Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl



Podobne dokumenty
Substancje o Znaczeniu Biologicznym

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

Przegląd budowy i funkcji białek

protos (gr.) pierwszy protein/proteins (ang.)

Aminokwasy, peptydy i białka. Związki wielofunkcyjne

Informacje. W sprawach organizacyjnych Slajdy z wykładów

2. Produkty żywnościowe zawierające białka Mięso, nabiał (mleko, twarogi, sery), jaja, fasola, bób (rośliny strączkowe)

Slajd 1. Slajd 2. Proteiny. Peptydy i białka są polimerami aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) Kwas α-aminokarboksylowy aminokwas

WYKŁAD 4: MOLEKULARNE MECHANIZMY BIOSYNTEZY BIAŁEK. Prof. dr hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej.

Budowa i funkcje białek

Aminokwasy, peptydy, białka

Kwasy nukleinowe i białka

21. Wstęp do chemii a-aminokwasów

Scenariusz lekcji chemii w klasie III gimnazjum. Temat lekcji: Białka skład pierwiastkowy, budowa, właściwości i reakcje charakterystyczne

46 i 47. Wstęp do chemii -aminokwasów

Budowa aminokwasów i białek

AMINOKWASY. I. Wprowadzenie teoretyczne. Aminokwasy są to związki, które w łańcuchu węglowym zawierają zarówno grupę aminową jak i grupę karboksylową.

4.1 Hierarchiczna budowa białek

A. B. Co warto wiedzieć o aminokwasach?

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

Zastosowanie metody Lowry ego do oznaczenia białka w cukrze białym

CORAZ BLIŻEJ ISTOTY ŻYCIA WERSJA A. imię i nazwisko :. klasa :.. ilość punktów :.

Repetytorium z wybranych zagadnień z chemii

Glicyna budowa cząsteczki i właściwości

Właściwości aminokwasów i białek

Ćwiczenie 1. Właściwości aminokwasów i białek

Właściwości fizykochemiczne białek

Chemiczne składniki komórek

Spis treści. CZĘŚĆ I: Budowa i funkcja białek. CZĘŚĆ II: Bioenergetyka i metabolizm weglowodanów. CZĘŚĆ IV: Metabolizm azotu

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

Ćwiczenie 5 Aminokwasy i białka

Od aminokwasów do białek złożonych. Wykład 2

WĘGLOWODORY. Uczeń: Przykłady wymagań nadobowiązkowych Uczeń:

1. Właściwości białek

Ćwiczenie 6 Aminokwasy

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Translacja i proteom komórki

ARKUSZ 1 POWTÓRZENIE DO EGZAMINU Z CHEMII

1.1. AMINOKWASY BIAŁKOWE

Struktura i funkcja białek (I mgr)

Różne typy wiązań mają ta sama przyczynę: energia powstającej stabilnej cząsteczki jest mniejsza niż sumaryczna energia tworzących ją, oddalonych

PRZYKŁADOWE ZADANIA ORGANICZNE ZWIĄZKI ZAWIERAJĄCE AZOT

3b 2. przedstawione na poniższych schematach. Uzupełnij obserwacje i wnioski z nich wynikające oraz równanie zachodzącej reakcji.

Model : - SCITEC 100% Whey Protein Professional 920g

Bioinformatyka wykład 9

Reakcje charakterystyczne aminokwasów

3b Do dwóch probówek, w których znajdowały się olej słonecznikowy i stopione masło, dodano. 2. Zaznacz poprawną odpowiedź.

Biologia medyczna II, materiały dla studentów kierunku lekarskiego

Aminokwasy. COO - l. H 3 N C H l R

WHEY CORE BCAA Amino Mega Strong - 2,3kg + 500ml

Skład chemiczny organizmów. Rola enzymów w przemianach metabo- licznych.

Metabolizm białek. Ogólny schemat metabolizmu bialek

WSPÓŁCZESNE TECHNIKI ZAMRAŻANIA

Generator testów bioinformatyka wer / Strona: 1

Bioinformatyka. z sylabusu... (wykład monograficzny) wykład 1. E. Banachowicz. Wykład monograficzny Bioinformatyka.

Lipidy (tłuszczowce)

ETYKIETA. Fitmax Easy GainMass proszek

Budowa atomu. Wiązania chemiczne

SZKOŁA PODSTAWOWA IM. JANA PAWŁA II W DOBRONIU. Wymagania edukacyjne na poszczególne oceny CHEMIA KLASA 3 GIMNAZJUM

Ocenę niedostateczną otrzymuje uczeń, który: Ocenę dopuszczającą otrzymuje uczeń, który: Ocenę dostateczną otrzymuje uczeń, który:

Dział 9. Węglowodory. Wymagania na ocenę. dopuszczającą dostateczną dobrą bardzo dobrą. Przykłady wymagań nadobowiązkowych

Wymagania edukacyjne z chemii dla klasy 3b. Gimnazjum Publicznego im. Jana Pawła II w Żarnowcu. na rok szkolny 2015/2016

I. Węgiel i jego związki z wodorem

Kuratorium Oświaty w Lublinie

Białka. dr hab. n. med. Lucyna Ostrowska. Źródło: Wikimedia Commons

ROZPUSZCZALNOŚĆ BIAŁEK W WODZIE. WYZNACZANIE PUNKTU IZOELEK- TRYCZNEGO KAZEINY NA PODSTA- WIE JEJ ROZPUSZCZALNOŚCI

SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU KSZTAŁT BIAŁEK.

