Budowa mioglobiny. Mioglobina (Mb) jest rozpuszczalnym w wodzie wewnątrzkomórkowym globularnym hemoproteidem występującym w mięśniach szkieletowych

Transkrypt

1 Tadeusz Kołczak Barwa mięsa W artykule omówiono szczegółowo aspekty barwy mięsa surowego, peklowanego i ogrzewanego wraz z zagadnieniem pomiaru. B arwa mięsa jest jedną z najważniejszych cech jakościowych, bowiem jeśli nie będzie ona akceptowana przez nabywcę wszystkie pozostałe cechy jakościowe mięsa, szczególnie bydlęcego i owczego, oceniane wzrokowo stracą znaczenie. Niekorzystne zmiany barwy mięsa w procesie dystrybucji i handlu przynoszą w skali globalnej duże straty finansowe, sięgające w USA nawet ponad 100 milionów dolarów rocznie. Barwa mięsa, którą konsument wiąże z jego jakością, związana jest głównie z gatunkowym pochodzeniem mięsa. Świeże mięso drobiowe, indycze oraz wieprzowe powinno mieć barwę szaroróżową. W przypadku świeżej wołowiny i jagnięciny pożądaną jest barwa jasnoczerwona. Barwa mięsa zależy od stężenia i formy chemicznej podstawowego barwnika hemowego, którym jest mioglobina. Inne hemoproteidy, takie jak hemoglobina czy cytochrom c, też odgrywają pewną, lecz niewielką rolę w kształtowaniu barwy mięsa. Zawartość hemoglobiny w mięsie wynosi od 6% do 16% ogólnego poziomu barwników hemowych i zależy głównie od pochodzenia anatomicznego mięsa. Na poziom mioglobiny w mięśniach szkieletowych wpływają gatunek, rasa, wiek i aktywność fizyczna zwierząt oraz aktywność fizjologiczna mięśni w okresie przyżyciowym. Mięśnie krów rzeźnych zawierają więcej mioglobiny niż mięśnie jałówek, buhajków czy wolców. Mięśnie wolców zawierają więcej barwnika niż mięśnie cieląt. Mięśnie bydła chowanego na pastwisku mają więcej mioglobiny niż bydła chowanego alkierzowo, czy żywionego mieszankami paszowymi. Stale aktywny mięsień w okresie przyżyciowym (np. przepona) ma więcej mioglobiny niż mięsień mniej aktywny (np. najdłuższy grzbietu). Zawartość mioglobiny w mięśniach złożonych z większej liczby czerwonych włókien mięśniowych jest większa niż w mięśniach zawierających więcej białych włókien mięśniowych. Występują też różnice w zawartości barwnika w obrębie tego samego mięśnia, czego odzwierciedleniem jest często obserwowana dwutonowość barwy mięśnia. Poziom mioglobiny w mięśniach cieląt i świń wynosi 1-3 mg/g, w mięśniach młodego bydła rzeźnego i owiec 6-10 mg/g, a w mięśniach krów rzeźnych mg/g tkanki. Budowa mioglobiny Mioglobina (Mb) jest rozpuszczalnym w wodzie wewnątrzkomórkowym globularnym hemoproteidem występującym w mięśniach szkieletowych i mięśniu sercowym. Ułatwia dyfuzję tlenu z przestrzeni pozakomórkowej do mitochondriów. Wiąże odwracalnie tlen, magazynuje i uwalnia go w warunkach niskiego ciśnienia parcjalnego. Struktura mioglobin z mięśni szkieletowych różnych gatunków zwierząt jest podobna. Występują jedynie niewielkie różnice w składzie aminokwasowym oraz stabilności między mioglobinami z mięśni świń, bydła lub owiec. Cząsteczka mioglobiny składa się z hemu połączonego z komponentem białkowym globiną. Masa cząsteczkowa mioglobiny wynosi około Mioglobina z mięśnia najdłuższego grzbietu wieloryba była pierwszym białkiem, dla którego ustalono konformację przestrzenną. Część białkowa mioglobiny zbudowana jest z pojedynczego łańcucha polipeptydowego zawierającego 