Laboratorium 6. Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej
|
|
- Mariusz Nowak
- 6 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Laboratorium 6 Immobilizacja enzymu metodą pułapkowania w matrycy hydrożelowej Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy uważane są za niezwykle wydajne katalizatory różnorodnych reakcji, które efektywnie mogą być wykorzystane w różnych dziedzinach, np. w przemyśle chemicznym, kosmetycznym, tekstylnym, spożywczym czy farmaceutycznym, jak również w medycynie, ochronie środowiska oraz rolnictwie. Niemniej jednak w większości przypadków zastosowanie enzymów w skali przemysłowej jest ograniczone z uwagi na kilka głównych czynników: wysokie koszty produkcji preparatów enzymatycznych, niewielka możliwość użycia tego samego preparatu kilkukrotnie oraz znacząca podatność enzymów w formie natywnej (niezwiązanej) na inaktywację w ekstremalnych warunkach procesowych (np. wysoka temperatura, obecność rozpuszczalników organicznych, niskie lub wysokie wartości ph). W związku z powyższym, jednym z największych wyzwań obecnej biotechnologii przemysłowej jest stworzenie takiego biokatalizatora, który działałby perfekcyjnie. Do najważniejszych właściwości charakteryzujących efektywny preparat enzymatyczny należą: wysoka stabilność w warunkach procesowych oraz w warunkach przechowywania, jak również możliwość wielokrotnego wykorzystania lub zastosowanie takiego biokatalizatora w procesie ciągłym. Te założenia można spełnić m. in. poprzez immobilizację enzymu. IMMOBILIZACJA ENZYMÓW Immobilizacja jest jedną z najpopularniejszych procedur stosowanych w celu efektywnego zwiększenia stabilności enzymów. Termin immobilizowany enzym po raz pierwszy został rekomendowany w 1971 roku przez Katzir-Katchalskiego na Pierwszej Konferencji Inżynierii Enzymatycznej (the First Enzyme Engineering Conference, Henniker, New Hampshire, US) i zdefiniowany jako: Enzym unieruchomiony/zamknięty w ściśle określonej przestrzeni, który zachowuje swoje właściwości katalityczne oraz może być zastosowany wielokrotnie lub w procesie ciągłym. 1
2 Ogólnie, metody immobilizacji można podzielić na trzy główne grupy: (1) sieciowanie, (2) pułapkowanie i (3) wiązanie z nośnikiem (Rysunek 1).Wszystkie te procedury umożliwiają uzyskanie preparatów enzymatycznych o zwiększonej stabilności, które mogą być zastosowane wielokrotnie lub w procesie ciągłym. Rysunek 1. Ogólny podział metod immobilizacji enzymów. Metoda sieciowania opiera się na wytworzeniu wielokrotnych wiązań kowalencyjnych pomiędzy poszczególnymi cząsteczkami enzymu w wyniku czego powstaje trójwymiarowa usieciowana struktura. Procesy sieciowania charakteryzują się brakiem znaczącego udziału nośnika w całej procedurze i przeprowadzane są z wykorzystaniem różnych typów czynników sieciujących, np.: (i) związków katalizujących powstawanie wiązań kowalencyjnych bezpośrednio pomiędzy grupami funkcyjnymi enzymu lub difunkcyjnych czynników, które są wprowadzane pomiędzy grupy funkcyjne sieciowanych cząsteczek białka tworząc w rezultacie końcowym pewnego typu mostki łączące. Metoda pułapkowania polega na zatrzymaniu cząsteczek natywnego enzymu w ściśle zdefiniowanej przestrzeni ograniczonej przez nierozpuszczalną, porowatą barierę pochodzenia naturalnego lub syntetycznego (np. sieć polimerowa, półprzepuszczalna membrana). Poprzez taką barierę możliwa jest wymiana reagentów (substratów, produktów i innych składników mieszaniny reakcyjnej) z szybkością związaną z dyfuzją tych związków zachodzącą w obu kierunkach. Wiązanie z nośnikiem jest najbardziej popularną metodą immobilizacji, opierającą się o wiązanie cząsteczek enzymu z powierzchnią nierozpuszczalnego nośnika. W tym przypadku odpowiedni dobór matrycy do immobilizacji oraz typu wiązania jest kluczowe do uzyskania biokatalizatora charakteryzującego się satysfakcjonującą (z przemysłowego punktu widzenia) 2
3 jakością. Szereg różnych materiałów można zastosować jako nośniki do immobilizacji m.in. nieorganiczne, organiczne, pochodzenia naturalnego lub syntetycznego, jak również materiały hybrydowe. Enzymy mogą być wiązane z wykorzystaniem m.in.: słabych oddziaływań typu van der Waalsa, metali przejściowych, oddziaływań powinowactwa lub trwałych wiązań kowalencyjnych. Niemniej jednak, w praktyce najczęściej stosowaną metodą jest adsorpcja i wiązanie kowalencyjne z wykorzystaniem nośników zawierających szeroką gamę reaktywnych grup funkcyjnych. Każda z wyżej wymienionych metod immobilizacji posiada zarówno zalety jak i wady. Dodatkowo różnią się one pod względem stopnia ingerencji w przestrzenną strukturę unieruchamianego białka oraz jego stabilność w warunkach procesowych. Najważniejsze cechy charakteryzujące poszczególne procedury immobilizacji zebrano w Tabeli 1. Tabela 1. Główne cechy charakteryzujące poszczególne metody