe aminokwasów. Reaktywność grup funkcyjnych. Peptydy o znaczeniu biologicznym 1h sem + 2h ćw Treści programowe z punktu 1-6 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć: 1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i ich pochodnych wchodzących w skład białek obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt 2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na budowie chemicznej łańcucha bocznego 3. Zna definicję aminokwasu endo- i egzogennego, klasyfikuje aminokwasy białkowe 4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w roztworze. Zna i rozumie definicję punktu izoelektrycznego (pi). 5. Opisuje struktury aminokwasów występujące w ph równym punktowi izoelektrycznemu oraz w roztworach o ph poniżej i powyżej pi 6. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego, zna geometrię i formy rezonansowe wiązania peptydowego Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: Aminokwasy i białka płynów ustrojowych: mleko ludzkie, ślina, osocze, sok żołądkowy. 1. Struktura I-rzędową białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury. Punkt izojonowy 2. Aminokwasy N- i C-końcowe polipeptydu. Metody służące do oznaczania aminokwasu N- i C-końcowego 3. Równowaga Gibbsa Donnana i jej konsekwencje dla ustroju 4. Mostki disiarczkowe w białkach 5. Niebiałkowe aminokwasy, aminy biogenne powstawanie i ich funkcje. 6. Peptydy o aktywności biologicznej 7. Glikozylacja i glikacja białek 8. Uszkodzenia struktury białek przez reaktywne formy tlenu. Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej, praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik Prastowskiej, U.Med. Wrocław 2015 1. Acylacja grupy aminowej 2. Reakcje grupy aminowej- kondesacja z aldehydami ( zasada Schiffa) 3. Deaminacja grup aminowych. Reakcja van Sklyk, a 4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną 5. Reakcja ksantoproteinowa 6. Wykrywanie cysteiny 7. Reakcja biuretowa 8.Reakcja wolnej grupy aminowej. Reakcja Sangera.
W zakresie wiedzy student: 1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i ich pochodnych wchodzących w skład białek obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt 2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na budowie chemicznej łańcucha bocznego 3. Zna definicję aminokwasu endo- i egzogennego, klasyfikuje aminokwasy białkowe i niebiałkowe 4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w roztworze. 5. Zna i rozumie definicję punktu izoelektrycznego i punktu izojonowego. 6. Opisuje struktury aminokwasów występujące w ph równym punktowi izoelektrycznemu oraz w roztworach o ph poniżej i powyżej pi 7. Zna definicję i podstawy teoretyczne równowagi Gibbsa-Donnana i potrafi wskazać czynniki zaburzające stan równowagi 8. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego, zna geometrię i formy rezonansowe wiązania peptydowego 9. Zna definicję składu aminokwasowego i struktury I-rzędowej polipeptydów i białek 10. Zna pojęcie aminokwasu N- i C-końcowego polipeptydu. Wymienia metody służące do oznaczania aminokwasu N- i C-końcowego 11. Opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek, zna typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury 12. Zna przykłady naturalnych peptydów o aktywności biologicznej 13. Opisuje niebiałkowe funkcje aminokwasów. Wymienia przemiany aminokwasów w wyspecjalizowane produkty 14. Zna aminokwasy, z których powstają aminy biogenne 15. Zna podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja, 16. Zna schemat reakcji glikozylacji i glikacji 17. Wymienia podstawowe produkty uszkodzenia aminokwasów przez wolne rodniki tlenowe. 18. Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań stabilizujących struktury białek ulegają zniszczeniu po zadziałaniu wolnych rodników i określa ich wpływ na strukturę i funkcję białek EFEKTY KSZTAŁCENIA Uzyskane kompetencje IIW10, IIW12, IIW17, IIU10, IIU11, IIU12 W zakresie umiejętności student i: 1. Potrafi napisać wzory chemiczne aminokwasów i dokonać podziału w zależności od budowy chemicznej łańcucha bocznego 2. Potrafi wyjaśnić zdolność aminokwasów do przyjmowania i oddawania protonów 3. Potrafi napisać formy jonowe aminokwasów w roztworach o ph równym punktowi izoelektrycznemu, powyżej i poniżej punktu izoelektrycznego 4. Potrafi napisać wiązanie peptydowe i wyjaśnić jego właściwości chemiczne oraz ich konsekwencje dla struktury białek 5. Potrafi wyjaśnić różnicę pomiędzy składem aminokwasowym a strukturą I-rzędową białek 6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki wodnej w organizmie przez albuminy osocza i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na tworzenie gradientów stężenia soli i ph po dwóch stronach błony biologicznej 7. Wymienić konsekwencje równowagi Gibbsa- Donnana dla ustroju (wchłanianie leków) 8. Potrafi wykonać (wg instrukcji) prostą reakcję analityczną odróżniającą roztwór aminokwasu od roztworu białka 9. Potrafi wykonać i napisać wzorami proste reakcje analityczne pozwalające na wykrycie obecności cysteiny, aminokwasów z pierścieniem aromatycznym, reakcji deaminacji i dekarboksylacji 10. Potrafi wyjaśnić różnicę w przebiegu reakcji ninhydrynowej a biuretowej 11. Potrafi wyjaśnić wpływ reakcji utleniania i redukcji reszt cysteiny na strukturę i funkcję peptydów i białek 12. Potrafi nazwać i napisać reakcje chemiczne w wyniku, których powstają aminy biogenne oraz potrafi przedstawić schemat powstawania biologicznie aktywnych pochodnych tyrozyny i tryptofanu 13. Potrafi napisać typy wiązań w N- i O glikoproteinach i wymienić główne typy łańcuchów oligosacharydowych glikoprotein 14. Potrafi napisać schemat reakcji glikacji białek i odpowiedzieć, kiedy zachodzi glikacja. 15. Potrafi dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjnym oraz wyciągnąć wnioski z wykonanych testów (reakcji)
Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole. 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych. 4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym. Obliczenia chemiczne stężeń i ph w roztworach. 1h sem Treści programowe: BU4, BU5, BU6 1. Powtórzenie i uzupełnienie treści programowych z dwóch poprzednich ćwiczeń. 2. Zadania: a. Obliczenia chemiczne substancji stężeń substancji (niskocząsteczkowe związki organiczne i nieorganiczne np. glukozy, leków, soli fizjologicznych) w roztworach chemicznych i płynach ustrojowych b. Wyrażanie stężenia roztworów w %, mg%, molach, promilach i wzajemnie ich przeliczanie. c. Obliczanie zawartości substancji w roztworze w molach/dl, mg/ml, ng/ml. d. Obliczanie wartości ph i poh roztworów jednoskładnikowych i roztworów buforowych, obliczanie pojemność buforowej buforu i zmiany wartości ph buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady. 3.Sprawdzian nr 1 z ćwiczeń 1, 2 i 3. Formy realizacji: dyskusja, krótkie referaty, praca z publikacjami. Metody weryfikacji osiągnięcia zamierzonych efektów kształcenia poprzez: 1. Aktywną postawę na ćwiczeniach 2. Ocenę wiedzy na podstawie wyników ze sprawdzianu nr 1. Cukrowce tkanek i płynów ustrojowych 1h sem + 2h ćw Treści programowe z punktu 1, 2, 3, 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. 1. Węglowodany, jako związki optycznie czynne 2. Cyklizacja monosacharydów, struktury anomeryczne. Wzory monosacharydów łańcuchowe i cykliczne, struktury - i -, D- i L- Glc, Man, Gal, Fru, Ryb i deoksy-ryb 3. Reakcje utlenienia, redukcji, estryfikacji i dehydratacji monosacharydów 4. Struktury wybranych oligo- i polisacharydów roślinnych i zwierzęcych ( disachrydy redukujące i nieredukujące: laktoza, sacharoza, maltoza, celobioza, polisacharydy: glikogen, skrobia, celuloza) Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: 1. Wybrane reakcje izomeryzacji i epimeryzacji monosacharydów w układach biologicznych 2. Struktura i reaktywność estrów fosforanowych węglowodanów 3. Pochodne D-glukozy glukuronidy i kwas L-askorbinowy 4. Reakcja kondensacji aldolowej i rozszczepienia łańcucha cukrowego 5. Wiązanie N- i O-glikozydowe w strukturach oligosacharydowych 6. Uszkodzenia pierścieni cukrowych przez reaktywne formy tlenu 7. Monosacharydy płynów ustrojowych: osocza, moczu, mleka ludzkiego, płynu mózgowordzeniowego, plazmy nasienia 8. Przykłady reakcji cukrowców w diagnozowaniu hipo- i hiperglikemii Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg.
1. Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej, praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik Prastowskiej, U.Med. Wrocław 2015 2. Instrukcji przekazanej przez asystenta 1. Synteza estrów glukozy, krystalizacja pentaacetylo-α-d-glukozy 2. Utlenianie mono- i disacharydów kwasem pikrynowym 3. Reakcja odróżniająca mono- i disacharydy redukujące próba Barfoeda 4. Dehydratacja monosacharydów i kondensacja z α-naftolem - próba Molischa 5. Reakcje kondensacji monosacharydów z fenylohydrazyną identyfikacja cukrowców 6. Reakcje enolizacji monosacharydów identyfikacja produktów izomeryzacji (próba Seliwanowa) 7. Stabilność wiązania O-glikozydowego- hydroliza sacharozy EFEKTY KSZTAŁCENIA Uzyskane kompetencje W zakresie wiedzy Student: 1. Zna strukturę i stereochemię wybranych monosacharydów i ich pochodnych stanowiących grupę produktów pośrednich szlaków metabolicznych człowieka 2. Zna strukturę i stereochemię monosacharydów i ich pochodnych tworzących struktury glikanów, glikokoniugatów i glikozaminoglikanów ludzkiego organizmu 3. Zna przykłady reakcji izomeryzacji, epimeryzacji i dehydratacji monosacharydów i ich pochodnych w warunkach laboratoryjnych i w ludzkim organizmie 4. Rozumie znaczenie i zna produkty reakcji fosforylacji i siarczanowania monosacharydów oraz ich własności biologiczne 5. Wymienia produkty utlenienia i redukcji wybranych mono-i oligosacharydów uzyskanych w warunkach laboratoryjnych i u człowieka 6. Rozumie właściwości detoksykacyjne glukuronidów 7. Odróżnia wiązanie O- i N-glikozydowe oligosacharydów i glikokonigatów 8. Zna przykłady struktur glikanów N- i O- glikoprotein oraz wybrane struktury jednostek disacharydowych glikozoaminoglikanów ludzkiego organizmu 9. Rozpoznaje przykłady rozszczepienia łańcucha cukrowego w szlakach metabolicznych cukrowców 10. Opisuje reakcję biosyntezy witaminy C oraz jej własności biologiczne 11. Zna przykłady uszkodzeń struktur cukrowych przez wolne rodniki 12. Analizuje i porównuje skład cukrowy osocza, moczu, mleka kobiecego, płynu mózgowordzeniowego W zakresie umiejętności student : 1. Potrafi napisać wzory strukturalne oraz podać pełne nazwy monosacharydów i ich pochodnych (glukoza, galaktoza, fruktoza, mannoza, ryboza, fukoza, kwas sjalowy, glukozamina, N-acetyloglukozoamina) 2. Potrafi napisać reakcje utleniania, redukcji, dehydratacji, izomeryzacji oraz reakcje estryfikacji monosacharydów (fosforylacja/siarczanowanie) glukozy,galaktozy, fruktozy, rybozy, mannozy w warunkach laboratoryjnych i w ludzkim organizmie 3. Potrafi wykonać reakcje: a. utleniania mono- i disacharydów kwasem pikrynowym b. izomeryzacji glukozy w zależności od ph i temperatury c. estryfikacji monosacharydu bezwodnikiem kwasu octowego oraz krystalizacji uzyskanego produktu d. dehydratacji monosacharydu stężonym kwasem siarkowym e. kondensacji monosacharydów z fenylohydrazyną f. hydrolizy oligosachrydu. 4. Potrafi dokumentować wyniki prac laboratoryjnych oraz wyciągnąć wnioski dotyczące struktury i reaktywności badanych cukrowców