153 reszty aminokwasowe. W ośmiu regionach o strukturze prawoskrętnej α-helisy występuje 70% reszt aminokwasowych. Niepolarne łańcuchy boczne aminokwasów połączone razem występują w centralnym regionie cząsteczki. Siły van der Waalsa łączą niepolarne łańcuchy, natomiast wiązania wodorowe wiążące regiony polarne stabilizują strukturę przestrzenną barwnika. Hem, należący do żelazoporfiryn, umiejscowiony jest w niepolarnym regionie łańcucha polipeptydowego. Cztery pierścienie pirolowe hemu są połączone z centralnie umiejscowionym atomem żelaza. Po /2007 Gospodarka

2 zostałe dwa wiązania koordynacyjne żelaza są skierowane ponad i pod powierzchnię płaskiego pierścienia porfirynowego. Jedno z nich łączy się z azotem grupy imidazolowej proksymalnej histydyny-93, drugie może łączyć się z atomem ligandu dysponującego wolną parą elektronów. W bardzo niskich ciśnieniach parcjalnych tlenu żelazo hemu tworzy kompleksowe wiązanie jonowe z cząsteczką wody, a woda wiązana jest z żelazem przez atom tlenu. W obecności tlenu cząsteczkowego żelazo łączy się kowalencyjnie z tlenem a proces nosi nazwę utlenowania (wartościowość żelaza pozostaje niezmieniona). Żelazo hemu może istnieć w formie zredukowanej żelazawej (Fe 2+ ) lub utlenionej żelazowej (Fe 3+ ). W formie zredukowanej (Fe 2+ ) żelazo może łączyć się z tlenem i tlenkiem azotu, tworząc barwniki takie jak oksymioglobina oraz azototlenek mioglobiny (barwnik mięsa peklowanego). Gdy żelazo utleni się do formy żelazowej (Fe 3+ ), mioglobina nie ma zdolności tworzenia połączeń z tlenem cząsteczkowym, tworzy kompleksowe wiązania jonowe z wodą, a powstały barwnik nosi nazwę metmioglobiny. Zdolność tworzenia przez jon żelazawy odwracalnych połączeń z tlenem wynika z niepolarnego środowiska w jakim jon żelazawy znajduje się w cząsteczce mioglobiny. Istotną rolę dla barwy mięsa świeżego odgrywa również dystalna histydyna-64, wpływając na wielkość pustej przestrzeni w hydrofobowym niepolarnym regionie cząsteczki mioglobiny. Formy redoks mioglobiny Mioglobina w świeżym mięsie występuje w trzech redoks formach jako: dezoksymioglobina (DMb), oksymioglobina (OMb) i metmioglobina (MMb). Forma barwnika zależy od obecności ligandu połączonego z atomem żelaza hemu i wartościowości żelaza. Forma DMb jest barwnikiem purpurowoczerwonym, występuje wówczas, gdy żelazo hemu nie zawiera ligandu przy szóstym wiązaniu koordynacyjnym i jest w postaci żelazawej (Fe 2+ ). W świeżym mięsie tylko bardzo niskie ciśnienie parcjalne tlenu (<1,4 mm Hg) pozwala zachować barwnik w postaci DMb. W obecności tlenu DMb ulega spontanicznemu utlenowaniu do OMb. Tlen cząsteczkowy w OMb wiąże się z szóstym wiązaniem koordynacyjnym żelaza hemu. Żelazo hemu jest w postaci żelazawej, dystalna histydyna-64 części globinowej barwnika wiąże się z podłączonym do hemu tlenem, co zmienia Gospodarka 09/2007 układ przestrzenny barwnika i jego stabilność, barwnik ma kolor jasnoróżowoczerwony. Gdy obie żelazawe pochodne mioglobiny zostaną utlenione do formy żelazowej (Fe 3+ ) barwnik ulega przemianie w formę MMb o brunatnej barwie. MMb jest najbardziej niepożądaną formą barwnika hemowego w mięśniach zarówno w okresie przyżyciowym, jak i poubojowym. W świeżym mięsie wzajemny stosunek wymienionych trzech form mioglobiny (DMb, OMb, MMb) i barwa mięsa