immobilizacji enzymów Wiązanie z nośnikiem Cecha Sieciowanie Pułapkowanie Adsorpcja Wiązanie kowalencyjne Wytwarzanie Trudne Umiarkowanie trudne Proste Trudne Aktywność enzymu Umiarkowana Wysoka Niska Wysoka Siła wiązania Mocna Mocna/Umiarkowana a Słaba Mocna Ingerencja w strukturę enzymu Wysoka Niska Niska Wysoka Regeneracja nośnika Niemożliwa Niemożliwa Możliwa Niemożliwa Koszty immobilizacji Wykorzystanie w szerszej skali Umiarkowane Niskie Niskie Wysokie Niewielkie Duże Niewielkie Duże a w zależności od typu matrycy zastosowanego jako nośnik Podstawowym parametrem charakteryzującym efektywność immobilizacji metodą pułapkowania w hydrożelowej matrycy jest wydajność pułapkowania definiowana jako: Do kartkówki obowiązuje materiał umieszczony w instrukcji (zarówno część teoretyczna i praktyczna). 3
4 2. CEL ĆWICZENIA Podczas zajęć zapoznają się Państwo z procedurą otrzymywania immobilizowanych preparatów enzymatycznych metodą pułapkowania. Ogólnie, metoda ta bazuje zatrzymaniu enzymu w sieci trójwymiarowej matrycy polimerowej. W tym przypadku, enzym nie jest bezpośrednio związany z nośnikiem tylko niejako uwięziony w pustych przestrzeniach pomiędzy łańcuchami polimerowymi. W związku z tym wpływ immobilizacji na strukturę oraz specyficzne właściwości katalityczne tak unieruchomionego enzymu jest nieznaczny. 3. CZĘŚĆ PRAKTYCZNA Przygotować 0,1M bufor fosforanowy ph 7.0 (dla całej grupy 1L) 200 ml laktozy o stężeniu 50 g/l przygotować w 0,1Mbuforze fosforanowym o ph 7.0 Odczynnik I (różowy) do pomiaru aktywności enzymu Żelatyna, czynnik sieciujący (mikrobiologiczna transglutaminaza, mtgaza) przygotowywana przez prowadzącego zajęcia Enzym do immobilizacji (roztwory β-galactozydazy o różnym stężeniu przygotowane przez prowadzącego zajęcia) Immobilizacja enzymu (β-galaktozydazy) metodą pułapkowania w żelatynowej matrycy hydrożelowej Przygotować 30 ml 15% w/v roztworu żelatyny w 0.1M buforze fosforanowym ph 7.0, umieścić go w termostatowanym szklanym reaktorze (60 C) i mieszać aż do uzyskania całkowitego rozpuszczenia. Następnie otrzymany roztwór żelatyny schłodzić do 40 C. Następnie, w celu rozpoczęcia procesu sieciowania, schłodzony roztwór żelatyny zmieszać z czynnikiem sieciującym zawierającym β-galaktozydazę w stosunku 2:1 W celu otrzymania 1 cząstki hydrożelowej do probówki należy wprowadzić 1 ml czynnika sieciującego zawierającego β-galaktozydazę, a następnie dodać 2 ml roztworu żelatyny, zamknąć probówkę korkiem i natychmiast zmieszać na worteksie Należy przygotować po 5 cząsteczek hydrożelu dla jednego stężenia immobilizowanego enzymu Każda podgrupa przygotowuje hydrożele z immobilizowanym enzymem dla dwóch stężeń unieruchamianego białka Następnie wszystkie probówki z hydrożelami zostawić w 4 C na 1h Po upływie tego czasu wyjąć hydrożele z probówek używając metalowej szpatułki i zostawić do pomiarów aktywności 4
5 3.2. Pomiar aktywności katalitycznej enzymu (przypomnienie analityki z Lab 4) W pomiarach aktywności enzymu (β-galaktozydazy) wykorzystywany jest test analityczny na glukozę jednego z produktów reakcji katalizowanej przez ten enzym. Sposób wykonania testu analitycznego na zawartość glukozy: Z odpowiednio rozcieńczonej próbki pobrać 10 µl do 1 ml Odczynnika I (Glukoza OXY DST, Alpha Diagnostics), inkubować przez 5 min w 37 C, a następnie mierzyć absorbancję przy długości fali 500 nm. Przed rozpoczęciem pomiarów spektrofotometr należy wyzerować na 1 ml Odczynnika I. Pomiar katalitycznej aktywności natywnego enzyme (β-galaktozydazy) Przygotować roztwór substratu (laktozy) o stężeniu 50 g/l w 0,1M buforze fosforanowym ph 7.0 Następnie w termostacie (37 C) umieścić probówkę zawierającą 3 ml tego substratu i inkubować przez około 10 min. W międzyczasie przygotować statyw z 11probówkami i do każdej z nich dodać po 1 ml Odczynnika I (różowego). Po upływie tego czasu, do probówki z preinkubowanym substratem (3mL) dodać 0,3 ml roztworu natywnego enzymu (przygotowanego przez prowadzącego) i włączyć stoper Przez 10 min po każdej 1 minucie reakcji pobrać próbkę z probówki z mieszaniną laktozy i enzymu (10 µl), niezwłocznie zmieszać z 1 ml Odczynnika I (różowego) i umieścić dokładnie na 5 minut w łaźni wodnej (37 C) Następnie zmierzyć absorbancję na spektrofotometrze przy 500 nm. Przed pomiarami, aparat musi być wyzerowany (zero base) na 1 ml Odczynnika I. Próbki wyciągnięte z łaźni wodnej (5 min, 37 C) mogą czekać na pomiary absorbancji w temperaturze pokojowej nawet do 25 min. Pomiar katalitycznej aktywności enzymu (β-galactozydazy) immobilizowanego w matrycy hydrożelowej W termostatowanym reaktorze szklanym (37 C) umieścić 30 ml roztworu laktozy o stężeniu 50 g/l i inkubować przez około 10 min. W międzyczasie przygotować statyw z 11 probówkami i do każdej z nich dodać po 1 ml Odczynnika I (różowego). 5
