Ćwiczenie 2. Fotometryczne oznaczanie zawartości białka
|
|
- Aleksander Szczepaniak
- 7 lat temu
- Przeglądów:
Transkrypt
1 Ćwiczenie 2. Fotometryczne oznaczanie zawartości białka Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie zasad, na których oparte są waŝniejsze metody oznaczania białka, związane z cechami jego budowy. Celem równoległym jest zapoznanie się, na przykładzie metody Lowry ego i współpracowników, z fotometryczną analizą ilościową często wykorzystywaną w badaniach biochemicznych. Metoda ta moŝe być zastosowana np. do oznaczania białka w mleku. Wprowadzenie Metody oznaczania zawartości białka oparte są na charakterystycznych cechach jego budowy. Najczęściej wykorzystywane są następujące cechy białek: 1) obecność azotu w składzie pierwiastkowym, 2) obecność reszt aminokwasów aromatycznych (fenyloalaniny, tyrozyny, tryptofanu) w składzie aminokwasowym, 3) występowanie wiązań peptydowych, 4) występowanie wolnych grup aminowych. Metody fotometryczne oznaczania białka W metodach fotometrycznych wykorzystuje się zjawisko pochłaniania promieniowania elektromagnetycznego przez róŝne substancje. Pomiar absorpcji światła przy określonej częstotliwości drgań (długości fali) moŝe być miarą ilości substancji absorbującej i jest podstawą fotometrycznej analizy ilościowej. Do oznaczeń wykorzystuje się widmo określonych związków lub barwnych produktów powstałych w wyniku reakcji chemicznych, które moŝna mierzyć metodami spektrofotometrycznymi i kolorymetrycznymi. Zdolność pochłaniania promieniowania elektromagnetycznego określonej częstotliwości przez daną substancję zaleŝy od jej struktury, a zwłaszcza od występowania i rozmieszczenia wiązań nienasyconych (głównie podwójnych). Na przykład, wiązania podwójne sprzęŝone absorbują światło w granicach 19 3 nm, a więc w zakresie nadfioletu, przy czym pierścień pirymidynowy wykazuje maksimum przy 255 nm, układ purynowy przy 265 nm, a pierścień fenylowy przy 28 nm. Substancje barwne pochłaniają fale świetlne w zakresie widma widzialnego (38 78 nm) o barwie dopełniającej do tej, która jest dostrzegana przez oko ludzkie, np. barwa czerwona jest dopełniająca do niebieskiej, fioletowa do Ŝółtej, a zielona do pomarańczowej. Stopień pochłaniania światła (wygaszenie) jest proporcjonalny do stęŝenia substancji pochłaniającej, a zaleŝność ta jest tym bardziej ścisła, im mniejsza jest rozpiętość długości fali w wiązce światła padającego. Prawa fizyczne z tym związane są więc aktualne w pełni tylko w świetle monochromatycznym, tzn. o ściśle określonej długości fali. Dlatego teŝ w przyrządach pomiarowych wysokiej klasy spektrofotometrach, w celu uzyskania wiązki światła monochromatycznego stosuje się pryzmaty kwarcowe o znacznej zdolności rozszczepiania widma. Natomiast w fotometrach średniej klasy uŝywane są w tym celu znacznie tańsze siatki dyfrakcyjne. Do praw fizycznych, na których oparte są ilościowe metody fotometryczne, naleŝą: prawo Lamberta, prawo Beera oraz ich połączenie. Prawo Lamberta ujmuje wprost proporcjonalną zaleŝność między grubością warstwy badanego roztworu (d) a ilością pochłoniętego przez ten roztwór światła, wyraŝoną jako 1
2 logarytm stosunku natęŝenia światła padającego (I o ) do natęŝenia światła przechodzącego (I), przedstawiony równaniem: log I = k d I Natomiast prawo Beera określa wprost proporcjonalną zaleŝność między stęŝeniem substancji (c) a ilością światła pochłoniętego, wyraŝoną jak poprzednio jako log I o /I, co przedstawia równanie: log I = k c I Połączone prawo Lamberta i Beera ujmuje zaleŝność między ilością światła pochłoniętego a stęŝeniem (c) i grubością (d) barwnego roztworu: log I k c d A I = = Wartość log I o /I jest miarą wygaszania światła przez barwny roztwór i nosi nazwę ekstynkcji (E) lub absorbancji (A); k, k', k'' oznaczają współczynniki proporcjonalności. Współczynnik proporcjonalności k nosi nazwę molowego współczynnika absorbancji. Jest on stały dla danej substancji i rozpuszczalnika. MoŜna ten współczynnik ustalić mierząc absorbancję (A) roztworu barwnego o stęŝeniu 1 mola i o określonej grubości warstwy (najczęściej 1 cm). W metodzie fotometrycznej pomiar polega na bezpośrednim odczycie absorbancji warstwy badanego roztworu o stałej grubości. W tych warunkach stęŝenie substancji jest wprost proporcjonalne do absorbancji, czyli A = log I o /I = k d c. Zamiast stosowania molowego współczynnika absorbancji k na ogół jest wygodniej wykreślić tzw. krzywą wzorcową dla oznaczanej substancji. Wykreśla się ją odkładając na osi rzędnych wartość absorbancji kilku róŝnych znanych stęŝeń badanego związku, a na osi odciętych odpowiadające im stęŝenia substancji. Krzywe wzorcowe wyraŝone w wartościach absorbancji powinny mieć kształt linii prostej. Pomiary fotometryczne dokonywane są za pomocą fotometrów lub spektrofotometrów wyposaŝonych w tzw. fotoogniwa lub fotokomórki, które słuŝą do pomiarów natęŝenia światła przechodzącego przez roztwór pochłaniający (badany) oraz przez próbę odniesienia (najczęściej czysty rozpuszczalnik). Pomiar próby odniesienia (kontrolnej) zwykle słuŝy do wyzerowania przyrządu, gdyŝ nastawia się go według tej próby na w wypadku pomiaru absorbancji. Przyrządy są wyskalowane na pomiar absorbancji, a wskazań dokonuje sprzęŝony z tą skalą miernik. Opis zasad wybranych metod oznaczania zawartości białka stosowanych w laboratoriach biochemicznych. Metoda Lowry ego i współpracowników. Bardzo popularnym sposobem oznaczania ilości białka jest metoda Lowry'ego i współpracowników, która stanowi temat ćwiczenia. W metodzie tej wykorzystuje się dwie cechy budowy białek: obecność wiązań peptydowych oraz obecność aminokwasów aromatycznych. Metoda ta składa się z 2 etapów, w pierwszym zachodzi reakcja biuretowa (tworzenie barwnych kompleksów przez wiązania peptydowe i jony miedziowe w środowisku zasadowym). W drugim etapie metody reakcja biuretowa jest wzmocniona reakcją z odczynnikiem Folina-Ciocalteu, w której kwasy: fosforomolibdenowy i fosforowolframowy ulegają redukcji do odpowiednich tlenków z udziałem głównie tyrozyny 2