zależą od ciśnienia parcjalnego tlenu i aktywności redukującej mięsa. Niezależnie od ciśnienia tlenu zachodzi stałe przekształcanie mioglobiny w formę MMb, a aktywność redukująca mięsa pozwala zredukować barwnik do formy OMb (w obecności tlenu) lub DMb (przy braku tlenu). Jeśli mięso straciło zdolność do redukcji MMb, co zdarza się w przypadku mięs umieszczanych po dłuższym okresie dojrzewania chłodniczego w opakowaniach w warunkach próżniowych lub w atmosferze ultra niskiego ciśnienia tlenu, wówczas po usunięciu opakowania nie zachodzi redukcja barwnika z formy żelazowej do żelazawej i barwnik nie może być przemieniony do OMb. Dostępność tlenu, szybkość jego wykorzystania w procesie oddychania wewnątrzkomórkowego oraz zdolność mięsa do redukcji MMb odgrywają podstawową rolę w kształtowaniu barwy mięsa i jej trwałości w czasie składowania i dystrybucji. Dostępność tlenu w mięśniach w okresie poubojowym zależy od aktywności enzymów cyklu oddechowego i szybkości wykorzystania tlenu. Tlen jest bezpośrednio dostępny na powierzchni mięsa, dlatego też powierzchnia mięsa świeżego, gdy obecne są substancje redukujące i zachowana zdolność do redukcji MMb, ma jasnoczerwoną barwę wywodzącą się od OMb. W okresie poubojowym enzymy łańcucha oddechowego są przez długi czas aktywne i wykorzystują tlen. Szybkie opróżnianie tlenu zachodzi w warstwach głębokich mięsa, a ich typowa barwa jest purpurowoczerwona wywodząca się od DMb. Tlen może jednak dyfundować na pewną głębokość z warstw powierzchniowych. Ustala się równowaga między szybkością dyfuzji tlenu, jego wykorzystaniem i przemianą barwników hemowych mięsa, czego objawem są odcienie barwy mięsa widoczne na przekroju. Różne mięśnie tej samej tuszy i te same anatomicznie mięśnie różnych gatunków zwierząt charakteryzują się zmienną aktywnością enzymów oddechowych i różną zdolnością dyfuzji tlenu. Dlatego też barwa powierzchni mięsa i regionów podpowierzchniowych zmienia się podczas składowania mięsa z różną intensywnością. Wartość współczynnika dyfuzji tlenu w mięsie zmniejsza się w mniejszym stopniu z obniżaniem temperatury niż aktywność oddechowa. Dlatego też barwa mięsa na przekroju pozostaje przez dłuższy czas jaśniejsza podczas jego przechowywania w niższych temperaturach. Utlenianie DMb i OMb do MMb zachodzi w warunkach niskiego ciśnienia parcjalnego tlenu i jest wzmagane przez wszystkie czynniki, które powodują denaturację globiny oraz w warunkach nie funkcjonowania mechanizmu redukującego MMb. Tworzenie się MMb jest maksymalne, gdy ciśnienie parcjalne tlenu wynosi około 4 mm Hg. Czynnikami denaturującymi część globinową mioglobiny są niskie ph, podwyższone stężenie soli, światło ultrafioletowe. MMb jest redukowana przez układ redukujący mięśnia obejmujący: enzym (reduktaza MMb zależna od NADH i cytochromu b 5 ), związek pośredni (cytochrom b 5 ) oraz koenzym (NADH). Procesy redukcji MMb mogą zachodzić zarówno w warunkach tlenowych, jak i beztlenowych. Mechanizmy redukcji MMb w warunkach tlenowych i beztlenowych są różne. Funkcją reduktazy zależnej od NADH i cytochromu b 5 jest przeniesienie dwóch elektronów z NADH na dwie cząsteczki cytochromu b 5. Zredukowany cytochrom b 5 przenosi elektrony na różnego typu akceptory, którym w mięsie jest również MMb, ulegając redukcji do żelazawej mioglobiny. W