6 Po upływie tego czasu, do reaktora z preinkubowanym substratem (30 ml) dodać 1 hydrożel z immobilizowanym enzymem (3 ml) i włączyć stoper Przez 20 min po każdych 2 minutach reakcji pobrać próbkę z reaktora zawierającego laktozę i immobilizowany enzym (10 µl), niezwłocznie zmieszać z 1 ml Odczynnika I (różowego) i umieścić dokładnie na 5 minut w łaźni wodnej (37 C) Następnie zmierzyć absorbancję na spektrofotometrze przy 500 nm. Przed pomiarami, aparat musi być wyzerowany (zero base) na 1 ml Odczynnika I. Próbki wyciągnięte z łaźni wodnej (5 min, 37 C) mogą czekać na pomiary absorbancji w temperaturze pokojowej nawet do 25 min Opracowanie wyników Każda podgrupa do sporządzenia sprawozdania potrzebuje wyniki całej grupy. W sprawozdaniu procedurę wykonania doświadczenia przedstawić graficznie na schemacie (nie przepisywać instrukcji). Wyniki pomiarów aktywności uzyskane dla natywnego i immobilizowanego enzymu przedstawić na wykresie jako: A 500nm = f(t) i na podstawie równania prostej wyznaczyć Wartości aktywności (wyrażone jako ) Wartości aktywności uzyskane dla wszystkich immobilizowanych preparatów enzymu skorelować z ich stężeniem i przedstawić na wykresie (Aktywność immobilizowanego enzymu = f(c ENZYMU ) Dla wszystkich enzymów po immobilizacji wyznaczyć tzw. wydajność pułapkowania Skomentować i podsumować uzyskane wyniki. Literatura [1] Katchalski-Katzir E., Immobilized enzymes learning from past succesess and failures, Trends in Biotechnology 11 (1993) [2] Bryjak J., Immobilizacja enzymów. Część I: Metody konwencjonalne, Wiadomości Chemiczne 58 (2004) [3] Illanes A., Stability of biocatalysts, Journal of Biotechnology 1 (1999) 1-9. [4] Tischer W., Wedekind F, Immobilized enzymes: methods and applications, Top. Curr. Chem (1999) [5] Wong S.S., Wong L.J.C., Chemical crosslinking and the stabilization of proteins and enzymes, Enzyme Microb. Technol. 14 (1992) [6] Fernandez-Lafuente R., Rosell C.M., Rodriguez V., Guisan J.M., Strategies for enzyme stabilization by intramolecular crosslinking with bifunctional reagents, Enzyme Microb. Technol. 17 (1995) [7] Betancor L. Luckarift H.R., Bioinspired enzyme encapsulation for biocatalysisis, Trends Biotechnol. 26 (2008) [26] Mateo C., Palomo J.M., Fernandez-Lorente G., Guisan J.M., Fernandez-Lafuente R., Improvement of enzyme activity, stability and selectivity via immobilization techniques, Enzyme Microb. Technol. 40 (2007)
Laboratorium 5. Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna
Laboratorium 5 Wpływ temperatury na aktywność enzymów. Inaktywacja termiczna Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Szybkość reakcji enzymatycznej zależy przede wszystkim od stężenia substratu
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowoPodstawy biogospodarki. Wykład 7
Podstawy biogospodarki Wykład 7 Prowadzący: Krzysztof Makowski Kierunek Wyróżniony przez PKA Immobilizowane białka Kierunek Wyróżniony przez PKA Krzysztof Makowski Instytut Biochemii Technicznej Politechniki
Bardziej szczegółowoDefinicja immobilizacji
Definicja immobilizacji Immobilizacja technika unieruchamiania biokatalizatorów / enzymów na nośnikach, stosowana powszechnie w badaniach naukowych i przemyśle (chemicznym, spożywczym) Problemy związane
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoC 6 H 12 O 6 2 C 2 O 5 OH + 2 CO 2 H = -84 kj/mol
OTRZYMYWANIE BIOETANOLU ETAP II (filtracja) i III (destylacja) CEL ĆWICZENIA: Celem ćwiczenia jest przeprowadzenie procesu filtracji brzeczki fermentacyjnej oraz uzyskanie produktu końcowego (bioetanolu)
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 1 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie równania kinetycznego
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA)
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY (REAKCJA ENZYMATYCZNA I CHEMICZNA) ĆWICZENIE PRAKTYCZNE I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie
Bardziej szczegółowoKinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę
Kinetyka reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę Prowadzący: dr hab. inż. Ilona WANDZIK mgr inż. Sebastian BUDNIOK mgr inż. Marta GREC mgr inż. Jadwiga PASZKOWSKA Miejsce ćwiczenia: sala
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji
ĆWICZENIE II Kinetyka reakcji akwatacji kompleksu [Co III Cl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 Wpływ wybranych czynników na kinetykę reakcji akwatacji Odczynniki chemiczne związek kompleksowy [CoCl(NH 3 ) 5 ]Cl 2 ; stężony
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowo47 Olimpiada Biologiczna
47 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna zasady oceniania rozwia zan zadan Część A. Identyfikacja zawartości trzech probówek zawierających cukry (0 21 pkt) Zadanie A.1 (0 13 pkt) Tabela 1 (0 7 pkt)
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę.
KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczenie stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji hydrolizy sacharozy katalizowanej przez inwertazę. (Chemia Fizyczna I) Maria Bełtowska-Brzezinska, Karolina
Bardziej szczegółowo46 Olimpiada Biologiczna
46 Olimpiada Biologiczna Pracownia biochemiczna Radosław Mazur 22 kwietnia 2017 r. Biochemia Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 35 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI. Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ
POLITECHNIKA ŁÓDZKA INSTRUKCJA Z LABORATORIUM W ZAKŁADZIE BIOFIZYKI Ćwiczenie 3 ANALIZA TRANSPORTU SUBSTANCJI NISKOCZĄSTECZKOWYCH PRZEZ BŁONĘ KOMÓRKOWĄ I. WSTĘP TEORETYCZNY Każda komórka, zarówno roślinna,
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska ANALIZA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH CZ II ĆWICZENIE 8 ZADANIE 1 HYDROLIZA LIPIDÓW MLEKA ZA POMOCĄ LIPAZY TRZUSTKOWEJ Lipazy (EC 3.1) to enzymy należące
Bardziej szczegółowoĆwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ
Wprowadzenie Ćwiczenie IX KATALITYCZNY ROZKŁAD WODY UTLENIONEJ opracowanie: Barbara Stypuła Celem ćwiczenia jest poznanie roli katalizatora w procesach chemicznych oraz prostego sposobu wyznaczenia wpływu
Bardziej szczegółowoBadanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC ]
Badanie termostabilności oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów na działanie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Termostabilność enzymów Dla większości enzymów zmiany denaturacyjne zachodzą bardzo intensywnie powyżej
Bardziej szczegółowoMateriały polimerowe laboratorium
Materiały polimerowe laboratorium Wydział Chemiczny, Studia Stacjonarne II stopnia (magisterskie), rok 1, semestr 2 kierunek: INŻYNIERIA CHEMICZNA I PROCESOWA specjalność: Inżynieria procesów chemicznych
Bardziej szczegółowoWpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC ]
Wpływ ph i temperatury na aktywność enzymów na przykładzie α-amylazy [EC 3.2.1.1.] Szybkość katalizowanej przez enzym przemiany danego substratu w określony produkt jest ściśle uzależniona od stężenia
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp W przypadku trudno rozpuszczalnej soli, mimo osiągnięcia stanu nasycenia, jej stężenie w roztworze jest bardzo małe i przyjmuje się, że ta
Bardziej szczegółowoProjektowanie Procesów Biotechnologicznych
Projektowanie Procesów Biotechnologicznych wykład 14 styczeń 2014 Kinetyka prostych reakcji enzymatycznych Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych 1 Enzymy - substancje białkowe katalizujące przemiany
Bardziej szczegółowo1. Oznaczanie aktywności lipazy trzustkowej i jej zależności od stężenia enzymu oraz żółci jako modulatora reakcji enzymatycznej.
