Uniwersytet Warszawski Zakład Genetyki

Wielkość: px
Rozpocząć pokaz od strony:

Download "Uniwersytet Warszawski Zakład Genetyki"

Transkrypt

1 Uniwersytet Warszawski Zakład Genetyki Łukasz Szafron Biologia, ewolucja i występowanie czynników transkrypcyjnych z rodziny MADS-box, białek, od których zależy życie wielu organizmów Praca licencjacka wykonana w Zakładzie Genetyki Uniwersytetu Warszawskiego Promotor: dr Agnieszka Dzikowska Warszawa, 2003

2

3 Chciałbym z całego serca podziękować wszystkim tym, których pomoc i dobra rada umożliwiły mi napisanie niniejszej pracy, szczególnie zaś mym rodzicom za cierpliwość i duchowe wsparcie, pani dr Agnieszce Dzikowskiej za fachowe porady i czas, który mi poświęciła, a także pani Danucie Ślepowrońskiej za wyrozumiałość. Wyrazy wdzięczności należą się też wszystkim pracownikom Zakładu Genetyki Uniwersytetu Warszawskiego za stworzenie życzliwej atmosfery, dzięki czemu współpraca z nimi była dla mnie prawdziwą przyjemnością. Łukasz Szafron

4

5 Spis treści Wstęp... 7 Budowa i występowanie białek z rodziny MADS-box... 8 Roślinne białka typu MADS-box cechują się nieco odmienną budową Sekwencje DNA, z którymi wiążą się różne czynniki MADS-box są do siebie bardzo podobne Czynniki transkrypcyjne typu MADS-box wykorzystują różne mechanizmy do zaginania cząsteczki kwasu nukleinowego W przeciwieństwie do SRF, białka ArgRIp, Mcm1p i SQUA zaginają DNA w sposób zależny od sekwencji nukleotydowej Ewolucja białek z domeną MADS-box W analizie filogenetycznej wykorzystuje się różne metody badań Ludzki czynnik odpowiedzi na surowicę krwi (SRF) jest jednym z najlepiej poznanych białek typu MADS-box Białko SRF spełnia w żywej komórce bardzo wiele funkcji Ekspresja genu kodującego ludzki SRF może być aktywowana na kilka różnych sposobów Podrodzina białek TCF, wiążąc się z czynnikiem SRF, zmienia jego właściwości Drożdżowy czynnik transkrypcyjny Mcm1p jest białkiem MADS-box typu pierwszego (MADS I) W regulacji metabolizmu argininy u drożdży uczestniczy czynnik Mcm1p wraz z białkami z grupy ArgRp Podsumowanie Cytowana literatura... 36

6

7 Wstęp Komórki eukariotyczne wymagają do prawidłowego działania znacznie subtelniejszej regulacji niż komórki Procaryota, tj. bakterii i sinic. Zapewne konieczność perfekcyjnej kontroli wszelkich zachodzących w nich procesów spowodowała wykształcenie tak wielu mechanizmów, usprawniających funkcjonowanie tej jakże złożonej struktury. Trzeba też pamiętać, że w przeciwieństwie do bakterii, Eucaryota, to nie tylko organizmy jednokomórkowe, lecz również liczne twory wielokomórkowe, w tym rośliny i zwierzęta. W ich przypadku idea perfekcyjnej regulacji wzrostu i rozwoju nabiera zupełnie nowego znaczenia. Pałeczka okrężnicy (Escherichia coli) ma 10 6 par nukleotydów w swoim genoforze i około 2 tys. genów. Człowiek (Homo sapiens) ma genów ok tys. Są one rozmieszczone w genomie o wielkości 3x10 9 nukleotydów. Porównanie różnic w ilości materiału genetycznego między tymi dwoma organizmami pozwala uzmysłowić sobie trudności, jakie napotyka komórka eukariotyczna, będąc cały czas zmuszoną do nadzorowania ekspresji wszystkich swoich genów - do ich włączania i wyłączania w zależności od bieżącego stanu fizjologicznego i bodźców, jakie do niej docierają z jej wnętrza i z otaczającego ją środowiska. Białka pełnią w żywym organizmie przeróżne funkcje: budują struktury komórki, pełnią rolę enzymów przyspieszających przebieg reakcji chemicznych, u roślin stanowią materiał zapasowy, a ponadto uczestniczą w wielu procesach biologicznych, jako elementy kontrolne i regulacyjne (Brown, 2001; Stryer, 2000). Ekspresja informacji genetycznej w komórce eukariotycznej wymaga bardzo ścisłego nadzoru na każdym z etapów, lecz niewątpliwie kluczową rolę spełnia regulacja pierwszego z nich, tj. transkrypcji. Białka, które nadzorują ten etap ekspresji genów, nazwano czynnikami transkrypcyjnymi. Proteiny te, mimo bardzo zróżnicowanej budowy, spełniają tę samą funkcję pozwalają na efektywną inicjację transkrypcji poszczególnych genów, umożliwiając polimerazie RNA rozpoznanie właściwych sekwencji promotorów i związanie się z nimi. Należy przy tym pamiętać, że w przeciwieństwie do prokariotycznej polimerazy RNA, polimerazy Eucaryota potrzebują czynników transkrypcyjnych, by mogły oddziaływać z DNA. O wielkiej różnorodności protein tego typu najlepiej świadczy fakt, że tylko część z nich ma zdolność wiązania się z kwasem nukleinowym, (inne zaś wykazują powinowactwo do białek budujących tzw. kompleks preinicjacyjny) ( Brown, 2001). Wśród czynników, które uczestniczą w regulacji inicjacji transkrypcji genów eukariotycznych ważną rolę odgrywają białka z domeną MADS (MADS box). O ich kluczowym znaczeniu dla komórek eukariotycznych niech świadczy to, że wspomniana wyżej domena występuje w postaci niemal niezmienionej zarówno u roślin, grzybów, jak i zwierząt. Zatem jest tak silnie konserwowana, że przetrwała ponad miliard lat ewolucji! (Alvarez- Buylla i wsp., 2000) Czynniki transkrypcyjne typu MADS-box można podzielić na 2 odrębne podrodziny, których wyodrębnienie dokonało się zapewne jeszcze przed rozejściem się dróg ewolucyjnych roślin i zwierząt, czyli ok. 1mld. lat temu (Alvarez-Buylla i wsp., 2000) Do jednej z nich należą m.in.: ludzki czynnik odpowiedzi na surowicę krwi (SRF), czynnik odpowiedzialny za zmianę typu płciowego u drożdży oraz kontrolujący cykl komórkowy u tych organizmów (Mcm1p), czy wreszcie, również drożdżowy, czynnik ArgRIp (Arg80p), który wraz z Mcm1p oraz białkami ArgRIIp (Arg81p) i ArgRIIIp (Arg82p) reguluje metabolizm argininowy u tych jednokomórkowych grzybów. Do tej podrodziny można też zapewne zaliczyć niektóre roślinne białka z domeną MADS, takie jak: AGL34-like, AGL30 i AGL33 pochodzące z rzodkiewnika (Arabidopsis thaliana) (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). 7

8 Inne roślinne białka MADS, podobnie jak niektóre białka zwierzęce (np. MEFA-D), należą do drugiej podrodziny. Wreszcie znane są i takie proteiny typu MADS, których nie sposób zaklasyfikować do którejkolwiek ze wspomnianych grup (Alvarez-Buylla i wsp., 2000; Johansen i wsp., 2002). Celem tej pracy jest ukazanie bogactwa budowy i funkcji białek z domeną MADS, ze szczególnym uwzględnieniem pierwszej podrodziny tych czynników transkrypcyjnych MADS I, do której zaliczono wspomniane już wyżej czynniki: Mcm1p, SRF i ArgRIp. Budowa i występowanie białek z rodziny MADS-box Do rodziny MADS-box zaliczamy pewną grupę czynników transkrypcyjnych odpowiedzialnych za regulację wielu procesów zachodzących w komórkach eukariotycznych. O nieprzeciętnej roli, jaką białka MADS spełniają w żywych organizmach niech świadczy fakt, że spotyka się je zarówno u roślin, zwierząt, jak i grzybów (Shore i Sharrocks, 1995). Na nie mniejszą uwagę zasługuje też fakt, że proteiny te, mimo iż izolowane z istot tak różnych jak rzodkiewnik, drożdże, czy człowiek, cechują się wielkim podobieństwem budowy i funkcji (Shore i Sharrocks, 1995). Białka typu MADS-box można podzielić na dwie grupy. Pierwszą reprezentują proteiny, które w swej budowie i sposobie oddziaływania z DNA przypominają ludzki czynnik odpowiedzi na surowicę krwi SRF. Nadano im wspólną nazwę białek MADS-box typu pierwszego (MADS I). Grupa druga skupia proteiny, które są zbudowane podobnie, jak czynnik MEF2, pochodzący z komórek człowieka. Zaliczane tu białka nazywane są też MADS II (Shore i Sharrocks, 1995). Wszystkie czynniki transkrypcyjne z rodziny MADS-box są kodowane przez geny zawierające konserwowaną ewolucyjnie sekwencję DNA złożoną z ok. 182 par zasad, której ekspresja daje charakterystyczną domenę białkową określaną jako MADS-box (Alvarez- Buylla i wsp., 2000; Shore i Sharrocks, 1995; West i wsp., 1998) (Johansen i wsp., 2002) Jej nazwa odwołuje się do czterech najwcześniej poznanych protein, posiadających tę domenę: drożdżowego Mcm1p, roślinnych AG i DEFA oraz znalezionego w komórkach zwierzęcych SRF (Shore i Sharrocks, 1995). Domenę MADS tworzy ciągła sekwencja około aminokwasów (Norman i wsp., 1988; Mueller i Nordheim, 1991), z czego pierwszych 56 reszt, licząc od końca N, jest silnie konserwowanych w białkach tego typu (region ten nazwano rdzeniem domeny MADSbox). W obrębie rdzenia jest aż 9 reszt aminokwasowych identycznych u wszystkich przedstawicieli tej rodziny, a kolejnych 9 występuje u większości (Shore i Sharrocks, 1995). Co ciekawe, w sekwencji żadnego z poznanych białek MADS nie znaleziono insercji, w tym regionie. Świadczy to zapewne o tym, że nie tylko sam motyw sekwencji, lecz także struktura II-rzędowa domeny N MADS-box helisa α Gly Region hydrofobowy Oddziaływania białko - białko Wiązanie DNA Dimeryzacja Region zmienny Rys. 1. Schemat budowy białek z rodziny MADS-box, wg: Shore i Sharrocks, W regionie zmiennym, położonym na C-końcu, zależnie od typu białka, może występować domena SAM, MEF2 lub I (szczegóły w tekście). C 8

9 MADS-box odgrywa zasadniczą rolę w funkcjonowaniu tych czynników transkrypcyjnych. Dowiedziono także, iż rdzeń białka MADS stanowi najmniejszą strukturę, która jest w pełni funkcjonalna i wykazuje wszystkie cechy typowej proteiny z tej rodziny. Może więc oddziaływać z DNA, ma zdolność dimeryzacji, jak również wiązania się z innymi czynnikami, które in vivo warunkują swoistość działania poszczególnych białek z domeną MADS-box (Norman i wsp., 1988; Chai i Tarnawski, 2002). W obrębie wspomnianej domeny opisano dwa regiony spełniające odmienne funkcje. Pierwszy położony jest bliżej N-końca i odpowiada za zdolność białek z rodziny MADS do wiązania się z DNA. Drugi warunkuje możliwość dimeryzacji, tak charakterystyczną dla części protein tego typu i jest zlokalizowany na końcu C domeny MADS-box (Shore i Sharrocks, 1995; Norman i wsp., 1988). Domenę MADS-box tworzą aminokwasy niepolarne, co nadaje jej właściwości hydrofobowe. Region oddziałujący z DNA charakteryzuje się ponadto znaczną przewagą prostych reszt aminokwasowych (Shore i Sharrocks, 1995). N-końcowy fragment tej domeny ma budowę α-helikalną, co najprawdopodobniej pozwala mu wiązać się z cząsteczką kwasu nukleinowego, zaś koniec C tworzy strukturę hydrofobowej β-wstążki, dzięki czemu ułatwione jest formowanie homo- lub heterodimru złożonego z 2 białek MADS (Sharrocks i wsp., 1993). Lokalizacja domeny MADS w obrębie białka jest zmienna, i choć często występuje ona na końcu N, w niektórych przypadkach jej inne położenie jest kluczowe dla aktywności białka. Przykładowo, w drożdżowym czynniku transkrypcyjnym ArgRIp znajdujemy ją przy końcu C, podczas gdy w ludzkim SRF leży ona w środku sekwencji, między 132, a 222 aminokwasem (Norman i wsp., 1988; Shore i Sharrocks, 1995 i Sharrocks, 1995; Chai i Tarnawski, 2002). Udowodniono, że brak N-końcowej sekwencji poprzedzającej domenę MADS w białku SRF, jak i niektóre mutacje punktowe w jej obrębie, skutkują zaburzeniami swoistości wiązania SRF z DNA (Sharrocks i wsp., 1993). Wciąż trwają spory, co do roli, jaką miałby spełniać fragment białka SRF położony za domeną MADS-box (na końcu C). Jedną z funkcji, jakie się czasem przypisuje tej strukturze mogłoby być pośredniczenie w dimeryzacji dwóch białek MADS (Sharrocks i wsp., 1993; Pollock, Treisman, 1991). W miejscu, gdzie w sekwencji aminokwasowej rdzenia domeny MADS-box stykają się ze sobą: motyw wiążący DNA oraz motyw umożliwiający formowanie dimeru, u wszystkich dotychczas poznanych przedstawicieli tej rodziny białek występuje silnie konserwowana reszta glicyny. Wprowadzenie w jej miejsce jakiegokolwiek innego aminokwasu powoduje osłabienie oddziaływań badanej domeny z DNA, tym silniejsze, im dłuższy łańcuch boczny ma dodany aminokwas (Sharrocks i wsp., 1993). Stwierdzono też, że białka z rodziny MADS mają skłonność do tworzenia struktur multimerycznych, np. SRF, czy kontrolujący rozwój mięśni MEF2 (Norman i wsp., 1988; Pollock i Treisman, 1991; McDermott i wsp., 1993; Martin i wsp., 1994). Jak się okazuje, nie muszą to bynajmniej być jedynie homodimery, ponieważ liczne prace z tej dziedziny dowiodły, że przynajmniej w części opisanych przypadków jest możliwe tworzenie form heterodimerycznych. Przykładowo, SRF potrafi się wiązać Mcm1p i ArgRIp, dając z tymi proteinami trwałe kompleksy (Mueller i Nordheim, 1991). Typ domeny MADS wspólny dla tych 3 białek nazwano więc domeną SAM (Shore i Sharrocks, 1995) i choć wspomniane czynniki łatwo łączą się ze sobą w formy dimeryczne, nie udało się uzyskać ich kompleksów z białkami MADS typu drugiego, np. z MEF2 (Pollock, Treisman, 1991). Cechą charakterystyczną eukariotycznych czynników transkrypcyjnych, a więc i białek z rodziny MADS-box, jest tzw. budowa modułowa, oznacza to, że złożone są one z kilku odrębnych domen pełniących odmienne funkcje. Prócz opisanego powyżej rdzenia, w proteinach typu MADS znaleziono kilka innych modułów (domen), pozwalających im 9