mięśniach reduktaza MMb umiejscowiona jest w błonach plazmatycznych mitochondrium, retikulum sarkoplazmatycznego, jąder komórkowych, aparatu Golgiego. Według niektórych autorów, aktywność reduktazy MMb jest najważniejszym czynnikiem odpowiedzialnym za stabilizację barwy mięsa w okresie poubojowym. Mięśnie tej samej tuszy zwierzęcej różnią się w aktywności reduktazy MMb. Istotne różnice w aktywności reduktazy MMb obserwuje się również między tymi samymi mięśniami różnych gatunków zwierząt. Wyższa aktywność fizyczna zwierzęcia w okresie przyżyciowym zwiększa aktywność reduktazy MMb w mięśniach w okresie poubojowym. Aktywność reduktazy MMb w mięśniach jest najwyższa w zakresie temperatur 30 o -37 o C. Procesy utleniania lipidów zmniejszają aktywność reduktazy MMb, 13

3 natomiast wyższy poziom przeciwutleniaczy zwiększa jej aktywność w mięśniach. Mięso przetrzymywane w świetle ma mniejszą zdolność redukcji MMb niż przetrzymywane w ciemności. Jest ogólnie przyjęte, że aktywność układu redukującego MMb obniża się w czasie składowania poubojowego mięsa; większy spadek aktywności redukującej obserwuje się podczas składowania mięsa w wyższej temperaturze. Zmniejszająca się zdolność redukcji MMb podczas składowania mięsa jest rezultatem spadku stężenia substratów i koenzymów, straty strukturalnej integralności i właściwości funkcjonalnych mitochondrium oraz spadku ph we wczesnym okresie poubojowym. Mięśnie zwierząt różnią się stabilnością barwy podczas poubojowego składowania chłodniczego. Z mięśni tuszy wołowej najbardziej stabilny pod względem barwy jest m. longissimus dorsi, mniej stabilny m semimembranosus, mało stabilny m. gluteus medium, a najmniej stabilny m. psoas major. Barwa mięsa peklowanego Peklowanie jest to proces technologiczny polegający na działaniu solanki lub mieszanki peklującej na mięso. Podstawowym celem peklowania jest nadanie surowcom mięsnym pożądanej jasnoczerwonej stabilnej barwy. Reakcje jakie zachodzą podczas kształtowania się barwy mięsa peklowanego są następujące: Mioglobina + tlenek azotu azototlenek mioglobiny nitrozylohemochromogen Azototlenek mioglobiny ma barwę jasnoczerwoną; ta forma barwnika występuje wewnątrz mięsa peklowanego przed ogrzewaniem. Barwa mięsa peklowanego ulega częściowej zmianie po cieplnej denaturacji części białkowej barwnika. Zdenaturowany cieplnie barwnik mięsa peklowanego nosi nazwę nitrozylohemochromegen i ma kolor jasnoróżowy. W początkowym okresie peklowania pod wpływem azotynu zachodzi utlenianie zredukowanych form mioglobiny (DMb, OMb) do formy utlenionej (MMb), natomiast azotyn jest redukowany do tlenku azotu. Można to łatwo zaobserwować na powierzchni świeżo peklowanych produktów mięsnych, które mają wyraźny brunatny odcień. Mechanizm dalszych reakcji nie został w pełni wyjaśniony. Tlenek azotu reaguje z MMb do azototlenku metmioglobiny, która ulega szybkiej autoredukcji do azototlenku mioglobiny. W końcowym stadium reakcji w czasie ogrzewania produktu peklowanego zachodzi denaturacja części białkowej barwnika i oddzielenie od niej części hemowej wraz z połączonym z nią tlenkiem azotu, która pozostaje wewnątrz denaturowanego białka. Denaturacja części białkowej barwnika może być spowodowana również w wyniku akumulacji kwasów, co zachodzi w procesie produkcji fermentowanych