3 i tryptofanu. StęŜenie barwnego (fioletowego) kompleksu moŝna mierzyć w zakresie widma widzialnego długości 6 7 nm. Podobnie jak w innych metodach kolorymetrycznych stęŝenie białka odczytuje się z krzywej wzorcowej. Przy tym dla uzyskania właściwych wyników niezmiernie waŝny jest dobór białka wzorcowego do sporządzania tej krzywej. Powinno ono zawierać w cząsteczce ilości tyrozyny, tryptofanu moŝliwie zbliŝone do badanego białka. Zaletą metody jest znaczna jej czułość (jest to metoda bardziej czuła od metody spektrofotometrycznej), moŝna bowiem oznaczyć ilość białka juŝ od 1 µg w próbie, a zaleŝność proporcjonalną między intensywnością zabarwienia roztworu a stęŝeniem białka obserwuje się nawet przy większych stęŝeniach do 2 µg. Wadą metody jest błąd oznaczenia wynikający z trudności doboru odpowiedniego białka wzorcowego w stosunku do białka oznaczanego (np. trypsyna daje 3x większe natęŝenie barwy niŝ Ŝelatyna). Inną wadą jest zawyŝanie wyników oznaczania w wyciągach nie dializowanych z powodu redukcji odczynnika Folina przez wolne aminokwasy, niewielkie peptydy, fenole nitrofenole, w mniejszym stopniu przez puryny i pirymidyny, kwas moczowy oraz niektóre detergenty. Z kolei związki takie jak ZnSO 4, (NH 4 ) 2 SO 4, CCl 3 COOH, HClO 4, aceton, etanol, sacharoza, zaleŝnie od stęŝenia obniŝają intensywność barwy. Metoda z zastosowaniem kwasu bicynchoninowego (BCA). Metoda podobna do metody Lowry ego, jony Cu 2+ ulegają redukcji w środowisku zasadowym do Cu + i następnie reagują z BCA. Czułość tej metody jest podobna do metody Lowry ego, zaletą jest to, Ŝe przebiega jednoetapowo, a produkt reakcji przyjmuje intensywne czerwone zabarwienie, które moŝna mierzyć prze długości fali 562 nm. Metodę tą moŝna z powodzeniem stosować w obecności detergentów, mocznika, chlorku guanidyny, które przeszkadzają w metodzie Lowry ego. Wadą tej metody jest to, Ŝe duŝe stęŝenie cukrów redukujących przeszkadza prawidłowym oznaczeniu stęŝenia białka. Metoda Bradford, z zastosowaniem błękitu Coomassie. Jest to prostsza, czulsza (od 1 µg białka w próbie) i szybsza metodą niŝ metoda Lowry ego. Polega na reakcji reszt aminokwasowych argininy, lizyny oraz w mniejszym stopniu histydyny i aminokwasów aromatycznych (tryptofan, tyrozyna, fenyloalanina) w białkach z formą anionową błękitu Coomassie G-25. Intensywność zabarwienia kompleksu białko barwnik mierzy się przy długości fali 595 nm bezpośrednio po wykonaniu reakcji. W warunkach standardowych w tej metodzie barwnik nie wiąŝe się z wolnymi amiokwasami (argininą i lizyną) oraz z peptydami o masie cząsteczkowej niŝszej niŝ 3 Da. Wadą tej metody jest duŝa zmienność absorbancji (A 595 ) dla róŝnych rodzajów białek, dla identycznych stęŝeń wagowych tych białek np. 1mg/1ml wynikająca z pomiaru w białku reszt aminokwasów aromatycznych, których zawartość w róŝnych białkach jest niejednakowa. Inną wadą jest zawyŝanie wyników przez detergenty, polifenole, amfolity, oraz zasady obecne w środowisku reakcji. Z kolei związki takie jak chlorowodorek guanidyny, askorbinian sodu, konkurując z barwnikiem o białko obniŝają intensywność barwy kompleksu. Spektrofotometryczna metoda oznaczania białka. Większość związków aromatycznych ma zdolność pochłaniania światła nadfioletowego o długości fali 28 nm. Obecność reszt aminokwasów aromatycznych (przede wszystkim tyrozyny i tryptofanu, a w duŝo mniejszym stopniu fenyloalaniny i mostków disiarczkowych) w białkach nadaje ich roztworom tę zdolność, co jest wykorzystywane jako podstawa spektrofotometrycznej metody ich oznaczania. Wadą tej metody jest duŝa zmienność absorbancji (A 28 ) dla róŝnych rodzajów białek, wynikająca z niejednakowej procentowej zawartości aminokwasów w białkach. Inną wadą metody spektrofotometrycznej jest moŝliwość zawyŝenia odczytu przez kwasy nukleinowe obecne w próbie i inne barwniki, związki fenolowe absorbujące światło przy tej długości fali. Zaletą metody jest jej prostota i szybkość pomiaru, co ma szczególne znaczenie w preparatyce enzymatycznej. Stosując tę metodę moŝna oznaczyć w próbie białko o stęŝeniu od 1 µg. 3
4 Odczynniki 1. Odczynnik miedziowy: a) 2-proc. roztwór węglanu sodowego w,1-molowym wodorotlenku sodowym, b) 2-proc. wodny roztwór winianu sodowo-potasowego, c) 1-proc. wodny roztwór CuSo 4 5 H 2 O; przed uŝyciem w cylindrze miarowym na 1 ml zmieszać 98 ml roztworu a) z 1 ml roztworu b) i 1 ml roztworu c). 2. Odczynnik Folina wykonanie patrz. str Wzorcowe roztwory albuminy o stęŝeniach 2, 4, 8, 14 i 2 µg/ml. 4) Rozcieńczony roztwór albuminy technicznej jako zadanie kontrolne. Wykonanie 1. Sporządzanie krzywej wzorcowej. Do probówek odmierzyć w 2 powtórzeniach po 1 ml z 5 kolejnych roztworów wzorcowych białka (3), a do próby kontrolnej zamiast białka odmierzyć 1 ml wody. Do wszystkich probówek dodać po 5 ml odczynnika miedziowego (1), wymieszać i po 1 min dodać po,5 ml odczynnika Folina (2) i całość wymieszać. Po 2 min zmierzyć intensywność zabarwienia w fotometrze (przy 67 nm) nastawiając przyrząd na zero wobec próby kontrolnej. Na podstawie uzyskanych wartości absorbancji (A) wykreślić krzywą zaleŝności absorbancji od stęŝenia białka w próbie. Absorbancja StęŜenie białka [µg/ml] Rys. 1 Przykładowa krzywa wzorcowa opisująca zaleŝność absorbancji od stęŝenia białka. 2. Oznaczanie zawartości białka w badanym roztworze. Roztwór białka otrzymany w kolbce miarowej na 1 ml naleŝy dopełnić do kreski wodą destylowaną i dokładnie wymieszać. Do 2 probówek odmierzyć po 1 ml roztworu z kolbki, do 1 próbówki odmierzyć 1 ml H 2 O destylowanej (próba kontrolna) i dalej postępować jak przy sporządzaniu krzywej wzorcowej. Opracowanie wyników Studenci wykonują krzywą wzorcową na papierze milimetrowym lub korzystając z programu komputerowego, nanosząc na wykres średnią z 2 pomiarów dla kaŝdego stęŝenia białka. NiezaleŜnie w sprawozdaniu naleŝy podać odczyty absorbancji obu powtórzeń dla badanego roztworu białka oraz wyliczoną wartość średnią. Przy oznaczaniu zawartości białka naleŝy z wartości absorbancji odczytać na krzywej stęŝenie białka, a następnie na podstawie 4