10 oddziaływać z DNA, dimeryzować, wiązać się z innymi czynnikami, tworząc tzw. kompleks preinicjacyjny w obrębie sekwencji promotorowej, ale także podlegać ścisłej regulacji przez nadrzędne mechanizmy utrzymujące homeostazę i właściwy stan fizjologiczny komórki. Dzięki temu możliwa jest wydajna, szybka i swoista kontrola aktywności wszystkich białek typu MADS. Jednym z takich modułów jest domena aktywatorowa, charakterystyczna dla wszystkich czynników transkrypcyjnych. W białku SRF leży ona na C-końcu i, jak stwierdzono, działa bez zarzutu zarówno w żywej komórce, jak i in vitro (Prywes i Zhu, 1992; Johansen i Prywes, 1993; Liu i wsp., 1993). Co ciekawe, SRF zawiera dodatkowe 2 domeny, które są tak rozmieszczone, że zachodzą na obszar, którym czynnik ten oddziałuje z DNA, co pozwala na pełniejszą kontrolę jego aktywności (Johansen i Prywes, 1993). Drożdżowe białko Mcm1p też posiada domenę aktywacyjną, która, podobnie jak w SRF, zlokalizowana jest C-terminalnie, lecz w przeciwieństwie do niego zbudowana jest z 2 części pełniących różne funkcje. Jeden region charakteryzuje się tym, że jest bogaty w aminokwasy kwaśne i odpowiada za regulację genów typu płciowego α u drożdży. Drugi zaś, będąc bogatym w glutaminę, warunkuje ogólną zdolność czynnika Mcm1p do aktywacji transkrypcji (Christ i Tye, 1991). Jak już wyżej wspomniano, koniec N białka SRF pełni ważną funkcję w regulacji jego aktywności, wpływając na powinowactwo proteiny do DNA. W tym regionie rozmieszczone są bowiem specyficzne reszty aminokwasowe, rozpoznawane przez kinazę kazeinową II i pp90 rsk (Manak i Prywes, 1991; Rivera i wsp., 1993). Enzymy te przeprowadzają fosforylację, która zmienia kinetykę i powinowactwo wiązania czynnika SRF do DNA (Manak i wsp., 1990; Marais i wsp., 1992). helisa α Gly region hydrofobowy SRF_human (141) Mcm1_yeast (16) Arg80_yeast (78) SRF_drome (165) SRF_chick (8) SRF_xenla (96) MAP1_schpo (18) AG13_arath (1) FLC_arath (1) AG14_arath (1) CMB2_diaca (1) FBP1_pethy (1) GLOB_antma (1) MAD1_pethy (1) AGL6_arath (1) Rys. 2. Przyrównanie 15 sekwencji aminokwasowych różnych białek MADS-box wskazuje na ich wzajemne podobieństwo. Jak widać, niektóre regiony są silnie konserwowane w białkach z tej rodziny tak u roślin, jak i u grzybów i zwierząt. Analizę wykonano w ramach niniejszej pracy przy użyciu programu ClustalX (1.81). Liczby w nawiasach oznaczają pozycję pierwszej pokazanej reszty aminokwasowej w całkowitej sekwencji danego białka. Skala u dołu określa numery reszt aminokwasowych najbardziej wysuniętej na lewo sekwencji SRF_drome. Na ilustracji zaznaczono silnie konserwowane regiony sekwencji. 10

11 Nie można wreszcie zapomnieć o roli białek współuczestniczących z proteinami MADS w formowaniu kompleksu preinicjacyjnego. Jak się wydaje, właśnie dzięki oddziaływaniom pomiędzy różnymi czynnikami transkrypcyjnymi osiągana jest w komórce wysoka swoistość powstających kompleksów, zwłaszcza że sekwencje DNA rozpoznawane przez poszczególne białka z rodziny MADS-box są bardzo do siebie podobne (Sprague, 1990; Dolan i Fields, 1991; Treisman i Ammerer, 1992; Janet Mead i wsp., 2002; Dubois i Messenguy, 1991; Messenguy, Dubois, 2000; Dzikowska i wsp., 2003). Roślinne białka typu MADS-box cechują się nieco odmienną budową W komórkach zwierząt i grzybów opisano 2 typy protein z rodziny MADS. Jak już wyżej wspomniano, do pierwszego z nich zaliczono m.in. ludzki czynnik SRF oraz występujący u drożdży Mcm1p. Drugi typ grupuje białka spokrewnione ewolucyjnie z MEF2. Klasyfikacja roślinnych czynników transkrypcyjnych posiadających domenę MADS wciąż przysparza badaczom wielu problemów, także i z tego powodu, że części z nich nie sposób zaliczyć do któregokolwiek z istniejących typów. (Johansen i wsp., 2002; Alvarez- Buylla i wsp., 2000). Ukończone niedawno sekwencjonowanie genomu A. thaliana dostarczyło wielu nowych informacji o budowie, funkcjonowaniu i różnorodności tej grupy protein w komórkach roślinnych (Jack, 2001). Wiele roślinnych białek z rodziny MADS, oprócz charakterystycznej dla wszystkich czynników tego typu domeny MADS-box, zawiera jeszcze jeden konserwowany ewolucyjnie motyw sekwencji aminokwasowej, tzw. K-box, którego nazwa pochodzi od jego podobieństwa do domeny typu coiled coil, znanej ze zwierzęcej keratyny (Shore i Sharrocks, 1995). K-box jest złożony z około 80 reszt aminokwasowych (co odpowiada mniej więcej parom zasad w DNA kodującego go genu) i, jak sugerują badania, może on mieć wpływ na proces dimeryzacji roślinnych białek MADS (Mizukami i wsp., 1996; West i wsp., 1998; Davies i Schwarz-Sommer, 1994). Domeny MADS-box i K- box są rozdzielone krótką, 30 aminokwasową sekwencją, którą nazwano regionem I (ang. intervening region). Jest ona znacznie słabiej konserwowana ewolucyjnie niż wspomniane powyżej domeny (Alvarez-Buylla i wsp., 2000; Johansen i wsp., 2002). MADS-box jest zwykle zlokalizowany na N-końcu, K-box zaś leży w jego środkowej części. W proteinach tego typu obserwuje się jeszcze położony C-terminalnie fragment sekwencji aminokwasowej, który, jak się zakłada, może spełniać funkcję domeny transaktywacyjnej (Riechmann i Meyerowitz, 1997). Wszystkim czynnikom transkrypcyjnym zbudowanym w taki właśnie sposób nadano wspólną nazwę MIKC lub MIK (MADS-box; region I; K-box oraz domena na końcu C) (Johansen i wsp., 2002). O dużej zachowawczości opisanej wyżej sekwencji najlepiej świadczy fakt, że białka MIKC spotyka się u wszystkich roślin lądowych, łącznie z mszakami (Krogan i Ashton, 2000). Co więcej, ostatnio dowiedziono, że kodujące je geny u różnych organizmów charakteryzują się takim samym układem intronów i egzonów (Yanofsky i wsp.,1990; Krogan i Ashton, 2000; Theissen i wsp.,1995; Ma i wsp., 1991). Gdy przed 11 laty poznano mechanizm rozwoju organów roślinnych (Schwarz- Sommer i wsp., 1992), zwrócono baczną uwagę na homeotyczną funkcję białek z rodziny MADS-box, polegającą na kontrolowaniu tego jakże złożonego procesu. W ten właśnie sposób powstał model opisujący mechanizm kształtowania się kwiatów u roślin wyższych, tj. słupków, pręcików, płatków korony i działek kielicha, nazywany też modelem ABC (Bowman i Meyerowitz, 1991; Bowman i wsp., 1991; Pelaz i wsp., 2000). Proteiny typu MADS-box uczestniczące w formowaniu wymienionych organów roślinnych zostały podzielone na klasy A, B oraz C. 11

12 Na koniec warto wspomnieć, że nie wszystkie roślinne białka MADS można zaliczyć do typu MIKC, ponieważ u wielu z nich, zwłaszcza tych poznanych po zsekwencjonowaniu genomu rzodkiewnika (Jack, 2001), obserwuje się istotne różnice w budowie, np. brak domeny K-box. Nietrudno się domyślić, że bynajmniej nie ułatwia to ich klasyfikacji i wszelkich analiz filogenetycznych (Alvarez-Buylla i wsp., 2000; Johansen i wsp., 2002). Sekwencje DNA, z którymi wiążą się różne czynniki MADS-box są do siebie bardzo podobne Ten fakt nie powinien nikogo dziwić, gdyż podobieństwo domen wiążących cząsteczkę kwasu nukleinowego musi oznaczać, że ich powinowactwo do DNA również będzie zbliżone (lecz nie jednakowe) (Shore i Sharrocks, 1995). Charakterystyczna sekwencja nukleotydowa, rozpoznawana przez czynniki transkrypcyjne z rodziny MADS-box ma długość ok. 10 par zasad, a znaleziono ją w promotorach i wzmacniaczach wielu genów, kontrolowanych przez białka MADS (Sprague, 1990; Dolan i Fields, 1991; Treisman, 1990). Kilka lat temu ustalono sekwencję najwyższej zgodności dla miejsca wiązania paru czynników transkrypcyjnych typu MADS-box (Pollock i Treisman, 1990; Pollock i Treisman, 1991; Wynne i Treisman, 1992; Huang i wsp., 1993). Dla SRF, na przykład, przedstawia się on następująco: A T T A A T G CC TATA GG, podczas gdy w Mcm1p wygląda tak: CC NN G T A C t t A a Litery N w powyższych wzorach oznaczają, że w danej pozycji ze zbliżonym prawdopodobieństwem może wystąpić każdy nukleotyd. Małe litery wskazują, iż prawdopodobieństwo pojawienia się takiej zasady azotowej w opisanym położeniu wynosi 8-24%. Z kolei użycie wielkich liter świadczy o tym, że przedstawiony nukleotyd znaleziono w ponad 30% naturalnych sekwencji wiążących dane białko (Shore i Sharrocks, 1995). Warto zwrócić uwagę na symetrię pokazanych wyżej sekwencji. Wynika ona a faktu, że czynniki MADS-box często tworzą dimery i w tej postaci wiążą się z DNA, co już wyżej opisano (Shore i Sharrocks, 1995; Norman i wsp., 1988; Chai i Tarnawski, 2002). Niektórym z lepiej poznanych sekwencji nukleotydowych nadano swoiste dla nich nazwy, dlatego obszar, w którym do DNA przyłącza się SRF bywa także nazywany CArGbox czy SRE (Serum Response Element). Podobnie region cząsteczki kwasu nukleinowego wiążący Mcm1p jest niekiedy określany mianem P-box. Na przykładzie SRF dowiedziono, że białka typu MADS oddziałują poprzez większy rowek zarówno z otaczającymi miejsce wiązania resztami G/C, jak również ze środkowym rejonem sekwencji bogatym w pary A/T (Dalton i Treisman, 1992). Ustalono też, że budowa obszarów wiążących czynniki transkrypcyjne MADS-box ma związek z wykazywaną przez nie zdolnością zaginania cząsteczek kwasu nukleinowego (Gustafson i wsp., 1989). Dalsze badania tego zjawiska pokazały, iż do wywołania zagięcia DNA wystarczy dołączenie doń samej tylko domeny wiążącej kwas nukleinowy (Shore i Sharrocks, 1995). Przed kilkunastoma laty zauważono, że w rejonach promotorowych wielu drożdżowych genów (będących dzikimi allelami) występuje jedynie połowa sekwencji rozpoznawanej przez białko Mcm1p, a mimo to powinowactwo proteiny do cząsteczki kwasu nukleinowego nie jest zaburzone (Passmore i wsp., 1989). Kończąc rozważania na temat sekwencji DNA, z którymi oddziałują czynniki z rodziny MADS-box, nie sposób nie wspomnieć o pewnych odstępstwach od przyjętego schematu, zwłaszcza tych charakterystycznych dla podrodziny RSRF/MEF2. Obszary DNA, z którym te białka się wiążą są co prawda bogate w pary A/T, ale brak w nich 12