ĆWICZENIE OZNACZANIE AKTYWNOŚCI LIPAZY TRZUSTKOWEJ I JEJ ZALEŻNOŚCI OD STĘŻENIA ENZYMU ORAZ ŻÓŁCI JAKO MODULATORA REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. INHIBICJA KOMPETYCYJNA DEHYDROGENAZY BURSZTYNIANOWEJ. 1. Oznaczanie
Bardziej szczegółowoSporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości
Sporządzanie roztworów buforowych i badanie ich właściwości (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zbadanie właściwości roztworów buforowych. Przygotujemy dwa roztwory buforowe: octanowy
Bardziej szczegółowoPolarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych
Polarymetryczne oznaczanie stężenia i skręcalności właściwej substancji optycznie czynnych Część podstawowa: Zagadnienia teoretyczne: polarymetria, zjawisko polaryzacji, skręcenie płaszczyzny drgań, skręcalność
Bardziej szczegółowoKINETYKA INWERSJI SACHAROZY
Dorota Warmińska, Maciej Śmiechowski Katedra Chemii Fizycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Gdańska KINETYKA INWERSJI SACHAROZY Wstęp teoretyczny Kataliza kwasowo-zasadowa Kataliza kwasowo-zasadowa
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN
ĆWICZENIE 5 MECHANIZMY PROMUJĄCE WZROST ROŚLIN CZĘŚĆ TEORETYCZNA Mechanizmy promujące wzrost rośli (PGP) Metody badań PGP CZĘŚĆ PRAKTYCZNA 1. Mechanizmy promujące wzrost roślin. Odczyt. a) Wytwarzanie
Bardziej szczegółowoZanieczyszczenia organiczne takie jak WWA czy pestycydy są dużym zagrożeniem zarówno dla środowiska jak i zdrowia i życia człowieka.
Projekt współfinansowany ze środków Narodowego Centrum Nauki (NCN) oraz Narodowego Centrum Badań i Rozwoju (NCBIR) w ramach projektu (TANGO1/266740/NCBR/2015) Mgr Dariusz Włóka Autor jest stypendystą programu
Bardziej szczegółowoLaboratorium Inżynierii Bioreaktorów
Laboratorium Inżynierii Bioreaktorów Ćwiczenie nr 3 Reaktor chemiczny: Wyznaczanie równania kinetycznego oraz charakterystyka reaktorów o działaniu ciągłym (kaskada reaktorów) Cele ćwiczenia: 1 Wyznaczenie
Bardziej szczegółowoWPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW
WPŁYW SUBSTANCJI TOWARZYSZĄCYCH NA ROZPUSZCZALNOŚĆ OSADÓW Wstęp Mianem rozpuszczalności określamy maksymalną ilość danej substancji (w gramach lub molach), jaką w danej temperaturze można rozpuścić w określonej
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
WARTOŚĆ ph ROZTWORÓW WODNYCH WSTĘP 1. Wartość ph wody i roztworów Woda dysocjuje na jon wodorowy i wodorotlenowy: H 2 O H + + OH (1) Stała równowagi tej reakcji, K D : wyraża się wzorem: K D = + [ Η ][
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA GDAŃSKA
POLITECHNIKA GDAŃSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA TECHNOLOGII CHEMICZNEJ Ćwiczenia laboratoryjne CHEMIA I TECHNOLOGIA MATERIAŁÓW BARWNYCH USUWANIE BARWNIKÓW ZE ŚCIEKÓW PRZEMYSŁU TEKSTYLNEGO Z WYKORZYSTANIEM
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, Łódź
Katedra hemii Nieorganicznej i Analitycznej Uniwersytet Łódzki ul.tamka 12, 91-403 Łódź Dr Paweł Krzyczmonik Łódź, kwiecień 2014 Plan wykładu Biosensory wstęp Metody immobilizacji enzymów i białek Kinetyka
Bardziej szczegółowoNa tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi.
Pracownia biochemiczna arkusz zadań Czas: 90 min. Łączna liczba punktów do zdobycia: 30 Na tej pracowni wyjątkowo odpowiedzi na zadania należy udzielić na osobnym arkuszu odpowiedzi. Drodzy uczestnicy!
Bardziej szczegółowoZakład Biologii Sanitarnej i Ekotechniki ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA.
ĆWICZENIE 2 BUDOWA I FUNKCJE ENZYMÓW. ZASTOSOWANIE BADAŃ ENZYMATYCZNYCH W INŻYNIERII ŚRODOWISKA. /Opiekun merytoryczny: dr hab. Teodora M. Traczewska, prof. nadzw. PWr modyfikacja: dr inż. Agnieszka Trusz-Zdybek
Bardziej szczegółowoKatalaza scripted inquiry wersja dla nauczyciela
Katalaza scripted inquiry wersja dla nauczyciela 1. Odniesienie do podstawy programowej 1 a) Cele kształcenia stanowią cele zajęć, możliwe dodatkowe cele wykraczające poza zapisy podstawy (opis umiejętności
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA BIAŁOSTOCKA
POLITECHNIKA BIAŁOSTOCKA KATEDRA ZARZĄDZANIA PRODUKCJĄ Instrukcja do zajęć laboratoryjnych z przedmiotu: Towaroznawstwo Kod przedmiotu: LS03282; LN03282 Ćwiczenie 4 POMIARY REFRAKTOMETRYCZNE Autorzy: dr
Bardziej szczegółowoBadanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2
Badanie kinetyki katalitycznego rozkładu H 2 O 2 (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z prawami kinetyki chemicznej, sposobem wyznaczenia stałej szybkości i rzędu reakcji
Bardziej szczegółowoHYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE
Ćwiczenie 9 semestr 2 HYDROLIZA SOLI. ROZTWORY BUFOROWE Obowiązujące zagadnienia: Hydroliza soli-anionowa, kationowa, teoria jonowa Arrheniusa, moc kwasów i zasad, równania hydrolizy soli, hydroliza wieloetapowa,
Bardziej szczegółowoBiochemia Ćwiczenie 4
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /2 podpis asystenta ĆWICZENIE 4 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wstęp merytoryczny Peroksydazy są enzymami występującymi powszechne zarówno w świecie roślinnym
Bardziej szczegółowoOdczynniki. dzieląc zmierzoną absorbancję przez współczynnik absorbancji dla 1µg p-nitrofenolu
Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km), Vmax oraz określanie typu inhibicji aktywności fosfatazy kwaśnej (EC 3.1.3.2 fosfohydrolaza monoestrów ortofosforanowych kwaśne optimum). Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoa) hydroliza octanu n-butylu b) hydroliza maślanu p-nitrofenylu 4/7 O O PLE bufor ph 7,20 OH H 2 aceton O PLE O N O N O bufor ph 7,20 acetonitryl
znaczanie aktywności właściwej PLE W reakcjach biotransformacji najczęściej wykorzystuje się preparaty enzymatyczne będące mieszaninami różnych białek i substancji balastowych. Izolacja enzymu w postaci
Bardziej szczegółowoBudowa prototypu aparatury do prowadzenia reakcji pod zwiększonym ciśnieniem (10 barów).