5 proporcji w całej próbie obliczyć procentową zawartość białka w badanym materiale. Sposób przygotowania roztworu z tego materiału podany będzie przez prowadzącego ćwiczenia. Pytania 1. Wymienić cechy budowy białek, które są wykorzystywane przy ich ilościowym oznaczaniu. 2. Scharakteryzować zasady, na których opierają się poszczególne metody oznaczania zawartości białka. 3. Określić przydatność poszczególnych metod w ilościowym oznaczaniu białek. 4. Dlaczego przy oznaczaniu białka metodą spektrofotometryczną lub kolorymetryczną konieczne jest podanie rodzaju białka uŝytego do wyznaczania współczynników przeliczeniowych lub sporządzenia krzywej wzorcowej? 6. Obliczyć, jakiemu stęŝeniu związku odpowiada wartość absorbancji (A) =,1, jeŝeli molowy współczynnik absorbancji wynosi Dlaczego w metodach fotometrycznych dokładność oznaczenia zaleŝy między innymi od czystości padającej wiązki światła, jak się tę czystość osiąga? 8. Omów zasadę poznanej na ćwiczeniach metody ilościowego oznaczania zawartości białka. Jaką zaleŝność przedstawiała sporządzona na ćwiczeniach krzywa wzorcowa? 5
A = log (I o /I) = ε c d
Fotometryczne oznaczanie zawartości białka Zajęcia 3 godzinne część A, zajęcia 4 godzinne część A i B. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest poznanie zasad, na których oparte są najczęściej stosowane metody
Bardziej szczegółowoZastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym
Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym Dr inż. Bożena Wnuk Mgr inż. Anna Wysocka Seminarium Aktualne zagadnienia dotyczące jakości w przemyśle cukrowniczym Łódź 10 11 czerwca
Bardziej szczegółowoWYZNACZANIE STAŁEJ DYSOCJACJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII ABSORPCYJNEJ
Ćwiczenie nr 13 WYZNCZNIE STŁEJ DYSOCJCJI p-nitrofenolu METODĄ SPEKTROFOTOMETRII BSORPCYJNEJ I. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest wyznaczenie metodą spektrofotometryczną stałej dysocjacji słabego kwasu,
Bardziej szczegółowoĆw. 5 Absorpcjometria I
Ćw. 5 Absorpcjometria I Absorpcja promieniowania elektromagnetycznego z obszaru widzialnego i nadfioletowego przez atomy i cząsteczki powoduje zmianę ich stanu elektronowego. Zjawiska te moŝna badać za
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS
OZNACZANIE ŻELAZA METODĄ SPEKTROFOTOMETRII UV/VIS Zagadnienia teoretyczne. Spektrofotometria jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje się przejścia energetyczne zachodzące
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska BADANIE WŁASNOŚCI KOENZYMÓW OKSYDOREDUKTAZ ĆWICZENIE 2 Nukleotydy pirydynowe (NAD +, NADP + ) pełnią funkcję koenzymów dehydrogenaz przenosząc jony
Bardziej szczegółowoSpektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego
Spektroskopia molekularna Ćwiczenie nr 1 Widma absorpcyjne błękitu tymolowego Doświadczenie to ma na celu zaznajomienie uczestników ćwiczeń ze sposobem wykonywania pomiarów metodą spektrofotometryczną
Bardziej szczegółowoKolorymetryczne oznaczanie stężenia Fe 3+ metodą rodankową
Kolorymetryczne oznaczanie stężenia Fe 3+ metodą rodankową (opracowanie: Barbara Krajewska) Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z podstawami spektrofotometrii absorpcyjnej w świetle widzialnym (kolorymetrią)
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Spektrofotometryczne oznaczanie stężenia jonów żelaza(iii) opiekun mgr K. Łudzik
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Spektrofotometryczne oznaczanie stężenia jonów żelaza(iii) opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 26 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Prawo Lamberta
Bardziej szczegółowoOpracował dr inż. Tadeusz Janiak
Opracował dr inż. Tadeusz Janiak 1 Uwagi dla wykonujących ilościowe oznaczanie metodami spektrofotometrycznymi 3. 3.1. Ilościowe oznaczanie w metodach spektrofotometrycznych Ilościowe określenie zawartości
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1: BUFORY 1. Zapoznanie z Regulaminem BHP 2. Oznaczanie ph 2.1. metoda z zastosowaniem papierków wskaźnikowych
ĆWICZENIE 1: BUFORY 1. Zapoznanie z Regulaminem BHP 2. Oznaczanie ph 2.1. metoda z zastosowaniem papierków wskaźnikowych Zasada metody Wykrywanie stęŝenia jonów wodorowych przy zastosowaniu papierków wskaźnikowych
Bardziej szczegółowoOBLICZENIA BIOCHEMICZNE
OBLICZENIA BIOCHEMICZNE Praca w laboratorium biochemicznym wymaga umiejętności obliczania stężeń i rozcieńczeń odczynników stosowanych do doświadczeń. W podstawowym kursie biochemii nie ma czasu na przygotowywanie
Bardziej szczegółowoOznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego
Oznaczanie żelaza i miedzi metodą miareczkowania spektrofotometrycznego Oznaczanie dwóch kationów obok siebie metodą miareczkowania spektrofotometrycznego (bez maskowania) jest możliwe, gdy spełnione są
Bardziej szczegółowoANALIZA SPEKTRALNA I POMIARY SPEKTROFOTOMETRYCZNE. Instrukcja wykonawcza
ĆWICZENIE 72A ANALIZA SPEKTRALNA I POMIARY SPEKTROFOTOMETRYCZNE 1. Wykaz przyrządów Spektroskop Lampy spektralne Spektrofotometr SPEKOL Filtry optyczne Suwmiarka Instrukcja wykonawcza 2. Cel ćwiczenia
Bardziej szczegółowoELEMENTY ANALIZY INSTRUMENTALNEJ. SPEKTROFOTOMETRII podstawy teoretyczne