13 dwunukleotydowych reszt GG i CC otaczających rozpoznawane miejsce. W zamian występują silnie konserwowane układy trójkowe: CTA i TAG. Sekwencja najwyższej zgodności dla miejsca wiążącego czynniki z podrodziny RSRF/MEF2 wygląda więc następująco: CTA(A/T) 4 TAG (Pollock i Treisman, 1991; Shore i Sharrocks, 1995). Czynniki transkrypcyjne typu MADS-box wykorzystują różne mechanizmy do zaginania cząsteczki kwasu nukleinowego Niektóre czynniki transkrypcyjne wiążąc się z DNA, indukują w nim charakterystyczne zagięcia szkieletu cukrowo-fosforanowego, przez co tak zmieniają strukturę przestrzenną kwasu nukleinowego, że możliwe się staje przyłączenie doń kolejnych białek regulacyjnych. Tak powstaje kompleks preinicjacyjny. (Brown, 2001) Faktem jest, że do tej właśnie grupy czynników transkrypcyjnych należą proteiny z domeną MADS-box. Ich przyłączeniu do DNA towarzyszy wspomniane odkształcenie cząsteczki kwasu nukleinowego, które zależnie od czynnika, a czasem także sekwencji nukleotydowej, może być większe lub mniejsze (West i wsp., 1997; West i Sharrocks, 1999). Zdolność indukowania zagięć w DNA jest niewątpliwie cechą charakterystyczną tych białek, niemniej należy pamiętać, że i proteiny należące do innych rodzin, jak np. bzip, mogą wykazywać podobne właściwości (Kerppola i Curran, 1997). Jakkolwiek odkształcają one DNA w znacznie mniejszym stopniu niż np. SRF (Hagerman, 1996; West i Sharrocks, 1999). Badania prowadzone na białkach MADS-box dowodzą, że powodowane przez nie zagięcie cząsteczki DNA jest kluczowe dla ich funkcji (Shore i Sharrocks, 1995; West i Sharrocks, 1999). I choć każda proteina typu MADS zagina cząsteczkę kwasu nukleinowego w miejscu wiązania, to jednak stopień odkształcenia DNA, jak i mechanizmy, które do tego prowadzą są różne u poszczególnych przedstawicieli tej rodziny. Jedne białka tego typu powodują dość znaczne zagięcie cząsteczki kwasu nukleinowego, np. ludzki SRF (Pellegrini i wsp., 1995; Gustafson i wsp., 1989; Shore i Sharrocks, 1995), drożdżowy czynnik Mcm1p (Tan i Richmond, 1988; Smith i wsp., 1995), występujące u rzodkiewnika (A. thaliana): AP1, AG, PI/AP3 (Riechmann i wsp., 1996) czy pochodzące z Antirrhinum majus SQUA, PLE i DEF/GLO (West i wsp., 1998). Inne, jak należące do MADS II białko MEF2A, wywołują jedynie nieznaczne zagięcie cząsteczki DNA (West i wsp., 1997). Różnice w oddziaływaniu między tymi białkami a kwasem nukleinowym mogą zatem decydować o odmienności spełnianych przez nie funkcji (Acton i wsp., 1997). Na nie mniejszą uwagę zasługuje fakt, że o możliwości zaginania cząsteczki kwasu nukleinowego przez różne czynniki transkrypcyjne decyduje pojedyncza reszta aminokwasowa położona w obrębie domeny MADS-box, np. lizyna 154 w SRF (K154) czy też reszta kwasu glutaminowego (E14) w MEF2A (West i wsp., 1997). Niezaprzeczalny jest również związek pomiędzy stopniem powinowactwa proteiny do DNA, a wielkością powodowanego zagięcia (West i wsp., 1997). Jak dowiedziono, mechanizmy pozwalające proteinom z rodziny MADS-box indukować odkształcenie podwójnej helisy DNA są w pewnym stopniu konserwowane pomiędzy różnymi gatunkami (West i Sharrocks, 1999). Należy wszakże pamiętać o pewnych zasadniczych różnicach, kluczowych dla roli, jaką każde z tych białek spełnia w żywej komórce. Na przykład, zdolność zaginania DNA przez roślinny czynnik transkrypcyjny SQUA jest w znacznym stopniu uzależniona od sekwencji kwasu nukleinowego, z którym to białko się wiąże, podczas gdy aktywność ludzkiego SRF wydaje się nie podlegać takim zależnościom (West i Sharrocks, 1999). Zazwyczaj, opisując indukowane przez białka MADS zagięcie cząsteczki DNA, przedstawia się mechanizm charakterystyczny dla ludzkiego czynnika SRF, a więc i innych 13

14 protein typu pierwszego, jednocześnie pomijając całą grupę czynników spokrewnionych z MEF2A-D, zaliczanych do MADS II, których oddziaływanie z cząsteczką kwasu nukleinowego znacząco się różni (Gustafson i wsp., 1989; Pellegrini i wsp., 1995; Shore i Sharrocks, 1995; West i wsp., 1997). Porównanie wartości kąta odkształcenia cząsteczki DNA (N10), pojawiającego się po związaniu przez nią kilku różnych czynników transkrypcyjnych, pokazuje, że poszczególne białka, oddziałując z DNA, w niejednakowym stopniu zmieniają strukturę przestrzenną rejonów promotorowych i wzmacniaczy genów, z którymi się wiążą (Acton i wsp., 1997; West i Sharrocks, 1999). Jak już wyżej wspomniano, takie proteiny, jak: SRF, SQUA, Mcm1p czy ArgRIp znacznie silniej zaginają cząsteczkę DNA niż np. MEF2A-D (patrz rys. 3.). Nie sposób nie wspomnieć w tym Rys. 3. Białka MADS-box w różnym stopniu zaginają tę samą cząsteczkę DNA, wg: West i wsp.,!997. miejscu, że sekwencja kwasu nukleinowego, do którego przyłącza się białko, ma w wielu przypadkach znaczący wpływ na wielkość powstającego zagięcia. Taką zależność zauważono m.in. dla Mcm1p i ArgRIp, które związane z palindromiczną sekwencją QPPAL powodują wyraźne zagięcie cząsteczki kwasu nukleinowego, podczas gdy ich przyłączenie do sekwencji genu N10 odkształca DNA w znacznie mniejszym stopniu. Roślinne białko SQUA charakteryzuje się podobnymi właściwościami. W przeciwieństwie do protein opisanych powyżej czynnik SRF, wiążąc się z kwasem nukleinowym, zagina jego cząsteczkę w sposób niezależny od sekwencji nukleotydowej (West i Sharrocks, 1999). Analiza stopnia zagięcia tej samej cząsteczki DNA (N10) przez różne czynniki transkrypcyjne z rodziny MADS-box dowodzi, że najsilniejsze odkształcenia powstają w DNA po przyłączeniu czynnika SRF, inne zaś proteiny w mniejszym stopniu zmieniają jego strukturę przestrzenną (West i Sharrocks, 1999). Kilka lat temu dowiedziono, że o zdolności indukowania zagięć cząsteczki DNA, tak charakterystycznej dla białek MADS, decydują nie całe domeny, lecz pojedyncze reszty aminokwasowe (West i wsp., 1997). Na przykład, dla SRF taką kluczową resztą jest lizyna 154 (K154), która jednocześnie jest 14 aminokwasem budującym domenę MADS-box w tym białku. Dla innych protein typu pierwszego również znaleziono pojedyncze reszty aminokwasowe, których obecność warunkuje możliwość generowania przez nie zagięć w DNA. Co ciekawe, także w MEF2A, które przecież należy do MADS II, funkcję tę spełnia 14 z kolei aminokwas wchodzący w skład domeny MADS-box (tak samo, jak w SRF). Udowodniono nawet, że zamiana owej 154 lizyny w SRF, czyli reszty obdarzonej ładunkiem dodatnim, na aminokwas kwaśny- taki bowiem występuje w MEF2- powoduje wyraźne zmniejszenie stopnia zagięcia cząsteczki DNA, pomimo przyłączenia do niej białka SRF (West i wsp., 1997). Także zamiana 191 reszty treoniny, która w strukturze przestrzennej SRF sąsiaduje z K154, na obdarzony ładunkiem ujemnym glutaminian (T191E) wiąże się z poważnym ograniczeniem zdolności tego czynnika transkrypcyjnego do zaginania DNA. Dzieje się tak, bo opisywana reszta treoniny uczestniczy w bezpośrednim oddziaływaniu białka SRF ze szkieletem fosforanowym cząsteczki DNA (West i Sharrocks, 1999). Kolejne reszty aminokwasowe pozwalające proteinie SRF skutecznie indukować zagięcia w DNA oddziałują na środkową część sekwencji SRE (CArG-box), jak też na 14

15 otaczające ją nukleotydy GG w pozycji ±4 i ±5 (Pellegrini i wsp., 1995). Dwa najważniejsze aminokwasy związane z tworzeniem zagięć w środkowym regionie sekwencji SRE to lizyny: K170 oraz K171. Obie one biorą zapewne udział w tworzeniu i stabilizowaniu zagięcia cząsteczki DNA spowodowanego przyłączeniem do niej białka SRF dzięki oddziaływaniom elektrostatycznym dodatnio naładowanych łańcuchów bocznych lizyny z obdarzonym ujemnym ładunkiem elektrycznym szkieletem cukrowo-fosforanowym cząsteczki DNA. Niewątpliwie ważną rolę w tym procesie pełnią też aminokwasy K51 i K53, będące częścią charakterystycznej struktury II-rzędowej nazywanej pętlą β (West i Sharrocks, 1999) W przeciwieństwie do SRF, białka ArgRIp, Mcm1p i SQUA zaginają DNA w sposób zależny od sekwencji nukleotydowej Jak sugerują wyniki badań, przeprowadzonych na kilku czynnikach transkrypcyjnych posiadających domenę MADS-box, nie bez znaczenia dla ich aktywności jest sekwencja nukleotydowa, z którą dane białko się wiąże. Zatem takie proteiny, jak Mcm1p, ArgRIp czy SQUA będą w mniejszym lub większym stopniu zaginały różne cząsteczki DNA, zależnie od ich sekwencji (West i wsp., 1998; West i Sharrocks, 1999). SQUA, na przykład, dość silnie zagina DNA, gdy się zwiąże z palindromiczną sekwencją QPPAL, podczas gdy jego połączenie z SRE genu c-fos (miejscem wiązania SRF, charakterystycznym dla wszystkich genów zależnych od tego czynnika transkrypcyjnego) prowadzi jedynie do nieznacznego odkształcenia cząsteczki kwasu nukleinowego (West i Sharrocks, 1999). Już od jakiegoś czasu wiadomo, że Mcm1p wiążąc się z symetryczną cząsteczką kwasu nukleinowego indukuje jej zagięcie zależne od obecności reszt tymidynowych (T) w pozycji -7 i reszt adeninowych (A) w pozycji +7, licząc od środka sekwencji wiążącej białko (Acton i wsp.,1997). Wyżej wspomniano, że czynnik transkrypcyjny SQUA wiążąc się z SRE, niezbyt mocno zagina cząsteczkę DNA, co jak się okazuje, ma związek z brakiem rzeczonych reszt tymidynowych i adeninowych. Dzięki ukierunkowanej mutagenezie udało się bowiem uzyskać takie sekwencje SRE, które w pozycji +7 i -7 miały odpowiednio nukleotydy A i T. Przeprowadzono następnie badania, które dowiodły, że tak zmutowane sekwencje DNA są znacznie silniej zaginane przez białko SQUA niż sekwencje typu dzikiego (West i Sharrocks, 1999). Wynik ten wyraźnie wskazuje na istnienie podobieństw w sposobie oddziaływania z DNA pomiędzy różnymi białkami z rodziny MADS-box. Jak już wyżej zauważono, w każdej proteinie typu MADS-box występują specyficzne reszty aminokwasowe, które pozwalają tym czynnikom transkrypcyjnym wiązać się z DNA, a następnie indukować charakterystyczne zmiany struktury przestrzennej cząsteczki kwasu nukleinowego. Niejednokrotnie odkształcenia te są niezbędne, by powstał aktywny kompleks preinicjacyjny i mogła się rozpocząć transkrypcja genu położonego poniżej (Acton i wsp., 1997). Takimi kluczowymi aminokwasami w białku SRF okazały się być: położona na N- końcu domeny MADS-box lizyna K154; oddziałujące ze środkowym obszarem sekwencji SRE lizyny K170 i K171; treonina T191, jak również niektóre aminokwasy budujące wspomnianą już pętlę β, zwłaszcza K51 oraz K53 (West i wsp., 1997). Biorąc pod uwagę fakt, że wiele białek typu MADS wykazuje inne niż SRF mechanizmy oddziaływania z DNA, (różnice objawiają się m.in. zaginaniem cząsteczki kwasu nukleinowego zależnym od jego sekwencji nukleotydowej), przeprowadzono analizy mające na celu poznanie przyczyn tych odmienności (West i Sharrocks, 1999). W badaniach wykorzystano czynnik transkrypcyjny SQUA pochodzący z A. majus. W białku tym występują pewne reszty aminokwasowe, które już wcześniej opisano dla ludzkiego SRF i które, jak ustalono, spełniają kluczową rolę w kształtowaniu jego aktywności. W SQUA znaleziono więc zarówno K51, K53, jak również inną lizynę, 15

