spektroskopia elektronowa (UV-vis)

Podobne dokumenty
IZOMERIA Izomery - związki o takim samym składzie lecz różniące się budową

Przegląd budowy i funkcji białek

46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów

21. Wstęp do chemii a-aminokwasów

Informacje. W sprawach organizacyjnych Slajdy z wykładów

Budowa aminokwasów i białek

rodzaje luminescencji (czym wywołana?)

1 porcji (30 % RDA 100 g odżywcza* Wartość energetyczna kj / 384 kcal

Chemiczne składniki komórek

FitMax Slim Diet wspomagający odchudzanie zamiennik posiłku. Dostępny na ETYKIETA DO OPAKOWANIA smak waniliowy

Bioinformatyka. z sylabusu... (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz. Wykład monograficzny Bioinformatyka.

AMINOKWASY. I. Wprowadzenie teoretyczne. Aminokwasy są to związki, które w łańcuchu węglowym zawierają zarówno grupę aminową jak i grupę karboksylową.

WYKŁAD 4: MOLEKULARNE MECHANIZMY BIOSYNTEZY BIAŁEK. Prof. dr hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej.

Związki biologicznie aktywne

17. DODATKI Tabela 1. Symbole okre laj ce wielokrotno ci i podwielokrotno ci ułamków dziesi tnych Symbol Okre lenie Wielokrotno Tabela 2.

Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym

Budowa i funkcje białek

ETYKIETA. Fitmax Easy GainMass proszek

AMINO MAX kaps - Trec Nutrition

Właściwości aminokwasów i białek

Chlorella Sorokiniana Cryptomonadales Ever Green

EWOLUCJA GENOMÓW. Bioinformatyka, wykład 6 (22.XI.2010) krzysztof_pawlowski@sggw.pl

1.1. AMINOKWASY BIAŁKOWE

znak sprawy: IF/ZP-01/2018 Załącznik 1 opis składu oraz parametrów paszy Pasza hodowlana i bytowa

Ćwiczenie nr 7. Aminokwasy i peptydy. Repetytorium. Repetytorium

Aminokwasy, peptydy, białka

Budowa aminokwasów i białek

Struktura biomakromolekuł chemia biologiczna III rok

protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.)

Ogólna budowa aminokwasów

Sekcja I: Instytucja zamawiająca/podmiot zamawiający

BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW Aminokwasy białkowe

WHEY CORE BCAA Amino Mega Strong - 2,3kg + 500ml

METODY SPEKTROSKOPOWE II. UV-VIS od teorii do praktyki Jakub Grynda Katedra Technologii Leków i Biochemii

Slajd 1. Slajd 2. Proteiny. Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas

Spektroskopowe metody identyfikacji związków organicznych

AMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI

Metabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek

MAZURENKO ARMWRESTLING PROMOTION Sp. z o.o. Gdynia ETYKIETA. FITMAX MASS ACTIVE 20 proszek

(86) Data i numer zgłoszenia międzynarodowego: , PCT/EP95/03601

CHARAKTERYSTYKA PRODUKTU LECZNICZEGO

DEKARCENAL 2:1 O SMAKU KAWY Z MLEKIEM

ZASADY ZALICZENIA PRZEDMIOTU MBS

Real Pharm Muscle On g

MACIERZE MUTACYJNE W ANALIZIE GENOMÓW czy możliwa jest rekonstrukcja filogenetyczna? Aleksandra Nowicka

Skrypt Bioinformatyka DRAFT Strona 25

INSTRUKCJA TECHNICZNA - Komputerowy Program żywieniowy DietaPro.pl WPROWADZANIE DANYCH O PACJENCIE. okno: NUTRITION/WYWIADY

Model : - SCITEC 100% Whey Protein Professional 920g

Dokowanie molekularne. Andrzej Bąk Instytut Chemii UŚ chemoinformatyka wykład 1

ĆWICZENIE 1 BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW

Whey C6-1000g (Whey C-6) + Creatine Powder - 250g + Tribulus Terrestris Professional kaps.

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu

SYNTEZA I WIDMA ABSORPCYJNE MEZO-TETRAFENYLOPORFIRYNY (H 2 -TPP) I METALOPORFIRYN M(TPP).

Bioinformatyka. z sylabusu...

Ćwiczenie 1. Właściwości aminokwasów i białek

BARWY W CHEMII Dr Emilia Obijalska Katedra Chemii Organicznej i Stosowanej UŁ

CHEMIA ORGANICZNA. dr hab. Włodzimierz Gałęzowski Wydział Chemii UAM (61)

Pasze Totally Pathogen Free

PODSTAWY BIOINFORMATYKI

Najsmaczniejsze białko na rynku Bardzo dobry profil aminokwasowy Doskonała rozpuszczalność i jakość Zawiera nienaruszone frakcje białkowe.