Zaprojektowanie i zbudowanie aparatury ciśnieniowej do testowania zdolności MOF-ów do adsorpcji i uwalniania wody. Przeprowadzenie testów i wykonanie ewentualnych korekt w zaprojektowanym systemie w zależności
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Oznaczanie aktywności - i β- amylazy słodu metodą kolorymetryczną ĆWICZENIE 5 OZNACZANIE AKTYWNOŚCI -AMYLAZY SŁODU METODĄ KOLORYMETRYCZNĄ Enzymy
Bardziej szczegółowoPL 198188 B1. Instytut Chemii Przemysłowej im.prof.ignacego Mościckiego,Warszawa,PL 03.04.2006 BUP 07/06
RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 198188 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 370289 (51) Int.Cl. C01B 33/00 (2006.01) C01B 33/18 (2006.01) Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej (22)
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wpływ stężenia kwasu na szybkość hydrolizy estru ćwiczenie nr 25 opracowała dr B. Nowicka, aktualizacja D. Waliszewski Zakres zagadnień obowiązujących do
Bardziej szczegółowoOznaczanie dekstranu w sokach cukrowniczych
Oznaczanie dekstranu w sokach cukrowniczych mgr inż. Aneta Antczak Instytut Chemicznej Technologii Żywności Specjalistyczne Laboratorium Analityki Cukrowniczej Instytut Chemicznej Technologii Żywności
Bardziej szczegółowoBIOTECHNOLOGIA OGÓLNA
BIOTECHNOLOGIA OGÓLNA 1. Wprowadzenie do biotechnologii. Rys historyczny. Zakres i znaczenie nowoczesnej biotechnologii. Opracowanie procesu biotechnologicznego. 7. Produkcja biomasy. Białko mikrobiologiczne.
Bardziej szczegółowoPrzedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu
Przedmiot: Chemia budowlana Zakład Materiałoznawstwa i Technologii Betonu Ćw. 4 Kinetyka reakcji chemicznych Zagadnienia do przygotowania: Szybkość reakcji chemicznej, zależność szybkości reakcji chemicznej
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowoOznaczanie czasu żelowania i maksymalnej temperatury podczas żelowania nienasyconych żywic poliestrowych
Politechnika Rzeszowska Katedra Technologii Tworzyw Sztucznych Oznaczanie czasu żelowania i maksymalnej temperatury podczas żelowania nienasyconych żywic poliestrowych Rzeszów, 2010 Cel ćwiczenia: Oznaczenie
Bardziej szczegółowoSpektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego
Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA WROCŁAWSKA INSTYTUT TECHNOLOGII NIEORGANICZNEJ I NAWOZÓW MINERALNYCH. Ćwiczenie nr 6. Adam Pawełczyk
POLITECHNIKA WROCŁAWSKA INSTYTUT TECHNOLOGII NIEORGANICZNEJ I NAWOZÓW MINERALNYCH Ćwiczenie nr 6 Adam Pawełczyk Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych USUWANIE SUBSTANCJI POŻYWKOWYCH ZE ŚCIEKÓW PRZEMYSŁOWYCH
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoAdsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu
Adsorpcja błękitu metylenowego na węglu aktywnym w obecności acetonu Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu, wyznaczenie równania izotermy Freundlicha oraz wpływu
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 4. Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne
Klasyczna Analiza Jakościowa Organiczna, Ćw. 4 - Identyfikacja wybranych cukrów Ćwiczenie 4 Identyfikacja wybranych cukrów w oparciu o niektóre reakcje charakterystyczne Zagadnienia teoretyczne: 1. Budowa
Bardziej szczegółowoWłaściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka
Właściwości kinetyczne fosfatazy kwaśnej z ziemniaka Celem ćwiczenia jest zapoznanie się metodyką wyznaczania szybkości reakcji Vmax oraz stałej Michaelisa Menten dla fosfatazy kwaśnej z ziemniaka WPROWADZENIE
Bardziej szczegółowoKryteria oceniania z chemii kl VII
Kryteria oceniania z chemii kl VII Ocena dopuszczająca -stosuje zasady BHP w pracowni -nazywa sprzęt laboratoryjny i szkło oraz określa ich przeznaczenie -opisuje właściwości substancji używanych na co
Bardziej szczegółowoWYTWARZANIE I ANALIZA PRODUKTÓW MLECZNYCH
WYTWARZANIE I ANALIZA PRODUKTÓW MLECZNYCH Fermentacja różno-kulturowa, otrzymywanie kefiru. Kefir jest popularnym napojem mlecznym fermentowanym, wywodzącym się z Bałkanów. Sporządzany jest z mleka krowiego