16 charakterystyczną dla zwierzęcych MADS-box, K14. Jednakże badacze zwrócili szczególną uwagę na resztę lizyny K9, która nie jest konserwowana wśród zwierzęcych SRF, mimo że w białku SQUA zdaje się spełniać dość ważną funkcję. Jak się bowiem okazało, mutacja punktowa polegająca na zamianie tej lizyny (na A, E lub Q) poważnie ogranicza zdolności wiązania się SQUA z DNA. Podobnie negatywny wpływ na jego aktywność miały mutacje wprowadzone w obrębie K51 i K53, podczas gdy substytucja reszty K14 spowodowała mniej widoczne zaburzenia w oddziaływaniu proteiny z kwasem nukleinowym. Zastąpienie odpowiednich reszt lizyny w cząsteczce Mcm1p aminokwasami o charakterze kwaśnym prowadziło do podobnych zmian w aktywności białka (West i Sharrocks, 1999). Zarówno w białku SQUA, jak i w Mcm1p nie obserwuje się większego wpływu lizyny K14 na ich zdolność do indukowania zagięć w DNA. Fakt ten stawia te białka w wyraźnej opozycji do czynnika SRF, dla którego lizyna K154 (K14) jest jednym z najważniejszych aminokwasów, decydującym o możliwości odkształcania cząsteczki kwasu nukleinowego, dzięki czemu może następnie powstać kompleks preinicjacyjny. W świetle tych dowodów postuluje się, że SQUA i Mcm1p mogą w podobny sposób oddziaływać z DNA i zaginać jego cząsteczkę, wykorzystując zbliżone mechanizmy. Podstawowa różnica strukturalna między SRF a Mcm1p polega na tym, że w białku Mcm1p lizyna K14, wchodząca w skład domeny MADS-box, nie kontaktuje się z DNA, inaczej niż K154 w SRF. Ponadto w białku Mcm1p (a być może także w SQUA) występują specyficzne reszty aminokwasowe, K38, V34, S37, T66, które poprzez hydrofobowe interakcje z cząsteczką kwasu nukleinowego wywołują, a następnie stabilizują zagięcie DNA (Tan i Richmond, 1998; West i Sharrocks, 1999). Jak już wspomniano, Mcm1p, ArgRIp oraz SQUA w różnym stopniu zaginają cząsteczkę DNA, zależnie od jej sekwencji nukleotydowej. Różnią się tym wyraźnie od SRF, który w bardzo zbliżony sposób odkształca wszystkie cząsteczki kwasów nukleinowych, z którymi się wiąże. W przypadku symetrycznych sekwencji DNA wiążących Mcm1p czy SQUA kluczową rolę w determinacji stopnia zagięcia szkieletu cukrowo-fosforanowego cząsteczki odgrywają nukleotydy A i T znajdujące się odpowiednio w pozycji +7 i -7 (Acton i wsp., 1997). Przypuszczalnie w cząsteczkach tych występują także inne charakterystyczne reszty nukleotydowe, co umożliwia im dokładną regulację kąta zagięcia DNA po jego związaniu z odpowiednim czynnikiem transkrypcyjnym (West i Sharrocks, 1999; Tan i Richmond, 1998). Warto tu wspomnieć, że opisane już wyżej reszty lizyny K51 oraz K53 pełnią w białku SQUA rolę swoistych czujników pozwalających tej proteinie właściwie reagować na obecność nukleotydów A i T w pozycjach ±7 lub na ich brak (West i Sharrocks, 1999). Wreszcie, nie sposób pominąć faktu, iż możliwość indukowania odkształceń w cząsteczce kwasu nukleinowego jest uzależniona od wcześniejszego jego związania z białkowym czynnikiem transkrypcyjnym. Nic więc dziwnego, że te same reszty aminokwasowe, które odgrywają kluczową rolę w tworzeniu zagięć w cząsteczce DNA, uczestniczą także w formowaniu kompleksów DNA-białko (np. lizyna K154 w SRF). W przypadku innych protein MADS, takich jak SQUA, w wiązaniu z kwasem nukleinowym uczestniczą zarówno aminokwasy budujące pętlę β (K53), jak i znajdujące się w domenie MADS-box (K14) Łączne oddziaływanie tych kilku reszt aminokwasowych z cząsteczką DNA pozwala białkom sprawnie kontrolować oba procesy: wiązania kwasu nukleinowego i odkształcania jego cząsteczki (West i Sharrocks, 1999). Na koniec należy przypomnieć, że charakterystyczną cechą wielu czynników z rodziny MADS-box jest ich zdolność do tworzenia form dimerycznych. Mogą to być struktury złożone z 2 identycznych podjednostek (homodimery), ale także, obserwowane u roślin i w przypadku niektórych zwierzęcych MADS, układy heterodimeryczne, składające się z dwóch różnych podjednostek. Na przykład, roślinne białko SQUA, o którym już wyżej była mowa, formuje heterodimery z PLE (Davies i wsp., 1996), a poszczególni 16

17 przedstawiciele podrodziny MEF2 często tworzą ze sobą układy podwójne. Wziąwszy pod uwagę, iż możliwości indukowania zagięć w DNA są różne dla poszczególnych przedstawicieli tej podrodziny (MEF2A niemal nie powoduje zagięć cząsteczki kwasu nukleinowego (West i wsp., 1997), MEF2B odkształca ją w niewielkim stopniu (West i Sharrocks, 1999), a MEF2C generuje dosyć wyraźne zmiany w strukturze przestrzennej DNA (Meierhans i wsp., 1997)), nietrudno sobie wyobrazić, jak bardzo złożony jest w rzeczywistości proces regulacji aktywności czynników transkrypcyjnych typu MADS-box. Ewolucja białek z domeną MADS-box Zmiany zachodzące w genach kodujących różne czynniki transkrypcyjne, tj. białka, od aktywności których zależy ekspresja wielu innych genów, wiążą się zawsze ze znaczną zmianą fenotypu organizmu, u którego zaszła taka mutacja. Postuluje się nawet, że pojawienie się zmian tego rodzaju jest jednym z najważniejszych mechanizmów, dzięki którym dokonała się, i wciąż postępuje, ewolucja roślin i zwierząt (Doebley i Lukens, 1998). Białka z domeną MADS-box są jedną z powszechniej spotykanych rodzin czynników transkrypcyjnych w komórkach eukariotycznych. Można je znaleźć zarówno u roślin, grzybów, jak również w organizmach zwierzęcych. Co więcej, mimo ponad miliarda lat niezależnej ewolucji, zachowały one wiele cech wspólnych, takich jak pewne podobieństwa w budowie, funkcji i sposobie oddziaływania z DNA. Fakt ten dobitnie świadczy o tym, że rola, jaką proteiny MADS pełnią w żywych organizmach, jest niebagatelna. Dość wspomnieć, że w komórkach roślinnych spełniają one funkcję homeotyczną (Raf, 1996; Carroll, 1995), regulując proces wykształcania tak organów wegetatywnych, jak i generatywnych, tj. liści, korzeni, kwiatów i owoców; (Weigel, i Meyerowitz, 1994; Davies i Schwarz-Sommer, 1994), u zwierząt mają wpływ na: regulację cyklu komórkowego, są odpowiedzialne za rozwój nerwów i mięśni, w tym także mięśnia sercowego (Treisman, 1992; Chai, Tarnawski, 2002; Buckingham, 1994), u grzybów zaś decydują o wykształceniu Roślinne białka MADS Przodek wszystkich białek MADS Zwierzęce i grzybowe białka MADS MADS I MADS II Rys. 4. Domeny: K, MEF oraz SAM mogły powstać po wyodrębnieniu się królestw roślin i zwierząt, wg: Alvarez-Buylla i wsp., właściwego typu płciowego, wrażliwości na feromony (Dolan i Fields, 1991; Treisman i Ammerer, 1992; Mead i wsp., 2002), kontrolują cykl komórkowy (Boros i wsp., 2003) i metabolizm jednego z najważniejszych aminokwasów-argininy (Dubois i Messenguy, 1991; Messenguy i Dubois, 2000; Dzikowska i wsp., 2003). Badania filogenetyczne, przeprowadzone na rodzinie białek MADS-box kilka lat temu pozwoliły wyróżnić 2 odrębne typy tych czynników transkrypcyjnych u zwierząt i grzybów. Do pierwszego z nich zaliczono m.in.: ludzki czynnik odpowiedzi na surowicę krwi, SRF, a także drożdżowe białka Mcm1p i ArgRIp. Do drugiego zaś typu zostały zaklasyfikowane białka MADS pochodzące z komórek roślinnych, jak również zwierzęce białka MEF2A-D (Shore i Sharrocks, 1995; Theissen i wsp., 1996). Niestety, przeprowadzone wówczas analizy nie pozwoliły na znalezienie wspólnego przodka wszystkich protein MADS, jakkolwiek sugerowały, ze istniał co najmniej jeden taki hipotetyczny protoplasta. Próbowano też dociec, 17

18 czy rozejście się dróg ewolucyjnych białek z tej rodziny dokonało się przed czy po powstaniu królestw roślin i zwierząt. Uzyskane wówczas wyniki wskazywały na to, że u roślin brak jest zupełnie czynników MADS-box typu pierwszego. Wysunięto więc hipotezę, że postulowany rozłam dokonał się, gdy na Ziemi istniały już zarówno rośliny, jak i zwierzęta, lecz przed powstaniem grzybów (Theissen i wsp., 1996). Ostatnio wykonano ponowne analizy filogenetyczne, które dzięki zsekwencjonowaniu genomów kilku organizmów, w tym często wykorzystywanego w takich badaniach, genomu rzodkiewnika (A. thaliana), pozwoliły na bardziej szczegółową analizę filogenetyczną (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Naukowcy postawili sobie za cel zbadanie, czy wszystkie białka z domeną MADS u A. thaliana stanowią zwartą monofiletyczną grupę, tzn., czy pochodzą od jednego wspólnego przodka, i czy ta grupa ewoluowała niezależnie od innych czynników transkrypcyjnych zaliczanych do tej samej rodziny, lecz występujących u zwierząt i grzybów. Do analiz wzięto, oprócz uprzednio zbadanych, 26 nowo poznanych sekwencji białek MADS, pochodzących z komórek rzodkiewnika. Pozwoliło to na uzyskanie dość niespodziewanych wyników, które różniły się w znacznej mierze od otrzymywanych we wcześniejszych eksperymentach tego typu (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Główna rozbieżność polegała na tym, że w świetle otrzymanych rezultatów należało przyjąć, że 2 typy białek MADS wyodrębniły się jeszcze przed rozejściem się dróg ewolucyjnych roślin i zwierząt, a nie tak jak zakładano wcześniej, dopiero w późniejszym okresie. Badania te pozwoliły też na wyodrębnienie u A. thaliana nowej grupy protein z badaną domeną, które, jak się wydaje, pochodzą od wspólnego przodka, i są bliżej spokrewnione z ludzkim SRF i innymi białkami MADS typu pierwszego, niż z jakimkolwiek białkiem należącym do MADS II. Jak widać, taki wynik dobitnie potwierdza pierwsze spostrzeżenie (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Na nie mniejszą uwagę zasługuje też fakt, że białka typu MEF2, tzn. z domeną MADS typu II, znalezione w komórkach zwierząt i grzybów, wydają się być bliżej spokrewnione z roślinnymi czynnikami transkrypcyjnymi tego samego typu, aniżeli z białkami typu pierwszego występującymi w komórkach zwierzęcych (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Wyniki wykonanego doświadczenia sugerują ponadto, że pewne występujące u A. thaliana proteiny należące do rodziny MADS (spokrewnione z AGL34 lub AGL23) są bliższe ewolucyjnie czynnikowi SRF, niż innym białkom roślinnym. Podobieństwa te uwidaczniają się także w ich morfologii. Nie posiadają one bowiem domeny K, tak charakterystycznej dla roślinnych protein z tej rodziny (nazywanych białkami MIK lub MIKC) (patrz: wyżej). Zatem AGL23, AGL34 i czynniki transkrypcyjne z nimi spokrewnione, mimo iż swoiste dla roślin, nie są białkami MIKC (Johansen i wsp., 2002; Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Odkryto też i takie proteiny MADS-box, których zaklasyfikowanie do jednego czy też drugiego typu okazało się niemożliwe, gdyż miały one cechy pośrednie pomiędzy MADS I, a MADS II. Przypuszcza się, że występowanie dziś czynników transkrypcyjnych o takich mieszanych właściwościach, może być spowodowane rekombinacją, do której miało niegdyś dojść między sekwencjami DNA genów kodującymi dwa białka MADS-box różnego typu (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). 18