Wymagania edukacyjne niezbędne do uzyskania poszczególnych śródrocznych i rocznych ocen klasyfikacyjnych CHEMIA klasa III Oceny śródroczne:

Notatki maturalne z biologii cz. 1

Przegląd budowy i funkcji białek - od enzymów do prionów -

Generator testów Biochemia wer / Strona: 1

Elementy bioinformatyki. Aminokwasy, białka, receptory. Andrzej Bąk Instytut Chemii UŚ chemoinformatyka wykład 1

Atomy wieloelektronowe

WYMAGANIA EDUKACYJNE w klasie III

Plan wynikowy z chemii do klasy III gimnazjum w roku szkolnym 2017/2018. Liczba godzin tygodniowo: 1.

WYMAGANIA EDUKACYJNE z chemii dla klasy trzeciej

Szczegółowe kryteria oceniania po pierwszym półroczu klasy III:

Wymagania edukacyjne z chemii w klasie III gimnazjum. Ocenę dobrą otrzymuje uczeń, który:

KLASA III Dział 9. WĘGLOWODORY

Zapisz za pomocą symboli i wzorów następujące ilości substancji :

Scenariusz lekcji pokazowej z chemii

WYMAGANIA EDUKACYJNE CHEMIA KLASA 3 GIMNAZJUM

Ćwiczenie 4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną. Opisz typy reakcji przebiegających w tym procesie i zaznacz ich miejsca przebiegu.

Kuratorium Oświaty w Lublinie

Woda. Najpospolitsza czy najbardziej niezwykła substancja Świata?

Geometria wiązania hemu w oksymioglobinie

Właściwości elektrolityczne i buforowe wodnych roztworów aminokwasów

a) proces denaturacji białka następuje w probówce: b) proces zachodzący w probówce nr 1 nazywa się:

pobrano z

Cukry właściwości i funkcje

Zagadnienia z chemii na egzamin wstępny kierunek Technik Farmaceutyczny Szkoła Policealna im. J. Romanowskiej

WYMAGANIA EDUKACYJNE na poszczególne oceny śródroczne i roczne. Z CHEMII W KLASIE III gimnazjum

WYMAGANIA EDUKACYJNE z chemii dla klasy trzeciej gimnazjum

Wymagania programowe na poszczególne oceny chemia kl. III 2014/2015

Program nauczania CHEMIA KLASA 8

BUDOWA I WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW Aminokwasy białkowe

Temat 7. Równowagi jonowe w roztworach słabych elektrolitów, stała dysocjacji, ph

Aminokwasy Peptydy Białka

Chlorella Sorokiniana Cryptomonadales Ever Green

Transkrypt:

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl mogą byd wykorzystywane przez jego Użytkowników wyłącznie w zakresie własnego użytku osobistego oraz do użytku w szkołach podczas zajęd dydaktycznych. Kopiowanie, wprowadzanie zmian, przesyłanie, publiczne odtwarzanie i wszelkie wykorzystywanie tych treści do celów komercyjnych jest niedozwolone. Plik można dowolnie modernizowad na potrzeby własne oraz do wykorzystania w szkołach podczas zajęd dydaktycznych.

Białka właściwości i funkcje

Miejsce białek wśród innych składników chemicznych

Białka Związki organiczne ogrywające kluczową rolę w świecie istot żywych Są to wielocząsteczkowe biopolimery, w skład których wchodzą: węgiel, wodór, tlen, azot i często siarka Zbudowane z mniejszych podjednostek monomerów- zwanych aminokwasami

Aminokwasy Są to podstawowe jednostki budujące białka. Zbudowane są z grupy aminowej(1), grupy karboksylowej(2), atomu wodoru oraz ze specyficznego dla każdego aminokwasu łańcucha bocznego(4). Wszystkie te elementy są skupione wokół węgla α W białkach powszechnie występuje 20 aminokwasów różna liczba, rodzaj oraz kolejność ułożenia aminokwasów w białku jest przyczyną różnorodności białek występujących w przyrodzie

Formy aminokwasów Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel. Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. Jedna z form lustrzanych nosi nazwę L- aminokwasu, druga D-aminokwasu. W organizmach żywych występują prawie wyłącznie L-aminokwasy

W roztworze wodnym o ph=7 (obojętnym) aminokwasy występują w formie zjonizowanych cząsteczek. Grupa aminowa (-NH 2 ) przyłącza proton stając się dodatnio naładowaną grupą NH 3+, a grupa karboksylowa(cooh) oddaje proton, tworząc ujemnie naładowaną grupę COO -. Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Gdy ph roztworu ulega zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Gdy ph rośnie(zmniejsza się stężenie jonów H+), zaczyna przeważać forma o niezjonizowanej grupie NH 3. Gdy ph spada (stężenie H+ rośnie), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.