13. Zna reakcje utleniania glukozy w testach diagnostycznych oznaczających poziom cukru w surowicy, osoczu, płynie mózgowo-rdzeniowym Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole, chętnie uczestniczy w zajęciach 2. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych 3. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym Lipidy tkanek i płynów ustrojowych 2h ćw Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. 1. Budowa, struktura kwasów tłuszczowych, izomeria cis- trans. 2. Reaktywność grup funkcyjnych: a. otrzymywanie soli kwasów, b. estry kwasów organicznych i nieorganicznych z różnymi alkoholami c. tłuszcze proste budowa, składniki, wiązania, woski - budowa d. mechanizm estryfikacji i hydrolizy e. amidy kwasowe otrzymywanie Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: 1. Niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe NNKT z uwzględnieniem kwasu arachidonowego Lipidy ludzkie, roślinne i zwierzęce (oleje, żółtko, mleko i surowica ludzkie, plazma nasienia, płyn mózgowo rdzeniowy) 2. Estry i amidy z wyższymi alkoholami i aminoalkoholami o znaczeniu biologicznym. Aspiryna. 3. Lipidy złożone struktura (składniki, wiązania) 4. Sterole cholesterol i jego pochodne: kwasy żółciowe, witaminy z grupy D. 5. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach ADEK 6. Wpływ struktury na hydrofilowość i hydrofobowość lipidów i steroidów. 7. Podstawowa struktura lipoprotein. 8. Nieenzymatyczna oksydacja lipidów, stres oksydacyjny. Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg.. Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej, praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik Prastowskiej, U. Med. Wrocław 2015 1.Estryfikaja kwasu salicylowego alkoholem metylowym. 2. Ekstrakcja lipidów żółtka jaja kurzego. 3. Hydroliza lecytyny teoretycznie, reakcja. 4. Nienasycone kwasy tłuszczowe. Wykazywanie obecności wiązań podwójnych w nienasyconych kwasach tłuszczowych w naturalnych produktach: oliwie, ekstrakcie z jaja. Reakcja redukcji KMnO 4. 5. Wykrywanie cholesterolu w produktach naturalnych. Reakcja Salkowskiego. 6. Reakcja Windausa. Chemiczne utlenianie wiązania podwójnego w cholesterolu teoretycznie. 7. Próby na obecność kwasów żółciowych. Próba Haya z siarką. 8. Reakcja Pettenkofera na obecność grup hydroksylowych w kwasach żółciowych.