19 W analizie filogenetycznej wykorzystuje się różne metody badań Jedne z najpowszechniej stosowanych to: metoda parsymonii, neighbour joining (NJ) oraz quartet puzzling (QP). Często używa się ich w celu określenia pokrewieństwa różnych sekwencji aminokwasowych czy białek, lecz, zależnie od zastosowanej metody, uzyskuje się nieco odmienne wyniki, por. rys. poniżej (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Rys. 5. W zależności od zastosowanej metody, drzewa filogenetyczne białek z rodziny MADS-box różnią się od siebie (opis w tekście), wg: Alvarez-Buylla i wsp., Drzewo zależności ewolucyjnych w rodzinie czynników transkrypcyjnych z domeną MADS-box wygenerowane metodą NJ (neighbour joining) pokazane jest na powyższej ilustracji (po lewej stronie). Jest to drzewo zakorzenione w bakteryjnej sekwencji białka z rodziny USP (Universal Stress Protein). Na uwagę zasługuje fakt, że wszystkie wcześniejsze analizy pokrewieństwa opierały się na drzewach pozbawionych korzeni (Theissen i wsp., 1996). Łatwo jest dostrzec, że w opisywanym drzewie jedynie białka z domeną MADS typu drugiego, gdzie zaliczamy większość roślinnych czynników transkrypcyjnych MADS-box oraz zwierzęce i grzybowe białka spokrewnione z MEF2, tworzą zwartą monofiletyczną grupę. Przy zastosowaniu tej metody badań białka zaliczane za zwyczaj do MADS-box I nie wykazują większego pokrewieństwa ewolucyjnego (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Nieco inaczej wygląda drugie drzewo, także utworzone poprzez NJ (neighbour joining), z wykorzystaniem metody Page a i Charlestona (Page i Charleston, 1997; Page i 19

20 Holmes, 1998), opartej na parsymonii, na którym bez trudu można dostrzec zarówno jedną, jak i drugą monofiletyczną grupę (MADS I i II) (rys. 5b.). Ten typ analizy cechuje się tym, że buduje drzewo zależności filogenetycznych białek w oparciu o sekwencje nukleotydowe, zarazem porównując otrzymane rozkłady z drzewem ewolucyjnym gatunków, z których te sekwencje pochodzą (Alvarez-Buylla i wsp., 2000; Page i Charleston, 1997; Page i Holmes, 1998). Metoda ta pozwala uzyskać zakorzenione drzewo sekwencji nukleotydowych, jednocześnie zmniejszając do minimum niebezpieczeństwo wystąpienia artefaktów wynikłych np. z pojawiających się w przeszłości delecji czy duplikacji w analizowanych genach. W rezultacie otrzymuje się drzewo zależności ewolucyjnych w rodzinie białek MADS, w którym widoczne są 2 zwarte monofiletyczne grupy (w obu wartość bootstrap przekracza 50%) (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Do pierwszej można zaliczyć białka MADS typu pierwszego. Co ciekawe, prócz białek zwierzęcych spokrewnionych z SRF, pojawiają się tu również nowo poznane proteiny roślinne pochodzące z A. thaliana: AGL34; AGL23; AGL30; AGL33 i AGL39. Druga grupa, tożsama z MADS II, zawiera pozostałe roślinne, jak również zwierzęce i grzybowe białka MADS spokrewnione z MEF2 (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Wykonanie dodatkowych analiz metodami MP (maximum parsimony) i QP (quartet puzzling) pozwoliło na potwierdzenie większości wyników uzyskanych drugą z opisanych technik (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Można więc przyjąć, że drzewo zależności ewolucyjnych przedstawione na rys. 5b. dość dobrze oddaje rzeczywiste stosunki pokrewieństwa między różnymi białkami z domeną MADS-box. Pewna istotna różnica dotyczyła przynależności filogenetycznej białka AGL23, którego jednoznaczne zaliczenie do jednego z 2 typów MADS-box okazało się niemożliwe. Stwierdzono bowiem, że zależnie od użytej metody badań wykazuje ono bądź to większe pokrewieństwo z MADS I (NJ, QP), bądź też jest bliższe MADS II (MP). Wynik ten może sugerować, że części protein z tej rodziny po prostu nie sposób zaklasyfikować do któregokolwiek z opisanych typów. Co więcej, jeśli wykonując analizy filogenetyczne pominie się białka, których stosunki pokrewieństwa są wciąż przedmiotem sporu: AGL23, AGL30, AGL33, AGL39, otrzymane drzewa ewolucyjne będą miały wysokie wartości bootstrap (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Ukończone niedawno sekwencjonowanie genomu A. thaliana sprawiło, że kwestia przynależności filogenetycznej roślinnych białek MADS jawi się w zupełnie nowym świetle. Jak się bowiem okazało, tylko u tego jednego gatunku występuje ponad 80 różnych białek z rodziny MADS-box (Jack, 2001; Johansen i wsp., 2002). Fakt ten dowodzi ogromnego wręcz zróżnicowania wśród roślinnych czynników transkrypcyjnych tego typu. Bardziej wnikliwa analiza obu typów MADS-box pozwoliła znaleźć motywy sekwencji aminokwasowych silnie konserwowane ewolucyjnie i charakterystyczne dla każdego z nich. Jak się wydaje presja selekcyjna, jaka działała na MADS II była silniejsza i dlatego białka zaliczane do tej grupy wykazują większy stopień podobieństwa sekwencji, niż te należące do MADS I (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). Jak wynika z faktów przedstawionych powyżej, ewolucja czynników transkrypcyjnych z domeną MADS-box rozpoczęła się ponad miliard lat temu, gdy u hipotetycznego przodka roślin i zwierząt nastąpiła duplikacja co najmniej jednego z genów kodującego pierwotne białko typu MADS. W jej wyniku powstały 2 odrębne grupy protein, które choć podobne, wykazują pewne znaczące różnice w budowie i funkcji (Shore i Sharrocks, 1995; Alvarez- Buylla i wsp., 2000). Zapewne dopiero w późniejszym okresie wykształciły się domeny charakterystyczne dla MADS u roślin, grzybów i zwierząt, odpowiednio: domena K oraz SAM i MEF. Niemniej jednak wciąż nierozstrzygnięta pozostaje kwestia, czy powstały one po wyodrębnieniu się królestw roślin i zwierząt, jak sugeruje ilustracja, czy też były obecne już wcześniej i po prostu zanikły w niektórych liniach rozwojowych (rys. 4.) (Alvarez-Buylla i wsp., 2000). 20

21 Białka z domeną MADS regulują w żywych komórkach wiele różnych procesów, nierzadko o fundamentalnym znaczeniu dla całego organizmu. Poznanie i zbadanie powiązań ewolucyjnych pomiędzy nimi przypuszczalnie pozwoli w przyszłości określić czynniki, jakie leżą u podstaw ich rozwoju i różnicowania. Ludzki czynnik odpowiedzi na surowicę krwi (SRF) jest jednym z najlepiej poznanych białek typu MADS-box SRF jest białkowym czynnikiem transkrypcyjnym. Jego budowa i sposób, w jaki oddziałuje z DNA pozwalają na zaliczenie go do rodziny białek MADS-box typu pierwszego. Niewątpliwie jest on jedną z najlepiej zbadanych i najszerzej opisanych protein z tej rodziny, do czego z pewnością w znacznej mierze przyczynił się fakt, że rola, jaką SRF spełnia w żywej komórce jest niebagatelna (Shore i Sharrocks, 1995). W 1984 roku na Uniwersytecie Harvarda w Bostonie do hodowli ssaczych komórek dodano surowicy krwi, co jak się wkrótce okazało, spowodowało gwałtowny wzrost poziomu transkrypcji genów w tych komórkach, zwłaszcza c-fos. Indukcja transkrypcji genu c-fos osiągała maksimum po ok. 15 min. od momentu dodania surowicy, zaś po kolejnych kilkunastu obserwowano w komórkach najwyższy poziom mrna tego genu (Greenberg i Ziff, 1984; Rollins i Stiles, 1989). W wyniku ekspresji genu c-fos powstaje białko c-fos, będące czynnikiem transkrypcyjnym, od którego zależy aktywacja wielu innych genów, w tym też związanych ze wznawianiem podziałów komórki po okresie ich zatrzymania (przejście z fazy G 0 do G 1 ) (Chai i Tarnawski, 2002). Helisa α - Kartka β - DNA - Rys. 6. Model struktury krystalicznej kompleksu Sap- 1/SRF/c-fos SRE wykonany w ramach niniejszej pracy przy użyciu programu Swiss-PdbViewer 3.7 na podstawie danych z bazy PDB (Protein Data Bank). Nieco później ustalono, że, w obszarze promotorowym genu c-fos, około 300 pz powyżej miejsca startu transkrypcji, znajduje się krótki odcinek DNA bogaty w pary A/T i otoczony powtórzonymi sekwencjami G/C. Treisman, badający to zagadnienie, nazwał tę sekwencję elementem odpowiedzi na surowicę, SRE. Czasem spotyka się też nazwę CArG box, a to z powodu jej składu nukleotydowego. Sekwencja najwyższej zgodności przedstawia się bowiem następująco: CC(A/T) 6 GG (Treisman, 1986; Shore i Sharrocks, 1995; Chai i Tarnawski, 2002). Dziś wiadomo, że prócz genu c-fos jeszcze ok. 30 innych ssaczych genów ma w obrębie swych promotorów sekwencje CArG box (Cahill i wsp., 1995; Arsenian i wsp., 1998). Wszystkie one mogą wiązać specyficzne białko regulatorowe, mające zdolność zaginania cząsteczki DNA w miejscu przyłączenia i pełniące rolę czynnika transkrypcyjnego. 21

TATA box. Enhancery. CGCG ekson intron ekson intron ekson CZĘŚĆ KODUJĄCA GENU TERMINATOR. Elementy regulatorowe

TATA box. Enhancery. CGCG ekson intron ekson intron ekson CZĘŚĆ KODUJĄCA GENU TERMINATOR. Elementy regulatorowe Promotory genu Promotor bliski leży w odległości do 40 pz od miejsca startu transkrypcji, zawiera kasetę TATA. Kaseta TATA to silnie konserwowana sekwencja TATAAAA, występująca w większości promotorów

Bardziej szczegółowo

Dr. habil. Anna Salek International Bio-Consulting 1 Germany

Dr. habil. Anna Salek International Bio-Consulting 1 Germany 1 2 3 Drożdże są najprostszymi Eukariontami 4 Eucaryota Procaryota 5 6 Informacja genetyczna dla każdej komórki drożdży jest identyczna A zatem każda komórka koduje w DNA wszystkie swoje substancje 7 Przy

Bardziej szczegółowo

TRANSKRYPCJA - I etap ekspresji genów

TRANSKRYPCJA - I etap ekspresji genów Eksparesja genów TRANSKRYPCJA - I etap ekspresji genów Przepisywanie informacji genetycznej z makrocząsteczki DNA na mniejsze i bardziej funkcjonalne cząsteczki pre-mrna Polimeraza RNA ETAP I Inicjacja

Bardziej szczegółowo

października 2013: Elementarz biologii molekularnej. Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II

października 2013: Elementarz biologii molekularnej. Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II 10 października 2013: Elementarz biologii molekularnej www.bioalgorithms.info Wykład nr 2 BIOINFORMATYKA rok II Komórka: strukturalna i funkcjonalne jednostka organizmu żywego Jądro komórkowe: chroniona

Bardziej szczegółowo

Możliwości współczesnej inżynierii genetycznej w obszarze biotechnologii

Możliwości współczesnej inżynierii genetycznej w obszarze biotechnologii Możliwości współczesnej inżynierii genetycznej w obszarze biotechnologii 1. Technologia rekombinowanego DNA jest podstawą uzyskiwania genetycznie zmodyfikowanych organizmów 2. Medycyna i ochrona zdrowia

Bardziej szczegółowo

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Genetyka ogólna wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii andw@ibb.waw.pl http://arete.ibb.waw.pl/private/genetyka/ Wykład 5 Droga od genu do

Bardziej szczegółowo

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Genetyka ogólna wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii andw@ibb.waw.pl http://arete.ibb.waw.pl/private/genetyka/ 1. Gen to odcinek DNA odpowiedzialny

Bardziej szczegółowo

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Genetyka ogólna wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii andw@ibb.waw.pl http://arete.ibb.waw.pl/private/genetyka/ Budowa rybosomu Translacja

Bardziej szczegółowo

Wykład 14 Biosynteza białek

Wykład 14 Biosynteza białek BIOCHEMIA Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka semestr III Wykład 14 Biosynteza białek WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA CENTRUM BIOIMMOBILIZACJI I INNOWACYJNYCH MATERIAŁÓW OPAKOWANIOWYCH

Bardziej szczegółowo

Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna

Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich (lub prawie wszystkich) białek komórkowych Zalety analizy proteomu np. w porównaniu z analizą trankryptomu:

Bardziej szczegółowo

Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna

Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Wybrane techniki badania białek -proteomika funkcjonalna Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich (lub prawie wszystkich) białek komórkowych Zalety analizy proteomu w porównaniu z analizą trankryptomu:

Bardziej szczegółowo

Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych???

Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych??? Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych??? Alfabet kwasów nukleinowych jest stosunkowo ubogi!!! Dla sekwencji DNA (RNA) stosuje się zasadniczo*

Bardziej szczegółowo

Nowoczesne systemy ekspresji genów

Nowoczesne systemy ekspresji genów Nowoczesne systemy ekspresji genów Ekspresja genów w organizmach żywych GEN - pojęcia podstawowe promotor sekwencja kodująca RNA terminator gen Gen - odcinek DNA zawierający zakodowaną informację wystarczającą

Bardziej szczegółowo

białka wiążące specyficzne sekwencje DNA czynniki transkrypcyjne

białka wiążące specyficzne sekwencje DNA czynniki transkrypcyjne białka wiążące specyficzne sekwencje DNA czynniki transkrypcyjne http://www.umass.edu/molvis/bme3d/materials/jtat_080510/exploringdna/ch_flex/chapter.htm czynniki transkrypcyjne (aktywatory/represory)

Bardziej szczegółowo

DNA musi współdziałać z białkami!

DNA musi współdziałać z białkami! DNA musi współdziałać z białkami! Specyficzność oddziaływań między DNA a białkami wiążącymi DNA zależy od: zmian konformacyjnych wzdłuż cząsteczki DNA zróżnicowania struktury DNA wynikającego z sekwencji

Bardziej szczegółowo

WYMAGANIA EDUKACYJNE Z BIOLOGII KLASA 5 DOBRY. DZIAŁ 1. Biologia jako nauka ( 4godzin)

WYMAGANIA EDUKACYJNE Z BIOLOGII KLASA 5 DOBRY. DZIAŁ 1. Biologia jako nauka ( 4godzin) WYMAGANIA EDUKACYJNE Z BIOLOGII KLASA 5 DOPUSZCZAJĄCY DOSTATECZNY DOBRY BARDZO DOBRY CELUJĄCY DZIAŁ 1. Biologia jako nauka ( 4godzin) wskazuje biologię jako naukę o organizmach wymienia czynności życiowe

Bardziej szczegółowo

Dopasowanie sekwencji (sequence alignment)

Dopasowanie sekwencji (sequence alignment) Co to jest alignment? Dopasowanie sekwencji (sequence alignment) Alignment jest sposobem dopasowania struktur pierwszorzędowych DNA, RNA lub białek do zidentyfikowanych regionów w celu określenia podobieństwa;

Bardziej szczegółowo

Konspekt do zajęć z przedmiotu Genetyka dla kierunku Położnictwo dr Anna Skorczyk-Werner Katedra i Zakład Genetyki Medycznej

Konspekt do zajęć z przedmiotu Genetyka dla kierunku Położnictwo dr Anna Skorczyk-Werner Katedra i Zakład Genetyki Medycznej Seminarium 1 część 1 Konspekt do zajęć z przedmiotu Genetyka dla kierunku Położnictwo dr Anna Skorczyk-Werner Katedra i Zakład Genetyki Medycznej Genom człowieka Genomem nazywamy całkowitą ilość DNA jaka

Bardziej szczegółowo

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy Temat: Białka Aminy Pochodne węglowodorów zawierające grupę NH 2 Wzór ogólny amin: R NH 2 Przykład: CH 3 -CH 2 -NH 2 etyloamina Aminy mają właściwości zasadowe i w roztworach kwaśnych tworzą jon alkinowy

Bardziej szczegółowo

Wykład 5. Remodeling chromatyny

Wykład 5. Remodeling chromatyny Wykład 5 Remodeling chromatyny 1 Plan wykładu: 1. Przebudowa chromatyny 2. Struktura, funkcje oraz mechanizm działania kompleksów remodelujących chromatynę 3. Charakterystyka kompleksów typu SWI/SNF 4.

Bardziej szczegółowo

Porównywanie i dopasowywanie sekwencji

Porównywanie i dopasowywanie sekwencji Porównywanie i dopasowywanie sekwencji Związek bioinformatyki z ewolucją Wraz ze wzrostem dostępności sekwencji DNA i białek pojawiła się nowa możliwość śledzenia ewolucji na poziomie molekularnym Ewolucja

Bardziej szczegółowo

Możliwości współczesnej inżynierii genetycznej w obszarze biotechnologii

Możliwości współczesnej inżynierii genetycznej w obszarze biotechnologii Możliwości współczesnej inżynierii genetycznej w obszarze biotechnologii 1. Transgeneza - genetycznie zmodyfikowane oraganizmy 2. Medycyna i ochrona zdrowia 3. Genomika poznawanie genomów Przełom XX i

Bardziej szczegółowo

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki

wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Genetyka ogólna wykład dla studentów II roku biotechnologii Andrzej Wierzbicki Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii andw@ibb.waw.pl http://arete.ibb.waw.pl/private/genetyka/ Wykład 4 Jak działają geny?

Bardziej szczegółowo

SEMINARIUM 8:

SEMINARIUM 8: SEMINARIUM 8: 24.11. 2016 Mikroelementy i pierwiastki śladowe, definicje, udział w metabolizmie ustroju reakcje biochemiczne zależne od aktywacji/inhibicji przy udziale mikroelementów i pierwiastków śladowych,

Bardziej szczegółowo

Substancje o Znaczeniu Biologicznym

Substancje o Znaczeniu Biologicznym Substancje o Znaczeniu Biologicznym Tłuszcze Jadalne są to tłuszcze, które może spożywać człowiek. Stanowią ważny, wysokoenergetyczny składnik diety. Z chemicznego punktu widzenia głównym składnikiem tłuszczów

Bardziej szczegółowo

Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii. Łukasz Michał Szafron. I. Dysrupcja genu mcma Aspergillus nidulans

Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii. Łukasz Michał Szafron. I. Dysrupcja genu mcma Aspergillus nidulans Uniwersytet Warszawski Wydział Biologii Łukasz Michał Szafron Nr albumu: 195473 I. Dysrupcja genu mcma Aspergillus nidulans II. Analiza wpływu mutacji mcma I70A na regulację katabolizmu argininy u A. nidulans

Bardziej szczegółowo

POZIOMY WYMAGAŃ EDUKACYJNYCH Z BIOLOGII DLA UCZNIÓW Z UPOŚLEDZENIEM W STOPNIU LEKKIM

POZIOMY WYMAGAŃ EDUKACYJNYCH Z BIOLOGII DLA UCZNIÓW Z UPOŚLEDZENIEM W STOPNIU LEKKIM DLA UCZNIÓW Z UPOŚLEDZENIEM W STOPNIU LEKKIM DZIAŁ I, II i III: RÓŻNORODNOŚĆ ŻYCIA Uczeń umie wymienić niektóre czynności żywego organizmu. Uczeń wie, co to jest komórka. Uczeń umie wymienić niektóre czynności

Bardziej szczegółowo

WYKŁAD: Klasyczny przepływ informacji ( Dogmat) Klasyczny przepływ informacji. Ekspresja genów realizacja informacji zawartej w genach

WYKŁAD: Klasyczny przepływ informacji ( Dogmat) Klasyczny przepływ informacji. Ekspresja genów realizacja informacji zawartej w genach WYKŁAD: Ekspresja genów realizacja informacji zawartej w genach Prof. hab. n. med. Małgorzata Milkiewicz Zakład Biologii Medycznej Klasyczny przepływ informacji ( Dogmat) Białka Retrowirusy Białka Klasyczny

Bardziej szczegółowo

SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU Transkrypcja RNA

SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU Transkrypcja RNA SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII Z WYKORZYSTANIEM FILMU Transkrypcja RNA SPIS TREŚCI: I. Wprowadzenie. II. Części lekcji. 1. Część wstępna. 2. Część realizacji. 3. Część podsumowująca. III. Karty pracy. 1. Karta

Bardziej szczegółowo

Historia informacji genetycznej. Jak ewolucja tworzy nową informację (z ma ą dygresją).

Historia informacji genetycznej. Jak ewolucja tworzy nową informację (z ma ą dygresją). Historia informacji genetycznej. Jak ewolucja tworzy nową informację (z ma ą dygresją). Czym jest życie? metabolizm + informacja (replikacja) 2 Cząsteczki organiczne mog y powstać w atmosferze pierwotnej

Bardziej szczegółowo

Translacja i proteom komórki

Translacja i proteom komórki Translacja i proteom komórki 1. Kod genetyczny 2. Budowa rybosomów 3. Inicjacja translacji 4. Elongacja translacji 5. Terminacja translacji 6. Potranslacyjne zmiany polipeptydów 7. Translacja a retikulum

Bardziej szczegółowo

PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 5 ANALIZA FILOGENETYCZNA

PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 5 ANALIZA FILOGENETYCZNA PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 5 ANALIZA FILOGENETYCZNA ANALIZA FILOGENETYCZNA 1. Wstęp - filogenetyka 2. Struktura drzewa filogenetycznego 3. Metody konstrukcji drzewa 4. Etapy konstrukcji drzewa filogenetycznego

Bardziej szczegółowo

Spis treści. Przedmowa... XI. Wprowadzenie i biologiczne bazy danych. 1 Wprowadzenie... 3. 2 Wprowadzenie do biologicznych baz danych...

Spis treści. Przedmowa... XI. Wprowadzenie i biologiczne bazy danych. 1 Wprowadzenie... 3. 2 Wprowadzenie do biologicznych baz danych... Przedmowa... XI Część pierwsza Wprowadzenie i biologiczne bazy danych 1 Wprowadzenie... 3 Czym jest bioinformatyka?... 5 Cele... 5 Zakres zainteresowań... 6 Zastosowania... 7 Ograniczenia... 8 Przyszłe

Bardziej szczegółowo

Making the impossible possible: the metamorphosis of Polish Biology Olympiad

Making the impossible possible: the metamorphosis of Polish Biology Olympiad Making the impossible possible: the metamorphosis of Polish Biology Olympiad Takao Ishikawa Faculty of Biology, University of Warsaw, Poland Performance of Polish students at IBO Gold Silver Bronze Merit

Bardziej szczegółowo

Dominika Stelmach Gr. 10B2

Dominika Stelmach Gr. 10B2 Dominika Stelmach Gr. 10B2 Czym jest DNA? Wielkocząsteczkowy organiczny związek chemiczny z grupy kwasów nukleinowych Zawiera kwas deoksyrybonukleoinowy U organizmów eukariotycznych zlokalizowany w jądrze

Bardziej szczegółowo

WPROWADZENIE DO GENETYKI MOLEKULARNEJ

WPROWADZENIE DO GENETYKI MOLEKULARNEJ WPROWADZENIE DO GENETYKI MOLEKULARNEJ Replikacja organizacja widełek replikacyjnych Transkrypcja i biosynteza białek Operon regulacja ekspresji genów Prowadzący wykład: prof. dr hab. Jarosław Burczyk REPLIKACJA

Bardziej szczegółowo

Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych???

Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych??? Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych??? Alfabet kwasów nukleinowych jest stosunkowo ubogi!!! Dla sekwencji DNA (RNA) stosuje się zasadniczo*

Bardziej szczegółowo

Białka z rodziny MADS kombinatoryczne regulatory transkrypcji u grzybów, zwierząt i roślin

Białka z rodziny MADS kombinatoryczne regulatory transkrypcji u grzybów, zwierząt i roślin Białka z rodziny MADS kombinatoryczne regulatory transkrypcji u grzybów, zwierząt i roślin Łukasz Szafron 1 Tomasz Jagielski 2 Agnieszka Dzikowska 3,4, 1 Zakład Patologii Molekularnej, Centrum Onkologii

Bardziej szczegółowo

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl mogą byd wykorzystywane przez jego Użytkowników

Bardziej szczegółowo

Temat: Komórka jako podstawowa jednostka strukturalna i funkcjonalna organizmu utrwalenie wiadomości.