Aminokwasy różnią się łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów pozostaje niezmieniona. Biorąc pod uwagę właściwości grupy bocznej aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe np. alanina, leucyna i izoleucyna, metionina hydrofilowe: cysteina, tyrozyna, treonina Aminokwasy z łańcuchem bocznym niepolarnym, wykazują tendencję do unikania kontaktu z wodą (posiadają właściwości hydrofobowe) Aminokwasy, których łańcuch boczny jest polarny cechuje hydrofilowość (wykazują powinowactwo do wody)

Podział aminokwasów Bakterie i rośliny potrafią, w większości, same syntetyzować aminokwasy z prostych związków Ludzie i zwierzęta potrafią syntetyzować niektóre aminokwasy np. glicynę, alaninę aminokwasy te nazywamy aminokwasami endogennymi Te aminokwasy, których nie potrafimy sami wytworzyć, które zatem musimy dostarczać z pożywieniem, noszą nazwę aminokwasów egzogennych, np. walina, lizyna Tylko pokarmy pochodzenia zwierzęcego zawierają białka pełnowartościowe, ponieważ zbudowane są ze wszystkich niezbędnych aminokwasów wykorzystywanych przez organizm

Jak powstają białka? W wyniku połączenia cząsteczek aminokwasów powstaje białko. Aminokwasy łączą się między sobą wiązaniem peptydowym, w tworzeniu którego uczestniczy grupa karboksylowa (COOH) jednego aminokwasu i grupą aminową (NH 3 ) kolejnego aminokwasu

Podział białek ze względu na ilość aminokwasów tworzących dane białko W wyniku połączenia dwóch cząsteczek aminokwasów powstaje dipeptyd Połączenie większej liczby aminokwasów prowadzi do powstania polipeptydu Na jednym końcu każdego łańcucha polipeptydowego znajduje się wolna grupa aminowa, na drugim zaś wolna grupa karboksylowa. Wszystkie pozostałe grupy biorą udział w tworzeniu wiązania peptydowego

Struktury białkowe: W strukturze cząsteczek białkowych można wyróżnić cztery poziomy organizacji zwane rzędowością. Wyróżniamy następujące struktury białek: Pierwszorzędową Drugorzędową Trzeciorzędową czwartorzędową

Struktura pierwszorzędowa 1-alanina, 2-walina, 3-seryna, 4-glutaminian,5-cysteina, 6-glutamina, 7-fenyloalanina, 8-metionina, 9-histydyna itd Jest to najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki, jest wyznaczona przez sekwencję - kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana genetycznie

Struktura drugorzędowa Jest to typ przestrzennego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego na skutek tworzenia się wiązań wodorowych. Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek układają się w kształt α-helisy lub struktury arkusza (harmonijki beta).

Struktura trzeciorzędowa Jest efektem pofałdowania i zwinięcia się łańcucha polipeptydowego, mającego już określoną strukturę dwurzędową. Organizację trzeciorzędową białek stabilizują wiązania wodorowe, mostki dwusiarczkowe oraz jonowe i hydrofobowe siły przyciągania pomiędzy grupami bocznymi aminokwasów

Struktura czwartorzędowa Określa wzajemne ułożenie dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych, z których każdy ma już określoną strukturę pierwszo-, drugo-, trzeciorzędową. Strukturę czwartorzędową ma cząsteczka hemoglobiny białko czerwonych krwinek, które bierze udział w transporcie tlenu

Denaturacja białek To trwałe uszkodzenie struktury drugo-, trzecio- i czwartorzędowej, w wyniku czego białko traci swoje właściwości biologiczne Czynniki denaturacji: Wysoka temperatura (powyżej 50 C) promieniowanie rentgenowskie i jonizujące sole metali ciężkich silne kwasy i zasady rozpuszczalniki organiczne

Podział białek Białka proste A)Białka globularne rozpuszczalne w wodzie: - Albuminy - Globuliny - Histony B)Białka fibrylarne włókienkowe - nierozpuszczalne w wodzie: - Kolagen białko tkanki łącznej - Keratyna białko paznokci, włosów - Fibryna powstająca w czasie krzepnięcia krwi Białka złożone(proteidy) Posiadają grupę niebiałkową połączoną z łańcuchem polipeptydowym: - Fosfoproteidy( do łańcucha białkowego dołączona jest reszta kwasu fosforowego) - Glikoproteidy( do łańcucha białkowego dołączone są cukrowce) - Metaloproteidy (do łańcucha białkowego dołączone są metale) - Chromoproteidy (do łańcucha białkowego dołączone są barwniki)

Funkcja białek Są podstawowym materiałem budulcowym komórek i tkanek organizmu Jako tzw. enzymy biorą udział w większości reakcji zachodzących w organizmach żywych Biorą udział w transporcie różnych substancji np. hemoglobina transportuje tlen i częściowo dwutlenek węgla Jako przeciwciała dają odporność organizmowi Są również materiałem energetycznym