EFEKTY KSZTAŁCENIA Uzyskane kompetencje IIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIW17, IIU11, IIU12 W zakresie wiedzy student: 1. Zna budowę kwasów karboksylowych i ich pochodnych wchodzących w skład makrocząsteczek obecnych w komórkach z uwzględnieniem kwasu arachidonowewgo i jego pochodnymi. 2. Wymienia NNKT niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe. 3. Klasyfikuje NNKT pod względem przynależności do klasy 4. Rozumie pojęcia: hydrofilowy, hydrofobowy i amfipatyczny, micella oraz liposom. 4. Opisuje budowę lipidów złożonych ze wskazaniem części hydrofilowej i hydrofobowej 5. Porównuje budowę glicerofosfolipidów, sfingomielin i lipoprotein. 6. Analizuje budowę pod względem składu i rodzaju wiązań 7. Odróżnia i rozpoznaje budowę cholesterolu i jego estrów oraz kwasów żółciowych i ich soli 8. Wyjaśnia podstawowe funkcje steroidów 9. Opisuje zachowanie się lipidów w roztworach wodnych 10. Analizuje i porównuje skład lipidowy w osoczu, mleku kobiecym i zwierzęcym, żółci, płynie mózgowo rdzeniowym 11. Wymienia i nazywa podstawowe produkty uszkodzenia lipidów przez wolne rodniki. 12. Wyjaśnia pojęcie stresu oksydacyjnego 13. Zna wybrane mechanizmy antyoksydacyjne W zakresie umiejętności student potrafi: 1. Napisać wzory chemiczne a. wybranych kwasów tłuszczowych (stearynowy, palmitynowy, linolowy, linolenowe, arachidonowy oleinowy, erukowy, nerwonowy) b. glicerolipidów i sfingomieliny, c. cholesterolu i jego estrów, 2. Uzasadnić na wzorze NNKT przynależności do klasy ze wskazaniem na jej numer 3. Napisać wybrane reakcje utleniania i redukcji wiązań nienasyconych: a. kwasów tłuszczowych, b. kwasu arachidonowego c. cholesterolu do kwasów żółciowych, witamin D i utlenianie chemiczne cholesterolu 4. Napisać reakcję estryfikacji w syntezie a. estrów kwasów tłuszczowych z karnityną, b. lipidów prostych c. lipidów złożonych: kwas fosfatydowy, glicerofosfolifpidy, sfingomieliny 5. Napisać reakcję hydrolizy w lipidów w różnym ph 6. Uzasadnić, zaznaczając na wzorze, części hydrofilowe i hydrofobowe lipidów oraz ocenić amfipatyczność związku. 7. Podać skład lipidów w mleku matki, mleku zwierzęcym, żółci 8. Napisać wzory kwasów żółciowych i ich soli 9. Uzasadnić działanie kwasów żółciowych, jako biologicznych detergentów 10. Wskazać grupy funkcyjne w kwasach żółciowych odpowiedzialne za emulsyfikację tłuszczy pokarmowych. 11. Rozpoznać struktury witamin ADEK i podać ich podstawowe funkcje 12. Podać rolę witamin A i E, jako antyoksydantów lipidowych 13.Wykonać prostą rekcję analityczną z instrukcji 14. Potrafi wyciągnąć wnioski i dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjny Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych. 4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.
Potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach. Właściwości fizykochemiczne białek 1h sem + 2h ćw Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. 1. Definicję roztworu koloidalnego 2. Typy roztworów koloidalnych występujących w przyrodzie. 1. Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: 2. Struktura II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury. Punkt izojonowy białek. 3. Podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja. 4. Rozpuszczalność białek globularnych w zależności od budowy, struktury, ph roztworu i stężenia soli 5. Wsalanie i wysalanie białek 6. Równowaga w roztworach wodnych białek przedzielonych błoną półprzepuszczalną: a. osmoza, toniczność b. dializa mechanizm i zastosowanie c. równowaga Donnana i jej konsekwencje dla ustroju 7. Denaturacja i koagulacja białek czynnikami chemicznymi. 8. Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. 9. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik Prastowskiej, U. Med. Wrocław 2015 a. Frakcjonowanie białek surowicy siarczanem amonu: wydzielanie albumin i globulin b. Oczyszczanie białka z siarczanu amonowego: dializa c. Denaturacja i koagulacja białe Sprawdzian nr 2 z ćwiczeń: Lipidy i cukrowce tkanek i płynów ustrojowych EFEKTY KSZTAŁCENIA W zakresie wiedzy student: 1. Zna definicję roztworu koloidalnego oraz typy roztworów koloidalnych występujących w przyrodzie 2. Zna definicję ciśnienia osmotycznego, procesu osmozy i wskazać czynniki zaburzające stan równowagi 3. Zna definicje roztworów izotonicznych i izoosmotycznych, rozumie mechanizmy uczestniczące w utrzymaniu homeostazy ustroju 4. Zna podstawy teoretyczne wykorzystywane w procesach dializy 5. Zna i rozumie pojęcie rozpuszczalności oraz zna czynniki wpływające na rozpuszczalność białek w roztworach 6. Potrafi wskazać/nazwać typy wiązań stabilizujących II, III i IV-rzędową strukturę białek 7. Potrafi określić wpływ składu Uzyskane kompetencje IIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIU11, IIU12 W zakresie umiejętności student potrafi: 1. Wyjaśnić dlaczego białka tworzą roztwory koloidalne 2. Wymienić, które aminokwasy uczestniczą w oddziaływaniach stabilizujących struktury białek 3. Wskazać zastosowanie procesów wsalania i wysalania białek 4. Wymienić czynniki denaturujące białka oraz określić wpływ na ich funkcje biologiczne 5. Dobrać odpowiedni czynnik, który pozwoli na koagulację/wytrącenie białka z roztworu bez równoczesnej denaturacji 6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki wodnej w organizmie przez albuminy osocza i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na tworzenie gradientów stężenia soli i ph po dwóch stronach błony biologicznej 7. Wyjaśnić zachowanie się komórki/erytrocytu zanurzonej w roztworze hipo- i
aminokwasowego białka i jego budowy przestrzennej na właściwości fizykochemiczne 8. Potrafi wyjaśnić wpływ budowy białek na rozpuszczalność w roztworach oraz oddziaływania ze związkami nisko- i wysokocząsteczkowymi 9. Rozumie podstawy molekularne procesów wsalania i wysalania białek 10. Rozumie i rozróżnia procesy denaturacji i koagulacji białek 11. Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań stabilizujących struktury białek ulegają zniszczeniu po zadziałaniu czynników denaturujących: fizycznych i chemicznych 12. Zna podstawy wolnorodnikowego uszkodzenia struktury białek hipertonicznym 8. Potrafi wyjaśnić działanie wolnych rodników na strukturę białek. 9. Potrafi rekcjami opisać podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja oraz wymienić, jakie są konsekwencje dla białek 10. Obliczyć stężenie (molowe i procentowe) roztworu glukozy, sacharozy, chlorku potasu izotonicznego w stosunku do soli fizjologicznej 11. Potrafi wykonać proste frakcjonowanie białek surowicy ludzkiej z zastosowaniem procesu wysalania siarczanem amonu 12. Potrafi samodzielnie wykonać dializę wysolonych frakcji białkowych surowicy ludzkiej oraz ocenić wydajność procesu z zastosowaniem odpowiednich odczynników chemicznych (analitycznych) Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych. 4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym. Elektroforeza na potrzeby diagnostyki medycznej 1h sem + 2h ćw Treści programowe z punktu 1,2 student posiada z poprzednich zajęć i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć. 1. Struktura I-, II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury. Punkt izoelektryczny i izojonowy białek 2. Formy jonowe białek globularnych w zależności od składu aminokwasowego, budowy, ph roztworu, w odniesieniu do pi. Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy: 1. Zasada technik elektroforetycznych. 2. Nośniki stosowane do rozdziałów elektroforetycznych: agar, agaroza, żel poliakryloamidowy. 3. Elektroforeza białek surowicy krwi w agarozie. Analiza desytometryczna 4. Rozdział liporotein surowicy w agarozie. 5. Elektroforeza kwasów nukleinowych (teoretycznie) 6. Elektroforeza kapilarna i ogniskowanie izoelektryczne Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej praca zbiorowa pod red. prof. dr hab. Iwona Kątnik Prastowska, U. Med. Wrocław 2015 1. Elektroforeza białek i lipoprotein surowicy krwi w 1% żelu agarozowym a. wykonanie elektroforezy b. barwienie elekroforogramów rozdzielonych białek i lipoprotein surowicy.