Temat: Komórka jako podstawowa jednostka strukturalna i funkcjonalna organizmu utrwalenie wiadomości. SCENARIUSZ LEKCJI BIOLOGII DLA KLASY I GIMNAZJUM Temat: Komórka jako podstawowa jednostka strukturalna i funkcjonalna organizmu utrwalenie wiadomości. Cele: Utrwalenie pojęć związanych z budową komórki;

Bardziej szczegółowo

WPROWADZENIE DO GENETYKI MOLEKULARNEJ

WPROWADZENIE DO GENETYKI MOLEKULARNEJ WPROWADZENIE DO GENETYKI MOLEKULARNEJ Replikacja organizacja widełek replikacyjnych Transkrypcja i biosynteza białek Operon regulacja ekspresji genów Prowadzący wykład: prof. dr hab. Jarosław Burczyk REPLIKACJA

Bardziej szczegółowo

Budowanie drzewa filogenetycznego

Budowanie drzewa filogenetycznego Szkoła Festiwalu Nauki 134567 Wojciech Grajkowski Szkoła Festiwalu Nauki, ul. Ks. Trojdena 4, 02-109 Warszawa www.sfn.edu.pl sfn@iimcb.gov.pl Budowanie drzewa filogenetycznego Cel Ćwiczenie polega na budowaniu

Bardziej szczegółowo

Urszula Poziomek, doradca metodyczny w zakresie biologii Materiał dydaktyczny przygotowany na konferencję z cyklu Na miarę Nobla, 14 stycznia 2010 r.

Urszula Poziomek, doradca metodyczny w zakresie biologii Materiał dydaktyczny przygotowany na konferencję z cyklu Na miarę Nobla, 14 stycznia 2010 r. Ćwiczenie 1 1 Wstęp Rozważając możliwe powiązania filogenetyczne gatunków, systematyka porównuje dane molekularne. Najskuteczniejszym sposobem badania i weryfikacji różnych hipotez filogenetycznych jest

Bardziej szczegółowo

DHPLC. Denaturing high performance liquid chromatography. Wiktoria Stańczyk Zofia Kołeczko

DHPLC. Denaturing high performance liquid chromatography. Wiktoria Stańczyk Zofia Kołeczko DHPLC Denaturing high performance liquid chromatography Wiktoria Stańczyk Zofia Kołeczko Mini-słowniczek SNP (Single Nucleotide Polymorphism) - zmienność sekwencji DNA; HET - analiza heterodupleksów; HPLC

Bardziej szczegółowo

Interfaza to niemal 90% cyklu komórkowego. Dzieli się na 3 fazy: G1, S i G2.

Interfaza to niemal 90% cyklu komórkowego. Dzieli się na 3 fazy: G1, S i G2. W wyniku podziału komórki powstaje komórka potomna, która ma o połowę mniej DNA od komórki macierzystej i jest o połowę mniejsza. Aby komórka potomna była zdolna do kolejnego podziału musi osiągnąć rozmiary

Bardziej szczegółowo

Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych

Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych Proteomika: umożliwia badanie zestawu wszystkich lub prawie wszystkich białek komórkowych Zalety w porównaniu z analizą trankryptomu: analiza transkryptomu komórki identyfikacja mrna nie musi jeszcze oznaczać

Bardziej szczegółowo

POZIOMY WYMAGAŃ EDUKACYJNYCH Z BIOLOGII KLASA V

POZIOMY WYMAGAŃ EDUKACYJNYCH Z BIOLOGII KLASA V POZIOMY WYMAGAŃ EDUKACYJNYCH Z BIOLOGII KLASA V Program PULS ŻYCIA autor: Anna Zdziennicka Podręcznik do biologii opracowany przez: Joanna Stawarz i Marian Sęktas NA ŚRÓDROCZNĄ OCENĘ KLASYFIKACYJNĄ ocena

Bardziej szczegółowo

Dział I Powitanie biologii

Dział I Powitanie biologii Wymagania podstawowe Uczeń: Wymagania ponadpodstawowe Uczeń: Dział I Powitanie biologii wymienia nazwy dziedzin biologii, wskazuje ważne etapy w rozwoju biologii jako nauki. określa podstawowe zasady prowadzenia

Bardziej szczegółowo

Informacje dotyczące pracy kontrolnej

Informacje dotyczące pracy kontrolnej Informacje dotyczące pracy kontrolnej Słuchacze, którzy z przyczyn usprawiedliwionych nie przystąpili do pracy kontrolnej lub otrzymali z niej ocenę negatywną zobowiązani są do dnia 06 grudnia 2015 r.

Bardziej szczegółowo

Scenariusz lekcji przyrody/biologii (2 jednostki lekcyjne)

Scenariusz lekcji przyrody/biologii (2 jednostki lekcyjne) Joanna Wieczorek Scenariusz lekcji przyrody/biologii (2 jednostki lekcyjne) Strona 1 Temat: Budowa i funkcje kwasów nukleinowych Cel ogólny lekcji: Poznanie budowy i funkcji: DNA i RNA Cele szczegółowe:

Bardziej szczegółowo

Mutacje jako źródło różnorodności wewnątrzgatunkowej

Mutacje jako źródło różnorodności wewnątrzgatunkowej Mutacje jako źródło różnorodności wewnątrzgatunkowej Zajęcia terenowe: Zajęcia w klasie: Poziom nauczania oraz odniesienie do podstawy programowej: Liceum IV etap edukacyjny zakres rozszerzony: Różnorodność

Bardziej szczegółowo

Kamila Muraszkowska Znaczenie wąskich gardeł w sieciach białkowych. źródło: (3)

Kamila Muraszkowska Znaczenie wąskich gardeł w sieciach białkowych. źródło: (3) Kamila Muraszkowska Znaczenie wąskich gardeł w sieciach białkowych źródło: (3) Interakcje białko-białko Ze względu na zadanie: strukturalne lub funkcjonalne. Ze względu na właściwości fizyczne: stałe lub

Bardziej szczegółowo

BUDOWA I FUNKCJA GENOMU LUDZKIEGO

BUDOWA I FUNKCJA GENOMU LUDZKIEGO BUDOWA I FUNKCJA GENOMU LUDZKIEGO Magdalena Mayer Katedra i Zakład Genetyki Medycznej UM w Poznaniu 1. Projekt poznania genomu człowieka: Cele programu: - skonstruowanie szczegółowych map fizycznych i

Bardziej szczegółowo

Dane mikromacierzowe. Mateusz Markowicz Marta Stańska

Dane mikromacierzowe. Mateusz Markowicz Marta Stańska Dane mikromacierzowe Mateusz Markowicz Marta Stańska Mikromacierz Mikromacierz DNA (ang. DNA microarray) to szklana lub plastikowa płytka (o maksymalnych wymiarach 2,5 cm x 7,5 cm) z naniesionymi w regularnych

Bardziej szczegółowo

WYNALAZKI BIOTECHNOLOGICZNE W POLSCE. Ewa Waszkowska ekspert UPRP

WYNALAZKI BIOTECHNOLOGICZNE W POLSCE. Ewa Waszkowska ekspert UPRP WYNALAZKI BIOTECHNOLOGICZNE W POLSCE Ewa Waszkowska ekspert UPRP Źródła informacji w biotechnologii projekt SLING Warszawa, 9-10.12.2010 PLAN WYSTĄPIENIA Umocowania prawne Wynalazki biotechnologiczne Statystyka

Bardziej szczegółowo

Regulacja Ekspresji Genów

Regulacja Ekspresji Genów Regulacja Ekspresji Genów Wprowadzenie o Ekspresja genu jest to złożony proces jego transkrypcji do mrna, o Obróbki tego mrna, a następnie o Translacji do białka. 4/17/2019 2 4/17/2019 3 E 1 GEN 3 Promotor

Bardziej szczegółowo

PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 4 DOPASOWANIE SEKWENCJI

PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 4 DOPASOWANIE SEKWENCJI PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 4 DOPASOWANIE SEKWENCJI DOPASOWANIE SEKWENCJI 1. Dopasowanie sekwencji - definicja 2. Wizualizacja dopasowania sekwencji 3. Miary podobieństwa sekwencji 4. Przykłady programów

Bardziej szczegółowo

Inżynieria genetyczna- 6 ECTS. Inżynieria genetyczna. Podstawowe pojęcia Część II Klonowanie ekspresyjne Od genu do białka

Inżynieria genetyczna- 6 ECTS. Inżynieria genetyczna. Podstawowe pojęcia Część II Klonowanie ekspresyjne Od genu do białka Inżynieria genetyczna- 6 ECTS Część I Badanie ekspresji genów Podstawy klonowania i różnicowania transformantów Kolokwium (14pkt) Część II Klonowanie ekspresyjne Od genu do białka Kolokwium (26pkt) EGZAMIN

Bardziej szczegółowo

Zasady oceniania rozwiązań zadań 48 Olimpiada Biologiczna Etap centralny

Zasady oceniania rozwiązań zadań 48 Olimpiada Biologiczna Etap centralny Zasady oceniania rozwiązań zadań 48 Olimpiada Biologiczna Etap centralny Zadanie 1 1 pkt. za prawidłowe podanie typów dla obydwu zwierząt oznaczonych literami A oraz B. A. ramienionogi, B. mięczaki A.

Bardziej szczegółowo

Co to jest transkryptom? A. Świercz ANALIZA DANYCH WYSOKOPRZEPUSTOWYCH 2

Co to jest transkryptom? A. Świercz ANALIZA DANYCH WYSOKOPRZEPUSTOWYCH 2 ALEKSANDRA ŚWIERCZ Co to jest transkryptom? A. Świercz ANALIZA DANYCH WYSOKOPRZEPUSTOWYCH 2 Ekspresja genów http://genome.wellcome.ac.uk/doc_wtd020757.html A. Świercz ANALIZA DANYCH WYSOKOPRZEPUSTOWYCH

Bardziej szczegółowo

Podstawy biologii. Informacja, struktura i metabolizm.

Podstawy biologii. Informacja, struktura i metabolizm. Podstawy biologii Informacja, struktura i metabolizm. Informacje Kontakt: Paweł Golik Instytut Genetyki i Biotechnologii, Pawińskiego 5A pgolik@igib.uw.edu.pl Informacje, materiały: http://www.igib.uw.edu.pl/

Bardziej szczegółowo

PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 4 DOPASOWANIE SEKWENCJI

PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 4 DOPASOWANIE SEKWENCJI PODSTAWY BIOINFORMATYKI WYKŁAD 4 DOPASOWANIE SEKWENCJI DOPASOWANIE SEKWENCJI 1. Dopasowanie sekwencji - definicja 2. Wizualizacja dopasowania sekwencji 3. Miary podobieństwa sekwencji 4. Przykłady programów

Bardziej szczegółowo

Inżynieria Genetyczna ćw. 3

Inżynieria Genetyczna ćw. 3 Materiały do ćwiczeń z przedmiotu Genetyka z inżynierią genetyczną D - blok Inżynieria Genetyczna ćw. 3 Instytut Genetyki i Biotechnologii, Wydział Biologii, Uniwersytet Warszawski, rok akad. 2018/2019

Bardziej szczegółowo

Księgarnia PWN: B. Alberts, D. Bray, K. Hopkin, A. Johnson, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts, P. Walter Podstawy biologii komórki. Cz.

Księgarnia PWN: B. Alberts, D. Bray, K. Hopkin, A. Johnson, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts, P. Walter Podstawy biologii komórki. Cz. Księgarnia PWN: B. Alberts, D. Bray, K. Hopkin, A. Johnson, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts, P. Walter Podstawy biologii komórki. Cz. 1 ROZDZIAŁ 1. KOMÓRKI WPROWADZENIE 1 Jedność i różnorodność komórek 1

Bardziej szczegółowo

CORAZ BLIŻEJ ISTOTY ŻYCIA WERSJA A. imię i nazwisko :. klasa :.. ilość punktów :.