Bardziej szczegółowoENZYMOLOGIA. Ćwiczenie 4. α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności enzymu metodą kolorymetryczną
ENZYMOLOGIA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 4 α-amylaza (cz. I) Oznaczanie aktywności
Bardziej szczegółowoTaqNovaHS. Polimeraza DNA RP902A, RP905A, RP910A, RP925A RP902, RP905, RP910, RP925
TaqNovaHS RP902A, RP905A, RP910A, RP925A RP902, RP905, RP910, RP925 RP902A, RP905A, RP910A, RP925A RP902, RP905, RP910, RP925 TaqNovaHS Polimeraza TaqNovaHS jest mieszaniną termostabilnej polimerazy DNA
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowoPL B1. POLITECHNIKA ŁÓDZKA, Łódź, PL BUP 19/13
PL 217937 B1 RZECZPOSPOLITA POLSKA (12) OPIS PATENTOWY (19) PL (11) 217937 (13) B1 (21) Numer zgłoszenia: 398470 (51) Int.Cl. A61K 9/48 (2006.01) A61K 9/16 (2006.01) Urząd Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej
Bardziej szczegółowoAkademia Górniczo-Hutnicza Wydział Inżynierii Materiałowej i Ceramiki Katedra Chemii Krzemianów i Związków Wielkocząsteczkowych
Akademia Górniczo-Hutnicza Wydział Inżynierii Materiałowej i Ceramiki Katedra Chemii Krzemianów i Związków Wielkocząsteczkowych Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Kierunek studiów: Technologia chemiczna
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE B: Oznaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych
ĆWICZEIE B: znaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest oznaczenie zawartości rozpuszczalnego w wodzie chromu (VI) w próbce cementu korzystając
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 OZNACZANIE CHLORKÓW METODĄ SPEKTROFOTOMETRYCZNĄ Z TIOCYJANIANEM RTĘCI(II)
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoSpis treści. Wstęp... 9
Spis treści Wstęp... 9 1. Szkło i sprzęt laboratoryjny 1.1. Szkła laboratoryjne własności, skład chemiczny, podział, zastosowanie.. 11 1.2. Wybrane szkło laboratoryjne... 13 1.3. Szkło miarowe... 14 1.4.
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowoZakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA
Zakład Biologii Molekularnej Materiały do ćwiczeń z przedmiotu: BIOLOGIA MOLEKULARNA Zakład Biologii Molekularnej Wydział Farmaceutyczny, WUM ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa tel. 22 572 0735, 606448502
Bardziej szczegółowoPrzedmiot CHEMIA Kierunek: Transport (studia stacjonarne) I rok TEMATY WYKŁADÓW 15 godzin Warunek zaliczenia wykłady: TEMATY LABORATORIÓW 15 godzin
Program zajęć: Przedmiot CHEMIA Kierunek: Transport (studia stacjonarne) I rok Wykładowca: dr Jolanta Piekut, mgr Marta Matusiewicz Zaliczenie przedmiotu: zaliczenie z oceną TEMATY WYKŁADÓW 15 godzin 1.
Bardziej szczegółowoLaktaza Mikrokapsułkowanie enzymu
BIOIMMOBILIZACJA Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa Centrum Bioimmobilizacji i Innowacyjnych Materiałów Opakowaniowych ul. Klemensa Janickiego 35 71-270 Szczecin Ćwiczenie 1 Laktaza Mikrokapsułkowanie
Bardziej szczegółowo6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA
6. Wykorzystanie tyrozynazy otrzymywanej z pieczarki dwuzarodnikowej (Agaricus Bisporus) do produkcji L-DOPA L-DOPA (L-3,4-dihydroksyfenyloalanina) jest naturalnym prekursorem dopaminy, jednego z najważniejszych
Bardziej szczegółowoTechnologia Chemiczna II st. od roku akad. 2015/2016
Przedmioty kierunkowe na drugim stopniu studiów stacjonarnych Kierunek: Technologia Chemiczna Semestr Przedmioty kierunkowe w tygodniu 1. 1. Inżynieria reaktorów chemicznych 60 2E 2 5 2. Badania struktur
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoInżynieria Środowiska
ROZTWORY BUFOROWE Roztworami buforowymi nazywamy takie roztwory, w których stężenie jonów wodorowych nie ulega większym zmianom ani pod wpływem rozcieńczania wodą, ani pod wpływem dodatku nieznacznych
Bardziej szczegółowoELEKTROFOREZA. Wykonanie ćwiczenia 8. ELEKTROFOREZA BARWNIKÓW W ŻELU AGAROZOWYM
Wykonanie ćwiczenia 8. ELEKTROFOREZA BARWNIKÓW W ŻELU AGAROZOWYM Zadania: 1. Wykonać elektroforezę poziomą wybranych barwników w żelu agarozowym przy trzech różnych wartościach ph roztworów buforowych.