Jan Drzymała ANALIZA INSTRUMENTALNA SPEKTROSKOPIA W ŚWIETLE WIDZIALNYM I PODCZERWONYM

MASS UP 3,5kg + Muscle Serum 900g + Body Vitality Complex 30tab. (Multiwitamina)

właściwości i zalety

Bioinformatyka. Formaty danych - GenBank

Test kwalifikacyjny Lifescience dla licealistów 2015

Zastosowanie spektroskopii UV/VIS do określania struktury związków organicznych

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

AMINOKWASY. BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI

(Tekst mający znaczenie dla EOG)

BIOSTYMULATORY DO OPRYSKÓW DOLISTNYCH, OPARTE NA AMINOKWASACH I EKSTRAKTACH ROŚLINNYCH

Reguły barwności cząsteczek chemicznych

AMINOKWASY BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI BIAŁKA BUDOWA I FUNKCJE

spektroskopia UV Vis (cz. 2)

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

Oznaczanie aktywności proteolitycznej trypsyny Zajęcia 3-godzinne część A, zajęcia 4-godzinne część A i B

MEGABOL GAINER 737-9KG

ZAŁĄCZNIKI ROZPORZĄDZENIA DELEGOWANEGO KOMISJI (UE) /...

Aminokwasy, peptydy i białka. Związki wielofunkcyjne

Aminokwasy. COO - l. H 3 N C H l R

Wykład 2. Kinetyka reakcji enzymatycznych.

Skład i wartości odżywcze Size Max od Mex Nutrition USA:

Optyczna spektroskopia oscylacyjna. w badaniach powierzchni

VITALMAX WHEY PRO GAINER 2-1KG

PRODUKTY CHEMICZNE Ćwiczenie nr 3 Oznaczanie zawartości oksygenatów w paliwach metodą FTIR

BeFit Protein g

Spektroskopia. Spotkanie pierwsze. Prowadzący: Dr Barbara Gil

Zastosowanie spektroskopii UV/VIS w określaniu struktury związków organicznych Małgorzata Krasodomska

Podczerwień bliska: cm -1 (0,7-2,5 µm) Podczerwień właściwa: cm -1 (2,5-14,3 µm) Podczerwień daleka: cm -1 (14,3-50 µm)

Model wiązania kowalencyjnego cząsteczka H 2

( ) ρ ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) Rozkład ładunku i momenty dipolowe cząsteczek. woda H 2 O. aceton (CH 3 ) 2 CO

BIAŁKA Elementarny skład, wyodrębnienie i masa białek

Fizykochemiczne metody w kryminalistyce. Wykład 7

Spektroskopia molekularna. Ćwiczenie nr 1. Widma absorpcyjne błękitu tymolowego

Właściwości optyczne. Oddziaływanie światła z materiałem. Widmo światła widzialnego MATERIAŁ

Związki kompleksowe pigmenty i barwniki co to są związki kompleksowe? jaka jest ich budowa? skąd się bierze kolor?

WEIDER GIANT MEGA MASS KG

Wiązania kowalencyjne

Toruńskie Zakłady Materiałów Opatrunkowych S.A. ul. Żółkiewskiego 20/26, Toruń.

Karmy mokre Dr inż. Jacek Wilczak

WYSOKOJAKOŚCIOWE SUPLEMENTY DIETY DLA SPORTOWCÓW WPROST Z SERCA SYBERII

Transkrypt:

spektroskopia elektronowa (UV-vis)

rodzaje przejść elektronowych Energia σ* π* 3 n 3 π σ σ σ* daleki nadfiolet (λ max < 200 nm) π π* bliski nadfiolet

jednostki energii atomowa jednostka energii = energia jonizacji atomu 1eau = 1 artree =27,2eV = 627,2 kcal/mol (~3,2 10 5 K) 1eV/cząsteczkę = 0,0368 artree = 23,1 kcal/mol = 8066 cm -1 (~ 1,16 10 4 K) 1 cm -1 = 2,859 cal/mol = 11,96 J/mol1eV/cząsteczkę

reguły wyboru dla przejść elektronowych E = hν + nw= ψnµψ wdτ µ operator przejścia (moment dipolowy)

reguły wyboru dla przejść elektronowych + nw= ψnµψ wdτ LUM+1 LUM S = 0 hν M S 1 T 1 M-1 S 0 T 1 M-2 S 0 S 1 T 1

[u( 2 ) 4 ]S 4 2 us 4 us 4 5 2

poziomy energetyczne elektronów d w kompleksach metali przejściowych e g d x 2 -y2 d z 2 d xy d xz d yz t 2g d xy d xz d yz d x 2 -y 2 dz 2 T d x 2 -y2 d z 2 e g t 2g d xy d xz d yz

z z z y x x d xy y d x 2 -y 2 d z 2

reguły wyboru przykład: cząsteczki centrosymetryczne wzbronione przejścia g g i u u + nw= ψnµψ wdτ

poziomy energetyczne elektronów d w kompleksach metali przejściowych e g d x 2 -y2 d z 2 d x 2 -y 2 b 1g d xy d xz d yz d x 2 -y 2 dz 2 d z 2 a 1g t 2g d xy d xz d yz d xy b 2g z d xz d yz e g y x y x

porfina dianion porfiny 2 3 Mg Fe 2 2-2 3 2 2 2 2 2 - żelazoporfiryna (hem) chlorofil (jedna z form)