CORAZ BLIŻEJ ISTOTY ŻYCIA WERSJA A. imię i nazwisko :. klasa :.. ilość punktów :. CORAZ BLIŻEJ ISTOTY ŻYCIA WERSJA A imię i nazwisko :. klasa :.. ilość punktów :. Zadanie 1 Przeanalizuj schemat i wykonaj polecenia. a. Wymień cztery struktury występujące zarówno w komórce roślinnej,

Bardziej szczegółowo

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta Bioinformatyka Laboratorium, 30h Michał Bereta mbereta@pk.edu.pl www.michalbereta.pl 1 Często dopasować chcemy nie dwie sekwencje ale kilkanaście lub więcej 2 Istnieją dokładne algorytmy, lecz są one niewydajne

Bardziej szczegółowo

Transformacja pośrednia składa się z trzech etapów:

Transformacja pośrednia składa się z trzech etapów: Transformacja pośrednia składa się z trzech etapów: 1. Otrzymanie pożądanego odcinka DNA z materiału genetycznego dawcy 2. Wprowadzenie obcego DNA do wektora 3. Wprowadzenie wektora, niosącego w sobie

Bardziej szczegółowo

Przedmiot: Biologia (klasa piąta)

Przedmiot: Biologia (klasa piąta) Przedmiot: Biologia (klasa piąta) Wymagania programowe na poszczególne oceny przygotowane na podstawie treści zawartych w podstawie programowej, programie nauczania oraz podręczniku dla klasy piątej szkoły

Bardziej szczegółowo

Zmienność. środa, 23 listopada 11

Zmienność.  środa, 23 listopada 11 Zmienność http://ggoralski.com Zmienność Zmienność - rodzaje Zmienność obserwuje się zarówno między poszczególnymi osobnikami jak i między populacjami. Różnice te mogą mieć jednak różne podłoże. Mogą one

Bardziej szczegółowo

Ewolucjonizm NEODARWINIZM. Dr Jacek Francikowski Uniwersyteckie Towarzystwo Naukowe Uniwersytet Śląski w Katowicach

Ewolucjonizm NEODARWINIZM. Dr Jacek Francikowski Uniwersyteckie Towarzystwo Naukowe Uniwersytet Śląski w Katowicach Ewolucjonizm NEODARWINIZM Dr Jacek Francikowski Uniwersyteckie Towarzystwo Naukowe Uniwersytet Śląski w Katowicach Główne paradygmaty biologii Wspólne początki życia Komórka jako podstawowo jednostka funkcjonalna

Bardziej szczegółowo

Tematy- Biologia zakres rozszerzony, klasa 2TA,2TŻ-1, 2TŻ-2

Tematy- Biologia zakres rozszerzony, klasa 2TA,2TŻ-1, 2TŻ-2 Tematy- Biologia zakres rozszerzony, klasa 2TA,2TŻ-1, 2TŻ-2 Nr lekcji Temat Zakres treści 1 Zapoznanie z PSO, wymaganiami edukacyjnymi i podstawą programową PSO, wymagania edukacyjne i podstawa programowa

Bardziej szczegółowo

Geny i działania na nich

Geny i działania na nich Metody bioinformatyki Geny i działania na nich prof. dr hab. Jan Mulawka Trzy królestwa w biologii Prokaryota organizmy, których komórki nie zawierają jądra, np. bakterie Eukaryota - organizmy, których

Bardziej szczegółowo

Podziały komórkowe cz. I

Podziały komórkowe cz. I Podziały komórkowe cz. I Tam gdzie powstaje komórka, musi istnieć komórka poprzednia, tak samo jak zwierzęta mogą powstawać tylko ze zwierząt, a rośliny z roślin. Ta doktryna niesie głębokie przesłanie

Bardziej szczegółowo

Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych???

Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych??? Analizy DNA in silico - czyli czego można szukać i co można znaleźć w sekwencjach nukleotydowych??? Alfabet kwasów nukleinowych jest stosunkowo ubogi!!! Dla sekwencji DNA (RNA) stosuje się zasadniczo*

Bardziej szczegółowo

Pamiętając o komplementarności zasad azotowych, dopisz sekwencję nukleotydów brakującej nici DNA. A C C G T G C C A A T C G A...

Pamiętając o komplementarności zasad azotowych, dopisz sekwencję nukleotydów brakującej nici DNA. A C C G T G C C A A T C G A... 1. Zadanie (0 2 p. ) Porównaj mitozę i mejozę, wpisując do tabeli podane określenia oraz cyfry. ta sama co w komórce macierzystej, o połowę mniejsza niż w komórce macierzystej, gamety, komórki budujące

Bardziej szczegółowo

Pętle. Dodał Administrator niedziela, 14 marzec :27

Pętle. Dodał Administrator niedziela, 14 marzec :27 Pętlami nazywamy konstrukcje języka, które pozwalają na wielokrotne wykonywanie powtarzających się instrukcji. Przykładowo, jeśli trzeba 10 razy wyświetlić na ekranie pewien napis, to można wykorzystać

Bardziej szczegółowo

Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia autorstwa Anny Zdziennickiej

Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia autorstwa Anny Zdziennickiej Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia autorstwa Anny Zdziennickiej Poziom wymagań ocena dopuszczająca ocena dostateczna ocena

Bardziej szczegółowo

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl

Przemiana materii i energii - Biologia.net.pl Ogół przemian biochemicznych, które zachodzą w komórce składają się na jej metabolizm. Wyróżnia się dwa antagonistyczne procesy metabolizmu: anabolizm i katabolizm. Szlak metaboliczny w komórce, to szereg

Bardziej szczegółowo

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta Laboratorium, 30h Michał Bereta mbereta@pk.edu.pl www.michalbereta.pl Zasady zaliczenia przedmiotu Kolokwia (3 4 ) Ocena aktywności i przygotowania Obecnośd Literatura, materiały i ewolucja molekularna

Bardziej szczegółowo

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Ćwiczenie 14. Maria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH Ćwiczenie 14 aria Bełtowska-Brzezinska KINETYKA REAKCJI ENZYATYCZNYCH Zagadnienia: Podstawowe pojęcia kinetyki chemicznej (szybkość reakcji, reakcje elementarne, rząd reakcji). Równania kinetyczne prostych

Bardziej szczegółowo

Wprowadzenie. DNA i białka. W uproszczeniu: program działania żywego organizmu zapisany jest w nici DNA i wykonuje się na maszynie białkowej.

Wprowadzenie. DNA i białka. W uproszczeniu: program działania żywego organizmu zapisany jest w nici DNA i wykonuje się na maszynie białkowej. Wprowadzenie DNA i białka W uproszczeniu: program działania żywego organizmu zapisany jest w nici DNA i wykonuje się na maszynie białkowej. Białka: łańcuchy złożone z aminokwasów (kilkadziesiąt kilkadziesiąt

Bardziej szczegółowo

ROZPORZĄDZENIE KOMISJI (UE) / z dnia r.

ROZPORZĄDZENIE KOMISJI (UE) / z dnia r. KOMISJA EUROPEJSKA Bruksela, dnia 29.5.2018 C(2018) 3193 final ROZPORZĄDZENIE KOMISJI (UE) / z dnia 29.5.2018 r. zmieniające rozporządzenie (WE) nr 847/2000 w odniesieniu do definicji pojęcia podobnego

Bardziej szczegółowo

Podział komórkowy u bakterii

Podział komórkowy u bakterii Mitoza Podział komórkowy u bakterii Najprostszy i najszybszy podział komórkowy występuje u bakterii, które nie mają jądra komórkowego, lecz jedynie pojedynczy chromosom tzw. chromosom bakteryjny. Podczas

Bardziej szczegółowo

The Role of Maf1 Protein in trna Processing and Stabilization / Rola białka Maf1 w dojrzewaniu i kontroli stabilności trna

The Role of Maf1 Protein in trna Processing and Stabilization / Rola białka Maf1 w dojrzewaniu i kontroli stabilności trna Streszczenie rozprawy doktorskiej pt. The Role of Maf1 Protein in trna Processing and Stabilization / Rola białka Maf1 w dojrzewaniu i kontroli stabilności trna mgr Tomasz Turowski, promotor prof. dr hab.

Bardziej szczegółowo

TRANSLACJA II etap ekspresji genów

TRANSLACJA II etap ekspresji genów TRANSLACJA II etap ekspresji genów Tłumaczenie informacji genetycznej zawartej w mrna (po transkrypcji z DNA) na aminokwasy budujące konkretne białko. trna Operon (wg. Jacob i Monod) Zgrupowane w jednym

Bardziej szczegółowo

Podstawy biologii. Informacja genetyczna. Co to jest ewolucja.

Podstawy biologii. Informacja genetyczna. Co to jest ewolucja. Podstawy biologii Informacja genetyczna. Co to jest ewolucja. Materiał genetyczny Materiałem genetycznym są kwasy nukleinowe Materiałem genetycznym organizmów komórkowych jest kwas deoksyrybonukleinowy

Bardziej szczegółowo

Warszawa, dnia 3 sierpnia 2016 r. Poz. 1173

Warszawa, dnia 3 sierpnia 2016 r. Poz. 1173 Warszawa, dnia 3 sierpnia 2016 r. Poz. 1173 ROZPORZĄDZENIE MINISTRA ŚRODOWISKA 1) z dnia 18 lipca 2016 r. w sprawie określenia wzorów wniosków oraz zgłoszeń związanych z zamkniętym użyciem mikroorganizmów

Bardziej szczegółowo

Zawartość. Wstęp 1. Historia wirusologii. 2. Klasyfikacja wirusów

Zawartość. Wstęp 1. Historia wirusologii. 2. Klasyfikacja wirusów Zawartość 139585 Wstęp 1. Historia wirusologii 2. Klasyfikacja wirusów 3. Struktura cząstek wirusowych 3.1. Metody określania struktury cząstek wirusowych 3.2. Budowa cząstek wirusowych o strukturze helikalnej

Bardziej szczegółowo

Rozkład materiału z biologii dla klasy III AD. 7 godz / tyg rok szkolny 2016/17

Rozkład materiału z biologii dla klasy III AD. 7 godz / tyg rok szkolny 2016/17 Rozkład materiału z biologii dla klasy III AD zakres rozszerzony LO 7 godz / tyg rok szkolny 2016/17 Biologia na czasie 2 zakres rozszerzony nr dopuszczenia 564/2/2012 Biologia na czasie 3 zakres rozszerzony

Bardziej szczegółowo

Wymagania edukacyjne

Wymagania edukacyjne Rok szkolny 2018/2019 Wymagania edukacyjne Przedmiot Klasa Nauczyciel uczący Poziom biologia 1t Edyta Nowak podstawowy Ocena dopuszczająca Ocenę dopuszczającą otrzymuje uczeń, który: przyswoił treści konieczne,

Bardziej szczegółowo

Różnorodność życia na Ziemi

Różnorodność życia na Ziemi Różnorodność życia na Ziemi dr Joanna Piątkowska-Małecka Cechy istoty żywej Autoreplikacja zdolność do reprodukcji (samoodtwarzania) Autoregulacja zdolność do podtrzymywania wewnętrznych reakcji chemicznych

Bardziej szczegółowo

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta

Bioinformatyka Laboratorium, 30h. Michał Bereta Laboratorium, 30h Michał Bereta mbereta@pk.edu.pl www.michalbereta.pl Zasady zaliczenia przedmiotu Kolokwia (3 4 ) Ocena aktywności i przygotowania Obecność Literatura, materiały Bioinformatyka i ewolucja

Bardziej szczegółowo

Dział 1: Biologia jako nauka

Dział 1: Biologia jako nauka Wymagania edukacyjne z biologii klasa VA szkoły podstawowej Liczba godzin tygodniowo 1 Nauczyciel: Piotr Nerkowski Dział 1: Biologia jako nauka Ocena dopuszczająca uczeń: wskazuje biologię jako naukę o

Bardziej szczegółowo

Dział 1: Biologia jako nauka

Dział 1: Biologia jako nauka Wymagania edukacyjne z biologii klasa VC szkoły podstawowej Liczba godzin tygodniowo 1 Nauczyciel: Piotr Nerkowski Dział 1: Biologia jako nauka Ocena dopuszczająca uczeń: wskazuje biologię jako naukę o

Bardziej szczegółowo

Dział 1: Biologia jako nauka

Dział 1: Biologia jako nauka Wymagania edukacyjne z biologii klasa VB szkoły podstawowej Liczba godzin tygodniowo 1 Nauczyciel: Piotr Nerkowski Dział 1: Biologia jako nauka Ocena dopuszczająca uczeń: wskazuje biologię jako naukę o

Bardziej szczegółowo

Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia autorstwa Anny Zdziennickiej

Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia autorstwa Anny Zdziennickiej I. Biologia jako nauka Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia autorstwa Anny Zdziennickiej Uczeń: wskazuje biologię jako naukę

Bardziej szczegółowo

Wymagania edukacyjne - BIOLOGIA - klasa 5

Wymagania edukacyjne - BIOLOGIA - klasa 5 Wymagania edukacyjne - BIOLOGIA - klasa 5 D z i a ł : B i o l o g i a j a k o n a u k a. wskazuje biologię jako naukę o organizmach wymienia czynności życiowe podaje przykłady dziedzin biologii wskazuje

Bardziej szczegółowo

Chemiczne składniki komórek

Chemiczne składniki komórek Chemiczne składniki komórek Pierwiastki chemiczne w komórkach: - makroelementy (pierwiastki biogenne) H, O, C, N, S, P Ca, Mg, K, Na, Cl >1% suchej masy - mikroelementy Fe, Cu, Mn, Mo, B, Zn, Co, J, F

Bardziej szczegółowo

Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia.

Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia. I. Biologia jako nauka Wymagania edukacyjne z biologii dla klasy 5 szkoły podstawowej oparte na Programie nauczania biologii Puls życia. 1. Biologia jako nauka wskazuje biologię jako naukę o organizmach

Bardziej szczegółowo

Konstruowanie drzew filogenetycznych. Magda Mielczarek Katedra Genetyki Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

Konstruowanie drzew filogenetycznych. Magda Mielczarek Katedra Genetyki Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu Konstruowanie drzew filogenetycznych Magda Mielczarek Katedra Genetyki Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu Drzewa filogenetyczne ukorzenione i nieukorzenione binarność konstrukcji topologia (sposób rozgałęziana

Bardziej szczegółowo