Bardziej szczegółowoSEPARACJE i OCZYSZCZANIE BIOPRODUKTÓW DESTYLACJA PROSTA
SEPARACJE i OCZYSZCZANIE BIOPRODUKTÓW DESTYLACJA PROSTA CELE ĆWICZENIA Monitorowanie procesu destylacji odfiltrowanej mieszaniny pofermentacyjnej (wodaalkohol) z deflegmacją i bez zawrotu strumienia na
Bardziej szczegółowoSPECJALNE TECHNIKI ROZDZIELANIA W BIOTECHNOLOGII. Laboratorium nr1 CHROMATOGRAFIA ODDZIAŁYWAŃ HYDROFOBOWYCH
SPECJALNE TECHNIKI ROZDZIELANIA W BIOTECHNOLOGII Laboratorium nr1 CHROMATOGRAFIA ODDZIAŁYWAŃ HYDROFOBOWYCH Opracowała: dr inż. Renata Muca I. WPROWADZENIE TEORETYCZNE Chromatografia oddziaływań hydrofobowych
Bardziej szczegółowoRoztwory buforowe modyfikacja wykonania ćwiczenia.
Roztwory buforowe modyfikacja wykonania ćwiczenia. Roztwory buforowe otrzymywane będą z 0,1 M roztworów kwasu octowego i octanu sodu. Do roztworów buforowych i wód dodawane będą z biurety roztwory 0,1
Bardziej szczegółowoGel-Out. 50 izolacji, 250 izolacji. Nr kat , Zestaw do izolacji DNA z żelu agarozowego. wersja 0617
Gel-Out Zestaw do izolacji DNA z żelu agarozowego. wersja 0617 50 izolacji, 250 izolacji Nr kat. 023-50, 023-250 Pojemność kolumny do izolacji DNA - do 20 µg DNA, minimalna pojemność - 2 µg DNA (przy zawartości
Bardziej szczegółowo2.1. Charakterystyka badanego sorbentu oraz ekstrahentów
BADANIA PROCESU SORPCJI JONÓW ZŁOTA(III), PLATYNY(IV) I PALLADU(II) Z ROZTWORÓW CHLORKOWYCH ORAZ MIESZANINY JONÓW NA SORBENCIE DOWEX OPTIPORE L493 IMPREGNOWANYM CYANEXEM 31 Grzegorz Wójcik, Zbigniew Hubicki,
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej
Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi
Bardziej szczegółowoBadanie procesu starzenia się kwasu ortokrzemowego w roztworach wodnych
ĆWICZENIE 3 Badanie procesu starzenia się kwasu ortokrzemowego w roztworach wodnych Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą otrzymywania polikwasów na przykładzie procesu kondensacji kwasu ortokrzemowego
Bardziej szczegółowoWyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy
Wyznaczanie krzywej progresji reakcji i obliczenie szybkości początkowej reakcji katalizowanej przez β-fruktofuranozydazy W organizmach żywych reakcje chemiczne rzadko zachodzą w nieobecności katalizatora.
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 3: Wpływ temperatury na równowagę w układzie ciecz-ciecz
1. Część teoretyczna Dwufazowe układy dwuskładnikowe Ćwiczenie 3: Wpływ temperatury na równowagę w układzie ciecz-ciecz W ramach omawiania równowag fazowych należy wspomnieć o równowadze cieczciecz. Jest
Bardziej szczegółowoKit for rapid detection Legionella pneumophilla
Kit for rapid detection Legionella pneumophilla Zestaw do szybkiej detekcji bakterii Legionella w próbkach wody opiera się na wykorzystaniu immunomagnetycznych kulek. Są to cząsteczki superparamagnetyczne,
Bardziej szczegółowoCZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU.
CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH. ILOŚCIOWE ZBADANIE SZYBKOŚCI ROZPADU NADTLENKU WODORU. Projekt zrealizowany w ramach Mazowieckiego programu stypendialnego dla uczniów szczególnie uzdolnionych
Bardziej szczegółowoKATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA
9 KATALIZA I KINETYKA CHEMICZNA CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z procesami katalitycznymi oraz wpływem stężenia, temperatury i obecności katalizatora na szybkość reakcji chemicznej. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowoZakład Chemii Organicznej, Wydział Chemii UMCS Strona 1
PREPARAT NR 2 2,4,6-TRIBROMOANILINA NH 2 NH 2 Br Br Br 2 AcOH, 0 o C, 1 godz. Br Stechiometria reakcji Anilina 1 ekwiwalent 3.11 ekwiwalenta Dane do obliczeń Związek molowa (g/mol) Gęstość (g/ml) Anilina
Bardziej szczegółowo