Białka 1
protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.) cząsteczki życia materiał budulcowy materii ożywionej oraz wirusów wielkocząsteczkowe biopolimery o masie od kilku tysięcy do kilku milionów jednostek masy zbudowane z aminokwasów cegiełek życia - połączonych wiązaniem peptydowym 2
Białka podstawowy składnik wszystkich organizmów zwierzęcych oraz roślinnych; wykorzystywane głównie jako pasze oraz składnik pokarmów i substancje wspomagające leczenie; ich synergiczne działanie znalazło zastosowanie przy produkcji kosmetyków; właściwości funkcjonalne - zastosowanie w różnych gałęziach przemysłu spożywczego. 3
from https://www.mun.ca/biology/scarr/igen3_06-01.html 4
Forma α jest tą, która występuje w białkach 5
Enancjomery aminokwasy chiralne szereg L - wyjątek prolina konfiguracja absolutna S wyjątek (R)-cysteina 6
najmniejsza rozpuszczalność; najmniejsza lepkość; najmniejsze ciśnienie osmotyczne; nie wędruje w polu elektrycznym; 7
L-aminokwasy biogenne endogenne glicyna alanina kw. asparaginowy kw. glutaminowy asparagina glutamina seryna cysteina tyrozyna prolina egzogenne walina leucyna izoleucyna fenyloalanina tryptofan lizyna treonina metionina histydyna arginina 8
9
10
11
12
from https://www.mun.ca/biology/scarr/igen3_06-01.html 13
from http://en.academic.ru/dic.nsf/enwiki/352 14
Peptydy i białka zawierają 2 lub więcej aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym oligopeptydy 2 10 aminokwasów polipeptydy > 10 aminokwasów białka masa cząsteczkowa > 10kDa 15
Białka roślinne tańsze w produkcji niepełny skład aminokwasowy niezbędne do produkcji białek zwierzęcych zwierzęce droższe w produkcji zbilansowany skład większe obciążenie dla środowiska 16
Podział białek -lokalizacja w organizmie wewnątrz i zewnątrz komórkowe -pełnienie funkcji strukturalne i aktywne biologicznie -forma globularne i fibrylarne -budowa chemiczna proste i złożone 17
Proste składają się wyłącznie z aminokwasów protaminy histony albuminy - dobrze rozpuszczalne globuliny - słabo rozpuszczalne prolaminy - roślinne glutaminy - roślinne skleroproteiny kreatyna, kolagen 18
Złożone składają się z części białkowej oraz prostetycznej cukrowa glikoproteiny jon metalu metaloproteiny hem chromoproteiny reszta kwasu fosforowego fosfoproteiny kwas nukleinowy nukleoproteiny lipidy lipidoproteiny 19
Rodzaj Funkcja Przykład Strukturalne Nadają kształt i strukturę komórce lub organelli Aktyna; Tubulina; Elastyna; Kolagen, Kreatyna Enzymy Katalizują reakcje biologiczne Trypsyna Papaina Przenośnikowe Wiążą inne molekuły i przesyłają sygnał Glutaminan Sterydy Inne funkcje Posiadają specyficzne właściwości Przeciwciała Immunoglobuliny Neuropeptydy 20
Rodzaj białek Włókniste Kuliste Mieszane Przykłady Kolagen Kreatyna Enzymy Przeciwciała Hormony Hemoglobina 21
22
wiązanie peptydowe I II wiązania wodorowe poszczególne części łańcucha polipeptydowego mogą występować w obu formach II rzędowych III wiązania wodorowe; S-S; oddziaływania jonowe (elektrostatyczne); hydrofobowe; van der Waals a IV oddziaływania niekowalencyjne struktury niebiałkowe 23
Struktura białek makromolekuły białek, peptydów zawierają w swoim składzie w określonej kolejności i ilości aminokwasy budowa przestrzenna i właściwości funkcjonalne zależne są od rodzaju i sekwencji aminokwasów białka natywne mają biologiczne aktywną konformację 24
Fałdowanie białka interakcje pomiędzy aminokwasami o natywnej strukturze białka decyduje sekwencja aminokwasów oraz oddziaływania z innymi białkami i kwasami nukleinowymi tylko takie cząsteczki mogą pełnić właściwą dla danego białka biologiczne funkcje 25
26
Właściwości fizykochemiczne rozpuszczalność białek zależy od - ich struktury białka globularne rozpuszczalne fibrylarne nierozpuszczalne - ph środowiska Na ogół większość rozpuszczalna jest dobrze. 27
Rozpuszczalność - wpływ ph, punkt izoelektryczny 28
najmniejsza rozpuszczalność; najmniejsza lepkość; najmniejsze ciśnienie osmotyczne; nie wędruje w polu elektrycznym; 29
30
WHC zdolność utrzymywania wody zależy od : ogólnej hydrofobowości konformacji białek ph (rys.) najniższa w pi oddziaływań jonowych interakcji z innymi wielkocząsteczkowymi strukturami (rys.) dipole wody łączą się z polarnymi łańcuchami bocznymi oraz N i O z wiązania peptydowego 31
32
Wysalane z roztworów Dodatek soli do może powodować: -agregację i wysolenie białek -zwiększyć dysocjację i rozpuszczalność białek niedobór dostępnych dipoli wodnych niezbędnych do uwodnienia białka 33
Żelowanie tworzenie uporządkowanej, przestrzennej struktury cząstek polimerów, zdolnej do zatrzymania rozpuszczalnika i sustancji rozpuszczonych Trwałość zoli zależy od: zmiany uwodnienia, temperatury i ładunku rozproszonych cząstek białkowych spadek rozpuszczalności koagulacja koagulacja zol żel peptyzacja 34
Denaturowanie zniszczenie struktury II, III, IV rzędowej Czynniki: promieniowanie (IR, UV, a, b, g) jony metali ciężkich, ph, rozpuszczalniki organiczne, detergenty 35
36
37
Tworzenie emulsji from: http://people.umass.edu/mcclemen/group.html Zależy od: -hydrofobowość -powierzchniowy ładunek -sztywność cząsteczki -lepkość środowiska -rozpuszczalności -ph zapobiegają flokulacji i koalescencji 38
Tworzenie i stabilizowanie pian zależy od -rodzaju białka -temperatury tworzenia -lepkości ośrodka -substancji towarzyszących 39
Właściwości funkcjonalne białek: - rozpuszczalność - WHC - tworzenie emulsji - zdolność tworzenia i stabilizowania pian -żelowanie - wiązanie tłuszczu i związków aromatycznych 40