ELEMENTY ANALZY NSTRUMENTALNEJ Ćwiczenie 3 Temat: Spektrofotometria UV/ViS SPEKTROFOTOMETR podstawy teoretyczne SPEKTROFOTOMETRA jest techniką instrumentalną, w której do celów analitycznych wykorzystuje
Bardziej szczegółowoKREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb. Metoda cyjanmethemoglobinowa: Zasada metody:
KREW: 1. Oznaczenie stężenia Hb Metoda cyjanmethemoglobinowa: Hemoglobina i niektóre jej pochodne są utleniane przez K3 [Fe(CN)6]do methemoglobiny, a następnie przekształcane pod wpływem KCN w trwały związek
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych
CHEMI FIZYCZN Ćwiczenie 8 Wyznaczanie stałej szybkości reakcji utleniania jonów tiosiarczanowych W ćwiczeniu przeprowadzana jest reakcja utleniania jonów tiosiarczanowych za pomocą jonów żelaza(iii). Przebieg
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 7 DYSTRYBUCJA TKANKOWA AMIDOHYDROLAZ Amidohydrolazy (E.C.3.5.1 oraz E.C.3.5.2) są enzymami z grupy hydrolaz o szerokim powinowactwie
Bardziej szczegółowoIR II. 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni
IR II 12. Oznaczanie chloroformu w tetrachloroetylenie metodą spektrofotometrii w podczerwieni Promieniowanie podczerwone ma naturę elektromagnetyczną i jego absorpcja przez materię podlega tym samym prawom,
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 2 ZASTOSOWANIE SPEKTROFOTOMETRII W NADFIOLECIE I ŚWIETLE WIDZIALNYM
Bardziej szczegółowoSpektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej
Spektrofotometryczne wyznaczanie stałej dysocjacji czerwieni fenolowej Metoda: Spektrofotometria UV-Vis Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest zapoznanie studenta z fotometryczną metodą badania stanów równowagi
Bardziej szczegółowoROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1)
ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1) z dnia 6 listopada 2002 r. w sprawie metodyk referencyjnych badania stopnia biodegradacji substancji powierzchniowoczynnych zawartych w produktach, których stosowanie
Bardziej szczegółowoRÓWNOWAGI REAKCJI KOMPLEKSOWANIA
POLITECHNIK POZNŃSK ZKŁD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENI PRCOWNI CHEMII FIZYCZNEJ RÓWNOWGI REKCJI KOMPLEKSOWNI WSTĘP Ważną grupę reakcji chemicznych wykorzystywanych w chemii fizycznej i analitycznej stanowią
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE PRÓB KORYGUJĄCYCH
NANOCOLOR UV / VIS Instrukcja Obsługi 1 1. PRZYGOTOWANIE PRÓB KORYGUJĄCYCH Przedstawione poniŝej informacje dotyczą wyłącznie wykonywania oznaczeń za pomocą odczynników NANOCOLOR zgodnie z dołączonymi
Bardziej szczegółowoLABORATORIUM Z KATALIZY HOMOGENICZNEJ I HETEROGENICZNEJ WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW WYZNACZANIE STAŁEJ SZYBKOŚCI REAKCJI UTLENIANIA JONÓW TIOSIARCZANOWYCH Miejsce ćwiczenia: Zakład Chemii Fizycznej, sala
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedra Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 OZNACZANIE CHLORKÓW METODĄ SPEKTROFOTOMETRYCZNĄ Z TIOCYJANIANEM RTĘCI(II)
Bardziej szczegółowoInstrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych
UNIWERSYTET GDAŃSKI WYDZIAŁ CHEMII Pracownia studencka Katedry Analizy Środowiska Instrukcja do ćwiczeń laboratoryjnych Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie chlorków metodą spektrofotometryczną z tiocyjanianem rtęci(ii)
Bardziej szczegółowoKatedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego. Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną. opiekun mgr K.
Katedra Chemii Fizycznej Uniwersytetu Łódzkiego Wyznaczanie stałej szybkości i rzędu reakcji metodą graficzną opiekun mgr K. Łudzik ćwiczenie nr 27 Zakres zagadnień obowiązujących do ćwiczenia 1. Zastosowanie
Bardziej szczegółowoLaboratorium Podstaw Biofizyki
CEL ĆWICZENIA Celem ćwiczenia jest zbadanie procesu adsorpcji barwnika z roztworu oraz wyznaczenie równania izotermy Freundlicha. ZAKRES WYMAGANYCH WIADOMOŚCI I UMIEJĘTNOŚCI: widmo absorpcyjne, prawo Lamberta-Beera,
Bardziej szczegółowoPRODUKTY CHEMICZNE Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie zawartości oksygenatów w paliwach metodą FTIR
PRODUKTY CHEMICZNE Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie zawartości oksygenatów w paliwach metodą FTIR WSTĘP Metody spektroskopowe Spektroskopia bada i teoretycznie wyjaśnia oddziaływania pomiędzy materią będącą zbiorowiskiem
Bardziej szczegółowoMATERIAŁY DO ĆWICZEŃ LABORATORYJNYCH Z CHEMII OGÓLNEJ I ANALITYCZNEJ DLA STUDENTÓW I ROKU OCHRONY ŚRODOWISKA
MATERIAŁY DO ĆWICZEŃ LABORATORYJNYCH Z CHEMII OGÓLNEJ I ANALITYCZNEJ DLA STUDENTÓW I ROKU OCHRONY ŚRODOWISKA 29/21 Podręczniki: 1) A. Jarczewski - Chemia ogólna i analityczna dla studentów biologii - skrypt
Bardziej szczegółowoAnaliza jakościowa wybranych aminokwasów
Ćwiczenie 14 Analiza jakościowa wybranych aminokwasów I. Aminokwasy Aminokwasy są jednostkami strukturalnymi peptydów i białek. W swojej cząsteczce mają co najmniej 2 grupy funkcyjne: grupę aminową NH
Bardziej szczegółowoJan Drzymała ANALIZA INSTRUMENTALNA SPEKTROSKOPIA W ŚWIETLE WIDZIALNYM I PODCZERWONYM
Jan Drzymała ANALIZA INSTRUMENTALNA SPEKTROSKOPIA W ŚWIETLE WIDZIALNYM I PODCZERWONYM Światło słoneczne jest mieszaniną fal o różnej długości i różnego natężenia. Tylko część promieniowania elektromagnetycznego
Bardziej szczegółowoKINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
ĆWICZENIE 8 KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Wyznaczanie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej reakcji utleniania gwajakolu przez H 2 2, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową. Badanie wpływu siarczanu
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE NR 3 POMIARY SPEKTROFOTOMETRYCZNE
ĆWICZENIE NR 3 POMIARY SPEKTROFOTOMETRYCZNE Cel ćwiczenia Poznanie podstawowej metody określania biochemicznych parametrów płynów ustrojowych oraz wymagań technicznych stawianych urządzeniu pomiarowemu.