przetworów mięsnych Tlenek azotu (NO) powstaje w wyniku redukcji azotynu. Jeśli azotan wchodzi w skład mieszanki lub solanki peklującej, jest on redukowany do azotynu przez bakterie mięsa posiadające zdolność redukcji. Azotyn jest dodawany do większości komercyjnych mieszanek peklujących, natomiast azotan jest stosowany w przypadku peklowanych przez długi okres czasu surowców mięsnych. Maksymalna ilość azotynu dodawana do większości surowców mięsnych w czasie peklowania nie przekracza 200 ppm. Zawartość pozostałości azotynu po procesie peklowania w produktach mięsnych jest dużo niższa niż ilość dodanego azotynu, gdyż znaczna część dodanego azotynu jest rozkładana podczas peklowania. Proponowanych jest kilka teorii dotyczących mechanizmu przemiany azotynu w tlenek azotu podczas peklowania mięsa. W roztworze wodnym, w ph typowym dla mięsa o normalnych właściwościach jakościowych (5,5-6,0), większość azotynu sodu występuje w formie trójtlenku dwusodowego Na 2 O 3. Trójtlenek dwusodowy jest redukowany w mięsie za pośrednictwem endogennych (lub egzogennych) związków redukujących (HRd) do tlenku azotu. Tlenek azotu wiąże się z mioglobiną do formy azototlenku mioglobiny zgodnie z reakcjami: Na 2 O 3 + HRd RdNO + HNO 2 RdNO Rd + NO Świeże mięso zawiera wiele aktywnych związków i składników o właściwościach redukcyjnych, między innymi NADH, cysteinę, cytochromy i inne. Stanowią one endogenny potencjał redukujący mięsa, a ich efektywność zmniejsza się w czasie składowania mięsa. Tworzenie tlenku azotu może być w dużym stopniu przyspieszone przez dodanie substancji redukujących do mieszaniny peklującej. Najczęściej dodawanymi egzogennymi reduktorami są sole sodowe kwasów askorbinowego i erytorbowego, pirofosforany. Podczas ogrzewania peklowanych surowców mięsnych uwalniane są też grupy sulfhydrylowe, które mogą działać jako silne reduktory w procesie przemian peklowniczych. Nitrozylohemochromogen jest barwnikiem odpornym na ogrzewanie, gdyż barwa peklowanych produktów mięsnych nie zmienia się pod wpływem dodatkowego ogrzewania. Jest jednak barwnikiem bardzo wrażliwym na światło w obecności tlenu ogrzewane mięso peklowane przybiera szarobrunatną barwę. Tego typu zmiany barwy zachodzą wówczas gdy produkty mięsne peklowane są eksponowane w obecności powietrza w silnym świetle fluorescencyjnym; zmiany barwy produktu w tych warunkach są bardzo szybkie. Tworzący się wówczas barwnik jest wynikiem dysocjacji tlenku azotu od grup hemowych pod wpływem światła oraz utleniania tlenku azotu i grup hemowych w obecności tlenu. W barwniku tym, często nazywanym hemichromem lub zdenaturowaną metmioglobiną, żelazo grupy hemowej barwnika jest w postaci żelazowej (Fe 3+ ). Najprostszą metodą zapobiegania tego typu zmianom barwy produktu jest eliminacja tlenu ze środowiska. Można to uzyskać stosując opakowania próżniowe lub folie nieprzepuszczalne dla tlenu /2007 Gospodarka