EFEKTY KSZTAŁCENIA Uzyskane kompetencje IIW10, IIW12, IIW11, IIW13, IIU11, IIU16, II U7 W zakresie wiedzy student zna: 1. Pojęcie zjawiska elektroforezy, 2. Podstawy teoretyczne: zależność właściwości cząsteczek (ładunek, wielkość, kształt), środowiska (rodzaj buforu, ph, siła jonowa, rodzaj nośnika), pola elektrycznego (napięcie, natężenie prądu) na ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym 3. Techniki elektroforetyczne stosowane do rozdziału i analizy makrocząsteczek: elektroforeza w agarozie, bibułowa, w żelu poliakrylamidowym, SDS-PAGE, dwuwymiarowa, kapilarna, ogniskowanie izoelektryczne; 4. Wybarwianie frakcji po elektroforezie niespecyficzne białek, specyficzne lipoprotein, glikoprotein, kwasów nukleinowych; 5. Ocena frakcji jakościowa, ilościowa: spektrofotometryczna, densytometryczna 6. Elektroforeza białek surowicy krwi w agarozie, ocena frakcji; 7. Pojęcie hipo, dys, hiperproteinemii; 8. Pojęcie hiperlipoproteinemii; 9. Elektroforeza lipoprotein surowicy krwi w agarozie, ocena frakcji; W zakresie umiejętności student potrafi: 1. Definiuje i wyjaśnia proces elektroforezy 2. Wymienia parametry wpływające na ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym 3. Określa miejsce startu i kierunek ruchu cząsteczek w polu elektrycznym 4. Wymienia cechy fizyko-chemiczne kwasów nukleinowych oraz grup białek, w tym lipoprotein i glikoprotein umożliwiające ruch w polu elektrycznym 5. Opisuje mechanizm rozdziału makrocząsteczek na frakcje o różnej ruchliwości 6. Wymienia metody elektroforetyczne i opisuje mechanizmy rozdziału 7. Potrafi dobrać odpowiednią metodę elektroforezy zależnie od właściwości makrocząsteczek w mieszaninie i celu badania 8. Zna podstawy metod wykrywania obecności lub swoistej aktywności biocząsteczek rozdzielonych w wyniku elektroforezy 9. Zna podstawy oceny jakościowej i ilościowej pasm uzyskanych w elektroforezie 10. Potrafi obliczyć udział procentowy pasma w elektroforogramie 11. Nazywa główne frakcje białek surowicy krwi w elektroforogramie w kolejności ich występowania 12. Odróżnia obraz pasm prawidłowy od patologicznego przez porównanie z kontrolą, 13. Zna prawidłowe wartości stężenia białka całkowitego i procentowej zawartości albumin i globulin w surowicy krwi 14. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy w żelu do wykrywania i oceny zaburzeń w składzie białek surowicy krwi 15. Opisuje ogólny schemat struktury lipoprotein 16. Wymienia podstawy klasyfikacji i rozdzielania lipoprotein 17. Rozróżnia frakcje o dużej zawartości trójglicerydów i o dużej zawartości cholesterolu 18. Nazywa frakcje lipoprotein surowicy w elektroforogramie w kolejności ich występowania 19. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy do wykrywania i oceny zaburzeń w składzie
lipoprotein surowicy krwi 20. Potrafi wykonać wstępne czynności poprzedzające przeprowadzenie elektroforezy, 21. Potrafi przeprowadzić elektroforezę zgodnie z procedurą, 22. Potrafi opracować elektroforogram do interpretacji wyniku 23. Dokumentuje wyniki pracy laboratoryjnej 24. Potrafi zaproponować metodę elektroforezy i określić warunki rozdziału (teoretycznie) mieszniny białek, o podanych pi i masach. 25. Potrafi narysować i opisać schemat wzoru frakcji białek surowicy i lipoprotein po wybarwieniu elektroforogramu. Kompetencje 1. Akceptuje pracę w zespole. 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach. 3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych. 4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym. Odrabianie niezaliczonych ćwiczeń laboratoryjnych oraz poprawa sprawdzianów nr 1 i2. 1h sem Sprawdzian zaliczeniowe nr 3. Do sprawdzianu nr 3 obowiązuje materiał wykładowy oraz treści z ćwiczeń: Potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach, Właściwości fizykochemiczne białek i Elektroforeza. 2h sem I termin poprawkowy z kolokwiów nr 1, 2 i 3. 1h sem