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE NR 3 BADANIE MIKROBIOLOGICZNEGO UTLENIENIA AMONIAKU DO AZOTYNÓW ZA POMOCĄ BAKTERII NITROSOMONAS sp.
ĆWICZENIE NR 3 BADANIE MIKROBIOLOGICZNEGO UTLENIENIA AMONIAKU DO AZOTYNÓW ZA POMOCĄ BAKTERII NITROSOMONAS sp. Uwaga: Ze względu na laboratoryjny charakter zajęć oraz kontakt z materiałem biologicznym,
Bardziej szczegółowoKATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI
6 KATALITYCZNE OZNACZANIE ŚLADÓW MIEDZI CEL ĆWICZENIA Zapoznanie studenta z zagadnieniami katalizy homogenicznej i wykorzystanie reakcji tego typu do oznaczania śladowych ilości jonów Cu 2+. Zakres obowiązującego
Bardziej szczegółowospektropolarymetrami;
Ćwiczenie 12 Badanie własności uzyskanych białek: pomiary dichroizmu kołowego Niejednakowa absorpcja prawego i lewego, kołowo spolaryzowanego promieniowania nazywa się dichroizmem kołowym (ang. circular
Bardziej szczegółowoSzkoła Letnia STC Łódź 2013 Oznaczanie zabarwienia cukru białego, cukrów surowych i specjalnych w roztworze wodnym i metodą MOPS przy ph 7,0
Oznaczanie zabarwienia cukru białego, cukrów surowych i specjalnych w roztworze wodnym i metodą MOPS przy ph 7,0 1 Dr inż. Krystyna Lisik Inż. Maciej Sidziako Wstęp Zabarwienie jest jednym z najważniejszych
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1. Aminokwasy
ĆWICZENIE 1 Aminokwasy Przygotować 5 (lub więcej) 1% roztworów poszczególnych aminokwasów i białka jaja kurzego i dla każdego z nich wykonać wszystkie reakcje charakterystyczne. Reakcja ksantoproteinowa
Bardziej szczegółowoANALIZA INSTRUMENTALNA
ANALIZA INSTRUMENTALNA TECHNOLOGIA CHEMICZNA STUDIA NIESTACJONARNE Sala 522 ul. Piotrowo 3 Studenci podzieleni są na cztery zespoły laboratoryjne. Zjazd 5 przeznaczony jest na ewentualne poprawy! Możliwe
Bardziej szczegółowoOtrzymany w pkt. 8 osad, zawieszony w 2 ml wody destylowanej rozpipetować do 4 szklanych probówek po ok. 0.5 ml do każdej.
Kwasy nukleinowe izolacja DNA, wykrywanie składników. Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Struktura, synteza i degradacja nukleotydów purynowych i pirymidynowych. 2. Regulacja syntezy nukleotydów. Podstawowe
Bardziej szczegółowoOznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej
Oznaczanie mocznika w płynach ustrojowych metodą hydrolizy enzymatycznej Wprowadzenie: Większość lądowych organizmów kręgowych część jonów amonowych NH + 4, produktu rozpadu białek, wykorzystuje w biosyntezie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2. Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych
ĆWICZENIE 2 Usuwanie chromu (VI) z zastosowaniem wymieniaczy jonowych Część doświadczalna 1. Metody jonowymienne Do usuwania chromu (VI) można stosować między innymi wymieniacze jonowe. W wyniku przepuszczania
Bardziej szczegółowoPRACOWNIA CHEMII. Wygaszanie fluorescencji (Fiz4)
PRACOWNIA CHEMII Ćwiczenia laboratoryjne dla studentów II roku kierunku Zastosowania fizyki w biologii i medycynie Biofizyka molekularna Projektowanie molekularne i bioinformatyka Wygaszanie fluorescencji
Bardziej szczegółowoROZTWÓR SALETRZANO-MOCZNIKOWY
1. PRZEDMIOT WARUNKÓW TECHNICZNYCH Przedmiotem Warunków Technicznych jest wodny roztwór saletrzano-mocznikowy (typ nawozu C.1.2. wg załącznika I do Rozporządzenia 2003/2003), w którym stosunek molowy azotanu
Bardziej szczegółowoCEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową procedurą odsalania oczyszczanych preparatów enzymatycznych w procesie klasycznej filtracji żelowej.