4 W obecności zjełczałego tłuszczu w produktach mięsnych peklowanych ich barwa jest niestabilna. Nienasycone kwasy tłuszczowe utleniając się przyśpieszają utlenianie barwnika mięsa peklowanego. Barwnik mięsa peklowanego może ulegać zmianom w wyniku oddziaływania bakterii, w tym przypadku na powierzchni produktu pojawia się zielona barwa. Jest ona wynikiem produkcji nadtlenku wodoru, który bezpośrednio utlenia barwnik mięsa peklowanego. Nadmierna ilość azotynu w mieszankach peklujących może również powodować zielenienie barwy mięsa peklowanego. Zjawisko to może często występować w przypadku kiełbas fermentowanych i zakwaszanych produktach mięsnych z żelatyną (przyczyny nie są w pełni poznane). Barwa mięsa ogrzewanego Ogrzewanie powoduje denaturację części globinowej mioglobiny, która precypituje wraz z innymi białkami mięsa. Denaturacja mioglobiny (i innych białek) zaczyna się po osiągnięciu przez mięso temperatury 55 o C, a największy rozmiar denaturacji cieplnej ma miejsce w zakresie 75 o 80 o C. Formy redoks mioglobiny mięsa świeżego różnią się odpornością na ogrzewanie: najbardziej odporna na ogrzewanie jest DMb, najmniej MMb, która ulega denaturacji cieplnej najszybciej. Zdenaturowana MMb tworzy globinohemichromogen, barwnik o odcieniu brunatnym, zwany też ferrihemochromem. DMb i OMb są denaturowane do globinohemochromogenu, barwnika o kolorze czerwonym, zwanego też ferrohemochromem. Czerwone globinohemochromogeny są szybko utleniane do brunatnego globinohemichromogenu. Po ogrzaniu mięsa do temperatury, która powoduje denaturację mioglobiny, zachodzą zmiany jego barwy. Mięso przyjmuje wówczas kolor biały, szary lub brunatny, zależny od gatunkowego pochodzenia mięsa. Końcowy kolor mięsa ogrzewanego zależy od stopnia przereagowania mioglobiny w formę globinohemichromogenu oraz od koncentracji niezdenaturowanych form barwnika. Jeśli mięso zawiera barwniki hemowe w formie OMb lub MMb i jest ogrzewane do temperatury wewnętrznej 71,1 o C (osiągniecie tej temperatury podczas ogrzewania mięsa wieprzowego i mielonej wołowiny jest wskazane przez Ministerstwo Rolnictwa USA z punktu widzenia bezpieczeństwa zdrowotnego), wówczas może ono wykazywać zbrunatnienie przed osiągnięciem wymienionej temperatury dogrzania formy OMb i MMb są mało odporne na ogrzewanie. Natomiast jeśli główną formą barwnika w mięsie jest DMb wówczas mięso może wykazywać czerwoną barwę mimo dogrzania do wymienionej temperatury pasteryzacji forma DMb jest najbardziej odporna na ogrzewanie. Mięso przechowywane przez dłuższy okres czasu po uboju może wykazywać zbrunatnienie przed ogrzaniem do temperatury pasteryzacji. Stopień przereagowania mioglobiny w globinohemichromogen podczas ogrzewania zależy od ph mięsa. Mioglobina w mięsie o wysokim końcowym ph jest bardziej odporna na denaturację termiczną niż mioglobina w mięsie o wartościach ph w zakresie 5,5 6,0. Zależność końcowej barwy mięsa ogrzewanego od wartości ph mięsa przed ogrzewaniem stwierdzono zarówno w przypadku mięsa świń, mięsa przeżuwaczy, jak i mięsa drobiu. Denaturacja mioglobiny w mięsie PSE świń zachodzi w niższej temperaturze niż w mięsie świń o normalnych właściwościach jakościowych oraz w mięsie DFD. Istnieje współzależność pomiędzy wartością ph mięsa, zawartością mioglobiny, temperaturą jej denaturacji i barwą mięsa ogrzewanego. Temperatura denaturacji mioglobiny mięsa zależy również od gatunku zwierzęcia, wieku zwierzęcia w czasie uboju oraz pochodzenia anatomicznego mięsa. O różnicach w barwie mięsa ogrzewanego decyduje w pewnym zakresie zmienności inna zawartość mioglobiny; temperatura denaturacji mioglobiny jest wyższa w mięsie o większej ogól- Producent dodatków funkcjonalnych i przypraw dla przemysłu mięsnego zatrudni TECHNOLOGÓW-HANDLOWCÓW na obszar zachodniopomorski, pomorski, warmińsko-mazurski, podlaski, lubelski, podkarpacki. Wymagania: staż pracy w zakładzie mięsnym, doświadczenie w pracy na stanowisku handlowca, prawo jazdy, dyspozycyjność. Oferujemy: atrakcyjne warunki zatrudnienia, stabilną pracę w prężnie rozwijającej się firmie. Oferty prosimy kierować: Libra Polska Sp. z o.o., ul. Marsa 56, Warszawa, fax: lub office@librapolska.pl Gospodarka 09/