A pasmo Soreta (pasmo B) pasma Q b 3g (π*) b 2g (π*) e g (π*) β α b 1u (π) 400 λ (nm) 600 b 3g (π) a u (π) a 2u (π) a 1u (π) b 1u (π) 2 -TPP Zn II (TPP)

zasada Francka-ondona

chromofory, auksochromy teminy z II połowy XIX w - tto Witt (1876) wiązał barwę z układami wiązań sprzężonych chromofory - wiązania lub grupy sprawiające, że związek jest barwny - szerzej - ma pasmo absorpcji w UV-Vis przykłady: =, pierścień benzenowy, =, =, =, auksochromy - grupy, które same nie wywołują barwy, lecz pogłębiają barwę (intensywność pasma absorpcji) przykłady:, 2

λ max chromoforu zależy od innych grup obecnych w cząsteczce i od środowiska (rozpuszczalnika, p) - utrudnia to identyfikację - z drugiej strony, umożliwia badanie oddziaływań wewnętrznych i ze środowiskiem

nasycone związki organiczne nie absorbują w zakresie widzialnym i bliskim nadfiolecie (200-800 nm) rodzaj atomów tworzących wiązanie (chromofor) ma wpływ na λ max = (eten) = (aceton) =S (tioaceton) ~ 180 nm ~ 277 nm ~ 400 nm

układy sprzężonych wiązań podwójnych ( ) n+1 ( ) n 2 2 2 2 = (eten) ~ 180 nm

polienoazyny ( ) n ( ) m ( ) n ( ) m ( ) n ( ) m

( ) n

3 ( ) n

3 3 3 3 3 3 3 3 3 3 β-karoten (λ max = 450 nm; ε = 140 000) 3 3 3 3 2 3 witamina A AD AD + 3 3 3 3 izomeraza retinenowa hν 3 trans-retinen (λ max = 381 nm) 3 3 3 lumi-rodopsyna 3 3 neoretinen b (λ max = 376 nm) hν rodopsyna (neoretinen +białko +skotopsyna)

chromofor chinoidowy -+ - n π* + 3 S 3-3 3 + S 3 - chinon 3

ydrangea

1 tautomeria prototropowa 1 2 2 A barwne zasady chinonowe - + przeniesienie protonu (mikrosekundy) - + przeniesienie protonu + 1 2 - + / + 2 1 2 A 2 + flawyliowy bawny kation B 2 : bezbarwny hemiacetal

Al() 3 + 3 + Al 3+ + 3 2 + M n+ -2 + M (n-1)+ 1 2 1 2 1 = alkil, sacharyd 2 =, sacharyd

2 poziomy energetyczne w cząsteczce prostego amidu 130-140 nm (daleki nadfiolet) π b π* i n π* 190 nm (daleki nadfiolet) π nb π* 220 nm n π*

+ 3-2 polipeptyd 2 2 - + 3

2 2 3 glicyna (Gly) alanina (Ala) 3 + - + 3 3 -

2 2 2 2 2 kwas asparaginowy (Asp) kwas glutaminowy (Glu) 2 2 2 2 2 2 2 2 2 2 arginina (Arg) lizyna (Lys) 2 2 histydyna (is)

2 2 2 2 2 2 2 asparagina (Asn) glutamina (Gln) 3 2 2 2 treonina (Thr) tyrozyna Tyr) 2 2 2 S 2 seryna (Ser) cysteina (ys)

3 2 3 2 2 3 2 2 3 3 3 walina (Val) leucyna (Leu) izoleucyna (Ile) 2 2 2 3 S 2 2 2 tryptofan (Trp) prolina (Pro) metionina (Met) 2 2 fenyloalanina (Phe)

2 2 2 2 2 2 π π* dwa pasma: 210-220 nm i 260-280 nm 2 - + 2-2 2

analiza mieszanin A = ( ε c + ε c +...) l 1 1 2 2 A ( ε ' c + ' c ) l ' 1 1 ε 2 2 = λ A ' = ( ε '' c + '' c ) l ' 1 1 ε 2 2 λ

monitorowanie reakcji (szybkość i równowaga) 2 1 0 s 0.1 s 0.2 s 0.5 s 1 s 2 s 5 s punkt izozbestyczny 0 400 450 500 550 600 650 700 750 λ (nm)

2 substrat (S) Absorbancja 1 produkt (P) K S + + S + K S + L S(L) 0 300 400 500 600 700 800 λ, nm

A 0 (substrat) A 1 A 2 A (produkt) K S + L S(L)

metoda Benesiego-ildebranda 6,00E-04 5,00E-04 K = 540 ε = 9 300 4,00E-04 [S]/A 3,00E-04 2,00E-04 1,00E-04 nachylenie = 1/(K ε) S + P [] >>[S] 0,00E+00 0 500 1000 1500 2000 2500 1/ ε 1/[]