LABORATORIUM 3 Filtracja żelowa preparatu oksydazy polifenolowej (PPO) oczyszczanego w procesie wysalania siarczanem amonu z wykorzystaniem złoża Sephadex G-50 CEL ĆWICZENIA: Zapoznanie się z przykładową
Bardziej szczegółowo1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH
1. PRZYGOTOWANIE ROZTWORÓW KOMPLEKSUJĄCYCH 1.1. przygotowanie 20 g 20% roztworu KSCN w wodzie destylowanej 1.1.1. odważenie 4 g stałego KSCN w stożkowej kolbie ze szlifem 1.1.2. odważenie 16 g wody destylowanej
Bardziej szczegółowoKINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY
Ćwiczenie nr 2 KINETYKA HYDROLIZY SACHAROZY I. Kinetyka hydrolizy sacharozy reakcja chemiczna Zasada: Sacharoza w środowisku kwaśnym ulega hydrolizie z wytworzeniem -D-glukozy i -D-fruktozy. Jest to reakcja
Bardziej szczegółowoOptyczna spektroskopia oscylacyjna. w badaniach powierzchni
Optyczna spektroskopia oscylacyjna w badaniach powierzchni Zalety oscylacyjnej spektroskopii optycznej uŝycie fotonów jako cząsteczek wzbudzających i rejestrowanych nie wymaga uŝycia próŝni (moŝliwość
Bardziej szczegółowoKrew należy poddać hemolizie, która zachodzi pod wpływem izotonicznego odczynnika Drabkina.
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 13 BIOCHEMIA KRWI Doświadczenie 1 Cel: Oznaczenie stężenia Hb metodą cyjanmethemoglobinową. Hemoglobina (Hb) i niektóre jej
Bardziej szczegółowoLaboratorium 8. Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych
Laboratorium 8 Badanie stresu oksydacyjnego jako efektu działania czynników toksycznych Literatura zalecana: Jakubowska A., Ocena toksyczności wybranych cieczy jonowych. Rozprawa doktorska, str. 28 31.
Bardziej szczegółowoCHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ. Ćwiczenie 7
CHEMIA ŚRODKÓW BIOAKTYWNYCH I KOSMETYKÓW PRACOWNIA CHEMII ANALITYCZNEJ Ćwiczenie 7 Wykorzystanie metod jodometrycznych do miedzi (II) oraz substancji biologicznie aktywnych kwas askorbinowy, woda utleniona.
Bardziej szczegółowoOznaczanie SO 2 w powietrzu atmosferycznym
Ćwiczenie 6 Oznaczanie SO w powietrzu atmosferycznym Dwutlenek siarki bezwodnik kwasu siarkowego jest najbardziej rozpowszechnionym zanieczyszczeniem gazowym, występującym w powietrzu atmosferycznym. Głównym
Bardziej szczegółowoPodstawy chemii analitycznej: dysocjacja, hydroliza, roztwory buforowe
Ćwiczenie 2 Podstawy chemii analitycznej: dysocjacja, hydroliza, roztwory buforowe 1) Klasyfikacja elektrolitów. Stopień dysocjacji. a) Do zlewek wlać kolejno,1 M roztwory: HCl, NH 4 OH, CH 3 COOH, H 3
Bardziej szczegółowoMetody spektroskopowe:
Katedra Chemii Analitycznej Metody spektroskopowe: Absorpcyjna Spektrometria Atomowa Fotometria Płomieniowa Gdańsk, 2010 Opracowała: mgr inż. Monika Kosikowska 1 1. Wprowadzenie Spektroskopia to dziedzina
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 6 IZOLACJA BIAŁEK I ANALIZA WPŁYWU WYBRANYCH CZYNNIKÓW NA BIAŁKA Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 6 IZOLACJA BIAŁEK I ANALIZA WPŁYWU WYBRANYCH CZYNNIKÓW NA BIAŁKA Doświadczenie 1 Cel: Frakcjonowanie białek mleka metodą wysalania
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 2 Przejawy wiązań wodorowych w spektroskopii IR i NMR
Ćwiczenie 2 Przejawy wiązań wodorowych w spektroskopii IR i NMR Szczególnym i bardzo charakterystycznym rodzajem oddziaływań międzycząsteczkowych jest wiązanie wodorowe. Powstaje ono między molekułami,
Bardziej szczegółowoSPEKTROFOTOMETRYCZNA ANALIZA ZAWARTOŚCI SUBSTANCJI W PRÓBCE
SPEKTROFOTOMETRYCZNA ANALIZA ZAWARTOŚCI SUBSTANCJI W PRÓBCE Zakres materiału: roztwory - stężenia, rozcieńczanie; podstawy i podział spektroskopii; prawa absorpcji: współczynnik absorpcji, addytywność
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych
Bardziej szczegółowoSZYBKOŚĆ REAKCJI JONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY JONOWEJ ROZTWORU
POLITECHNIKA ŚLĄSKA WYDZIAŁ CHEMICZNY KATEDRA FIZYKOCHEMII I TECHNOLOGII POLIMERÓW SZYBKOŚĆ REAKCI ONOWYCH W ZALEŻNOŚCI OD SIŁY ONOWE ROZTWORU Opiekun: Krzysztof Kozieł Miejsce ćwiczenia: Czerwona Chemia,
Bardziej szczegółowoAnaliza spektralna i pomiary spektrofotometryczne
Analiza spektralna i pomiary spektrofotometryczne Zagadnienia: 1. Absorbcja światła. 2. Współrzędne trójchromatyczne barwy, Prawa Gassmana. 3. Trójkąt barw. Trójkąt nasyceń. 4. Rozpraszanie światła. 5.