5 nej zawartości barwnika. Różnice w barwie ogrzewanych do tej samej temperatury wewnętrznej różnych mięśni tej samej tuszy zwierzęcej nie koniecznie muszą wynikać z innej wrażliwości termicznej mioglobin, zmiany termiczne innych białek mięsa i ich interakcje z mioglobiną też mogą być istotnym czynnikiem kształtującym barwę mięsa ogrzewanego. Mięso starszych zwierząt wykazuje szybsze zbrunatnienie podczas ogrzewania niż mięso zwierząt młodych. Mięso może być pakowane próżniowo lub w atmosferze gazów. W skład mieszaniny gazów mogą wchodzić: tlen, dwutlenek węgla, azot i tlenek węgla. Najczęstszą praktyką jest stosowanie mieszaniny złożonej w 80% z tlenu i w 20% z dwutlenku węgla; dwutlenek węgla hamuje rozwój drobnoustrojów, a tlen sprzyja zachowaniu jasnoczerwonej barwy. Stosowanie tlenku węgla w stężeniu 0,4% w składzie mieszaniny gazów przy pakowaniu mięsa jest dozwolone w USA. Tlenek węgla wchodzi w reakcję z DMb, tworząc jasnoczerwony barwnik karboksymioglobinę, która jest stabilna w czasie składowania mięsa i wykazuje większą od DMb odporność termiczną. Skład gazów w atmosferze, w której jest pakowane i przechowywane mięso ma istotny wpływ na temperaturę, w jakiej zmienia się barwa mięsa podczas ogrzewania oraz jej końcowy odcień. Forma redoks w jakiej występuje mioglobina w mięsie pakowanym i przechowywanym w zmodyfikowanej atmosferze gazów jest głównym determinantem barwy mięsa ogrzewanego. Wysoka zawartość tlenu w mieszaninie gazów powoduje brunatnienie mięsa w temperaturach niższych niż wymagana dla inaktywacji patogenów. Obecność tlenku węgla w składzie mieszaniny gazów może powodować, że mięso będzie zachowywało odcień czerwony mimo uzyskania temperatury pasteryzacji. Mięso pakowane próżniowo, ogrzewane po rozpakowaniu do temperatury pasteryzacji, może na powierzchni wykazywać zbrunatnienie, a w centrum czerwony odcień. Wiele innych czynników wpływa na temperaturę denaturacji mioglobiny i barwę mięsa ogrzewanego. Należą do nich między innymi: zamrażanie mięsa, czas składowania mięsa w stanie zamrożonym, sposób i szybkość rozmrażania i ogrzewania mięsa (w stanie zamrożonym, po rozmrożeniu), utrwalanie przy użyciu promieniowania jonizującego i wysokiego ciśnienia hydrostatycznego, dodatek soli, polifosforanów, przypraw i białek pochodzenia roślinnego i zwierzęcego. Modyfikują one wrażliwość termiczną mioglobiny i mają wpływ na końcową barwę mięsa i produktu mięsnego po ogrzaniu. Zmiana barwy mięsa podczas ogrzewania nie może być traktowana jak wskaźnik bezpieczeństwa zdrowotnego ogrzewanego mięsa zwierząt rzeźnych i drobiu. Ogrzewane produkty mięsne mogą przybierać odcień różowy podczas przechowywania. Mechanizm rewersji koloru podczas składowania mięsa ogrzewanego jest nieznany. Pomiar barwy mięsa Oświetlenie stosowane przy wzrokowej ocenie barwy