Bardziej szczegółowoHODOWLA PERIODYCZNA DROBNOUSTROJÓW
Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest porównanie zdolności rozkładu fenolu lub wybranej jego pochodnej przez szczepy Stenotrophomonas maltophilia KB2 i Pseudomonas sp. CF600 w trakcie prowadzenia hodowli
Bardziej szczegółowoOZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE
OZNACZANIE ZAWARTOŚCI MANGANU W GLEBIE WPROWADZENIE Przyswajalność pierwiastków przez rośliny zależy od procesów zachodzących między fazą stałą i ciekłą gleby oraz korzeniami roślin. Pod względem stopnia
Bardziej szczegółowoKONDUKTOMETRIA. Konduktometria. Przewodnictwo elektrolityczne. Przewodnictwo elektrolityczne zaleŝy od:
KONDUKTOMETRIA Konduktometria Metoda elektroanalityczna oparta na pomiarze przewodnictwa elektrolitycznego, którego wartość ulega zmianie wraz ze zmianą stęŝenia jonów zawartych w roztworze. Przewodnictwo
Bardziej szczegółowoRobert Zakrzewski Wydział Chemii UŁ
Robert Zakrzewski Wydział Chemii UŁ http://pl.wikipedia.org/wiki/%c5%bbelazo Informacje ogólne Informacje ogólne Nazwa Symbol śelazo (łac. Ferrum) Fe Liczba atomowa 26 Grupa 8 Okres 4 Blok d Masa atomowa
Bardziej szczegółowoOznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona
Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny metodą Ansona Wymagane zagadnienia teoretyczne 1. Enzymy proteolityczne, klasyfikacja, rola biologiczna. 2. Enzymy proteolityczne krwi. 3. Wewnątrzkomórkowa
Bardziej szczegółowodata ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1
Imię i nazwisko Uzyskane punkty Nr albumu data /3 podpis asystenta ĆWICZENIE 12 BIOCHEMIA MOCZU Doświadczenie 1 Cel: Wyznaczanie klirensu endogennej kreatyniny. Miarą zdolności nerek do usuwania i wydalania
Bardziej szczegółowoUtylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska
Utylizacja i neutralizacja odpadów Międzywydziałowe Studia Ochrony Środowiska Instrukcja do Ćwiczenia 14 Zastosowanie metod membranowych w oczyszczaniu ścieków Opracowała dr Elżbieta Megiel Celem ćwiczenia
Bardziej szczegółowoEFEKT SOLNY BRÖNSTEDA
EFEKT SLNY RÖNSTED Pojęcie eektu solnego zostało wprowadzone przez rönsteda w celu wytłumaczenia wpływu obojętnego elektrolitu na szybkość reakcji zachodzących między jonami. Założył on, że reakcja pomiędzy
Bardziej szczegółowoJod. Numer CAS:
Podstawy i Metody Oceny Środowiska Pracy 2009, nr 1(59), s. 153 157 dr EWA GAWĘDA Centralny Instytut Ochrony Pracy Państwowy Instytut Badawczy 00-701 Warszawa ul. Czerniakowska 16 Jod metoda oznaczania
Bardziej szczegółowoSPRAWOZDANIE 2. Data:... Kierunek studiów i nr grupy...
SPRAWOZDANIE 2 Imię i nazwisko:... Data:.... Kierunek studiów i nr grupy..... Doświadczenie 1.1. Wskaźniki ph stosowane w laboratorium chemicznym. Zanotować obserwowane barwy roztworów w obecności badanych
Bardziej szczegółowoPotencjometryczna metoda oznaczania chlorków w wodach i ściekach z zastosowaniem elektrody jonoselektywnej
Potencjometryczna metoda oznaczania chlorków w wodach i ściekach z zastosowaniem elektrody jonoselektywnej opracowanie: dr Jadwiga Zawada Cel ćwiczenia: poznanie podstaw teoretycznych i praktycznych metody
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 1. Zagadnienia: spektroskopia absorpcyjna, prawa absorpcji, budowa i działanie. Wstęp. Część teoretyczna.
Ćwiczenie 1 Metodyka poprawnych i dokładnych pomiarów absorbancji, wyznaczenie małych wartości absorbancji. Czynniki wpływające na mierzone widma absorpcji i wartości absorbancji dla wybranych długości
Bardziej szczegółowoPOLITECHNIKA POZNAŃSKA ZAKŁAD CHEMII FIZYCZNEJ ĆWICZENIA PRACOWNI CHEMII FIZYCZNEJ
OZNACZANIE ŚREDNIEJ MASY CZĄSTECZKOWEJ POLIMERU WSTĘP Lepkość roztworu polimeru jest z reguły większa od lepkości rozpuszczalnika. Dla polimeru lepkość graniczna [η ] określa zmianę lepkości roztworu przypadającą
Bardziej szczegółowo3. Badanie kinetyki enzymów
3. Badanie kinetyki enzymów Przy stałym stężeniu enzymu, a przy zmieniającym się początkowym stężeniu substratu, zmiany szybkości reakcji katalizy, wyrażonej jako liczba moli substratu przetworzonego w
Bardziej szczegółowoABSORPCYJNE OCZYSZCZANIE GAZÓW ODLOTOWYCH Z TLENKÓW AZOTU Instrukcja wykonania ćwiczenia 23
ABSORPCYJNE OCZYSZCZANIE GAZÓW ODLOTOWYCH Z TLENKÓW AZOTU Instrukcja wykonania ćwiczenia 23 1. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zapoznanie się z metodą absorpcyjnego usuwania tlenków azotu z gazów odlotowych.
Bardziej szczegółowoRSM ROZTWÓR SALETRZANO-MOCZNIKOWY
1. PRZEDMIOT WARUNKÓW TECHNICZNYCH Przedmiotem Warunków Technicznych jest wodny roztwór saletrzano-mocznikowy (typ nawozu C.1.2. wg załącznika I Rozporządzenia 2003/2003), w którym stosunek molowy azotanu
Bardziej szczegółowoBADANIE PROMIENIOWANIA CIAŁA DOSKONALE CZARNEGO
ZADANIE 9 BADANIE PROMIENIOWANIA CIAŁA DOSKONALE CZARNEGO Wstęp KaŜde ciało o temperaturze wyŝszej niŝ K promieniuje energię w postaci fal elektromagnetycznych. Widmowa zdolność emisyjną ciała o temperaturze
Bardziej szczegółowoPracownia analizy ilościowej dla studentów II roku Chemii specjalność Chemia podstawowa i stosowana Dobór metody analitycznej
Pracownia analizy ilościowej dla studentów II roku Chemii specjalność Chemia podstawowa i stosowana Dobór metody analitycznej Oznaczanie żelaza metodą spektrofotometryczną Wstęp Żelazo jest pospolitym
Bardziej szczegółowoWyznaczanie zależności współczynnika załamania światła od długości fali światła
Ćwiczenie O3 Wyznaczanie zależności współczynnika załamania światła od długości fali światła O3.1. Cel ćwiczenia Celem ćwiczenia jest zbadanie zależności współczynnika załamania światła od długości fali
Bardziej szczegółowoSpis treści. Wstęp. Twardość wody
Spis treści 1 Wstęp 1.1 Twardość wody 1.2 Oznaczanie twardości wody 1.3 Oznaczanie utlenialności 1.4 Oznaczanie jonów metali 2 Część doświadczalna 2.1 Cel ćwiczenia 2.2 Zagadnienia do przygotowania 2.3
Bardziej szczegółowoSprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna
Sprawozdzanie z ćwiczenia nr 3 - Kinetyka enzymatyczna Imię i nazwisko..... Data... UZYSKANE WYNIKI LICZBOWE (wartości liczbowe i wymiar) Stała Michaelisa dla H 2 O 2, Km:... Prędkość maksymalna Vmax:...
Bardziej szczegółowoPolarymetr. Ćwiczenie 74. Cel ćwiczenia Pomiar kąta skręcenia płaszczyzny polaryzacji w roztworach cukru. Wprowadzenie
Ćwiczenie 74 Polarymetr Cel ćwiczenia Pomiar kąta skręcenia płaszczyzny polaryzacji w roztworach cukru. Wprowadzenie Światło liniowo spolaryzowane* rozchodzi się bez zmiany płaszczyzny polaryzacji w próŝni
Bardziej szczegółowoPRACOWNIA ANALIZY ILOŚCIOWEJ. Analiza substancji biologicznie aktywnej w preparacie farmaceutycznym kwas acetylosalicylowy
PRACOWNIA ANALIZY ILOŚCIOWEJ Analiza substancji biologicznie aktywnej w preparacie farmaceutycznym kwas acetylosalicylowy Ćwiczenie obejmuje: 1. Oznaczenie jakościowe kwasu acetylosalicylowego 2. Przygotowanie
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 11. ANALIZA INSTRUMENTALNA KOLORYMETRIA - OZNACZANIE Cr(VI) METODĄ DIFENYLOKARBAZYDOWĄ. DZIAŁ: Kolorymetria
ĆWICZENIE 11 ANALIZA INSTRUMENTALNA KOLORYMETRIA - OZNACZANIE Cr(VI) METODĄ DIFENYLOKARBAZYDOWĄ DZIAŁ: Kolorymetria ZAGADNIENIA Elektronowe widmo absorpcyjne; rodzaje przejść elektronowych w kompleksach
Bardziej szczegółowoTechniki analityczne. Podział technik analitycznych. Metody spektroskopowe. Spektroskopia elektronowa
Podział technik analitycznych Techniki analityczne Techniki elektrochemiczne: pehametria, selektywne elektrody membranowe, polarografia i metody pokrewne (woltamperometria, chronowoltamperometria inwersyjna
Bardziej szczegółowoDeproteinizacja jako niezbędny etap przygotowania próbek biologicznych
Deproteinizacja jako niezbędny etap przygotowania próbek biologicznych Instrukcja do ćwiczeń opracowana w Katedrze Chemii Środowiska Uniwersytetu Łódzkiego. 1. Wstęp Określenie próbka biologiczna jest
Bardziej szczegółowoSPEKTROFOTOMETRIA UV-Vis. - długość fali [nm, m], - częstość drgań [Hz; 1 Hz = 1 cykl/s]
SPEKTROFOTOMETRIA UV-Vis Instrukcja do ćwiczeń opracowana w Katedrze Chemii Środowiska Uniwersytetu Łódzkiego. Spektrofotometria w zakresie nadfioletu (UV) i promieniowania widzialnego (Vis) jest jedną
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA
ĆWICZENIE 2 KONDUKTOMETRIA 1. Oznaczanie słabych kwasów w sokach i syropach owocowych metodą miareczkowania konduktometrycznego Celem ćwiczenia jest ilościowe oznaczenie zawartości słabych kwasów w sokach
Bardziej szczegółowoE (2) nazywa się absorbancją.
1/6 Celem ćwiczenia jest poznanie zjawiska absorpcji światła przez roztwory, pomiar widma absorpcji przy pomocy spektrofotometru oraz wyliczenie stężenia badanego roztworu. Promieniowanie elektromagnetyczne,
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE B: Oznaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych
ĆWICZEIE B: znaczenie zawartości chlorków i chromu (VI) w spoiwach mineralnych Cel ćwiczenia: Celem ćwiczenia jest oznaczenie zawartości rozpuszczalnego w wodzie chromu (VI) w próbce cementu korzystając
Bardziej szczegółowoLaboratorium 4. Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA
Laboratorium 4 Określenie aktywności katalitycznej enzymu. Wprowadzenie do metod analitycznych. Prowadzący: dr inż. Karolina Labus 1. CZĘŚĆ TEORETYCZNA Enzymy to wielkocząsteczkowe, w większości białkowe,
Bardziej szczegółowoIII A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych
III A. Roztwory i reakcje zachodzące w roztworach wodnych III-A Przygotowywanie roztworów o różnym stężeniu III-A.1. Przygotowanie naważki substancji III-A.2. Przygotowanie 70 g 10% roztworu NaCl III-A.3.
Bardziej szczegółowoReakcje charakterystyczne aminokwasów
KATEDRA BIOCHEMII Wydział Biologii i Ochrony Środowiska Reakcje charakterystyczne aminokwasów BIOCHEMIA STRUKTURALNA ĆWICZENIE 1 REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE AMINOKWASÓW A) REAKCJE OGÓLNE ZADANIE 1 WYKRYWANIE
Bardziej szczegółowoĆwiczenie 3 Pomiar równowagi keto-enolowej metodą spektroskopii IR i NMR
Ćwiczenie 3 Pomiar równowagi keto-enolowej metodą spektroskopii IR i NMR 1. Wstęp Związki karbonylowe zawierające w położeniu co najmniej jeden atom wodoru mogą ulegać enolizacji przez przesunięcie protonu
Bardziej szczegółowoPEHAMETRIA I ROZTWORY BUFOROWE
4. PEHAMETRIA I ROZTWORY BUFOROWE 1. Sporządzanie i oznaczanie buforu octanowego Pehametria jest analizą instrumentalną, słuŝącą do potencjometrycznego bezpośredniego pomiaru wskaźnika stęŝenia jonów H
Bardziej szczegółowoĆWICZENIE 1. Aminokwasy
ĆWICZENIE 1 Aminokwasy Przygotować 5 (lub więcej) 1% roztworów poszczególnych aminokwasów i białka jaja kurzego i dla każdego z nich wykonać wszystkie reakcje charakterystyczne. Reakcja ksantoproteinowa
Bardziej szczegółowoWysokosprawna chromatografia cieczowa w analizie jakościowej i ilościowej
Wysokosprawna chromatografia cieczowa w analizie jakościowej i ilościowej W analizie ilościowej z zastosowaniem techniki HPLC wykorzystuje się dwa możliwe schematy postępowania: kalibracja zewnętrzna sporządzenie
Bardziej szczegółowoBADANIE WŁAŚCIWOŚCI FIZYKOCHEMICZNYCH AMINOKWASÓW
BADANIE WŁAŚIWŚI FIZYKEMIZNY AMINKWASÓW IDENTYFIKAJA AMINKWASÓW BIAŁKA, JAK I WLNE AMINKWASY REAGUJĄ ZA PŚREDNITWEM GRUP: -N 2 I Z NINYDRYNĄ, DINITRFLURBENZENEM I KWASEM AZTWYM (III). WYSTĘPWANIE W STRUKTURZE
Bardziej szczegółowo