mięsa ma istotny wpływ na akceptację konsumencką jego jakości. W celu zminimalizowania stopnia fotooksydacji zaleca się, aby oświetlenie jarzeniowe podczas ekspozycji mięsa wynosiło 1614 luksów. Należy unikać lamp oświetleniowych dających odcień różowy, niebieski lub zielony. Obecnie istnieje wiele możliwości oceny instrumentalnej i analizy barwy mięsa. Dostępnych jest kilka typów kolorymetrów i spektrofotometrów. Aparaty oferują różne opcje, które umożliwiają oceniającemu wybór: 1) systemu oceny (Hunter, CIE, XYZ),2) rodzaju oświetlenia,3) kąta pomiaru,4) wielkości apertury. Najczęściej stosowane pomiary barwy mięsa w systemie CIE obejmują określenie parametrów: L * jasność, a * wysycenie barwy czerwonej, b * wysycenie barwy żółtej. Zastosowano również komputerową analizę obrazu uzyskanego przy użyciu kamery cyfrowej do pomiaru barwy mięsa. W porównaniu z pomiarem barwy przy użyciu kolorymetru, komputerowa analiza obrazu zapisanego w formacie j.peg pozwala ocenić: a) barwę mięsa na podstawie pojedynczego obrazu całej powierzchni mięsa, b) formy redoks mioglobiny na powierzchni mięsa, c) przetworzyć obraz na różne systemy pomiaru. Krzywicki w 1982 r. opisał metodę pomiaru form redoks mioglobiny w mięsie opartą na analizie różnicowej widma absorpcyjnego wodnego ekstraktu mięsa. Tang i in. (2004) zmodyfikowali metodę Krzywickiego, dobrali inne długości fal widma absorpcyjnego dla pomiaru DMb, OMb i MMb oraz określili nowe równania kalkulacyjne dla oceny zawartości wymienionych form mioglobiny w ekstrakcie wodnym mięsa. Uwaga! Liczący 43 pozycje wykaz literatury wyślemy zainteresowanym Czytelnikom. (Red.) Informacje dla Autorów Uprzejmie komunikujemy, że redakcja przyjmuje do publikacji tylko prace oryginalne, nie publikowane wcześniej w innych czasopismach ani materiałach konferencji (kongresów, sympozjów), chyba że publikacja jest zamawiana przez redakcję. Artykuł przekazany do redakcji nie może być wcześniej opublikowany w całości lub części w innym czasopiśmie ani równocześnie przekazany do opublikowania w nim. Fakt nadesłania pracy do redakcji uważa się za jednoznaczny z oświadczeniem Autora, że warunek ten jest spełniony. Przed publikacją Autorzy otrzymują do podpisania umowę z Wydawnictwem SIGMA-NOT Sp. z o.o.: o przeniesieniu praw autorskich na wyłączność wydawcy, umowę licencyjną lub umowę o dzieło do wyboru Autora. Ewentualną rezygnację z honorarium Autor powinien przesłać w formie oświadczenia (z numerem NIP, PESEL i adresem). Autorzy materiałów nadsyłanych do publikacji w czasopiśmie są odpowiedzialni za przestrzeganie prawa autorskiego zarówno treść pracy, jak i wykorzystywane w niej ilustracje czy zestawienia powinny stanowić własny dorobek Autora lub muszą być opisane zgodnie z zasadami cytowania, z powołaniem się na źródło cytatu. Z chwilą otrzymania artykułu przez redakcję następuje przeniesienie praw autorskich na Wydawcę, który ma odtąd prawo do korzystania z utworu, rozporządzania nim i zwielokrotniania dowolną techniką, w tym elektroniczną oraz rozpowszechniania dowolnymi kanałami dystrybucyjnymi. Redakcja nie zwraca materiałów nie zamówionych oraz zastrzega sobie prawo redagowania i skracania tekstów i do dokonywania streszczeń. Redakcja nie odpowiada za treść materiałów reklamowych. REDAKCJA 16 09/2007 Gospodarka